Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему
Кобальт и корриноиды в биологии Propionibacterium freudenreichii
ВАК РФ 03.00.07, Микробиология
Содержание диссертации, доктора биологических наук, Рыжкова, Евгения Петровна
Список сокращений
Введение.
Основные положения, выносимые на защиту.
Глава 1.
Обзор литературы.
Пропионовокислые бактерии: метаболизм и корриноиды.
Глава 2.
Объекты, методология и методы исследований.
Глава 3.
Ионы кобальта и кобаламин в физиологии
Propionibacterium freudenreichii в «жестких» условиях существования.
Глава 4.
Изменения в физиологии Р. freudenreichii при лимитировании по ионам кобальта в среде * и дефиците корриноидов в клетках.
Глава 5.
Изучение процесса образования ДНК, происходящего в клетках Р. freudenreichii при участии кобаламина.
Глава 6.
Альтернативная рибонуклеотидредуктаза Р. freudenreichii, функционирующая в анаболизме ДНК без участия кобаламина.
Глава 7.
Регуляция кобаламином системы рибонуклеотидредуктазы Р. freudenreichii.
Глава 8.
Практически значимые аспекты работы.
Глава 9.
Введение Диссертация по биологии, на тему "Кобальт и корриноиды в биологии Propionibacterium freudenreichii"
Широкие и разнообразные физиолого-биохимические возможности прокариот, определяющие их жизнеспособность в изменяющейся среде, хорошо известны и рассматриваются как проявление периода эволюции организмов на уровне химии живой клетки. Это представление возникло и сформировалось при изучении энергодающих процессов и путей ассимиляции углерода, вариабельность которых зависит от действия существенного (критического) фактора внешней среды (свет, молекулярный кислород, источник углерода и т. д.), но и в настоящее время происходит расширение представления о пластичности метаболизма прокариот [Мас^ап е! а1., 1997; Ьеп£е1ег е1 а1., 1999]. Так, открываются новые возможности фотосинтезирующих бактерий в отношении ассимиляции С2 соединений [1уапоУБку а1., 1997]; вариабельность дыхательной цепи при катаболизме С1 соединений облигатными аэробными метилобактериями [Мип1уап е1 а!., 2002]; неоднотипность нитрогеназ азотфиксирующих бактерий [Якунин и др., 1991]. Одна и та же, существенная для метаболизма биохимическая реакция, ведущая к образованию центроболита, у прокариот может быть катализирована разными по строению активного центра (альтернативными), но изофункциональными ферментами.
Сигналом для перестроек в метаболизме обычно служит критический фактор внешней и(или) внутренней среды клетки, определяющий реализацию метаболического пути, детерминированного геномом. Перестройки метаболизма прокариот - суть проявление биологического разнообразия на уровне многообразия типов обмена, которое является отражением их адаптации и эволюционного движения.
Корриноиды - особые тетрапирролы древнего происхождения, отличающиеся химической и биохимической полифункциональностью. Известно более 30 анаэробных реакций с участием витамина В12, который, вероятно, служил биокатализатором широкого спектра действия у древних, примитивных организмов, но распространён в обмене веществ современных про- и эукариот [Рыжкова (Иордан), 2003]. Кобальт как центральный атом молекул корриноидов контролирует и стимулирует синтез корриноидов у некоторых прокариотических организмов.
Проблема биологической роли корриноидов и их высокого содержания в клетках ряда прокариотических организмов была поставлена в середине прошлого столетия [Barker et al., 1958; Weisbach et al., 1959]. Co временем находили всё новые биохимические реакции и ферментные системы, вовлекающие корриноиды, но эти открытия не приводили к объяснению значения больших количеств корриноидов для физиологии (метаболизма) тех или иных естественных продуцентов. Причина, как нам представляется, лежала в сфере научной идеологии (методологии): в редукционизме, ведущем, как известно, к детализации знания и не позволяющем подняться на уровень более широкого обобщения [Заварзин, 1995; Карпинская и др., 1995].
Пропионовокислые бактерии, известные с начала прошлого века и выделяемые из естественной среды в настоящее время, представляют собой компактную филогенетическую линию. В научном плане они интересны как организмы, неоднозначно относящиеся к молекулярному кислороду и образующие в норме большие количества корриноидов.
Поистине многогранна их практическая значимость как биофакторов (биологических добавок), применяемых в пищевой промышленности и сельском хозяйстве, а также в производстве биологически активных веществ. Определённые виды и штаммы имеют большое коммерческое значение. Биологии бактерии, ответственной за созревание «твёрдых» сыров (Р. freudenreichii subsp. shermanii) посвящаются международные симпозиумы.
До нашего исследования представление о биологической роли витамина Bi2 в жизнедеятельности пропионовокислых бактерий ограничивалось двумя биохимическими реакциями, протекающими с его участием и не вовлекающими молекулярный кислород. Высказывалось мнение, что причиной высокого уровня накопления корриноидов в клетках является дерегуляция биосинтеза. Наряду с этим существовала и крайне противоположная точка зрения: метаболизм Р. freudenreichii «настроен» исключительно на высокое содержание корриноидов в клетках [Вороьёва, 1995]. Вместе с тем биология пропионовокислых бактерий в последнее время представляется уже как дуалистичная.
Предлагаемая нами концепция состоит в том, что для жизнедеятельности пропионовокислых бактерий, в частности Propionibacterium freudenreichii, витамин В12 - больше, чем участник той или иной биохимической реакции. Это «ось, стержень» метаболизма, фактор обратимой его перестройки или, другими словами, внутренний критический фактор (а ионы кобальта - внешний), определяющий развитие и выживание организма в изменяющейся среде.
Актуальность проблемы и ее научное значение. В последнее десятилетие значительно расширилось представление о роли корриноидов в биологии прокариотических организмов. Они вовлечены в такие центральные метаболические процессы, как пропионовокислое брожение, метаногенез, гомоацетогенез, сульфатредукция, синтез метионина, синтез дезоксирибозильных предшественников ДНК и многие другие. К настоящему времени открыто и изучено более тридцати биохимических реакций, катализируемых ферментами, использующими кобамиды как коферменты или просгетические группы [Рыжкова (Иордан), 2003], в то время как десятилетие назад таких ферментов было известно чуть более десяти; кроме того, выявляются некоферментные функции корриноидов в клетках.
Изучение физиологии Р. freudenreichii в связи с её удивительной способностью к образованию корриноидов в больших количествах - ключ к пониманию новых особенностей биологии организма, его статуса в эволюции, расширению представления о биологическом разнообразии в мире прокариот в целом на уровне метаболизма и целенаправленному использованию.
Итак, открытия новых биологических функций корриноидов продолжается. Регулярно проблемам биогенеза и функциям корриноидов посвящаются международные конференции, последняя из которых происходила в 1996 году в Австрии.
Научный интерес представляет обнаружение новых факторов антиоксидантной защиты клетки, среди которых, исходя из присущих ему химических свойств, мог бы оказаться и витамин В12. Все известные корриноидные ферменты катализируют реакции, протекающие без участия кислорода, что, вероятно, отражает их роль как древних биокатализаторов у примитивных анаэробных организмов. Биокатализы с участием аденозилированных кобамидов - свободнорадикальные превращения в активных центрах ферментов. Биосинтез корринового ядра у анаэробов и микроаэрофилов инактивируется молекулярным кислородом, но некоторые аэробные бактерии синтезируют кобаламин уже вовлекая кислород, т. е. биогенез корриноидов эволюционирует.
Несмотря на обнаружение всё новых биохимических функций витамина В12 в жизнедеятельности прокариот проблема высокого естественного уровня его образования некоторыми бактериями и археями в связи с их биологией сохранялась. Она актуальна в связи с выявлением и объяснением действия неизвестных ранее факторов, контролирующих метаболические пути и участвующих в поддержании гомеостаза прокариотических клеток.
Пропионовокислые бактерии привлекают постоянный научный интерес неоднозначностью метаболизма, в частности, по отношению к молекулярному кислороду. Исходя из основного способа получения энергии (пропионовокислое брожение) и способности развиваться при доступе кислорода, ранее их считали аэротолерантными анаэробами, но сейчас относят к микроаэрофилам или факультативным анаэробам. Причём среди видов рода Propionibacterium имеются как тяготеющие к анаэробиозу (Р. freudetireichii), так и имеющие тенденцию (достаточно развитое кислородное дыхание) к аэробиозу (Р. jensenii). Параллельный актуальный вопрос заключается в том, каким образом бактерия обеспечивает свою аэротолерантность. В этом направлении уже проделана определённая исследовательская работа [Воробьёва, 1958; Buchanan, Gibeons, 1974; Краева, Воробьёва, 1981; Воробьёва и др., 1986], однако экспериментальные данные и доводы, приводимые в настоящей работе, расширяют рамки известного ранее.
Актуальной является проблема пластичности анаболических процессов у прокариот, о которой известно значительно меньше, чем о вариабельности энергодающих процессов, но представление о роли альтернативных ферментов в анаболизме бактерий, в том числе в образовании ДНК, расширяется. Вместе с тем давно известно и продолжает изучаться такое явление, как метаболическое лимитирование экспрессии генов в генетически (и физиологически) нормальных клетках бактерий [Головлёв, 1985; Головлёв, Головлёва, 2000]. Выявление и изучение метаболического лимитирования биохимических реакций, а также естественной модификации (перестройки) метаболизма прокариот под действием факторов внешней (и внутренней) среды, необходимо в связи с тем, что в последние годы активно развивается метаболическая инженерия. В задачи этого нового направления биотехнологии входят, с одной стороны, оптимизация экспрессии генов, а с другой, - целенаправленная переориентация потоков вещества (энергии), что необходимо для повышения эффективности микробиологических производств [Дебабов, 1999; Машко и др., 2002].
Пропионовокислые бактерии имеют многоплановое практическое (коммерческое) значение. Достаточно напомнить, что это основные биоагенты в мировом производстве «твёрдых» сыров. Поэтому физиология (как и генетика) этих бактерий, и, прежде всего Р. freudetireichii subsp. shermanii, находится под постоянным «прицелом» специалистов разных профилей. Изучение физиологии бшсгерии в связи с её удивительной способностью к образованию корриноидов (в больших количествах) могло дать ключ к пониманию особенностей биологии данного организма, его статуса в эволюции, биологического разнообразия на уровне метаболизма и более эффективному использованию. Новый взгляд на физиологическую роль корриноидов на примере пропионовокислой бактерии неизбежно ускорил бы объяснение таковой у других прокариотических организмов, обладающих подобной способностью.
Основные положения, выносимые на защиту
1. Высокий естественный уровень образования корриноидов, реализуемый в первичном обмене Р. /геи(1епгсчсНн при достаточной концентрации ионов кобальта в среде, имеет положительное (физиологическое) значение для бактерии в «жестких» условиях существования при воздействии стрессорных факторов.
2. Пропионовокислое брожение - основной энергетический процесс бактерии, не снижает интенсивности при значительном уменьшении содержания витамина В12, но для эффективного биосинтеза ДНК требуется высокий уровень образования корриноидов в клетках бактерии. В анаболизм ДНК прямо и специфически вовлечён кобаламин, который в норме лимитирует процесс на уровне образования предшественников.
3. Бактерия, синтезируя на 2-3 порядка меньше корриноидов, чем в норме, способна развиваться, но при этом она испытывает новые ростовые потребности и изменяет метаболизм.
4. Синтез ДНК при дефиците корриноидов в клетках бактерии не прекращается и происходит благодаря функционированию альтернативных ферментных систем формирования предшественников ДНК, среди которых ключевой является рибонуклеотидредуктаза, независимая от кобаламина.
5. Кобаламин участвует в перестройке системы рибонуклеотидредуктазы. у Р. /геи(!епге1скИ.
Заключение Диссертация по теме "Микробиология", Рыжкова, Евгения Петровна
Выводы
1. Впервые наблюдали, что Р. р-еиёепгеюИи использует ионы кобальта для развития и выживания в «жёстких» условиях, а именно при воздействии стрессорных факторов среды. Высокое содержание внутриклеточных корриноидов, уровень образования которых определяет концентрация ионов кобальта в среде, существенно для поддержания аэротолерантности бактерии и её устойчивости к летальному действию ультрафиолетовой радиации.
В метаболизме Р. /геис!епге1сИП обнаружили две биохимические реакции, протекающие при участии кобаламина: трансметилирование ДНК (от метилкобаламина как донора метальных групп) и превращение рибонуклеотидов в дезоксирибонуклеотиды. Эти реакции происходят в полноценных по содержанию корриноидов клетках бактерии. Основной энергетический процесс - пропионовокислое брожение, сохраняет свою интенсивность при 100-кратном дефиците корриноидов в клетках; для нормального биосинтеза метионина достаточно десятой доли суммарных корриноидов.
3. На примере Р. /геис1епге1ски впервые показано, что прокариотический организм может синтезировать ДНК альтернативно: с участием и без участия кобаламина. Наиболее эффективно образование ДНК происходит в полноценных по содержанию витамина Вп клетках. При его дефиците ионы марганца и кислород стимулируют процесс, а экзогенный кобаламин действует как ингибитор.
4. Выяснили, что первой и основной «мишенью» положительного воздействия кобаламина на биосинтез ДНК является зависимая от
2. аденозилкобаламина рибонуклеотидредуктаза, которая в норме (при высоком уровне образования корриноидов) метаболически лимитирована по кобаламину.
Впервые показали функционирование двух типов рибонуклеотидредуктаз у одного организма: зависимой и независимой от аденозилкобаламина. Независимый от кобаламина фермент обеспечивает биосинтез ДНК Р. /геис!епге1с1гИ при дефиците корриноидов в клетках.
Констатировали, что Р. /геис!епгею1гП способна активно развиваться без добавления в среду ионов кобальта, когда уровень образования корриноидов снижен (по сравнению с исходным, физиологически значимым) на два порядка и более, при этом она испытывает новые ростовые потребности и перестраивает метаболизм. Перестройка носит обратимый характер.
Результаты, полученные в работе, реализованы в предложенных способах получения пропионатов и дезоксирибонуклеотидов, а также внедрены в хлебопекарной промышленности в виде новой закваски для приготовления теста (на основе Р. /геШепшскО), улучшающей качество хлеба.
7.3. Заключение
Кобаламин действует как регулятор (фактор перестройки) системы рибонуклеотидредуктаз, действуя, по-видимому, на уровне экспрессии генов. Перестраивая ферментную систему он оказывает воздействие на активность альтернативных ферментов (посттрансляционная регуляция) и управляет формированием AdoCbl-зaвиcимoй РНРазы на уровне биосинтеза белка.
Представленные данные не позволяют однозначно объяснить механизм регуляции на уровне синтеза белка, однако нет оснований полагать, что рекомбиногеногенные перестройки генома Р. ^еийепгеюки вносят вклад в адаптивные изменения её метаболизма под влиянием кобаламина. Так, изменения в системе РНРазы под действием экзогенного AdoCbl происходят за короткий промежуток времени (пять часов), что в несколько раз меньше времени генерации. Судя по величине активности появляющейся в клетках AdoCbl-зaвиcимoй РНРазы, они затрагивают большинство клеток культуры (популяции) и являются обратимыми (по отношению к исходному метаболическому состоянию бактерии, синтезирующей корриноиды в больших количествах). Кроме того недавно доказано одновременное присутствие генов РНРаз трёх классов в геноме Pseudomonas sp. [Jordan et al., 1999].
Участие ионов кобальта или кобамида в системной (глобальной) регуляции метаболизма P. freudenreichii на уровне экспрессии генов не исключено, поскольку под действием кобамида (кобаламина) начинают эффективно функционировать сразу несколько кобамидных ферментов; в присутствии ионов кобальта в среде возобновляется активный биосинтез корриноидов. При этом кобаламин, введённый в растущую культуру глубоко дефицитной по корриноидам бактерии, на короткое время приостанавливает её развитие, действуя как стрессорный фактор. Тем не менее Р. freudenreichii вновь приобретает метаболические свойства (в том числе интенсификацию образования и метилирования ДНК), способствующие её выживанию в условиях действия негативных факторов среды.
Принимая во внимание результаты экспериментов, изложенные в главах 5 и 6, можно заключить, что с высоким уровнем образования корриноидов в клетках связана настройка (модуляция) метаболизма Р. freudenreichii на более независимое от летального действия «вредных» факторов внешней среды существование и, следовательно, возможность эволюционировать.
Глава 8
Практически значимые аспекты работы
Среди классических (молочных) пропионовокислых бактерий (ПКБ) наиболее значима Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii. Две главные области её применения - производство витамина Bi2 (в России) и производство «твёрдых» сыров типа Швейцарского (с высокой температурой второго нагревания).
8.1. Применение Р. freudenreichii в производстве витамина Bi2. Микробиологическое производство витамина В12 для медицинских целей существует в нашей стране (НПО «Синтез» г. Курган) cGO-x годов прошлого века. В основе процесса лежит естественная способность бактерии к накоплению корриноидов в клетках в больших количествах, причём наибольший выход целевого продукта достигается в стадии завершения роста культуры. Бактерию культивируют как в бескислородных условиях, способствующих синтезу тетрапиррольной части молекулы, так и при доступе воздуха, когда проводят трансформацию корриноидов в кобаламин (истинный витамин Bi2). Среда для культивирования содержит 5-10 мг.л*1 хлористого кобальта. В современном производстве используются мутантные и селекционные штаммы, обеспечивающие выход витамина порядка 30 мг.л"1 [Борисова, Гоферман, 1967; Быховский, Зайцева, 1989; Воробьёва, 1995].
8.2. Применение Р. freudenreichii в производстве сыров. Всё современное производство высококачественных сыров в мире включает использование штаммов бактерии. В России применение пропионовокислых бактерий при выработке сыров началось в середине 70-х годов. Разработаны (кафедра микробиологии МГУ совместно с НПО «Углич») отечественные композиции штаммов Р. freudenreichii [Ott, 1984], и после перерыва, связанного с «наступлением на рынок» импортных сыров, производство отечественных «твёрдых» сыров возобновилось.
Для созревания сыра: формирования его структуры, органолептических свойств и биологической ценности, абсолютное значение имеют соединения, выделяемые бактерией. Это прежде всего продукты пропионовокислого брожения: углекислый газ (большие «глазки» в сыре), пропионовая и другие летучие кислоты, их альдегиды, ацетоин, диацетил и пропанол, а также диметилсульфид (аромат). Пролин и свободные нуклеотиды, выделяемые пропионовокислыми бактериями, создают специфический вкус сыра. «Настоящие» сыры, помимо их вкусовой привлекательности, продукты -весьма полезные для человека благодаря биологически активным веществам, образуемым именно пропионовокислым бактериям. Среди них -незаменимые аминокислоты, витамины группы В, в том числе фолиевая кислота, нуклеотиды и нуклеозиды, естественные антисептики (пропионаты) и противовирусные антибиотики (пропионины), а также бактериоцины (пропионицины) и другие пептиды, в частности с антимутагенными и реактивирующими свойствами [Воробьёва, 1976; Иконников и др., 1982; Glatz, 1992; Воробьёва, 1995; Vorobjeva, 2000, Holo et al., 2001].
Таким образом, благодаря именно пропионовокислым бактериям высококачественные сыры являются продуктом, пищевые и биологические свойства которого далеко превосходят молоко и молочные продукты. Высокоэффективные штаммы приобретают коммерческую значимость. Поэтому изучению физиолого-биохимических свойств и генетики бактерии, выявлению ранее неизвестных биологически активных соединений, выделяемых клетками, постоянно уделяется внимание; проводятся международные симпозиумы "Propionibacteria".
В последние годы приступили к разработке подходов для усовершенствования штаммов P. freudenreichii subs, shermanii на генетическом уровне [Meile et al., 1999]. Так, на симпозиуме в Цюрихе впервые была представлена работа "Plasmids for vector developments in propionibacteria", которая открывает новые возможности изучения генетики и конструирования штаммов бактерии [Stierli et al., 2001].
Вместе с тем существует общая проблема лимитирования метаболических путей [Шкидченко, 1980; Шкидченко, 1984; Головлёв, 1985], которое необходимо преодолевать для достижения оптимальной активности продуктов экспрессии генов сконструированных штаммов [Дебабов, 1999; Головлёв, Головлёва, 2000].
В собственно инженерных работах по генетическому усовершенствованию штаммов также целесообразно учитывать факторы физиологического и метаболического контроля (лимитирования) именно генетических процессов, например таких, как интеграция в геном внехромосомных элементов. Известно, что нестабильность целевого признака популяции, которая вызвана автоселекцией клеток, не несущих плазмид или элиминацией плазмид, является серьёзным препятствием для использования в производстве генетически сконструированных штаммов. Для стабилизации приобретённого признака положительное значение имеет включение плазмиды или генетического детерминанта целевого продукта из плазмиды в бактериальную хромосому [Crueger, Crueger, 1984; Rowlands, 1984; Zabriskie, Arkuri, 1986]. Этот процесс осуществляется в клетке спонтанно, является результатом негомологичных незаконных рекомбинаций, происходящих при участии подвижных генетических элементов (транспозонов), и сопряжен с репликацией ДНК [Хесин, 1984; Айола, Кайгер, 1988; Lengeler et al., 1999]. Вероятность включений должна возрастать с увеличением числа копий (сестринских нитей) хромосомы. В связи с этим большое значение приобретает выявление факторов внешней среды и метаболитов, от которых специфически зависит тотальный синтез ДНК в бактериальной клетке: репликация и копийность бактериальной хромосомы и плазмид.
Выявленные фундаментальные свойства Р. freudenreichii и закономерности её метаболизма в связи с ионами кобальта и корриноидами (см главы 3- 6) позволяют описать состояние бактерии в созревающем сыре и дать определённые рекомендации, что и было сделано автором в сообщении на 3-м Международном симпозиуме "Propionibacteria" в Швейцарии [Ryzhkova (Iordan), 2001]:
1. Молоко и скоагулированнный белок не обогащаются солями кобальта, поэтому развивающимся пропионовокислым бактериям свойствен «маловитаминный» тип обмена. В клетках может содержаться примерно от 10 до 100 мкг.г*1 корриноидов. При этом условии интенсивность пропионовокислого брожения не снижена; образование СОг, пропионата и других продуктов брожения не страдает.
2. Бактерия развивается в благоприятных в отношении защиты от кислорода условиях; высокий уровень образования корриноидов не требуется в силу обилия восстановленных соединений и низкой концентрации кислорода в сырном тесте.
3. В клетках снижено содержание ДНК, что не является критичным для бактерии в условиях сыра и благоприятно для человека, потребляющего сыр, содержащий живые клетки бактерии. Р. freudenreichii subsp. shermanii в последнее время рассматривают как потенциальный пробиотик, т.е. не только биологический агент для пищевого продукта, но и микроорганизм, способный существовать в желудочно-кишечном тракте человека. Данные предварительного характера имеются [Rolfe, 2000; Ouwehand, 2001; Jan et al., 2001]. В случае переваривания (гидролиза) клеток нежелательным фактором становится ДНК бактериального происхождения: продукты катаболизма ДНК (пуриновые основания) - причина возникновения подагры [Уайт и др., 1981].
4. В лабораторных условиях при создании генетически искусственных штаммов путём трансформации клеток внехромосомными генетическими элементами (плазмидами, например), несущими заданный признак, а также при анализе генома (например, при его картировании с использованием конъюгации) целесообразно преодолевать метаболическое лимитирование репликации. Для P. Jreudenreichii существенным фактором метаболического контроля синтеза ДНК служит кобаламин. При создании рекомбинантных штаммов P. Jreudenreichii рекомендовано культивировать бактерию, добиваясь высокого содержания корриноидов в клетках. Последнее достижимо путём добавления в среду либо соли кобальта (до 10 мг.л"1), либо собственно кобаламина (3-4 мг.л"1).
8.3. Применение P. freudenreichii в хлебопечении. Производство сыра - не единственная отрасль пищевой промышленности, где применяется P. Jreudenreichii. Известно также применение бактерии в сельском хозяйстве: штаммы входят в состав бактериальной композиции для силосования кормовых трав [Воробьёва, 1995; Merry, Davies, 1999]). Предложены способы приготовления кисломолочных продуктов с использованием P. Jreudenreichii subsp. shermanii [Карлин, 1966; Романовская и др. 1985; Sarkar, Misra, 1998]. И в этом направлении ожидаются новые разработки, поскольку выявлено стимулирующее воздействие пропионовокислых бактерий на развитие бифидобактерий [Yamazaki et al., 1998; Bougie et al., 1999; WarminsKa-Radyko et al., 2001].
В США для предотвращения микробной деградации (увеличения сроков хранения) пищевых продуктов, в частности сыров, давно применяют естественный консервант типа "Microgard", получаемый ферментацией снятого молока с помощью P. Jreudenreichii и содержащий как продукты жизнедеятельности, так и живые клетки бактерии. Препарат представляет собой жидкость (суспензию) или порошок (после лиофилизации) [Glatz,
1992]. В России предложен способ использования бактерии для удаления глюкозы из белка куриных яиц, применяемого в кондитерском производстве. В результате ферментации яичного белка его порошок приобретает большую стабильность при хранении, а пирожные и кексы отличаются улучшенным качеством [Стоянова и др. 1979; Воробьёва, 1995].
Сохранение такого ценного пищевого продукта, каким является хлеб, всегда было задачей первостепенной важности. Кроме того, учитывая резкое ухудшение здоровья населения России, Правительством была принята Государственная программа, в которой, в частности, придаётся большое значение повышению пищевой и биологической ценности продуктов пищевой промышленности, в том числе хлебобулочных изделий, которые являются основой питания населения страны.
Первые попытки применения пропионовокислых бактерий в хлебопечении с целью антисептической защиты пшеничного хлеба, в частности от плесневения, за счёт выделяемых кислот-антисептиков (уксусной и пропионовой) были предприняты ещё в 50-х годах прошлого века [Pelshenke, 1950; Schulz, 1959]. Работы далее продолжались в Польше, России и Финляндии [Majehrzak et al, 1977; Воронцова, 1971; Javanainen et al., 1987]. Использовались штаммы разных видов, при этом суспензии клеток вносили в больших концентрациях непосредственно в период замешивания теста с дрожжами (без предварительного пассирования в специально подготовленной пшеничной мучной среде) или с предынкубацией (расстойкой) теста в присутствии пропионовокислых бактерий. Эффект защиты достигался, но как правило страдало качество хлеба; более того он оказывался чрезмерно обогащенным витамином Bj25 т.е. превышалась суточная физиологическая норма его потребления человеком.
Особенностью и традицией хлебопечения в России является применение так называемых заквасок, вносимых в дрожжевое пшеничное тесто в момент его замешивания. Закваски - это по сути продукт предварительного инкубирования заваренной и осахаренной пшеничной муки («заварки») с определёнными микроорганизмами или их композициями (полуфабрикат теста). Технология заквасок успешно развивалась в СССР и актуальна в современном отечественном производстве, поскольку ведёт к позитивным результатам как в отношении качества хлеба, его биологической ценности, так и удешевлению производства [Богатырёва, 2000]. До 80-х годов для этой цели применяли только чистые культуры дрожжей или молочнокислых бактерий.
Нами (совместно с сотрудниками ГНИИ хлебопекарной промышленности РАСХН) впервые была предложена Р. /геис!епге1с}гИ БиЬБр. зкегтапп для применения в хлебопечении (в составе закваски) с целью увеличения сроков хранения пшеничного хлеба, улучшения его органолептических свойств, обогащения биологически активными веществами, прежде всего витамином В12, исходно отсутствующим в хлебе как продукте растительного происхождения, причём дрожжи и молочнокислые бактерии не вносят его [Богатырёва и др., 1988; Богатырёва и др., 1990].
Таким образом, предстояло решить комплексную проблему. В разработке использовали естественный штамм бактерии (ВКМ-103) и традиционную технологию заквасок.
Цель достигалась следующим образом: бактерию культивировали в глюкозо-кукурузной среде с контролируемой концентрацией хлористого кобальта (60 - 100 мкг.л"1), в конце экспоненциальной фазы роста добавляли 5,6-ДМБ (до 10 мг.л"1) для перевода корриноидных форм в кобаламин (истинный витамин В12), получали отмытую физиологическим раствором и сконцентрированную суспензию (пасту) клеток, вносили ее в мучную «заварку» (1-5% от массы заварки) и инкубировали. Для получения (накопления) конечной закваски для теста несколько раз добавляли равные объёмы «заварки» и активаторы. Закваску вносили в тесто.
Пшеничный хлеб по сравнению с контрольными вариантами отличался новыми благоприятными для человека свойствами, сокращалось время приготовления теста, снижались расход дрожжей и потери готового хлеба (на 60 %), возрастал объём хлеба (рис. 46).
Картофельная болезнь» хлеба (разжижение мякиша и пр.) представляет собой развитие гнилостной микрофлоры, что особенно распространено во влажном и тёплом климате. Основными возбудителями болезни являются Bacillus subtilis и В. mesentericus. В настоящее время 60% отечественной муки заражено спорами бацилл. Известно, что пропионовокислые бактерии оказывают подавляющее действие на развитие гнилостной микрофлоры [Гаврилова, Захаренко, 1987; Suomalainen, Mayramakinen, 1999]. Данные, представленные в таблице 18, демонстрируют выраженное подавляющее действие пропионовокислой закваски на развитие «картофельной болезни» пшеничного хлеба, что подтверждено результатами исследования её антибактериального эффекта (метод «газона и лунок») на примере В. mesentericus [Богатырёва и др., 1990].
Способ внесения бактерии в тесто методом заквасок позволяет адаптировать её к мучной среде и активизировать, поддерживать (эмпирически) оптимальное качество закваски перед внесением её в тесто, в частности по концентрации клеток: (200 - 250).107.г*1, кислотности (12-14 град.) и содержанию витамина Bi2. Причём важное значение имели полученные в работе данные о сохранении интенсивности пропионовокислого брожения при низком содержании корриноидов в клетках (см. главу 3). Впервые применено управляемое культивирование бактерии как биодобавки для теста с целью поддержания концентрации витамина В12 в хлебе на уровне диетологической нормы.
Рис. 46 А, Б. Визуально наблюдаемое качество хлеба при использовании заквасок разных типов
Л. Пшеничным хлеб
Обозначения: 1 - стандартная дрожжевая закваска
2 - 'закваска ПКБ {Р./геиЫепгегсИп зиЬйр. зкегтапИ ВКМ-103)
3 - закваска типа «жидкие дрожжи»
4 - 'закваска с молочнокислыми бактериями Б. Сдобная хлебо-бул очная продукция
Обозначения: Контроль - без применения ПКБ; Опыт (ПКЗ) - «пропионовокислая закваска»
Способ приготовления теста с заквасками на основе пропионовокислых бактерий рекомендован для районов с влажным и тёплым климатом, а также для радиоционно неблагополучных зон.
Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Рыжкова, Евгения Петровна, Москва
1. Айола Ф., Кайгер Дж. Современная генетика (в трёх томах). М.: Мир, 1988. Т. 2. С. 138-139, 152; Т. 3. С. 254.
2. Андреева Н. А Ферменты обмена фолиевой кислоты. М.: Наука, 1974. 96 с.
3. Антошкина Н.В., Воробьева Л.И., Иордан Е.П. Участие метилкобаламина в метилировании ДНК Propionibacterium shermanii // Микробиология. 1979. Т. 48. №. 2. С. 217-221.
4. Ашмарин И.П., Васильев H.H., Амбросов В.А. Быстрые методы статистической обработки и планирование экспериментов. Л,: ЛГУ, 1971.75 с.
5. Баранова H.A., Гоготов И.Н. Фиксация молекулярного азота пропионовокислыми бактериями // Микробиология. 1974. Т. 43. №. 5. С. 791-794.
6. Баранова H.A., Климонтович H.H. Влияние аминокислот на рост Propionibacterium shermanii и биосинтез витамина Bj2 // Научн. докл. высш. шк., биол. науки. 1971. № 8. С. 94-97.
7. Берри Д Биология дрожжей. М.: Мир, 1985. 95 с.
8. Богатырёва Т.Г., Иордан Е.П., Сафронова Л.В., Воробьёва Л.И. Поландова Р.Д., Быстрова А.И., Ольсинская Н.Л. Способ производства хлеба. Авторское свидетельство № 1439766 от 22 июля 1988 г. Приоритет изобретения от 5 мая 1987 г.
9. Бонарцева Г.А Об аэробном метаболизме пропионовокислых бактерий. Автореферат диссертации на соискание учёной степени кандидата биологических наук. М.: МГУ, 1973.
10. Борисова Т.Г., Гоферман Е.Я. Основы технологии антибиотиков и витамина В12. М.: Высш. шк., 1967. С. 80-87.
11. Брюхачёва Н.Л., Воробьёва Л.И., Бонарцева Г.А. Об окислительном фосфорилировании у пропионовокислых бактерий // Микробиология. 1975. Т. 44. № 1.С. 11-14.
12. Быховский B.Ä Биогенез тетрапиррольных соединений (порфиринов и корриноидов) и его регуляция. АН СССР. Баховские чтения 34. М.: Наука, 1979. 30 с.
13. Быховский В.Я., Зайцева Н.И. Микробиологический синтез тетрапиррольных соединений. Итоги науки и техники. М.: ВИНИТИ. Серия: Биологическая химия, 1989. 176 с.
14. Быховский В.Я., Мантрова Г.В., Зайцева Н.И. Влияние возраста культуры и условий культивирования на биосинтез витамина Bi2 и порфиринов Propionibacterium shermanii Н Прикл. биохим. и микробиол.1969 (а). Т. 5. № 1. С. 32-35.
15. Быховский В.Я., Зайцева Н.И, Букин В.Н. Современные представления о биогенезе порфиринов и корринового ядра молекулы витамина В12 // Усп. биол. хим. 1969 (б). Т. 10. С. 199-229.
16. Быховский В.Я. Сантандер П.Дж., Ступперих Э., Зайцева Н.И., Пушева М.А., Деткова E.H., Валюшок Д.С., Скотт А.И. Биосинтез корриноидов облигатно анаэробными микроорганизмами // Прикл. биохим. и микробиол. 1996. Т. 32. № и. С. 185-193.
17. Ванюшин Б.Ф. Метилирование ДНК и его биологическое значение // Усп. соврем, биол. 1968. Т. 65. С. 163-185.
18. Венчиков А.И, Венчиков В.А. Основные приёмы статистической обработки результатов наблюдений в области физиологии. М.: Медицина, 1974.152 с.
19. Воробьёва Л.И. Сбраживание различных источников углерода пропионовокислыми бактериями. Автореферат диссертации на соискание учёной степени кандидата биологических наук. М.: МГУ, 1958.
20. Воробьёва Л.И. Пропионовокислые бактерии и образование витамина
21. В12. М.: МГУ, 1976. 264 с.
22. Воробьёва ЛИ. Микробиологический синтез витаминов. М.: МГУ, 1982. 167 с.
23. Воробьёва Л.И. Пропионовокислые бактерии. М.: МГУ, 1995. 285 с.
24. Воробьёва ЛИ., Аль-Судани С., Краева Н.И. Пероксидаза пропионовокислых бактерий // Микробиология. 1986. Т. 55. № 5. С. 750753.
25. Воробьёва ЛИ., Турова Т.П., Краева Н.И., Алексеева М.А Пропионовокислые кокки и их систематическое положение // Микробиология. 1983. Т. 52. № 3. С. 465-471.
26. Воронцова К.Е. Использование пропионовокислых бактерий в хлебопечении // Хлебопекарная и кондитерская промышленность. 1971. №6.
27. Гаврилова H.H., Захаренко ЛИ. Антагонистическая активность и устойчивость молочных и пропионовокислых бактерий к антибиотикам
28. Биотехнология. 1987. Т. 3. № 2. С. 169-172.
29. Головлёв Е.Д Метаболическое лимитирование микробиологических синтезов. В сб. «Проблемы биохимии и физиологии микроорганизмов». Пущино: ОНТИ НЦБИ АН СССР, 1985. С. 76-85.
30. Головлёв Е.Д, Головлёва ДА. Физиология микробной клетки и метаболическая инженерия // Микробиология. 2000. Т. 69. № 2. С. 149162.
31. Гудцова К.В., Пулатова М.К., Горбачёва Л.Б. Изменения активности рибонуклеотидредуктазы лейкозных клеток и селезёнки мышей в условиях in vivo в процессе опухолевого роста и под влиянием оксимочевины // Докл. АН СССР. 1987. Т. 297. № 2. С. 480-482.
32. Данилова И.В., Доронина Н.В., Троценко Ю.А., Нетрусов А.И., Рыжкова (Иордан) Е.П Участие витамина Bi2 в биосинтезе ДНК Methylobacterium dichloromethanicum, зависимое от интенсивности аэрации // Микробиология. 2003 (в печати).
33. Дебабов В.Г. Метаболическая инженерия микробной клетки // Микробиология. 1999. Т. 68. № 6. С. 823-835.
34. Дэгли С., Никольсон Д Метаболические пути. М.: Мир, 1973. 310 с.
35. Егоров Н.С. (ред.) Метаболизм микроорганизмов. Практикум. М.: Изд. МГУ, 1986. С. 215-216.
36. Елисеев A.A., Пушева М.А., Заварзин Г.А., Ступперих Э., Быховский
37. В .Я. Регуляция субстратами роста ферментов биосинтеза витамина В12 и его метаболизма у микроорганизмов // Докл. РАН. 1993. Т. 331. № 1. С. 116-118.
38. Елисеев С.А. Изучение кобаламин-белковых соединений, их локализации, свойств и функций в клетках Propionibacterium shermanii. Автореферат диссертации на соискание учёной степени кандидата биологических наук. М.: МГУ, 1984.
39. Елисеев С.А. Локализация витамина Bi2 в клетках Propionibacterium shermanii II Микробиол. журн. 1985. Т. 47. № 2. С. 52-56.
40. Елисеев С.А., Познанская A.A. Кобаламин-белковые соединения бактериального происхождения // Прикл. биохим. и микробиол. 1984. Т. 20. №3. С. 307-317.
41. Ефременко В.И, Столбин С.В., Треков Л. И. Биосенсоры и аспекты их использования // Прикл. биохим. и микробиол. 1990. Т. 26. № 1. С. 11-18.
42. Заварзин Г. А Анти-рынок в природе. Природа (естественно-научный журнал РАН). 1995. № 3. С. 49-60.
43. Зайцева Н.И., Быховский В.Я., Букин В.Н. Изучение регуляции биосинтеза витамина Bi2 и порфиринов у Propionibacterium shermanii // Докл. АН СССР. 1970. Т. 190. № 6. С. 1476-1479.
44. Земсков В.М., Микстайс У.Я., Лидак М.Ю., Земсков А.М. Нуклеозиды и нуклеотиды: получение и применение в биологии и медицине // Усп. совр. биол. 1989. Т. 108. № 2. С. 190-225.
45. Зидермане A.A., Германе С.К., Мейрена Д.В. Комбинирование противоопухолевых препаратов с метаболитами нуклеинового обмена. Рига: Зинатне, 1985. 99 с.
46. Зинченко А.И. Получение природных и модифицированных компонентов нуклеиновых кислот с использованием ферментов микроорганизмов. Автореферат диссертации на соискание учёной степени доктора биологических наук. М.: РАН ИНБИ, 1992.
47. Зинченко А.И., Бокуть С.Б., Барай В.Н., Михайлопуло И.А. Использование бактериальных нуклеозидфосфорилаз в синтезе тимидина. // Микробиология. 1989. Т. 33. № 4. С. 373-375.
48. Зинченко А.И., Беляева Ю.И., Барай В.Н., Цвигун В.И. Гидролиз ДНК до дезоксирибонуклеозидов ферментами интактного мицелия Spicaria violacea БМ 105Д. В сб.: Ферменты микроорганизмов. М., 1989. Ч. 2. С. 283-289.
49. Иконников Н.П. Образование органических кислот, нуклеотидов и их производных иммобилизованными клетками Propionibacterium shermanii. Автореферат диссертации на соискание учёной степени кандидатабиологических наук. М.: МГУ, 1984.
50. Иконников Н.П., Иордан Е.П., Воробьева Л.И. Выделение нуклеотидов и их производных иммобилизованными клетками Propionibacterium shermanii //Прикл. биохим. и микробиол. 1982. Т. 8. № 1. С. 34-40.
51. Иордан Е.П. О роли витамина Вп в обмене веществ Propionibacterium shermanii. Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук. М.: МГУ, 1976.
52. Иордан Е.П. Рибонуклеотидредуктаза микроорганизмов и участие витамина Вп в образовании дезоксирибонуклеотидов // Усп. микробиол. 1982. N17. С. 29-41.
53. Иордан Е.П. Витамин BJ2 в синтезе ДНК у микроорганизмов (обзор) // Усп. совр. биол. 1990. Т. 110. № 1(4). С. 79-89.
54. Иордан Е.П. Модуляция в образовании ДНК Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii при лимитировании по корриноидам // Микробиология. 1992. Т. 61. № 3. С. 341-346.
55. Иордан Е.П., Бриллиантова Р.О., Колмакова Н.Г., Овчинников Л.Ю., Петухова Н.И. Зависимость синтеза ДНК от витамина В12 у бактерий рода Propionibacterium // Вестник Московского университета. Сер. 16. Биология. 1990. № 4. С. 47-52.
56. Иордан Е.П, Воробьёва Л.И. О локализации витамин В|2-зависимои рибонуклеотидредуктазы в клетках Propionibacterium shermanii II Микробиология. 1981. Т. 50. № 4. С. 736-737.
57. Иордан Е.П., Воробьева Л.И., Гайтан В.И. Рибонуклеотидредуктаза Propionibacterium shermanii II Микробиология. 1975. Т. 44. №. 4. С. 609614.
58. Иордан Е. П., Новожилова Т.Ю., Воробьёва Л.И. Синтез ДНК в связи с различным содержанием витамина Bi2 в клетках Propionibacterium shermanii // Микробиология. 1983. Т. 52. № 4. С. 591-595.
59. Иордан Е.П, Петухова Н.И., Воробьева Л.И. Регуляторное воздействие витамина Bi2 на рибонуклеотидредуктазную систему пропионовокислых бактерий. Микробиология. 1986. Т. 55. N 4. С. 533-538.
60. Иордан Е.П., Петухова Н.И., Воробьева Л.И. Влияние производных кобаламина на синтез ДНК в клетках Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii //Научн. докл. высш. шк., биол. науки. Биохимия. 1987. № 1. С. 5-10.
61. Иордан E.FL, Петухова Н.И. Перестройка рибонуклеотидредуктазной системы пропионовокислых бактерий при подавлении образования витамина Вп // Микробиология. 1989. Т. 58. № 4. С. 533-538 (представлена к публикации 13 мая 1988 г.)
62. Иордан Е.П., Прянишникова Н.И. Интенсификация синтеза ДНК в клетках Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii под действием 5,6-диметилбензимидазола // Прикл. биохим. и микробиол. 1994. Т. 30. N 1. С. 137-142.
63. Иордан Е.П., Прянишникова Н.И. Способ получения дезоксирибонуклеотидов. 1997. Патент РФ N 2077589 от 20 апреля 1997 г. Приоритет изобретения 9 апреля 1993 г. Патентообладатель: биологический факультет МГУ им. М.В. Ломоносова.
64. Иордан Е.П., Прянишникова Н.И. Превращение рибонуклеотида в 2-дезоксирибонуклеотид пермеабилизованными клетками пропионовокислых бактерий // Прикл. биохим. и микробиол. 1994. Т. 30. N 3. С. 396-402.
65. Канопкайте С.И. Кобаламины. Вильнюс: Мокслас, 1978. 144 с.
66. Канопкайте С.И., Рачкус Ю.А. Биохимические и медицинские аспектыкобаламинов (Bi2). Вильнюс: Academia, 1991. 267с.
67. Карлин Р. Содержание витаминов группы В в кефире и его обогащение при добавлении Propionibacterium shermanii // Прикл. биохим. и микробиол. 1966. Т. 2. №4. С. 386-391.
68. Карпинская P.C., Лисев И.К, Огурцов, А.П. Философия природы: коэволюционная стратегия. М.: Интерпракс, 1995.250с.
69. Кеньон Д., Стейнман Г. Биохимическое предопределение. М.: Мир, 1972. С. 184,286-293. 336 с.
70. Кирнос М.Д, Александрушкина Н.И., Ванюшин Б.Ф. Двухэтапное метилирование реплицирующегося генома в клетках высших растений // Усп. биол. хим. 1993. Т. 33. С. 148-172.
71. Колларова М., Лабудова О. Рибонуклеотидредуктазы энзимы перехода от метаболизма РНК к метаболизму ДНК // Биохимия. 1991. Т. 56. № 12. С. 2115-2124.
72. Кондратьева Т.Ф. Экспериментальная полиплоидия у микроорганизмов. М.: Наука, 1984.150 с.
73. Кондратьева Т.Ф., Пивоварова Т.А., Каравайко Г.И. Структурные особенности хромосомной ДНК у штаммов Thiobacillus ferrooxidans, адаптированой к росту на средах с пиритом или элементарной серой // Микробиология. 1996. Т. 65. № 5. С. 675-681.
74. Коротяев А.И., Кроличенко Т.П. Содержание ДНК у бактерий рода
75. Bacillus, Pseudomonas, Proteus, Vibrio II Научн. докл. высш. шк., биол. науки. 1983. № 9. С. 26-29.
76. Коротяев А.И. Регуляция процессов роста и деления у бактерий // Усп. микробиологии. 1967. №4. С. 138-165.
77. Коротяев А.И. Размеры генома, репликация ДНК и клеточное деление у бактерий // Усп. совр. биол. 1978. Т. 85. № 3. С. 307-324.
78. Кощеенко К.А. Иммобилизованные клетки. Итоги науки и техники. Серия микробиология. М.: ВИНИТИ, 1981. Т. 11. С. 55-117.
79. Краева Н.И., Воробьёва Л.И. Супероксиддисмутаза, каталаза и пероксидаза пропионовокислых бактерий // Микробиология. 1981. Т. 50. № 5. С. 813-817.
80. Кудряшова ИЮ. ДНК-мембранный комплекс бактерий в норме и при лучевом поражении // Усп. совр. биол. 1985. Т. 99. № 3. С. 338-349.
81. Лайко A.B. О действии некоторых противоопухолевых антибиотиков на синтез нуклеиновых кислот в клетках стафилококков // Антибиотики. 1962. № 7. С. 601-605.
82. Ляпунова H.A., Лаврушина О.М., Терехов С.Н. Влияние блеомицина насинтез ДНК в клетках человека // Мол. генетика, микробиол. и вирусол. 1989. №1. С. 34-39.
83. Машур В.А., Иордан Е.П. О роли витамина BJ2 в обмене веществ пропионовокислых бактерий // Вестник Московского университета (Биология, Почвоведение). 1972. № 2. С. 107-109.
84. Машур В.А., Иордан Е.П., Воробьева Л.И. Брожение, вызываемое мутантом пропионовокислых бактерий, не образующим коферменг BJ2 // Прикл. биохим. и микробиол. 1971. Т. 7. № 5. С. 552-555.
85. Милько Е.С., Егоров Н.С. Гетерогенность популяции бактерий и процесс диссоциации. М.: МГУ, 1991.142 с.
86. Муйжниеце З.А., Голдштейнс Г.Х., Яро полов А. И. Изучение ферментативного гидролиза нуклеиновых кислот 5'-экзонуклеазой и щелочной фосфатазой из Actinomyces coelicolor II Биотехнология. 1989. Т. 5. № 6. С. 740-746.
87. Несмеянов А.Н., Несмеянов Н.А. Начала органической химии (в двух томах). М: Химия, 1970. Т. 2. С. 387.
88. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. М.: Просвещение. 1987.815 с.
89. Определитель бактерий Берджи. Девятое издание в двух томах. М.: Мир, 1997. Т. 2. С. 588-589.
90. Ott Е.Ф. Подбор и способ применения культур пропионовокислых бактерий для сыров с высокой температурой второго нагревания. Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук. М.: МГУ, 1984.
91. ПанцхаваЕ.С., СыромятниковЕ.Ю. //Успехи биол . химии. 1976. Т. 17. С. 154-170.
92. Плакунов В.К. Основы энзимологии. М.: Логос, 2001. 127 с.
93. Поннамперума С. Происхождение жизни. М.: Мир, 1977. 177 с.
94. Прозоров A.A. Горизонтальный перенос генов у бактерий: лабораторное моделирование, естественные популяции и данные анализа геномов //Микробиология. 1999. Т. 68. № 5. С. 532-646.
95. Прозоров А.А Рекомбиногенные перестройки генома бактерий и адаптация к среде обитания // Микробиология. 2001. Т. 70. № 5. С. 581594.
96. Прянишникова Н.И., Иордан Е.П. Зависимый от витамина BJ2 синтез ДНК у стрептомицетов // Микробиология. 1998. Т. 67. № 1. С. 26-29.о
97. Пулатова М.К., Авакян М.А., Шарыгин В.А., Посгнов A.A., Бибикова А. Д. Радикальный фермент рибонуклеотидредуктаза в животных тканях с высокой пролифератической активностью // Известия АН СССР. Сер. биол. 1986. № 5. С. 722-726.
98. Романовская H.H. и др. Способ получения кисломолочных напитков. Авторское свидетельство № 1184506. Бюл. № 38 от 15 октября1985.
99. Рыжкова (Иордан) Е.П. Множественные функции корриноидов в биологии прокариотических организмов // Прикл. биохим. и микробиол. 2003. Т. 39. №2. С. 133-159.
100. Самойлова К.А. Действие ультрафиолетовой радиации на клетку. Л.: Наука Ленинградское отделение, 1967. 45 с.
101. Скоупс Р. Методы работы с белками. М.: Мир, 1995. 358 с. (С. 50).
102. Скулачев В.П. Кислород в живой клетке: добро и зло // Природа (естественно-научный журнал РАН). 1997. № 11. С. 26-35.
103. Спирин A.C. Спекгрофотометрическое определение суммарного количества нуклеиновых кислот // Биохимия. 1958. Т. 23. № 5. С. 656662.
104. Стоянова Л.Г., Воробьёва ЛИ., Лобзов К. И. Физиолого-биохимичские особенности роста и развития Propionibacterium shermcinii в яичном белке//Микробиология 1979. Т. 48. № 6. С. 1011-1015.
105. Сендел Е.Б. Колориметрические методы определения следовметаллов. П/ред. В.Н. Прусакова М: Мир, 1964. 902 с.
106. Торчинский Ю.М. Сульфгидрильные и дисульфидныегруппы белков. М.: Наука, 1971.302 с.
107. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии (в трёх томах). М.: Мир, 1981. Т. 2. С. 995-996.
108. Ушакова В.И. Условия образования витамина В12 культурой Bacillus megaterium. Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук. М.: МГУ, 1959.
109. Фёдоров Н.А. Биологическое и клиническое значение циклических нуклеотидов. М.: Медицина, 1979. 184 с.
110. Фокс С., Дозе К. Молекулярная эволюция и возникновение жизни. М.: Мир, 1975. 374 с. (С. 129-137).
111. Хесин Р.В. Непостоянство генома. М.: Наука, 1984. 472 с. (С. 322-324).
112. Шапошников В.Н., Конова И.В., Борисова А.И. О биосинтезе витамина Bj2 Actinomyces olivaceus на синтетической среде в присутствии 5,6-ДМБ//Микробиология. 1963. Т. 32. № 4. С. 598-602.
113. Шакирзянова М.Р., Рузиева В.М., Абдульмянова Л.И., Суйдаметова Э.А., Гулямова Т.Г. Способность некоторых штаммов пропионовокислых бактерий, выделенных в Узбекистане, к синтезу витамина В12 // Микробиология. 2002. Т. 71. № 4. С. 570.
114. Шкидченко А.Н. Лабильность физиологического состояния дрожжей Candida utilis при постоянной скорости роста В сб.: «Лимитирование и ингибирование микробиологических процессов». Пущино: ОНТИ НЦБИ АН СССР, 1980. С. 165-173.
115. Шкидченко А.Н. Физиологическое состояние дрожжей при кинетическом, физиологическом и метаболическом типах лимитирования. В сб.: «Рост микроорганизмов». Пущино: ОНТИ НЦБИ АН СССР, 1984. С. 118-126.
116. Шлегель Г. Общая микробиология. М.: Мир, 1987. 566 с. (С. 40).
117. Шнайтман К. Получение клеточных фракций. Методы общей бактериологии в 3-х томах. М.: Мир, 1983. Т. 1. С. 138-162.
118. Юркевич A.M., Рудакова И.П. Структура, свойства и механизм действия кобаламиновых коферментов. Итоги науки и техники. М.: ВИНИТИ. Серия: Биоорганическая химия, 1985. 198 с.
119. Якунин А.Ф., Цыганков А.А., Гоготов И.Н. Возможность синтеза альтернативных нитрогеназ пурпурными несерными бактериями // Докл. АН СССР. 1991. Т. 316. № 2. С. 497-500.
120. Abracham AT., Zhou X., Hecht S.M. Metallobleomycin-mediated cleavage of DNA not involving a threading-intercalation mechanism // J. Amer. Chem. Soc. 2001. V. 123. N22. P. 5167 -5175.
121. Adler N., Medwick Т., Poznanski T.J. Reaction of hydroxycobalamin with thiols //J. Am. Chem. Soc. 1966. V. 88. N. 21. P. 5018-5021.
122. Ailion M., Roth J.R. Repression of the cob operon of Salmonella typhimurium by adenosylcobalamin is influenced by mutations in the pdu operon//J. Bacteriol. 1997. V. 179. N 19. P. 6084-6091.
123. Allen R.H., Staler S.P., Savage D.G., Lindenbaum J. Metabolic abnormalities in cobalamin (vitamin Bj2) and folate deficiency // FASEB J.1993. V. 7. P. 1344-1353.
124. Atkin C. L., Thelander L., Reichard P. Iron and free radical in ribonucleotide reductase. //J. Biol. Chem. 1973. V. 248. N 21. P. 7464-7472.
125. Auling G., Follmann H. Manganese-dependent ribonucleotide reduction and overproduction of nucleotides in coiyneform bacteria. In: Metal Ions in Biological systems. Siegel H., Siegel A. (eds). New York etc.: Marcel Dekker,1994. V. 30. P. 131-161.
126. Babuchowski A., Hammod E.G. Production of propionic acid by Propionibacterium spp. grown on various carbohydrate sources // Annual Meet. Am. Soc. Microbiol. (Abstr). 1987. P. 265.
127. Bachmann B., Hofmann R., Folmann H. Tight coordination of ribonucleotide reduction and thymidilate synthesis in synchronous algae //
128. FEBS Lett. 1983. V. 152. N 2. P. 247-250.
129. Bhai I., Nath N., Nath M. Inhibition of certain hepatic enzyme activities by acetoacetate // Enzymologia. 1968. V. 34. N 4. P. 205- 210.
130. Balamurugan K., Dasu V.V. Panda T. Propionic-acid production by whole cells of Propionibacterium freudenreichii // Bioprocess Engineering. 1999. V. 20. N2. P. 109-116
131. Barker H.A., Weisbach H., Smyth R.D. A coenzyme containing pseudovitamin B12 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1958. V. 44. N. 11. P. 10931096.
132. Barlow T. Evidence for a new ribonucleotide reductase in anaerobic E. coli II Biochem. Biophys. Research. Commun. 1988. V. 155. N 2. P. 747-753• {представлена к публикации 28 июля 1988 г.).
133. Battersby A.R. B12-biosynthesis in an aerobic organism: how the pathway was elucidated. In: Vitamin B12 and Bi2-Proteins. Krautler B. et al. (eds). Weinheim etc.: Wiley-VCH, 1998. P. 47-62.
134. Beck W.S. Biological and medical aspects of vitamin Bi2. In: Bi2. Dolphin D. (ed). New York etc. :John Wiley & Sons, 1982. V. 2. P. 1-30.
135. Beck W.S., Hardy J. Requirement of ribonucleotide reductase for cobamide coenzyme//Proc.Natl. Acad. Sci. USA. 1965. V. 54. P. 286-293.
136. Beck W.S., Goulian M., Hook S. The metabolic functions of vitamin B12. Participation of vitamin Bi2 in the biosynthesis of deoxyribonucleic acid andits acid-soluble precursors // Biochim. Biophys. Acta. 1962 (a). V. 55. P. 470478.
137. Beck W.S., Hook S., Barnett B.H. The metabolic functions of vitamin B12. Distinctive modes of unbalanced growth behavior in Lactobacillus leichmanii II Biochim. Biophys. Acta. 1962 (6). V. 55. P. 455-469.
138. Bergeys Manual of Systematic Bacterioligy. 1986. V. 2. Section 15. Irregular, nonsporing, gram-positive rode.
139. Bertaux O., Valencia TL II Colloq. Int. Centre Nat. Rech. Scient. 1975. N 240. P. 331-335.
140. Bianchi V., Borella S., Rampazzo C., Ferraro P., Calderazo F., Bianchi L.C., Skog S., Reichard P. Cell cycle-dependent metabolism of pyrimidine deoxynucleoside thriphosphates in CEM cells // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. N26. P. 16118-16124.
141. Blakley R.L. Ribonucleotide triphosphate reductase from Lactobacillus leichmanii. In: Methods in Enzymol. Hoffee A. Jones M.E. (eds). 1978. V. 51. P. 246-259.
142. Blakley R.L. Cobalamin-dependent ribonucleotide reductases. In: Bj2. Dolphin D. (ed). New York: John Wiley & Sons, 1982. V. 2. P. 381-418.
143. Blakley R.L., Barker H.A. Cobamide stimulation of the reduction of ribotides to deoxyribotides in Lactobacillus leichmanii II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1964. V. 16. P. 391-397.
144. Biophys. Res. Commun. 1965. V. 20. P. 439-445.
145. Bodie E. Propionic acid fermentation of ultra-high temperature sterilized whey using mono- and mixed cultures // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1987. V. 25. N 5. P. 434-437.
146. Bougie D., Roland N., Lebeurrier F., Arhan P. Effect of Propionibacteria supplementation on fecal bifidobacteria and segmental colonic transit-time in healthy-human subjects // Scandinav. J. Gastroenterology. 1999. V. 34. N 2. P 144-148.
147. Bradbeer C. Cobalamin transport in microorganisms. In: Bi2. Dolphin D. (ed). New York etc.: John Wiley & Sons, 1982. V. 2. P. 31-56.
148. Bridges B.A. Ree A-dependent repair of y-ray damage to E. coli does not require recombination between existing homologous chromosomes // J. Bacteriol. 1971. V. 108. N 2. P. 944-950.
149. Brioukhanov A., Netrusov A., Sordel M., Thauer R. K., Shima S.
150. Brioukhanov A., Netrusov A., Sordel M., Thauer R. K., Shima S. Protection of Methanosarcina barkeri against oxidative stress: identification and characterization of an iron superoxide dismutase // Arch. Microbiol. 2000. V. 174. P. 213-216.
151. Brischwein K., Engelcke M., Riedinger H.J., Probst H. Role of RNRase and deoxynucleotide pools in the oxygen-dependent control of DNA replication // Eur. J. Biochem. 1997. V. 244. N 2. P. 286-293.
152. Buchanan R.E., Gibbons N.E. In: Bergeys Manual of Determinative Bacteriology, 8-th edn. 1974. Baltimore: Williams & Wilkins. Цитировано no: Pritchard et al., 1977.
153. Bykhovsky V.Ya., Demain A.L., Zaitseva N.I. The crucial contribution of starved resting cells to the elucidation of the pathway of vitamin B12 biosynthesis // Critical Rev. Biotechnol. 1997. V. 17. N 1. P. 21-37
154. Cardinaud R. Nucleoside deoxyribosyltransferase from Lactobacillus helveticus. In: Meth. Enzymol. Hoffee A., Jones M.E. (eds). 1978 V. 51. P. 446-455.
155. Charfreitag 0., Stackebrandt E. Inter- and intrageneric relationships of the genus Propionibacterium as determined by 16S rRNA sequences // J. Gen. Microbiol. 1989. V. 135. P. 2065-2070.
156. Chiu C.S., Chan A.K., Wright J.A. Inhidition of mammalian ribonucleotide reductase by c/s-diaminodichloroplatinum // Biochem. Cell Biol. 1992. V. 70. N 12. P. 1332-1338.
157. Christopher A.R. Dobrosilski-Vergona K., Goetz G., Johnston P.L. Vitamin B12 and macromolecular composition of Euglena. Kinetic analysis of the cell cycle and chloroplast replication // Exp. Cell Research. 1974. V. 89. N 1. P. 71-78.
158. Cooper J.R., Helmstetter C.E. Chromosome replication and the division cycle of Escherichia coli B/r //J. Mol. Biol. 1968. V. 31. N 3. P. 519-540.
159. Cory J.G. Ribonucleotide reductase as chemotherapeutic target I I Adv. Enz. Regul. 1988. V. 27. P. 437-442.
160. Cory J.G., Whitford T. Ribonucleotide reductase and DNA synthesis in Ehrlich ascites tumor cells II Cancer Res. 1972. V. 32. P. 1301-1306.
161. Cowles J.R., Evans H.J. Some properties of the ribonucleotide reductase from Rhizobium meliloti II Arch. Bioch. Biophys. 1968. V. 127. N 3. P. 770778.
162. Cowles J.R, Evans H.J., Russell S.A. Bi2 coenzyme-dependent ribonucleotide reductase in Rhizobium species and the effects of cobalt deficiency on the activity of the enzyme // J. Bacteriol. 1969. V. 97. N 3. P. 1460-1465.
163. Crueger W., Crueger A. Strain development. Biotechnology. A text book of industrial microbiology. Madison, 1984. P. 26-31.
164. Cummins C. S., Johnson J.L. The Genus "PropionibacteriumIn: The Prokaryotes. A handbook on habitats, isolation, and identification of bacteria. Starr M.P. et al. (eds). Berlin etc.: Springer, 1981. V. 2. P. 1894-1902.
165. Cummins C. S., Johnson J.L. The Genus "PropionibacteriumIn: The Prokaryotes. Second edition. Balows et al. (eds). New York etc.: SpringerVerlag, 1992. V. 2. P. 834-849.
166. Daniels L., Hanson R.S., Phillips J.A. Chemical analysis. In: Methods for general and molecular bacteriology. Gerhardt et al. (eds). Washington DC: American Society for Microbiology, 1994. P. 542-544.
167. Dasen G., Smutny J., Teuber M., Meile L. Classification and identification of Propionibacteria based on ribosomal RNA genes and PCR // System. Appl. Microbiol. 1998.V. 21. P. 251-259.
168. Davis J.J., Willard J.M., Wood H.G. Phosphoenolpyruvate carboxytransphosphoiylase//Biochemistry. 1969. V. 8. P. 3127-3136.
169. Demain A.Z. Production of purine nucleotides by fermentation // Progress in Industrial Microbiol. 1968. V. 8. P. 35-72.
170. Dilworth M.J., Bisseling T. Cobalt and nitrogen fixation in Lupinus angustifolius L. DNA and methionine in bacteroids // New Phytol. 1984. V. 98. P. 311-316
171. Dimroth P. Bacterielle energieubretragung über einem natrium cyclus // Forum mikrobiologie. 1988. V. 5. P. 173-180.
172. Dodgson K.S. Determination of inorganic sulfate in studies of the enzymatic and non-enzyme hydrolysis of carbohydrate and other sulfate esters // Biochem. J. 1961. V. 78. P. 312-317.
173. Donachie W. Cell division in bacteria. In: Mechanism of regulatory DNA replication. Edinburg: MRC Molecular Genetics Unit, 1977. V. 4. 431 p.
174. Dose K. // Adv. Space Res. 1989. V. 9. N 6. P. 93-100. Цитировано no: Воробьёва, 1995.
175. Drummond J.T., Matthews R.G. Cobalamin-dependent and cobalamin- . independent methionine synthase in Escherichia coli: two solutions to the same chemical problem I I Adv. Exp. Med. Biol. 1993. V. 338. P. 687-689.
176. Dubnoff J.W. A cobalamin-glutathione complex I I Biochem. Biophys. Res. Commun. 1964. V. 16. N 2. P. 484- 487.
177. Dubnoff J.W., Bartran E. The activation of protein sulfhydryl groups by vitamin B12 // Arch. Biochem. Biophys. 1956. V. 62. N 1. P. 86-90.
178. Dubnoff J.W., Phillips L. The activation of sulfhydryl groups by vitamin B12 derivatives // Federat. Proc. 1959. V. 18. N 1. P. 219-223.
179. Elford H.L., Fruese M., Passamani E., Morris H.P. Ribonucleotide reductase and cell proliferation//!. Biol. Chem. 1970. V. 245. N 20. P. 52285233.
180. Eliasson R., Jornvall H., Reichard P. Superoxide dismutase participates in the enzymatic formation of the tyrosine radical of ribonucleotide reductase from Escherichia coli II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. V. 83. N 8. P. 2373-2377.
181. Eschenmoser A. Vitamin Bj2: experiments concerning the origin of its molecular structure// Angew. Chem. Int. Engl. 1988. V. 27. P. 5-39.m
182. Fallik E., Chan Yiu-Kwok, Robson R.L. Detection of alternative nitrogenases in aerobic gram-negative nitrogen-fixing bacteria // J. Bacterid. 1991. V. 173. N1. P. 365-371.
183. Firshein W. Role of the DNA-membrane complex in prokaryotic DNA replication// Annual Rev. Microbiol. 1989. V. 43. P. 89-120.
184. Florencio L, Field J A, Lettinga G. Importance of cobalt for individual trophic groups in an anaerobic methanol-degrading consortium // Appl. Environ. Microbiol. 1994. V. 60. N 1. P. 227-234.
185. Fogg G.E., Stewart W.D.P., Fay P., Walsby A.E. The blue-green algae. London-New York: Academic Press, 1973. P. 135.т
186. Follmann Н. Deoxyribonucleotide synthesis and emergence of DNA in molecular evolution //Naturwissenschaften. 1982. V. 69. P. 75-81.
187. Fontecave M., Eliasson R, Reichard P. Oxygen-sensitive ribonucleoside triphosphate reductase from Escherichia coli requires S-adenosylmethionine // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1989. V. 86. P. 2147-2151.
188. Frausto da Silva J.J.R, Williams RJ.P. The biological chemistry of the elements: the inorganic chemistry of life. Oxford: Clarendon Press, 1991. Цитировано no: Rutherford et al., 1999.
189. Ghambeer RK., Blakley R.L. Cobamides and ribonucleotide reduction // J. Biol. Chem. 1966. V. 241. N 20. P. 4710-4716.
190. Glatz B.A. The Classical Propionibacteria: their past, present, and future as industrial organisms // Am. Soc. Microbiol. News. 1992. V.58. N. 4. P. 197201.
191. Gleason F.K., Hogenkamp H.P.C. 5,-Deoxyadenosylcobalamin-dependent ribonucleotide reductase: a survey of its distribution. // Biochim. Biophys. Acta. 1972. V. 277. N 3. P. 466-470.
192. Gleason F. K., Holmgren A. Thioredoxins and related proteins in prokaryotes // FEMS Microbiol. 1988. V. 54. P. 271-298.
193. Glusker J.P. X-ray crystallography of B12 and cobalaximes. In: B12. Dolphin D. (ed). New York: John Wiley & Sons, 1982. V. 1. P. 23-106.
194. Grengard O. The cofactor-mediated regulation of apoenzyme levels in animal tissues. The pyridoxine -induced rise of rat liver tyrosine-transaminase level in vivo II J. Biol. Chem. 1963. V. 238. N 11. P. 3708- 3712.
195. Griepenburg U., Lassmann G., Auling G. Detection of a stable free radical in the B2 subunit of the manganese ribonucleotide reductase of Corynebacterium ammoniagenes II Free Rad. Res. 1996. V. 26. N 4. P. 473481.
196. Gu Z., Rickert D.A., Glatz B.A., Glatz C.E. Feasibility of propionic acid production by extractive fermentation // Lait. 1999. V. 79. N 1. P. 137-148.
197. Gunzalus I.G., Rüssel W.E. Preparation and assay of lipoic acid and derivatives. In: Methods in Enzymology. Colowick S.P. and Kaplan N.O. (eds). N.Y.: Acad. Press, 1960. V. 3. P. 941-950.
198. Hamilton F.D. Ribonucleotide reductase from Euglena gracilis, a 5,-deoxyadenosylcobalamin-dependent enzyme//J. Biol. Chem. 1974. V. 249. N 14. P. 4428-4434.
199. Hamilton J.A, Blakley RL. Electron spin resonance studies of ribonucleotide reduction catalyzed by the ribonucleotide reductase of1.ctobacillus leichmanii II Biochim. Biophys. Acta. 1969. V. 184. N 1. P. 224-226.
200. Haselkorn R. Developmentallyregulared gene rearrangements in prokaryotes // Annual Rev. Genet. 1992. V. 26. P. 113-130.
201. Harder J. Ribonucleotide reductases and their occurrence in microorganism: a link to the RNA/DNA transition // FEMS Microbiol. Rev. 1993. V. 12. P. 273-292.
202. Harrington J.A., Spector Th. Human ribonucleotide reductase. Activation and inhibition by analogs of ATP // Biochem. Pharmacol. 1991. V. 42. N 4. P. 759-763.
203. Harris A.B. Inhibition of growth and nucleic acid synthesis in iron-deficient Mycobacterium smegmatis //J. Gen. Microbiol. 1967. V. 47. N 1. P. 111-119.
204. Hatcher D.W., Goldstein G. Improved methods for determination of RNA and DNA//Analyt. Biochem. 1969. V. 31. N 1-3. P. 42-50.
205. Hecht R.M., Taggart R.T., Pettijohn D.E. Size and DNA content of purified E. coli nucleoids, observed by fluorescens microscopy I I Nature. 1975. V. 253. N 5486. P. 60-62.
206. Hodgkin D.C., Lindsey J., SparksR.A., TruebloodR.N., White J.G. // Z. Krist. 1960. V. 113. P. 30-43. Цитировано no: Glusker, 1982.
207. Hoffmann P.J., Blakley R.L. // Biochemistry. 1975. V. 14. P. 4804. Цитировано no Blakley, 1982.
208. Hogenkamp H.P.C., Follmann H., Thauer R.K. Ribonucleotide reductase in cell extracts of Methanobacterium thermoautotrophicum // FEBS Lett. 1987. V. 219. N1. P. 197-201.
209. Holiday R.A. A New method for identification of biochemical mutants of microorganisms//Nature. 1956. V. 178. N. 4540. P. 987.
210. Holmgren A. Glutathione-dependent synthesis of deoxyribonucleotides. Characterization of the enzymatic mechanism of Escherichia coli glutaredoxin // J. Biol. Chem. 1979. V. 254. N 9. P. 3672-3678.
211. Holo H., Faye T., Brede D.A., Nilsen T., 0degärd I., Langsrud T., Brendehaug J., Nes I.F. Bacteriocins of propionic acid bacteria. 3-rd International Symposium on Propionibacteria. 8-11 July 2001. ETH Zurich. Switzerland. Abstract Book. S-8. P. 16.
212. Hu Shi-Zhen, Wang T. Shu-Fong, Korn D. DNA primase from KB cells // J. Biol. Chem. 1984. V. 259. N 4. P. 2602-2609.
213. Hucul J.A., Helmstetter C.E. A comparison of DNA content between two substrains of Escherichia coli B/r // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1978. V. 80. N 4. P. 970-974.
214. Huennekens F.M., Vitols K.S., Fujii K., Jacobsen D.W. Biosynthesis of cobalamin coenzymes. In: B12. Dolphin D. (ed). New York: John Wiley & Sons, 1982. V. 2. P. 145-167.
215. Inukai S., Sato K., Shimizu S. Regulation of vitamin Bi2-dependentribonucleotide reductase from Rhizobium meliloti by allosteric effectors // Agric. Biol. Chem.1980. V. 44. N5. P. 1105-1109.
216. Ivanovsky R.N., Krasilnikova E.N., Berg I.A. A proposed citramalate cyce for acetate assimilatuon in the purple non-sulfur bacterium Rhodospirillum rubrum//FEMS Microbiol. Lett. 1997. V. 153. P. 399-404.
217. Jacobsen D.W., Digirolamo P.T., Huennekens F.M. Adenosylcobalamin analogues as inhibitors of ribonucleotide reductase and vitamin Bj2 transport // Mol. Pharmacol. 1975. V. 11. N 2. P. 174-184.
218. Jan G., Leverrier P., Proudy I., Roland N. Survival and beneficial effects of Propionibacteria in the human gut: in vivo and in vitro investigations I I Lait. 2002. V. 82. N 1. P. 131-144.
219. Jeter R., Escalante-Semerena J.C., Roof D., Olivera B., Roth J. Synthesis and use of vitamin Bi2 // Escherichia coli and Salmonella typhimurium: cellular and molecular biology. 1987. V. 1. P. 551-556.
220. Jocelyn P.C. Biochemistry of the SH-groups. The occurence, chemical properties, metabolism and biolog ical function of thiols and disulphides. London-N.Y.: Acad. Press, 1972. 404 p.
221. Johnson M.G., Escalante-Semerena J.C. Identification of 5,6-dimethylbenzimidazole as the Co (a) ligand of the cobamide synthesized by Salmonella typhimurium II J. Biol. Chem. 1992. V. 267. N 19. P. 1330213305.
222. Johnston P.L., Carell E.F. Vitamin Bi2 and the macromolecular composition of Euglena. Recovery from unbalanced growth induced by vitamin Bi2. //J. Cell Biol. 1973. V. 57. N 3. P. 668- 674.
223. Jordan A., Pontis E., Atta M., Krook M., Gibert I., Reichard P. A second class 1 ribonucleotide reductase in Enterobacteriaceae: characterization of the Salmonella typhimurium enzyme // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 12892-12896.
224. Jordan A., Pontis E., Aslund F., Hellman U., Gibert I., Reichard P. The ribonucleotide reductase system of Lactococcus lactis II J. Biol. Chem. 1996. V. 271. № 15. P. 8779-8775.
225. Jordan A., Torrents E., Sala I., Hellmann U., Gibert I., Reichard P. Ribonucleotide reduction in Pseudomonas species: simultaneous presence ofactive enzymes from different classes // J. Bacterid. 1999. V. 181. № 13. P. 3974-3980.
226. Kamata S., Nakamura H., Kakhchi N., Komine K., Ifo O., Hayashi M., Otsika H., Uchida K. Cobalt salt-induced increase in vitamin Bi2 production by E. coli in anaerobic fermentation // Anim. Sci. & Technol. 1991. V. 62. N 5. P. 411-416.
227. Karlsson M., Sahlin M., Sjoberg B.-M. Escherichia coli ribonucleotide reductase: radical susceptibility to hydroxyurea is dependent on the regulatory state of the enzyme//J. Biol. Chem. 1992. V. 267. N 18. P. 12622-12626.
228. Kitay E., McNutt W.S., Snell E.S. Deoxyribonucleosides and vitamin B12 as growth factors for lactic acid bacteria // J. Bacterid. 1950. V. 59. N 6. P. 727-738.
229. Kleppe K., Ovrebo S., Lossius I. The bacterial nucleoid // J. Gen. Microdiol. 1979. V. 112. N 1. P. 1-13.
230. Kliewer M., Evans H.J. Cobamide coenzyme contents of soybean nodules and nitrogen fixing bacteria in relation to physiological conditions // Plant Physiol. 1963. V. 38. N 1. P. 99-104.
231. Kollarova M., Halicky P., Perecko D., Burovska G., Zelinka J. Purification and some properties of ribonucleotide reductase from Streptomyces aureofaciens //Biologia (Bratislava). 1982. V. 37. P. 777-785.
232. Kollarova ML, Halicky P., Buhovska G., Zelina J. Properties of ribonucletide reductase from Streptomyces aureofaciens // Biologia
233. Bratislava). 1983. V. 38. N 12. P. 1189-1195.
234. Koller Ch. F., Stetson P.L., Nichamin L.D., Mitchell B.S. An assay of deoxyadenosine and adenosine in human plasma by HPLC // Biochem. Medicine. 1980. V. 24. N 1. P. 179-184.
235. Krautler B. B12 Nomenclature and Suggested Atom-Numbering. In: Vitamin B12 and B12-Proteins. Krautler et al. (eds). Weinheim etc.: Wiley-VCH, 1998(a). P. 517-523.
236. Krautler B. B12 Coenzymes, the central theme. In: Vitamin Bi2 and B12-Proteins. Krautler B. et al. (eds). Weinheim etc.: Wiley-VCH, 1998 (6). P. 1419.
237. Kumar M.T., Naomishi N., Satoshi F., Shiro N. Production of extracellular # vitamin Bi2 compounds from methanol by Methanosarcina barkeri II Appl.
238. Microbiol. & Biotechnol. 1987. V. 26. N 6. P. 511-516.
239. Kuninaka A., Rokugawa K., Yoshino H. Conidia of Aspergillus oryzae as naturally immobilized phosphatases // Agric. Biol. Chem. 1980. V. 44. N 12. P. 2825-2829.
240. Kunkel T.A., Loeb L.A. On the fidelity of DNA replication. Effects of the divalent metal ion activators and deoxyribonucleoside triphosphate pools on in vitro mutagenesis // J. Biol. Chem. 1979. V. 254. N 13. P. 5718-5725.
241. Kusano K., Yamada H., Niwa M., Yamasato K. Propionibacterium cyclohexanicum sp. nov., a new acid-tolerant co-cyclohexyl fatty acid-containing Propionibacterium isolated from spoiled orange juice I I Int. J. Syst.
242. Bacteriol. 1997. V. 47. N 3. P. 825-831.
243. Laffan J.J., Skolnic I.L., Hadley D.A., Bouyea V., Firshein W. Characterization of a multienzyme complex derived from a Bacillus subtilis DNA-membrane extract that synthesizes RNA and DNA precursors // J. Bacteriol. 1990. V. 172. N 10. P. 5724-5730.
244. Lammers M., Follmann H. The ribonucleotide reductases an unique group of metalloenzymes essential for cell proliferation. In: Structure and Bonding. Berlin-Heidelberg: Springer-Verlag, 1983. V. 54. P. 29-91.
245. Lark ICG. Studies on the mechanism regulating periodic DNA synthesis in synchronized cultures of Alcaligenes fecalis II Biochim. Biophys. Acta. 1960. V. 45. P. 121-132.
246. Lark ICG. Regulation of chromosomal replication and segregation in bacteria // Bacteriol. Rev. 1966. V. 30. P. 3-32.
247. Lengeier J.W., Drews G., Schlegel H.G. Biology of Prokaryotes. Thieme: Blackwell Science. 1999. 955 p.
248. Licht S., Gerfen G.J., Stubbe J. Thiyl radicals in riboucleotide reductase // Science. 1996. V. 271. P. 477-481.
249. Lien T., Knutsen G. Fluorimetric determination of DNA in Chlamidomonas II Analyt. Biochem. 1976. V. 74. N 2. P. 560-561.
250. Luijk (van) N., Stierli M.P., Schweninger M.S., Hervé Ch., Dasen G., Jore J.P.M, Pouwels P.H., Werf (van der) M.J., Teuber M., Meile L. Genetics and molecular biology of Propionibacteria// Lait. 2002. V. 82. N 1. P. 45-58.
251. Ling J., Sahlin M., Sjoberg B.-M., Loehr T.M., Sanders-Loehr J. Dioxygen is the source of the mu-oxo bridge in iron ribonucleotide reductase // J. Biol Chem. 1994. V. 269. N 8. P. 5595-601.
252. Madigan M.T., Martinko J.M., Parker J. Brock Biology of Microorganisms. 8th edition. Upper Saddle River, NJ 07458: Prentice Hall, 1997. 986 p. and appendixes.
253. Majehrzak R., Duszkiewicz W., Lewczuk J., Kijewska A. // Technologia Poino-Spotywecza. 1977. V. 12. P. 23-36.
254. Manwaring J.D., Fuchs J.A. Relationship between deoxyribonucleotide pools and deoxyribonucleic acid synthesis in an nrdA mutant of Escherichia coli //J. Bacteriol. 1979. V. 138. N 1. P. 245-248.
255. Marmur J.A. A procedure for isolation of deoxyribonucleic acid frommicroorganisms//J. Mol. Biol. 1961. V. 3. N 1. P. 208-212.
256. Mathews Ch. KL Enzymatic channeling of DNA precursors. Proc. Conf. "Genetic Consequences of Nucleotide Pool Imbalance" (Research Triangle Park, N.C., May 9-11,1983). New York London, 1985. P. 47-65.
257. McKie N., Keep N.H., Patchet M.L., Leadlay P.F. Adenosylcobalamin-dependent methylmalonyl-CoA mutase from Propionibacterium shermanii H Biochem. J. 1990. V. 261. P. 293-298.
258. Meile L., Dasen G., Miescher S., Stierli-M., Teuber R Classification of propionic-acid bacteria and approaches to applied genetics // Lait. 1999. V. 79. N 1. P. 71-78.
259. Mendelson N.H. Bacterial growth and division: genes, structures, forces, and clocks // Microbiol. Rev. 1982. V. 46. N 3. P. 341-375.
260. Merry RJ., Davies D.R Propionibacteria and their role in the biological control of aerobic spoilage in silage // Lait. 1999. V. 79. N 1. P. 149-164.
261. Moenne-Loccoz P., Baldwin J., Ley B.A., Loehr T.M., Bollinger J.M.Jr. 02 activation by non-heme diiron proteins: identification of a symmetric mu-1,2-peroxide in a mutant of ribonucleotide reductase // Biochemistry. 1998. V. 37. N42. P. 14659-63.
262. Mohamed S.F., Gvozdiak O.R., Stallmann D., Griepenburg U., Follmann H. Auling G. Ribonucleotide reductase in Bacillus subtilis evidence for a Mn-dependent enzyme // BioFactors. 1998. V. 7. P. 337-344.
263. Mollgaard H., Neuhard J. Biosynthesis o f deoxythymidine triphosphate. In: Metabolism of nucleotides, nucleosides and nucleobases in microorganisms. Agne Munch-Petersen (ed). London-Totonto: Acad. Press, 1983. P. 149-202.
264. Muntyan M.S., Dinarieva T.Yu., Baev M.V., Netrusov A.I. Effect of growth on the synthesis of terminal oxidases in Methylobacillus flagellatus KT// Arch. Bioch. Biophys. 2002. V. 398. N 1. P. 118-124.
265. Murfree S., Moore E.C. Synhronized mammalian cell culture.Variation of ribonucleotide reductase activity during the replication cycle of Chinese hamster fibroblasts//Exp. Cell. Res. 1969. V. 58. P. 118-125.
266. Nexo E. Cobalamin binding proteins. In: Vitamin B12 and B^-Proteins. Krautler et al. (eds). Weinheim etc.: Wiley-VCH, 1998. P. 461-475.
267. Northrop D.B., Wood H.G. Transcarboxylase. The presence of bound zink and cobalt // J. Biol. Chem. 1969. V. 244. N 21. P. 5801-5807.
268. Nou X., Kadner R.J. Coupled changes in translation and transcriptionduring cobalamin-dependent regulation of btuB expression in Escherichia coli II J. Bacteriol. 1998. V. 180. N 24. P. 6719-6728.
269. Oehlmann W., Auling G. Ribonucleotide reductase of Corynebacterium glutamicum ATCC 13032 genetic characterization of a second class four enzyme //Microbiolgy (GB). 1999. V. 145. P. 1595-1604.
270. Ouwehand A. Adhesion of propionic acid bacteria to humab intestinaljmucus. 3 International Symposium on Propionibacteria, 8-11 July 2001. ETH Zurich. Switzerland. Abstract Book. S-14. P. 23.
271. Oxenburg M.S., Snoswell A.M. Use of streptomycin in the separation of nucleic acids from protein in bacterial extract //Nature. 1965. V. 207. N 5004. P. 1416.
272. Overath P.E., Stadtman E.R., Kellerman G.M., Lynen F. Zum mechanismus der umlagerung von methylmalonyl-CoA in succinyl-CoA. Reinigung und eigenschaften der methylmalonyl-CoA isomerase // Biochem. Z. 1962. Bd. 336. H.l. S. 77-98.
273. Panagou D., Orr M.D., Dunstone J.R., Blakley R.L. A monomelic, allosteric enzyme with a single polypeptide chain, ribonucleotide reductase of Lactobacillus leichmanii II J. Biochem. 1972. V. 11. N 12. P. 2378-2388.
274. Pasternak T.T. Microbiol DNA diagnostic technology // Biotechnol. Advances. 1988. V. 6. N 4. P. 683-695.
275. Pato M.L. Alterations of deoxyribonucleoside triphosphate pools in Escherichia coli: effects on deoxyribonucleic acid replication and evidence forcompartmentation // J. Bacteriol. 1979. V. 140. N2. P. 518-529.
276. Peel J.L. The catalysis of the auto-oxidation of 2-mercaptoethanol and other thiols by vitamin B,2 derivatives // Biochem. J. 1963. V. 88. P. 296-301.
277. Pelshenke P.F. (1950). Цитировано no: Spicher G. Baked goods. In: Biotechnology. Food and Feed Production. Weinheim : Verlag Chemie, 1983. V. 5. P. 15-20
278. Pfohl-Leszkowicz A., Keith G., Dirheimer G. Effect of cobalamin derivatives on in vitro enzymatic DNA methylation: methylcobalamin can act as a methyl donor//Biochemistry. 1991. V. 30. N. 32. P. 8045-8051.
279. Pilbrow J.R. Review of the EPR of B12r and Bj2-dependent enzyme reactions. In: Vitamin B12. Zagalok В., Friedrich W. (eds). Berlin New York: Walter de Gruyter & Co, 1979. P. 1095-1099.
280. Pitcher D.G., Collins M.D. Phylogenetic analysis of some LL-diaminopimelic acid-containing coryneform bacteria from human skin: description of Propionibacterium innocuum sp. nov. I IFEMS Microbiol. Lett. 1991. V. 84. P. 295-300.
281. Plonzig J., Auling G. Manganese deficiency impairs ribonucleotie reductase but not replication in Arthrobacter species // Arch. Microbiol. 1987. V. 146. P. 396-401.
282. Pritchard G.G., Wimpenny J.W.T., Morris H.A., Levis M.W.A., Hughes D.E. Effects of oxygen on Propionibacterium shermanii grown in continuous culture// J. Gen. Microbiol. 1977. V. 102. N 1. P. 223-233.
283. Pritchard G.G., Asmundson R.V. Aerobic electron transport in Propionibacterium shermanii. Effects of cyanide // Adv. Microbiol. 1980. V. 126. P. 167-173.
284. Pritchard R., Zaritsky A. Effect of thymine concentration on the replicatioin velocity of DNA in a thymineless mutant of E. coli II Nature. 1970. V. 226. N 5240. P. 126-131.
285. Probst H., Schiffer H., Gekeler V., Scheffer R. Oxygen dependent regulation of mammalian ribonucleotide reductase in vivo and possible significance for replicon initiation// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1989. V. 163. N 1. P. 334-340.
286. Reichard P. Enzymatic synthesis of deoxyribonucleotides // J. Biol. Chem. 1962. V. 237. N 11. P. 3513-3519.
287. Reichard P. The biosynthesis of deoxyribose. J. New York: Wiley & Sons, 1967. 77 p.
288. Reichard P. Ribonucleotide reductase and deoxyribonucleotide pool imbalance. In: "Genetic consequence of nucleotide pool imbalance" (Proc. Conf. Research Triangle Park, N.C. May 9-11, 1983). New York-London, 1985. P. 33-45.
289. Reichard P. From RNA to DNA, why so many ribonucleotide reductases? // Science. 1993. V. 260 (18 June ). P. 1773-1777.
290. Reichard P. Ribonucleotide reductases: the evolution of allostericregulation (minireview) // Arch. Biochem. Biophys. 2001. (doi:10.1006/abbi.2001.2637, available online at http://www.idealibrary.com on IDEAL)
291. Renz P. Riboflavin as precursor in the biosynthesis of the 5,6-dimethylbenzimidasole moiety of vitamin Bi2 // FEBS Lett. 1970. V. 6. N 3. P. 187-189.
292. Renz P. Investigations on the biosynthesis of the 5,6-dimethylbenzimidazole moiety of vitamin B.2. In: Vitamin B12 and Bj2-Proteins, Krautler B. et al. (eds). Weinheim: Wiley-VCH, 1998. P. 119-130.
293. Resnik J., Sussman R. Cobalt: an effector of E. coli recA protein activity // Nucleic Acids Research. 1982. V. 10. N 17. P. 5239-5253.
294. Riedel K.H. (1995). Цитировано no: Vorobjeva, 2000.
295. Riedel K.H., Wingfield B.D., Britz T.J. Identification of classical Propionibacterium species using 16S rDNA restriction fragment length polymorphism//Syst. Appl. Microbiol. 1998. V. 21. N 3. P. 419-428.
296. Riera J., Robb Т., Weiss R., Fontecave M. Ribonucleotide reductase in the archaeon Pyrococcus fiiriosus: a critical enzyme in the evolution of DNA genomes ? // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1997. V. 94. N. 1. P. 475-478.
297. Rolfe R.D. The role of probiotic cultures in the control of gastrointestinal health//J. Nutr. 2000. V. 130. 2S. Suppl. 396-402.
298. Roth J.R., Lawrence J.G., Bobik T.A. Cobalamin (coenzyme B12): synthesis and biological significance// Annual Rev. Microbiol. 1996. V. 50. P. 137-181.
299. Rowlands R. T. Industrial strain improvement: rational screens and genetic recombination techniques. Enzyme & Microbiol. Technol. Zaborsky O., Kennedy J.F. (eds). Guildford (UK), 1984. V. 6. N 7. P. 290-300.
300. Rutherford J.C., Cavet J.S., Robinson N.J. Cobalt-dependent transcriptional switching by a dual-effector MerR-like protein regulates a cobalt-exporting variant CPx-type ATPase // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. N 36. P. 2582725832.
301. Sarkar S., Misra A.K Process for the manufacture of a new modified cultured milk product for infants and children // Milchwissenschaft Milk Science international. 1998. V. 53. N 11. P. 603-605.
302. Sato K, Shimizu Sh., Fukui S. Studies on corrinoids and porphyrins in streptomycetes // Agr. Biol. Chem. 1968. V. 32. N 1. P. 1-6.
303. Schimpff-Weiland G., Follmann H. A new manganese-activatedribonucleotide reductase in gram-positive bacteria // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1981. V. 102. N 4. P. 1276-1282.
304. Schneider Z., Trojanowska K., Jaszewski В., Nowak Т. Cobalt binding by Propionibacterium arabinosum II Lait. 1995. V. 75. N 3. P. 379-389.
305. Schneider K., Miller A. Demonstration of an alternative nitrogenase in Rhodobacter capsulatus I I Forum Microbiol. 1990. V. 13. N 1-2. P. 55-60.
306. Schneider Z., Stroinski A. Comprehensive Bi2: chemistry, biochemistry, nutrition, ecology, medicine. Berlin New York: Walter de Gruyter & Co, 1987. 409 p.
307. Schrauser G.N., Sibert J.W. Electron transfer reactions catalysed by vitamin B12 and related compounds // Arch. Biochem. Biophys. 1969. V. 130. N 1. P. 257-266.
308. Schulz A., 1959. Цитировано no Spicher G. Baked goods. In: Biotechnology. Food and Feed Production. Weinheim: Verlag Chemie, 1983. V. 5. P. 15-20.
309. Schwartz A.C. Anaerobiosis and oxygen consumption of some strains of Propionibacterium and a modified method of comparing the oxygen sensitivity of various anaerobes // Zeitschrift Allgemeine Mikrobiologie. 1973. V. 13. P. 681-691.
310. Schwartz A.C., Sporkenbach J. The electron transport system of the anaerobic Propionibacterium shermanii. Cytochrome and inhibitor studies. // Arch. Microbiol. 1975. V. 102. P. 261-273.
311. Scott A.I. The discovery of nature's pathway to vitamin B12. A 25 year odyssey//Tetrahydron. 1994. V. 50. N47. P. 13315-13333.
312. Shibai H., Enei H., Hirose G. Purine nucleosides fermentation // Process Biochem. 1978. V. 13. N 11. P. 6-32.
313. Sholl R // Berichte der deutschen chemischen Gesellshaft. 1967. B. 29. S. 2417-2421.
314. Sikorska M, Brewer L.M, Yondale T., Richards R., Whitfield J. F., Houghten R.A., Roy Walker P. Evidence that mammalian ribonucleotide reductase is a nuclear membrane associated glycoprotein // Biochem. Cell. Biol. 1990. V. 68. N 5. P. 880-888.
315. Singh D., Tamao Y., Blakley R.L. Allosterism, regulation and cooperativity: the case of ribonucleotide reductase of Lactobacillus leichmanii II Adv. Enzyme Regul. 1977. V. 15. P. 81-99.
316. Sinha N.K., Snustad D.P. Mechanism of inhibition of deoxyribonucleic acid synthesis in Escherichia coli by hydroxyurea // J. Bacteriol. 1972. V. 112. N3. P. 1321-1334.
317. Sirover M.A., Loeb L.A. Metal activation of DNA synthesis // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1976. V. 70. N 3. P. 812-817.
318. Siu P.M.L., Wood H.G., Stjernholm R.L. Fixation of C02 by phosphoenolpyruvic carboxytransphosphoiylase, a carbon-dioxide fixation enzyme from propionic acid bacteria// J. Biol. Chem. 1962. V. 237. N 10. P. 3044-3051.
319. Skerman V.B.D., McGowan V., Sneath P.H. A. Approved lists of bacterial names // Int. J. System. 1980. V. 30. N 1. P. 336-347.
320. Skupin Y., Pedziwilk F., Jaczewski B. Identification of CH3-B12 in lightsensitive corrinoid-polypeptide complexes from propinic acid bacteria // Bull. Acad. Polon. Sei., Ser. Sei. Biol. 1970. V. 18. N 9. P. 511-516.
321. Smith M. Synthetic oligodeoxyribonucleotides as tools in molecular genetics: the characterization of the CYC-1 locus of Saccharomyces cerevisiae II Biochimie. 1985. V. 67. N 7-8. P. 717-723.
322. Stadtman E.R., Overath P.E., Eggerer H., Lynen T. The role of biotin and vitamin B12 coenzyme in propionate metabolism // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1960. V. 2. N 1.
323. Stierli M.P., Schweninger S.V., Dasen G., Teuber M., Meile L. Plasmids for vector developments in Propionibacteria. 3-d International Symposium on Propionibacteria, 8-11 July 2001, ETH Zurich, Switzerland. Abstract Book, S-5, P. 12.
324. Stouthamer A. // Antonie van Leeuvenhoek. 1973. V. 39. P. 545-565. Цитировано по: Готтшалк Г. Метаболизм бактерий. М.: Мир, 1982. 310с.
325. Stubbe J.A., Ge J., Yee C.S. The evolution of ribonucleotide reduction revisited // Trends in Biochemical Sciences. 2001. V. 26. N 2. P. 93-99.
326. Stubbe J.A., Van der Donk W. Ribonucleotide reductases: radical enzymes with suicidal tendencies // Chem. & Biol. 1995. V. 2. P. 793-801.
327. Stupperich E. Recent advances in elucidation of biological corrinoid functions // FEMS Microbiol. Rev. 1993. V. 12. P. 355-359.
328. Stupperich E., Eisinger H.-J., Schurr S. Corrinoids in anaerobic bacteria // FEMS Microbiol. Rev. 1990. V. 87. P. 355-359.
329. Sun L., Fuchs J.A Escherichia coli ribonucleotide reductase expression is cell cycle regulated//Mol. Biol. Cell. 1992. V. 3 (October). P. 1095-1105.
330. Sze I., McFarlan S., Spormann A., Hogenkamp H.P.C. A possible new class of ribonucleotide reductase from Methanobacterium thermoautotrophicum //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. V. 184. N 2. P. 1101-1107.
331. Tauer A., Benner S. The B^-dependent ribonucleotide reductase from archaebacterium Thermoplasma acidophila: an evolutionary solution to the ribonucleotide reductase conundrum // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1997. V. 94. N 1. P. 53-58.
332. Thibaut D., Blanche F., Cameron B. Crouzet J., Debussche L., Remy E., Vuilhorgne M. Vitamin B12 biosynthesis in Pseudomonas denitrificans. In: Vitamin B12 and Bi2-Proteins. Krautler B. et al.(eds). Weinheim etc.: Wiley-VCH, 1998. P. 63-79.
333. Thuong N., Asseline U. Chemical synthesis of natural and modified oligodeoxynucleotides // Biochimie. 1985. V. 67. N 7-8. P. 673-684.
334. Torrents E., Jordan A., Karlsson M., Gibert I. Occurrence of multiple ribonucleotide reductase classes in gamma-proteobacteria species // Current Microbiol. 2000. V.41. N 5. P. 346-51.
335. Torley L., Knutsen G. Fluorimetric determination of DNA in Chlamidomonas II Analyt. Biochem. 1976. V. 74. P. 560-566.
336. Trojanowska K., Schneider Z., Jaszewski B., Czaczyk K. Effect of cobalt concentrations on yeld of vitamin B12 biosynthesis. 4-th Eur. Symp.on Vitamin B12 and B12-Proteins. September 2-6, 1996. Innsbruck. Austria. Abstracts. P-23.
337. Tsai P.K., Hogenkamp H.P.C. The purification and characterization of anadenosylcobamide-dependent ribonucleoside diphosphate reductase from Corynebacterium nephridii I I J. Biol. Chem. 1980. V. 255. N4. P. 1273-1278.
338. Tyree R.W., Clausen E., Gaddy J.L. The production of propionic acid from sugars by fermentation through lactic acid as an intermediate // J. Chem. Technol. & Biotechnol. 1991. V. 50. N 2. P. 157-166.
339. Viswanathan G., Noronha J.M. Studies on membrane-bound and solubilized ribonucleotide reductase preparation from E. coli TAU I I Biochim. Biophys. Acta. 1979. V. 567. N 2. P. 325-330.
340. Vitols E., Brownson C., Gardiner W., Blakley R.L. Cobamides and ribonucleotide reduction//J. Biol. Chem. 1967. V. 242. N 13. P. 3035- 3041.
341. Vorobjeva L. Propionibacteria. Dordrecht-Boston-London: Kluwer Acad. Publishers, 1999. 291 p.
342. Vorobjeva L. Physiological peculiarities of Propionibacteria present facts and prospective applications // Science Progress. 2000. V. 83. N 3. P. 277-301.
343. De Vries W., Wijck-Kapteijn (van) W.M.C., Stouthamer A.H. Influence of oxygen on growth, cytochrome synthesis and fermentation pattern in propionic acid bacteria//J. Gen. Microbiol. 1972. V. 71. N 3. P. 515-524.
344. Wacker A., Pfahl D., Schroder A. Bezuechungen zwischen vitamin B12 und der desoxyribonucleic säure // Z. Naturforsh. 1957. B. 12. N 8-9. S. 510 -512.
345. Wagner F., Bemhauer K. New aspects of the structure of corrinoidcoenzyme // Annual N.Y. Acad. Sei. 1964. V. 112. N 2. P. 580-584.
346. Warminska-Radyko I., Laniewska-Moroz L., Babuchowski A. Possibilities for stimulation of Bifidobacterium growth by Propionibacteria. 3-rd International Symposium on Propionibacteria. 8-11 July 2001. ETH Zurich. Switzerland. Abstract Book. S-13. P. 21.
347. Weckbecker G., Weckbecker A., Lien E.J., Cory J.G. Effects of N-hydroxy-N-aminoguanidineisoquinoline in combination with other inhibitors of ridonucleotide reductase on L 1210 cells // J. Nat. Cane. Inst. 1988. V. 80. N3. P. 491-496.
348. Weisbach H. Toohey J., Barker H.A. Isolation and properties of B12 coenzymes containing benzimidazole or dimethylbenzimidazole // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1959. V. 45. P. 521-525.
349. Wilcockson J., Werner D. On the DNA content of the bacteroide of Rhizobium japonicus H Z. Naturforsh. 1979. C. 34. N 9-10. P. 793-796.
350. Willard M., Davis J.J., Wood H.G. Phosphoenolpyruvate carboxytransphosphorylase. Requirement for metal cations // Biochemistry. 1969. V. 8. N8. P. 3137-3144.
351. Willing A., Follmann H., Auling G. Ribonucleotide reductase of Brevibacterium ammoniagenes is a manganese enzyme 11 Eur. J. Biochem. 1988. V. 170. N3. P. 603-611.
352. Wilson L.G., Bandurski R. Enzymatic reactions involving S042', S032", Wo042", M0O42", Se042" //J. Biol. Chem. 1958. V.233. N 4. P. 975-981.
353. Wu W.-F., Urbanovski M.L., Stauffer G.V. Role of the MetR regulatory system in vitamin B12-mediated repression of the Salmonella typhimurium metE gene // J. Bacterid. 1992. V. 174. P. 4833-4837.
354. Yamazaki S. Капо K, Ikeda Т., Isawa К., Kaneko T. Mechanistic study on the roles of a bifidogenetic growth stimulator based on physicochemical characterization // Biochim. Biophys. Acta (General subjects). 1998. V. 1425. N3. P. 516-526.
355. Yang F., Lu G., Rubin H. Isolation of ribonucleotide reductase from Mycobacterium tuberculosis and cloning, expression and purification of the large subunit//J. Bacterid. 1994. V. 176. N 21. P. 6738-6743.
356. Ye K.V., Shiojo V., Miyano R., Shimzu K. Metabolic Pathway of Propionibacterium growing with oxygen // Biotechnology Progress. 1999. V. 15. N2. P. 201-207
357. Zabriskie D.B., Arkuri E.J. Factors influencing productivity of fermentations employing recombinant microorganisms // Enzyme and microbial technology. 1986. V. 8. N 12. P. 705-724
358. Zeikus J.G., Lund L.H., Thompson Т.Е., Krzycki J.A., Weimer P.J., Hegge P.W. // Curr. Microbiol. 1980. V. 3. P. 381-386. Цитировано по: Быховский, Зайцева, 1989.
-
Рыжкова, Евгения Петровна
-
доктора биологических наук
-
Москва, 2003
-
ВАК 03.00.07
- Кобальт и корриновды в биологии Propionibacterium freudenreichii
- Пробиотический потенциал штаммов Propionibacterium freudenreichii и микробиологическая защита хлеба
- КОБАЛЬТ И КОРРИНОВДЫ В БИОЛОГИИ PROPIONIBACTERIUM FREUDENREICHII
- Антистрессовые и антимутагенные свойства пропионовокислых бактерий
- Эколого-биологическая оценка штаммов Lactobacillus acidophilus, используемых в производстве пробиотических продуктов
