Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Новый модифицированный орто-путь у Rhodococcus оpacus ICP, растущего на 2-хлорфеноле: энзиматические и генетические аспекты

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Моисеева, Ольга Владимировна

Список сокращений.

Введение.

Обзор литературы.

Глава 1. Энзиматические и генетические аспекты превращения фенолов и хлорфенолов бактериями.В

1.1. Фенолы и хлорфенолы - приоритетные поллютанты окружающей среды.

1.2. Бактерии рода Rhoclococcus - эффективные деструкторы поллютантов.

1.3. Основные пути превращения фенолов и хлорфенолов микроорганизмами.

1.3.1. Мета-путь расщепления катехола.

1.3.2. Классический и модифицированный opwo-nym расщепления катехолов.

1.4. Генетика биодеградативных путей катехола и хлоркатехолов.

1.4.1. Структура генных кластеров катаболизма катехола и 4-хлоркатехола у Rhodococcus opacus 1СР.

1.4.2. Сравнение с биодеградативными катехольными и хлоркатехольными оперонами других протеобактерий.

1.4.3. Регуляция катехольного и хлоркатехольного оперонов белками - активаторами.

Экспериментальная часть.

Глава 2. Материалы и методы исследования.

2.1. Реактивы.

2.2. Штаммы, использованные в работе.

2.3. Культивирование штаммов.

2.4. Выделение ферментов и методы их исследования.

2.4.1. Аналитические методы.

2.4.2. Получение бесклеточных экстрактов и определение концентрации белка.

2.4.3. Определение активности ферментов.

2.4.4. Очистка ферментов.

2.4.4.1. Очистка 3-хлоркатехол 1,2-диоксигеназы.5 !

2.4.4.2. Очистка 2-хлормуконат циклоизомеразы.

2.4.4.3. Очистка 5-хлормуконолактон изомеразы.

2.4.4.4. Очистка диенлактон гидролазы.

2.4.4.5. Очистка фенол гидроксилазы.

2.4.5. Определение физико-химических свойств ферментов.

2.4.5.1. Определение субъединичного и молекулярного веса ферментов.

2.4.5.2. Определение рН- и температурных оптимумов ферментов.

2.4.5.3. Влияние ЭДТА на активность диенлактон гидролазы.

2.4.6. Определение кинетических характеристик ферментов.

2.5. Клонирование и секвенирование генов 3-хлоркатехольной ветви модифицированного орто-пути.

2.5.1. Получение, выделение и секвенирование пептидов 3-хлоркатехол 1,2-диоксигеназы.

2.5.2. Выделение хромосомной и плазмидных ДНК, приготовление Т-вектора и выделение фрагментов ДНК.

2.5.3. Амплификация фрагмента 3-хлоркатехол 1,2-диоксигеназного гена.

2.5.4. Приготовление компетентных клеток E.coli DH5a и их трансформация.

2.5.5. Блотгинги, гибридизации и клонирование.

2.5.6. Сиквенс клонированной ДНК и его анализ.

Глава 3. Результаты.

3.1. Адаптация и особенности роста R. opacus 1СР на 2- и 3-хлорфенолах и 3-хлорбензоате.

3.2. Пути разложения 2- и 3-хлорфенолов и 3-хлорбензоата R. opacus 1СР.

3.3. Ферменты 3-хлоркатехольной ветви модифицированного qpwo-пути разложения 2-хлорфенола It opacus 1СР.

3.3.1. З-Хлоркатехол 1,2-диоксигеназа.

3.3.1.1. Очистка фермента.

3.3.1.2. Температурный и рН-оптимумы.,.

3.3.1.3. Кинетические константы фермента.

3.3.2. 2-Хлормуконат циклоизомераза.

3.3.2.1. Очистка фермента.

3.3.2.2. Температурный и рН-оптимумы.

3.3.2.3. Превращение 2-хлор-1/ис,?/мс-муконата хлормуконат циклоизомеразой

3.3.2.4. Кинетические константы фермента.

3.3.3. 5-Хлормуконолактон изомераза.

3.3.3.1. Очистка фермента.

3.3.3.2. Превращение 5-хлормуконолактона 5-хлормуконолактон изомеразой

3.3.4. Диенлактон гидролаза.

3.3.4.1. Очистка фермента.

3.3.4.2. Температурный и рН-оптимумы.

3.3.4.3. Кинетические константы фермента.

3.3.4.4. Влияние ЭДТА на активность диенлактон гидролазы.

3.4. Применение метода 19F-iIMP при исследовании функции и субстратной специфичности ферментов.

3.4.1. Очистка фенол гидроксилазы из Trichosporon cutaneum.

3.4.2. Получение фторзамещенных катехолов.

3.4.3. Субстратная специфичность 3-хлоркатехол 1,2-диоксигеназы.

3.4.4. Субстратная специфичность 2-хлормуконат циклоизомеразы.

3.4.5. Превращение 5-фтормуконолактона 5-хлормуконолактон изомеразой.

3.5. Клонирование и секвенирование генов 3-хлоркатехольной ветви модифицированного орто-пути.

3.5.1. Конструирование праймерои для амплификации фрагмента гена 3-хлоркатехол 1,2-диоксигеназы.

3.5.2. Амплификация и секвенирование фрагмента хлоркатехол 1,2-диоксигеназного гена.

3.5.3. Получение клонаЕ coli DH5a с плазмидой, несущей фрагмент хромосомной ДНК К opacus 1СР, кодирующий фрагмент хлоркатехол 1,2-диоксигеназного гена.

3.5.4. Картирование и определение нуклеотидной последовательности вставки pROPl

Обсуждение результатов.

Выводы. II

Введение Диссертация по биологии, на тему "Новый модифицированный орто-путь у Rhodococcus оpacus ICP, растущего на 2-хлорфеноле: энзиматические и генетические аспекты"

Актуальность проблемы. Трудноразлагаемые и токсичные хлораромагические соединения в больших количествах поступают в окружающую среду в результате хозяйственной деятельности человека. Одними из таких соединений являются хлорфенолы, широко используемые при производстве пестицидов и для консервации древесины. Проблема утилизации этих токсичных ксенобиотиков на сегодняшний день далека от полного разрешения. Среди методов, применяемых для разложения хлорированных соединений, наиболее эффективным является метод биоремедиации с участием микроорганизмов - деструкторов, которые осуществляют полное дехлорирование хлорароматических поллютантов с образованием безопасных для окружающей среды соединений. Поэтому изучение путей биодеградации хлорфенолов в настоящее время весьма актуально.

Состояние вопроса. Исследования путей биодеградации хлорароматических соединений ведутся интенсивно во многих лабораториях. Выделен ряд активных штаммов - деструкторов, изучены пути разложения отдельных ксенобиотиков, охарактеризованы ферменты и гены биодеградативных путей (Erb et al., 1998; Eulberg et al., 1998). Изучены пути деградации монохлорфенолов и монохлорбензоатов псевдомонадами и родоккоками (Hickey and Focht, 1990; Smith, 1990; Warhurst and Fewson, 1994; Zaitsev et al., 1995). Показано, что фенол и 2-хлорбензоат, в основном, окисляются ферментами до катехола, который далее утилизируется по мета- или орта-пути. Хлоркатехолы, продукты окисления 3-хлорбензоата, 3-хлорфенола, 4-хлорфенола, а в ряде случаев 2-хлорбензоата, как правило, разлагаются только по модифицированному o/w/o-пути. З-Хлорбензоат может также разлагаться по протокатехоатиому пути как и 4-хлорбензоат. Однако, данные о разложении 2-хлорфенола, наиболее устойчивого из всех монохлорфенолов соединения, фрагментарны. Предполагается, что 2-хлорфенол может утилизироваться Грам-отрицательными бактериями по аналогии с 2-хлорбензоатом либо через катехол по обычному орто-пути, либо через 3-хлоркатехол по модифицированному. Разложение этих соединений Грам-положительными бактериями детально не исследовалось.

Цель и задачи исследования. Целью работы, было изучение энзиматических и генетических аспектов 3-хлоркатехолыюй ветви модифицированного орто-пути у Rhodococcus opacus 1СР, утилизирующег о 4-хлор и 2,4-дихлорфенол.

Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Получение вариантов R. opacus 1СР, растущих на 2-хлорфеноле, 3-хлорфеноле и 3-хлорбензоате.

2. Изучение пути деградации 2-хлорфенола и доказательство функционирования 3-хлоркатехольной ветви разложения этого соединения.

3. Выделение, очистка, характеристика ключевых ферментов 3-хлоркатехольной ветви.

4. Клонирование и секвенирование генов 3-хлоркатехольной ветви у R. opacus 1СР, выращенного на 2-хлорфеноле.

5. Исследование функций ферментов нового модифицированного орто-пути методом

Научная новизна. Получены варианты Rhodococcus opacus 1 CP, растущие на средах с 2-хлорфенолом, 3-хлорфенолом и З-хлорбензоатом. Выделены и охарактеризованы ферменты 3-хлоркатехольной ветви модифицированного орто-пути разложения 2-хлорфенола R. opacus 1СР: хлоркатехол 1,2-диоксигеназа, хлормуконат циклоизомераза, хлормуконолактон изомераза и диенлактон гидролаза. Впервые показано, что в 3-хлоркатехольной ветви у Грам-положительного штамма принимает участие хлормукЬнолактон изомераза, аналог фермента классического орпю-пути, не функционирующий в 4-хлоркатехольной ветви этого же штамма и в 3-хлоркатехольной ветви Грам-отрицательных штаммов. Установлено, что хлоркатехол 1,2-диоксигеназа нового модифицированного орто-пути обладает широкой субстратной специфичностью и эффективно разлагает 3-хлоркатехол. Доказана узкая субстратная специфичность хлормуконат циклоизомеразы, субстратами которой являются 2-замещенные муконаты. Фермент катализирует реакцию только с образованием 5-хлормуконолакгона, но не осуществляет его дехлорирования. Хлормуконолактон изомераза дегалогенирует 5-хлормуконолактон с образованием ////одиенлактона. Диенлактон гидролаза 3-хлоркатехольной ветви модифицированного орто-пути специфична по отношению к цис-диенлактону, mpauc-j\\m\лакто11 не является субстратом этого фермента. Впервые установлено расположение генов 3-хлоркатехольного оперона Грам-положительного штамма, содержащего гены хлоркатехол 1,2-диоксигеназы, диенлактон гидролазы, хлормуконат циклоизомеразы, хлормуконолактон изомеразы и регуляторного белка. Получена полная нуклеотидная последовательность этих генов (гена регуляторного белка частично).

Практическое значение работы. R. opacus ICP, утилизирующий 2-хлорфенол., может использоваться для разложения этого соединения как в биореакторах, так и в 7 естественной среде. Разработка метода адаптации R. opacus 1СР к 2-хлорфенолу, возможно, позволит получить рост и других штаммов этого рода на средах с различными ксенобиотиками. Данные об организации катаболитных оперонов необходимы для конструирования эффективных штаммов - деструкторов методами генной инженерии.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Моисеева, Ольга Владимировна

выводы

1. Получены варианты Rhodococcus opacus 1СР, деструктора 4-хлор и 2,4-дихлорфенола, способные расти на 3-хлорфеноле, 3-хлорбензоате и 2-хлорфеноле.

2. .На основании хроматографических и масс-спектрометрическнх данных показано, что

2-хлорфенол разлагается R. opacus 1СР через 3-хлоркатехол, 2-хлормуконат, 5-хлормуконолактон и ?/?/с-диенлактон.

3. Очищены и охарактеризованы ферменты превращения 3-хлоркатехола opacus 1 CP:

3-хлоркатехол 1,2-диоксигеназа, 2-хлормуконат циклоизомераза, 5-хлормуконолактон изомераза и диенлактон гидролаза.

4. Методом 19F-^MP подтверждена функция каждого фермента 3-хлоркатехольной ветви модифицированного орто-пути R. opacus 1 СР. Впервые показано, что 5-хлормуконолактон изомераза осуществляет дегалогеиирование галомуконатов с образованием г/нб-диенлактона.

5. Клонированы и секвенированы гены, кодирующие ферменты 3-хлоркатехольной ветви модифицированного орпю-пути R. opacus 1СР. Показано, что они составляют единый оперон, отличающийся от других известных катехольных и хлоркатехольных оперонов.

6. На основании анализа результатов энзнматических, спектральных и гепегическпх исследований предложен новый модифицированный орпю-путь разложения 2-хлорфенола R. opacus 1 СР.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Моисеева, Ольга Владимировна, Пущино

1. Горлатов С.Н., Мальцева О.В., Шевченко В.И., Головлева Л.А. 1989. Разложение хлорфенолов культурой Rhodococcus erythropolis. Микробиология, т. 58, ее. 802-806.

2. Заборина О.Е., Барышникова Л. М., Баскунов Б. П., Головлев Е Л., Головлева Л. А. 1997. Разложение пентахлорфенола в почве интрадуцированным штаммом Streptomyces rochei 303 и активированной почвенной микрофлорой. Микробиология, т. 66, се. 661-666.

3. Мальцева О.В., Соляникова И.П., Головлева Л.А. 1991. Пирокатехазы штамма Rhodococcus erythropolis деструктора хлорфенолов: очистка и свойства. Биохимия, т. 56, сс. 2188-2*197.

4. Соляникова И.П., Мальцева О.В., Головлева Л.А. 1995. Модифицированный орто-путь у штамма Pseudomonas putida 87. очистка и свойства диенлактон гидролазы. 1>похимия, т. 60, сс. 1251-1260.

5. Травкин В.М., Линько Е.В., Головлева Л.А. 1999. Очистка и свойства малеилацетат редуктазы из штамма Nocardioses simplex ЗЕ, утилизирующего феноксиалкановые гербициды 2,4-Д и 2,4,5-Т. Биохимия, т.64, сс. 751-757.

6. Alting-Mees М.А., Sorge J.A., Short J. M. 1992. pBluescriptll. multifunctional cloning and mapping vectors. Methods Enzymol., v. 216, pp. 483-410.

7. Aoki K., Uemori Т., Shinke R., Nishira H. 1985. Further characterization of bacterial production of anthranilic acid from aniline. Agric. Biol. Chem., v. 49, pp. 1151-1158.

8. Apajalahti J.H.A., Salkinoja-Salonen M.S. 1986. Degradation of polychlorinated phenols by Rhodococcus chlorophenolicus. Appl. Microbiol. Biotechnol., v. 25, pp. 62-67.

9. Arensdorf J.I., Focht D.D. 1995. A meta cleavage pathway for 4-chlorobenzoate, an intermediate in the metabolism of 4-chlorobiphenyl by Pseudomonas cepacia P I 66. Appl. Environ. Microbiol., v. 61, pp. 443-447.

10. Asturias J.A., Eltis L.D., Prucha M., Timmis K.N. 1994. Analysis of three 2,3-dihydroxybiphenyl 1,2-dioxygenases found in Rhodococcus gloheriiliis P6: identification of a new family of extradiol dioxygenases. J. Biol. Chem., v. 269, pp. 7807-7815

11. Avigad G, Englard S„ Olsen B.R., Wolfenstein-Todel C., Wiggins R. 1974. Molecular properties of c/.v.c/v-muconate cycloisomerase from Pseudomonas putida. J. Mol. Biol., v. 89, pp. 651-662.

12. Banerni S.K., Wei M., Bajpai R.K. 1993 Pentachlorophenol interactions with soil. Water

13. Air Soil Pollut., v. 69, pp. 149 -163.

14. Battels I., Knackmuss H.-J., Reineke W. 1984. Suicide inactivation of catechol 2,3-dioxygenase from Pseudomonas putida mt-2 by 3-halocatechols. Appl. Environ. Microbiol., v. 47, pp: 500-505.

15. Beadle C.A., Smith A.R.W. 1982. The purification and properties of 2,4-dichlorophenol hydroxylase from a strain of Acinetobacter species. Eur. J. Biochem., v. 123, pp. 323-332.

16. Bethesda Research Laboratories. 1986. BRL pUC host: К coli DH5a competent cells. Bethesda Res. Lab. Focus, 8, 2, p. 9.

17. Beveridge A.J., Ollis D.L. 1995. A theoretical study of substrate-induced activation of dienelactone hydrolase. Protein Engineering, v. 8, pp. 135-142.

18. Blasco R., Wittich R.-M., Mallavarapu M., Timmis K. N., Pieper D.H. 1995. From xenobiotic to antibiotic, formation of protoanemonin from 4-chlorocatechol by enzymes of the 3-oxoadipate pathway. J. Biol. Chem., v. 270, pp. 29229-29235.

19. Boersma M.G., Solyanikova I., van Berkel W.J.H., Vervoort J., Golovleva L., Rietjens I.M.C.M. 2000. i9F NMR metabolomics for the elucidation of microbial degradation pathways of fluorophenols. J. Ind. Microbiol. Biotechnol., v. 24, pp. 1-13.

20. Boldt Y.R., Sadowsky M.J., Ellis L.B.M., Que L., JR., Wackett L P. 1995. A manganese-dependent dioxygenase from Arthrobacter globiformis CM-2 belongs to the major extradiol dioxygenase family. J. Bacteriol., v. 177, pp. 1225-1232.

21. Bollag J.-M. 1992 Decontaminating soil with enzymes. Environ. Sci. Technol., v. 26, pp. 1876-1881.

22. Bradford MM. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anai. Biochem., v. 72, pp. 248-254.

23. Broderick J.B., O'Halloran T.V. 1991. Overproduction, purification and characterization of chlorocatechol dioxygenase, a non-heme iron dioxygenase with broad substrate tolerance. Biochemistry, v. 30, pp. 7349-7358.

24. Bruce N., Cain R. 1990. Hydroaromatic metabolism in Rhodococcus rhodochrous: purification and characterization of its NAD-dependent quinate dehydrogenase. Arch. Microbiol., v. 154,$). 179-186.

25. Bruce N.C., Cain R.B. 1988. Д-methylmuconolactone, a key intermediate in the dissimilation of methylaromatic compounds by a modified 3-oxoadipate pathway evolved in nocardioform actinomycetes. FEMS Microbiol. Lett., v. 50, pp. 233-239.

26. Cain R.B. 1981. Regulation of aromatic and hydroaromatic catabolic pathways in nocardioform actinomycetes, Schaal/pulverer (eds): Actinomycetes, Zbl. Bart. Suppl. 11. Gustav Fischer Verlag. Stuttgart. New York.

27. Catelani D., Fiecchi A., GalliE. 1971. (+)-y-carboxymethyl-y-methyl-Aa-butenolide: a 1,2-ring-fission product of 4-methylcatechol by Pseudomonas desmolyticum. Biochem. J., v. 121, pp. 89-92.

28. Cha C.-J. 2001. Biological production of optically active muconolactones by Rhodococcus rhodochrous. Appl. Microbiol. Biotechnol., v. 56, pp. 453-457.i

29. Cha C-J., Cain R.B., Bruce N.C. 1998. The modified /?-ketoadipate pathway in Rhodococcus rhodochrous N75: enzymology of 3-methylmuconolactone metabolism. J. Bacteriol., v. 180, pp. 6668-6673.

30. Chari R.V.J., Whitman C.P., Kozarich J.W. 1987b. Absolute stereochemical course of muconolactone Д-vsomerase and of 4-carboxymuconolactone decarboxylase: a !H NMR "ricochet" analysis. J. Am. Chem. Soc., v. 109, pp. 5520-5521.

31. Chatteijee D.K., Kellogg S.T., Hamada S., Chakrabarty A.M. 1981. Plasmid specifying total degradation of 3-chlorobenzoate by a modified or/ho pathway. J. Bacteriol., v. 146, pp. 639-646.

32. Cheah E., Austin C., Ashley G.W., Ollis D. 1993. Substrate-induced activation of dienelactone hydrolase: an enzyme with a naturally occurring Cys-His-Asp triad. Protein Engineering, v. 6, pp. 575-583.

33. Chugani S.A., Parsek M.R., Chakrabarty A.M. 1998. Transcriptional repression mediated by a LysR-type regulator CatR bound at multiple binding sites. J. Bacteriol., v. 180, pp. 2367-2372.

34. Chugani S.A., Parsek MR., Hershberger C.D., Murakami K., Ishihama A., Chakrabarty A.M. 1997. Activation of the catBCA promoter: probing the interaction of CatR and RNA polymerase through in vitro transcription. J. Bacteriol., v. 179, pp. 2221-2227.

35. Coco W.M., Parsek M.R., Chakrabarty A.M. 1994. Purification of the LysR family regulator, ClcR, and its interaction with the Pseudomonas putida clcABC chlorocatechol operon promoter. J. Bacteriol., v. 176, pp. 5530-5533.

36. Cole J R., Cascarelli A.L., Mohn W.W., Tiedje J.M. 1994. Isolation and characterization of a novel bacterium growing via reductive dehalogenation of 2-chlorophenol. Appl. Environ. Microbiol, v. 60, pp. 3536-3542.

37. Cook A. M., Hutter R. 1986. Ring dechlorination of deethylsimazine by hydrolases from a Rhodococcus corallinus. FEMS Microbiol. Lett., v. 34, pp. 335-338.

38. Copley S.D., 2000. Evolution of a metabolic pathway for degradation of a toxic xenobiotic: the patchwork approach. TIBS, v. 25, pp. 261-265.

39. Detmer K., Massey 'V. 1984. Effect of monovalent anions on the mechanism of phenol ' hydroxylase. J. Biol.; Chem., v. 259, pp. 11265-11272.

40. Diezel W., Kopperschlager G., Hofmann E. 1972. An improved procedure for protein staining in polyacrylamide gels with a new type of Coomassie Brilliant Blue. Analyt. Biochem., v. 48, pp. 617-620.

41. Dixon M. 1953. The determination of enzyme inhibitor constants. Biochem. J., v. 55, pp. 170-171.

42. Dorn E., Knackmuss H.-J. 1978a. Chemical structure and biodegradability of halogenated aromatic compounds. Two catechol 1,2-dioxygenases from a 3-chlorobenzoate grown pseudomonad. Biochem. J., v. 174, pp. 73-84.

43. Dorn E., Knackmuss H.-J. 1978b. Chemical structure and biodegradability of halogenated aromatic compounds. Substituent effects on 1,2-dioxygenation of catechol. Biochem. J., v. 174, pp. 85-94.

44. Eltis L.D., Bolin J.T. 1996. Evolutionary relationships among extradiol dioxygenases. J. Bacteriol., v. 178, pp. 5930-5937.

45. Erb R.W., Timmis K.N., Rieper D.H. 1998. Characterization of a gene cluster from Ralstonia eutropha JMPI34 encoding metabolism of 4-methylmuconolactone. Gene, v. 206, pp. 53-62.

46. Eulberg D., Golovleva L.A., Schlomann M. 1997. Characterization of catechol catabolic genes from Rhodococcus erythropolis 1CP. J. Bacteriol., v. 179, pp. 370-381.

47. Fersht A. 1985. Enzyme structure and mechanism, 2nd ed., W.H. Freeman and Co., New York.

48. Fetzner S., Lingens F. 1994. Bacterial dehalogenases: biochemistry, genetics, and biotechnological applications. Microbiol. Rev., v.58, pp. 641-685.

49. Finnerty W.R. 1992. The biology and genetics of the genus Rhodococcus. Ann. Rev. Microbiol., v. 46, pp. 193-218.

50. Frantz В., Chakrabarty A.M. 1987. Organization and nucleotide sequence determination of a gene cluster involved in 3-chlorocatechol degradation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, v. 84, pp. 4460-4464.

51. Frantz В., Ngai K.-E., Chatteijee D.K., Ornston L.N., Chakrabarty A.M. 1987. Nucleotide sequence and expression of clcD, a plasmid-borne dienelactone hydrolase gene from Pseudomonas sp. strain В13. J. Bacteriol., v. 169, pp. 704-709.

52. Fujiwara M., Golovleva L.A., Saeki Y., Nozaki M., Hayaishi O. 1975. Extradiol cleavage of 3-substituted catechols by an intradiol dioxygenase, pyrocatechase, from a pseudomonad. J. Biol. Chem., v. 250, pp. 4848-4855.

53. Funabiki Т., Inoue Т., Kojima H., Konishi Т., Tanaka Т., Yoshida S. 1990. Extended-Hvickel study on oxygen insertion into the aromatic ring by model complexes for catechol dioxygenases. J. Mol. Catal., v. 59, pp. 367-371.

54. Gaal A.B., Neujahr H.Y. 1980. Maleylacetate reductase from Trichosporon cutaneum. Biochem J., v. 185, pp. 783-786.

55. Gerlt J.A., Gassman P.G. 1992. Understanding enzyme-catalyzed proton abstraction from carbon acids: details of stepwise mechanisms for /^-elimination reactions. J. Am. Chem. Soc.,v. 114, pp. 5928-5934.

56. Ghosal d., You I.-S., Chatteijee D.K., Chakrabarty A.M. 1985. Genes specifying degradation of 3-chlorobenzoic acid in plasmids pAC27 and pJP4. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, v. 82, pp. 1638-1642.

57. Gibson D.T. 1987. Microbial metabolism of aromatic hydrocarbons and the carbon cycle, pp. 33-58. In Hagedorn S.R., Hanson R.S., Kunz D.A. (ed.), Microbial metabolism and the carbon cycle. Harwopd academic publishers, Chur, Switzerland.

58. Gorlatov S.N., Golovleva L.A. 1992. Effect of cosubstrates on the dechlorination of selected chlorophenolic compounds by Rhodococcns erythropolis 1CP. J. Basic Microbiol., v.32, pp. 177-184.

59. Goulding C., Gillen C. J., Bolton E. 1988. Biodegradation of substituted benzenes. J. Appl. Bacterid., v. 65, pp. 1-5.

60. Gribble G.W. 1994. The natural production of chlorinated compounds. Environ. Sci.

61. Technol., v. 28, pp. 310A-319A.

62. Hftggblom M.M. 1990. Mechanisms of bacterial degradation and transformation of chlorinated monoaromatic compounds. J. Basic Microbiol., v. 30, pp. 115-141.

63. Haggblom M.M. 1992. Microbial breakdown of halogenated aromatic pesticides and related compounds. FEMS Microbiol. Rev., v. 103, pp. 28-72.

64. Haggblom M.M., Janke D„ Middeldorp P.M.J., Salkinoja-Salonen M.S. 1989a. O-methylation of chlorinated phenols in the genus Rhodococcns. Arch. Microbiol., v. 152, pp. 6-9. ,

65. Haggblom M.M., Janke D., Salkinoja-Salonen M.S. 1989b. Transformation of chlorinated phenolic compounds in the genus Rhodococcus. Microbiol. Ecol., v. 18, pp. 147-159.

66. Haggblom M.M., Nohynek L.J., Salkinoja-Salonen M.S. 1988. Degradation and O-methylation of chlorinated phenolic compounds by Rhodococcus and Mycobacterium strains. Appl. Environ. Microbiol., v. 54, pp. 3043-3052.

67. Haigler B E., Johnson G.R., Suen W.-C., Spain J.C. 1999. Biochemical and genetic evidence for meta-пщ cleavage of 2,4,5-trihydroxytoluene in Burkholderia sp. strain DNT. J. Bacteriol., v. 181, pp. 965-972.

68. Hammer A., Hildenbrand Т., Hoier H, Ngai K.-L., Schlomann M., Stezowski J.J. 1993. Crystallization and preliminary , X-ray data of chloromuconate cycloisomerase from Alcaligenes eutrophus JMP134 (pJP4). J. Mol. Biol., v. 232, pp. 305-307.

69. Han S., Eltis L.D., Timmis K.N., Muchmore S.W., Bolin J.T. 1995. Ciystal structure of the biphenyl-cleaving extradiol dioxygenase from a PCB-degrading pseudomonad. Science, v. 270, pp. 976-980.

70. Harayama S., Rekik M. 1989. Bacterial aromatic ring-cleavage enzymes are classified in two different gene families. J. Biol. Chem., v. 264, pp. 15328-15333.

71. Hayaishi O. 1969. Nature and mechanism of oxygenases. Science, v. 164, pp. 389-396.

72. Heiss G., Stolz A., Kuhm A.E., Mtiller K., Klein J., Altenbuchner J., Knackmuss K.-J. 1995. Characterization of a 2,3-dihydroxybiphenyl dioxygenase from the naphthalenesulfonate-degrading bacterium strain BN6. J. Bacteriol., v. 177, pp. 5865-5871.

73. Heiss G., Muller C., Altenbuchner J., Stolz A. 1997. Analysis of a new dimeric extradiol dioxygenase from a naphthalenesulfonate-degrading sphingomonad. Microbiology, v. 143, pp. 1691-1699.

74. Held M., Suske W., Schmid A., Engesser K.-H., Kohler H.-P.E., Witholt B„ Wubbolts M.G. 1998. Preparative scale production of 3-substituted catechols using a novel monooxygenase from Pseudomonas azelaica HBP1. J. Mol. Cat. B: enzymatic, v. 5, pp. 87-93.

75. Helin S., Kahn P.C., Guha B.L., Mallows D.G., Goldmann A. 1995. The refined X-ray structure of muconate lactonizing enzyme from Pseudomonas putida PRS2000 at 1.85 A resolution. J. Mol. Biol., v. 254, pp. 918-941.

76. Hensel J., Straube G. 1990. Kinetic studies of phenol degradation by Rhodococcus sp. PI. II. Continuous cultivation. Antonie van Leeuwenhoek J. Microbiol. Ser., v. 57, pp. 33-36.

77. Hickey W.J., Focht D.D. 1990. Degradation of mono-, di-, and trihalogenated benzoic acids by Pseudomonas aeruginosa JB2. Appl. Environ. Microbiol., v. 56, pp. 3842-3850.

78. Hollender J., Hopp J., Dott W. 1997. Degradation of 4-chlorocatechol via the meta cleavage pathway by Comamonas testosteroni JH5. Appl. Environ. Microbiol., v. 63, pp. 4567-4572.

79. Houghton J.E., Brown T.M., Appel A.J., Hughes E.J., Ornston L.N. 1995. Discontinuities in the evolution of Pseudomonas putida cat genes. J. Bacteriol., v. 177, pp. 401-412.

80. Janke D., Ihn W. 1989. Cometabolic turnover of aniline phenol and some of their monochlorinated derivatives by the Rhodococcus mutant strain AM 144. Arch. Microbiol., v. 152, pp. 347-352.

81. Kasberg Т., Daubaras D.L., Chakrabarty A.M., Kinzelt D., Reineke W. 1995. Evidence that operons tcb, tfd, and clc encode maleylacetate reductase, the fourth enzyme of the modified ortho pathway. J. Bacteriol., v. 177, pp. 3885-3889.

82. Kasberg Т., Seibert V., Schlomann M., Reineke W. 1997. Cloning, characterization, and sequence analysis of the clcE gene encoding the maleylacetate reductase of Pseudomonas sp. strain B13. J. Bacteriol., v. 179, pp. 3801-3803.

83. Kaschabek S., Reineke W. 1993. Degradation of chloroaromatics: purification and characterization of maleylacetate reductase from Pseudomonas sp. strain В13. J. Bacteriol., v.175, pp. 6075-6081.

84. Kaschabek S., Reineke W. 1995. Maleylacetate reductase of Pseudomonas sp. strain B13: specificity of substrate conversion and halide elimination. J. Bacteriol., v. 177, pp. 320-325.

85. Katti S.K., Katz B.A., WyckofFH.W. 1989. Crystal structure of muconolactone isomerase at 3-3 A resolution. J. Mol. Biol., v. 205, pp. 557-571.

86. Kaulmann U., Kaschabek SR., Schlomann M. 2001. Mechanism of chloride elimination from 3-chloro- and 2,4-dichloro-c7.v,6vs-muconate: new insight obtained from analysis of muconate cycloisomerase variant CatB-K169A. J. Bacteriol., v. 183, pp. 4551-4561.

87. Kilbane J,J. 1989. Desulfurization of coal: the microbial solution. Trends Biotechnol., v. 7, pp. 97-100.

88. Kitunen V., Valo R., Salkinoja-Salonen M. 1987. Contamination of soil around wood-preserving facilities by polychlorinated aromatic compounds. Environ. Sci. Technol., v. 21, pp. 96-101.

89. К1ебка G.M., Gibson D.T. 1981. Inhibition of catechol 2,3-dioxygenase from Pseudomonas putida by 3-chlorocatechol. Appl, Environ. Microbiol., v. 41, pp. 11591165.

90. Krug M., Ziegler H., Straube G. 1985. Degradation of phenolic compounds by the yeast Candida tropicalis HP 15. J. Basic Microbiol., v. 25, pp. 103-110.

91. Kuhm A.E., Schlfimann M., Knackmuss H.-J., Pieper D.H. 1990. Purification and characterization of dichloromuconate cycloisomerase from Alcaligenes eutrophus JMP 134. Biochem. J., v. 266, pp. 877-883.

92. Kukor J.J., Olsen R.H., Siak J.-S. 1989. Recruitment of a chromosomally encoded maleylacetate reductase for degradation of 2,4-dichlorophenoxyacetic acid by plasmid pJP4. J. Bacteriol., v. 171, pp. 3385-3390.

93. Laine M.M., Jorgensen K.S. 1996. Straw compost and bioremediated soil as inocula for the bioremediation of chlorophenol-contaminated soil. Appl. Environ. Microbiol., v. 62, pp. 1507-1513.

94. Laemmly U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, v. 227, pp. 680-685.

95. Larkin M.J., Mot R.D., Kulakov L.A., Nagy I. 1998. Applied aspects of Rhodococcus genetics. Antonie vanLeeuwenhoek, v. 74, pp. 133-153.

96. Latorre J., Reinecke W., Knackmuss H.-J. 1984. Microbial metabolism of chloroanilines: enhanced evolution by natural genetic exchange. Arch. Microbiol., v. 140, pp. 159-165.

97. Levy C.C. 1967, Melilotate hydroxylase. Purification of the enzyme and the nature of the prosthetic group. J. Biol. Chem., v. 242, pp. 747-753.

98. Liu T.L., Chapman PJ. 1984. Purification and properties of a plasmid-encoded 2,4-dichlorophenol hydroxylase. FEBS Lett., v. 173, pp. 314-318.

99. Mars A.E., Kasberg Т., Kaschabek S.R., van Agteren M.H., Janssen D.B., Reineke W. 1997. Microbial degradation of chloroaromatics: use of the /we/a-cleavage pathway for mineralization of chlorobenzene. J.' Bacteriol., v. 179, pp. 4530-4537.

100. Mathew C.D., Nagasawa Т., Kobayashi M., Yamada H. 1988. Nitrilase-catalyzed production of nicotinic acid from 3-cyanopyridine in Rhodococcus rhodochrous Jl. Appl. Environ. Microbiol., v. 54, pp. 1030-1032.

101. Mazur P., Pieken W.A., Budihas S.R., Williams S.E., Wong S„ Kozarich J.W. 1994. C/.s.c/s-muconate lactonizing enzyme from Trichosporon cutaneum. evidence for a novel class of cycloisomerases in eucaryotes. Biochemistry, v. 33, pp. 1961-1970.

102. Maltseva O.V., Solyanikova I.P., Golovleva L.A. 1994a. Chlorocatechol 1,2-dioxygenase from Rhodococcus opacus ICP. Kinetic and immunochemical comparison with analogous enzymes fron Gram-negative strains. Eur. J. Biochem., v. 226, pp. 1053-1061.

103. Maltseva O.V., Solyanikova I.P., Golovleva L.A., Schlomann M., Knackmuss H.-J. 1994b. Dienlactone hydrolase from Rhodococcus opactis ICP: purification and properties. Arch. Microbiol., v. 162, pp. 368-374.

104. MarchukD., Drumm M., Saulino A., Collins F.S. 1991. Construction of T-vectors, a rapid and general system for direct cloning of unmodified PCR products. Nucleic Acids Res., v. 19, p. 1154.

105. Massey V. 1994. Activation of molecular oxygen by flavins and flavoproteins. J. Biol. Chem., v. 269, pp. 22459-22462.

106. McGorkle G.M., Yeh W.-K., Fletcher P., Ornston L.N. 1980. Repetitions in the NH2-terminal amino acid sequence of /2-ketoadipate enol-lactone hydrolase from Pseudomonas putida. J. Biol. Chem., v. 255, pp. 6335-6341.

107. McFall S.M., Chugani S.A., Chakrabarty A.M. 1998. Transcriptional activation of the catechol and chlorocatechol operons: variations on a theme. Gene, v. 223, pp. 257-267.

108. McFall S.M., Parsek M.R., Chakrabarty A.M. 1997. 2-Chloromuconate and ClcR-mediated activation of the ck ABD operon: in vitro transcriptional and DNase I footprint analyses. J. Bacteriol., v. 179, pp. 3655-3663.

109. Mohn W.W., Tiedje J.M. 1992. Microbial reductive dehalogenation. Microbiol. Rev., v. 56, pp. 482-507.i1

110. Miiller C., Petruschka L., Cuypers H., Burchhardt G., Herrmann H. 1996. Carbon catabolite repression of phenol degradation in Pseudomonas putida is mediated by theinhibition of the activator protein PhlR. J. Bacterid., v. 178, pp. 2030-2036.

111. Miiller D., Schl6mannM., Reineke W. 1996b. Maleylacetate reductases in chloroaromatic-degrading bacteria u^tng the modified ortho pathway: comparison of catalytic properties. J. Bacterid., v. 178, pp. 298-300.

112. Murai N., Skoog F., Doyle M. E., Hanson R.S. 1980. Relationship between cytokinin production, presence of plasmids and fasciation caused by strains of Corynebacterium fascicms. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, v. 77, pp. 619-623.

113. Nagasawa Т., Mathew C.D., Mauger J., Yamada H. 1988. Nitrile hydratase-catalyzed production of nicotinamide from 3-cyanopyridine in Rhodococcus rhodochrous Jl. Appl. Environ. Microbiol., v. 54, pp. 1766-1769.

114. Nakai C., Hori K., Kagamiyama H., Nakazawa Т., Nozaki M. 1983. Purification, subunit structure, and partial amino acid sequence of metapyrocatechase. J. Biol. Chem., v. 258, pp. 2916-2922.

115. Nakai C., Horiike K., Kuramitsu S., Kagamiyama H., Nozaki M. 1990. Three isozymes of catechol 1,2-dioxygenase (pyrocatechase), aa, aP, PP, from Pseudomonas arvilla C-l. J. Biol. Chem., v. 265, pp. 660-665.

116. Nakai C., Kagamiyama H., Saeki Y., Nozaki M. 1987. Nonidentical subunits of pyrocatechase from Pseudomonas arvilla C-l. Arch. Biochem. Biophys., v. 195, pp. 12-22.

117. Nakai C., Nakazawa Т., Nozaki M. 1988. Purification and properties of catechol 1,2-dioxygenase (pyrocatechase) from Pseudomonas putida mt-2 in comparison with that from Pseudomonas arvilla:C-1. Arch. Biochem. Biophys., v. 267, pp. 701-713.

118. Neujahr H.Y., Varga J.M. 1970. Degradation of phenols by intact cells and cell-free preparations of Trichosporon cutaneum. Eur. J. Biochem., v. 13, pp. 37-44.

119. Ngai K-L., Ornston L.N. 1988. Abundant expression of Pseudomonas genes for chlorocatechol metabolism. J. Bacterid., v. 170, pp. 2412-2413.

120. Ngai K.-L., Schl6mann M., Knackmuss H.-J., Ornston L.N. 1987. Dienelactone hydrolase from Pseudomonas sp. strain B13. J. Bacteriol., v. 169, pp. 699-703.

121. Nordlund I., Powlowski J., Shingler V. 1990. Complete nucleotide sequence and polypeptide analysis of multicomponent phenol hydroxylase from Pseudomonas sp. strain CF600. J. Bacterid., v. 172, pp. 6826-6833.

122. Nurk A., Kasak L., Kivisaar M. 1991. Sequence of the gene (pheA) encoding phenol monooxygenase from Pseudomonas sp. EST 1001: expression in Escherichia coli and Pseudomonas putida. Gene, v. 102, pp. 13-18.

123. Nurk A., Tamm А., Нбгак R„ Kivisaar M. 1993. In-vivo-generated fusion promoters in Pseudomonas putida. Gene, v. 127, pp. 23-29.

124. OgawaN., McFall S.M., Klem T.J., Miyashita K., Chakrabarty A.M. 1999. Transcriptional activation of the chlorocatechol degradative genes of Ralstonia eutropha NH9. J. Bacteriol., v. 181, pp. 6697-6705.

125. Ogawa N., Miyashita K. 1995. Recombination of a 3-chlorobenzoate catabolic plasmid from Alcaligenes eutrophus NH9 mediated by direct repeat elements. Appl. Environ. Microbiol., v. 61, ppj 3788-3795.

126. Ohlendorf D.H., Lipscomb J.D., Weber P.C. 1988. Structure and assembly of protocatechuate 3,4-dioxygenase. Nature, v. 336, pp. 403-405.

127. Ohlendorf D.FL, Ofville A.M., Lipscomb J.D. 1994. Structure of protocatechuate 3,4-dioxygenase from Pseudomonas aeruginosa at 2.15 A resolution. J. Mol. Biol., v. 244, pp. 586-608.

128. Olsen R.H., Kukor J J., Kaphammer B. 1994. A novel toluene-3-monooxygenase pathway cloned from Pseudomonaspickettii PKO1. J. Bacteriol., v. 176, pp. 3749-3756.

129. Omston L.N. 1966a. The conversion of catechol and protocatechuate to y9-ketoadipate by Pseudomonas putida. П. Enzymes of the protocatechuate pathway. J. Biol. Chem., v. 241, pp. 3787-3794.

130. Omston L.N. 1966b. The conversion of catechol and protocatechuate to /0-ketoadipate by Pseudomonas putida. III. Enzymes of the catechol pathway. J. Biol. Chem., v. 241, pp.3795-3799.

131. Ornston L.N. 1966c. The conversion of catechol and protocatechuate to /?-ketoadipate by Pseudomonas putida. VI. Regulation. J. Biol. Chem., v. 241, pp. 3800-3810.

132. Oxenford C.J., Ratcliffe R.C., Ramsay G.C. 1987. Rhodococcus equi infection in a cat.

133. Aust. Vet. J., v. 64, p. 121.i

134. Parsek M.R., Shinabarger D.L., Rothmel R.K., Chakrabarty A.M. 1992. Roles of CatR and c/s, c/'s-muconate in activation of the catBC operon, which is involved in benzoate degradation in Pseudomonas putida. J. Bacteriol., v. 174, pp. 7798-7806.

135. Patel R.N., Meagher R.B., Ornston L.N. 1974. Relationships among enzymes of the P~ ketoadipate pathway: IV. Muconolactone isomerase from Acinetohacter calcoaceticus and Pseudomonas putida. J. Biol. Chem., v. 249, pp. 7410-7419.

136. Pathak D., Ollis D. 1990. Refined structure of dienelactone hydrolase at 1-8 A. J. Mol. Biol., v. 214, pp. 497-525.

137. Perkins E.J., Gordon M.P., Caceres O., Lurquin P.F. 1990. Organization and sequence analysis of the 2,4-dichlorophenol hydrolase and dichlorocatechol oxidative operons of plasmid pJP4. J. Bacteriol., v. 172, pp. 2351-2359.

138. Pieper D.H., Engesser K.-H., Don R.H., Timmis K.N., Knackmuss H.-J. 1985. Modified ortho-cleavage pathway in Alcaligenes eutrophus JMP134 for the degradation of 4-methylcatechol. FEMS Microbiol. Lett., v. 29, pp. 63-67.

139. Pieper D.H., Reineke W., Engesser K.-H., Knackmuss H.-J 1988. Metabolism of 2,4-dichlorophenoxyacetic acid, 4-chloro-2-methylphenoxyacetic acid and 2-methylphenoxyacetic acid by Alcaligenes eutrophus JMP 134. Arch. Microbiol., v. 150, pp. 95-102.

140. Powlowski J.B., Dagley S. 1985. /Mcetoadipate pathway in Trichosporon cutaneum modified for methyl-substituted metabolites. J. Bacteriol., v. 163, pp. 1126-1135.

141. Powlowski J.B., Shingler V. 1990. In vitro analysis of polypeptide requirements of multicomponent phenol hydroxylase from Pseudomonas sp. strain CF600. J. Bacteriol., v. 172, pp. 6834-6840.

142. Prescott J.F. 1991. Rhodococcus equi: an animal and human pathogen. Clin. Microbiol. Rev., v. 4, pp. 20-34.

143. Prucha M., Peterseim A., Timmis K.N., Pieper D.H. 1996a. Muconolactone isomerase of the 3-oxoadipate pathway catalyzes dechlorination of . 5-chloro-substituted muconolactones. Eur. J. Biochem., v. 237, pp. 350-356.

144. Prucha M., Wray V., Pieper D.H. 1996b. Metabolism of 5-chlorosubstituted muconolactones. Eur. J. Biochem., v. 237, pp. 357-366.

145. Prucha M., Peterseim A., Pieper D.H. 1997. Evidence for an isomeric muconolactone isomerase involved in the metabolism of 4-methylmuconolactone by Alcaligenes eutrophus JMP 134. Arch. Microbiol., v. 168, pp. 33-38.

146. Qian H., Edlund Xjj; Powlowski J.B., Shingler V., Sethson . 1997. Solution structure of phenol hydroxylase protein component P2 determined by NMR spectroscopy. Biochemistry, v. 36, pp. 495-504.

147. Rast H.G., Engelhardt G., Wallnofer P.R. 1980. Degradation of aromatic compounds in the actinomycete-genus Rhodococcus. FEMS Microbiol. Lett., v. 7, pp. 1-6.

148. Reineke W., Knackmuss H.-J. 1980. Hybrid pathway for chlorobenzoate metabolism in Pseudomonas sp. В13 derivatives. J. Biol. Chem., v. 142, pp. 467-473.

149. Riegert U., Heiss G., Fischer P., Stolz A. 1998. Distal cleavage of 3-chlorocatechol by an extradiol dioxygenase to 3-chloro-2-hydroxymuconic semialdehyde. J. Bacteriol., v. 180, pp. 2849-2853.

150. Romero-Arroyo C.E., Schell M.A., Gaines G.L.I., Neidle E L. 1995. catM encodes a LysR-type transcriptional activator regulating catechol degradation in Acinetobacter calcoaceticus. J. Bacteriol., v. 177, pp. 5891-5898.

151. Sallis P.J., Armfield S.J., Bull A.T., Hardman D.J. 1990. Isolation and characterization of a haloalkane halidohydrolase from Rhodococcus erythropolis Y2. J. Gen. Microbiol., v. 136, pp. 115-120.

152. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. 1989. Molecular cloning: a laboratory manual, 2nd ed. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N Y.

153. Schell M.A. 1993. Molecular biology of the LysR family of transcriptional regulators. Ann. Rev. Microbiol., v. 47, pp. 597-626.

154. Schtomann M., Ngai K.-L., Ornston L.N., Knackmuss H.-J. 1993. Dienelactone hydrolase from Pseudomonas cepacia. J. Bacteriol., v. 175, pp. 2994-3001.

155. Schlomann М., Schmidt Е., Knackmuss H.-J. 1990a. Different types of dienelactonehydrolase in 4-fluorobenzoate-utilizing bacteria. J. Bacteriol., v. 172, pp. 5112-5118.u

156. Schmidt E. 1987. Response of a chlorophenols degrading mixed culture to changing loads of phenol, chlorophenol and cresols. Appl. Microbiol. Biotechnol., v. 27, pp. 94-99.

157. Schmidt E., Knackmuss H.-J. 1984. Production of cis,cis-muconate from benzoate and 2-fluoro-c/Xm-muconate from 3-fluorobenzoate by 3-chlorobenzoate degrading bacteria. Appl. Microbiol. Biotechnol., v. 20, pp. 351-355.

158. Schmidt E., Knackmuss H.-J. 1980. Chemical structure and biodegradability of halogenated aromatic compound: conversion of chlorinated muconic acids into maleoylacetic acid. Biochem. J., v. 192, pp. 339-347.

159. Schukat В., Janke D., Krebs D., Fritsche W. 1983. Cometabolic degradation of 2- and 3-chloroaniline because of glucose metabolism by Rhodococcus sp. An 117. Curr. Microbiol, v. 9, pp. 81-86.

160. Seibert V., Kourbatova E.M., Golovleva L.A., Schlomann M. 1998. Characterization of the maleylacetate reductase MacA of Rhodococcus opacus ICP and evidence for the presence of an isofunctional enzyme. J. Bacteriol, v. 180, pp. 3503-3508.

161. Seibert V., Stadler-Fritzsche K., Schlftmann M. 1993. Purification and characterization of maleylacetate reductase from Alcaligenes eutrophus JMP134 (pJP4). J. Bacteriol, v. 175, pp. 6745-6754.

162. Sejlitz Y., Neujahr H.Y. 1987. Phenol hydroxylase from yeast. A model for phenol binding and an improved purification procedure. Eur. J. Biochem., v. 170, pp. 343-349.

163. Sistrom W.R., Stanier R.Y. 1954. The mechanism of formation of /?-ketoadipic acid by bacteria. J. Biol. Chem., v. 210, pp. 821-836.

164. Smith M.R. 1990, The biodegradation of aromatic hydrocarbons by bacteria. Biodegradation, v. 1, pp. 191-206.

165. Straube G. 1990. Phenol hydroxylase from Rhodococcus sp. PI. J. Basic Microbiol., v. 27, pp. 229-232.

166. Straube G., Hensel J4 Niedan C., Straube E. 1990. Kinetic studies of phenol degradation by Rhodococcus sp. PI. I. Batch cultivation. Antonie van Leeuwenhoek J. Microbiol. Ser., v. 57, pp. 29-32.

167. Strickland S., Massey V. 1973a. The purification and properties of the flavoprotein melilotate hydroxylase. J. Biol. Chem., v. 248, pp. 2944-2952.

168. Strickland S., Massey V. 1973b. The mechanism of action of the flavoprotein melilotate hydroxylase. J. Biol. Chem., v. 248, pp. 2953-2962.

169. Sugimoto K., Senda Т., Aoshima H., Masai E., Fukuda M., Mitsui Y. 1999. Crystal structure of an aromatic ring opening dioxygenase LigAB, a protocatechuate 4,5-dioxygenase, under aerobic conditions. Structure, v. 7, pp. 953-965.

170. Suske W.A., van Berkel W.J.H., Kohler H.-P. E. 1999. Catalytic mechanism of 2-hydroxybiphenyl 3-rnonooxygenase, a flavoprotein from Pseudomonas azelaica HBP1. J. Biol. Chem., v. 274, pp. 33355-33365.i

171. Sylvestre M., Mailhiot K., Ahmad D., Masse R. 1989. Isolation and preliminary characterization of a 2-chlorobenzoate degrading Pseudomonas. Can. J. Microbiol., v. 35, pp. 439-443.

172. Vetting M.W., Ohlendorf D.H. 2000. The 1.8 A crystal structure of catechol 1,2-dioxygenase reveals a novel hydrophobic helical zipper as a subunit linker. Structure, v. 8, pp. 429-440.

173. Vollmer M.D., Schlomann M. 1995. Conversion of 2-chloro-c'«,c/.y-muconate and its metabolites 2-chlord- and 5-chloromuconoIactone by chloromuconate cycloisomerases of pJP4 and pAC27. J iBacteriol., v. 177, pp. 2938-2941.

174. Vollmer M.D., Fischer P., Knackmuss H.-J., Schlomann M. 1994. Inability of muconate cycloisomerases to cause dehalogenation during conversion of 2-chloro-67.v,67.v-muconate. J. Bacteriol., v. 176 pp. 4366-4375.

175. Wallis M.G., Chapshan K. 1990. Isolation and partial characterization of an extradiol non-haem iron dioxygenase which preferentially cleaves 3-methylcatechol. Biochem. J., v. 266, pp. 605-609.

176. Wang L., Helmann J.D., Winans S.C. 1992. The A. tumefaciens transcriptional activator Occll causes a bend at a target promoter, which is partially relaxed by a plant tumor metabolite. Cell, v. 69, pp. 659-667.

177. Warhurst A.M., Fewson C.A. 1994. Biotransformations catalyzed by the genus Rhodococcus. Critical Reviews in Biotechnology, v. 14, pp. 29-73.

178. White-Stevens R.H., Kamin H. 1972a. Studies of a flavoprotein, salicylate hydroxylase. I. Preparation, properties, and the uncoupling of oxygen reduction from hydroxylation. J. Biol. Chem., v. 247, pp. 2358-2370.

179. White-Stevens R.H., Kamin H. 1972b. Studies of a flavoprotein, salicylate hydroxylase. II. Enzyme mechanism. J. Biol. Chem., v. 247, pp. 2371-2381.

180. Whittaker J.W., Lipscomb J.D., Kent T.A., Munck E. 1984. Brevibactehum fuscum protocatechuate 3,4-dioxygenase: purification, crystallization, and characterization. J. Biol. Chem., v. 259, pp. 4466-4475.

181. Wieser M., Eberspacher J., Vogler В., Lingens F. 1994. Metabolism of 4-chlorophenol by Azotobacter sp. strain GP1: structure of the meta cleavage product of 4-chIorocatechol. FEMS Microbiol., Lett., v. 116, pp. 73-78.

182. Williams P.A., Murray K. 1974. Metabolism of benzoate and the methylbenzoates by Pseudomonas putida {arvilla) mt-2: evidence for the existence of a TOL plasmid. J. Bacteriol., v. 120, pp. 416-423.

183. Winkler J., Eltis L.D., Dwyer D.F., Rohde M. 1995. Tetrameric structure and cellular location of catechol 2,3-dioxygenase. Arch. Microbiol., v. 163, pp. 65-69.

184. Yeh W.-K., Fletcher P., Ornston L.N. 1980. Homologies in the NH2-terminal amino acid sequence of y-carboxymuconolactone decarboxylases and muconolactone isomerases. J. Biol. Chem., v. 255, pp. 6347-6354.

185. Yeh W.-K., Ornston L.N. 1984. /^-Chloromercuribenzoate specifically modifies thiols associated with the active sites of/i-ketoadipate enol-lactone hydrolase and succinyl Co A. /?-ketoadipate CoA transferase. Arch Microbiol, v. 138, pp. 102-105.

186. Zaitsev G.M., Uotila J.S., Tsitko I.V., Lobanok A.G., Salkinoja-Salonen M.S. 1995. Utilization of halogenated benzenes, phenols, and benzoates by Rhodococcus opacus GM-14. Appl. Environ. JViicrobiol., v. 61, pp. 4191-4201.