Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Гормональная регуляция синтеза рибулозобисфосфаткарбоксилазы

ВАК РФ 03.00.12, Физиология и биохимия растений

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Павар, Сергей Серафимович

I. ВВЕДЕНИЕ.

П. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1. Введение.

2. Рибулозобисфосфаткарбоксилаза.IX

2.1. Общая характеристика фермента .ц

2.2. Регуляция активности РБФК.

2.3. Контроль содержания РБФК в клетках

3. Гормональная регуляция дифференциации пластид.

4. Изолированные семядоли тыквы как модельная система для изучения гормональной регуляции синтеза белка

Ш. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

I. Модельная система и постановка физиологических экспериментов

2. Обработка семядолей для последующего анализа РБФК

3. Измерение концентрации белка

4. Определение карбоксилазной активности РБФК •

5. Электрофоретический анализ белков

6. Выделение и очистка РБФК из растений тыквы

7. Получение субъединиц РБФК.• •

8. Получение специфических антисывороток.

9. Измерение содержания белка РБФК

10. Введение метки в белки семядолей in vivo.$

11. Измерение скорости включения ^С-аминокислот в полипептиды РБФК и в суммарный растворимый белок семядолей

12. Вариабельность анализов

1У. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

1. Активация роста изолированных семядолей тыквы цитокинином.

2. Влияние цитокинина на активность РБФК

3. Выделение и очистка РБФК из листьев тыквы

Увеличение под действием цитокинина содержания белка РБФК.

5, Анализ влияния бензиладенина на синтез полипептидов РБФК. ЮЗ

5.1. Подавление гормоноиндуцированного роста содержания РБФК циклогексимидом

5.2. Стимуляция цитокинином включения меченых аминокислот в полипептиды РБФК.

5.3. Влияние бензиладенина на поступление ^С-' аминокислот в клетки семядолей . ш

5.4. Сравнительный анализ активации цитокинином синтеза полипептидов РБФК и суммарного водорастворимого белка

5.5. Биосинтез полипептидов РБФК и формирование функционального фермента в семядолях,инкубируемых с бензиладенином.1X

6. Изменение скорости деградации белка - один из возможных путей контроля содержания РБФК в клетках семядолей тыквы.

7. Зависимость формирования РБФК от ингибиторов трансляции.

8. Зависимость вызванного цитокинином роста актив-ностиРБФК от транскрипционных процессов

9. Влияние фузикокцина на активность и содержание

РБФК в изолированных семядолях тыквы

Введение Диссертация по биологии, на тему "Гормональная регуляция синтеза рибулозобисфосфаткарбоксилазы"

Характерной чертой современной биологии является возрастающий интерес исследователей к изучению биологической саморегуляции, в том числе механизмов регуляции физиологических процессов в растениях (Курсанов,1972).

К числу наиболее важных систем, осуществляющих контроль над различными сторонами жизнедеятельности растений, относится гормональная система (Чайлахян,1964; Бутенко,1964; Кулаева, 1973; Кефели,1974; Муромцев,1979; Полевой,Саламатова,1977; Гамбург,1976; Moore, 1979), важное место в которой занимают цитокинины (Кулаева,1967,1973). Гормоны этого типа, подобно другим фитогормонам, оказывают влияние на синтез белкор-фер-ментов (Кулаева и др.,1976; Кулаева,1982).

Интересной и перспективной во многих отношениях системой для изучения регуляции цитокининами синтеза белка может служить биосинтез рибулозобисфосфаткарбоксилазы (РБФК). Особенности биогенеза и важное функциональное значение этого фермента ставят его в особое положение среди растительных белков.

РБФК является олигомерным белком; составляющие его субъединицы кодируются двумя геномами клеток - ядерным и хло-ропластным - и синтезируются, соответственно, в цитоплазме и в хлоропластах ( Ellis, 1981). Сборка белка - олигомера происходит в хлоропластах, где и локализуется этот фермент, катализирующий ключевую реакцию цикла Кальвина. Биосинтез РБФК требует координированного взаимодействия двух геномов, двух белоксинтезирующих аппаратов клетки и представляет собой чрезвычайно интересную модельную систему для изучения регуляции, в том числе и гормональной, кооперативной экспрессии ядерного и пластидного геномов.

Способность цитокининов увеличивать активность РБФК впервые была обнаружена Файерабендом на этиолированных интакт-НЫХ ИЛИ лишенных корней проростках РЖИ ( Peierabend, 1969, 1970) и затем неоднократно отмечалась для различных чувствительных к экзогенному цитокинину объектов (Романко и др.,1976; Treharne et al., 1970; Harvey et al., 1974), в ТОМ числе изолированных семядолей тыквы (Хохлова и др.,1978). Файерабенд и де Боер показали, что цитокинин вызывает не только стимуляцию активности РБФК, но и увеличение содержания этого белка в клетках ( Peierabend, de Boer, 1978).

Вместе с тем, оставалось неясным, происходит ли это за счет усиления синтеза или задержки распада фермента. Не было выяснено, влияет ли гормон на активность уже имеющихся в клетках молекул фермента.

В связи с этим, цель данной работы состояла в исследовании путей гормонального контроля активности РБФК в растениях. В качестве объекта для изучения этого вопроса были выбраны высокочувствительные к цитокинину изолированные семядоли тыквы, у которых данный фитогормон вызывает резкое увеличение активности РБФК (Хохлова и др.,1978).

В задачу работы входило следующее:

1) очистка РБФК из растений тыквы и получение моноспецифической антисыворотки против этого белка для его количественного анализа с помощью иммунохимических методов;

2) сравнительное изучение динамики развития активности РБФК и изменения содержания этого белка в изолированных семя

- б долях тыквы в ответ на их обработку цитокинином;

3) исследование влияния цитокинина на скорость синтеза и деградации РБФК;

4-) изучение действия ингибиторов синтеза белка и РНК на развитие активности и синтез РБФК;

5) сравнительное изучение влияния на синтез РБФК цитокинина И токсина гриба Fusicoccum amygdali Del. фузикок-цина с целью выяснения возможности участия мембраносвязанных процессов в гормональной регуляции активности РБФК.

Б результате проведенной работы из листьев тыквы впервые была выделена и очищена до электрофоретически и иммуноло-гически гомогенного состояния рибулозобисфосфаткарбоксилаза» Против этого белка была получена моноспецифичная антисыворотка, использованная для количественного определения белка РБФК в изолированных семядолях тыквы. Впервые проведенное одновременное исследование динамики изменения карбоксилазной активности РБФК, накопления белка фермента и скорости синтеза полипептидов РБФК в изолированных семядолях тыквы позволило заключить, что цитокинин стимулирует в темноте синтез РБФК в семядолях, не вызывая активации фермента в их клетках. Стимуляция синтеза РБФК проявляется уже в перше часы действия гормона и приводит к линейному росту активности и содержания фермента в семядолых. Использование специфических ингибиторов синтеза РБФК и белка показало, что регуляция цитокинином новообразования РБФК затрагивает синтез обоих типов субъединиц этого белка-олигомера и зависит от транскрипции. Судя по сходному с действием цитокинина влиянию фузикокцина на активность и содержание РБФК, в гормональном контроле активности этого фермента в клетках семядолей могут участвовать и процессы, связанные с мембранами.

П. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ I. Введение

Рибулозобисфосфаткарбоксилазе (РБФК) принадлежит исключительно важная роль в фотосинтетической фиксации углерода. В отличие от ряда других ферментов цикла Кальвина, РБФК, катализирующая первую и необратимую реакцию, является ферментом, лимитирующим скорость всего цикла. В ряде работ предполагается, что увеличение активности этого фермента в клетках может привести к увеличению скорости фотосинтеза (Андреева и др.,1972,1983; Семененко и др.,1972,1976).

Причинная связь между этими параметрами не установлена, однако во многих работах продемонстрирована корреляция между активностью РБФК в экстрактах и скоростью фиксации углекислоты. Так, например, увеличение интенсивности света при выращивании растений приводит к росту активности РБФК без изменения концентрации фермента ( Perchorowicz et al.,I980, 1981) или же через увеличение содержания этого белка в клетках и вместе с тем - к повышению интенсивности фотосинтеза ( Bjorkman, 1968; Bowes et al., 1972; Семененко и др.,1976). В листьях, оставшихся после частичной дефолиации растений сои, увеличение скорости фотосинтеза сопровождается ростом содержания РБФК ( Wareing et ai*» 1968). Индукция светом развития хлоропластов в проростках ржи и в клетках эвглены сопровождается увеличением содержания РБФК (Володарский и др., 1979; Чаянова и др.,1981) и скорости фотосинтетической ассимиляции С0£, причем оба процесса подавляются циклогексимидом (Freyssinet et al., 1980), то есть связаны с синтезом белка.

Корреляция между активностью РБФК и скоростью фотосинтеза отмечается и во многих других ситуациях, например при поли-плоидизации растений ( Molin et ai., 1982) и сохраняется в условиях снижения скорости фотосинтеза, например при недостатке азотного питания (Андреева,и др.,1972) или при старении листьев (Peterson et al., 1973; Peterson, Huffaker, 1975; Hall et al., 1978; Thomas et al., 1978; Wittenbach, 1978; Gamp et al., 1982).

Связь иежду фотосинтетической функцией и активностью РБФК, очевидно, не является простой и активность этого фермента - не единственный фактор, лимитирующий интенсивность фотосинтеза, как это представляют в некоторых работах (Hail, 1971). Б определенных ситуациях, например, при высоких концентрациях COg или в зрелых листьях скорость фотосинтеза ограничивается скоростью регенерации рибулозобисфосфата (Лайск,1983; Лайск, 0я,1974; Mott et al., 1983), тогда как при низких концентрациях COg или в развивающихся листьях - активностью РБФК.

Кроме того, РБФК - бифункциональный фермент, его альтернативная функция - участие в фотодыхании, где фермент выступает в качестве РБФ-оксигеназы (Bowes et al., 1971). Поскольку от баланса фотосинтеза и фотодыхания в значительной степени зависит продуктивность растений ( Zelitch, 1973), ведется поиск путей стимуляции карбоксилазной активности и инги-бирования оксигеназной функции РБФК. Рассматривается, например, возможность использования методов генной инженерии для создания форм РБФК с выключенной оксигеназной функцией ( Andersen et al., 1980).

Исследование механизмов регуляции активности фотосинтетических ферментов, а в первую очередь^ РБФК, имеет большое практическое значение. В условиях высокой культуры сельскохозяйственного производства одним из путей дальнейшего прироста продуктивности сельскохозяйственных растений наряду с созданием и селекцией форм с повышенной интенсивностью фотосинтеза может быть и целенаправленное воздействие на активность фотосинтетического аппарата. По-видимому, сейчас назрела необходимость в разработке таких подходов (Насыров,1982). Для изучения возможности рационального управления фотосинтетической деятельностью хлоропластов необходимо детальное исследование механизмов регуляции фотосинтетических процессов, в том числе функционирования РБФК.

Некоторые исследователи полагают, что индуктором развития активности РБФК является свет. Однако, контроль светом активности РБФК носит количественный, а не качественный характер, что указывает на "модуляторный" способ регуляции, но не на регуляцию по принципу "все или ничего". Свет является стимулятором синтеза РБФК, тогда как запуск синтеза этого фермента осуществляется при участии каких-то эндогенных факторов, к числу которых могут относиться и фитогормоны.

Формирование РБФК, являющееся результатом кооперативной экспрессии двух геномов клетки, важное функциональное значение этого фермента, его универсальное распространение в автотроф-ных организмах, высокое содержание в листьях, относительная стабильность РБФК и сравнительная простота ее выделения и очистки делают этот белок исключительно привлекательным объектом для изучения механизмов регуляции синтеза и активности белков в растительных клетках. Перейдем к рассмотрению того, что же известно сегодня об этом ферменте и регуляции его акт^вности в клетках*

Заключение Диссертация по теме "Физиология и биохимия растений", Павар, Сергей Серафимович

У. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В результате проведенной работы были подобраны условия для препаративного выделения РБФК из листьев тыкш и очистки этого фермента до электрофоретически и иммунологически гомогенного состояния. Оценены некоторые физико-химические свойства РБФК. Так, показано, что РБФК в растениях тыкш представляет собой олигомерный белок, состоящий из субъединиц двух типов с молекулярными массами 54230+580 и 15420+260 д соответственно. Иммунизация кроликов гомогенным препаратом РБФК позволила получить моноспецифичную антисыворотку против этого белка, которая использовалась в дальнейшей работе для количественного шявления белка РБФК в экстрактах из семядолей тыкш.

Впервые проведен подробный анализ динамики развития активности РБФК в изолированных семядолях тыкш, инкубируемых в темноте на воде или на растворе синтетического аналога цито-кининов, бензиладенина, в концентрации 10 мг/л, оптимальной для роста и позеленения семядолей. Показано, что цитокинин вызывает рост активности РБФК, который начинается после латентного периода продолжительностью 6-10 часов и приближается по характеру к линейному. Через 20-24 часа действия гормона активность РБФК в изолированных семядолях тыкш достигает величины в 1,5-2,5 раза большей, чем в контрольных семядолях, инкубируемых на воде. Рост активности фермента в контрольных семядолях на протяжении исследуемого периода (24 часа) был незначительным;

Также впервые проведенное в этой работе методом электроиммунного анализа по Лореллу с применением моноспецифической антисыворотки против РБФК из листьев тыкш исследование динамики содержания белка РБФК показало, что рост активности фермента сопровождается увеличением содержания белка РБФК в семядолях. Поскольку динамика и степень стимуляции гормоном содержания белка РБФК тесно коррелировали с изменением карбоксилазной активности этого фермента под действием цитокинина, делается вывод, что стимулирующее влияние гормона на активность РБФК полностью обусловлено увеличением содержания белка фермента в семядолях и не сопровождается заметным изменением активности РБФК в расчете на единицу белка фермента, чего нельзя было с уверенностью заключить на основании известных.' до сих пор работ.

Исследование действия ингибиторов синтеза белка - цикло-гексимида и хлорамфеникола - в концентрациях, не оказывающих влияния на поглощение аминокислот клетками семядолей, показало, что увеличение содержания РБФК в семя долях тыкш, обработанных цитокинином, требует активности белоксинтезирующих систем.

Анализ влияния гормона на скорость включения меченых аминокислот в иммунопреципитируемыес полипептиды РБФК позволил обнаружить значительную стимуляцию цитокинином скорости мечения полипептидов РБФК. При этом цитокинин не оказывал влияния на поглощение С-аминокислот семядолями, но увеличивал скорость включения метки в полипептиды РБФК в 5-10 раз за16-20 часов действия, тогда как соответствующая величина для контрольных семядолей возрастала за это время только в 2-3 раза.

Таким образом, впервые строго доказано, что увеличение активности РБФК, обнаруживаемое в изолированных семядолях тыкш при их обработке цитокинином,связано с активацией новообразования этого белка.

Основное увеличение синтеза полипептидов РБФК начиналось после 10 часов действия гормона. Вдесте с тем, в нашей работе была выявлена и ранняя ответная реакция семядолей на цитокинин, которая проявлялась в кратковременной стимуляции включения ^С-аминокислот в полипептиды РБФК, не наблюдалась в контрольных семядолях, не сопровождалась увеличением содержания и активности РБФК и не была следствием увеличения удельной радиоактивности внутриклеточных пулов предшественников синтеза белка. Можно думать, что ранняя волна стимуляции цитокинином скорости синтеза полипептидов РБФК, которая достигает максимума через 4-8 часов действия гормона, т.е. до начала гормоно-инду-цированного роста объема белоксинтезирующего аппарата в семядолях тыкш (Mikuiovich et al., 1978; Шакирова,1982), связана с активацией цитокинином сборки полирибосом из предсущест-вугощих рибосом и мРНК. Как известно, стимуляция сборки полирибосом является одной из ранних реакций изолированных семядолей тыкш на цитокинин (Клячко и др.,1978а). Интересно, что некоторое увеличение активности РБФК в перше часы действия цитокинина шзывается обработкой семядолей кордицепином-инги-битором синтеза РНК. Возможно, что это связано С; подавлением им синтеза РНК, конкурирующих с матрицами, кодирующими субъединицы РБФ-карбоксилазы, за факторы, необходимые для запуска трансляции мРНК.

Показано, что увеличение цитокинином скорости включения ^С-аминокислот в иммунопреципитируемые полипептиды РБФК уже в перше часы действия гормона сопровождается формированием РБФК. Поскольку включение метки в белок РБФК, выявляемый с помощью ракетного иммуноэлектрофореза с антисывороткой против РБФК, подавляется как циклогексимидом, так и хлорамфе-николом, делается вывод о том, что новообразование РБ&К в семядолях тыкш, инкубируемых с цитокинином, зависит от активности как ядерного, так и пластидного геномов и, по-йидимому, происходит за счет новообразования субъединиц обоих типов. Вместе с тем, судя по меньшей чувствительности формирования белка-олигомера к хлорамфениколу, можно допустить существование некоторого запаса больших субъединиц РБФК в семядолях тыквы или зе зависимость новообразования БС в пластидах от цито-плазматического синтеза белка.

Несмотря на очевидное формирование белка РБФК в течение первых 6-10 часов действия гормона, увеличения содержания РБФК в семядолях, как уже отмечалось выше, в это время еще не обнаруживается. Оказалось, что отсутствие стимуляции накопления РБФК в перше часы действия гормона является результатом высокой протеолитической активности в семядолях, которая снижается в процессе их инкубации с цитокинином. Остается, однако, неясным, вызвано ли такое падение активности протеолиза действием гормона или же оно является результатом естественного развития изолированных семядолей тыкш.

По-видимому, в контроле цитокинином формирования РБФК в изолированных семядолях тыкш могут участвовать процессы транскрипции или посттранскрипционного полиаденилирования мРНК. Об этом можно судить по ингибированию гормоно-индуцированного роста активности РБФК кордицепином (з'-дезоксиаденозином).

С другой стороны, сравнительное изучение влияния на РБФК цитокинина и фузикокцина - дитерпеноидного токсина из Гриба Fuaicoccum amygdali Del, - действие которого, как принято считать, является результатом активации К+-стимули

П I руемых Mg -зависимых АТФаз на мембранах растительной клетки, обнаружило сходство в действии обоих регуляторов на активность и содержание РБФК. При этом фузикокцин подобно бен-зиладенину, но в меньшей степени, вызывал увеличение активности РБФК, причиной чему, как и в случае с цитокинином, было увеличение содержания белка РБФК в семядолях. Сходство в действии цитокинина и фузикокцина на активность и содержание белка РБФК позволяет допустить возможность участия мембрано-связанных процессов в гормональной регуляции синтеза РБФК.

Таким образом, проведенная работа раскрывает некоторые пути гормонального контроля синтеза РБФК и демонстрирует перспективность использования этого белка для исследования молекулярного механизма регуляции фитогормоном транскрипции индивидуальных генов как ядерного, так и хлоропластного геномов.

-146л. ВЫВ ОДЫ

1. Из растений тыквы выделена и очищена рибулозобисфосфаткар-боксилаза (КФ 4.1.1.39). Определены молекулярные массы белка РБФК и составляющих его субъединщ: 554 - 8 тыс.дальтон (РШК), 54230 ± 580 дальтон (БС) и 15400 ± 260 дальтон (МС). Против РШК получена моноспецифическая антисыворотка.

2. Проведено сравнительное изучение динамики вызванного цитокинином (бензиладенином) роста активности и содержания РШК в изолированных семядолях тыквы в темноте.Рост активности и накопление белка-фермента в семядолях,обработанных цитокинином,начинается с лаг-периодом 6-10 часов от начала действия гормона.

3. Увеличение активности РШК фитогормоном полностью определяется ростом содержания белка и не связано с его активацией.

4. Увеличение содержания белка РШК в изолированных семядолях тыквы под действием цитокинина происходит за счет активации синтеза полипептидов РШК,которая начинается уже в первые часы действия гормона и сопровождается сборкой белка-олигомера.

5. Показано,что цитокинин вызывает преимущественную по отношению к другим белкам семядолей активацию синтеза полипептидов РВ&К.

6. Увеличение активности и содержания белка РШК в изолированных семядолях тыквы под действием фузикокцина говорит о возможном участии мембраносвязанных процессов в гормональном контроле формирования РШК.

7. Проделанная работа позволяет заключить,что биосинтез полипептидов РШК в изолированных семядолях тыквы является хорошей модельной системой для изучения регуляции цитокинином экспрессии индивидуальных генов у растений.

В заключение автор шражает глубокую благодарность своему учителю, профессору Ольге Николаевне Кулаевой, за требовательное внимание, неизменную поддержку и неоценимую помощь в течение нескольких лет аспирантской работы, а также при написании рукописи.

Автор искренне благодарен к.б.н. А.Д.Володарскому, С.СЛаяновой, О.П.Орлову, в.б.н. Е.Г.Романко, к.б.н. Н.Л.Клячко, всем сотрудникам лаборатории нуклеиновых кислот и биосинтеза белка у растений ИФР АН СССР за полезные советы и большую помощь.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Павар, Сергей Серафимович, Москва

1. Ананиев Е.Д., 1980, Гормональная регуляция синтеза белка визолированных семядолях тыкш, Автореф.дисс. на соиск. уч.степени канд.биол.наук, М.

2. Ананиев Е.Д., Шакирова Ф.М., Клячко Н.Л., Кулаева О.Н., 1980. Влияние цитокинина на образование полисом из предсущест-вующих мРНК и рибосом. Докл.АН СССР, т.255, № 2, с.508-510. .

3. Андреева Т.Ф.,Авдеева Т.А., 1970. Белок "фракции I" и фотосинтетическая активность листьев. Физиол.растений, т.17, шп.2, с.225-233.

4. Андреева Т.Ф., Маевская С.Н., Степаненко С.Ю., Строгонова Л.Е., Мурашов И.Н., 1983. Активность рибулозобисфосфаткарбо-ксилазы-оксигеназы при длительном воздействии на растение света и С02. Физиол.растений,т.29, шп.б, С.1203-12СБ.

5. Андреева Т.Ф., Нгуен Тхыу Тхыок, Власова М.П., Ничипорович А.А 1972. Влияние азотного питания на фотосинтетическую активность листьев различных ярусов и на продуктивность растений конских бобов. Физиол.растений, т.19, шп.2, с.265-272.

6. Борзенкова Р.А., Мокроносов А.Т.,1976. Роль фитогормонов вбиогенезе хлоропластов. Физиол.растений, т.23, шп.З, с.490-496.

7. Бутенко Р.Г., 1964. Культура изолированных тканей и физиология морфогенеза растений. М«, Наука, 272 с.

8. Владимирова М.Г., Маркелова А.Г., Семененко В.Е., 1982. Выявление локализации рибулозобисфосфаткарбоксилазы в пиреноидах одноклеточных водорослей цитоиммунофлуоресцентным методом. Физиол.растений, т.29, вып.5, с.941-950.

9. Володарский А.Д., 1971. Иммунологический анализ антигеннойструктуры тканей растений. В кн.: Биофизические методы в физиологии растений. Наука, М., с.14-33.

10. Володарский А.Д., 1973. Иммунохимический анализ гетерологиче-ских биополимерных систем клетки. В сб.: Методы выделения и исследования белков - компонентов фотосинтетического аппарата. Пущино-на-Оке, с.142.

11. Володарский А.Д., Оманн Э., Чаянова С.С., Тихоновская Н.Г. 1979. Иммунохимическая идентификация и оценка чистоты ферментов на примере рибулозодифосфаткарбоксилазы. -Физиол.растений, т.26, шп.б, с.1172-1181.

12. Володарский А.Д., Чайка М.Т., Абрамчик Л.М., Чаянова С.С., Тихоновская Н.Г.,Савченко Г.Е., 1976. Иммунохимическая характеристика пигмент-белкошх компонентов мембран этиопластов и хлоропластов. Физиол.растений, т.23, шп.б, с. 1207-1213.

13. Воскресенская Н.П., 1982. Регуляторная роль синего света вфотосинтезе. В кн.: Физиология фотосинтеза, Наука, М., с.203-220.

14. Гамбург К.З., 1976. Биохимия ауксина и его действие на клетки растений. Наука, Новосибирск, 271 с.

15. Диксон М., Уэбб Э., 1966. Ферменты. "Мир", Mi, 816 с.

16. Каравайко Н.Н., Володарский А.Д., Кулаева О.Н., 1981. Влияние цитокинина на состав белков изолированных семядолей тыквы в процессе их роста и позеленения. Физиол.растений, т.28, вып.5, с.913-917.

17. Каравайко Н.Н., Кравяж К., Хохлова В.А., Кулаева О.Н.,1978.

18. Сравнение действия абсцизовой кислоты и ингибиторов синтеза белка на рост и метаболизм изолированных семядолей тыкш. Физиол.растений, т.25, шп.4, с.803-809.

19. Каравайко Н.Н., Мишера Д., 1976. Влияние фитогормонов на развитие активности ряда ферментов в изолированных семядолях тыкш. Физиол.растений, т.23, шп.З, с.531-536.

20. Каравайко Н.Н., Оманн Э., Кулаева О.Н., 1975. Влияние цитокинина на активность ряда ферментов в изолированных семядолях тыкш. Физиол.растений, т.22, вып.5, с.1081-1088.

21. Касаткина Т.И., 1978. Рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксилаза микроводорослей и регуляция ее синтеза. Автореф.дисс. на соиск.уч.степени канд.биол.наук, М.

22. Кефели В.И.,1974. Природные ингибиторы роста и фитогормоны. М., Наука, 253 с.

23. Клячко Н.Л., Ананиев Е., Кулаева О.Н., 1978а. Быстрая ответная реакция белоксинтезирующего аппарата изолированных семядолей тыкш на действие фитогормонов. Доклады АН СССР, т.243, № 5, с.1334-1336.

24. Клячко Н.Л., Яковлева Л.А., Кулаева О.Н., 19786. Активность белоксинтезирующей системы у изолированных семядолей тыкш in vivo и влияние на нее 6-бензиламинопурина.- Физиол.растений, т.20, вып.6, с.1219-1223.

25. Клячко Н.Л., Партье Б., Чаянова С.С., Володарский А.Д., Кулаева О.Н., 1981. Рибулозобисфосфаткарбоксилаза в изолированных семядолях тыкш. Влияние света, цитокинина и антибиотиков. Физиол.растений, т.28, вып.4, с.811-817.

26. Клячко Н.Л., Яковлева Л.А., Кулаева О.Н., 1973. Активность белоксинтезирующей системы у изолированных семядолей тыкш и влияние на нее 6-бензиламинопурина. Физиол. растений, т.20, вып.6, с.1219-1223.

27. Кравяж К., Каравайко Н.Н., Коф Э.М., Кулаева О.Н., 1977а.

28. Взаимодействие абсцизовой кислоты и цитокинина в регуляции роста и позеленения семядолей тыкш. Физиол. растений, т.24, шп.Х, с. 160-167.

29. Кравяж К., Коф Э.М., Власов П.В., Каравайко Н.Н., Кефели В.И. 19776. Влияние 6-бензиламинопурина на содержание эндогенной абсцизовой кислоты и других ингибиторов роста в изолированных семядолях тыкш. Физиол.растений, т.24, вып.2, с.365-369.

30. Кулаева О.Н., 1967, Цитокинины и их физиологическое действие.- Успехи современной биологии, 1967, т.63, вып.1, с.28-53.

31. Кулаева О.Н., 1973. Цитокинины, их структура и функции. -"Наука", М., 253 с.

32. Кулаева О.Н.,1977. 0 механизме действия цитокининов. В кн.: Рост растений и природные регуляторы. - "Наука", М., с.216-234.

33. Кулаева О.Н. 1978. О регуляции экспрессии генов в растительных клетках. Физиол.растений, т.25, вып.5, с.990-1008.

34. Кулаева O.H.,J982. Гормональная регуляция физиологичееких процессов у растений на уровне синтеза РНК и белка. 41-е Тимирязевское чтение. "Наука", М., 83 с.

35. Кулаева О.Н., Еркеев М.И., Хохлова Б.А., Свешникова И.Н.,1972. Гормональная регуляция физиологических процессов в изолированных семядолях тыквы. Физиол.растений, т.19, шп.5, с. 1023-1033•

36. Кулаева О.Н., Кузнецов Б.Б., Кузнецов Б.Б. 1976. Индукция цитокининами активности нитратредуктазы в изолированных зародышах Agrostemma githago . физиол.растений, т.23, вып.6, с£55-1259.

37. Кулаева О.Н., Муромцев Г.С.,Шакирова Ф.М., Хохлова Б.А., Фофанова Т.А.,1982. Сравнительное изучение действия цитокинина и фузикокцина на рост изолированных семядолей тыкш. Физиол.растений, т.29, шп.5, с.886-894.

38. Кулаева О.Н., Романко Е.Г., 1968. Действие 6-бензиламинопури-на на изолированные хлоропласты. Докл.АН СССР, т.117, № 2, с.464-467,

39. Кулаева О.Н., Романко Е.Г., 1970. Снятие с помощью актиноми-цина Д шзванной цитокинином стимуляции синтеза белка в изолированных хлоропластах. Цитология, т.12, № 2, с.251-253.

40. Курсанов А.Л.,1972. Проблема биологического саморегулирования и физиология растений. Физиол.растений, т.19, шп.5, с.906-911.

41. Курсанов А.Л., Кулаева О.Н., Микулович Т.П.,1969, Взаимодействие фитогормонов в их влиянии на рост изолированных семядолей тыквы. Физиол.растений, т. 16, вып.4, с.680-686.

42. Курсанов А.Л., Кулаева О.Н., Свешникова И.Н., Попова Э.А.,

43. Болякина Ю.Н., Клячко Н.Л., Воробьева И.П.,1964. Восстановление клеточных структур и обмена веществ в желтых листьях под действием 6-бензиламинопурина, Физиол.растений, т.II, еып.5, с.838-847.

44. Кээрберг О.Ф., Вийль Ю.А., 1982. Системы регуляции и энергетика восстановительного пентозофосфатного цикла. В кн.: Физиология фотосинтеза, Наука, М., с.104-118.

45. Лайск А.Х.,1983. Биохимическая структура и кинетическая функция фотосинтетического аппарата растений. Физиол.растений, т.30, вып.5, с.837-851.

46. Лайск А.Х., 0я В.М., 1974. Фотосинтез листа в кратковременных импульсах СО^. Реакция карбоксилирования in vivo . -Физиол,растений, т.21, вып.6, с.1123-1131.

47. Микулович Т.И.,1978. Изолированные семядоли тыкш как модель для изучения механизма регуляторного действия цитокининов. Канд.диссертация. Институт физиологии растений АН СССР, Москва, 150 с.

48. Микулович Т.П.,Вольгин Р., Кукина И.М., Кулаева О.Н.,1977. Действие цитокинина на накопление хлоропластных и цито-плазматических рибосомальных РНК. Доклады АН СССР, т.233, № 3, с.502-504.

49. Микулович Т.П., Хохлова В.А., Кулаева О.Н., Свешникова И.Н., 1971. Влияние 6-бензиламинопурина на изолированные семядоли тыкш. Физиол. рас тений, т. 18, шп.1, с. 98-106.

50. Мокроносов А.Т., 1983. Интеграция функций роста и фотосинтеза;- Физиол.растений, т.ЗО, шп.5, с.868-880. Мокроносов А.Т#, 1981. Онтогенетический аспект фотосинтеза.- Наука, М., 196 с.

51. Рибицка X., Энгельбрехт Л., Микулович Т.П., Кулаева О.Н.,1977. Исследование эндогенных веществ с цитокининовой активностью в семядолях тыкш в связи с особенностями действия на них экзогенных цитокининов. Физиол.растений, т.24, вып.2, с.371-379.

52. Романко Е.Г.,Селиванкина С.Ю.,Оманн Э.Э.,1976. Влияние цитокининов на активность ряда хлоропластных и цитоплазмати-ческих ферментов в этиолированных проростках ржи. -Физиол.растений, т.23, вып.З, с.543-549.

53. Романко Е.Г., Хейн Х.Я., Кулаева О.Н.,1968. Влияние цитокинина на физиологическую активность хлоропластов. Биохимия, т.33, № 4, с.547-552.

54. Романова А.К.,1973. Методы шделения ферментов фазы карбокси-лирования восстановительного пентозофосфатного цикла. В кн.Методы шделения и исследования белков - компонентов фотосинтетического аппарата, Пущино-на-Оке, с.33.

55. Романова А.К., Веденина И.Я.,1973. Ингибирование рибулозодифосфаткарбоксилазы аденозинтрифосфатом из аясотрофных организмов. Доклады АН СССР, т.211, № I, с.241-244.

56. Русинова Н.Г., Ле Тхи Лан Оань, Доман Н.Г., 1981. Множествен-нае молекулярные формы рибулозодифосфаткарбоксилазы из листьев маша." Биохимия, т.46, шп.4, с.744-757.

57. Сеитова Т.А., Русинова Н.Г., Доман Н.Г., 1980. Выделение ри-булозодифосфаткарбоксилазы-оксигеназы. В кн.Биохимические методы, Наука, М., с.48-51.

58. Селиванкина С.Ю., Романко Е.Г., Куроедов В.А., Кулаева О.Н., 1979. Повышение активности связанной с хроматином РНК-полимеразы под действием цитокинина при его добавлении в ходе шделения хроматина. Физиол.растений, т.26, вып.1, с.41-47.

59. Селиванкина С.Ю.,Романко Е.Г.,Куроедов В.А.,0манн Э.,1976.

60. Влияние цитокининов на синтез РНК в этиолированных проростках ржи. Физиол.растений, т.23, шп.5, C.I0II-I0I7.

61. Семененко В.Е.,1982. Механизмы эндогенной регуляции фотосинтеза и адаптивные свойства хлоропласта. В кн.физиология фотосинтеза, Наука, М., с.164-187.

62. Семененко В.Е., 1978. Молекулярно-биологические аспекты эндогенной регуляции фотосинтеза. Физиол.растений, т.25, вып.5, с.903-921.

63. Семененко В.Е., Касаткина Т.И.,Рудова Т.С., 1976. Обратимое подавление синтеза белка фракции I под влиянием 2-дез-окси-Д-глюкозы. Физиол.растений, т.23, вып.6, с.1225-1231.

64. Усманов P.M., 1981. Биосинтез запасных белков семян хлопчатника. Автореф.дисс.на соиск.уч.ст. к.б.н», Ташкент, 25 с.

65. Хавкин Э.Е.,1977. Формирование метаболических систем в растущих клетках растений. Наука, Новосибирск, 221 с.

66. Хохлова В.А., 1973. Действие фитогормонов на распад алейроно-шх зерен и жировых тел и на формирование клеточных структур в семядолях тыквы. Дисс.на соиск.уч.ст.канд. биол.наук, М., 146 с.

67. Хохлова В.А., 1977. Действие цитокинина на формирование пластид на свету и в темноте в изолированных семядолях тыквы. физиол.растений, 1977, т.24, вып.6, C.II89-II93.

68. Хохлова В.А., Каравайко Н.Н., Подергина Т.А., Кулаева О.Н., 1978. Антагонизм в действии абсцизовой кислоты и цитокинина на структурную и биохимическую дифференцировку хлоропластов в изолированных семядолях тыквы. Цитология, т.20, N2 9, с.1033-1039.

69. Хохлова В.А., Свешникова И.Н., Кулаева О.Н., 1971. Влияние фитогормонов на формирование структуры хлоропластов в изолированных семядолях тыквы. Цитология, т.13, № 9, с.1074-1079.

70. Akazawa Т., 1979* Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase.1.: Encyclopedia of Plant Physiology. New Series, vol.6, С eds. Pirson A., Zimmermann M.H.), Springer-Verlag, Berlin, e.a., p. 208-229.

71. Alscher R., Smith M.A., Peterson L.W., Huffaker R.C., Criddle R.S. 1976. In vitro syntheis of the large subunit of ribulose diphosphate Carboxylase on 70S ribosomes.-Arch.Biochem., v. IJi» S 1, p. 216-225.

72. Apel K., 1979* Phytochrome-induced appearance of mRNA activity for the apoprotein of the light-harvesting chlorophyll а/Ъ protein of barley ( Hordeum vulgare)-. Eur.J.Biochem., v. 92л. 1» P* 183-188.

73. Baker T.S., Eisenberg D., Eiserling P.A., Weissman L., 1975. The structure of form I crystals of d-ribulose -1,5-diphosphate carboxylaseJ.Mol.Biol., v. P* 391-399*

74. Ballio A., Chain E.B., DeLeo P., Erlanger B.P., Mauri M.,

75. Tonolo A., 1964. Pusicoccin: a new wilting toxin produced by Fusicoccum amygdali Del.- Nature, v. 203, №4942, p. 297.

76. Banerji D., Laboraya M.M., 1965. Expansion of isolated cotyledons with kinetin: effect of seedling.age.- Natur-wissensc'ljaften, v.£2, N 12, p. 349-350.

77. Banerji D., Laloraya M.M., 1967. Chlorophyll formation in isolated pumpkin cotyledons in the presence of kinetin and chloramphenicol.- Plant and Cell Physiol., v.8, N 2, p. 263-268.

78. Barraclough R., Ellis R.J., 1979» The biosynthesis of ribulose bisphosphate carboxylase. Uncoupling of the synthesis of the large and small subunits in isolated soybean leaf cells.- Eur.J.Biochem., v. N 1, p. 165-177.

79. Bashe D., Mascarenhas J.P., 1983. Changes in K+ concentration in relation to protein synthesis during germination.-Plant Physiol., v. 72, N 1 ( Suppl.), p,. 31.

80. Bedbrook J.R., Coen D.M., Beaton A.R., Bogorad L., Rich A.,1979» Location of the single gene for the large subunit of ribulose bisphosphate carboxylase on the ,maize chlo-roplast chromosome.- J.Biol.Chem., 1979, 254. N 3, p. 905910.

81. Bedbrook J.R., Smith S."M., Ellis R.J., 1980. Molecular cloning and sequencing of сША encoding the precursor to the small-subunit of the chloroplast enzyme ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase.- Nature, v.287, N 5783, p. 692697.

82. Bex I.H.M., 1972. Effect of abscisic acid on the soluble RNA polymerase activity in maize coleoptiles.- Planta, v.103, N 1, p. 11-17.

83. Bjorkman 0., 1968. Carboxydismutase activity in shade-adapted and sun-adapted species of higher plants.- Physiol, plantarum, v.21, N 1, p.1-10.

84. Blair G.E., Ellis R.J., 1973. Light-driven synthesis of the large sub-unit of Fraction I protein by isolated pea chloroplasts- Biochim.Biophys.Acta, v. 319. N 2, p.223-234.

85. Boasson R., Bonner J.I., Laetsch W.M., 1972. Induction andregulation of chloroplast replication in mature tobacco leaf tissue.- Plant Physiol., v. N 1, p. 97-111.

86. Boege P., }Westhoff P., Zimmermaim K., Zetsche K., 1981.

87. Boer J. de, Feierabend J., 1974. Comparison of the effects of cytokinins on enzyme development in different cell compartments of the shoot organs of jbye seedlings.-Z.Pflanzenphysiol., v. 71, N 3, S.261-270.

88. Boer J. de , Peierabend J., 1978. Comparative analysis of the action of cytokinin and light on the growth of rye leaves. Planta, v. 142, N 1, p. 67-73.

89. Bollini , Chrispeels, 1978.см. дйсс.Усыанов P.M.,1981)

90. Bornstein P., 1970. Structure of oC1-CB8, a large cyanogenbromide produced fragment from the o(,1 chain of rat collagen. The nature of a hydroxylamine-sensitive bond and composition of tryptic peptides.- Biochemistry, v.2, N 12, p. 2408-2421.

91. Bottomley W., Higgins T.J.V., Whitfeld P.R., 1976. Differential recognition of chloroplast and cytoplasmic messenger RNA by 70S and 80S ribosomal systems.- FEBS Lett., v. 6J3, N 1, p. 120-124.

92. Bottomley W., Spencer D., Whitfeld P.R., 1974. Protein synthesis in isolated spinach chloroplasts: comparison of light-driven and ATP-driven synthesis.- Arch.Biochem. Biophys., v. 16£, N 1, p. 106-117.

93. Bowes G., Ogren W.L., Hageman R.H., 1971. Phosphoglycolate production catalyzed by ribulose diphosphate carboxylase.-Biochem.Biophys.Res.Commun., v. 45, N 3, p. 716-722.

94. Bowes G., Ogren W.L., Hageman R.H., 1972. Light saturation ,photosynthesis rate, RuDP carboxylase activity, and spe.-cific leaf weight in soybeans grown under different light intensities.- Crop Sci., v.^2, N 1, p. 77- 79»

95. Brady C.J., 1981. A -coordinated decline in the synthesis of sub -units of ribulose-bisphosphate carboxylase in aging wheat leaves. I. Analyses of isolated protein, subunits and,ribo somes. -Aust.J.Plant Physiol., v.8^ N 6, p. 591-602.

96. Briining K., Drumm H., Mohr H., 1975. On the me of photochrome in controlling enzyme levels in plastids.- Biochem. Physiol.Pflanzen., v.168,. N 1-4, p. 141- 156.

97. Calvin M., 1956. The photosynthetic carbon cycle.- J .Chem. " Soc.p. 1895-1915.

98. Camp P.J., Huber S.C., Burke J.J., Moreland D.E., 1982. Biochemical changes that occur during senescence of wheat leaves. I. Basis for the reduction of photosynthesis.- Plant Physiol., v.70, N 6, p. 1641-1646.- 162

99. Chan P.-H»,Wildman S.G., 1972. Chloroplast ША codes forthe primary structure of the large subunit of fraction Iprotein.- Biochim,VBiophys. .Acta, v.277, N 3, p.677-680.

100. Chaundhuri C., Sen S.P., 1980. Effect of kinetin and cyclicadenosine monophosphate on ageing bonavist bean leafdiscks.- Plant Biochem.J., v.7х N 1, p. 37-53.

101. СоЪЪ A.H., Wellburn A.R., 1976. Polypeptide binding to plastid envelopes during chloroplast development.- Planta, v.129, N 2, p. 127- 131.

102. Codd C.A., Stewart W.D.P., 1976. Polyhedral bodies and ribulose 1,5-diphosphate carboxylase of the blue-green alga Ana-baena cylindrica.- Planta, v. 1^10, N 3, p. 323-326.

103. Coen D.ГЛ.,Bedbrook J.R.,Bogorad L., Rich A., 1978. Maize chloroplast DNA fragment encoding the large subunit of ribulose bisphosphate carboxylase.- Proc.Natl.Acad.Sci. USA, v.74, N 12, p. 5487-5491.

104. Cook C.M., Codd G.A., Stewart W.D.P.,1980. Immunological studies on ribulose bisphosphate carboxylase from.cyanobactea? bacteria ( blue-green algae).- Vth Int.Congr.Photosynth., Halkidiki, 1980, Abstr., S.1, s.a., p. 126,

105. Cooper T.G., Pilmer D., Wishnick M., Lane M.D., 1969.The active species of COg utilized by ribulose diphosphate carboxylase.- J.Biol.Chem., v. N 4, p. 1081-1083.

106. Criddle R.C., Dau В., Kleinkopf G.E., Huffaker R.C., 1970.

107. Differential synthesis of ribulose diphosphate carboxylase subunits.- Biochem.Biophys.Res.Commun., v.41N 3, p. 621627.

108. Dalegsandro G., Mastropasqua L., 1982. Effects of ; zeatinfusicoccin and zeatin-fusicoccin treatments on cell wall polysaccharide biosynthesis during expansion growth in excised radish cotyledons.- Z.Pflanzenphysiol., v.107, N 5, p. 467- 471 .

109. Davis B.J., 1964. Disc electrophoresis.- II. Method and application to human serum protein.- Ann.N.Y.Acad.Sci.,v.121., p. 404.

110. Dean С, Leech R.M., 1982. The coordinated synthesis of the large and small subunits of ribulose bisphosphate carboxylase during early cellular development within a seven day wheat leaves.- FEBS Lett., v. 140. N 1, p. 113-116.

111. Dei M. , 1982. A two-fold action of benzyladenine on chlorophyll formation in etiolated cucumber cotyledons.- Physiol.plant., v.56. N 4, p. 407-414.

112. Delseny M., Peralta M.T., Guitton Y., 1975. Effects of cordycepin on RITA metabolism in germinating seedlings.- Biochem . Biophys.Res.Commun., v.64, N 4, p. 1278-1285.

113. Dobberstein В., Blobel G., Chua . U.-H., 1977. In vitro synthesis and processing of a putative precursor for the small subunit of ribulo3e-1,5-bisphosphate carboxylase of Chla-midomonas reinhardtii.- Proc.Natl.Acad.Sci. USA, v. 741 N 3, p. 1082- 1085.

114. Dockerty А», Merrett M.J., 1979* Isolation and enzymic characterization of Euglena proplastids.- Plant Physiol., v.63» N 3, p. 468-473.

115. Dunsmuir P., Smith S., Bedbrook J., 1982. A number of differentnuclear genes for the small subunit of RuBPCcase are transcribed Дп Petunia.- Nucl.Acids Res., v.JH, N 2, p. 41774183.

116. Ellis R.J., 1975. Inhibition by lincomycin and 2-(4-methyl-2,6-dinitroanilino)-N-methylpropionamide.~ Phytochem., v.14, H 1, p. 89-93.

117. Ellis R.J., 1976. The search for plant messenger RNA.- In:

118. Perspectives in experimental biology, vol.2, Botany ( ed. by N.Sunderland), Oxford e.a., p. 283-298.

119. Ellis R.J., 1977. Protein synthesis by isolated chloroplasts.-Biochimica et biophysica Acta, v. 463. N 2, p. 185-215*

120. Ellis R.J., 1978. Chloroplast proteins and their synthesis.-In: Plant Proteins ( ed. by Norton G.). Butterworths, Londori, e.a., p. 25-40*

121. Ellis R.J., 1979» Synthesis, transport and asserifbiy of chloroplast proteins.- In: Genome Organization and Expression in Plants, 11-21 July, 1979, Edinburg,Scotland, p. 49.

122. Ellis R.J., 1981. Chloroplast proteins: synthesis, transport and assembly.- Annu.Rev.Plant Physiology, v.32, p.111-137.

123. Ellis R.J., Smith S.M., Barraclough R., 1980. Nuclear-plastidinteractions in plastid protein synthesis.- In: The Plant Genome, (eds .Davies D.R., Hopwood D.A.), The John Innes Charity, Norvich, p. 147-160.

124. Engelbie&cht L., Rybicka H., Kulaeva 0., 1976. Compounds withcytokinin activity in pumpkin cotyledons.- Biochem.Physiol. Pflanzen., v. .162, N 3, p. 317-320.

125. Feierabend J., 1969. Der EinfluB von Cytokininen auf die Bilding von Photosyntheseenzymen in Roggen-keimlingen.- Planta, v. 84, N 1, p. 11-29.

126. Feierabend J., 1970. Characterization of Cytokinin Action on Enzyme Formation during the Development of the Photosynthe-tic Apparatus in Rye Seedlings.- Planta, 1970, v.jH, N 1, p. 1-15.

127. Eeierabend J., de Boer J., 1978. Comparative analysis of the action of cytokinin and light on the formation of ribulose-bisphosphate carboxylase and plastid biogenesis.- Planta, v. 142, N 1, p. 75-82.

128. Feierabend J,, Wildner G., 1978. Formation of the small subunitin the absence of the large subunit of ribuloee 1,5-bisphos-phate carboxylase in 70S ribosome-deficient rye leaves.-Arch.Biochem.Biophys., v. 186, N 2, p. 283- 291•

129. Fletcher R.A., McGullagh D., 1971. Cytokinin-Induced Chlorophyll Formation in Cucumber Cotyledons.- Planta, v. 101, N 1, p. 88-90.

130. Preyssinet G., Eichholz R.L., Buetow D.E., 1980. Regulation of ribulose-1,4-bisphosphate carboxylase synthesis during light-induced chloroplast development in Euglena.- 5th Int.Congr.Photosynth., Halkidiki, 1980, Abstr.,S.1, s.a., 191.

131. Frosch S., Bergfeld R., Mohr H., 1976. Light control of plastogenesis and ribulose bisphosphate carboxylase levels in mustard seedlings cotyledons.- Planta, v. 133» N 1, p. 5356.

132. Gelvin 8., Hei^mann P., Howeii. S.H., 1977. Identification and cloning of the chloroplast .'gene coding for the large subunit of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase from Chlamidomonas reinhardii.- Proc.Nat.Acad.Sci.USA, v.74i. N 8, p. 3193-3197.

133. Gooding L.R., Roy H., Jagendorf А.Т., 1973» Immunological identification of nascent subunits of wheat ribulosediphosphate carboxylase on ribosomes of both chloroplast and cytoplasmic origin.- Arch.Biochem.Biophys., v. 159. N 2, p. 324-335.

134. Graham D., Grieve A.M., Smillie R.M., 1968. Photochrome as the primary photoregulator of the synthesis of Calvin cyclS epzymes in etiolated pea seedlings.- Nature, v. 218, IT 5136, p. 89-90-.

135. Gray J.C., Kekwick R.G.O., 1974a. An immunological investigation of the structure and function of ribulose 1,5-bis-phosphate carboxylase.- Eur. J.Biochem., v. 441 N 2, p.481-489.

136. Gray J.C., Kekwick R.G.O., 1974b. The synthesis of the smallsubunits of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase in the french bean Phaseolus vulgaris.- Eur.J.Biochem., v. 44» N 2, p. 491- 500.

137. Grierson D., Chambers S.E., openniket L.P., 1977. Nucleic acid and Protein synthesis in discs cut from mature leaves of Nicotiana tabacum L. and cultured on nutrient agar with and without kinetin.- Planta, v. N 1, p.29-34*

138. Grun P., 1976. Cytoplasmic genetics and evolution.- Columbia Univ.Press, New York, p. 85-165.

139. Hall A.E., 1971. A model of leaf photosynthesis and respiration , Carnegie Inst.Wash.Year Book, 70, 1971, Stanford (Calif.), p. 530.

140. Hall N.P., Keys A.J., Merrett M.J., 1978. Ribulose-1,5-diphos-phate carboxylase protein during flag leaf senescence.

141. J.Expt. Bot., v. 29, N J08, p. 31- 37.

142. Hartley M.R., Wheeler A., Ellis R.J., 1975. Protein synthesisin chloroplasts. V. Translation of messenger RNA for the large subunit of Fraction I protein in heterologous cell.-free system. J.Mol.Biol., v. 91. N 1, p. 67-77.

143. Harvey B.M.R., Lu B.C., Fletcher R.A., 1974* Benzyladenine accelerates chloroplast differentiation and stimulates photo-synthetic enzyme activity in cucumber cotyledons.- Can. J.Bot., v. 52, p. 2581-2586.

144. Hatsch A.L., Jensen R.G., 1980. Regulation of ribulose.~1™5bisphosphate carboxylase from tobacco: changes in pH res2+ponse and affinity for COg and Mg induced by chloroplast intermediates.- Arch.Biochem.and Biophys., v. 205» IT 2, p. 587-594.

145. Heber U., Pon N.G., Heber M., 1963. Localization of carboxydis-mutase and "triosephosphate dehydrogenases in chloroplasts.-Plant Physiol., v. ^8, N 3, p. 355- 360.

146. Hecker L.I., Egan J., Reynolds R.J., Nix C.E., Schiff J.A.,

147. Barnett W.E., 1974. The sites of transcription and translation for Eugiena chloroplastic aminoacyl-tRNA syntheses.-Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v. 71^ N 5, p. 19Ю-1914.

148. Heldt H.W., Werdan K., Milovancev M., Geller G., 1973. Alkali-zation of the chloroplast stroma caused by light.- dependent proton flux into the thylakoid space.- Biochim.Biophys. Acta, v. 21it N 2,.p. 224-241.

149. Henriques F.,Park R.B., 1976. Identification of chloroplast membrane peptides with subunits of coupling factor and ribulose-1,5-diphosphate carboxylase.- Arch.Biochem.Bio-phys., v. 176, N 2, p. 472-478.

150. Physiol., v. N 5, p. 730-733.

151. Huffaker R.C., 1982. Biochemistry and physiology of leaf proteins.1.: Encyclopedia of Plant Physiology. New Series,vol.14A.

152. Nucleic Acids and Proteins in Plants. I.Structure ,

153. Biochemistry and Physiology of Proteins (ed. Ъу Boulter D., Partier В.). Springer.Verlag, Berlin, e.a., p. 370-400.

154. Jensen R.G., Bahr J.T., 1977. Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/ oxygenase.- Annu.Rev.Plant Physiol., v. 28, p. 379400.

155. Kannangara C.G., Wyk D., Menke W., 1970. Immunological evidence2+for the presence of latent Ca dependent ATPase and carbo-xydismutase on the thylakoid surface.- Z.Naimrforsch. v.25» N 6, p. 613- 618.

156. Kawashima N., 1970. Non-synchronous incorporation of C1^02into amino acids of the two subunits of fraction I protein. Biochem.Biophys.Res.Commun., v. 38» N 1, p.119-124.

157. Kawashima N., Wildman S.G., 1970. Fraction I Protein.- Annu. Rev.Pi ant Physiol., v. 21., p. 325-358.

158. Kawashima N., Wildman S.G., 1972. Studies of fraction I protein. IV. Mode of inheritance of primary structure in relationto whether chloroplast or nuclear ША contains the code for a chloroplast protein.- Biochim.Biophys.Acta, v. 262, N 1, p. 42-49.

159. Kleinkopf G.E., Huffaker R.C., Matheson A., 1970a. A simplified purification and some properties of ribulose-1,5-diphos-phate carboxylase from barley.- Plant Physiol., v.£6, N 2, p. 204- 207.

160. Kleinkopf G.E., Huffaker R.C., Matheson A., 1970b. Light-induced de novo synthesis of ribulose 1,5-diphosphate carboxylase in greening leaves of barley.- Plant Physiol., v. 46t N 3, p. 416-418.

161. Klyachko N.L., Ananiev E., Kulaeva O.N., 1979. Effect of 6benzylaminopurine and abscisic acid on protein synthesis in isolated pumpkin cotyledons.- Physmol.,Veg., v. V7, N 3» p. 607-617.

162. Klyachko N.L», Parthier В., 1980. Cytokinin control of amino-acyl-tRNA synthetases and ribulose-bisphosphate carboxylase in developing and greening excised cucurbita cotyledons.- Biochem.Physiol.Pflanzen, v.175t N 4, p.333-345.

163. Klyachko N.L., Parthier В., Chayanova S.S., Volodarsky A.D.,

164. Kulaeva 0,N., 1980. Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase synthesis in detached cytokinin-treated pumpkin cotyledons.-Biochem.Physiol.Pflanzen, v.175, n 8/9, p. 712-721.

165. Kulaeva O.N., 1981. Cytokinin action on transcription and translation in plants. In: Metabolism and molecular activities of cytokinins.- Ed. by J.Quern, Peaud-Lenoel В.: Heidelberg, N.Y.:Springer Verlag, p. 218-227.

166. Kung S.D., 1976. Tobacco Fraction.I Protein: A unique Genetic Marker» (Synthesis of this photosynthetic enzyme is regulated by both the nuclear and chloroplast genomes).- Science, v. 121, N 4226, p. 429- 434.

167. Protein measurement with the Folin reagent»- J.Biol.Chem., v. 122, N 3, p. 265- 275.

168. Margulis M.M., 1970. In vitro protein synthesis by plastids of Phaseolus vulgaris. V. Incorporation of ^C-leucine into a protein fraction containing ribulose-1,5-diphosphate carboxylase-. Plant Physiol., v. 46, N 1, p. 136-141.

169. Margulis M.M., 1971. Concerning the sites of synthesis of proteins of chloroplast ribosomes and of Fraction I proteinribulose-1,5-diphosphate carboxylase).- Biochem.Biophys« Res.Commun., v. 44« N 3, p. 539-545.

170. Marrfe E., 1979* ^Pusicoccin : A tool in plant physiology. -Ann.Rev.Plant Physiol., V.J30, p. 273-288.

171. McDonald I.R., Ellis R.J., 1969. Does cycloheximide inhibitprotein synthesis specifically in plant tissues?- Nature, p.222, N 5195, p. 791-792.

172. McFadden B.A., Tabita F.R., 1974. D-ribulose-1,5-diphosphatecarboxylase and the evolution of autotrophy.- Biosystems, v.6, N 2, p. 93-112.

173. Mendiola-Morgenthaler L.R., Morgenthaler J.J., Price G.A., 1976, Synthesis of coupling factor CF^ protein by isolated. . spinach chloroplasts.- FEBS Lett., v.62, N 1, p.96-100.

174. Meyers.S.P., Nickols S.L., Baer G.P., Molin W.T., Schrader L.E., 1982. Ploidy effects in isogenic populations of alfalfa. I. Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase, soluble protein, chlorophyll and DNA in leaves.- Plant Physiol., v.70. N 6, p. 6704-1709.

175. Mikulovich T.P., Wollgiehn R., Khokhlova W.A., Neumann D.t

176. Kulaeva O.N., 1978. Synthesis of plastid and cytoplasmic ribosoraal RNAs in isolated pumpkin cotyledons.- Biochem. Physiol.Pflanzen., v. 172, N 1-2, p. 101-110.

177. Miller C., Skoog P., Saltza M. von, Strong P., 1955. Kinetin,a cell division from deoxyribonucleic acid.- J.Amer.Chem. Soc., v.77, p. 1392.

178. Mishkind M.L., Schmodt G.W., 1983. Posttranscriptional regulation of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase small sub-unit accumulation in Chlamidomonas reinhardtii.- Plant Physiol., v.72. N 3, p. 847-855.

179. Moore Т.О., 1979. Biochemistry and physiology of plant hormones-N.Y., e.a., Springer.Verlag, 274p.

180. Morgenthaler J.J., Mendiola-Morgenthaler L., 1976. Synthesis of soluble , thylakoid and envelope membrane proteins by spinach chloroplasts purified from gradients.- Arch. Biochem.Biophys., v. 172, N 1, p. 51- 58.

181. Mott K.A., Jensen R.G., Perchorowicz J.Т., O'Leary J.W., 1983.1.mitation to carboxylation during photosynthesis in intact leaves.- Plant Physiol., v.72, N 1, (Suppl.), p.7.9

182. Mozer T.Jo 19B0. Partial purification and characterization of thethe mRNA far oC-amylase from barley aleurone layers. Plant Physiol., v„65, IT 5, p.834-837.

183. Nishimura M., Akazawa Т., 1973» Further proof for the catalytic role of the larger subunit in the spinach leaf ribulose-1,5-diphosphate carboxylase .- Biochem. Biophys.Res.Comraun., v. N 3, p. 842- 848.

184. Nishimura M., Akazawa Т., 1974. Studies on spinach leaf ribulose bisphosphate carboxylase and oxygenase reaction examined by immunochemical methods.- Biochem., v. V3, N 11, p.2277-2281.

185. Nishimura M., Akazawa Т., 1978. Biosynthesis of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase in spinach leaf protoplasts.-Plant Physiol., v. 62, N 1, p. 97-100.

186. Nivison H.T., Stocking C.R., 1982. The synthesis of ribulose bis phosphate carboxylase in barley leaves- a developmental approach.- Plant Physiol., v. 69. N 4, Suppl. p.105.

187. Okabe K., Lindlar A., Tsuzuki M., Mijachi S. 1980. Effectsof carbonic anhydrase on ribulose 1.5-bisphosphate carboxylase and oxygenase. FEBS Lett., v.114, N 1, p.142-144.

188. Osmond C.B., 1978. Crassulacean Acid Metabolism: A curiosityin context.- Annu.Rev.Plant Physiol., v. p. 379-414•

189. Osmond С.Б., Akazawa Т., Beevers H., 1975• Localization andproperties of ribulose diphosphate carboxylase from castor bean endosperm.- Plant Physiol., v. 55, N 2, p. 226- 230.

190. Ouchterlony 0., 1968 . Diffusion—in—gel methods for immunological analysis.- Progr. in Allergy, v.5. N 1, p. 78.

191. Paech C., 1982. Enzyme clusters in chloroplast: a hypothesis Plant Physiol., v. 6£, N 4, Suppl., p. 90.

192. Paech C., Tolbert N.E., 1978. Functional groups of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase oxygenase from spinach.- Plant Physiol., v. 61., N 4, Suppl., IT 539.

193. Parthier В., 1979. The role of phytohormones ( cytokinins) inchloroplast development.- Biochem.Biophys.Pflanzen., v.174» N 3, p. 173-214.

194. Parthier В., 1982. Light-induced chloroplast differentiation.-In: Cell differentiation. Molecular basis and problems. ( r eds. Hover L., Luclmer M., Parthier B.) VEB Gustav-Fisher Verlag, Jena, pp. 280-304.

195. Pearson Y.A., Wareing P.E., 1969. Effect of abscisic acid onactivity of chromatin.- Nature, v.221, H 5181, p.672-673.

196. P&aud-Lenoel C., Axeles M., 1981. Plastid proteins of cytoplasmic origin as molecular markers of cytokinin activity.-In: Metabolism and molecular activities of cytokinins, ( r ed.Quern J., Peaud-Lenoel C.), Springer-Verlag, Berlin e.a., p. 308-318.

197. Penner D., Ashton F.M., 1967a. Hormonal control of isocitrate , lyase synthesis.- Biochim.Biophys.Acta, v.148,N2,p.481-485.

198. Penner D., Ashton P.M., 1967b. Hormonal control of proteinase activity in squash cotyledons.- Plant Physiol., v.42, N 6, p. 791-796.

199. Peterson L.7/., Huffaker R.C., 1975. Loss of ribulose-1,5-diphos-phate carboxylase and increase in proteolytic activity during senescence of detached primary bean leaves.- Plant Physiol., v.55, N 6, p.1009-Ю15.

200. Peterson L.W., Kleinkopf G.E., Huffaker R.C., 1973. Evidence for lack of turnover of ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase in barley leaves.- Plant Physiol., v. 5J., 1J 6, p. 1042-1045

201. Pineau В.,Douce R., 1974. Analyse electrophoretique des proteines de l'enveloppe des chloroplastes d'epinard.- PEBS Lett., v.47, N 2, p. 255-259.

202. Portis A.R., Heldt H.W., 1976. Light-dependent changes of the2+ 2+ Mg concentration in the stroma in relation to the Mgdependency of COg fixation in intact chloroplasts.- Biochim.Biophys.Acta, v.449» N 3» p. 434-446.

203. Poyton R.O., Kavanagh J., 1976. Regulation of mitochondrialprotein synthesis by cytoplasmic proteins-.Proc.ITatl.Acad. Sci.USA, v. 72, N 11, p.3947-3951.

204. Purohit K., McPadden , B.A., Shaykh M.M., 1976. Purification,quanternary structure ,composition and properties of d»ribu-lose-1,5-bisphosphate carboxylase from Thiobacillus inter-medius.- J.Bacteriol., v. 127. N 1, p. 516-522.

205. Quayle J.R., Puller R.C., Benson A.A., Calvin В., 1954. Enzymatic carboxylation of ribulose diphosphate .- J.Am.Chem. Soc., v. 76, N 13, p. 3610-3611.

206. Racusen D., Poote M., 1965. Protein synthesis in dark-grown bean leaves.- Can.J.Bot., v. N 7, p. 817-824.

207. Ralph R.K., Wcgcik S.J., Airey P., 19S0. In vitro plant proteinsynthesis and cytokinins.- Plant Sci.Lett., v.18, N 3, p.237-247.

208. Reardon E.M., Price C.A., 1981. Cytoplasmic regulation of chlo-roplast proteins.- Plant Physiol., v.67, N4, p. 73.

209. Reisfeld A., Gressel J., Jakob K.M., Edelman M., 1978a, Characterization of the 32.000 dalton membrane protein-I. Early synthesis during photoinduced plastid develppment of Spi-rodela.- Photochem.Photobiol., v.27. N 2, p. 161-165.

210. Rhodes P.R., Kung S.-d.,Marsho T.V., 1980. Relationship ofribulose-1,5-bisphosphate carboxylase Oxygenase specific activity to subunit composition.- Plant Physiol., v.65, N 1, p.69-73.

211. Richmond A.E., Lang А», 1957. Effect of kinetin on protein content and survival of detached Xanthium leaves.- Science, v.±25, N 3249, p. 650-651.

212. Richmond Л.Е., Sachs В., Osborne D.J., 1971. Chloroplasts,kinetin and protein synthesis-.Physiol. Plantarum, v.24, N 2, p. 176-180.

213. Robinson S.P., Walker D.A 1981. Photоsynthetic carbon -reduction cycle.- In: The Biochemistry of Plants. A comprehensive treatise, vol. 8, Photosynthesis ( M.D. Hatch, U.K. Boardman, eds.) Academic Press, N.-Y., e.a., pp. 193- 236

214. Roussaux J.,Hoffelt M., Parineau N., 1976. Evolution des RNA ribosomaux au cours du verdissement de cotyledons de concombre en presence de 6-benzylaminopurine.- Canad.J.Bot., v.j>4, N 20, p. 2328-2336.

215. Roussaux J., Hoffelt M., Parineau N., 1980. Interactions entre le cycloheximide et la 6- benzylaminopurine au cours du verdissement de cotyledons de concombre.- Can.J.Bot., v.58, N 9, P. 1101-1110.

216. Roy H., Costa K.A., Adari H., 1978. Pree subunits of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase in pea leaves.- Plant Sci. Lett., v.JM, N 2, p. 159-168.

217. Roy H., Patterson R., Jagendorf А.Т., 1976. Identification ofthe small subunit of ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase as a product of wheat leaf cytoplasmic ribosomes.-Arch.Biochem.Biophys., v. Ц2, N 1, p. 64-73.

218. Roy H., Terenna В., Cheong L.C., 1977. Synthesis 'Of the smallsubunit of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase by soluble fraction polysomes of pea leaves.- Plant Physiol., v.60, N 4, p. 532-537.

219. Rutner A.C., Lane M.D. 1967. Nonidentical subunits of ribulosediphosphate carboxylase-. Biochem.Biophys.Res.Commun., v.28, N 4, p. 531- 537.

220. Sagher D., Grosfeld H., Edelman M., 1976. Large subunit ribulose-bis|ihosphate carboxylase messenger RNA from Euglena chlo-roplasts.- Proc.Natl.Acad.Sci.,USA, v.73, N 3, p. 722-726.

221. Sasaki Y., Ishiye M., Sakihama Т., Kamikubo Т., 1981. Lightinduced increase of mRNA activity coding for the small subunit of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase.- J.Biol, Chem., v. 256, N 5, p. 2315-2320.

222. Schatz G., Mason T.L., 1974. The biosynthesis of mitochondrial proteins.- Annu.Rev.Biochem., v. 42, p. 51-87.

223. Schmitt J.M., 1978. Oenothera plastome mutants lacking fraction I protein.- In: Chloroplast udevelopment (eds. Akoyunoglou G., Argyroudi-Akoyunoglou J.H.), Elsevier/North Holland, Amsterdam, p. 739-743.

224. Sekor J., Pord D.M., Shibles R., 1982. Ontogenetic changes in ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase-oxygenase activity in soybean leaves. Pl.Sci.Lett., v. 2£, N2, p. 147-154.

225. Servettaz 0., Cortesi P., Longo C.P., 1976. Effect of benzylade-nine on some enzymes of mitochondria and microbodies in excised sunflower cotyledons.- Plant Physiol., v. 58, N 4," p.569-572.

226. Short K.C., Tepfer D.A., Posket D.E-, 1974. Regulation of poly.-ribosome formation and cell division in cultured soybean cells by cytokinin.- J.Cell Sci., v. Jjj, N 1, p. 75-87.

227. Siddel S.G., Ellis R.J., 1975. Protein synthesis in chloroplasts. Characteristics and products of protein synthesis in 'vitro in etioplasts and developing chloroplasts from pea leaves.- Biochem.,J., v. 146. N 3» p. 675-685.

228. Siegel M.I., Lane M.D., 1972. Interaction of ribulose diphosphate carboxylase with 2»carboxyribitol diphosphate , an analogue of the proposed carboxylated intermediate in the C02 fixation reaction-.Biochem.Biophys.Res.Commun., v.48, N 3, p. 508-516.

229. Singh O.S., Sharma V.K., uMadan S.K., 1973» Physiology of expansion and chlorophyll synthesis in isolated cotyledons of watermelon, Gitrullus vulgaris Schrad.- Indian J.Exptl. Biol., v. JJ., N 2, p. 124-126.

230. Smith S.M., Ellis R.J., 1979. Processing of small subunit precursor of ribulose bisphosphate carboxylase gnd its assembly into whole enzyme are stromal events.- Nature, V. 278, N 5705, p. 662-664.

231. Smith H., Stewart G.R., Berry D.R., 1970. The effects of light on plastid ribosomal RNA and enzymes at different stages of barley etioplast development.- Phytochemistry, v.9, N 5, p. 977- 983.

232. Speirs J., Brady C.J., 1981. A coordinated decline in the synthesis of subunits of ribulosebisphosphate carboxylase in aging wheat leaves.- II. Abundance of Messenger RNA.-Aust. J.Plant Physiol., v.8^ N 6, p. 603-618.

233. Sprey В., 1976. Intrathylakoidal occurence of ribulose-1,5-diphos-phate carboxylase in spinach chloroplasts.- Z.Pflanzen -physiol., v.78, N 1, p.85-89.

234. Sprey В., Lambert C., 1977. Lamellae-bound inclusions in isolated spinach chloroplasts. II. Identification and composition.-Z.Pflanzenphysiol.v. 83^. N 3, p. 227-247.

235. Stetler D.A., Laetch W.M., 1965. Кinetin-induced chloroplastmaturation in cultures Sf tobacco tissue.- Science, v.149» N 3690, p. 1387-1388.

236. Stout E.R., Parenti R., Mans R.J., 1967. An increase in RNA-poly-merase activity after illumination of dark-grown maize seedlings.- Biochem.Biophys.Res.Сommun., v. N 17, p.322-326.

237. Sugiura M., 1963* Promotion of chlorophyll synthesis by kinetin.-1 Bot.Mag.Tokyo, v.76, U 902, p. 309- ЗЮ.

238. Sugiyaraa Т., Akazawa T#, 1967. Structure and function of chloroplast proteins.- I. Subunit structure of wheat fraction I protein.- J.Biochemistry, v. 62, N 4, p. 474-482.

239. Sugiyama Т., Akazawa Т., 1970. Subunit structure of spinachlaaf ribulose-1,5-diphosphate carboxylase.- Biochemistry, v.J3, N 23, p. 4499-4504.

240. Tabita P.R., McPadden B.A., 1974. D»ribulose-1,5-diphosphate carboxylase from Rhodospirillum rubrum. II. Quaternary structure, composition,catalytic and immunological properties.-J.Biol.Chem., v. 249, N 11, p. 3459-3464.

241. Tabita F.R., McPadden B.A., Pfenning N., 1974. D-rRibulose-1,5-bisphosphate carboxylase in Chlorobium thiosulfatophylum Tassajara.- Biochim.Biophys.Acta, v.341, N 1, p. 187-194.

242. Thomas H., 1982. CbHtrol chloroplast demolition during senescence.- In:PIant Growth Substances, 1982. (ed.by P.P.Wa-reing), Academic Press, London, e.a., pp. 559-567.

243. Thomas Т.Н., Biddington N.L., Palevitsch D. ,1978. The role ofcytokinins in the phytochrome-mediated germination of dormant imbibed celery (Apium graveolens) seeds.- Г1хи1,о-Photobiology, v. 27, H 2, p. 231-236 J с

244. Thomas H., Huffaker R.C., 1981. Hydrolysis of radioactively-labelled ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase by an endopeptidase from the primary ffieaf of barley seedlings Plant Sci.Lett., v.20, N 3, p. 251-262.

245. Thompson W.F., Everett M., P0lans И.О., Jorgensen R.A., Palmer J.D., 1983* Phytochrome control of RNA levels in developing pea and mung-bean leaves.- Planta, v. 158, N 6, p. 487-500

246. Tobin E.M., 1978. Light regulation of specific mRNA species in Lemna gibba L.G.-3.- Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.2£, N 10, p. 4749-4753.

247. Tobin E.M., 1981. Photochrome-mediated regulation of messenger RNAs for the small subunit of ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase and the light- harvesting chlorophyll a/b protein in Lemna gibba.- Plant Molecular Biology, v.1, N 1, p.35-51.

248. Tobin E.M., Suttie J.L., 19Q0. Light effects on the synthesis of ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase in Lemna gibba.- L.G-3.- Plant Physiol., v. 65, N 4, p. 641- 647.

249. Togasaki R.K., Levine R.P., 1970. Chloroplast structure andfunction in ac-20, a mutant strain of Chlamidomonas rein-hardii. I. C02 fixation and ribulose-1,5-diphosphate carboxylase synthesis.- J*.Cell Biol., v. 44, N 3, p. 531-539.

250. Travis R.L?, Key J.L., Ros3 C.W., 1974. Activation of 80a maize ribosomes by the light treatment of dark-grown seedlings.-Plant Physiol., v. 53, N 1, p. 28-31.

251. Treharne K.G., Stoddart J.L., Pughe J., Paranjothy K., Wareing P., Effect of gibberellins and cytokinins on the activity of photosynthetic enzymes and plastid tribosomal RNA synthesis in Phaseolus vulgaris L.- Nature(London), v. 228, N 5267, p. 129-131.

252. Tung H.F., Brady C.J., 1972. Kinetin treatment and protein synthesis in detached wheat leaves.- Proc.7th Int.Conf.Plant Growth Substances (1970), p. 589-597.

253. Varner J.E., 1977. Hormonal control of protein synthesis.1.: Nucleic acids and pr6tein synthesis in plants, (eds. Bogorad C., Weil J.H.), Plenum Press, N.Y.L., p. 293307.

254. Yasconcelos A.O., 1976. Synthesis of proteins by isolated Euglena gracilis chloroplasts.- Plant Physiol., v.58, N 6, p.719-721.

255. Viro M«, Kloppstech K., 1980. Differential expression of the ge~ hes for ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase and light harvesting chlorophyll a/b protein in the developing barley leaf.- Planta, v.150. N 1, p. 41-45.

256. Voskresenskaya N.P., Wiil Y.A., Grishina G.S., Parnic T.R., 1970 Effect of oxygen concent-ration and light intensity on the distribution of labelled carbon in photosynthesis products in bean plants.- Photosynthetica, v.4, N 1,p.1-8

257. Walden R., Leaver C.J., 1979- Regulation of the synthesis ofchloroplast proteins during germination and early development of cucumber ( Cucumis sativus) cotyledons.1.: Genome organization and expression in plants. Abstracts, p. 161, Edinburgh.

258. Walker D.A., 1976. Regulatory mechanisms in photosynthetic carbon metabolism.- In: Ourr.Top.Oell Regul., vol.11, pp. 203241, NiY., e.a.

259. Wareing P.P., Khalifa M.M., Treharne K.J., 1968. Rate-limiting processes in photosynthesis at saturating light intensities.- Nature, v. 220, N 5166, p. 453- 457.

260. Weissbach A., Smyrniotis P.Z., Horecker B.L., 1954. Pentosephosphate and COg fixation with spinach extracts.- J.Am. Ohem.Soc., v. 76, N 13, p. 3)511-3612.

261. Westhoff P., Boege P., Zimmermann K., Zetsche K., 1980. Regulation of the synthesis of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase and its subunits in the i: flagellate Chlorogonium elongatum.- Eur.J.Cell Biol., v.22, N 1, p. 128.

262. Wildman S.G., 1979. Aspects of fraction I protein evolution.-Arch.Biochem/ Biophys., v. 196, N 2, p. 598-610.

263. Wildner C.P.,,Criddle R.S , 1969» Ribulose diphosphate carboxylase. I. A factor involved cin light activation of the enzyme.- Biochem.Biophys.Res^Commun., у.?7, N 6, p. 952-960.

264. Wildner G.P., Henkel Й., 1979. The effect of divalent metal ions2+on the activity of Mg depleted ribulose-1,5-bisphosphate oxygenase.- Planta, v. 146. N 2, p. 223-228.

265. Williams L.E., Kennedy R.A., 1978. Photosynthetic carbon metabolism during leaf Ontogeny in Zea mays L. Enzyme Studies. Planta, v. 142, N 3» p. 269- 274.

266. Wimpee С.P., Tobin E.M., 1982. Cloning and characterizationof two light regulated nuclear genes encoding chloroplast proteinsrPlant Physiol., v. 69. N 4, p. 139•

267. Wittenbach V.A., 1978. Breakdown of ribulose bisphosphate carboxylase and change in proteolytic activity during dark-induced senescence of wheat seedlings.- Plant Physiol., v.62, N 4, p. 604-608.

268. Wong J.H.H., Benedict C.R., 1980. Transcription of plastid ША coding for large subunit of RUBP-case in proplastids, amy-loplasts and etioplasts.- Plant Physiol., v. 65, N 6, p.127.

269. Zelitch I., 1973» Plant productivity and the control of photo-respiration.- Proc. Natl.Acad.Sci.USA, v.70. N 2, p.579-584.

270. Zhu Y.S., Duvall В., Lovett P.S., Kung S.D.,1982. Cloning andmapping of Nicotiana chloroplast genome and the expression of the gene for large subunit of RuBPCase .- Plant Physiol., v.69. p. 141.