Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Изучение гликопротеидов при старении эритроцитов, продуцированных в условиях нормального и напряженного эритропоэза

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Романова, Елена Михайловна

1.1. Современные представления о структуре эритроцитарной мембраны

1.2. Организация белков в мембране эритроцитов

1.2.1. Белки цитоскелетного комплекса

1.2.2. Интегральные белки

1.2.3. Гликопротеиды ,.

1.3. Дифференциация:и старение эритроцитов

ГЛАВА П. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1. Фракционирование эритроцитов

2.2. Получение мембранных препаратов, определение белка.

2.3. Бутанольный метод экстракции мембранных белков эритроцитов

2.4. Электрофорез мембранных белков

2.4.1. Приготовление образца

2.4.2. Приготовление геля

2.4.3. Проведение электрофореза

2.5. Окраска белков

2.6. Окраска гликопротеидов

2.7. Сканирование гелей.

2.8. Определение активности М^-АТФазы

2.9. Определение активности Ыа-К-АТФазы

2.10. Определение активности НСОд-АТФазы

2.11. Метод иммунных эритрограмм.

2.12. Получение антиэритроцитарной сыворотки крови морских свинок против кроличьих эритроцитов

2.13. Титрование антиэритроцитарной сыворотки крови морских свинок против кроличьих эритроцитов

2.14. Титрование комплемента

2.15. Обработка данных полученных в результате исследования гемолиза эритроцитов кролика в различных сериях опытов /фон, 7, 20, 30 сутки/

2.16. Обработка данных полученных в результате исследования активности Мд-АТФазы, Юа-К-АТФазы, НСОд-АТФазы в различных сериях опытов /фон, 7, 20,

30 сутки/

2.17. Обработка данных полученных в результате исследования белковых фракций

ГЛАВА Ш. ИЗУЧЕНИЕ ГЛИК0ПРОТЕИДОВ ПРИ СТАРЕНИИ ЭРИТРОЦИТОВ, ПРОДУЦИРОВАННЫХ В УСЛОВИЯХ НОРМАЛЬНОГО ЭРИТРОПОЭЗА

3.1. Гликопротеидиый спектр

3.2. Исследование иммунной стойкости при старении эритроцитов

3.3. Характеристика белкового спектра

3.4. Изучение активности НСОд-АТФазы.

3.5. Изучение активности М^-АТФазы.

3.6. Изучение активности Иа-К-АТ©азы.

ГЛАВА 1У. ИССЛЕДОВАНИЕ ГЛИКОПГОТЕИДрВ ОБЩЕЙ ЭРИТГО

ЦИТАРНОЙ МАССЫ В РАЗЛИЧНЫЕ ПЕРИОДЫ НАПРЯЖЕННОГО ЭРИТРОПОЭЗА

4.1. Гликопротеидный спектр

4.2. Исследование иммунной стойкости

4.3. Белковый спектр.

4.4. Активность НСОд-АТФазы и Мд-АТФазы

ГЛАВА У. ИССЛЕДОВАНИЕ ГЛИКОПРОТЕИДОВ ВО ФРАКЦИИ

СТАРЫХ КЛЕТОК В РАЗЛИЧНЫЕ ПЕРИОДЫ НАПРЯЖЕННОГО ЭРИТРОПОЭЗА

5.1. Гликопротеидный спектр.

5.2. Исследование иммунной стойкости

5.3. Белковый спектр.

5.4. Активность НСОз~АТ®азы и Мд-АТ5азы

ГЛАВА У1. ИССЛЕДОВАНИЕ ПМКО ПРОТЕИДОВ ВО ФРАКЦИИ

МОЛОДЫХ КЛЕТОК В РАЗЛИЧНЫЕ ПЕРИОДЫ НАПРЯЖЕННОГО ЭРИТРОПОЭЗА

6.1. Гликопротеидный спектр

6.2. Исследование иммунной стойкости

6.3. Белковый спектр.

6.4. Активность НСОд-АТФазы и Мд-АТФазы

Введение Диссертация по биологии, на тему "Изучение гликопротеидов при старении эритроцитов, продуцированных в условиях нормального и напряженного эритропоэза"

Актуальность темы. Исследование старения и элиминации эритроцитов принадлежит к числу актуальных проблем биологии и медицины. Знание механизмов старения и разрушения эритроцитов в физиологических условиях, а также при выведении системы крови из равновесия открывает возможности правильной интерпретации нарушений в системе крови при различных заболеваниях /5/.

Обширный фактический материал, накопленный в последнее время свидетельствует о важной роли гликопротеидов в процессах созревания, старения и элиминации эритроцитов /14,16,51,88-90,135, 145,168,179/.

Гликопротеиды эритроцитов являются антигенными детерминантами, группоспецифическими веществами, участвуют в рецепторных функциях, иммунных механизмах агглютинации и лизиса, являются важнейшими мембранными ферментами. Углеводные фрагменты гликопротеидов на поверхности эритроцитов образуют высокоэластичную, динамичную структуру - гликокаликс. При старении эритроцитов происходит десиалирование углеводных фрагментов гликокаликса, отщепление углеводов и гликопептидов, что в конечном итоге приводит к появлению способности связывать особый аутологичный иммуноглобулин (3- /1^ &/. Такие "меченые" б- эритроциты узнаются макрофагами и элиминируются из циркуляции /51,156,157/.

Основным гликопротеидом эритроцитов у большей части млекопитающих является гликофорин, на долю которого в эритроцитах человека приходится 10% мембранных белков. Изменению углеводных фрагментов гликофорина долгое время отводилась ведущая роль в реализации механизма старения эритроцитов, поскольку предполагалось, что измененные углеводные структуры гликофорина в старых

- 6 эритроцитах являются рецепторами 1с| (3-. Однако, факт существования у ряда млекопитающих эритроцитов, лишенных гликофорина, но являющихся нормально живущими, не позволял считать этот вопрос окончательно решенным.

Согласно последним данным /157/, рецептором особого аутологич-ного (3- служит белок - анкирин. Анкирин расположен на эндоплазматической поверхности мембраны и выполняет роль связующего звена между цитоскелетными элементами и анионтранспортным комплексом. Обнажение анкирина для рецепции б- возможно только при деструкции анионтранспортного комплекса - основного интегрального белка, а в эритроцитах ряда млекопитающих и важнейшего гликопро-теида мембран. В литературе отсутствуют сведения об изучении структурных и функциональных особенностей анионтранспортного комплекса при старении эритроцитов. Между тем, важно знать, какие изменения происходят с белком транспорта анионов при старении, поскольку, до определенного момента он экранирует анкирин и препятствует рецепции специфического б-. Наиболее удобным объектом для этих целей, очевидно, могут служить эритроциты, лишенные гликофорина.

Несмотря на то, что рецептором аутологичного & является анкирин, роль гликопротеидов в реализации механизма старения остается чрезвычайно важной; Наличие гликокаликса и сиаловых кислот защищает мембрану от протеолиза, обеспечивает стабильность рецеп-торных зон и антигенных детерминант эритроцитов.

При изучении гликопротеидов основное внимание традиционно уделяется исследованию состояния углеводного фрагмента, содержания сиаловых кислот; при этом без - внимания остаются белковые компоненты гликопротеидов, спектр и функциональная активность ферментов гликопротеидной природы.

В литературе отсутствуют сведения о комплексном исследовании гликопротеидов, сочетающем в себе одновременно изучение их структурных и функциональных параметров. Не выяснен вопрос, -является ли изменение гликопротеидов при старении результатом действия случайных факторов при циркуляции эритроцитов в кровяном русле, или оно закономерно и неизбежно.

Цель и задачи исследования. Целью работы было комплексное изучение гликопротеидов при старении эритроцитов, продуцированных в условиях нормального и напряженного эритропоэза для выяснения их роли в реализации механизма старения эритроцитов.

Исходя из этого в задачи исследования входило изучение белкового, гликопротеидного спектра, иммунных эритрограмм, ферментативной активности основного гликопротеида -НСОд-АТФазы, а также М^-АТФазы и №а-К-АТФазы - ферментов гликопротеидной природы во фракциях молодых, старых клеток и общей эритроцитарной массе в условиях нормального и напряженного эритропоэза, вызва-ного острой одноразовой кровопотерей.

Научная новизна.Впервые было проведено изучение гликопротеидного спектра, иммунных эритрограмм, активности НСОд-АТФазы - важнейшего интегрального белка и гликопротеида мембраны эритроцитов, участвующего в транспорте углекислого газа, а также Мд-АТФазы при старении эритроцитов, продуцированных в условиях нормального эритропоэза. Новым явилось изучение всех перечисленных параметров при старении эритроцитов, продуцированных в условиях напряженного эритропоэза, вызванного острой, одноразовой кровопотерей. Впервые проведено комплексное исследование всех пречисленных параметров на одном объекте.

Теоретическая и практическая ценность работы. В настоящей

- 8 работе показано наличие комплекса изменений, касающихся мембранных гликопротеидов, включающих изменения гликопротеидного спектра, антигенных детерминант, активности важнейших ферментов гли-копротеидной природы при старении эритроцитов, образованных в условиях нормального и напряженного эритропоэза. Полученные результаты являются одним из недостающих звеньев в расшифровке механизмов старения эритроцитов, продуцированных при нормальном и напряженном эритропоэзе.

Выявление факторов, обуславливающих снижение жизнеспособности эритроцитов, открывает возможности коррекции нарушений, возникающих в системе красной крови при различных заболеваниях.

Материалы диссертации используются при чтении спецкурсов биохимии студентам Красноярского государственного университета и на медико-биологическом факультете Томского мединститута.

Методики, изложенные в диссертации, поставлены на кафедре биохимии Красноярского государственного университета и выполняют-* ся студентами на большом биохимическом практикуме, а также в ходе курсовых и дипломных работ.

Тема диссертации утверждена ученым советом биолого-химического факультета Красноярского университета. Диссертационная работа выполнена в соответствии с планом научных работ кафедры биохимии Красноярского университета и является разделом темы, -"Отражение эволюционных закономерностей эритропоэза в онто- и филогенезе, 811.00927. Тема входит в Координационный план научно-исследова гельских работ АН СССР на 1981-1985 г. по решению научно-технической проблемы "Физиология человека и животных" - 2.35, и в Программу фундаментальных исследований АН СССР по проблеме "Гомеостаз".

Основные положения, выносимые на защиту;

I. Нарушения гликопротеидных компонентов являются решающими

- 9 в ограничении сроков жизни и ускоренной элиминации из кровяного русла эритроцитов, продуцированных в условиях нормального и напряженного эритропоэза, вызванного острой кровопотерей.

2. Молодые эритроциты, продуцированные при напряженном эритропоэзе являются качественно иными по гликопротеидному спектру, антигенным детерминантам, активности ферментов глико-протеидной природы.Степень напряженности эритропоэза определяет структурное и функциональное состояние гликопротеидов в эритроцитах, образованных после кровопотери.

3. Молодые эритроциты, образованные в условиях нормального эритропоэза характеризуются продукционной однородностью антигенных детерминант, старые - однородностью изменений исходных ан тигенных детерминант.

- 10

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Романова, Елена Михайловна

- 116 -выводы

1. При старении эритроцитов, образованных в условиях нормального эритропоэза, происходит изменение гликопротеидного спектра, лежащее в основе уменьшения активности ферментов гликопроте-идной природы и изменения антигенной специфичности клеток.

2. Установлено, что молодые эритроциты характеризуются продукционной однородностью антигенных детерминант, старые эритроциты - однородностью изменений исходных антигенных детерминант.

3. Старение эритроцитов сопровождается снижением активности основного гликопротеида - НСОд-АТФазы, а также уменьшением активности Мд-АТФазы и Ма-К-АТФазы.

4. Глубокие изменения антигенных детерминант и гликопротеидного спектра происходят на поздних стадиях старения клетки.

5. Впервые показано, что молодые эритроциты, продуцированные при напряженном эритропоэзе, вызванном острой кровопотерей, являются качественно иными по гликопротеидному спектру и антигенным детерминантам, а также характеризуются уменьшением доли интегральных белков при увеличении цитоскелетных.

6. Степень напряженности эритропоэза определяет гликопроте-идный, белковый спектры эритроцитарных мембран, а также активность ферментов гликопротеидной природы.

7. Не исключена возможность частичной репарации углеводных фрагментов анионтранспортного комплекса при циркуляции в кровяном русле молодых эритроцитов, продуцированных после кровопотери.

- 108 -ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Гликопротеиды являются важными структурными и функциональными компонентами клеточных мембран эритроцитов. К гликопротеидам относятся группоспецифические вещества эритроцитов, антигенные детерминанты, рецепторы для вирусов, токсинов, растительных лек-тинов. Важнейшими гликопротеидами мембран эритроцитов являются АТФазные системы - анионтранспортная АТФаза, М^-АТФаза, Ма-К-АТФ-аза, а также системы транспорта моносахаридов и воды.

Углеводные фрагменты мембранных гликопротеидов образуют на внешней поверхности эритроцитов высокоэластичную, динамичную структуру - гликокаликс. Гликокаликс обладает значительным экранирующим эффектом, наличие углеводного фрагмента защищает мембрану от воздействий токсических веществ, температурного фактора и протеолиза; десиалирование открывает возможности протеолиза мембранных гликопротеидов и белков.

Десиалирование молодых эритроцитов - процесс обратимый, поскольку при отщеплении сиаловой кислоты до определенного критического уровня /под действием сывороточных и тканевых нейраминидаз/ печень способна к репарации возникающих нарушений. При длительной циркуляции в кровяном русле у старых эритроцитов происходит десиалирование ниже критического уровня, при котором "ремонт" гликока-ликса в печени невозможен,- это является первичным изменением антигенных детерминант. Первичные изменения антигенных детерминант индуцируют цитотоксическую активность нормальных лимфоцитов-киллеров, приводящую к появлению вторичных изменений антигенных детерминант. Вторичное изменение антигенных детерминант выражается в обнажении рецептора для связывания особого аутологичного Такие "меченые" эритроциты узнаются и элиминируются из цир

- 109 куляции в результате эритрофагоцитоза макрофагами. Рецептором иммуноглобулина (3- в старых эритроцитах служит анкирин. Как выяснилось, анкирин играет двойную роль в мембране эритроцитов: во' первых, это связующее звено между цитоскелетом и трансмембранными белками, во вторых, - рецептор 1с| С-. В молодых эритроцитах рецептор находится в замаскированном состоянии, в старых - обнажается. Обнажение анкирина в старых эритроцитах, очевидно, связано с деструкцией анионтранспортного белка, который экранирует рецептор в молодых эритроцитах.

Анионтранспортный комплекс - основной белок, а в эритроцитах кролика и важнейший гликопротеид-изучен мало, хотя участвует в обеспечении основной функции эритроцитов - газообмена. Целью данной работы было исследование структурных характеристик /антигенных свойств/, гликопротеидного спектра, функциональной активности основного гликопротеида -НСОд-АТФазы, а также ферментов гликопротеидной природы М^-АТФазы, Ма-К-АТФазы и белкового спектра мембран эритроцитов кроликов при старении клеток, образованных в условиях нормального и напряженного эритропоэза, вызванного острой кровопотерей. В литературе отсутствуют сведения по поводу изучения перечисленных параметров при старении эритроцитов.

Изучение антигенных характеристик проводилось методом иммунных эритрограмм. Гликопротеидный и белковый спектры эритроци-тарных мембран исследовались методом электрофореза в ПААГ при окраске периодат-Шифф реагентом и кумасси синим соответственно.

В качестве показателя функциональной активности был избран основной гликопротеид мембран эритроцитов кролика - НСО^-АТФаза, играющая важную роль в осуществлении основной функции эритроцитов - газообмена, а, также Мд-АТФаза, участвующая в поддержании

- но формы эритроцита, и На-К-АТФаза, обеспечивающая электрохимический градиент ионов на мембране эритроцитов.

Изучение гликопротеидов во фракциях молодых, старых клеток и общей эритроцитарной массе у интактных кроликов обнаружило выраженные изменения всех исследованных параметров.

Гликопротеидный спектр мембран во фракциях молодых эритроцитов представлен 12 компонентами, 6 из которых являются минорными. Обнаруженные минорные зоны во фракции молодых клеток могут быть недостроенными гликопептидами основных гликопротеидов эритроцитарной мембраны. Окончательная достройка углеводных фрагментов ретикулоцитов и наиболее молодых эритроцитов производится сиалил-трансферазами и гликозилтрансферазами печени при поступлении клеток в циркуляцию.

Исследование гликопротеидного спектра в общей эритроцитарной массе обнаруживает те же самые компоненты, что и во фракции молодых клеток, при этом доля минорных зон на денситограмме общей эритроцитарной массы менее выражена, чем во фракции молодых эритроцитов.

Электрофоретическая картина во фракции старых клеток значительно отличается по гликопротеидному спектру от обнаруженной в общей эритроцитарной массе и во фракции молодых клеток. При одинаковой белковой нагрузке'на гель гликопротеиды старых эритроцитов окрашиваются значительно слабее, чем во фракции молодых кле-. ток и общей эритроцитарной массе. Это сопровождается уменьшением количества зон до 2, которые расплываются по всей длине геля. Нечеткий, размытый электрофоретический профиль во фракции старых клеток, очевидно, обусловлен потерей заряда мембранными гликопро-твидами за счет десиалирования и уменьшения количества углеводов в гликопептидах.

- III

При циркуляции эритроцитов возможно нарушение углеводных фрагментов гликокаликса, печень, до определенного возраста клетки, способна к репарации этих нарушений. При этом, решающее значение имеет количество сиаловой кислоты и структурное состояние мембраны. При отщеплении сиаловой кислоты ниже критического уровня /50%/ репарация углеводных компонентов гликопротеидов становится невозможной /88-90/. Белковая часть гликопротеидов с потерей сиаловой кислоты становится доступной для действия протеолитических ферментов, в результате чего происходит отщепление гликопептидов.

Анализ иммунных эритрогрздлм с применением методов математической статистики свидетельствует об однородности антигенных детерминант молодых эритроцитов. Это, в свою очередь, предполагает продукционную однородность клеток, образованных в условиях нормального эритропоэза.

Сравнительный анализ иммунных эритрограмм фракций молодых и старых клеток у интактных кроликов и оценка различий между двур мя гемолитическими процессами по критерию X свидетельствует о том, что различия иммунных эритрограмм молодых и старых эритроцитов не являются случайными, а носят закономерный характер. В характере гемолитической кривой старых клеток находит отражение'' специфическое изменение антигенных характеристик эритроцитов при старении, причем, это изменение носит закономерный характер.

Анализ гемолитических кривых старых клеток, на соответствие нормальному закону распределения позволил установить,что изменения антигенных свойств при старении происходят однозначно у всей популяции клеток и являются результатом влияния постоянно действующих факторов при циркуляции эритроцитов в кровяном русле.

Подтверждением изменения антигенных свойств при старении эритроцитов, продуцированных при нормальном кроветворении, являют

- 112 ся результаты экспериментов с использованием истощенного гемолизина, Исследование активности ферментов гликопротеидной природы во фракциях молодых, старых клеток и общей эритроцитарной массе показало, что в процессе старения эритроцитов активность ферментов резко снижается. Причиной снижения активности АТФаз может быть как изменение; количества молекул фермента, так и изменение их каталитической способности.

Исследованные АТФазы являются интегральными белками, а относительное содержание этих белков при старении не уменьшается, следовательно, можно предполагать, что уменьшение активности ферментов не связано с уменьшением их количества в мембране. Более вероятной причиной снижения активности могут быть нарушения в молекуле фермента, поскольку, было обнаружено изменение гликопротеидного спектра и антигенных детерминант при старении эритроцитов нельзя исключить нарушений белкового компонента, возникающих в результате протеолитических процессов.

В пользу предположения о влиянии структурных изменений углеводного фрагмента на каталитические способности АТФаз свидетельствуют работы, обнаружившие снижение активности этих ферментов при взаимодействии мембран эритроцитов: с антителами /81/.

Газообмен - является основной функцией эритроцитов, поэтому значительное уменьшение активности НСОд-АТФазы предполагает снижение транспорта С0£ старыми эритроцитами.

Снижение активности №-К-АТФазы может повлечь нарушение ионного гомеостаза, а снижение активности М^-АТФазы - : увеличение хрупкости мембраны.

Поскольку системы, осуществляющие транспорт катионов, сохранение формы эритроцитов и обеспечивающие высокий уровень деформируемости, - рассматривающиеся как вспомогательные для вы

- из полнения основной функции эритроцитов: - газообмена /81/, следовательно, уменьшение активности этих ферментов в конечном итоге сказывается на функции газообмена.

Сравнительное., изучение биохимических и физиологических параметров при старении эритроцитов, продуцированных в условиях нормального и напряженного эритропоэза позволяет оценить значение этих факторов в механизме старения клетки.

Изучение гликопротеидов при старении эритроцитов, продуцированных в условиях напряженного эритропоэза свидетельствует о том, что эти клетки имеют измененный гликопротеидный спектр. Степень напряженности эритропоэза оказывает существенное влияние на глико-пртеидный спектр.

Наиболее глубокие изменения гликопротеидного спектра наблюдаются но фракции молодых клеток на 7 сутки после кровопотери в-: период высокого ретикулоцитоза; на 20 сутки эти изменения менее выражены. Уменьшается количество гликопротеидных зон, появляются низкомолекулярные фракции с измененным количеством углеводов в них.

Молено предполагать, что изменение гликопротеидного спектра обусловлено нарушением биосинтеза гликопротеидов в результате, утраты части терминальных делений эритроидной клетки, характеризующихся наиболее интенсивным синтезом трансмембранных белков при ускоренном созревании клеток после кровопотери.

Исследование белковых компонентов в условиях напряженного = эритропоэза обнаружило преобладание доли цитоскелетных элементов над интегральными белками. Полученные результаты являются подтверждением теории, предполагающей перескоки терминальных делений, характеризующихся интенсивным синтезом интегральных белков при ускоренном созревании эритроидных клеток.

Изучение гликопротеидного спектра общей эритроцитарной массы

- 114 и фракции старых клеток в. различные периоды после кровопотери показало, что при циркуляции эритроцитов, продуцированных в условиях напряженного эритропоэза, очевидно, происходит достройка углеводных компонентов, поскольку, выявлена некоторая нормализация гликопротеидного спектра во фракциях старых эритроцитов.

Эритроциты, образованные в условиях напряженного эритропоэза, характеризуются пониженной активностью НСОд-АТФазы и М^-АТФазы. Поскольку доля интегральных белков снижается в той же мере, можно предполагать, что уменьшение активности АТФаз обусловлено уменьшением количества молекул ферментов в мембране; также ■ нельзя исключить влияния нарушений углеводных компонентов на активность ферментов.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Романова, Елена Михайловна, Красноярск

1. Авраамова T.B.,Боровкова Г.И. Альдолаза эритроцитов, продуцированных при нормальном и напряженном эритропоэзе.-В кн.: Биофизика, физиология и патология эритрона.Красноярск,1974, с.245-249.

2. Авраамова Т.В.,Боровкова Г.И.,Титова Н.М. Малатдегидрогеназа эритроцитов, продуцированных в различных условиях кроветворения. -В кн.:Анализ регуляции в системе красной крови.Красно-ярск,197 5,с.175-160.

3. Авраамова Т.В.,Титова Н.М.,Радионов В.Н. Соотношение изофер-ментов лактатдегидрогеназы в эритроцитах, образованных в различных условиях эритропоэза.-В кн.:Анализ регуляции в системе красной крови.Красноярск,1975,с.181-189.

4. Ашкинази И.Л. Разрушение эритроцитов.-В кн.Физиология системы крови, физиология эритропоэза.Л.,1979,с.274-296.

5. Баркова Э.Н. Роль эритропоэтина в регуляции эритропоэза.-В кн.: Физиология системы крови, физиология эритропоэза.Л,,1979,с.97-112.

6. Баркова Э.Н.,Петров A.B. Ультраструктура эритрона.-В кн.: физиология системы крови, физиология эритропоэза.Л.,1979, с.4Ь67.

7. Белобров П.И. Структурные изменения гемоглобина при длительном функционировании.-В кн.-.Анализ регуляции в системе красной крови.Красноярск,197 5,с.150-161.

8. Беляев М.Я. Способ денситометрирования полиакриламидных гелей .-Лаб. дело,1980,К,с.336-339.

9. Бергельсон Л.Д. Мембраны, молекулы, клетки.-М.:Наука,1982.-183с.

10. Болдырев A.A. Na-K -зависимая АТФаза как олигомерная система. -Биологическая химия :Итоги науки и техники,1982,Т.17,с.75-146.

11. Боровкова Г.И. Содержание холестерина в эритроцитах, образованных в условиях нормального и напряженного эритропоэза.

12. В кн.:Механизмы управления размножением и дифференцировкой клеток животных тканей.Красноярск,1973,с.194.

13. Бриллиант М.Д.,Воробьев А.И. К вопросу о фракционировании эритроцитов по возрастным признакам.-В кн.:Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов.Красноярск,1961,с.62-65.

14. Брон С. Иммунохимия белков мембраны эритроцита.-В кн.:1-Сов-Швейц симпоз.Биолог мембраны: структура и функции, Тбилиси,1979.Тез.докл.,М.,1979,с.43.

15. Бушнева И.А.,Иващенко А.Т. Свойства мембраносвязанной HCOg-АТфазы эритроцитов.-Изв. АН КазССР.Сер.биол.,1981,P3,c.43-46.

16. Видершайн Г.Я. Биохимические основы гликозидозов.-М.Медицина,1980.

17. Воробьев А.И.»Бриллиант М.Д. О разных популяциях эритроцитов при некоторых анемических состояниях.-В кн.:Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов.Красноярск,1961,с.226-234.

18. Гааль Э.,Медьяши Г.,Верецкеи Л. Электрофорез в разделении биологических макромолекул.-М.:Мир,1982,-446с.

19. Габриэлян Н.Д. Гликозилтрансферазные системы биосинтеза ди-сахаридов, гликозидов и олигосахаридов.-В кн.:Успехи биологической химии.-М.:Наука,1967,Т.8,с.168-193.

20. Гительзон И.И.,Терсков И.А. Неоднородность эритроцитов и ее значение для исследования качественного состава красной крови.-В кн.¡Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов .Красноярск,1960,с.55-61.

21. Гительзон И.И.Дереков И.А. Пути исследования регуляции в системе красной крови.-В кн.:Биофизика, физиология и патология эритрона.Красноярск,1974,с.3-10.

22. Гительзон И.И.,Терсков И.А. Распределение эритроцитов по стойкости в связи с физиологическим состоянием системы красной крови.-В кн.гВопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцит ов .Красноярск , 1960 , с . 7 I -84 .

23. Горбунова Н.А. Продолжительность полужизни эритроцитову собак при кровопотерях различной тяжести.-Патол.физиол. и эксп. тер. ,1968,Ш,с.58-59.

24. Горизонтов П.Д. Закономерности неспецифичной реакции кроветворных органов на действие чрезвычайных раздражителей.-Арх.патол. ,1973,т.35,№8,с.3-п.

25. Готтшалк А. Гликопротеины.ТД,М. :Мир, 1969.-304 с.

26. Готтшалк А. Гликопротеины.Т.2,М.:Мир,1969.-300 с.

27. Григорьев Г.П. Электрофоретическое исследование мембранных белков эритроцитов разного возраста.-Вопр.мед.химии,1981, Т. 27 с. 91-96.

28. Данн М.,Мэдди Э. Методы анализа мембранных белков.-В кн.: Биохимическое исследование мембран.М.,1979,с.176-222.

29. Демченко А.П.,0рловскаяН.Н. Изменения структуры и функции белков при старении и их возможные"механизмы.-Успехи соврем.- 120 "биол.,1981,Т.92,№2,с.180-197.

30. Деревицкая В.А. Химия гликопротеидов.-В кн.:Успехи биол. химии.-М.:Наука,1967,Т.8,с.168-193.

31. Довгий И.Е.,Фоменко Б.С.,Акоев И.Г. К механизму нарушения экранировки поверхности белковых аминогрупп эритроцитов при действии радиации.-Радиобиология,1981,Т.21,№5,с.765-768.

32. Иващенко А.Т. Механизм влияния анионов на активность адено-зинтрифосфотаз.-Науч.докл.высш.школы.Биол.науки,1981,N7,с.5-15.

33. Иващенко А.Т. Некоторые свойства аниончувствительной АТФазы э ритроцит ов.-Вопр.мед. химии,1980,Т.26,№5,с.668-671.

34. Иващенко А.Т.,Бушнева И.А. Выделение и свойства аниончувствительной аденозинтрифосфатазы из мембран эритроцитов.-Биохимия ,1981,Т.46,№3,с.486-488.

35. Иващенко А.Т. Аниончувствительная АТФаза мембран эритроцитов крысы.-Биохимия,1978,Т.43,Р6,с.1086-1089.

36. Иващенко А.Т. Исследование свойств аниончувствительной АТФазы эритроцитов.-Вестн. АН КазССР, 1977 ,К°-8,с.68-70.

37. Игнатенко Т.В.,Поэтова В.Т.,Понамаренко П.Д. Изменение гемоглобина при старении эритроцитов.-В кн.:Анализ регуляции в системе красной крови.Красноярск,1975,с.168-174.

38. Иржак Л.И. К морфологии эритроцитов млекопитающих в связи с возрастными изменениями красной крови.-В кн. ¡Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов.Красноярск,1960,с.485-493.

39. Иржак Л.И. Газотранспортная функция эритроцитов в онтогенезе.-В кн.-.Физиология системы крови, физиология эритропоэза. Л. ,1979,с.233-251.

40. Иржак Л.И. К проблеме клеточного полиморфизма.-В кн.:Биофизи- 121 ка, физиология и патология эритрона.Красноярск,1974,с.3-10.

41. Казначеев В.П.,Пестовская Л.Г.,Скальская Е.А. Изучение гемолиза эритроцитов в связи с влиянием гепарина.-В кн.вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов.Красноярск, i960,с.251-261.

42. Ковров Б.Г. Свойства гемоглобина как функция его возраста.-В кн. :Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов. Красноярск,1961,с.65-77.

43. Козлова Н.М.,Слабожанина Е.И.,Воробей A.B.,Черницкий Е.А. Температурные переходы спектрина в растворе и в эритроцитарных мембранах.-Биофизика,1979,Т.24,Р6,с.IIII-II13.

44. Кольтовер В.К. Надежность ферментативной защиты клетки от супероксидных радикалов и старение.-Докл. АН СССР,1981,Т.256, М, с. 199-202.

45. Кольтовер В.К. Применение метода спинового зонда в исследовании биологических мембран.-Усп.биол. химии,1974,Т.ХУ,с.235-255.

46. Котык А.,Яначек К. Мембранный транспорт.-М. :Мир, 1980 .-341 с.

47. Кук Дж. Методы анализа углеводов мембран.-В кн.:Биохимическое исследование мембран.М.,1979,с.254-310.

48. Лакин Г.Р. Биометрия.-М.:Высш. школа,1973.-343 с.

49. Левин Г.Я.»Шереметьев Ю.А. Роль N-ацетилнейраминовой кислоты и отрицательного заряда эритроцитов в их агрегации.-Пробл. гематол. и переливания крови,1981,Т.26,№6,с.6-8.

50. Лодиш Х,,Ротмен Дж. Сборка клеточных мембран.-В кн.:Молекулы и клетки.М.,1982,вып.7,с.149-176.

51. Лутц Х.У.,Кей М.М.Б. Удаление стареющих эритроцитов человека из кровообращения. Рецепторный белок для аутологичного Iq G. -В кн.:1-й Сов-Швейц симпоз.Биол. мембраны: структура и функ- 122 ции: Тез.докл. »Тбилиси, 1979,М. ,1979,с.46.

52. Маурер Г. Диск-электрофорез.-М.:Мир,1971.-247 с.

53. Медведев Л.Н. ,Авраамова Т.В. Содержание К, К1а АТФаз в эритроцитах анемизированных кроликов.-Изв. СО АН СССР. Сер. биол. наук,1974,вып.3,№15,с.155-158.

54. Методы биохимических исследований.-Л.:Изд-во ЛГУ,1982.-272 с.

55. Мэдди Э.,Данн М. Солюбилизация мембран.-В кн.:Биохимическое исследование мембран.-М.,1979,с.160-173.

56. Плохинский Н.А. Биометрия.-Новосибирск,1961.-346 с.

57. Поэтова В.Т. Изменения в качественном составе эритроцитов, продуцированных при напряженном эритропоэзе.-Дис.канд. мед.наук.-Красноярск,1965.- 215 с.

58. Поэтова В.Т.,Гительзон И.И.,Терсков И.А. Изменения в качественном составе эритроцитов, продуцированных при напряженном эритропоэзе.-В кн.:Вопросы биофизики, биохимии и патологииэ рит роцит ов.М.:Наука,1967,с.67-7 5.

59. Поэтова В.Т.,Гительзон И.И.,Терсков И.А. К вопросу о механизме иммунного гемолиза.-В кн.:Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов.М.,1967.

60. Поэтова В.Т.,Терсков И.А. Фотоэлектрический метод количественного титрования комплемента и гемолизина.-В кн.:Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов.М.,1967.

61. Пухова Я.И. Аутоиммунный клеточный механизм физиологического- 1*3 разрушения эритроцитов.-Новосибирск,1979,136 с.

62. Пухова Я.И. Механизм и природа гемолиза в норме и при экстремальных воздействиях.Красноярск /препринт/,1977.-17 с.

63. Пухова Я.И. О клеточных факторах аутоиммунитета в механизме регуляции эритропоэза.-В кн.:Радиационная микробиология и иммунология.М.,1977,с.57.

64. Пухова Я.И.,Гительзон И.И.,Терсков И.А. Аутоиммунный гемолиз как стереотипная физиологическая реакция при эритропоэзе.-В кн.:Анализ регуляции в системе красной крови.Красноярск,1975,с.139-145.

65. Пухова Я.И. ,Гительзон И.И. Дереков И.А. О роли аутоиммунных реакций в механизме действия кобальта на эритропоэз.-Изв. СО АН СССР. Сер.биол. наук,1975,Р5,вып.I,с.114-117.

66. Твердислов В.А.,Резаева М.Н.,Тихонов А.Н.,Лобышев В.И. О физико-химических принципах распознования ионов натрия и калия №-К-насосом мембран.I. Влияние органических веществ на ионную специфичность К-АТФазы.-Молекул.биол.,1980,Т.14, №6,с.1362-1371.

67. Резникова Л.С. Комплемент и его значение в иммунологических реакциях.М.,1967.

68. Рубина Х.М. Биохимия эритроцитов.-В кн.:Физиология системы крови, физиология эритропоэза.Л.,1979,с.97-112.

69. Старинова Т.Т.,Доррер Г.А. Закономерности эритропоэза при острой постгеморрагической анемии.-В кн.:Анализ регуляции в системе красной крови.Красноярск,1975;с.15-32.

70. Старинова Т.Т.»Макарова В.II. Зависимость интенсивности эритропоэза и времени восстановления эритроцитарного уровня от глубины острой кровопотери.-В кн.:Биофизика, физиология и патология эритрона.Красноярск,1974,с.44-50.- 124

71. Терентьева Э.И.»Федоров H.A.»Горбунова H.A. Об изменении субмикроскопической организации эритроцитов после острой кровопотери у собак.-Бюллетень экспериментальной биологии и медицины, 1970 ,№9, с. 106-109.

72. Тимирбулатов P.A.»Селезнев Е.И. Особенности перекисного окисления липидов в биологических мембранах с различным соотношением белковых компонентов.-В кн.:Сравнит. биохимия обмена веществ у животных.Куйбышев,1980,с.16-21.

73. Туманова С.Ю. Роль гликопротеинов и гликолипидов в межклеточных взаимодействиях.-Биохимия,1978,Т.43,№3,с.387-398.

74. Ужанский Я.Г. 0 механизме регенерации эритроцитов.-В кн.: Биофизика, физиология и патология эритрона.Красноярск,1974, с.35-43.

75. Ужанский Я.Г. Стресс и гемолиз.-Проблемы гематологии и переливания крови,1973,PII,с.13-15.

76. Ужанский Я.Г. Физиологические механизмы регуляции эритропоэза. -М. :Медицина,1968.

77. Фрайфельдер Д. Физическая . биохимия.-М.:Мир,1980.-582 с.

78. Хрипач Н.Б. Закономерности реакции эритроцитарного звена системы крови на многократные возмущения кровопотерей.-В кн.: Анализ регуляции в системе красной крови.Красноярск,1975,с.83-89.

79. Хрипач Н.Б.,Макаров В.П.Дереков И.А. 0 закономерностях реакции эритроцитарного звена на возмущение кровопотерей.

80. В кн.:Биофизика, физиология и патология эритрона.Красноярск, 1974,с.55-63.

81. Черницкий Е.А.,Воробей A.B. Структура и функции эритроцитар-ных мембран,.-Минск, 1981.-215 с.

82. Ahmad F., McPhil P. The intrinsic viscosity of glycoproteins. Int. J.Biochem., 1980, v 11, N 2,p. 91-96.

83. B3. Anderson J.M., Tyler G.M. Stable of spectrin phosphorylation . does not affect erythrocyte shape or spectrin binding to erythrocytes membranes. -J. Biol. Chem.,1980,v.255,n 4,p.1295-1265.

84. Atkinson M.A.L., Morrow J. S. ,Marchesi V.T. The polymeric state of actin in the human erythrocyte cytosleleton.-J.Cell Biochem.,1982, v.18, N 4, p. 143-155.

85. Au K.S. Relationship between rabbit erythrocyte membrane ani-on-sensitive Mg2± ATPase and ( Ca2t Mg2) ATPase.-Int. J. Biochem., 1979, V.10, N 8, p. 687-689.

86. Bartosz G. Aging of the erythrocyte. IV. Spinlabel studies of membrane lipids,protein and peimeability.-Biochim. et biophys acta, 1981, V. 644, N 1, p, 69-73.

87. Bartosz G., Szabo G., Szollosi J., Damjanowich S. Aging of the erythrocyte. IX. Fluorescence studies on changes in memebrane properties.-Mech. Ageing and Develop.,1981,V.16, N 3,p.265-274

88. Balduini C.,Brovelli A., Balduini C.L. Accari E. Structural modifications in membrane glycoproteins during the erythroct-te life-span.-Ric.clin e lab.,1979, V.9, N1, p. 3-22.

89. Balduini C.,Brovelli A.,Duini C.L.,Airoldi J. Reversible and irreversible structural modifications of erythrocyte membrane.

90. Balduini C.L., Sinigaglia F.,Ascari E., Balduini C. Ageing of rabbit red cells in vitro: membrane modifications and their possible role in red cell survival in vivo.-Acta haematol., 1981, 65, N 4, p. 263-269.

91. Ballas S.K., Dicorders of the red cell membrane: a reclassification of hemolytic anemias.-Amer. J.Med.Schi, 1978,V276, IT 1,p. 4-22.

92. Ballas S.K., Loodnean A.M., Stoll D.B. Differences in red cell membrane proteins in rhesus monkey erythrocytes.-Comp.Bio chem. and Physiol., 1981, B.68, N 3, p. 421-423.

93. Bennet V., Anlyrin: the membrabe protein wchich attaches human erythrocyte spectrin to the cytoplasmic surface of the plasma membrane J.Supramol Strust. , 1979, IT 3, p. 112-113.

94. Bennet G.D.,Key M.M.B. Homeostatic removal of senescent murine erythrocytes by splenic macrophages. Exp. Hematol., 1981, V.9, N 3, p. 297-307.

95. Bennet V.,Stenbuck P.J. Association between ankyrin and the cytoplasmic domain of band 3 isolated from the human erythrocyte membrane. -J.Biol.Chem.,1980, V.255, N 13, p. 6424 6432.

96. Bennet 7.»Stenbuck P.J. Human erythrocyte ankyrin. Purification and properties. J.Biol. Chem.,1980,V255, N6, p. 2540 - 2548.

97. Bennet V.,Stenbuck P.J. The membrane attachment protein for spectrin in associated with band 3 in human erythrocyte membranes. -Nature,1979, V.280, N 5722, p. 468 473.

98. Bessis M. Red cell shapes. An illustrated classification and its rationale. In: Red cell shape. Eds. M. Bessis R.J.,Weed P.3?.,Leb-lond N.Y. Heidelberg-Berlin,1973, p. 151 - 168.

99. Blank M., Soo L., Ablott R. Erythrocyte membrane proteins: a modified Gorter-Grendel experiment. J.membrane experiment,1979,V. 47, N 2, p. 185 - 193.

100. Branton D. Assessing the molecular basis of cytoskeletonmembrane interactions in erythrocytes. -Eur.J. Cell Biol.,1980,V22,N1,337.- 127

101. Branton D.,Cohen C.M., Tyler J. Interaction of cytoskeletal proteins on the human erythrocyte menbrane. Cell, 1981, V. 24, N 1, p. 24 - 32.

102. Bretscher M.S. Major human erythrocyte glycoprotein spans the cell membrane. -Mat. New. Biol.,1971,N231,p.229-232.

103. Bossi V. Determinants of erythrocyte ageing: a reappraisal. Brit.J.Haematol., 1981, V.48, IT 4, p. 515 522.

104. Bonting S.Z. »Amelsvoort J.M.M.,Pont J.J.H.H. Is anion-sen-sitive ATPase a plasma membrane located transport system.-Acta physiol.Scand., 1978, V.103, NSpec,Suppl., p.329-340.

105. Brovelli A., Pallaveini G., Airoldi G.,Balduini C. Supramo-lecilar assembly of membrane constituents during in vitro ageing of human erythrocytes. Protides Biol.Fluids Proc. 29th Colloq.,Brussels,1981, Y.29, Oxford e.a,1982,p.337-340.

106. Bruno C.,Cuppini R. JJ ruolo dei carboidrabi della membrane eritrocitaria nella determizione della sue proprieta elasti she. Boll.Soc.ital.biol.sper.,1981,n57,9, p. 1031 1036.

107. Cabantchik Z.L. In vivo implantation of membrane proteins: a new tool in membrane transport research. Hoppe-Seyler's Z.physiol.Chem.,1980,V.361, N11, p. 1611.

108. Calvert R.,Bennet P.,Gratzer W. Properties and structural role of the subunits of human spectrin. Eur.J.Biochem., 1980, V.107, N 2, p. 355 - 361.

109. Calvert R.,Ungewickell E.,Gratzer W. A conformational study of human spectrin. Eur.J.Biochem.,1980, V.107, N 2, p. 363-367.

110. Chailley B.,Giraud P.,Claret M., Alterations in human ery-throcyt^shape and the state of spectrin and phospholipid phosphorylation induced by cholesterol depletion. Biochim et biophys.acta, 1981, V.643, N 3, p. 636 - 641.

111. Chailley B.,Giraud P.,Claret M. Human red cell shape and membrane protein phosphorylation: effect of cholesterol depletion. Scand. J. Clin.and Lab. Invest., 1981, V. 41, IT 156, p. 285 - 286.

112. Choy J.M.,Wong S.Z.,Lee C.Y. Changes in surface carbohydrates of erythrocytes during in vivo aging. Biochem.and Biophys,Res.Commun.,1979, V.91, N2, p. 410-415.

113. Clari G.,Nuchielin E.,Moret V. Interrelationships between protein kinases and spectrin phosphorylation in human ery-theocytes. Biochim. et Biophys.acta,1981, V.640, N1, p. 24© -251.

114. Clari G.,Huchieli E.,Zen S,Moret V. MatiU-ration-related change of the proteinkinase activity in the rabbit red blood cells. Biochem. et biophys.acta, 1981, V.677, N 34, p. 403-407.

115. Coetzer T.,Zail S. Membrane protein complexes in GSH-deple-ted red cells. Blood,1980,V.56, ÏÏ2, p. 159-167.

116. Cbhen C.M.,Foley S.P., Binding of actin filaments to red cell membranes stimulated by spectrin and band 4,1» -J.Cell Biol.,1980, V.87,H2, part 2, p. 221.

117. Conrad M.J.,Penniston J.P. Resolution of erythrocyte membrane proteins by two-dimensional electrophoresis. J.Biol. Chem.,1976, N1, V.251, p.253-255.

118. Cornforth J.N.,Pirth,M.E.»Gottshalk A. The synthsis of N-acetylneuraminic acid . Biochem. J.,1958, V.68,p. 5761.

119. Cranez J.A.,Marchesi V.P.,Urnitage J.M. Reversible trifluo-roacetic-induced conformational changes in glycophorin as detected by proton nuclesr magnetic resonance spectroscopy. -Biochim. et biophys. acta,1980,V.595,N 2,p. 235-243.- 129 «

120. Dix J»A.»Verknçan A.S.»Solomon A.K.,Cantley L.C. Human erythrocyte anion exchange site characterised using a fluorescent probe. -ITature,V.282, H 5738, p. 520 -522.

121. Dunbar J.C.»Ralston G.B. Hydrodynamic characterization of the heterodimer of spectrin. Biochem. et Biophys. Acta, 1981, V. 667, N1, p. 177- 184.

122. Eisinger J.,Plorez J.,Salhany J.M., Association of cytosol hemoglobin with the membrane in intact erythrocytes. Proc. Hat.,Acad. Sci.USA Biol.Sci.,1982,7.79,N2, p.408-412.

123. Eitan A.,Aloni B.»Lione A. Unique properties of the camel erythrocyte membrane. II.Organization of membrane proteins. -Biochim. et Biophys. Acta,1976,V.426,1 4, p.647 658.

124. Fairbanks G.,Steck T.L.,Wallash D.F.H. Electrophoretic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane. -Biochemistry,1971, N10, p. 2606 2616.

125. Foxwell B.N.J.,Tanner M.J.A. Z Synthesis of the erythrocyte anion-transport protein. Immunochemical study of its incorporation into the plasma membrane of erythroid cells. Biochem J.,1981, V.195, N1, p. 129-137.

126. Fowler V.,Luna E.J.,Hargreaves W.T.,Branton D.,Taylor D.L. Spectrin attaches F-actin to the cytoplasmic surface of the human erythrocyte membrane. Eur.,J.Cell.Biol.1980, 722, N1., p. 337.

127. Furthmayr H.»Marchesi V.T., Subnint structure of human erythrocyte glycophorin A. Biochemistry,1976, V.15,1T5,P«1137-1144«

128. Furthmayr H. Strucrural analysis of a membrane glycoprotein: glycophorin A. J.Supramol.Struct., 1977,V.7,1T1,p. 121-134.

129. Golan D.E.,Veatch W., Lateral mobility of band 3 in the human erythrocyte membrane studied by fluorescence photobleaching recovery: evidence for control by cytO.skeletal interactions. Proc.,Hat.Acad.Sci.USA Biol.Sci. ,1980,V.77,N5,p.2537-2541.

130. Golovtchenko-Matsumoto A.M. ,0sawa T. Heterogeneity of band 3,the mayor intrinsic protein of human erythrocyte membranes. Studies by crosed immunoelectrophoresis and crossed immuno -affino electrophore si s. J.Biochem.,1980,V87,H3,P»847-854»

131. Goodman S.R. ,Weidner S.A. Binding of spectrin «¿¿^ tetramers to human erythrocyte membranes. J.Biol.Chem.,1980,v.255,U 17, p. 8082 - 8086.

132. Gottschalk A. The chemistry and biology of sialic acids and related substances. University Press,Cambridge, 1960.

133. Gratzer ÏÏ.B., Beaven G.H. Properties of the high-molecular-weight protein (spectrin) from human erythrocyte membranes.-Eur.J.Biochem. ,1975,V.58, ÏT2, p. 403-409.

134. Gratzer W.B. The red cell membrane and its cytoskeleton. -Biochem. J., 1981, V.198, 111, p. 1 8.

135. Gross J., Rap op ort M. Rosenthal S. ,Sy Uni-Rap op ort L. Criteria of maturity and age of red blood cells. Acta biol.med. germ., 1981, V.40, N4-5, p. 665-668.

136. Guidotti G. Membrane Proteins. Annu. Rev.Biochem.,1972,V.41. p. 731 752.

137. Honnea K.,Tomita M.,Hamada A. Partial amino acid sequence of glycophorin from porcine erythrocyte membranes. Biochim.et Biophys. Acta, 1979, V.580, Fl, p. 210-215.

138. Honnea K.,Tomita M.,Hamada A. Amino acid sequence ans attachment sites of oligosaccharide units of porcine erythrocyte glycophorin. J. Biochem. ,1980,V.88,IT6,p. 1679 -I691.- 132

139. Hubbard A.L.,Cohn Z.A. The enzymatic iodination of the red cell membrabe. J.Cell Biol.,1972, N55, p. 390-405.151* Isenberg H. ,KennaJ.G.,GreenN.M.,Gratzer W.B. Binding of hydrophobic ligands to spectrin. FEBS Lett.,1981, V.129, N1, p. 109 - 112.

140. Lars L.,Lundahe P.,Hjerten S. The mayor sialoglycoprotein of the human erythrocyte membrane. Release with a non-ionic detergent and purification.- Biochem. et Biophys.Acta,Biome-nehr.,1976, V.426, U3, p. 526 536.

141. Lee P.M.,Grant C.W.M. Headgroup oligosaccharide of a transmembrane glycoprotein. Can.J.Biochem.,1980,V.58,N10,p. 1197 - 1206.ot

142. Liu S.C.,Palek J., Metabolic dependence of protein arrangement in human erythrocyte membranes. II. Crosslinking ofmag or protein in ghosts from fresh and ATP-depleted resells. Blood,1979, V.54, N5,p. 117 1130.

143. Lodish H.P.,Small B. Membrane proteins synthesized by rabbit reticulocytes. J.Cell Biol.,1975, N 65, p.51 - 64.

144. Lukacovid M.P.»Peinstein M.B.,Sha*ati R.,Perris S.,Purification of stabilized banda 3 protein of the human erythrocyte membrane and its reconstitution into liposomes. Biochemistry, 1981, V.20,N1, p. 3145-3151.

145. Lutz H.V. ,Kay IT.M.B., An age-specific cell antigen is present on senescent human red blood cell membranes. A brief note . Mech. ageing and develop.1981, V. 15, №, p. 65-75.

146. Lux S.E. Dissecting the red cell membrane skeleton. -Nature,- 134 1979, V.281, N 5731, p. 426-429.

147. Marchesi V.T. Amphipathic properties of membrane glycopro-teids. Conf.Biochem.and Physiol.Transp.»Amsterdam e.a., 1974, p. 33-38.

148. Marchesi V.P.,Steers 6. Selective solubilizarion of a protein component of the red cells membrane. Science, 1968, IT 159, p. 203-205.

149. Marchesi V.P. Molecular features of glycophorin A;the major sialoglycoprotein of the human erythrocyte membrane. -Bio-chem.Soc.Trans.,1977,V.5, N11,p. 59.

150. Mircevova L.,Kodicek M. Studu of Mg2+- ATPase. -Studia Biophys., V.85, 1981, N1, p. 27-28.

151. Murayama J.-I.,Takeshita K.,Tomita M.,Hamada A. Isolation and characterization of two f glycophorins from horse erythrocyte membranes. -J.Biochem.,1981, V.89,N5,p.1593-1598.

152. Naelm I.»Marshall P.»Harris J.R. The breakdown producta of spectrin produced by ultrsonication. Biochem.Soc.Trans., 1980, V.8, N1, p.130.

153. Nakao M. ,Na3fcayana T. ,Nagakura K. ,0hta H. Some problems inenzyme determination in red cells mainly due to the membrane structure. Hemoglobin,1980,V.4,N 5-6, P. 707-715.

154. Nakashima H.,Makino S., Purification and characterization of band 3» the major intrinsic membrane protein of the bovine erythrocyte membrane. J.Biochem.,1980,V.84,N3,p.899-910.

155. Nakashina H.,Makino S., State of association of band 3,protein from bovine erythrocyte membrane in nonionic detergent. J.Biochem. 1980, V.88, N4, P- 933-947.

156. Nash G.B.,Wyard S,G. Erythrocyte membrane elasticity in vivo during ageing.- Biochim., . et Biophys.Acta,1981,V. 643, N 2, p. 269-275.

157. Nickson J.K.,Jones M.N. The degradation of band-3protein in Triton Z-100 extracts of the human erythrocyte membrane. Biochem.Soc.Trans.,1980,U3j P* 308-309.

158. Nigg E.Q., Cherry R.J. Dimeric associstion of band 3 in the erythrocyte membrane demonstrated by protein diffusion measurements. Nature,1979, V.277, N 5696, p. 493-494.

159. Nigg E.A.,Cherry R.J. Anchorage of a band 3 population at the erythrocyte membrane surface :protein rotational diffusion measurements. Proc.Nat.Acad.Sci.USA Biol.Sci.,1980, V.77, N 8, p.4702-4706.- 136 • " "

160. Nordi' F.J., Alterations in surfage charge topography in aging red blood cells. Blut., 1980,7.40,114, p. 233-238.

161. Ohnishi S.P.,Barr J.K. A simplified metod of quantitating protein using the beuret and phenol reagents, Analytical Biochem.,1978, 7.86, p. 193-200.

162. Ouinn P.J.,Chapman D. The dynamics of membrane structure. CRC.Crit.Rev. Biochem.,1980,7.8,N1, p.1-117.

163. Pappert G.,Schubert D. Band 3 protein from erythrocyte membranes: self-association in detergent solutions. Biochem. Soc.Trans.1981, 79, N2, p. 249.

164. Pessina G.P.,Paulesu L.,Bossi V. Studies on membrane shedding and vesiculation during erythrocyte ageing. -Ital. J. Biochem.,1979,V.28, N5, p. 415-416.

165. Quist E.E. Regulation of the shape of unsealed erythrocyte .2+membranes by Mg-ATPase and Ca . -Arch.Biochem. and Bio-phys.,1980, 7.203, №, p.123-133.

166. Ralson G.B. Proteins of the camel erythrocyte membrane.

167. Biochim.et biophys. acta, 1975, 7.401, N1, p. 83-94.

168. Ralson G.B. The isolation of aggregates of spectrin from bovine erythrocyte membranes. -Austral J.Biol.Sci., 1975, 7. 28, N3, P. 259-266.

169. Ramjeesingh M.,Laarn A.,Rothstein A. The location of a disulfonic stilbene binding site in band 3,the anion-trans port protein of the red blood cell membrane. Biochim. et

170. Biophys.Acta, 1980, V.399, N1, p. 127-129.

171. Ramjeesingh M.»Grinstein S., Rothstein A. Intrinsic segments of band 3 that are associated with anion transport across red blood cell membranes. • J. Membrane Biol.,1980, V.57, N2, p. 95-102.

172. Reichstein E., Biostein R. Arrangement of human erythrocyte membrane proteins. J.Biol.Chem.,1975,N16, p.6256-6263.

173. Roa G.J.C.,Chyaffe D.,Nadler H.L., Biochem. Biophys. Acta, 1978, N 541, P. 435-444. 205» Roseman S.,Gourdian J.W. et al. Enzymatic synthesis of sialic acid phosphates. Proc.Nat.Acad.Sch.USA., 1961, 1970, V.47, N7, p. 958- 961.

174. Rosenberg S.A.,Guidotti G. The proteins of the erythrocyte membrane; structure and arrangements in the membrane. In: Red cell membrane structure and function.Philadelphia. 1969, p. 93-106.

175. Rorster R.E.,0baid A.L.,Crandall E.D.,Hada N. Cl~and HCO""^ movements across the red blood cell membrane. Biophys. and Physiol.carbon dioxide. Symp.Univ.Regensburf, 1979, Berlin e.a, 1980, p. 285-290.

176. Rotstein A.,Knauf P.A.,Cabantchik Z.J. NAP-taurine,a pho-toaffinity probe for the anion trasport system of thered blood cell. In: Biochemistry of membrane transport. FEBS Symp.N42,eds.Semenza,J•Carafoli E, 1977, p. 317-327.

177. Rudloff Y. ,Dalilem D. Chromatographic separation of derivati-zed spectrin protomers. Protides Biol.Fluids.Proc.26. Co-lloq.,1978, Oxford e.a.,1979, p. 543-546.

178. Salhany J.M.,Cordes K.A.,Gaines E.D. Light-scattering measurements of hemoglobin binding to the erythrocyte membrane for transmembrane effects related to a disulfonic stilbene binding to band 3. Biochemistry.1980,V.19,N7,p. 1447-1454.

179. Sauberman H.,Portier U.,Fairzanks G.,Connor R.J.,SnyderL.M. Red cell membrane in hemolytic disease. Studies on variables affecting electrophoretic analysis. Biochim. et Bio-phys.Acta,1979, V.556,N2,p. 292-313.

180. Sawicka P. Glycoconjugates biosynthesis of plasma membranes of mammalian cells.-Postery.Biochem.,198127, p.157-179.

181. Seaman C.,Wyss S.,Biomelli S. The decline in energetic metabolism with aging of the erythrocyte and its relationship to cell death. -Amer.J.Hematol.,1980, N1, p. 31-42.

182. Shiga T.,Maeda N.,Suda T. The decreased membrane fluidity of in vivo age- human erythrocytes. Aspin label study. -Biochim. et biophys.Acta,1979,V.553, N1, p. 84-95.

183. Stekhoven P.S., Bonting S.L. Transpo rt adenosine triphosphatases: properties and functions. Physiol.Rev.,1981, V. 61, N1, p. 1-76.

184. Strecker G., Montrech J. Glycoproteins et glycoproteintldes. Biochim.,1979,V.61,N11-12, p. 1199-1246.

185. Sturgess J. The structure and biosynthesis of membrane glycoproteins. -Curr. Topics Membranes and Transp. ,1978,N11',p. 11.

186. Suichi Т.»Kobata A., Chemical characterization and distri-' bution of ABO blood group active glycoprotein in human erythrocyte membrabe. The J.Biological Chem.,1976, V.251, N12, p. 3610-3615.

187. Tanner M.J.A. Erythrocyte glycoproteins. Curr. Topica Membranes and Transp.,Vol.11, New-York,e.a.,1978 ,p.278-326.

188. Tanner M. J.A. ,Anstel D.J. The membrane change in En(a-) human erythrocytes. An absence of the mayor erythrocyte sialo-glycoprotein. Biochem.J.,1976, V.153, N2, p.271-277.

189. Tanner MLJ.A.»Williams D.G,Kyte D. The anion-tarnsport protein to the human erythrocyte membrane. Studies on fragments P2%uced by pepsin digestion. Biochem.,J.,1979, V.183, N2, p. 417-427.

190. Tannert Ch.,Rapoport S.M. Mechanism of senescence of red blood cells. Vth European Symposium on basis research in gerontology,Weimar, 9-15 Mai,1976,1977,Schmidt Bruschke, p. 1 -773.

191. Tsuji T.,Irimura P.,0sawa I. The oligosaccharides obtained from band 3, glycoprotein of human erythrocyte membranes. -Glycoconjugates. Proc.5th Int.Symp. Kiel,Sept.1979, Stuttgart 1979,p. 39.

192. Tsuji T.jlrimura P.,0sawa T. The carbohydrate moHlfcy of band 3 glycoprotein of human erythrocyte membranes. Structures of lower molecular weight oligosaccharides. -J.Biol.Chem, 1981, V.256, N20, p. 10497-10502.

193. Tsukita S.,Tsukita S.,Ishikawa H.,Sat© S.,Nakao H. Electron microscope observations on in sity and reconstituted cytoske-letal networks underlying erythrocyte membranes. Eur. J.Cell Biol., 1980,Va22, N1, p. 338.- 141

194. Tyler J.M.,Hargreaves W.R.,Branton D. Purification of two-spectrin-binding proteins:Biochemical and electron microscopic evidence for site-specific reassociation between spectrin and bands 2.1 and 4.1. Proc.Hat.Acad.Sci.,USA, 1979,

195. V.76, ÎT10, p. 5192-51.96.

196. Viret J.»Develoose D.»Testylier G.,Molle D.,Leterrier P. Electrophorese des proteines della membrane erythrocytaire chez le rat genetiquement hypertensi. Trav.Sci.Cherch. Serv.

197. Wallach D.P.H. The dispositions of proteins in the pk plasma membranes of animal cells. Biochim.,Biophys. Acta, 1972, V.265, p. 61-69.

198. White M.D.,Ralston G.B. Purification of a water-soluble2+

199. Mg ATPase from human erythrocyte membranes. - Biochim. et Biophys.Acta, 1980,V.599,N2, p. 569-579.

200. Williams D.G.,Jenkins R.E.,Tanner M.J.A. Structure of the anion-transport protein of the human erythrocyte membrane. Further studies on the fragments produced by proteolytic digestion. Biochem.J.,1979, V.181, N2, p.477-493.

201. Wolosin J.M. A procedure for membrane-protein reconstitution and the functionâl recostitution of the anion transport system of the human erythrocyte membrane. Biochem.J.,1980, V.189, Fl, p. 35-44.