Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Миогенная дифференцировка личиночных клеток мидии Mytilus trossulus в условиях культуры

ВАК РФ 03.00.30, Биология развития, эмбриология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Плотников, Сергей Викторович

1. ВВЕДЕНИЕ

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

2.1. Общая характеристика мышечных клеток

2.2. Особенности организации мышц беспозвоночных животных

2.2.1. Особенности структурной организации

2.2.2. Особенности белкового состава

2.3. Физиологические свойства гладких мышц беспозвоночных животных

2.4. Основные медиаторы нервно-мышечной системы беспозвоночных

2.5. Молекулярные механизмы регуляции работы гладких мышц моллюсков

2.6. Молекулярные механизмы миогенной дифференцировки

2.6.1. Участие миогенных регуляторных факторов (МРФ) в миогенезе скелетных мышц

2.6.2. Участие транскрипционных факторов семейства MEF в миогенезе скелетных мышц

2.7. Миогенная дифференцировка клеток позвоночных животных in vitro

2.8. Миогенная дифференцировка клеток беспозвоночных животных in vitro

3. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

3.1. Получение первичных культур из эмбрионов мидии М. trossulus

3.2. Выявление актинового цитоскелета культивируемых клеток

3.3 Система регистрации спонтанной двигательной активности клеток в культуре

3.4. Получение препарата белков сократительного аппарата

3.5. Разделение белков методом электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии ДС-Na

3.6. Получение парамиозина из запирательной мышцы мидии

3.7. Получение антител к парамиозину

3.8. Вестерн-блоттинг

4. РАЗРАБОТКА КОМПЛЕКСА УСЛОВИЙ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ, ПРИВОД5ЩИХКМИОгаННОЙДИФФЕРЕНЦИРОВКЕ ЖЧИНОЧНЫХ КЛЕТОК МИДИИ

4.1. Выбор источника получения клеточного материала

4.2. Влияние растворимых компонентов питательной среды на миогенную дифференцировку культивируемых клеток трохофоры мидии

4.3. Влияние субстрата на направление дифференцировки личиночных клеток мидии in vitro

5. ДОКАЗАТЕЛЬСТВА МИОГЕННОЙ ПРИРОДЫ КУЛЬТИВИРУЕМЫХ КЛЕТОК МИДИИ

5.1. Распределение фибриллярного актина в культивируемых клетках трохофоры мидии

5.2. Исследование бежового состава сократительного аппарата культивируемых клеток и личинок мидии

5.3. Исследования функциональных (физиологических) свойств дифференцирующихся клеток

5.3.1. Исследование характера спонтанной сократительной активности дифференцирующихся клеток мидии

СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ АТФ - аденозин-5'-трифосфат АХ - ацетилхолин

БСА - бычий сывороточный альбумин ДТТ - дитиотреитол м.м. - молекулярная масса МРФ - миогенные регуляторные факторы цАМФ - аденозин-3',5'-циклофосфат ФМСФ - фенилметил сульфонил фторид ЭДТА - этилендиамид тетрауксусная кислота ЭС - эмбриональная сыворотка телят

ABRM - передний ретрактор бисуса (anterior byssus retractor muscle) CMFSS - искуственная морская вода не содержащая ионов Са2+, Mg2+

5-НТ - 5-гидрокситриптами

L-15* - модифицированная среда Лейбовича

RGD-последовательность - последовательность из трех аминокислот: аргинина - глицина - аспарагиновой кислоты.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Миогенная дифференцировка личиночных клеток мидии Mytilus trossulus в условиях культуры"

Способность к двигательной активности характерна для большинства клеток. Более того, известно, что эволюционный прогресс многих групп живых организмов неразрывно связан с развитием локомоторной функции. В связи с этим многоклеточным животным потребовалось формирование особых клеточных типов, интегрированных в целую группу тканей, которые называют мышечными.

В настоящее время достаточно подробно исследованы процессы миогенеза в первичных культурах клеток позвоночных. Показано, что образующиеся в культурах мышечных клеток высокодифференцированные структуры сохраняют все морфологические и функциональные особенности мышечной организации. Это и обусловливает широкое использование их для изучения механизмов миогенеза, а также для исследования общих процессов цитодифференцировки. Однако значительные отличия организации мышц беспозвоночных не позволяют механически перенести результаты, полученные на клетках позвоночных животных. Поэтому очень важно получение экспериментальных фактов, объясняющих закономерности перестройки немышечного цитоскелета клеток морских беспозвоночных в сократительные мышечные структуры.

1.1. Актуальность проблемы

Известно немного работ, в которых описана дифференцировка миогенных клеток беспозвоночных животных in vitro. Это исследования, выполненные на дрозофиле Drosophila melanogaster (Seecof et al, 1971; Lynn et al, 1998), личинках брюхоногого моллюска Haliotis rufescens (Naganuma et al, 1994) и эмбрионах морской звезды Asterias amurensis (Kaneko et al, 1997). В них было показано, что в условиях культуры возможна дифференцировка мышечных клеток. Однако функциональные свойства мышечных клеток беспозвоночных животных, дифференцирующихся в культуре, до настоящего времени не исследованы. Использование первичных клеточных 7 культур, полученных из эмбрионов или личинок премиогенных стадий развития, с одной стороны, дает возможность исследовать начальные стадии миогенной дифференцировки, а с другой стороны, позволяет связать в одно целое белковый состав, ультраструктуру сократительного аппарата дифференцирующихся мышечных клеток и их функциональные свойства. Кроме того, разнообразие условий культивирования и возможность их контроля позволят выяснить факторы, определяющие морфогенетические клеточные реакции и процессы цитодифференцировки. Культуры миогенных клеток мидии можно рассматривать как недостающее звено в исследованиях становления мышечного аппарата моллюсков.

1.2. Цель и задачи работы Целью данной работы является разработка метода получения миогенной клеточной культуры эмбриональных клеток мидии и ее морфофункциональная характеристика. Для достижения указанной цели необходимо было решить следующие задачи:

1. Разработать условия культивирования личиночных клеток мидии, приводящие к инициации миогенной дифференцировки. В рамках решения этой задачи предстояло:

- выбрать оптимальный источник клеточного материала;

- выяснить, какие субстраты и растворимые компоненты среды необходимы для миогенеза личиночных клеток мидии in vitro;

2. Доказать миогенную природу клеток, дифференцирующихся in vitro и установить степень полноценности их дифференцировки в условиях культуры.

3. Исследовать изменения характера спонтанной двигательной активности клеток в процессе культивирования. 8

1.3. Научная новизна и теоретическое значение работы Показано, что программа миогенной дифференцировки может быть реализована в процессе культивирования клеток личинок мидии премиогенных стадий развития. Впервые проведен комплексный анализ морфо-функциональных свойств мышечных клеток мидии, дифференцирующихся in vitro. Полученные нами первичные культуры являются первыми миогенными клеточными культурами беспозвоночных, для которых доказана полноценность не только морфологической, но и физиологической дифференцировки. Впервые проведено исследование изменения характера сократительной активности клеток беспозвоночных в процессе миогенной дифференцировки. На основании полученных результатов сделан вывод о том, что при дифференцировке в условиях культуры формируются функционально полноценные гладкомышечные клетки, обладающие тем же спектром двигательной активности, что и гладкомышечные клетки взрослой мидии, дифференцировавшиеся in vivo. Такие культуры клеток могут стать модельным объектом в исследованиях процесса миогенеза у беспозвоночных.

1.4. Практическая значимость работы Разработан комплекс условий, приводящих к миогенной дифференцировке клеток трохофоры мидии in vitro. Возможность получения миогенно дифференцирующихся культур в бессывороточных средах позволяет использовать их для поиска индукторов миогенеза и исследования механизмов их действия.

Еще одна область возможного применения полученных клеточных культур - биотестирование. Показано, что личинки моллюсков являются удобной тест-системой для идентификации медиаторных веществ (Бузников, 1967). Использование для этих целей миогенных клеточных культур в сочетании с разработанной нами экспериментальной установкой позволяет, с одной стороны, сохранить высокую чувствительность метода, а с другой, 9 количественно оценивать действие потенциальных медиаторов на параметры двигательного ответа клеток.

1.5. Публикации результатов работы По теме работы опубликовано 6 работ.

1.6. Объем и структура диссертации Диссертация изложена на 110 страницах машинописного текста и включает введение, 5 глав с таблицами и рисунками, заключение и выводы. Список литературы содержит 180 наименований.

1.7. Апробация работы Результаты работы были доложены на 27ой Европейской мышечной конференции (Лунд, Швеция, 1998 г.), конференции «Клеточная биология на пороге XXI века (Санкт-Петербург, 2000 г.), годичных научных конференциях Института биологии моря ДВО РАН (1997, 2000 г.) и на лабораторном семинаре Отдела клеточных культур Института цитологии РАН (Санкт-Петербург, 2000 г.).

Данная работа выполнена при финансовой поддержке Российского фонда фундаментальных исследований (гранты № 00-04-48929 и № 00-0463060)

10

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение Диссертация по теме "Биология развития, эмбриология", Плотников, Сергей Викторович

выводы

1. Показана возможность миогенной дифференцировки культивируемых клеток личинок мидии премиогенных стадий развития. Доказано, что в условиях культуры формируются полноценные гладкомышечные клетки.

2. Выяснено, что коллагеновый субстрат увеличивает РНК-синтетическую и пролиферативную активность клеток трохофоры мидии, однако препятствует терминальным стадиям миогенеза.

3. На основании собственных результатов и данных литературы сделан вывод о том, что гладкомышечные клетки мидии не дифференцированы на быстрые (фазные) и медленные (тонические). Все клетки способны совершать оба типа движений, а их физиологический ответ определяется либо особенностями иннервации мышцы (in vivo), либо пулом экзогенных нейромедиаторов (in vitro).

4. Установлено, что в эмбриональном развитии мидии молекулярные маркеры миогенеза (парамиозин и миород) присутствуют уже на стадии бластулы - задолго до формирования первой функционально активной мышечной системы личинки.

5. Показано, что в процессе культивирования происходит закономерная смена паттерна спонтанной сократительной активности клеток. Высказано предположение, что изменение характера сократительной активности в процессе культивирования определяется реализацией временного паттерна генетической программы.

93

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В работе приведены результаты исследования процесса миогенной дифференцировки клеток личинок мидии in vitro.

Был разработан комплекс условий, приводящих к миогенной дифференцировке клеток трохофоры мидии в условиях культуры, и проведен комплексный анализ морфо-функциональных свойств мышечных клеток, дифференцирующихся in vitro. Показано, что, несмотря на то, что белковый состав мышечных клеток дифференцировавшихся in vitro и in vivo значительно различается, их физиологические свойства сходны. Таким образом, полученные первичные культуры являются первыми миогенными клеточными культурами беспозвоночных, для которых доказана полноценность не только морфологической, но и физиологической дифференцировки. Проведено исследование изменения характера сократительной активности клеток трохофоры мидии в процессе миогенной дифференцировки. Обнаружено, что дифференцирующиеся in vitro мышечные клетки способны совершать как фазные, так и тонические сокращения.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Плотников, Сергей Викторович, Владивосток

1. Бузников Г.А. Низкомолекулярные регуляторы зародышевого развития. М.: Наука. 1967. 265 с.

2. Жуков Е.К. Развитие сократительной функции двигательного аппарата. Л.: Наука. 1974. 339 с.

3. Заварзин А.А. Основы частной цитологии и сравнительной гистологии многоклеточных животных. Л.: Наука. 1976. 411с.

4. Иванова-Казас О.М. Сравнительная эмбриология беспозвоночных животных. М.: Наука. 1981. 307 с.

5. Исаева В.В. Клетки в морфогенезе. М.: Наука, 1994. 223 с.

6. Исаева В.В., Преснов Е.В. Топологическое строение морфогенетических полей. М.: Наука. 1990. 255 с.

7. Карпенко А.А. Патент России № 1838893 A3. Метод регистрации TV сигнала биологических объектов и прибор для этой цели. MKIH04N. 1993.

8. Кумейко В.В., Мороз Е.С., Плотников С.В., Корчагин В.П. Новый термостабильный белок толстых филаменгов гладких мышц двустворчатых моллюсков //Биология моря. 1999. Т. 25. С. 132-134.

9. Лабас Ю.А., Белоусов Л.В., Баденко Л.А., Летунов В.Н. Методика регистрации линейного роста и перемещения клеточных масс у многоклеточных животных и растений // Цитология. 1982. Т. 24. N 8. С. 973-979.

10. Малахов В.В., Медведева Л.А. Эмбриональное и раннее личиночное развитие двустворчатого моллюска Mytilus edulis // Зоологический журнал. 1985. Т. 64. С. 1808-1815.

11. Машковский Д.А. Лекарственные средства. Т. 2. М.: Изд-во Новая волна. 1999. 608 с.

12. Пинаев Т.П., УшаковаВ.Б. Проблемы миогенеза. Л.: Наука. 1981. 268 с.94

13. Премингер Н.К. Белковый состав сократительного аппарата мышечных тканей мидии // Биология моря. 1977. Т. 5. С. 82-84.

14. Румянцев П.П., Ерохина И.Л. Морфологические аспекты дифференцировки и пролиферации в гистогенезе скелетных, сердечной и гладких мышц позвоночных // Проблемы миогенеза (под ред. Г.П. Пинаева, В.Б. Ушакова). Л.: Наука. 1981. С. 22-50.

15. Фридлянская И.И. Постоянные клеточные линии, дифференцирующиеся in vitro II В: Биология клетки в культуре. Л. Наука. 1984. С. 50-101.

16. Хлопин Н.Г. Общебиологические и экспериментальные основы гистологии. М.: Изд-во АН СССР. 1946. 491 с.

17. Achazi R.K., Dolling В., Haakshorst R. 5-HT-induced relaxation and cyclic AMP in a molluscan smooth muscle // Pflugers Arch. 1974. Vol. 349. N 1. P. 19-27.

18. Adams J.C., Watt F.M. Regulation of development and cell differenciation by the extracellular matrix//Development. 1993. Vol. 117. P. 1183-1198.

19. Arredondo J.J., Ferreres R.M., Maroto M., Cripps R.M., Marco R., Bernstein S.I., Cervera M. Control of Drosophila paramyosin/miniparamyosin gene expression//J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276. N 11. P. 8278-8287.

20. Ashton F.T., Somlyo A.V., Somlyo A.P. The contractile apparatus of vascular smooth muscle: intermediate high voltage stereo electron microscopy // J. Mol. Biol. 1975. Vol. 98. N 1. P. 17-29.

21. Atsumi S., Sugi H. Localization of calcium-accumulating structures in the anterior byssal retractor muscle of Mytilus edulis and their role in the regulation of active and catch contractions // J. Physiol. 1976. Vol. 257. N 3. P. 549-560.

22. Bader D., Masaki Т., Fischman D.A. Immunochemical analysis of myosin heavy chain during avian myogenesis in vivo and in vitro // J. Cell Biol. 1982. Vol. 95. N 3. P. 763-770.

23. Bagby R.M., Pepe F.A. Striated myofibrils in anti-myosin stained, isolated chicken gizzard smooth muscle cells //Histochemistry. 1978. Vol. 58. N 3. P. 219-235.95

24. Baguet F., Gillis J.M. Stimulation of the respiration of lamellibranch muscles by 5-hydroxytryptamine // Arch. Int. Physiol. Biochim. 1964. Vol. 72. N 2. P. 351352.

25. Baylies M.K., Bate ML, Ruiz Gomez M. Myogenesis: a view from Drosophila II Cell. 1998. Vol. 93. N6. P. 921-927.

26. Beinbrech G., Ashton FX, Pepe F.A. Invertebrate myosin filament: subfilament arrangement in the wall of tubular filaments of insect flight muscles // J. Mol. Biol. 1988. Vol. 201. N 3. P. 557-565.

27. Beinbrech G., Ashton F.T., Pepe F.A. The invertebrate myosin filament: subfilament arrangement of the solid filaments of insect flight muscles // Biophys. J. 1992. Vol. 61. N6. P. 1495-1512.

28. Benezra R., Davis R.L., Lassar A., Tapscott S., Thayer M., Lockshon D., Weintraub H. Id: a negative regulator of helix-loop-helix DNA binding proteins. Control of terminal myogenic differentiation // Ann. NY Acad. Sci. 1990. Vol. 599. P. 111.

29. Bengal E., Ransone L., Scharfmann R., Dwarki V.J., Tapscott S.J., Weintraub H., Verma I.M. Functional antagonism between c-Jun and MyoD proteins: a direct physical association // Cell. 1992. Vol. 68. N 3. P. 507-519.

30. Ben-Ze'ev A. Animal cell shape changes and gene expression // Bioassays. 1991.1. Vol. 13. P. 207-212.

31. Bernfield M. Matrix regulation of cell proliferation: implications for grows of the embrio// Semin. Perinatal. 1984.Vol. 8. N2. P. 117-122.

32. Bi W., Drake C.J., Schwarz J.J. The transcription factor MEF2C-null mouse exhibits complex vascular malformations and reduced cardiac expression of angiopoietin 1 and VEGF // Dev. Biol. 1999. Vol. 211. N 2. P. 255-267.

33. Black B.L., Olson E.N. Transcriptional control of muscle development by myocyte enhancer factor-2 (MEF2) proteins // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1998. Vol. 14. P. 167-196.96

34. Bond ML, Somlyo A.V. Dense bodies and actin polarity in vertebrate smooth muscle // J. Cell Biol. 1982. Vol. 95. N 2. Pt. 1. P. 403-413.

35. Bowden J. The structure and innervation of lumellibranch muscle // Int. Rev. Cytol. 1958. Vol. 7. P. 295-335.

36. Braun Т., Bober E., Arnold H.H. Inhibition of muscle differentiation by the adenovirus El a protein: repression of the transcriptional activating function of the HLH protein Myf-5 // Genes Dev. 1992. Vol. 6. N 5. P. 888-902.

37. Breitbart R.E., Liang C.S., Smoot L.B., Laheru D.A., Mahdavi V., Nadal-Ginard B. A fourth human MEF2 transcription factor, hMEF2D, is an early marker of the myogenic lineage // Development. 1993. Vol. 118. N 4. P. 1095-1106.

38. Buckingham M. Making muscle in mammals // Trends Genet. 1992. Vol. 8. N 4. P. 144-148.

39. Buckingham M. Muscle differentiation. Which myogenic factors make muscle? // Curr. Biol. 1994. Vol. 4. N 1. P. 61-63.

40. Cadoret J.P., Debon R., Cornudella L., Lardans V., Morvan A., Roch P., Boulo V. Transient expression assays with the proximal promoter of a newly characterized actin gene from the oyster Crassostrea gigas // FEBS Letters. 1999. Vol. 460. N1. P. 81-85.

41. Cano M.L., Cassimeris L., Joyce M., Zigmond S.H, Characterization of tetramethylrhodaminyl-phalloidin binding to cellular F-actin // Cell Motil. Cytoskeleton. 1992. Vol. 21. P. 147-158.

42. Carlini D.B., Reece K.S., Graves J.E. Actin gene family evolution and the phylogeny of coleoid cephalopods (Mollusca: Cephalopoda) I I Mol. Biol. Evol. 2000. Vol. 17. N9. P. 1353-1370.

43. Castellani L., Cohen C. Myosin rod phosphorilation and the catch state of molluscan muscles // Science. 1987. Vol. 235. P. 334-337.97

44. Castellani L., Vibert P. Location of paramyosin in relation to the subfilaments within the thick filaments of scallop striated muscle // J. Muscle Res. Cell Motil. 1992. Vol. 13. N2. P. 174-182.

45. Chen L., Krause M., Draper В., Weintraub H., Fire A.Body-wall muscle formation in Caenorhabditis elegans embryos that lack the MyoD homolog hlh-1 // Science. 1992. Vol. 256. N 5054. P. 240-243.

46. Chen L., Krause M., Sepanski M., Fire A. The Caenorhabditis elegans MYOD homologue HLH-1 is essential for proper muscle function and complete morphogenesis//Development. 1994. Vol. 120. N6. P. 1631-1641.

47. Cohen C., Lanar D.E., Parry D.A. Amino acid sequence and structural repeats in schistosome paramyosin match those of myosin // Biosci. Rep. 1987. Vol. 7. N1. P. 11-16.

48. Cohen C., Parry D.A. A conserved C-terminal assembly region in paramyosin and myosin rods // J. Struct. Biol. 1998. Vol. 122. N 1-2. P. 180-187.

49. Cohen C., Szent-Gyorgyi A.G., Kendrick-Jones J. Paramyosin and the filaments of molluscan "catch" muscles. I. Paramyosin: structure and assembly // J. Mol. Biol. 1971. Vol. 56. N. 2. P. 223-227.

50. Cooke P. A filamentous cytoskeleton in vertebrate smooth muscle fibers // J. Cell Biol. 1976. Vol. 68. N 3. P. 539-556.

51. Corneliussen В., Thornell A., Hallberg В., Grundstrom T. Helix-loop-helix transcriptional activators bind to a sequence in glucocorticoid response elements of retrovirus enhancers //J. Virol. 1991. Vol. 65. N 11. P. 6084-6093.

52. Deitiker P.R., Epstein H.F. Thick filament substructures in Caenorhabditis elegans: evidence for two populations of paramyosin // J. Cell Biol. 1993. Vol. 123. N 2. P. 303-311.

53. Dodou E., Sparrow D.B., Mohun Т., Treisman R. MEF2 proteins, including MBF2A, are expressed in both muscle and non-muscle cells // Nucleic Acids Res. 1995. Vol. 23. N21. P. 4267-4274.

54. Ebashi S. Regulation of muscle contraction // Cell Muscle Motil. 1983. Vol. 3. P. 7987.

55. Elliott A., Offer G. Shape and flexibility of the myosin molecule // J. Mol. Biol. 1978. Vol. 123. N. 4. P. 505-519.

56. Blzinga M. Primary structure of actin from rabbit skeletal muscle. Five cyanogen bromide peptides, including the amino and carboxyl termini // J. Biol. Chem. 1975. Vol. 250. P. 5897-5905.

57. Elzinga M., Lu R.C. Comparative amino acid study of actin // In: Contractile systems of nonmuscle tissues. Edited by Perry S.V., Margreth A., Adelstain R.S. Amsterdam, Elsevier North-Holland. 1976. P. 29-37.

58. Emerson C.P. Myogenesis and developmental control genes // Curr. Opin. Cell Biol. 1990. Vol. 2. N6. P. 1065-1075.

59. Emerson C.P. Embryonic signals for skeletal myogenesis: arriving at the beginning // Curr. Opin. Cell Biol. 1993. Vol. 5. N 6. P. 1057-1064.

60. Epstein H.F., Miller D.M., Ortiz I., Berliner G.C. Myosin and paramyosin are organized about a newly identified core structure // J. Cell. Biol. 1985. Vol. 100. N3. P. 904-915.

61. Epstein H.F., Casey D.L., Ortiz I. Myosin and paramyosin of Caenorhabditis elegans embryos assemble into nascent structures distinct from thick filaments and multi-filament assemblages // J. Cell. Biol. 1993. Vol. 122. N 4. P. 845-858.

62. Fay F.S., Fujiwara K., Rees D.D., Fogarty K.E. Distribution of alpha-actinin in single isolated smooth muscle cells //J. Cell Biol. 1983. Vol. 96. N 3. P. 783-795.

63. Firulli A.B., Han D„ Roloff K.L., Koteliansky V.E., Schwartz S.M., Olson E.N., Miano J.M. A comparative molecular analysis of four rat smooth muscle cell lines // In Vitro Cell. Dev. Biol. Anim. 1998. Vol. 34. N 3. P. 217-226.99

64. Florey E. Neurotransmitters and modulators in the animal kingdom // Fed. Proc. 1967. Vol. 26. N4. P. 1164-1178.

65. Freshney R.I. Culture of animal cells // A manual of basic technique. New York: AlanR. Liss. 1987. 258 p.

66. Gabella G. Structural apparatus for force transmission in smooth muscles // Physiol. Rev. 1984. Vol. 64. N 2. P. 455-477.

67. George-Weinstein M, Gerhart J, Reed R, Flynn J, Callihan B, Mattiacci M, Miehle C, Foti G, Lash JW, Weintraub H Skeletal myogenesis: the preferred pathway of chick embryo epiblast cells in vitro // Dev. Biol. 1996. Vol. 173, N 1. P. 279291.

68. Groschel-Stewart U. Immunochemistry of cytoplasmic contractile proteins // Int. Rev. Cytol. 1980. Vol. 65. P. 193-254.

69. Harfe B.D., Branda C.S., Krause M., Stern M.J., Fire A. MyoD and the specification of muscle and non-muscle fates during postembryonic development of the C. elegans mesoderm // Development. 1998. Vol. 125. N 13. P. 2479-2488.

70. Harrington W.F., Rodgers M.E. Myosin // Annu. Rev. Biochem. 1984. Vol. 53. P. 3573.

71. Hasty P., Bradley A., Morris J.H., Edmondson D.G., Venuti J.M., Olson E.N., Klein W.H. Muscle deficiency and neonatal death in mice with a targeted mutation in the myogenin gene // Nature. 1993. Vol. 364. N 437. P. 501-506.

72. Hayward L.J., Schwartz R.J. Sequential expression of chicken actin genes during myogenesis // J. Cell Biol. 1986. Vol. 102. N 4. P. 1485-1493.100

73. Hedin U., Thyberg J. Plasma fibronectin promotes modulation of arterial smooth muscle cells from contractile to synthetyc phenotype // Differentiation. 1987. V. 33. p. 440-446.

74. Herman I.M. Actin isoforms // Curr. Opin. Cell Biol. 1993. Vol. 5. P. 48-55.

75. Hodge Т., Cope M.J. A myosin family tree // J. Cell Sci. 2000. Vol. 113. N 19. P. 3353-3354.

76. Holmes K.C. Muscle proteins their actions and interactions // Curr. Opin. Struct. Biol. 1996. Vol. 6. P. 781-489.

77. Jen Y, Weintraub H, Benezra R Overexpression of Id protein inhibits the muscle differentiation program: in vivo association of Id with E2A proteins 11 Genes Dev. 1992. Vol. 6. N 8. P. 1466-1479.101

78. Juliano R.L., Haskill S. Signal transduction from the extracellular matrix // J. Cell Biol. 1993. Vol. 120. P. 577-585.

79. Khaitlina S.Yu. Functional specificity of actin isoforms // Int. Rev. Cytol. 2001. Vol. 202. P. 35-98.

80. Knudsen K.A. Cell adhesion molecules in myogenesis // Curr. Opin. Cell Biol. 1990. Vol. 2. N 5. P. 902-906.

81. Konigsberg I.R. Aspects of cytodifferentiation of skeletal muscle // Organogenesis. New-York.: Holt, Renehart and Winston. 1965. P. 337-358.

82. Konigsberg I.R. Skeletal myogenesis in culture // Meth. Enzymol. 1979. Vol. 58. P. 511-527.

83. Konigsberg I.R., Pfister K.K. Replicative and differentiative behavior in daughter pairs of myogenic stem cells // Exp. Cell Res. 1986. Vol. 167. N 1. P. 63-74.

84. Kowbel D.J., Smith M.J. The genomic nucleotide sequences of two differentially expressed actin-coding genes from the sea star Pisaster ochraceus И Gene.1989. Vol. 77. P. 297-308.

85. Krause M., Fire A., Harrison S.W., Priess J., Weintraub H. CeMyoD accumulation defines the body wall muscle cell fate during C. elegans embryogenesis I I Cell.1990. Vol. 63. N5. 907-919.

86. L., Chambard J.C., Karin M., Olson E.N. Fos and Jun repress transcriptional activation by myogenin and MyoD: the amino terminus of Jun can mediate repression // Genes Dev. 1992. Vol. 6. N 4. P. 676-689.

87. Maglott D.R. Dissociation of cells from sea urchin embryos alters the synthesis of actins and other proteins // Cell Differ. 1985. Vol. 17. N 1. P. 29-43.

88. Manak J.R., Scott M.P. A class act: conservation of homeodomain protein functions //Dev. Suppl. 1994. P. 61-77.103

89. Mao Z., Bonni A., Xia F., Nadal-Vicens M., Greenberg M.E. Neuronal activity-dependent cell survival mediated by transcription factor MEF2 // Science. 1999. Vol. 286. N 5440. P. 785-790.

90. Miano J.M., Cserjesi P., Ligon K.L., Periasamy M., Olson E.N. Smooth muscle myosin heavy chain exclusively marks the smooth muscle lineage during mouse embryogenesis// Circ. Res. 1994. Vol. 75. N 5. P. 803-812.

91. Miano J.M., Olson E.N. Expression of the smooth muscle cell calponin gene marks the early cardiac and smooth muscle cell lineages during mouse embryogenesis // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. N 12. P. 7095-7103.

92. Michelson A.M., Abmayr S.M., Bate M., Arias A.M., Maniatis T. Expression of a MyoD family member prefigures muscle pattern in Drosophila embryos // Genes Dev. 1990. Vol. 4. N 12A. P. 2086-2097.

93. Molkentin J.D., Black B.L., Martin J.F., Olson E.N. Cooperative activation of muscle gene expression by MEF2 and myogenic bHLH proteins // Cell. 1995. Vol. 83. N7. P. 1125-1136.

94. Morita F., Kondo S. Regulatory light chain contents and molecular species of myosin in catch muscle of scallop // J. Biochem. (Tokyo). 1982. Vol. 92. N 4. P. 977983.

95. Mounier N.M., Guoy D., Mouchiroud, Prudhomme C. Insect muscle actins differ distinctly from invertebrate and vertebrate cytoplasmic actins // J. Mol. Evol. 1992. Vol. 34. P. 406-415.

96. Nabeshima Y., Hanaoka K., Hayasaka M., Esumi E,, Li S., Nonaka I., Nabeshima Y. Myogenin gene disruption results in perinatal lethality because of severe muscle defect // Nature. 1993. Vol. 364. N 6437. P. 532-535.104

97. Naganuma Т., Degnan В. ML, Horikoshi К., Morse D.E. Myogenesis in primary cell cultures from larvae of the abalone, Haliotis rufescens // Mol. Marine Biol. Biotechnol. 1994. Vol. 3. P. 131-140.

98. Naya F.J., Wu C., Richardson J.A., Overbeek P., Olson E.N. Transcriptional activity of MEF2 during mouse embryogenesis monitored with a MEF2-dependent transgene // Development. 1999. Vol. 126. N 10. P. 2045-2052.

99. Olson E.N., Klein W.H. bHLH factors in muscle development: dead lines and commitments, what to leave in and what to leave out // Genes Dev. 1994. Vol. 8. N LP. 1-8.

100. Opas M., Dziak E. Afhesion, spreeding and proliferation of cells on protein carperts: effects of stability of a carpet // In vitro Cell Dev. Biol. 1991. V. 27A. P. 878885.

101. Panner B.J., Honig C.R. Filament ultrastructure and organization in vertebrate smooth muscle. Contraction hypothesis based on localization of actin and myosin // J. Cell Biol. 1967. Vol. 35. N. 2. P. 303-321.

102. Pascolini R., Di Rosa I., Fagotti A., Panara F., Gabbiani G. The mammalian anti-alpha-smooth muscle actin monoclonal antibody recognizes an alpha-actin-like protein in planaria (.Dugesia lugubris s.l.) // Differentiation. 1992. Vol. 51. P. 177-186.

103. Pavlov I.P. Wie die muschel ihre schaale offnet // Pflug. Arch. ges. Physiol. 1885. Vol. 37. P. 6-31.

104. Pearson J.D., Carleton J.S., Gordon J.L. Metabolism of adenine nucleotides by ectoenzymes of vascular endothelial and smooth-muscle cells in culture // Biochem. J. 1980. Vol. 190. N 2. P. 421-429.

105. Pierschbacher M.D., Ruoslahti E.Cell attachment activity of fibronectin can be duplicated by small synthetic fragments of the molecule // Nature. 1984. Vol. 309. N 5963. P.30-33.105

106. Pinney D.F., Pearson-White S.H., Konieczny S.F., Latham K.E., Emerson C.P. Myogenic lineage determination and differentiation: evidence for a regulatory gene pathway // Cell. 1988. Vol. 53. N 5. P. 781-793.

107. Pollock R., Treisman R. Human SRF-related proteins: DNA-binding properties and potential regulatory targets // Genes Dev. 1991. Vol. 5. N 12A. P. 2327-2341.

108. Rao S., Karray S., Gackstetter E.R., Koshland M.E. Myocyte enhancer factor-related B-MEF2 is developmental^ expressed in В cells and regulates the immunoglobulin J chain promoter // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 40. P. 26123-26129.

109. Rudnicki M.A., Braun Т., Hinuma S., Jaenisch R. Inactivation of MyoD in mice leads to up-regulation of the myogenic HLH gene Myf-5 and results in apparently normal muscle development // Cell. 1992. Vol. 71. N 3. P. 383-390.

110. Rudnicki M.A., Schnegelsberg P.N., Stead R.H., Braun Т., Arnold H.H., Jaenisch R. MyoD or Myf-5 is required for the formation of skeletal muscle // Cell. 1993. Vol. 75. N7. P. 1351-1359.

111. Rudnicki M.A., Jaenisch R.The MyoD family of transcription factors and skeletal myogenesis //Bioessays. 1995. Vol. 17. N. 3. P. 203-209.

112. Ruegg J.C. On tropomyosin-paramyosin system in relation to the viscous tone of lamellibranch "catch' muscle //Proc. Roy. Soc. 1961. Vol. 154. P. 224-249.106

113. Ruoslahti E. RGD and other recognition sequences for integrins 11 Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1996. Vol. 12. P. 697-715.

114. Sanger J.W., Mittal В., Sanger J.M. Formation of myofibrils in spreading chick cardiac myocytes // Cell Motil. 1984. Vol. 4. N 6. P. 405-416.

115. Sargent T.D., JamrichM., David I.B. Cell interactions and the control of gene activity during early development of Xenopus laevis 11 Develop. Biol. 1986. V. 114. P. 238-246.

116. Sartorelli V., Huang J., Hamamori Y., Kedes L. Molecular mechanisms of myogenic coactivation by p300: direct interaction with the activation domain of MyoD and with the MADS box of MEF2C // Mol. Cell. Biol. 1997. Vol. 17. N 2. P. 10101026.

117. Satyaraj E., Storb U. Mef2 proteins, required for muscle differentiation, bind an essential site in the Ig lambda enhancer // J. Immunol. 1998. Vol. 161. N 9. P. 4795-4802.

118. Schmid V., Alder H. Isolated, mononucleated, striated muscle can undergo pluripotent transdifferentiation and form a complex regenerate // Cell. 1984. Vol. 38. N3. P. 801-809.

119. Schmid V. Transdifferentiation in Medusae II Int. Rev. Cytol. 1992. Vol. 142. P. 213261.

120. Schmid V., Reber-Muller S. Transdifferentiation of isolated striated muscle of jellyfish in vitro: the initiation process // Semin. Cell Biol. 1995. Vol. 6. N 3. P. 109-116.107

121. Seecof R.L., Alleaume N., Teplitz R.L., Gerson I. Differentiation of neurons and myocytes in cell cultures made from Drosophila gastrulae // Exp. Cell Res. 1971. Vol. 69. P. 161-73.

122. Shelud'ko N.S., Preminger N.K. Myosin-actin weight ratio in phasic and tonic parts of scallop adductor // Сотр. Biochem. Physiol. 1989. Vol. 93A. N 2. P. 327330.

123. Shelud'ko N.S., Tuturova K.Ph., Permyakova, T.V., Orlova A.A. Thick filaments of smooth muscle of bivalve molluscs contain the unknown protein // Biophys. J. 1998. Vol. 74. P. 262.

124. Shelud'ko N.S., Tuturova K.Ph., Permyakova, T.V., Plotnikov S.V., Orlova A.A. A novel thick filament protein in smooth muscles of bivalvia molluscs // Сотр. Biochem. Physiol. 1999. Vol. 122. P. 277-285.

125. Shelud'ko N. Permjakova Т., Tuturova K., Neverkina 0., Drozdov A. Myorod, a thick filament protein of molluscan smooth muscle: isolation, polymerization and interaction with myosin // J. Muscle Res. Cell. Motil. 2001. Vol. 22. P. 91100.

126. Shore P., Sharrocks A.D. The MADS-box family of transcription factors // Eur. J. Biochem. 1995. Vol. 229. N 1. P. 1-13.

127. Slavkin H.C. Combinatorial process for extracellular matrix influences on gene expression: A hypothesis // J. Craniofac. Genet. And Develop. Biol. 1982. Vol. 2. N2. P. 179-189.

128. Small J.V. Studies on isolated smooth muscle cells: The contractile apparatus // J. Cell Sci. 1977. Vol. 24. P. 327-349.

129. Small J. V., Furst D.O., Thornel L.E. The cytoskeletal lattice of muscle cells // Eur. J. Biochem. 1992. Vol. 208. P. 359-372.

130. Staatz W.D., Fok K.F., Zutter M.M., Adams S.P., Rodriguez B.A., Santoro S.A. Identification of a tetrapeptide recognition sequence for the alpha 2 beta 1 integrin in collagen // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. N 12. P. 7363-7367.108

131. Stern H.M., Brown A.M., Hauschka S.D. Myogenesis in paraxial mesoderm: preferential induction by dorsal neural tube and by cells expressing Wnt-1 // Development. 1995. Vol. 121. N 11. P. 3675-3686.

132. Stockdale F.E., Miller J.B. The cellular basis of myosin heavy chain isoform expression during development of avian skeletal muscles // Dev. Biol. 1987. Vol. 123. N1. P. 1-9.

133. Swanson B.J., Jack H.M., Lyons G.E. Characterization of myocyte enhancer factor 2 (MEF2) expression in В and T cells: MEF2C is а В cell-restricted transcription factor in lymphocytes // Mol. Immunol. 1998. Vol. 35. N 8. P. 445-458.

134. Thiery J.P., Duband J.L., Tucker G.C. Cell migration in the vertebrate embryo: role of cell adhesion and tissue environment in pattern formation // Annu. Rev. Cell Biol. 1985. Vol. 1. P. 91-113.

135. Trouche D., Grigoriev M., Lenormand J.L., Robin P., Leibovitch S.A., Sassone-Corsi P., Harel-Bellan A. Repression of c-fos promoter by MyoD on muscle cell differentiation // Nature. 1993. Vol. 363. N 6424. P. 79-82.

136. Tsukita S., Tsukita S., Ishikawa H. Association of actin and 10 nm filaments with the dense body in smooth muscle cells of the chicken gizzard // Cell Tissue Res. 1983. Vol. 229. N 2. P. 233-242.

137. Twarog B. Innervation and activity of a molluscan smooth muscle // J. Physiol. 1960. Vol. 152. P 220-232.

138. Twarog B.M. Factors influencing contraction and catch in Mytilus smooth muscle // J. Physiol. 1967. Vol. 192. N 3. P. 847-856.

139. Twarog B.M. The regulation of catch in molluscan muscle // J. Gen. Physiol. 1967. Vol. 50. N6. P. 157-169.109

140. Vandekerckhove J., Weber K. The complete amino acid sequence of actins from bovine aorta, bovine heart, bovine fast skeletal muscle and rabbit slow skeletal muscle//Differentiation. 1979. Vol. 14. P. 123-133.

141. Vandekerckhove J., Weber K. Chordate muscle actins differ distinctly from invertebrate muscle actins. The evolution of the different vertebrate muscle actins // J. Mol. Biol. 1984. Vol. 179. N 3. P. 391-413.

142. Venuti J.M., Goldberg L., Chakraborty Т., Olson E.N., Klein W.H. A myogenic factor from sea urchin embryos capable of programming muscle differentiation in mammalian cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. Vol. 88. N 14. P. 62196223.

143. Vibert P., York M.L., Castellani L., Edelstein S., Elliott В., Nyitray L. Structure and distribution of mini-titins //Adv. Biophys. 1996. Vol. 33. P. 199-209.

144. Vinos J., Domingo A., Marco R., Cervera M. Identification and characterization of Drosophila melanogaster paramyosin // J. Mol. Biol. 1991. Vol. 220. N 3. P. 687-700.

145. Vinos J., Maroto M., Garesse R., Marco R., Cervera M. Drosophila melanogaster paramyosin: developmental pattern, mapping and properties deduced from its complete coding sequence //Mol. Gen. Genet. 1992. Vol. 231. N 3. P. 385-394.

146. Wang K. Cytoskeletal matrix in striated muscle: the role of titin, nebulin and intermediate filaments //Adv. Exp. Med. Biol. 1984. Vol. 170. P. 285-305.

147. Watabe S., Iwasaki K., Funabara D., Hirayama Y., Nakaya M., Kikuchi K. Complete amino acid sequence of Mytilus anterior byssus retractor paramyosin and its putative phosphorilation site // J. Exp. Zool. 2000. Vol. 286. P. 24-35.

148. Weber C., Alder H., Schmid V. In vitro transdifferentiation of striated muscle to smooth muscle cells of a medusa // Cell Differ. 1987 Vol. 20. N 2-3. P. 103-115.110

149. Weintraub H. The MyoD family and myogenesis: redundancy, networks, and thresholds // Cell. 1993. Vol. 75. N 7. P. 1241-1244.

150. Yang J.T., Wu C.C. The shape of myosin subfragment-1. A equivalent oblate ellipsoid model based on hydrodynamic properties // Biochemistry. 1977. Vol. 16. N26. P. 5785-5789.

151. Yamada A., Yoshio M., Oiwa K., Nyitray L. Catchin, a novel protein in molluscan catch muscles, is produced by alternative splicing from the myosin heavy chain gene // J. Mol. Biol. 2000. Vol. 295. N 2. P. 169-178.

152. Youn H.D., Sun L., Prywes R., Liu J.O. Apoptosis of T cells mediated by Ca2+-induced release of the transcription factor MEF2 // Science. 1999. Vol. 286. N 5440. P. 790-793.

153. Yu Y.T., Breitbart R.E., Smoot L.B., Lee Y., Mahdavi V., Nadal-Ginard B. Human myocyte-specific enhancer factor 2 comprises a group of tissue-restricted MADS box transcription factors // Genes Dev. 1992. Vol. 6. N 9. P. 1783-1798.

154. Zhang J.M., Chen L., Krause M., Fire A., Paterson B.M. Evolutionary conservation of MyoD function and differential utilization of E proteins // Dev. Biol. 1999. Vol. 208. N 2. P. 465-472.

155. Ziegler C. Titin-related proteins in invertebrate muscles // Сотр. Biochem. Physiol. (Sen A Physiol). 1994. Vol. 109. N 4. P. 823-833.