Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Основные механизмы конституционального иммунитета насекомых

ВАК РФ 03.00.09, Энтомология

Содержание диссертации, доктора биологических наук, Глупов, Виктор Вячеславович

Введение.б

Глава 1. Материалы и методы.

1.1. Насекомые.

1.2. Энтомопатогенные микроорганизмы и методы заражения насекомых.

1.3. Приборы и реактивы.

1.4. Исследование зараженных тканей насекомых.

1.5. Отбор гемолимфы и приготовление гомогенатов внутренних органов.

1.6. Определение активности и спектра неспецифических эстераз, активности глутатион-Б-трансферазы.

1.7. Определение продукции активированных кислородных метаболитов.—.-.

1.8. Определение активности супероксидцисмутазы и концентрации тиолсодержащих соединений.

1.9. Определение паттерн-распознаоцих белков.

1.9.1. Определение агглютинрующей активности гемолимфы капустной совки.

1.9.2. Определение паттерн-распознающих белков в гемолимфе большой вощиной моли.

1.10. Определение белка.

1.11. Статистическая обработка экспериментальных данных.

Глава 2. Генерация активированных кислородных метаболитов у насекомых и ее изменение при различных патогенезах.-.

2.1. Источники и основные свойства АКМ.

2.1.1. Строение и свойства АКМ.

2.1.3. Источники АКМ в организме.

2.1.4. Фенолоксидазоактивирующая система.

2.2. Методические подходы при изучении активированных кислородсодержащих метаболитов.

2.2.1. Люминол-зависимая хемилюминесценция.

2.2.2. Метод восстановления нитросинего тетразолия (НСТ).

2.2.2.1. Влияние активаторов фагоцитоза на восстановление нитро-синего тетразолиевого в гемоцитах насекомых.-.

2.2.2.2. Влияние ингибиторов на восстановление НСТ в гемоцитах насекомых.

2.2.3. Метод спиновых ловушек.

2.3. Генерация активированных кислородных метаболитов при различных патогенезах.

2.3.1. Образование АКМ при микроспоридиозе насекомых.

2.3.1.1. Влияние микроспоридиоза на фенолоксидазную активность гемолимфы.—.

2.3.1.2. Влияние микроспоридиоза на восстановление нитросинего тетразолия в гемоцитах личинок

G. mellonella.

2.3.1.3. Окисление СР-Н гемолимфой личинок G. mellonella при микроспоридиозе.

2.3.2. Изменение продукции АКМ насекомых при бактериозах.

2.3.2.1. Изменение продукции АКМ при инъекции бактерий в гемоцель насекомых.—.

2.3.2.2. Изменение продукции АКМ у личинок G. mellonella в течение бактериоза.

2.3.3. Изменение продукции АКМ насекомых при микозах.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Основные механизмы конституционального иммунитета насекомых"

В окружающей среде существует большое количество различных микроорганизмов, а также многоклеточных организмов, способных поражать насекомых. Вполне закономерно, что у данной группы животных формируются эффективные системы, препятствующие проникновению в организм различных чужеродных агентов, способных их элиминировать и нейтрализовать токсичные продукты жизнедеятельности паразитов. В первую очередь сюда следует отнести различные покровы насекомых - кутикулу и перитрофический матрикс. Однако многие патогены способны проникать через эти покровы. Тогда на первый план при формировании зашиты организма насекомых выступают такие системы, как профенолоксидазная, клеточная, агглютинирующая, коагулирующая и антибактериальная системы [Nappi, Vass, 1993; Hultmark, 1996;1998; Nappi, Ottaviani, 2000; Lavine, Strand, 2002; Yu et al., 2002;Parrinello et al., 2003]. Как правило, активизация и взаимодействие данных систем с проникшим в гемоцель агентом происходит одновременно и при взаимодействии различных компонентов этих систем. В ряде случаев активизация одного из звеньев системы может привести к активизации ряда компонентов из других систем. Кроме того, существенное значение в процессах иммунного ответа насекомых приобретают детоксицируюшие и антиоксидантные системы [Ahmad, 1992; Seslija et al., 1999; Rogina, Helfand, 2000]. Последние нейтрализуют и элиминируют как вторичные продукты метаболизма патогенных микроорганизмов, так и непосредственно продукты жизнедеятельности собственных клеток, которые могут образовываться при возникновении и течении ряда заболеваний (так называемые эндобиотики).

При активации профенолоксидазного каскада образуется большое количество кислородсодержащих радикалов и, как следствие - активированных кислородных метаболитов (АКМ), которые активно могут вовлекаться в механизмы элиминации чужеродных агентов. Предполагается, что основным кислородсодержащим радикалом в этих каскадных реакциях является семихинон [Nappi, Vass, 2002; Sugumaran, 2002], но к настоящему времени прямой регистрации данного соединения не было проведено в гемолимфе насекомых. Все выводы были сделаны по косвенным данным. Практически отсутствуют данные по изменению генерации АКМ при различных патогенезах, в течение которых может существенно изменяться баланс АКМ и антиоксидантной системы. Кроме того, существуют спорадические работы по изменению детоксицирующей системы насекомых при различных заболеваниях. Отсутствуют данные об изменениях уровня генерации АКМ, антиоксидантной и детоксицирующей системы в различных органах насекомых. Не исколючено, что уровень и активность компонентов вышеперечисленных систем будет существенно меняться в течение различных инфекций в организме насекомых. Нет данных по влиянию паттерн-распознающих белков на активность гемоцитов и на генерацию АКМ в этих клетках. В результате практически отсутствует общие представления о взаимодействии этих систем при проникновении различных паразитов в организм насекомого. г

Цель и задачи исследования. Целью настоящей работы явилось комплексное изучение основных механизмов конституционального иммунитета и их изменений в организме насекомых под влиянием различных заболеваний.

Для успешного выполнения указанной цели необходимо было решить следующие задачи:

1. Изучить генерацию активированных кислородных метаболитов у насекомых и ее изменение при различных патогенезах.

2. Исследовать влияние патогенов на изменение спектра и активности детоксицирующих ферментов.

3. Изучить влияние патогенов на активность ферментативных и неферментативных антиоксидантов.

4. Исследовать паттерн-распознающие белки насекомых и их участие в активации систем, продуцирующих активированные кислородные метаболиты.

Научная новизна. В работе впервые приводятся данные по свободно-радикальному окислению в организме насекомых. С использованием ряда современных модифицированных методик обнаружен полухиноновый радикал в каскаде реакций * меланогенеза. Впервые при исследовании генерации активированных кислородных метаболитов (АКМ) в гемоцитах выявлено, что активация продукции АКМ происходит в результате адгезии и фагоцитоза. Продукция АКМ в гемоцитах осуществляется в результате деятельности ферментов дыхательной цепи и каскада реакций меланогенеза. Показано, что при бактериозе, микозе и микроспоридиозе происходит супрессия продукции АКМ в гемолимфе.

Впервые изучено изменение спектра и активности неспецифических эстераз и глутатион-Б-трансфераз, супероксиддисмутазы у насекомых при бактериозах, микозах и микроспоридиозах. Впервые показана экспрессия дополнительных изоформ эстераз и повышение активности эстераз в гемолимфе насекомых при ранении, микозах и микроспоридиозах. При экспрессии дополнительных изоформ эстераз резко повышается устойчивость насекомых к ряду инсектицидов.

Впервые выявлены изменения в активности антиоксидантнов в различных органах насекомых при патогенезах. Показано, что паттерн-распознающие белки (агглютинины и адгезивные белки) способны усиливать ряд клеточных реакций с участием гемоцитов, которые являются ключевыми в клеточном иммунитете насекомых. Проводится анализ взаимодействия систем генерации АКМ, агглютинирующей, антиоксидантной и детоксицирующей при формировании иммунитета насекомых.

Практическая ценность. Выяснение взаимоотношений компонетов различных систем конститутционального иммунитета позволяет прогнозировать течение ряда широкораспространенных инфекций насекомых. Разработаны подходы для оценки состояния клеточного иммунитета как интегральной характеристики состояния организма насекомых. Данная оценка может позволить проводить прогноз динамики численности насекомых в природных популяциях. Выявлены факторы, обусловливающие синергизм биопрепаратов на основе энтомопатогенных грибов и химических инсектицидов, предложены оригинальные методы к созданию новых препаративных форм биопрепаратов.

Материалы диссертации используются при чтении курсов лекций по физиологии насекомых, патологии насекомых, биологическим средствам защиты растений в Новосибирском и С-Петербургском Агроуниверситетах, Томском государственном университете. Материалы были также использованы при подготовке коллективной монографии «Патогенны насекомых: структурные и функциональные аспекты», изданной в 2001 г. в рамках федеральной президентской программы «Интеграция».

Основные положения, выносимые на защиту.

I. Основными активированными кислородными метаболитами гемолимфы, участвующими в формировании резистентности насекомых, являются семихиноны, производные тирозина, а в гемоцитах - семихиноны и продукты дыхательной цепи. Характер изменений в продукции активированных кислородных метаболитов при патогенезах меняется в зависимости от вида патогена и его стадии развития.

II. Существенную роль при элиминации паразита и детоксикации его метаболитов играют неспецифические эстеразы, экспрессия которых происходит на первых этапах инфицирования насекомого, что приводит к повышению резистентности насекомых к ксенобиотикам, в частности - к инсектицидам.

III.В механизмах детоксикации и элиминации метаболитов патогенов существенную роль играют ферментные и неферментные антиоксиданты, изменение уровня и активности которых зависит от типа патогенеза.

IV. В активации клеточного иммунитета большое значение имеют паттерн-распознающие белки, способные вызывать клампообразование, распластывание и дегрануляцию гемоцитов. Данные белки способны взаимодействовать с высокореакционными активированными метаболитами за счет тиоловых комопонентов, входящих в их состав.

Апробацияработы. Материалы диссертации были представлены на Всероссийской конференции '"Беспозвоночные животные Южного Зауралья и сопредельных территории" (Курган, март 1998), на конференции "Паразиты в природных комплексах и рисковые ситуации" (Новосибирск, июнь 1998), на VI Европейском энтомологическом конгрессе (Чехия, август 1998), конференции «Взаимоотношения паразита и хозяина» (Москва, декабрь,1998), на ежегодном координационном совещании (Annual Coordination Workshop US AID CDR/CAR and INTAS European Union, Ben Gurion, Israel, april-may, 1999), на Международном симпозиуме "Сохранение и защита горных лесов" (Ош, октябрь 1999), на шестом Международном симпозиуме «Chemical and biological mechanisms in susceptibility to and prevention of environmental diseases» (Paris, Universite Rene Descartes, July, 2000), на шестом Международном симпозиуме «Spip Traps, Nitroxides and Nitric Oxide: Spectroscopy, Chemistry and free Radical Biology» (Marseille, France, August, 2000), на XII съезде Русского Энтомологического общества (Санкт-Петербург, август 2002), на VII Европейском энтомологическом конгрессе (Греция, октябрь 2002), на научно-практической конференции, посвященной 100-летию профессора Е.В.Талалаева, (Иркутск, 2002), на первой Международной школе-семинаре «Кровососущие насекомые - переносчики трансмиссивных заболеваний» (Москва, октябрь, 2002), на междунароной конференции «Физика и элементарные химические процессы» (VI Voevodsky Conference, «Physics and Chemistry of Elementary Chemical Processes», Новосибирск, июль, 2002), на отчетных сессиях ИСиЭЖ СО РАН (1994, 1996, 1998, 2000, 2002), на заседаниях микробиологического общества (2000, 2002).

Публикации. Основные материалы изложены в 24 научных работах, опубликованных в центральных российских и зарубежных изданиях.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 318 страницах машинописного текста, включая 4 таблицы и 82 рисунка. Работа состоит из введения, описания материалов и методов, четырех глав, заключения, выводов и списка литературы.

Заключение Диссертация по теме "Энтомология", Глупов, Виктор Вячеславович

Выводы

1. В гемоцитах и гемолимфе личинок G. mellonella, L. dispar, D. sibiricus, M. brassicae, A. crataegi, L. deoemlineata, G. bimaculatus, Aeschna продуцируются активированные кислородные метаболиты, способные восстанавливать нитросиний тетразолиевый и окислять спиновые ловушки. Основным типом активированных кислородных метаболитов у насекомых являются семихиноны, производные дигидрооксифенилаланина.

2. Продукция активированных кислородных метаболитов в гемоцитах насекомых в основном осуществляется в результате деятельности ферментов дыхательной цепи и каскада реакций меланогенеза. Активация продукции кислородных метаболитов в гемоцитах происходит в результате адгезии и в процессе фагоцитоза.

3. При различных патогенезах, а также■ асептическом ранении, происходит подавление продукции активированных метаболитов в лимфе насекомых. При бактериозах и микроспоридиозах снижается продукция активированных метаболитов в гемоцитах, при микозах и асептическом ранении наблюдается обратная картина.

4. Ранение и заражение личинок G. mellonella микроспоридией V. ephestiae или энтомопатогенными грибами приводит к изменению спектра и активности неспецифических эстераз. В гемолимфе наблюдается экспрессия индуцибельных изоформ, что приводит к повышению эстеразной активности при микроспоридиозе и микозе. При бактериозе, вызываемом В. thuringiensis, происходит деградация ряда изоформ эстераз при одновременной экспрессии одной изоформы и значительном снижении ферментативной активности в гемолимфе.

5. Индуцибельные изоформы эстераз, экспрессируемые при микроспоридиозе и микозе личинок большой вощинной огневки, по ингибиторной специфичности относятся к карбоксилэстеразам.

6. Характер изменений в активности и уровне антиоксидантов зависит от тканевой локализации антиоксидантов, типа патогена и его стадии развития. В гемолимфе при микозах, бактериозах и микроспоридиозах в острых фазах происходит увеличение активности глутатион-S-трансфераз, а при микроспоридиозах и бактериозах также увеличение активности супероксиданиондисмутазы. При острых бактериозах в гемолимфе и кишечнике накапливаются окисленные тиол-содержащие компоненты.

7. Паттерн-распознающие белки (ПРБ) усиливают распластывание и клампообразование гемоцитов. ПРБ приводят к снижению восстановления нитросинего тетразолиевого в гемоцитах, вероятно за счет процессов дегрануляции. ПРБ большой вощиной моли содержат высокое количество тиоловых компонентов.

Заключение

Одним из ключевых звеньев в механизмах конституционального иммунитета насекомых является генерация активированных кислородных метаболитов (АКМ), в том числе свободных радикалов. У насекомых при формировании резистентности к паразитам существенное значение приобретают полухиноновые радикалы, которые образуются в результате меланогенеза. Кроме того, меланин, как конечный продукт меланогенеза, входит в состав оболочки инкапсулированного паразита или в состав гранулы. В данном случае меланин с одной стороны выполняет механическую функцию, и с другой выступает в качестве ловушки для высокореакционных соединений. Среди высокореакционных соединенй будут не только АКМ, возникающие при активации профенолоксидазного каскада (ПФК), но также ряд метаболитов паразита или их производные, которые образовались после трансформации под действием детоксицирующей и антиоксидантной систем хозяина.

У представителей Lepidoptera активация продукции АКМ происходит в результате адгезии гемоцитов и в процессе фагоцитоза. Цитотоксические механизмы, опосредуемые АКМ, осуществляются как в процессе фагоцитоза, так и в процессе инкапсуляции, первым этапом, которого является адгезия гемоцитов к поверхности чужеродного агента. Можно предположить, что ключевыми источниками АКМ в гемоцитах насекомых являются дыхательная цепь и профенолоксидазный каскад. Последний является наиболее значимым в генерации АКМ.

Характер изменений в продукции АКМ у насекомых зависит от вида патогена, поражающего хозяина, соответственно от способа заражения насекомого и от течения патогенеза. Причем уровень генерации АКМ и его источники могут меняться в зависимости от стадии развития патогена в организме насекомого. Определенные трансформации в продукции АКМ при патогенезе насекомых происходят в различные онтогенетические стадии самого насекомого-хозяина. В случае проникновения через наружные покровы, когда патоген непосредственно контактирует с клетками иммунной системы насекомых, происходит их активация с последующим затуханием» активности ряда систем, генерирующих АКМ. Если же происходит значительная интоксикация организма хозяина, то наблюдается повсеместное ингибирование активности систем организма хозяина, способных генерировать АКМ. Следует отметить, что при любых воздействиях на организм хозяина (интоксикация, разрушение покровов, дисфункция внутренних органов) происходит общее снижение активности фенолоксидазы в лимфе. Подобное снижение происходит на фоне повышения количества гемоцитов с фенолоксидазной активностью. В силу того, что длительная активация фенолоксидазы (ФО) может привести к накоплению токсичных продуктов в организме насекомого и, как следствие, к дисфункциям различных жизненно-важных систем организма, то, вероятно, у насекомых в процессе эволюции выработался целый комплекс механизмов, способных контролировать активность профенолоксидазного каскада (ПФК). Например, синтез разнообразных ингибиторов протеаз, которые будут блокировать первые этапы активации профенолоксидазного каскада [Sugumaran et al., 1985; Kanost, 1999], При этом может увеличиваться количество Ф0-положительных гемоцитов, что, соответственно, приводит к локализации действия ФО. Подобная локализация возможна, так как гемоциты при контакте с паразитом могут быстро разрушаться или дегранулироваться, в результате чего в местах контакта с паразитом появятся различные ферменты гемоцитов, в том числе и фенолоксидаза. При инвазировании облигатными паразитами на первых стадиях развития последних происходят минимальные изменения в генерации АКМ в организме хозяина, т.е. паразит использует так называемую стратегию «избегания» иммунной системы хозяина. Но на последующих стадиях развития, особенно когда происходит массовый выход паразита в гемоцель (в случае с микроспоридиями - спорогония), действия его направлены на тотальное ингибирование иммунных систем организма хозяина, в первую очередь системы генерации АКМ.

При поражении организма насекомого такими патогенами как грибы и микроспоридии, происходит активация в гемолимфе неспецифических эстераз и экспрессия дополнительных изоформ эстераз. Следует отметить, что схожие изменения в спектре и активности эстераз гемолимфы наблюдаются также при интоксикации организма насекомого инсектицидами и при ранении. Вероятно, идентичность ответной реакции является универсальной для насекомых, подверженных как воздействию токсинов, так и при повреждениях внешних покровов. В результате повышается резистентность насекомых к целому ряду ксенобиотиков от растительных до искусственных (инсектициды). В связи с этим можно предположить, что в природных условиях при взаимодействии с энтомопатогенным грибом, обладающим слабой вирулентностью, насекомое способно не только избежать гибели, но и приобретает определенные «преимущества» в случае контакта с ксенобиотиками. При этом энтомопатогенный гриб получает источник углеводов в виде экзувия, то есть для гриба формируются оптимальные условия персистирования в популяции насекомого - хозяина, а само насекомое приобретает на определенное время повышенную устойчивость к целому ряду ксенобиотиков. При микроспоридиозах кроме устойчивости к ксенобиотикам, дополнительные изоформы эстераз могут предотвращать заражение хозяина другими паразитами, что особенно важно для микроспоридий на первых этапах развития (фаза мерогонии). Возможно, что подобные взаимоотношения между паразитами и насекомыми являются результатом длительной коэволюции. Соответственно, бактерии, способные вызвать быструю смерть насекомого, не столь адаптированы к сосуществованию с насекомыми и вызывают тотальное ингибирование активности ряда ферментативных систем, в первую очередь детоксицирующих, способных элиминировать как продукты метаболизма бактерий, так и токсические продукты, образующиеся во время заболевания.

Известно, что значительные изменения в антиоксидантной системе могут происходить у различных видов животных при разнообразных заболеваниях. В частности, было показано, что при кишечных заболеваниях у позвоночных происходят значительные изменения ферментативных и неферментативных антиоксидантов различных клетках и тканях организма [Янковский, 2000; Зенков и др., 2001]. У насекомых подобные работы практически отсутствуют, но на основании наших исследований, можно сказать, что уровень и активность аниоксидантов различной природы меняется в зависимости, как от тканевой локализации антиоксиданта, так и от типа заболевания и его стадии. Вполне вероятно, что возраст и стадия развития непосредственно насекомого будут вносить определенные «коррективы» в изменения антиоксидантов, их соотношения и активности. В любом случае, можно говорить, что в основном эти изменения будут носить так называемый взаимокомпенсаторный характер, и можно с определенной долей уверенности утверждать, что нарушение взаимокомпенсаторности» в антиоксидантной системе насекомых приведет к существенным изменениям многих физиологических процессов и, соответственно, к окислительному стрессу.

Паттерн-распознающие белки (ПРБ) влияют на поведение гемоцитов, вызывая их распластывание, сопровождающиеся снижением окислительных процессов в гемоцитах. Не исключено, что ПРБ связываются с чужеродным объектом, за счет формирования гидрофобных связей (липофорины и т.д.) или за счет окисления SH групп различными свободными радикалами в местах локализации паразита, т.е. вероятно, радикалы могут способствовать образованию различных связей между ПРБ и поверхностными белками паразитов. Кроме того, также могут формироваться водородные связи с паттернами поверхности чужеродных клеток и ПРБ (SH - паттерн клетки-мишени) .

Таким образом, ключевым в механизмах формирования резистентности насекомых, как и иммунного ответа, является образование свободных радикалов хиноновой природы. Соответственно, многие системы организма насекомых направлены на регуляцию наработки этих соединений, их детоксикации и элиминации для предотвращения воздействия на клетки собственного организма. Как известно, при проникновении паразита в гемоцель происходит активация профенолоксидазного каскада, существенную роль в котором играют паттерн-распознающие белки. Во время меланогенеза, первые стадии которого запускаются фенолоксидазами, образуются полухиноновые радикалы, но присутствуе в гемолимфе достаточного количества антиоксидантов, способствует предотвращению дальнейшего распространения радикалов и их неспецифического воздействия на клетки собственного организма (рис. 82. Стадии I и II) . Поскольку полухиноновые радикалы образуются в своеобразном окружении «гашения», т.е. радикалы «вспыхивают» подобно спичке, зажженной в мокрой вате, то время его жизни зависит от состава, как гемолимфы, так и поверхностных структур паразита. В любом случае происходит непосредственная атака паразита, в результате чего в гемолимфе появляются структурные компоненты клеточных стенок разрушенных паразитов. Одновременно с поверхностью паразита взаимодействуют паттерн-распознающие белки, что приводит к усилению активации профенолоксидазного каскада (ПФК). Свободные компоненты клеточных стенок паразитов и паттерн-распознающие белки усиливают хемотаксис гемоцитов, их опсонизацию, клампообразование и гранулообразование. Во время этих процессов гемоциты дегранулируются или разрушаются (своеобразная апокринная секреция), что опять приводит к образованию полухиноновых радикалов, выбросу активаторов ПФК, коагулогенов, различных гидролитических ферментов и т.д., но это только в непосредственном контакте с паразитом. Таким образом, происходит локализация реакций с участием ФО, в результате которых образуются высокореактивные соединения (рис. 82.Стадия III). В последующем запускаются механизмы синтеза дополнительных изоформ эстераз, ингибиторов ПФК, антибактериальных белков (пептидные антибиотики) (рис. 82.Стадия IV) . При этом накапливаются окисленные тиолы (тиол-содержащие компоненты), активизируются процессы пролиферации и дифференциации гемоцитов. Происходит своеобразное компенсирование снижения активности ПФК за счет образования пептидных антибиотиков и возрастания доли гемоцитов как содержащих фенолоксидазу, так и несущих на своей поверхности паттерн-распознающие белки, в частности агглютинины. Все эти процессы приводят к строгой локализации образования АКМ в зоне контакта с проникшим в гемолимфу патогеном. Не исключено, что в дальнейшем, когда активность всех систем организма, участвующих в формировании иммунитета, стабилизируется и будет соответствовать уровню нативного организма, в гемолимфе насекомых образуются так называемые белки «памяти», которые могут быть растворимыми в лимфе или экспрессироваться на поверхности гемоцитов (гемоциты «памяти») (рис. 82.Стадия V) . В результате при вторичном контакте с паразитом или его метаболитами реакции активации ПФК и/или активации гемоцитов могут проистекать активнее. Возможно, что гемоциты с поверхностными «белками памяти» будут играть существенную роль в антивирусной защите организма насекомого.

Ингибиторы профенояоксилазного касакада Антибактериальные

Аятиоксидантная и белки дегоке и пирующие системы

Велки "памяти", цитокнны

Активация профснолоксндазного каскада

Проникновение паразитг 1

ПРБ

Компоненты клеточн^.1 стенок паразитов I

Каждая стадия соответствует определенному пространственно-временному диапазону

Образование АКМ, непосредственное уничтожение паразита

Вероятное образование высоко специфичных белков памяти (цитокинов), клетки памяти

Хемотаксис гемоцитов, опсонизация, усиление клампооб разовая ия и гра н у л ооб р аз о ва н и и

Синтез антибактериальных белков, дополнительных изоформ детокс и пирующих ферментов и ингибиторов проФО каскада, накопление окисленных тнолов, активация пролиферации гемоцитов

Рис. 82. Схема конституционального иммунитета насекомых

Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Глупов, Виктор Вячеславович, Новосибирск

1. Дцо А.Д. Патофизиология фагоцитов. М.: Медгиз. 1961. -295 с.

2. Азизбекян P.P., Смирнова Т.А. Споро- и кристаллообразование у Bacillus thuringiensis // Успехи микробиол. 1988. -№ 22. - С. 81-108.

3. Албертс В., Брей Д., Льис Дж., Рэфф М., Роберте К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. М.: «Мир». 1987. -Т. 3. - С.107-110.

4. Амирханов Д.В., Соколянская М.П. Активность ферментов детоксикации на начальной стадии формирования резистентности к инсектицидам у комнатной мухи / / Агрохимия. 1992. - № 10. - С. 115-121.

5. Андросов Г. К., Алиева М.И. Защитные реакции гемолимфы насекомых при микотоксикозе // Ж. общ. биол. 1980. -Т. 41. - Вып. 5. - С. 726-733.

6. Баканова Е.И., Еремина О.Ю., Рославцева С. А. Свойства и функции глутатион-З-трансферазы членистоногих // Изв. РАН. Сер. биол. 1992. - № 4. - С. 537-545.

7. Бартникайте И. С., Кришрэнене Р. А. Морфология и функциональная активность клеток гемолимфыколорадского жука в онтогегнезе // Тр. АН ЛитССР. Сер. биол. 1986. - Т. 1. - № 93. - С. 42.

8. Бахвалов С. А., Бахвалова В.Н., Ларионов Г. В. О поликариоцитах в гемолимфе гусениц непарного шелкопряда (Lymantria dispar L.) при ядерном полиэдрозе // Изв. СО АН СССР., сер. биол. наук. 1982. - Т. 2. - С. 125129.

9. Бахвалов С. А., Бахвалова В.Н., Ларионов Г. В. Ядерный полиэдроз у непарного шелкопряда (Lymantria dispar L.): Развитие вирусной инфекции в гемоцитах и динамика изменения гемограммы // Изв. СО АН СССР., сер. биол. наук. 1981. - Т. 31. - С. 132-140.

10. Борисов Б.А., Серебров В.В., Новикова И.И., Бойкова И.В. Энтомопатогенные аскомицеты и дейтеромицеты / В кн. : Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты (Под ред. В.В. Глупова) . М.: Круглый год, -2001. - С. 352-427.

11. Бриттон Г.Б. Биохимия природных пигментов. М. : «Мир», -1986. 422 с.

12. Бурцева Л. И. Биологические особенности бактерий Bacillus thuringiensis // Дис. канд. биол. наук. Л. 1970. 115 С.

13. Бурцева Л.И., Скворцова М.М., Шашкина Н.И. О выборе штаммов Вас.thuringiensis var. galleriae для производства энтобактерина // Сиб. вестник с.х.науки. 1973. - Т. 2. - С. 33.

14. Бурцева Л.И., Штерншис М.В., Калмыкова Г.В. Бактериальные болезни насекомых / В кн.: Патогены насекомых:структурные и функциональные аспекты (Под ред.

15. В.В. Глупова). М.: Круглый год, - 2001. - С. 189-245.

16. Васильева Л.Е., Егорова Т.А., Налетова Е.А. Субстратный и ингибиторный анализ эстераз гемолимфы тутового шелкопряда // Биохимия насекомых М., 1979. - Вып. 21.- С. 43-52.

17. Владимиров Ю.А., Азизова О.А., Деев А.И. и др. Свободные радикалы в живых системах // Итоги науки и техники. Сер.биофизика. 1991. - Т.29. - С.1-176.

18. Галактионов В.Г. Очерки эволюционной иммунологии. М.: «Наука», 1995. - 256 с.

19. Глупов В.В. Некоторые факторы, определяющие резистентность и реактивность организма насекомого // Интегрированная защита растений от вредителей. Новосибирск: СО ВАСХНИЛ, 1987.С. 35-40.

20. Глупов В.В. // Микробиологические исследования в Западной Сибири / Сб.научн. тр. Новосибирск: Наука. - 1989. -С.84-87.

21. Глупов В.В. Фенолоксидазная и агглютинирующая активности гемолимфы хлопковой совки Heliothis armigera // Сиб. биол. журн. 1993. - Т. 1. - С.3-7.

22. Глупов В.В., Бахвалов С.А. Механизмы резистентностинасекомых при патогенезе // Успехи совр. биол. 1998.- Т.118. Вып.4. - С.466 - 482.

23. Глупов В.В., Слепнева И.А. Механизмы цитотоксичности / В кн.: Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты (Под ред. В.В. Глупова). М.: Круглый год, -2001. - С. 501-513.

24. Глупов В.В., Хвощевская М.Ф., Щепеткин И.А., Крюкова Н.А. Морфофункциональная структура популяции гемоцитов Galleria mellonella при инфекционном процессе // Известия РАН, сер.биол. 1997. - № б. - С. 645-653.

25. Голованова О.В., Глупов В.В., Хвощевская М. Ф. Агглютинины гемолимфы капустной совки Mamestra brassicae (L.) 1758 (LepidopterarNoctuidae)// Известия РАН, сер.биол. 1998. № 6. - С. 705-711.

26. Гробов О.Ф., Засухин Д.Н., Шигина Н.Г. Микроспоридиозы животных и человека // Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Зоопаразитология. 1983. - Т. 8. - С. 103-149.

27. Гуляева Л.Ф., Гришанова А.Ю., Громова О.А., Слынько Н.Н., Вавилин В.А., Ляхович В.В. Микросомная монооксигеназная система живых организмов в биомониторинге окружающей среды. Новосибирск, 1994. - Сер. Экология. - Вып. 32. - 100 с.

28. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир. 1982. - 120 с.

29. Долгих В.В., Григорьев М.В., Соколова Ю.Я., Исси И.В.

30. Сравнительное изучение влияния микроспоридии Nosema grylli и кокцидии Adelina sp. на развитие яичников и активность трех дегидрогеназ в жировом теле сверчков Gryllus bimaculatus // Паразитология. 1996. - Т. 30.- Вып. 1. С. 70-75.

31. Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. М: «Мир». 1991. - 544 с.

32. Еремина О.Ю. Изучение действия перметрина на эстеразный спектр некоторых насекомых // Биохимия насекомых. М., 1985. -С.83-85.

33. Еремина О.Ю., Баканова Е.И., Полякова Ю.Б. и др. Биохимические характеристики природных популяций комнатных мух в связи с промышленным загрязнением ипестицидным загрязнением окружающей среды // Агрохимия. -1997. -№9. -С.73-77.

34. Еремина О.Ю., Рославцева С.А. Шсектицидность пиретроидов для полезных насекомых и действие перметрина на их эстеразы // Агрохимия. -1987. -№3. -С.99-108.

35. Ефименко Т.М. Биологическое обоснование применения микроспоридий против совок самостоятельно и совместно с бактериальными препаратами // Автореф. дис. . канд. биол. наук. Л., 1989. - 19 с.

36. Запольских О.В. Морфологический и цитохимический анализ клеток гемолимфы рабочей пчелы // Цитология. 1976. -Т.18. - № 8. - С.956-963.

37. Зенков Н.К., Ланкин В.З., Меньшикова Е.Б. Окислительный стресс. М. : МАИК «Наука/Итерпериодика» 2001. - 342 с.

38. Зенков Н.К., Кандалинцева Н. В., Ланкин В. 3., Меньшикова Е.Б., Просенко А.Е. Фенольные биоантиоксиданты. Новосибирск: СО РАМН, 2003. - 328 с.

39. Зенков Н.К., Меньшикова Е.Б. Активированные кислородные метаболиты в биологических системах // Успехи соврем, биол. 1993. - Т.113. - Вып. 3. - С. 286-289.

40. Зигль Э. Реакция гемагглютинации // Иммунологические методы / Под ред.ФримеляХ. М.: «Мир» 1979. - С.108.

41. Исси И.В. Протозооноз капустной белянки и его значение для прогноза // Тр. ВИЗР. 1963. - Т. 19. - С. 174-179.

42. Исси И.В. Взаимоотношения микроспоридий с клеткой хозяина // Паразитол. сб. ЗИН АН СССР. Вып. 31. - Л., 1983. - С. 121-143.

43. Исси И.В. Микроспоридии как тип паразитических простейших // Сер. Протозоология. Вып. 10. Микроспоридии. - Л.: Наука, - 1986. - С. 6-136.

44. Исси И. В. Синхронизация жизненных циклов микроспоридий и насекомых // Паразиты в природных комплексах и рисковые ситуации. Сб. науч. тр. Новосибирск, - 1998. - С. 65.

45. Исси И. В., Онацкий Н.М. Особенности взаимоотношений микроспоридий и насекомых на ранних этапах заболевания // Сер. Протозоология. Паразито-хозяинныеотношения. Л.: Наука, - 1984. - Вып.9. - С. 102-113.

46. Карпов С.А. Система протистов. С.-Петербург Омск: Изд-во ОмГПУ, -1990. - 215 с.

47. Карпов С.А. Система протистов. С.-Петербург Омск: Изд-во ОмГПУ, 1990. - 215 с.

48. Кахновер Н.Б., Хмелевский Ю. В. Глутатион-З-трансферазы, ферменты детоксикации // Укр. Биохим. Журнал. 1983. - Т. 55. - № 1. - С. 86-92.

49. Клочко З.Ф., Коваль Э.Э. Колебание численности некоторых видов совок (Lepidoptera, Noctuida) под влиянием энтомопатогенных грибов на Украине / / Энтомол. обозрение. -1981. -Т.60. -№4. -С.754-760.

50. Коваль Э.З. Определитель энтомофильных грибов СССР. -Киев: «Наукова думка», 1974. -260с.

51. Козловская В.И. Влияние фосфорорганических инсектицидов на нейросекреторную систему гусениц капустной совки Mamestra brassica (Lepidoptera, Noctuidae) // Энтомол. обозрение. -1980. -Т.49 -№4. С.730-737.

52. Колесниченко Л.С., Кулинский В.И. Глутатионтрансферазы // Усп. совр. биол. 1989. - Т. 107. - Вып. 2. - С. 179194.

53. Кольчевская Е.Н., Исси И.В. Влияние смены насекомых-хозяев на патогенность и спорообразование микроспоридий // Паразитология. 1991. - Т. 25. - Вып. 6. - С. 512519.

54. Кольчевская Е.Н., Кольчевский А. Г. Анализ множественных форм неспецифических эстераз гусениц капустной совки, зараженных микроспоридиями Vairimorpha antheraeae // Бюлл. ВНИИЗР. 1988. - № 71. - С. 18-21.

55. Кольчевский А. Г., Пахомов А.Н. Множественные формы неспецифических эстераз в онтогенезе капустной совки Barathra brassicae L. // Онтогенез. 1990. - Т. 21. -№ б. - С. 580-584.

56. Королев Н.П. Функции лектинов в клетках / Итоги науки и техники. Сер. «Общие проблемы физико-химической биологии», 1984. - Т.1. - 352 С.

57. Корочкин Л.И., Серов О.Л., Пудовкин А. И. Генетика изоферментов. М.: «Наука», - 1977. - 275 с.

58. Кулиева A.M., Кормилицын Б.Н., Розенгарт Е.В., Стуловский А.В. Глутатионтрансфераза хлопковой совки Helicoverpaamigera // Докл. Акад. Наук. 1995. - Т. 34. - № 2.- С. 261-262.

59. Кулинский В.И., Колесниченко JT.С. Биологическая роль глутатиона // Усп. совр. биол. 1990. - Т. 110. - Вып. 1. - С. 20-33.

60. Купер Э. Сравнительная иммунология. М.: «Мир». 1981. -422 с.

61. Мельников Н.Н. Пестициды: Химия, технология и применение.

62. Неделькина С.В., Соломенникова И.В., Лукашина Н.С., Леонова И.Н., Раушенбах И.Ю., Салганик Р.И. Изучение ферментных систем детоксикации инсектицидов у резистентной к перметрину популяции колорадского жука // Биохимия. -1988. Т. 53. - С. 11-16.

63. Никольская Е.А. Культивирование микроскопических грибов // Методы экспериментальной микологии. -Киев: Наукова думка, 1982. С.106-138.

64. Новожилов К.В., Жуковский С.Г. Патогенез гемолимфы насекомых при отравлении инсектицидами // Бюл. ВИЗР. -1970. -№15. -С.25-30.

65. Номенклатура ферментов: Рекомендации Международного биохимического союза по номенклатуре и классификации ферментов, а также по единицам ферментов и символам кинетики ферментативных реакций. М. : ВИНИТИ, 1979. -254 с.

66. Огарков Б.Н. Биологические основа способов создания и использования грибных препаратов для борьбы снасекомыми: Дис. . д-ра. биол. наук (06.01.11.) // ВИЗР -Л., 1990. -387с.

67. Одинцов B.C. Биохимические основы применения фосфорорганических инсектицидов. -Киев: Наукова думка, 1972. -175с.

68. Павлюшин В. А. Роль токсинов гриба Beauveria bassiana (Bals.) Vuill. в патогенезе экспериментального микоза большой вощинной моли // Микол. и фитопатол. -1976. -Т.10. -№3. -С.225-227.

69. Павлюшин В.А. Научные основы использования энтомопатогенов и микробов-антагонистов в фитосанитарной оптимизации тепличных агробиоценозов // Автореф. дис. . д-ра. биол. наук. Пушкин, 1998. - 68с.

70. Панкова Т.Ф., Лужкова А. Г. Микроспоридии как один из факторов регуляции численности личинок кровососущих комаров // Паразиты и болезни гидробионтов ледовитоморской провинции/ Сб. науч. тр. Новосибирск: Наука, 1990. - С. 88-94.

71. Пирс Э. Гистохимия. М: «Иностранная литература». 1962. -929 с.

72. Плохинский Н.А. Биометрия. М.: Изд-во МГУ, 1970. - 367с.

73. Раушенбах И.Ю., Лукашина Н.С., Хлебодарова Т.М. Роль эстеразы ювенильного гормона в метаморфозе Diptera // Генетика. 1991. - Т. 22. - № 3. - С. 274-281.

74. Роговин В.В., Бут П. Г. Цитохимические доказательства эндогенной генерации перекиси водорода в нейтрофилахмазков крови человека // Изв.АН СССР. Сер.биол. 1994.- Т. 5. С. 833.

75. Рославцева С. А. Современные воззрения на биохимические механизмы резистентности // Агрохимия. 1994. - № 10.- С. 143-148.

76. Рославцева С.А., Еремина О.Ю., Костырко И.Н. Исследование эстеразных систем насекомых // Агрохимия. 1990. - № 10. - С. 117-123.

77. Рославцева С.А., Баканова Е.И., Еремина О.Ю. Эстеразы членистоногих и их роль в механизмах детоксикации инсектоакарицидов // Изв. РАН. Сер. биол. 1993. - № 3. - С. 368-375.

78. Селезнев К.В., Антонова О.А., Исси И.В. Влияниемикроспоридиоза на состав белков в жировом теле и гемолимфе сверчков Gryllus bimaculatus // Паразитология. 1997. - Т. 31. - Вып. 2. - С. 181-185.

79. Семенов С.М. Лабораторные среды для актиномицетов и грибов. Справочник. М.: «Агропромиздат», - 1990. -240с.

80. Серебров В. В. Детоксицирующие ферменты насекомых при микозах // Автореф. дис. . канд. биол. наук. Новосибирск, 2000. 19 с.

81. Серебров В. В., Алексеев А. А., Глупов В. В. Изменение активности и спектра эстераз гемолимфы гусениц вощинной моли Galleria mellonella L. (Lepidoptera: Pyrallidae) при микозах // Изв. АН. Сер. биол. 2001. - № 5. -С. 588-592.

82. Соколова Ю.Я., Исси И.В. Энтомопатогенные простейшие и особенности патогенеза протозойных заболеваний насекомых / В кн.: Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты (Под ред. В.В. Глупова). М.: Круглый год, - 2001. - С. 76-188.

83. Соколова Ю.Я., Сундуков О.В. Подавление активности эстераз как особенность патогенеза микроспоридиоза сверчков Gryllus bimaculatus // Паразитология. 1999. - Т. 33. - Вып. 6. - С. 527-536.

84. Соколова Ю.Я., Селезнев К.В., Долгих В.В., Исси И.В. Микроспоридия Nosema grylli n.sp. из сверчков Gryllus bimaculatus // Паразитология. 1994. - Т. 28. - Вып. 6. - С. 488-493.

85. Соколова Ю.Я., Снигиревская Е.С., Скарлато С. О., Комиссарчик Я.Ю., Миронов А. А. Необычный аппарат Гольджи микроспоридий на пролиферативной стадии жизненного цикла // Докл. Акад. Наук. 2001. - Т. 378.- № 3. С. 403-406.

86. Соколовский В. В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстремальное воздействие (Обзор) // Вопр. мед. химии.- 1988. № 6. - С. 2-11.

87. Спиридонов С.Э. Энтомопаразитические и энтомопатогенные нематоды / В кн: Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты (Под ред. В.В. Глупова). М.: Круглый год, - 2001. - С. 428-474.

88. Сундуков О. В. Некоторые биохимические механизмы резистентности // Резистентность вредителей сельскохозяйственных культур к пестицидам и ее преодоление. Сб. науч. тр. ВИЗР. М. : Агропромиздат, 1990. С. 59-64.

89. Тамарина Н.А. Техническая энтомология новая отрасль прикладной энтомологии / Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Сер. энтомология, - 1987. - Т. 7. - 248 с.

90. Тимофеева Е.Р. Нозематоз непарного шелкопряда // Инфекционные и протозойные болезни полезных и вредных насекомых. 1956. - С. 210-219.

91. Тутельян В.А., Кравченко JI.B. Микотоксины. -М.: Медицина, 1985. 320с.

92. Тыщенко В.П. Основы физиологии насекомых. 4.1. Физиология метаболических систем. -JI.: Ленингр. ун-т., 1976. -364с.

93. Тюльпанова В.А., Тюльпанов В.Г., Козлова и др. Хитиназная активность энтомопатогенных грибов рода Beauveria как фактор вирулентности // Энтомопатогенные микроорганизмы и их использование в защите растений. -Иркутск, 1986. -С.169-178.

94. Фридович И. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода. В кн.: Свободные радикалы в биологии (Под ред. У. Прайора). М.: Мир, 1979. - Т.1.- С. 272-314.

95. Штейнхауз Э. Патология насекомых. М.: «Иностранная литература» 1952. - 840 с.

96. Штерншис М.В. Повышение эффективности микробиологической борьбы с вредными насекомыми. Новосибирск: Новосиб. гос. аграр. ун-т. 1995. -194 с.

97. Янковский О.Ю. Токсичность кислорода и биологические системы (Эволюционные экологические и медико -биологические аспекты). Санкт Питербург: «Игра» 2000. - 294 с.

98. Abe R., Shimosegawa Т., Moriizumi S. Lipopolysaccharide induces manganese superoxide dismutase in the rat pancreas: its role in caerulein pancreatitis // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. - Vol. 217. P. 1216-1222.

99. Ahmad S. Larval and adult housefly carboxylesterase: isozyme composition and tissue pattern // Insect. Biochem. 1976. - V. 6. - P. 541-547.

100. Ahmad S. Biochemical defense of pro-oxidant plant allelochemicals by herbivorous insects // Biochem. Syst. Ecol. 1992. - V. 20. - P. 269-296.

101. Ahmad S., Beilstein M.A., Pardini R.S. Glutathione peroxidase activity in insects: a reassessement // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1989. - V. 12. - P. 31-49.

102. Ahmad S., Duval D.L., Weinhold L.C., Pardini R.S. Cabbage looper antioxodant enzymes: tissue specificity 11 J. Insect Biochem. 1991. - Vol.21. - P. 563-572.

103. Ahmad S., Pardini R.S. Mechanisms for regulating oxygen toxicity in phytophagous insects // Free Radic. Biol. Med. 1990. - V. 8 (4). - P. 401-413.

104. Aldridge W.N. Serum esterases. I. Two type of esterases (A and B) hydrolyzing p-nitrophenyl acetate, propionate and butyrate, and a method for their determination // Biochem. J. 1953. - V. 53. - P. 110-117.

105. Amirante G.A., Basso V. Le lectine come recettori di membrana negli emociti di Sguilla mantis L. (Crustacea, Stomatopoda). // Biol. Zool. 1984. - Vol.51. - P. 3.

106. Amirante G.A., Mazzalai F.G. Synthesis and localization of hemoagglutinins in hemocytes of the cockroach Leucophaea maderae L. // Dev.Сотр.Immunol. 1978. Vol.2. - P. 735.

107. Anderson R.S., Chain B.M. Macrophage function in insect. / In: Hemocytic and humoral immunity in arthropods. Ed. A.P. Gupta. New York: John Wiley and Sons. 1986. -P.77-88.

108. Anderson R.S., Holmes В., Good R.A. Comparative biochemistry of phagocytizing insect hemocytes // Сотр. Biochem. Physiol. 1973. - Vol. 46B. - P. 595.

109. Anneren G., Bjorksten B. Low superoxide levels in blood phagocytic cells in Down's syndrome // Acta Pediatr. Scand. 1984. - Vol.73. - P. 345-348.

110. Arakawa T. Superoxide generation in vitro in lepidopteran larval haemolymph // J.Insect Physiol. 1994. Vol.40. - P. 165.

111. Arakawa T. Possible involvement of an enzymatic system for superoxide generation in lepidopteran larvae haemolymph // Arch.Insect Biochem. Physiol. 1995a. V. 29. - P. 281.

112. Arakawa T. Superoxide generative reaction in insect haemolymph and its mimic model system with surfactants in vitro // Insect Biochem.Molec.Biol. 1995b. -Vol.25. - P.247.

113. Armstrong R.N. Glitathione S-transferases: reaction mechanism, structure, and function // Chem. Res. Toxicol. 1991. - V. 4. - P. 131-143.

114. Ashida M., Brey P.T. Recent advances in research on the insect prophenoloxidase cascade // Molecular mechanisms of immune responses in insects (Eds. P.T. Brey, D. Hultmark) . London: Chapman & Hall, - 1998. - P. 135172.

115. Ashida M., Yamazaki H.I. Biochemistry of the phenoloxidase system in insects: with special reference to its activation / In: Molting and Metamorphosis. Ed. Ohnishi E., Ishizaki H. Japan Sci. Soc. Press, Tokyo; Springer Verlag. Berlin. - 1990. - P.239.

116. Asperen K. van. A study of housefly esterase by means of a sensitive colorimetric method // J. Insect Physiol. -1962. V. 8. - P. 401-416.

117. Aucoin R.R., Fields P., Lewis M.A., Philogene B.J.R., Arnason J.T. The protective effects of antioxidants to a phototoxin-sensitive insect herbivore, Manduca sexta // J. Chem. Ecol. 1990. - V. 16. - P. 2913-2924.

118. Aucoin R.R., Philogene B.J.R., Arnason J.T. Antioxidant enzymes as biochemical defenses against phototoxin-induced oxidative stress in three species of herbivorous lepidoptera // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1991. - V. 16. - P. 139-152.

119. Auroma O.I. Free radicals, antioxidants and international nutrition // Asia Pacific J. Clin. Nutr. 1999. -Vol.8. - P.53 - 63.

120. Babior В. M., Kipnes R. M. and Curnutte J.T. Biological defense mechanisms. The production by leukocytes of superoxide, a potential bactericidal agent // J. Clin. Invest. 1973. - Vol.52. - P.741-744.

121. Barracco M.A., Loch C.T. Phagositosis of different biological particles by the plasmatocyte (immunocyte) of Panstrongylus megistus (Hemiptera: Reduviidae). //

122. Proc. 18th Int. Congr. Entomol., Vancouver. 1988. - P. 260.

123. Bidochka M.J., Hajek A.E. A nonpermissive entomophthoralean fungal infection increases activation of insect prophenoloxidase // J. Invertebr. Pathol. 1998. -Vol. 72. - P. 231-238.

124. Bidochka M.J., Gillespie J.P., Khachatourians G.G. Phenoloxidase activity of acridid grasshoppers from the subfamilies Melanoplinae and Oedipodinae // Сотр. Biochem. Physiol. 1989. - Vol. 94 B. - P.117-124.

125. Boucias D.G., Pendland J.C. The galactose binding lectinfrom the beet armyworm, Spodoptera exigua: distribution and site of synthesis // Insect Biochem. Molec. Biol.-1993. Vol.23. - P. 233-242.

126. Boman H.G. Peptide antibiotics and their role in innate immunity // Annu. Rev. Immunol. 1995. - Vol.13. -P.61-92.

127. Boman H.G. Gene-encoded peptide antibiotics and the concept of innate immunity: an update review // Scand. J. Immunol. 1998. - Vol.48. - P.15 - 25.

128. Boman H.G. Antibacterial peptides: basic facts and emerging concepts // J. Intern. Med. 2003. - Vol.254. - P.197-215.

129. Boman H.G., Faye I., Gudmundsson G.H., Lee J.Y., Lindholm D.A. Cell-free immunity in Cecropia. A model system for antibacterial proteins // Eur. J. Biochem. 1991. -Vol.201. - P.23-31.

130. Bogdan С., Rollinghoff м., Diefenbach A. The role of nitric oxide in innate immunity 11 Immunol. Rev. 2000. -Vol.173. - P.17 - 26.

131. Bogus M., Cymborowski B. Daily changes in the sensitivity of wax-moth larvae Galleria mellonella to cooling stress // Physiol. Entomol. -1977. -Vol.2. P.103-107.

132. Bogus M., Szczepanik M. Histopathology of Conidiobolus coronatus (Entomophthorales) infection in Galleria mellonella (Lepidoptera) larvae // Acta Parasitol. -2000. -Vol.45. -P.48-54.

133. Bogus M.I., Wisniewski J.R., Cymborowski B. Effects of injury to the neuroendocrine system of last-instar larvae of Galleria mellonella // J. Insect Physiol. -1986. -Vol.32. -P.1011-1017.

134. Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding // Anal. Biochem. 1976. - Vol.72. - P. 248-254.

135. Bradley R.S., Stuart G.S., Stiles В., Hapner K.D. Grasshopper haemagglutinin: immunochemical localization in haemocytes and investigation of opsonic properties // J. Insect Physiol. 1989. - Vol.35. - P.353.

136. Brehelin M., Hoffmann J.A. Phagocytosis of inert particles in Locusta migratoria and Galleria mellonella: study of ultrastructure and clearence // J.Insect Physiol. -1980. Vol.26. - P. 103.

137. Brehelin M., Zachary D. Insect haemocytes: new classification to rule out the controversy. / Immunity in invertebrates. Ed. Brehelin. Berlin: Heidelberg: Springer Verlag. - 1986. - P. 36-48.

138. Brookman J.L., Ratcliffe N.A., Rowlly A.F. Studies on the activation of the prophenoloxidase system of insects by bacterial cell wall components. // Insect Biochem. -1989. Vol.19. - P. 47.

139. Brooks W.M., Becnel J.J., Kennedy G.G. Establishment of Endoreticulatus n. g. for Pleistophora fidelis (Hostounsky, Weiser, 1975) (Microsporida:

140. Pleistophoridae) based on the ultrastructure of a microsporidium in the Colorado potato beetle, Leptinotarsa decemlineata (Say) (Coleoptera:

141. Chrysomelidae) // J. Protozool. 1988. - V. 35. - P. 481-488.

142. Broadwell A.H., Baumann P. Proteolysis in the gut of mosquito larvae result in further activation of the Bacillus sphaericus toxin // Appl. Environ. Microbiol. -1987. -V.53. -P.1333-1337.

143. Bursel E. An introduction to insect physiology. London, New York: Academic Press, 1970. - 276 p.

144. Bryan C.L., Campbell G.D., Lawrence R.A., Jenkinson S.G. Diphosphoryl lipid A protects rats from lethal hyperoxia // J. Lab. and Clin. Med. 1992. - Vol.120. - P. 444-452.

145. Carter J.В., Green E.J. Hemocytes of baculovirus-infected Tipula paludosa larvae (Diptera: Tipidae) // J. Invertebr. Pathol. 1988. - Vol.52. - P. 393-400.

146. Carton Y., Nappi A.J. Drosophila cellular immunity against parasitoids // Parasitol. Today, 1997. - Vol.13. -P.218-227.

147. Chain B.M., Anderson R.S. Observations on the cytochemistry of the hemocytes of an insect, Galleria mellonella // J. Histochem. Cytochem. 1983. - Vol.31. - P.601.

148. Chang C.K., Clark A.G., Fieldes A., Pound S. Some properties of a glutathione S-transferase from the larvae of Galleria mellonella // Insect Biochem. 1981. V. 11. - P. 179-186.

149. Chen C., Durrant H.J., Newton R.P., Ratcliffe N.A. A study of novel lectins and their involvement in the activation of the prophenoloxidase system in Blaberus discoidalis // Biochem. J. 1995. - Vol.310. - P. 2331.

150. Cheng T.C. Aspects of substrate utilization and energy requirement during molluscan phagocytosis // J. Invertebr. Pathol. 1976. - Vol. 27. - P. 263.

151. Cheeseman K.H., Slater T.F. An introduction to free radical biochemistry // British Medical Bulletin, 1993. -Vol.49. - P.481-493.

152. Chien C., Dauterman W.C. Studies on glutathione S-transferase in Helicoverpa (=Heliothis) zea // Insect Biochem. 1991. - V. 21. - P. 857-864.

153. Chino H. Lipid transport; biochemistry of hemolymph lipophorin. In: Comprehensive biochemistry, physiology and pharmacology of insects / Ed. Kerkut G.A., Gilbert L.I. // Pergamon Press. Oxford, 1985. - Vol.10. -P.115.

154. Clarke S.E., Guy P.L., Burritt D.J., Jameson P.E. Change in the activities of antioxidant enzymes in response to virus infection and hormone treatment // Physiol. Plant.- 2002. Vol.114. - P.157-164.

155. Cox-Foster D. L., Fenimore J.A., Lazzaro B. Biochemistry of oxidative free radical production during innate immunity by insect hemocytes // Free Radical Biol. Med. 1998. -V. 25. - No.1. - P. S44.

156. Daffre S., Faye I. Lipopolysaccharide interaction with hemolin, an insect member of the Ig-superfamily // FEBS Lett. 1997. - Vol.408. - P.127-130.

157. David L., Weiser J. Role of hemocytes in the propagation of a microsporidian infection in larvae of Galleria mellonella // J. Invertebr. Pathol. 1994. - Vol.63. -P. 212-213.

158. Dikalov S., Grigor'ev I.A., Voinov M., Bassenge E.

159. Detection of superoxide radicals and peroxynitrite by l-hydroxy-4-phosphonooxy-2,2, 6,6-tetramethylpiperidine: quantification of extracellular superoxide radicals formation // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. -Vol.248. - P.211-215.

160. Dikalov S., Skatchkov M., Bassenge E. Quantification of peroxynitrite, superoxide, and peroxyl radicals by a new spin trap hydroxylamine l-hydroxy-2,2,6,6tetramethyl-4-oxo-piperidine // Biochem Biophys Res Commun. 1997b. - Vol.230. - P. 54-57.

161. Dikkeboom R. Tijnagel J. M. G. H., Mulder E. C., van der Knaap W.P.W. Hemocytes of the pond snail, Lymnaea stagnalis generate reactive forms of oxygen // J.Invert. Path. 1987. - Vol. 49. - P. 321-331.

162. Dikkeboom R., van der Knaap W.P.W., van den Bovenkamp W., Tijnagel J.M.G.H., Bayne C.J. The production of toxic oxygen metabolites by hemocytes of different snail species // Dev. Сотр. Immunol. 1988. - Vol.12. - P. 509.

163. Dimopoulos G. Insect immunity and its implication in mosquito-malaria interactions // Cell. Microbiol. -2003. Vol.5. - P.3-4.

164. Donovan E., Jonson B. Cellular toxicities and membrane binding characteristic of insectcidal crystal proteins from Bacillus thuringiensis toward cultured insect cells // J. Invert. Pathol. 1994. - Vol. 63. P.123-129.

165. Drif L., Brehelin M. Purification and characterization of an agglutinin from the hemolymph of Locusta migratoria (Orthoptera) IJ Insect Biochem. Molec. Biol. 1994. -Vol.24. - P.283-289.

166. Dunn M.A., Blabock T.L., Cousins R.J. Metallothionein // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1987. - V. 185. - P. 107119.

167. Dziarski R. Peptidoglycan recognition proteins (PGRPs) // Mol Immunol. 2004. - Vol.40. - P.877-886.

168. Eaton J.W. Catalases and peroxidases and glutathione and hudrogen peroxide: mysteries of the bestiary // J. Lab. Clin. Med. 1991. - Vol. 118. - P. 3-4.

169. Eberhard W., Beck K.-F., Pfeilschifter J. Cytokine-induced expression of tPA is differentially modulated by NO and ROS in rat mesangial cells // Kidney Intern. 2002. -Vol.61. - P.20 - 30.

170. Engstrom Y. Induction and regulation of antimicrobialpeptides in Drosophila // Dev. Сотр. Immunol. 1999. -Vol.23. - P.345-358.

171. Essawy M., Maleville A., Brehelin M. The hemocytes of Heliothis armigera: ultrastructure, functions and evolution in the course of larval development // J.Morphol. 1985. - Vol.186. - P. 255.

172. Evans H., Shapiro M. Viruses / In: Manual of techniques in insect pathology. (Ed. Lacey L.A.). Academic Press, -1997. P.17- 53.

173. Fang N., Teal P.E.A., Tumlinson J.H. Characterization of oxidase(s) associated with the sex pheromone gland in Manduca Sexta (L.) females // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1995. - V. 29. P.243-257.

174. Farmer K.Y., Sohal R.S. Relationship between superoxide anion radical generation and aging in the housefly, Musca domestica // Free Radic. Biol. Med. 1989. -Vol.7. - № 1. - P. 23-29.

175. Fattman C.L., Scaefer L.M., Oury T.D. Extracellularsuperoxide dismutase in biology and medicine // Free Radical Biol.Med. 2003. - Vol.35. - P.236 - 256.

176. Felix C.C., Sealy R.C. Electron spin resonance characterization of radicals from 3,4dihydroxyphesemiquinone semiquinone anions and their metal chelates // J. Am. Chem. Soc. 1981. - Vol.103. - P.2831-2836.

177. Felton G. Antioxidant defenses of invertebrates and vertebrates // Oxidative stress and antioxidant defenses in biology (Ed.: S. Ahmad) New York: Chapman & Hall, -1995. - P. 356-434.

178. Felton G.W., Duffey S.S. Ascorbate oxidation reduction in Helicoverpa zea as a scavenging system against dietary oxidants // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1992. -Vol. 19. - P. 27-37.

179. Felton G. W. / Summers С. B. Antioxidant systems in insects // Arch. Insect Biohem. Physiol. 1995. - Vol.2. - P. 187-197.

180. Fernandez-Sousa J.M., Michelson A.M. Variation of superoxide dismutases during development of the fruit fly Ceratitis capitata L. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1976. - V. 73. - P. 217-223.

181. Feyereisen R. Insect P450 enzymes // Annu. Rev. Entomol. -1999. Vol.44. - P.507-533.

182. Fisher F.M., Sanborn R.C. Production of insect juvenile hormone by the microsporidian parasite Nosema // Nature. 1962. - V. 194. - P. 1193.

183. Fisher F.M., Sanborn R.C. Nosema as a source of juvenile hormone in parasitized insects // Biol. Bull. 1964. -V. 126. - P. 235-252.

184. Fournier D., Bride J.-M., Poirie M., Berge J.В., Plabb F.W. Insect glutathione S-transferases. Biochemical characteristics of the major forms from houseflies susceptible and resistant to insecticides // J. Biol. Chem. 1992. - V. 267. - P. 1840-1845.

185. Freedman J.H., Ciriolo M.R., Peisach J. The role of glutathione in cooper metabolism and toxicity // J. Biol. Chem. 1989. - V. 264. - P. 5598-5605.

186. Fridovich I. Superoxide dismutase // J. Biol. Chem. 1989. Vol.264. - P.7761-7764.

187. Fridovich I. Superoxide radicals, superoxide dismutases and the aerobic lifestyle // Photochem. Photobiol. -1979. Vol. 28. - P.733-741.

188. Gagen S.J., Ratcliffe N.A. Studies on the in vivo cellular reactions and fate of injected bacteria in Galleria mellonella and Pieris brassicae larvae // J.Invertebr. Pathol. 1976. - Vol. 28. - P. 17-24.

189. Gan H., Wang Y., Jiang H., Mita K., Kanost M.R. A bacteria-induced, intracellular serpin in granular hemocytes of Manduca sexta // Insect Biochem. Mol. Biol. -2001. -Vol.31. P.887-898.

190. Geiger J.C., Krolak J.M., Mills R.R. Possible involvement of cocroach haemocytes in the storage and synthesis of cuticle proteins // J. Insect Physiol. 1977. Vol.23. - P. 227.

191. Geng Ch., Dunn P. E. Plasmatocytes in larvae of Manduca sexta following injection of bacteria // Dev. Сотр. Immunol. 1989. - Vol.13. - P. 17-23.

192. Gill S.S., Cowles E.A., Pietrantonio P.V. The mode of action of Bacillus thuringiensis endotoxins // Annu. Rev. Entomol. 1992. - Vol.37. - P.661-636.

193. Gillespie J.P., Kanost M.R., Trenczek T. Biological mediators of insect immunity 11 Annu. Rev. Entomol. -1997. Vol.42. - P.611-643.

194. Entomol.J. 2003. Vol. 12. - P. 103 - 108.j

195. Graham R.C., Karnovsky M.J. The early stages of absorption of injected horsradish peroxidase in the proximal tubules of mouse kidney: ultrastructural cytochemistry by a new technique // J. Histochem. Cytochem. 1966. -Vol.14. - P. 291.

196. Gu X., Zera A.J. Developmental profiles and characteristics of haemolymph juvenile hormone esterase, general esterase and juvenile hormone binding in the cricket, Gryllus assimilis // Сотр. Biochem. Physiol. 1994. -Vol.107. - P.553-560.

197. Gullemaund Т., Makate N., Hirst В., Callaghan A. Esterase gene amplification in Culex pipiens // Insect Mol. Biol. 1997. - V. 6. - P. 319-327.

198. Guo X, Beerntsen ВТ, Zhao X, Christensen BM. Hemocyte alterations during melanotic encapsulation of Brugia malayi in the mosquito Armigeres subalbatus // J. Parasitol. 1995. - Vol.81. - P.200-207.

199. Gupta A.P. Hemocyte type: their structure, synonymies, interrelationschips and taxonomie significance / In: Insect hemocytes: development, form, functions and techniques. Ed. Gupta A.P. Cambridge University Press, Cambridge. London. 1979. - P. 85-127.

200. Habig W.H., Pabst M.J., Jakoby W.B. Glutathione-S-transferases // J. Biol. Chem. 1974. - V.- 249. - P. 7130-7139.

201. Halliwell В., Gutteridge J.M.C. Free radicals in biology and medicine / Oxford: Oxford University Press, 1999. - 936 p.

202. Hanschke R., Mohrig W., Groth J. Einfluss von Injection particularer Suspensionen auf Sofort und Spatreaktionen der Haemozyten bei Larven der Grossen Wachmotte (Galleria mellonella) // Zool. Jb. Physiol. -1980. - B.84. - S. 184.

203. Hellemans L., Corstjens H., Neven A., Declercq L., Maes D. Antioxidant Enzyme activity in human stratum corneum shows seasonal variation with an age-dependent recovery // J. Investigat. Deramtol. 2003. - Vol.120. - P.434-439.

204. Hermes-Lima M., Storey K.B. Role of antioxidant defenses in the tolerance of severe dehydration by anurans. The case of the leopard frog Rana pipiens // Mol. Cell. Biochem. 1998. - Vol.189. - P.79-89.

205. Hermes-Lima M., Zenteno-Savin T. Animal response to drastic changes in oxygen availability and physiological oxidative stress // Сотр. Biochem. Physiol. Part C, -2002. Vol.133. - P.537-556.

206. Hetru C., Troxler L., Hoffmann J.A. Drosophila melanogaster antimicrobial defense // J. Infect. Dis. 2003. -Vol.187. - Suppl 2. - P.27-34.

207. Hinton A.C., Hammock B.D. Purification of juvenile hormone esterase and molecular cloning of the cDNA from Manducasexta // Insect. Biochem. Mol. Biol. 2001. - Vol.32. - P. 57-66.

208. Humber R.A. Fungi: identification // Manual of techniques in insect pathology (Ed. L.A. Lacey) -New York: Academic Press, 1997. - P.153-185.

209. Hung S.Y., Boucias D.G. Phenoloxidase activity in hemolymph of naive and Beaveria bassians-infected Spodoptera exigua larvae // J. Invertebr. Pathol. 1996. - Vol. 67. - P.35-40.

210. Huxham I.M., Lackie A.M. Behaviour in vitro of separated fractions of haemocytes of the locust Schistocerca gregaria // Cell Tissue Res. 1988. - Vol.251. - P. 677.

211. Jameson G.W., MacFarlane J.R., Hogan T.W. Esterases in relation to embryonic diapause in the field cricket,

212. Teleogryllus commodus // Insect Biochem. 1976. - V. 6. - P. 59-63.

213. Jiang H., Wang Y., Kanost M.R. Pro-phenol oxidase activing proteinase from an insect, Manduca sexta: a bacteria-inducible protein similar to Drosophila easter // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1998. - Vol.95. - P.12220-12225.

214. Johnson K.S., Felton G.W. Plant phenolics as dietary antioxidants for herbivorous insects: a test with genetically modified tobacco // J. Chem. Ecol. 2001.- V. 27. P. 2579-2597.

215. Kai H., Hasegawa K. An esterase in relation to yolk cell lysis at diapause termination in the silkworm, Bombyx mori // J. Insect Physiol. 1973. - V. 19. - P. 799810.

216. Kalyanaraman В., Sealy R.C. Electron spin resonance-spin stabilization in enzymatic systems: detection ofsemiquinones produced during peroxidatic oxidation of catechols and catecholamines // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982. - Vol.106. - P.1119-1125.

217. Kanost M.R. Serine proteinase inhibitors in arthropodimmunity // Dev. Сотр. Immunol. 1999. - Vol.23. -P.291-301.

218. Kendall H.K., Marshall R.I., Bartold P.M. Nitric oxide and tissue destruction // Oral Diseas. 2001. - Vol.7 -P.2-10.

219. Khramtsov V., Yelinova V., Weiner L., Berezina Т., Martin V., Volodarsky L. Quantitative determination of SH groups in low and high molecular weight compounds by an EPR method // Analytic. Biochem. 1989. - Vol. 182. -P. 58-63.

220. Kilpatrick D.C. Mannan-binding lectin and its role in innate immunity // Transfus. Medicine. 2002. Vol.12. - P.335-351.

221. Kim S.J., Han D., Ahn B.H., Rhec J.S. Effect glutathione, catechin and epicatexin on the survival Of Drosophilamelanogaster under paraquat treatmen // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1997. - Vol.61. - P.225-229.

222. Kobayashi A. Insect defense molecules and reactive oxygen // Dev. Сотр. Immunol. 1998. - Vol. 22. - P. 129.

223. Kotze A.C. Induced insecticide tolerance in larvae of Lucilia cuprina (Wiedemann) (Diptera: Calliphoridae) following dietary phenobarbital treatment // J. Aust. Entomol. Soc. 1995. - Vol. 34. - P. 205-209.

224. Kotze A.C., Rose H.A. Purification and properties of glutathione-S-transferases from the larvae of the Australian sheep blowfly, Lucilia cuprina (Wiedemann) // Insect Biochem. 1989. - Vol. 19. - P. 703-713.

225. Krieger R.I., Lee P.W. Properties of the aldrin epoxidase system in the gut and fat body of a caddisfly larva // J. Econ. Entomol. -1973. -Vol.66. P.1-6.

226. Krieger R.I., Wilkinson C.F., Hicks L.J. et al. Aldrin epoxidation, dihydroisodrin hydroxylation and p-cloro-N-methyl-aniline demethylation in six species of saturniid larvae // J. Econ. Entomol. -1976. -Vol.69. -P.1-5.

227. Kruidenier L., Verspaget H.W. Review article: oxidative stress as a pathogenic factor in inflammatory bowel disease radicals or ridiculous? // Aliment Pharmacol. Ther. - 2002. - Vol.16. - P.1997-2015.

228. Ku E. Submitochondrial localization of kynurenine 3-hydroxylase from ovaries Ephestia kuhniella, Stratakisemmanuel // Insect Biochem. -1981. Vol.11. -P.735-741.

229. Kubo Т., Arai Т., Kawasaki K., Natori S. Insect lectins and epimorphosis // Trends Glycoscie.Glycotechnol. 1996.- Vol.8. P.357 - 364.

230. Kubo Т., Kawasaki K., Natori S. Sucrose-binding lectin in regenerating cockroach (P. americana) Legs: its purification from adult hemolimph. // Insect Biochem. « 1990. V. 20. P. 585-591.

231. J.Y. Egg chorion tanning in Aedes aegypti mosquito // Сотр. Biochem. Physiol. A Physiol. 1994. - Vol.109. -P.835-843.

232. Marklund S.L. Extracellular superoxide dismutase in human tissues and human cell lines // J. Clin. Invest. -1984. Vol.74. - P.1398-1403.

233. Marklund S.L. Expression extracellular superoxide dismutase by human cell lines // Bichem. J. 1990. - Vol. 266. -P.213-219.

234. Marmaras V.J., Charambidis N.D., Lambropoulou M. Cellular defense machanisms in C.capitata: recognition and entrapment of E.coli by hemocytes // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1994. - Vol.26. - P.1-14.

235. Marmaras V.J., Charalambidis N.D., Zervas C.G. Immune response in insects: the role of phenoloxidase in defense reactions in relation to melanization andsclerotization // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996.- V. 31. P. 119-133.

236. Maroni G., Lastowski-Perry D., Otto E., Watson D. Effects of heavy metals on Drosophila larvae and metallothionein cDNA // Environ. Health. Perspect. 1986. - V. 65. - P. 107-116.

237. Matha V., Grubhoffer L., Weyda F., Hermanov L. Detection of b 1,3-glucanspecific lectin on the surface of plasmatocytes, immunocompetent cells of great wax moth, Galleria mellonella L. // Cytobios, - 1990. - Vol.64 -P.34 .

238. Mattews M.S., Summers C.B., Felton G.W. Ascorbate peroxidase: a novel antioxidant enzyme in insects // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1997. - V. 34. - P. 5768.

239. Mazet I., Pendland J. and Boucias D. Comparative analysis of phagocytosis of fungal cells by insect hemocytes versus horse neutrophils // Dev. Сотр. Immunol. 1994.- Vol.18. P. 455-466.

240. McCord J.M., Fridovich I. Superoxide dismutase. An enzymatic function for erythrocuprein (hemocuprein) // J. Biol. Chem. 1969. - Vol.244. - P.6049-6055.

241. McGraw K.J. Melanins, metals, and mate quality // Oikos, -2003. Vol.102. - P.402-406.

242. Meister M., Lagueux M. Drosophila blood cells // Cell. Microbiol. 2003. - Vol.5. - P.573-580.

243. Milner R.J. Nosema whitei, a microsporidian pathogen of some species of Tribolium. I. Morphology, life cycle, and germination time // J. Invertebr. Pathol. 1972. -V. 19. - P. 231-238.

244. Minnick M.F., Rupp R.A., Spence K.D. A bacterial-induced lectin which triggers hemocyte coagulation in Manduca sexta // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1986. -Vol.137. - P.729-735.

245. Mitchell M.J., Cali A. Vairimorpha necatrix (Microsporida: Burenellidae) affects growth and development of Heliotis zea (Lepidoptera: Noctuidae) raised at various temperatures // J. Econ. Entomol. 1994. - Vol. 87. -P. 933-940.

246. Moawed S.M., Marei S.S., Saleh M.R., Matter M.M. Impact of Vairimorpha ephestiae (Microsporidia: Nosematidae) on

247. Bracon hebetor (Hymenoptera: Braconidae), an external parasite of the American bollworm, Heliothis armigera {Lepidoptera: Noctuidae) // Eur. J. Entomol. 1997. -Vol. 94. - P.561-565.

248. Moreau S.J.M., Doury G., Giordanengo P. Intraspecific variation in the effects of parasitism by Asobara tabida on phenoloxidase activity of Drosophila melanogaster larvae //J. Invertebr. Pathol. 2000. -Vol. 76. - P.151-153.

249. Motoyama N., Dauterman W.С. Interstrain comparison of glutathione-dependent reactions in susceptible and resistant houseflies // Pestic. Biochem. Physiol. -1975. Vol. 5. - P.480-495.

250. Mourya D.T., Hemingway J., Leake C.J. Post-inoculation changes in enzyme activity of Aedes aegypti infected with Chikungunya virus // Acta Virol. 1995. - Vol.39. - P. 31-35.

251. Miiller U. Ca2+/calmodulin-dependent nitric oxide synthase in Apis mellifera and Drosophila melanogaster // Eur. J. Neurosci. 1994. - V. 6. - P. 1362-1370.

252. Miiller U., Bicker G. Calcium-activated release of nitric oxide and cellular distribution of nitric oxide-synthesizing neurons in the nervous system of the locust // J. Neurosci. 1994. - Vol. 14. - P. 75217528.

253. Nappi A. J., Vass E. Melanogenesis and the generation of cytotoxic molecules during insect cellular immunereactions // Pigment Cell Res. 1993. - Vol.3. -P.117-126.

254. Nappi A.J., Ottaviani E. Cytotoxicity and cytotoxic molecules in invertebrates // BioEssay. 2000. Vol.22. - P.469-480. Natori S. Insect lectins and innate immunity // Adv. Exp.

255. Med. Biol. 2001. - Vol.484. - P.223-228. Natori S., Shiraishi H., Hori S., Kobayashi A. The roles of Sarcophaga defense molecules in immunity andmetamorphosis // Dev. Сотр. Immunol. 1999. - Vol.23. P.317-328.

256. Ochiai M., Ashida M. A pattern recognition for peptidoglycan // J. Biol. Chem. 1999. - Vol.274. -P.11854-11858.

257. Ochiai M., Ashida M. A pattern-recognition for /3-1,3-glucan // J. Biol. Chem. 2000. - Vol.275. - P.4995-5002.

258. O'kongo 0., Fernando K. A., Rwegellera G. G. and Tsirkin R. S. Normal values for the nitroblue tetrazolium test (NBT test) // Med. J. Zambia. 1977. - Vol.3. - P. 7173.

259. Onstad D.W., Maddox J.V. Modeling the effects of the microsporidium, Nosema pyrausta on the population dynamics of the insect, Ostrinia nubilalis // J. Invertebr. Pathol. 1989. - V. 53. - P. 410-421.

260. Orr W.C., Sohal R.S. Extension of life-span by overexpression of superoxide dismutase and catalase in Drosophila melanogaster // Science. 1994. - V. 263. -P. 1128-1130.

261. Ottaviani E., Barbieri D., Malagoli D., Franchini A. Nitric oxide induces apoptosis in the fat body cell line IPLB-LdFB from the insect Lymantria dispar // Сотр. Biochem. Physiol. 2001. - V. 128B. - P. 247-254.

262. Owen M. D., Bouquillon A. I. The synthesis of ьdihydroxyphenylalanine (l-DOPA) in the cerebral ganglia of the cockroach, Periplaneta americana L. // Insect. Biochem. Molec. Biol. 1992. - Vol.22. - P.193-198.

263. Paes M.C., Oliveira M.B., Oliveira P.L. Hydrogen peroxide detoxification in the midgut of the blood-sucking insect, Rhodnius prolixus // Arch. Insect Biochem. Physiol. 2001. - V. 48. - P. 63-71.

264. Pardini R.S. Toxicity of oxygen from naturally occurring redox-active prooxidants // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1995. - Vol.29. - P.101-118.

265. Park N.J., Kamble S.T. Comparison of esterases between life stage and sexes of resistant and susceptible strains of german cockroach (Dictioptera: Blattellidae) // J. Econ. Entomol. 1998. - V. 91. - P. 1051-1057.

266. Paskewitz S.M., Riehle M. A factor preventing melanization of sephadex CM C-25 beads in Plasmodium-susceptible and refractory anopheles gambiae // Exp. Parasitol. 1998.- Vol.90. P.34-41.

267. Pasteur N., Nance E., Bons N. Tissue localization of overproduced esterases in the mosquito Culex pipiens (Diptera: Culicidae) // J. Med. Entomol. 2001. -V. 38. - P. 791-801.

268. Pekrul S., Grula E.A. Mode of infection of the corn earworm (Heliothis zae) by Beauveria bassiana as revealed by scanning electron microscopy // J. Invertebr. Pathol. -1979 -Vol.34. -P.238-249.

269. Pendland J.C., Boucias D.G. Hemagglutinin activity in thehemolymph of Anticarsia geimatalis larvae infected with the fungus Nomuraea rileyi // Dev. Сотр. Immunol. -1985. Vol. 9. - P.21-30.

270. Pendland J.C., Boucias D.G. Characteristics of a galactose-binding hemagglutinin (lectin) from hemolymph of Spodoptera exigua larvae // Dev. Сотр. Immunol. 1986.- Vol. 10. P. 477-487.

271. Peter M.G. Chemistry and biochemistry of the insects exosceleton // 1st. Int. Conf. on insects: chemical, physiol and environm. aspects: Conf. on the 105—th Birthday Anniversary of slefan copec. -26-29 September 1994. -Ladek Zdroj, 1994. -P.7.

272. Peterson J.A., Prough R.A. Cytocrome P-450 reductase and cytochrome b5 in cytochrome P-450 catalysis // Cytochrome P-450, structure, mechanism, and biochemistry (Ed. R. Paul)., New York: Plenum Press, 1986. -P.89-117.

273. Petrs W. Wunderwelt der kutikula // Verh. West atsch. Entomologentag. -1989. -P.4-21.

274. Pfister H.W., Kodel U., Lorenzl S., Tomasz A. Antioxidant attenuate microvascular in the early phase of experimental pneumococal meningitis in rat // Stroke. -1992. Vol.23. - P.1798-1804.

275. Prabhakaran S.K., Kamble S.T. Activity and electrophoretic characterization of esterases in insecticide-resistant and susceptible strain of German cockroach (Dictyotera: Blattellida) // J. Econ. Entomol. -1993. -Vol.86. -P.1009-1013.

276. Prabhakaran S.K., Kamble S.T. Subcellular distribution and characterization of esterase isozymes from insecticide-resistant and susceptible strains of German cockroach (Dictyoptera: Blattellidae) // J. Entomol. Econom.1994. -V.87. -P.541-545.

277. Pritsos C.A., Ahmad S., Eliot A.J., Pardini R.S. Antioxidant enzyme level response to prooxidant allelochemicals in larvae of southern army worm moth,

278. Spodoptera cridania // Free Radic. Res. Commun. 1990. - Vol.9. - P.127-133. Pye A.E. Activation of prophenoloxidase and inhibition of melanisation in thehaemolymph of immune Galleria mellonella larvae // Insect Biochem. -1978. - Vol.8. P. 117.

279. Ed. Gupta A.P. London: Cambridge Univ. Press. 1979. -P. 332-414.

280. Ratcliffe N.A., Leonard C., Rowley A.F. Prophenoloxidase activation: non-self recognition and cell cooperation in insect immunity // Science. 1984. - Vol.226. - P. 557-559.

281. Ratcliffe N.A., Rowley A.F. Opsonic activity of insect hemolymph / In: Comparative pathobiology cells and serum. Vol.6. Cells and serum factors. Ed. ChengT.C. New York: Plenum Press. 1984. - Vol.66. - P. 187.

282. Ratcliffe N.A., Rowley A.F. In vitro phagocytosis of bacteria by insect blood cells // Nature. 1974. -Vol.252. - P.391-393.

283. Ratcliffe N.A., White K.N., Rowley F., Walters B. Cellular defense systems of the Arthropoda. / In: The reticuloendothelial system. A comprehensive treatise. Ed. Cohen N. 1982. - Vol. 3. - P. 167.

284. Ratner S., Winson S.B. Encapsulation reactions in vitro by haemocytes of Heliothis virescens // J. Insect Physiol. 1983. - Vol. 29. - P.855-863.

285. Rausell C., De Decker N., Garcia-Robles I., Escrihe В., Van Kerkhove E., Real M.D., Martinez-Ramirez A.C. Effect of Bacillus thuringiensis toxins on the midgut of the nun moth Lymantria monacha // J. Invert. Pathol. 2000. -Vol.75. - P.288-291.

286. Reddy G., Krishnakumaran A. Oxidase activity in waxmoth larvae during metamorphosis: effect of juvenile hormoneand injury // Insect Biochem. 1974. -Vol.4. -P.355-362.

287. Richards E.H., Ratcliffe N.A., Renwrantz L. Isolation and characterization of a serum lectin from the giant stick insect Extatosoma tiaratum // Insect Biochem. 1988. -Vol.18. - P. 691.

288. Riss J. Insecticidal and larvicidal activities of the mycotoxins aflatoxin Bl, rubratoxin B, patulin and diacetoxyscirpenol toward Drosophila melanogaster // Chem.-Biol. Interact. -1975. -Vol.10. -P.339-342.

289. Rivis S.A.A., Khan M.A. Histopathological effects of certain insecticides on the malpighian rubules Hieroglyphus nigrorepletus Bol. (Acrididae: Orthoptera) // Z. angew. Enthomol. -1973. -Vol.73. -P400-405.

290. Rizki T.M., Rizki R.M. The cellular defense system of Drosophila melanogaster / In: Insect ultrastructure by ed. King R.C.,Akai H. 1984. - Vol.2. - P. 579.

291. Roberts P. A., Kimball R.F., Pavan C. Response of Rhynchosciara chromosomes to microsporidian infection: increased polyteny and generalized puffing // Exp. Cell Res. 1967. - Vol. 47. - P. 408-422.

292. Rogina В., Helfand S.L. Cu, Zn superoxide dismutasedeficiency accelerates the time course of an agerelated marker in Drosophila melanogaster //

293. Biogerontology. 2000. - Vol. 1. - P. 163-169.

294. J. Insect Physiol. 1994. - Vol.40. - P. 407. Saul S. J., Sugumaran M. Protease mediated prophenoloxidase activation in the hemolymph if the tobacco hornworm, Manduca sexta // Arch. Insect Biochem. Physiol. - 1987.- Vol.5. P. 1-11.

295. Schwarze S.R., Weindruch R., Aiken J.M. Oxidative stress -aging reduce COX/RNA and cytoxromeoxidase activity in Drosophila // Free Radic. Biol. Med. 1998. - Vol.25.- P. 740-747.

296. Seslija D., Blagojevic D., Spasic M., Tucic N. Activity of superoxide dismutase and catalase in the bean weevil (Acanthoscelides obtectus) selected for postponed senescence // Exp. Gerontol. 1999. - Vol. 34. -P.185-195.

297. Sevanian A., Davies K.J.A., Hochstein P. Serum urate as an antioxidant for ascorbic acid // Amer. J. Klin. Nutr. -1991. Vol. 54. - P.1129-1134.

298. Shelby K.S., Adeyeye O.A., Okot-Kotber B.M., Webb B.A. Parasitism-linked block of host plasma melanization // J. Invertebr. Pathol. 2000. - Vol. 75. - P.218-225.

299. Shin SW, Park DS, Kim SC, Park HY. Two carbohydrate recognition domains of Hyphantria cunea lectin bind to bacterial lipopolysaccharides through O-specific chain // FEBS Lett. 2000. - Vol.467. -P.70-74.

300. Shiotsuki Т., Kato Y. Induction of carboxylesterase isozymes in Bombyx mori by E. coli infection // Insect Biochem. Mol. Biol. 1999. - V. 29. - P. 731-736.

301. Small G.J., Hemingway J. Molecular characterization of the amplified carboxylesterase gene associated with organophosphorus insecticide resistance in the brownplanthopper, Nilaparvata lugens // Insect Mol. Biol. -2000. V. 9. - P. 647-653.

302. Snyder M.J., Feyereisen R. Biochemical adaptation of the tobacco horworm Manduca sexta, to dietary allelochemicals // Amer. Zool. 1992. - Vol. 32. -P.65.

303. Snyder M.J., Walding J.K., Feyereisen R. Glutatione S-transferases from larval Manduca sexta midgut: sequence of two cDNAs and enzyme induction // Insect Biochem. Molec. Biol. 1995. - Vol. 25. - P. 455-465.

304. Soderhall K. Invertebrate immunity // Dev. Сотр. Immunol. -1999. Vol.23. - P.263-266.

305. Soderhall K., Cerenius L. Role of the prophenoloxidase-activating system in invertebrate immunity // Curr. Opion. Immunol. 1998. - Vol.10. - 23-28.

306. Soderhall K., Ajaxon R. Effect of quinones and melanin on mycelial growth of Aphanomyces spp. and extracellular protease of Aphanomyces astaci a parasite on crayfisch // J. Invertebr. Pathol. 1982. - Vol.39. - P.105-109.

307. Soderhall K., Smith V. J. Separation of the hemocyte populations of Crcinus maenas and other marine decapods // Dev. Сотр. Immunol. 1983. - Vol. 7. - P. 229-239.

308. Soderhall K., Smith V.J. The prophenoloxidase activating system: the biochemistry of its activation and role in Arthropod cellular immunity with special reference to Crustaceans. / In: Immunity in invertebrates. Ed.

309. Brehelin M. Berlin. Heidelberg: Springer Verlag. -1986. - P. 208.

310. Sohal R.S., Sohal B.H., Orr W.L. Mitochondrial superoxide and hydrogen peroxide generation, protein oxidative damage and longevity in different species of flies // Free Radic. Biol. Med. 1995. - Vol.19. - P.499-504.

311. Sprague V. Classification and phylogeny of the microsporidia // Comparative Pathobiology. V. 2. Systematics of the Microsporidia. - New York: Plenum Press, - 1977. - P. 1-510.

312. Generation of N-acetylmethionyl catechol adducts during tyrosinase-catalyzed oxidation of catechols in thepresence of N-acetylmethionine // Arch. Insect. Biochem. Physiol. 1998. - Vol.38. - P.44-52.

313. Sugumaran M., Ricketts D. Model sclerotization studies. 3. Cuticular enzyme catalyzed oxidation of peptidyl model tyrosine and dopa derivatives // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1995. - Vol.28. - P.17-32.

314. Sugumaran M, Saul SJ, Ramesh N. Endogenous protease inhibitors prevent undesired activation of prophenolase in insect hemolymph // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1985. Vol.132. - P.1124-1129.

315. Sugumaran M. Comparative biochemistry of eumelanogenesis and the protective roles of phenoloxidase and melanin in insects // Pigment Cell, 2002. - Vol.15. - P.2-9.

316. Summers C.B., Felton G.W. Antioxidant role of dehydroascorbic acid reductase in insects // Biochim. Biophys. Acta. 1993. - V. 1156. - P. 235-238.

317. Sun S.C., Lindstrom I., Boman H.G., Faye I., Schmidt 0. Hemolin: an insect-immune protein belonging to the immunoglobulin superfamily // Science. 1990. -Vol.250. - P.1729-1732.

318. Sun S.C., Faye I. Transcription of immune genes in the giant silkmoth, Hyalophora cecropia, is augmented by H202 and diminished by thiol reagents // Eur. J. Biochem. -1995. V. 231. - P. 93-98.

319. Takahashi S., Enomoto G. Scanning electron microscopic study of the initial phase of encapsulation in Samia cynthia ricini // Develop. Growth and Differ. 1987. -Vol.29. - P.249-256.

320. Takahashi S., Enomoto G. The initial phase of encapsulation of silicone oil injected in Samia cynthia (Lepidoptera, Saturniidae): the innermost structure of the developing capsule // Zoolog. Sci. 1995. - Vol.12. - P.303-309.

321. Theopold U., Li D., Fabbri M., Scherfer C., Schmidt 0. The coagulation of insect hemolymph // Cell Mol. Life Sci. 2002. - Vol.59. - P.363-72.

322. Terriere L.C. Induction of detoxication enzymes in insects // Ann. Rev. Entomol. 1984. - Vol.29. - P. 71-88.

323. Tovo P. A., Ponzone A. Cellular and humoral factors involvement in the enchanced NBT reduction byneutrophil leukocytes of newborn infants // Acta Paediatr. Scand. 1977. - Vol.5. - P.549-552.

324. Uscian J.M., Stanley-Samuelson D.W. Phospholipase A2 activity in the fat body of the tobacco hornworm, Manduca sexta // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1993. - Vol.24. - P.187-201.

325. Wang J.-Y., McCommas S., Syvanen M. Molecular cloning of glutathione S-thione S-transferase overproduced in an insecticide-resistant strain of the housefly (Musca domestica) // Mol. Gen. Genet. 1991. - Vol. 227. - P. 260-266.

326. Wang Y., Oberley L.W., Murhammer D.W. Antioxidant defense systems of two lepidopteran insect cell lines // Free Radical Biol. Med. 2001a. - Vol. 30. - P. 1254-1262.

327. Wang Y., Oberley L.W., Murhammer D.W. Evidence of oxidative stress following the viral infection of two lepidopteran insect cell lines // Free Radical Biol. Med. 2001b. - Vol. 31. - P. 1448-1455.

328. Wang Z.M., Li X., Cocklin R. R., Wang M., Wang M., Fukase K., Inamura S., Kusumoto S., Gupta D., Dziarski R. Human Peptidoglycan Recognition Protein-L Is an N-Acetylmuramoyl-L-alanine Amidase // J.Biol. Chem. -2003. Vol. 278. - P.49044-49052.

329. Weidner E., Findley A., Dolgikh V., Sokolova J. Microsporidian biochemistry and physiology // The microsporidia and microsporidiosis (Ed. M. Wittner). -Washington, D.C.: ASM Press, 1999. - P. 172-195.

330. Weiser J., Purrini K. Light- and electron microscopic studies on the microsporidian Vairimorpha ephestiae (Mattes) (Protozoa, Microsporidia) in the meal moth Ephestiae kuhniella // Arch. Protistenk. 1985. - Vol.130. P. 179-189.

331. Weiske J., Wiesner A. Stimulation of NO synthase activity in the immune-competent lepidopteran Estigmene acraea hemocyte line // Nitric Oxide. 1999. -Vol.3. - P.123131.

332. Wilkinson C.F., Brattsten L.B., Microsomal drug metabolizing enzymes in insects // Drug metabol. rev. -1972. -V.l. -P.153-228.

333. Williams D.R., Fisher M.J., Rees H.H. Characterization of ecdysteroid 26-hydroxylase: an enzyme involved in molting hormone inactivation // Arch. Biochem. Biophys. 2000. - V. 15. - P. 389-398.

334. Wilson R., Ratcliffe N.A. Effect of lysozyme on the lectin-mediated phagocytosis of Bacillus cereus by haemocytesof the cockroach, Blaberus discoidalis // J. Insect Physiol. 2000. - Vol.46. - P.663-670.

335. Yu S.J. Insect glutathione S-transferases // Zool. Stud. -1996. V. 35. - P. 9-18.

336. Yu S.J. Induction of new glutathione S-transferase isozymes by allelochemicals in the fall armyworm // Pestic. Biochem. Physiol. 1999. - V. 63. - P. 163-171.

337. Zanma A. Conjugates of superoxide dismutase with the Fc fragment of immunoglobulin G // J. Biochem. 1991. -Vol.110. P.868-872.

338. Zera A.J., Sanger Т., Hanes J., Harshman L. Purification and characterization of hemolymph juvenile hormone esterase from the cricket, Gryllus assimilis // Arch. Insect Biochem. Physiol. 2002. - Vol.49. - P.41-55.