Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Генетический и эпигенетический контроль считывания стоп-кодонов у дрожжей Saccharomyces cerevisiae

ВАК РФ 03.00.15, Генетика

Содержание диссертации, доктора биологических наук, Миронова, Людмила Николаевна

Глава I. НЕОДНОЗНАЧНОСТЬ ТРАНСЛЯЦИИ КАК ОДИН ИЗ УРОВНЕЙ РЕГУЛЯЦИИ ЭКСПРЕССИИ ГЕНОВ (Введение)

Глава II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Штаммы

2.2. Плазмиды

2.3. Среды и условия культивирования.

2.4. Генетические методы

2.5. Молекулярно-генетические и биохимические методы

2.6. Статистические методы

2.7. Компьютерные методы и программы

Глава III. СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ГЕНОВ БиР45 И БиР35 И КОДИРУЕМЫХ ИМИ БЕЛКОВ

3. 1. Гены 811Р45 и 811Р35 дрожжей и их продукты: от мутаций и $2 к идентификации факторов терминации трансляции е11Г1 (8ир45р) и еИГЗ (8ир35р) (обзор литературы)

3.2. Структурно-функциональный анализ гена 811Р45, кодирующего фактор терминации трансляции еЯП

3.2.1. Отбор мутантов Бир45, секвенирование и анализ первичной структуры мутантных аллелей

3.2.2. Роль Ы-терминального домена Бир45р в омнипотентной супрессии (Обсуждение)

3.3. Структурно-функциональный анализ гена 811Р35, кодирующего фактор терминации трансляции еШ^З

3.3.1. Полиморфизм гена 8иР35 и его продукта

3.3.2. Первичная структура аллелей 811Р35, содержащих омнипотентные супрессорные мутации

3.3.3. Роль М-домена 8ир35р в омнипотентной супрессии

3.3.4. Структурно-функциональная организация гена 81/Р35 и считывание стоп-кодонов (Обсуждение)

Глава IV. УЧАСТИЕ ГЕНОВ ШР55 И В КОНТРОЛЕ

МИТОХОНДРИАЛЬНЫХ ФУНКЦИЙ

4.1. Ядерно-митохондриальные взаимодействия у дрожжей (обзор литературы)

4. 2. Характеристика мутаций, восстанавливающих способность к дыханию у мутантов и $ир

4.2.1. Отбор и фенотипическая характеристика ревертантов к дыхательной компетентности

4.2.2. Анализ проявления реверсий в гетерозиготе

4.2.3. Наследование компенсаторных мутаций

4.2.4. Идентификация и анализ митохондриальных 96 компенсаторных мутаций

4.2.5. Аллельные отношения между ядерными 102 компенсаторными мутациями

4.2.6. Общая характеристика компенсаторных мутаций 104 (Обсуждение)

4. 3. Взаимодействие генов SUP35 и SUP45 с геном АТР

4.3.1. Генетическая характеристика мутации crdl

4.3.2. Клонирование мутации crdl

4.3.3. Идентификация клонированной последовательности и ее 109 секвенирование

4.3.4. Взаимодействие atpl 7 с мутациями sup45 и sup

4.3.5. В озможные механизмы взаимодействия мутации atp 17 с 112 мутациями sup35 и sup45 (Обсуждение)

4.4. Изучение митохондриальных мутаций, компенсирующих проявление дыхательной недостаточности у мутантов sup35 и sup

4.4.1. Генетическое картирование мутаций [CRD]

4.4.2. Физическое картирование митохондриальных мутаций, 123 компенсирующих дыхательную недостаточность мутантов sup45 и sup

4.4.3. Секвенирование гена FAR

ГЛАВА V. ЭПИГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ ТОЧНОСТИ 131 ТРАНСЛЯЦИИ У ДРОЖЖЕЙ.

5.1. Прионы дрожжей (Обзор литературы)

5.1.1. Прионные болезни млекопитающих и их молекулярные 133 механизмы

5.1.2. Нехромосомные детерминанты дрожжей [PSF] и [ URE3]

5.1.3. Прионная гипотеза Р. Викнера

5.1.4. Система Sup35p - [PSf]

5.1.5. Система Ure2p - [URE3]

5.1.6. Существуют ли у дрожжей другие прионы ?

5.1.7. Прионы мицелиальных грибов

5.2. Прионоподобный детерминант [7ЖР+] и его роль в 161 контроле точности трансляции

5.2.1. Обнаружение антисупрессорного детерминанта [ZSP+]

5.2.2. Количественная оценка проявления детерминанта [ISP+]

5.2.3. Оценка эффективности элиминации [ISP+] при 164 воздействии GuHCl

5.2.4. Генетическая характеристика детерминанта [75!Р+]

5.2.5. Способность [ISP ] к повторному возникновению после 172 элиминации на среде с GuHCl

5.2.6. Поддержание [ISP+] не зависит от белка-шаперона 174 Hspl04p

5.2.7. Изучение возможности поддержания и проявления 176 [75!Р+] на фоне различных аллелей гена SUP

5.2.8. Индукция и поддержание [/5/>+] не зависят от белка 180 Sup35p

5.2.9. Возможные механизмы действия [ISP ] (Обсуждение) 189 5.3. Детерминант [CRD] как прионная форма белка

Varlp ? (гипотеза)

ГЛАВА VI. ГЕНЫ SUP45 И SUP35 КАК КЛЮЧЕВЫЕ

КОМПОНЕНТЫ ГЕНЕТИЧЕСКОЙ СИСТЕМЫ, КОНТРОЛИРУЮЩЕЙ СЧИТЫВАНИЕ СТОП-КОДОНОВ (Заключение)

ВЫВОДЫ

Заключение Диссертация по теме "Генетика", Миронова, Людмила Николаевна

ВЫВОДЫ.

1. Омнипотентные супрессорные мутации в гене БиР45, а также нейтрализующие их проявление внутригенные антисупрессорные мутации, приводят к заменам аминокислот в участке белка 8ир45р, ограниченном позициями 21-80. Локализация мутантных сайтов подтверждает гипотезу о роли этого участка 8ир45р в узнавании стоп-кодонов и о комплексном характере взаимодействия белка со стоп-кодонами.

2. Выявлен межштаммовый полиморфизм гена 811Р35, проявляющийся наиболее сильно в варьировании аминокислотной последовательности М-домена. Внутривидовой полиморфизм М-домена 8ир35р свидетельствует об отсутствии у этого домена функций, контролируемых стабилизирующим отбором.

3. Показано, что эффект омнипотентной супрессии может быть обусловлен аминокислотными заменами в разных участках С-домена белка 8ир35р. Вместе с тем, количество сайтов, мутационное изменение которых приводит к супрессии, по-видимому, ограниченно.

4. Обнаружено, что эффективность супрессии у мутантов, несущих аминокислотные замены в С-домене 8ир35р, варьирует в зависимости от присутствия в составе белка МУГ-домена. Это позволяет высказать гипотезу, согласно которой 1М-терминальная часть белка 8ир35р является естественным негативным цис-действующим модулятором функций С-домена.

5. Генетический анализ одного из плейотропных эффектов мутаций $ир45 и 8ир35 - нарушения способности к дыханию - показал, что этот эффект определяется взаимодействием генов 81/Р35 и БиР45 с несколькими ядерными генами, а также с генами (или геном ), локализующимися в митохондриальном геноме.

6. В качестве одного из ядерных генов, взаимодействующих с генами SUP45 и SUP35, идентифицирован ген АТР17, продуктом которого является компонент внутренней митохондриальной мембраны, субъединица f митохондриальной FiF0 АТФ синтазы. Характер обнаруженного взаимодействия свидетельствует о связи двух проявлений мутаций sup45 и sup35 - нарушения терминации трансляции и способности к дыханию.

7. Показано, что детерминант [CRD], компенсирующий нарушение дыхания у мутантов sup45 и sup35, ассоциирован с участком митохондриального генома, несущим ген VARI. Отсутствие отличий в нуклеотидной последовательности между аллелью VARI из штамма дикого типа и из штамма, несущего [CRD], а также особенности первичной структуры белка Varlp, позволяют высказать гипотезу, согласно которой [CRD] представляет собой прионную форму Varlp.

8. Идентифицирован и подробно охарактеризован генетически ранее неизвестный нехромосомный детерминант дрожжей [ISP+], проявляющий антисупрессорный эффект по отношению к некоторым мутациям sup35. Совокупность свойств [ZS73] позволяет предполагать, что он представляет собой новый дрожжевой прион, вовлеченный в контроль точности трансляции.

9. Полученные данные свидетельствуют о том, что терминация трансляции и считывание стоп-кодонов у дрожжей контролируется с помощью как генетических, так и эпигенетических механизмов, а также путем объединения этих механизмов.

Глава VI. ГЕНЫ 811Р45 И ЯС/Р55 КАК КЛЮЧЕВЫЕ КОМПОНЕНТЫ ГЕНЕТИЧЕСКОЙ СИСТЕМЫ, КОНТРОЛИРУЮЩЕЙ СЧИТЫВАНИЕ СТОП-КОДОНОВ (ЗАКЛЮЧЕНИЕ).

Исследования генетического контроля неоднозначности трансляции у дрожжей на модели нонсенс-супрессии, обусловленной мутациями в генах 31/Р45 и 811Р35, позволили получить новую информацию относительно механизмов, обеспечивающих считывание стоп-кодонов, и роли этого явления в поддержании клеточного гомеостаза. Изучение молекулярной природы мутаций $ир45 и яирЗЗ привело к идентификации участков в белках 8ир45р (еРТ1) и 8ир35р (еШ^), ответственных за эффективную терминацию трансляции. Аминокислотные замены в этих участках приводят к нарушению терминации, следствием чего является считывание стоп-кодонов как значащих естественными супрессорными тРНК, присутствующими в клетке дикого типа (одна из таких тРНК, тРНКглн, выявлена в работе). Результаты изучения локализации и проявления мутаций $ир45 и йир35 позволяют высказать гипотезу, согласно которой сама структура факторов терминации создает предпосылки для считывания стоп-кодонов как значащих. Об этом говорит комплексный характер взаимодействия белка 8ир45р со стоп-кодонами, проявляющийся в том, что замены многих (не менее 10, по совокупности наших и литературных данных) аминокислот в ТчГ-терминальной области белка приводят к омнипотентной супрессии. Вследствие этого вероятность мутационного нарушения этой функции белка довольно высока. Еще более убедительно об этом говорит организация белка 8ир35р (еКЕЗ), 14-терминальная часть которого является, по нашим данным, негативным модулятором функций С-домена, обеспечивающего терминацию трансляции. Возможно, присутствие Ы-домена в белке 8ир35р является одним из факторов, снижающих эффективность терминации в клетках дикого типа до уровня, при котором становится возможным считывание стоп-кодонов естественными супрессорными тРНК. Можно предположить, что такая возможность актуальна именно в тех случаях, когда считывание стоп-кодона используется с целью регуляции активности гена, поскольку в этих случаях стоп-кодон обычно находится в нуклеотидном контексте, способствующем его считыванию.

Мы продемонстрировали функциональную связь терминации трансляции и способности к дыханию у дрожжей. Наличие такой связи следует не только из того факта, что многие мутации в генах 811Р35 и 811Р45 приводят к дыхательной недостаточности, но и из того, что реверсии к дыхательной компетентности у таких мутантов часто сопровождаются восстановлением точности трансляции. При этом такие антисупрессоры могут иметь разную природу (среди них обнаружены как повторные мутации в генах 811Р35 и 81/Р45, так и мутации других генов). Интересно, что один из механизмов восстановления способности к дыханию у мутантов Бир45 и тр35 связан с возникновением нонсенс-мутации в гене, кодирующем белок-компонент внутренней митохондриальной мембраны. Хотя механизм такого взаимодействия пока непонятен, он служит еще одним указанием на то, что считывание стоп-кодонов у дрожжей может использоваться в качестве регуляторного механизма.

В нашей работе получены новые доказательства того, что в контроле терминации трансляции у дрожжей принимают участие наследственные детерминанты белковой природы - прионы. В дополнение к уже известным дрожжевым прионам [РбТ1] и [Р/А^], вовлеченным в контроль терминации трансляции, мы обнаружили прионоподобный детерминант [18Р ], проявляющий антисупрессорный эффект по отношению к некоторым мутациям БирЗЗ. В связи с тем, что [18Р+] нейтрализует проявление мутаций зир35, мы предполагаем, что он представляет собой прионную форму какого-то белка, специфически взаимодействующего с белком 8ир35р, синтезируемым под контролем определенных мутантных аллелей зир35. Таким образом, функции факторов терминации трансляции, а следовательно и возможность считывания стоп-кодонов, контролируются не только на генетическом, но и на эпигенетическом уровне. При этом, как следует из данных, полученных в нашей работе, нарушение точности трансляции, имеющее мутационную природу, может быть компенсировано на эпигенетическом уровне.

Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Миронова, Людмила Николаевна, Санкт-Петербург

1. Андрианова В.М., Л.Н. Миронова, С.Г. Инге-Вечтомов. Температурочувствительность дрожжей, обусловленная полудоминантной супрессорной мутацией // Вестник ЛГУ. 1973. Сер. 9. Вып. 2. С. 130-135.

2. Борхсениус A.C., С.Г. Инге-Вечтомов. О роли генов SUP35 и в контроле клеточного цикла дрожжей-сахаромицетов // Доклады РАН. 1997. Т. 353. С. 553-556.

3. Волков К.В., Е.А. Ильмов, С.Г. Инге-Вечтомов, Л.Н. Миронова. Свойства мутантного фактора PS7. прионоподобного элемента дрожжей // Доклады РАН. 1997. Т. 357. С. 123-125.

4. Волков К.В., К. Куришко., С. Г. Инге-Вечтомов, Л.Н. Миронова. Полиморфизм гена SUP35 и его продукта у дрожжей Saccharomyces cerevisiae// Генетика. 2000. Т. 35.С. 1-4.

5. Дидиченко С. А. Идентификация и внутриклеточная локализация продуктов reHOBSUP35 и SUP45, контролирующих точность трансляции у дрожжей Saccharomyces cerevisiae // Автореферат канд. дисс. Москва. 1992.

6. Задорский С.П., Ю.В.Сопова, С.Г. Инге-Вечтомов. Прионизация продукта гена SUP35 Pichia methanolica в дрожжах Saccharomyces cerevisiae II Генетика. 2000. Т.36.С.1107-1113.

7. Захаров И.А., Л.В. Юрченко, Б.Ф. Яровой. Цитодукция автономный перенос цитоплазматических наследственных факторов при спаривании клеток дрожжей//Генетика. 1969. Т. 5. С. 136-141.

8. Захаров И.А., С.А. Кожин, Т.Н. Кожина, И.В. Федорова. Сборник методик по генетике дрожжей-сахаромицетов // Л., Наука. 1984. 143 С.

9. Инге-Вечтомов С.Г. Возможная роль неоднозначности трансляции в эволюции генов // Молекулярная биология. 2002. Т. 36. С. 1-9.

10. Инге-Вечтомов С.Г. Новые генетические линии дрожжей ЗассЬаготусез сегеушае//Вестник ЛГУ. 1963. Т.21. С. 117-125.

11. Инге-Вечтомов С.Г. Принцип поливариантности матричных процессов // Исследования по генетике. 1976. Вып. 7. С. 3-54.

12. Инге-Вечтомов С.Г. Реверсии к прототрофности у дрожжей, нуждающихся в аденине // Вестник ЛГУ. 1964. Сер. 2. Вып 9. С. 112-117

13. Инге-Вечтомов С.Г. Супрессоры потребности в аденине у дрожжей // Генетика. 1965. Т. 2. С. 22-26.

14. Инге-Вечтомов С.Г. Точность реализации генетической информации // Вестник АН СССР. 1969. Т. 8. С. 25 30.

15. Инге-Вечтомов С.Г. Прионы дрожжей и центральная догма молекулярной биологии // Вестник РАН. 2000.Т.70. С.299-306.

16. Инге-Вечтомов С.Г., О.Н. Тиходеев, Т.С. Карпова. Селективная система для получения рецессивных рибосомных супрессоров у дрожжей Saccharomyces cerevisiae II Генетика. 1988. Т. 24.С. 1159-1165.

17. Инге-Вечтомов С.Г., В.М. Андрианова. Рецессивные супер-супрессоры у дрожжей // Генетика. 1970. Т. 6. С. 103-115.

18. Инге-Вечтомов С.Г., Л.Н. Миронова, В.В. Аленин, A.C. Борхсениус. Прионы, синтез белка и клеточный цикл // Вестник СПбГУ. 2000. Сер.З. Вып.4 . С. 53-71.

19. Инге-Вечтомов С.Г., Л.Н. Миронова, М.Д. Тер-Аванесян. Неоднозначность трансляции: версия эукариот? // Генетика. 1994. ТЗО. С. 1022-1035.

20. Инге-Вечтомов С.Г., С.А. Кожин, Б.В. Симаров, Т.Р. Сойдла. Неоднозначность действия гена // Исследования по генетике. 1971. Вып. 4. С. 13 35.

21. Инге-Вечтомов С.Г. Влияние источника углерода и митохондриального генома на рибосомную супрессию в цитоплазме у дрожжей-сахаромицетов // Исследования по генетике. 1986. Вып. 10. С. 60-64.

22. Инге-Вечтомов С.Г., Т.С. Карпова. Селективная сиситема цитодукции с использованием рецессивных супрессоров у дрожжей-сахаромицетов // Генетика. 1984. Т.20. С. 38-40.

23. Кимура М. Молекулярная теория нейтральности эволюции. М., Мир, 1985. 271С.

24. Киселев JI.Л., Л.Ю. Фролова Терминация трансляции у эукариот: новые результаты и новые гипотезы // Биохимия. 1999. Т.64. С. 14-24.

25. Кушниров В.В., М.Д. Тер-Аванесян, А.Р. Дагкесаманская, Ю.О. Чернов, С.Г. Инге-Вечтомов, В.Н. Смирнов. Делеционный анализ гена SUP35 дрожжей // Молекулярная биология. 1990.Т.24. С. 1037-1041.

26. Кушниров В.В., М.Д. Тер-Аванесян, В.Н. Смирнов. Структурное и функциональное сходство белков Sup35p и Ure2p дрожжей и прионов млекопитающих//Молекулярная биология. 1995. Т.29. Р.750-755.

27. Миронова Л.Н. Генетический контроль трансляции у микроорганизмов // Успехи современной генетики. 1978. Т. 7. С. 85-102.

28. Миронова Л.Н. Ядерно-митохондриальные взаимодействия у дрожжей // Генетика. 1989. Т. 25. С. 1141-1149.

29. Миронова Л.Н., Г.А. Журавлева, В.Н. Куликов., М.Г. Самсонова, М.Я. Соом. Взаимодействие мутаций в гене SUP45 (SUP1) у дрожжей-сахаромицетов и их влияние на структуру белка // Доклады РАН. 1993. Т. 333. С. 658-660.

30. Миронова Л.Н., М.Д. Тер-Аванесян. Циклогексимидзависимые мутанты у дрожжей Saccharomyces cerevisiae // Генетика. 1983. Т. 19. С. 19251933.

31. Миронова Л.Н., O.A. Зеленая, М.Д. Тер-Аванесян. Ядерно-митохондриальные взаимодействия у дрожжей: митохондриальные мутации, компенсирующие дыхательную недостаточность у мутантов supl и sup2 II Генетика. 1986. Т. 22. С. 200-208.

32. Миронова Л.Н., С.Г. Инге-Вечтомов, Л.В. Лызлова, Е.С. Фоминых, А.П. Сургучев, В.Н. Смирнов. Генетический контроль трансляции терминирующих кодонов у дрожжей // В сб.: "Исследования по генетике". 1976. Изд. ЛГУ. Вып. 7. С. 45-58.

33. Симаров Б.В., Л.Н. Миронова, С.Г. Инге-Вечтомов. Классификация нонсенс-мутаций в локусе ас12 у дрожжей // В сб. "Молекулярные механизмы генетических процессов". 1972. М., Наука, С. 240-243.

34. Симаров Б.В., Л.Н. Миронова. Новый тип доминантных супрессоров у дрожжей // Генетика. 1972. Т. 8 С. 102-112.

35. Тарунина О. В., С.Г. Инге-Вечтомов. Супрессорные мутации удрожжей-сахаромицетов в хромосомном гене БиР2 (БиР35), укороченном с 5'-конца//Доклады АН. 1994.Т.335. С. 106-108.

36. Телков М.В., А.П. Сургучов, А.Р. Дагкесаманская , М.Д. Тер-Аванесян. Изоляция фрагмента хромосомной ДНК, содержащего ген Бир2 дрожжей Засскаготусея сегеУ1$1ае II Генетика. 1986. Т. 22. С. 17-25.

37. Тер-Аванесян М.Д. Локализация рецессивного супрессора Бир2 в правом плече хромосомы 4 у дрожжей & сегеушяе // Вестник ЛГУ. 1981. Сер. 1. Вып.З. С. 106-109.

38. Тер-Аванесян М.Д., С.Г. Инге-Вечтомов, А.П. Сургучов, В.Н. Смирнов. Генетический контроль неоднозначности трансляции у эукариотов // Успехи современной биологии. 1984. Т. 97. вып. 3. С. 341-353.

39. Тер-Аванесян М.Д., А.Р. Дагкесаманская, В.Н. Смирнов. Нулевые аллели генов su.pl и 8ир2 дрожжей: взаимодействие с цитоплазматическими детерминантами // Докл. АН СССР. 1989. Т. 308. С. 1472-1475.

40. Тер-Аванесян М.Д., С.Г. Инге-Вечтомов, А.П. Сургучев, В.Н. Смирнов. О связи митохондриального и цитоплазматического синтеза белка у дрожжей & сегеугягае II Доклады АН СССР. 1982. Т. 264. С. 1262-1265.

41. Тер-Аванесян С.Г., С. Г. Инге-Вечтомов. Локализация мутаций во второй хромосоме дрожжей сегеушае//Генетика. 1974. Т. 10. С. 117121.

42. Тиходеев О. Н., Е.В. Гетманова, В.Л. Тихомирова, С.Г. Инге-Вечтомов. Неоднозначность трансляции у дрожжей: генетический контроль и модификации // В кн.: Молекулярные механизмы генетических процессов. М., 1990. С. 218-228.

43. Урбах В. Ю. Статистический анализ в биологических и медицинских исследованиях //М.: Медицина. 1975. 296 с.

44. Холлендер М., Д. Вулф. Непараметрические методы статистики.// М.: Финансы и статистика. 1983. 518 с.

45. Чернов Ю.О., И.Л. Деркач, А.Р. Дагкесаманская, B.JI. Тихомирова, М.Д. Тер-Аванесян, С.Г. Инге-Вечтомов. Нонсенс-супрессия при амплификации гена, кодирующего белковый фактор трансляции // Докл. АН СССР. 1988. Т.301. С.1227-1229.

46. Шумов Н.Н., К.В. Волков, JI.H. Миронова. Взаимодействие гена АТР17 с генами SUP45 и SUP35 у дрожжей Saccharomyces cerevisiae // Генетика. 2000. Т. 36. С. 644-650.

47. Aigle М., F Lacroute. Genetical aspects of URE3., a non-Mendelian cytoplasmically inherited mutation in yeast // Mol. Gen. Genet. 1975. Y.136. P.327-335.

48. Alksne L.E., R.A. Anthony, S.W. Liebman, J.R. Warner. An accuracy center in the ribosome conserved over 2 billion years // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 9538-9541.

49. Alper Т., W.A. Cramp, D.A. Haig, M.C. Clarke. Does the agent of scrapie replicate without nucleic acid? //Nature. 1967. V.214. P.764-766.

50. Alper Т., D.A. Haig, M.C. Clarke. The exceptionally small size of the scrapie agent//Biochem. Biophys. Res.Commun. 1966. V. 22. P. 278-284.

51. Anthony R.A., S.W.Liebman. Alterations in ribosomal protein RPS28 can diversely affect translational accuracy in Saccharomyces cerevisiae //Genetics. 1995. V. 140. P. 1247-1258.

52. Arkov A.L., D.V. Freistroffer, M. Ehrenberg, E.J. Murgola. Mutations in RNAs of both ribosomal subunits cause defects in translation termination // EMBOJ. 1998. V. 17. P. 1507-1514.

53. Arnold I., M.F. Bauer, M. Brunner, W. Neupert, R.A. Stuart. Yeast mitochondrial FiF0-ATPase: the novel subunit e is identical to TIM11 II FEBS Lett. 1997. V.411. P. 195-200.

54. Asakura Т., Т. Sasaki, F. Nagano, A. Satoh, H. Obaishi, H. Nishioka. Isolation and characterization of a novel actin filament-binding protein from Saccharomyces cerevisae П Oncogene. 1998. V. 16. P. 121-130.

55. Beier H., M. Barciszewska, G. Krupp, R. Mitnacht, H. J. Gross. UAG readthrough during TMV RNA translation: isolation and sequense of two tRNAsTyr with suppressor activity from tobacco plants // EMBO J. 1984. V. 3.P. 351-356.

56. Beier H., M. Grimm. Misreading of termination codons in eukaryotes by natural nonsense suppressor tRNAs // Nucleic Acids Res. 2001. V. 29. P. 4767-4782.

57. Berry M.J., L. Banu, J. Harney, P.R. Larsen. Functional characterization of the eukaryotic SECIS elements which direct selenocysteine insertion at UGA codons//EMBO J. 1993. V. 12. P. 3315-3322.

58. Bertram G., H.A. Bell, D.W. Ritchie, G. Fullerton, I. Stansfield.Terminating eukaryote translation: domain 1 of release factor eRFl functions in stop codon recognition// RNA. 2000. V. 6. P. 1236-1247.

59. Bertram G., S. Innes, O. Minella, J.P. Richardson, I. Stansfield. Endless possibilities: translation termination and stop codon recognition // Microbiology. 2001. V. 147. P. 255-269.

60. Bessen R.A., D.A. Kocisko, G.J. Raymond, S. Nandan, P.T. Lansbury, B. Caughey. Non-genetic propagation of strain-specific properties of scrapie prion protein//Nature. 1995. V.375. P.698-700.

61. Bessen R.A., R.F. Marsh. Biochemical and physical properties of the prion protein from two strains of the transmissible mink encephalopathy agent // J.Virol. 1992. V.66. P. 2096-2101.

62. Bessen R.A., Marsh R.F. Distinct PrP properties suggest the molecular basis of strain variation in transmissible mink encephalopathy // J.Virol. 1994. V.68. P.7859-7868.

63. Boeke J. D., F. Lacroute, G. R. Fink. A positive selection for mutants lacking orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity in yeast: 5-fluoro-orotic acid resistance // Mol. Gen. Genet. 1984. V. 197. P. 345-346.

64. Boguta M., K. Czerska, T. Zoladek. Mutation in a new gene MAF1 affects tRNA suppressor efficiency in Saccharomyces cerevisiae II Gene. 1997. V. 185. P. 291-296.

65. Boguta M., M. Mieszczak, W. Zagorski. Nuclear omnipotent suppressors of premature termination codons in mitochondrial genes affect the 37S mitoribosomal subunit// Curr Genet. 1988. V. 13. P. 129-35.

66. Bonetti B., L. Fu, J. Moon, D.M. Bedwell. The efficiency of translation termination is determined by a synergistic interplay between upstream and downstream sequences in Saccharomyces cerevisiae II J. Mol. Biol. 1995. V. 251. P. 334-345.

67. Borchsenius A.S., A.A. Tchourikova, S.G. Inge-Vechtomov. Recessive mutations in SUP35 and SUP45 genes coding for translation release factors affect chromosome stability in Saccharomyces cerevisiae II Curr. Genet. 2000. V. 37. P. 285-291.

68. Borst P., J.P. Sanders, C. Heyting. Biochemical methods to locate genes on the physical map of yeast mitochondrial DNA // Methods Enzymol. 1979. V. 56. P. 182-197.

69. Boyer P.D. The ATP synthase a splendid molecular mashine // Annu. Rev. Biochem. 1997. V.66. P. 717-749.

70. Breining P., A.P. Surguchov, W. Piepersberg. Cloning and identification of a DNA fragment coding for the supl gene of S. cerevisiae II Curr. Genet. 1984. V. 8. P. 467-470.

71. Breining P., W. Piepersberg. Yeast omnipotent suppressor SUP1 (SUP45): nucleotide sequence of the wildtype and a mutant gene // Nucleic Acids Res. 1986. V. 11. P. 5187-5197.

72. Brown D.R., K. Qin, J. W. Herms, A. Madlung, J. Manson, R. Strome , P.E. Fraser, T. Kruck, A. von Bohlen, W. Schulz-Schaeffer, A . Giese, D. Westaway, H. Kretzschmar. The cellular prion protein binds copper in vivo II Nature. 1997. V. 390. P. 684-687.

73. Brown N.G, M.C. Costanzo, T.D. Fox . Interactions among three proteins that specifically activate translation of the mitochondrial COX3 mRNA in Saccharomyces cerevisiae II Mol Cell Biol. 1994 V. 14. P. 1045-1053.

74. Buckingham R.H., G. Grentzmann, L. Kisselev. Polypeptide chain release factors // Mol. Microbiol. 1997. V. 24. P. 449-456.

75. Buckingham R.H. Codon context and protein synthesis: enhancements of the genetic code //Biochimie. 1994. V. 76. P. 351-354.

76. Bueler H., A. Aguzzi, A. Sailer, R.A. Greiner, P. Autenried, M. Aguet, C. Weissmann. Mice devoid of PrP are resistant to scrapie // Cell. 1993. V.73. P.1339-1347.

77. Bullock W.O., J.M. Fernandez, J.M. Short. XL 1-Blue: A high efficiency plasmid transforming recA E. coli strain with beta-galactosidase selection // Biotechniques. 1987. V. 5. P. 376.

78. Butow R.A., P.S. Perlman, L.I.Grossman. The unusual varl gene of yeast mitochondrial DNA // Science. 1985. V. 228. P. 1496-1501.

79. Carlson M. Glucose repression in yeast // Curr. Opinion in Microbiology. 1999. V. 2. P. 202-207.

80. Carlson M. Regulation of glucose utilization in yeast // Curr. Opinion in Genetics a. Development. 1998. V. 8. P. 560-564.

81. Chacinska A. , B. Szczesniak, N.V. Kochneva-Pervukhova, V.V. Kushnirov, M.D. Ter-Avanesyan, M. Boguta. Ssbl chaperone is a PS/. prion-curing factor // Curr. Genet. 2001. V. 39. P. 62-67.

82. Chen X. J., G. D. Clark-Walker. The petite mutation in yeasts: 50 years on // Int. Rev. Cytol. 2000. V. 194. P. 197-238.

83. Chernoff Y.O., A.P. Galkin, E. Lewitin, T.A. Chernova, G.P. Newnam, S.M. Belenkiy. Evolutionary conservation of prion-forming abilities of the yeast Sup35 protein // Mol. Microbiol. 2000. V.35. P.865-876.

84. Chernoff Y.O., G.P. Newnam, J. Kumar, K. Allen, A.D. Zink. Evidence for a protein mutator in yeast: role of the Hsp70-related chaperone ssb in formation, stability, and toxicity of the PS7. prion // Mol.Cell Biol. 1999. V.19. P.8103-8112.

85. Chernoff Y.O., A. Vincent, S.W. Liebman. Mutations in eukaryotic 18S ribosomal RNA affect translational fidelity and resistance to aminoglycoside antibiotics//EMBO J. 1994. V. 13. P.906-913.

86. Chernoff Y.O. Mutation processes at the protein level: is Lamarck back? // Mutat. Res. 2001. V. 488. P. 39-64.

87. Chernoff Yu. O., I.L. Derkach, S.G. Inge-Vechtomov. Multicopy SUP35 gene induces de-novo appearance of psi-like factors in the yeast Saccharomyces cerevisiae II Curr Genet. 1993. V. 24. P. 268-270.

88. Chernoff Y. O., S. L. Lindquist, B. Ono, S. G. Inge-Vechtomov, S. W. Liebman. Role of the chaperone protein Hspl04 in propagation of the yeast prion-like factor PSf. II Science. 1995. V. 268. P. 880-884.

89. Chittum H.S., W.S. Lane, B.A. Carlson, P.P. Roller, F. Lung, B. J. Lee, D. L. Hatfield. Rabbit (3-globin is extended beyond its UGA stop codon by multiple suppressions and translational gaps // Biochemistry. 1988. V. 37. P. 1086610870.

90. Conde J., G.R. Fink. A mutant of Saccharomyces cerevisiae defective for nuclear fusion // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1976. V .73. P. 3651-3655.

91. Condeelis J. Elongation factor la, translation and cytoskeleton // Trends Biochem. Sci. 1995. V.20. P. 169-170.

92. Conrad-Webb H., P.S. Perlman, H. Zhu, R.A. Butow. The nuclear SUV3-1 mutation affects a variety of post-transcriptional processes in yeast mitochondria//Nucleic Acids Res. 1990. V. 18. P .1369-1376.

93. Costanzo M.C., T.D. Fox. Product of Saccharomyces cerevisiae nuclear gene PET494 activates translation of a specific mitochondrial mRNA // Mol. Cell. Biol. 1986. V. 6. P. 3694-3703.

94. Costanzo M.C., E.C. Seaver, T.D. Fox. At least two nuclear gene products are specifically required for translation of a single yeast mitochondrial mRNA // EMBO J. 1986. V . 5 . P. 3637-3641.

95. Coustou V., Deleu C., Saupe S., Begueret J. The protein product of the het-s heterokaryon incompatibility gene of the fungus Podospora anserina behaves as a prion analog // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 9773-9778.

96. Coustou V., C. Deleu, S.J. Saupe, J. Begueret. Mutational analysis of the Het-s. prion analog of Podospora anserina. A short N-terminal peptide allows prion propagation// Genetics. 1999. V. 153. P .1629-1640.

97. Coustou-Linares V., M.L. Maddelein, J. Begueret, S.J. Saupe./« vivo aggregation of the HET-s prion protein of the fungus Podospora anserina II Mol. Microbiol. 2001. V. 42. P. 1325-1335.

98. CoxB. S. Allosuppressors in yeast// Genet. Res. 1977. V. 30. P. 187-205.

99. Cox B. S., M. F. Tuite, C. S. McLaughlin. The psi factor of yeast: a problem in inheritance // Yeast. 1988. V. 4. P. 159-178.

100. Cox B.S. A recessive lethal super-suppressor mutation in yeast and other psi phenomena // Heredity. 1971. V. 26. P. 211-32.

101. Cox B.S. Psi, a cytoplasmic suppressor of super-suppressor in yeast // Heredity. 1965.V. 20. P. 505-521.

102. Cox B.S., M.F. Tuite, C.J. Mundy. Reversion from suppression to nonsuppression in SUQ5 \psi+. strains of yeast: the classification of mutations // Genetics. 1980. Y.95. P.589-609.

103. Craigen W.J, C.T. Caskey. Expression of peptide chain release factor 2 requires high-efficiency frameshift // Nature. 1986. V. 322. P. 273-275.

104. Crick F.H. Codon-anticodon pairing: the wobble hypothesis // J. Mol. Biol. 1966. V. 19. P. 548-55.

105. Czaplinski K., N. Majlesi, T. Banerjee, S. W. Peltz. Mttl is a Upfl-like helicase that interacts with the translation termination factors and whose overexpression can modulate termination efficiency // RNA. 2000. V. 6. P. 730-743.

106. Dagkesamanskaya A. R., M.D. Ter-Avanesyan. Interaction of the yeast omnipotent suppressors SUP1(SUP45) and SUP2(SUP35) with non-mendelian factors// Genetics. 1991. V. 128. P. 513-520.

107. Dagkesamanskaya A., M. Ter-Avanesyan, W.H. Mager. Transcriptional regulation of SUP 35 and SUP 4 5 in Saccharomyces cerevisiae //Yeast. 1997. V. 13. P. 1265-1274.

108. Deleage G., B. Roux. An algorithm for protein secondary structure prediction based on class prediction // Protein Eng. 1987. V.l. P.289-294.

109. Delgado M.A., J. Conde. Benomyl prevents nuclear fusion in Saccharomyces cerevisiae II Mol. Gen. Genet. 1984. V. 193. P. 188-189.

110. DePace A.H., A. Santoso, P. Hillner, J.S. Weissman. A critical role for amino-terminal glutamine/ asparagine repeats in the formation and propagation of a yeast prion // Cell. 1998. V.93 P. 1241-1252.

111. Derkatch I. L., M. E. Bradley, J. Y. Hong, S. W. Liebman. Prions affect the appearance of other prions: the story of P/A^. // Cell. 2001. V. 106. P. 171182.

112. Derkatch I. L., M. E. Bradley, P. Zhou, Y. O. Chernoff, S. W. Liebman. Genetic and environmental factors affecting the de novo appearance of the PSI+. prion in Saccharomyces cerevisiae // Genetics. 1997. V. 147. P. 507519.

113. Derkatch I. L., M.E. Bradley, S.Y. Masse, S.P. Zadorsky, G.V. Polozkov, S.G. Inge-Vechtomov, S.W. Liebman. Dependence and independence of PSf. and [PIN']: a two-prion system in yeast? // EMBO J. 2000. V. 19. P. 1942-1952.

114. Derkatch I. L., Y. O. Chernoff, V. V. Kushnirov, S. G. Inge-Vechtomov, S. W. Liebman. Genesis and variability of PS7. prion factors in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1996. V. 144. P. 1375-1386.

115. Didichenko S.A., M.D. Ter-Avanesyan, V.N. Smirnov. Ribosome-bound EF-a-like protein of yeast Saccharomyces cerevisiae // Eur. J. Biochem. 1991. V. 198. P. 705-711.

116. Doel S.M., S. J. McCready, C.R. Nierras, B.S. Cox. The dominant PNM2-mutation which eliminates the psi factor of Saccharomyces cerevisiae is the result of a missense mutation in the SUP35 gene // Genetics. 1994. V. 137. P. 659-670.

117. Dos Reis S., B. Coulary-Salin, V. Forge, I. Lascu, J. Begueret, S.J. Saupe. The HET-s prion protein of the filamentous fungus Podospora anserinaaggregates in vitro into amyloid-like fibrils // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 5703-5706.

118. Dujon B. Mitochondrial genetics and function // In: Molecular Biology of the yeast Saccharomyces: life cycle and inheritance. Cold Spring Harbor. 1981. P. 505-635.

119. Dujon B. Mitochondrial genes, mutants and maps: a review // In: Mitochondria 1983. Berlin New York. 1983. P. 1-24.

120. Dunstan H.M., N.S. Green-Willms, T.D. Fox. In vivo analysis of Saccharomyces cerevisiae COX2 mRNA 5'-untranslated leader functions in mitochondrial translation initiation and translational activation // Genetics. 1997 .V. 147. P. 87-100.

121. Eaglestone S.S., B.S. Cox, M.F. Tuite. Translation termination efficiency can be regulated in Saccharomyces cerevisiae by environmental stress through a prion-mediated mechanism//EMBO J. 1999. V. 18. P. 1974-1981.

122. Eaglestone S.S., L.W. Ruddock, B.S. Cox, M.F. Tuite. Guanidine hydrochloride blocks a critical step in the propagation of the prion-like determinant ASY . of Saccharomyces cerevisiae II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 240-244.

123. Ebihara K., Y. Nakamura. C-terminal interaction of translational release factors eRF 1 and eRF3 of fission yeast: G-domain uncoupled binding and the role of conserved amino acids //RNA. 1999. V. 5. P. 739-750.

124. Edskes H.K., R.B. Wickner. A protein required for prion generation: URE3. induction requires the Ras-regulated Mksl protein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 6625-6629.

125. Eggertsson G., D. Soil. Transfer ribonucleic acid-mediated suppression of termination codons in Escherichia coli // Microbiol Rev. 1988. V. 52. P. 354-374.

126. Elliott T., X. Wang. Salmonella typhimurium prfA mutants defective in release factor 1 // J. Bacteriol. 1991. V . 173. P. 4144-4154.

127. Engelberg-Kulka H., R. Schoulaker-Schwarz. Stop is not the end: physiological implications of translational readthrough // J. Theor. Biol. 1988a.V. 131. P. 477-485.

128. Engelberg-Kulka H., R.Schoulaker-Schwarz. A flexible genetic code, or why does selenocysteine have no unique codon? // Trends Biochem Sci. 1988b. V. 13. P. 419-421.

129. Eurwilaichitr L., F.M. Graves, I. Stansfield, M.F. Tuite. The C-terminus of eRFl defines a functionally important domain for translation termination in Saccharomyces cerevisiae // Mol. Microbiol. 1999. V. 32. P. 485-96.

130. Farabaugh P.J., G. R. Bjork. How translational accuracy influences reading frame maintenance // EMBO J. 1999. V. 18. P. 1427-1434.

131. Farabaugh P.J. Programmed translational frameshifting // Annu. Rev. Genet. 1996. V. 30. P. 507-528.

132. Faxen M., A. Walles-Granberg, L.A. Isaksson. Antisuppression by a mutation in rpsM (S13) giving a shortened ribosomal protein S13 // Biochim. Biophys. Acta. 1994. P.1218.P. 27-34.

133. Fernandez-Bellot E., E. Guillemet, A. Baudin-Baillieu, S. Gaumer, A.A. Komar, C. Cullin. Characterization of the interaction domains of Ure2p, a prion-like protein of yeast// Biochem. J. 1999. V. 338. P. 403-407.

134. Fernandez-Bellot E., E. Guillemet E., C. Cullin. The yeast prion URE3. can be greatly induced by a functional mutated URE2 allele // EMBO J. 2000. V. 19. P. 3215-3222.

135. Ferreira P.C., F. Ness, S. R. Edwards, B.S. Cox, M.F. Tuite. The elimination of the yeast PS/". prion by guanidine hydrochloride is the result of Hspl04 inactivation // Mol. Microbiol. 2001.V. 40. P. 1357-1369.

136. Firoozan M., C.M. Grant, J.A. Duarte, M.F. Tuite. Quantitation of readthrough of termination codons in yeast using a novel gene fusion assay // Yeast. 1991. V.7. P.173-183.

137. Flower A.M., C.S. McHenry. The gamma subunit of DNA polymerase III holoenzyme of Escherichia coli is produced by ribosomal frameshifting // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87. P. 3713-3717.

138. Freistroffer D.V., M. Y. Pavlov, J. MacDougall, R.H. Buckingham, M. Ehrenberg. Release factor RF3 in E.coli accelerates the dissociation of release factors RF1 and RF2 from the ribosome in a GTP-dependent manner // EMBO J. 1997. V. 16. P. 4126-4133.

139. Fried H.M., J.R. Warner. Molecular cloning and analysis of yeast gene for cycloheximide resistance and ribosomal protein L29 // Nucleic Acids Res. 1982. V. 10. P. 3133-3148.

140. Frishman D., P. Argos. Incorporation of non-local interactions in protein secondary structure prediction from the amino acid sequence // Protein Eng. 1996. V. 9. P. 133-142.

141. Frolova L., X. Le Goff, G. Zhouravleva, E. Davydova, M. Philippe, L. Kisselev. Eukaryotic polypeptide chain release factor eRF3 is an eRFl- and ribosome-dependent guanosine triphosphatase // RNA. 1996. V.2. P. 334 -341.

142. Frolova L.Y., T.I. Merkulova, L.L. Kisselev. Translation termination in eukaryotes: polypeptide release factor eRFl is composed of functionally and structurally distinct domains // RNA. 2000. V. 6. P. 381-390.

143. Gagny B., P. Silar. Identification of the genes encoding the cytosolic translation release factors from Podospora anserina and analysis of their role during the life cycle // Genetics. 1998. V.149.1763-1775.

144. Gajdusek D.C. Transmissible and non-transmissible amyloidoses: autocatalytic post- translational conversion of host precursor proteins to beta-pleated sheet configurations // J. Neuroimmunol. 1988. V.20. P.95-110.

145. Gallie D.R. A tale of two termini: a functional interaction between the termini of an mRNA is a prerequisite for efficient translation initiation // Gene. 1998. V. 216. P. 1-11.

146. Gancedo J. Yeast carbon catabolite repression // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. V. 62. P. 334-361.

147. Gamier J., J.F. Gibrat, B. Robson. GOR method for predicting protein secondary structure from amino acid sequence // Methods Enzymol. 1996. V. 266. P. 540-553.

148. Garvik B., J.E. Haber. New cytoplasmic genetic element that controls 20S RNA synthesis during sporulation in yeast // J.Bacteriol. 1978. V. 134. P. 261-269.

149. Geourjon C., G. Deleage. SOPM: a self-optimized method for protein secondary structure prediction // Protein Eng. 1994. V.7. P. 157-164.

150. Gerlach W.L. Genetic properties of some amber-ochre supersuppressors in Saccharomyces cerevisiae II Mol. Gen. Genet. 1975. V. 138. P. 53-63.

151. Gesteland R.F., J.F. Atkins. Recoding: dynamic reprogramming of translation // Annu. Rev. Biochem. 1996. Y. 65. P. 741-768.

152. Gietz D., A. St.Jean, R. A. Woods, R. H. Schiestl. Improved method for high efficiency transformation of intact yeast cells // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 1425-1431.

153. Gillham N.W. Organelle Genes and Genomes. Oxford University Press. 1994. 424 P.

154. Glover J.R., A.S. Kowal, E.C. Schirmer, M.M. Patino, J.J. Liu, S. Lindquist. Self-seeded fibers formed by Sup35, the protein determinant of \PSi ., a heritable prion-like factor of S. cerevisiae // Cell. 1997. V. 89. P. 811-819.

155. Goelet P., G.P. Lomonossoff, P. J. Butler, M.E. Akam, M. J. Gait, J. Karn. Nucleotide sequence of tobacco mosaic virus RNA // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1982. V. 79. P. 5818-5822.

156. Goldring E. S., L.I. Grossman, D. Krupnick, D.R. Cryer, J. Marmur. The petite mutation in yeast. Loss of mitochondrial deoxyribonucleic acid during induction of petites with ethidium bromide // J. Mol. Biol. 1970. V. 52. P. 323-335.

157. Gorini L. Informational suppression // Annu. Rev. Genet. 1970 V. 4. P. 107134.

158. Gorini L. Ribosomal discrimination of tRNAs // Nat. New Biol. 1971. V. 234. P. 261-264.

159. Green-Willms N.S., T.D. Fox, M.C. Costanzo. Functional interactions between yeast mitochondrial ribosomes and mRNA 5' untranslated leaders // Mol. Cell. Biol. 1998. V. 18. P. 1826-1834.

160. Grentzman G., D. Brechemier-Baey, V. Heurque, L. Mora, R.H. Buckingham. Localization and characterization of the gene encoding release factor RF3 in E. coli II Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1994. V. 91. P. 58485852.

161. Griffith J.S. Self-replication and scrapie // Nature. 1967. V.215. P. 1043-1044.

162. Grivell L.A. Nucleo-mitochondrial interactions in mitochondrial gene expression. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 1995. V. 30. P . 121-164.

163. Groot G.S., T.L. Mason, N. Van Harten-Loosbroek, L. Guarente. Yeast promoters and lacZ fusions designed to study expression of cloned genes in yeast // Methods Enzymol. 1983 V. 101. P. 181-191.

164. Haffter P., T.D. Fox. Suppression of carboxy-terminal truncations of the yeast mitochondrial mRNA-specific translational activator PET 122 by mutations in two new genes, MRP 17 and PET 127 II Mol. Gen. Genet. 1992. V. 235. V. 64-73.

165. Haffter P., T.W. McMullin, T.D. Fox. Functional interactions among two yeast mitochondrial ribosomal proteins and an mRNA-specific translational activator// Genetics. 1991. V. 27. P. 319-326.

166. Harrison P., A. Kumar, N. Lan, N. Echols, M. Snyder, M. Gerstein. A small reservoir of disabled ORFs in the yeast genome and its implications for the dynamics of proteome evolution // J. Mol. Biol. 2002. V. 316. V. 409-419.

167. Hatfield D., S.S. Thorgeirsson, T.D. Copeland, S. Oroszlan, M. Bustin. Immunopurification of the suppressor tRNA dependent rabbit beta-globin readthrough protein // Biochemistry. 1988. V. 27. P. 1179-1183.

168. Hatfield D.L., D.W.E. Smith, B. J. Lee, P. J. Worland, S. Oroszlan. Structure and function of suppressor tRNAs in higher eukaryotes // Critical Reviews in Biochemistry a. Mol. Biology. 1990. V.25. P. 71-95.

169. Hawthorne D.C., R.K. Mortimer. Genetic mapping of nonsense suppressors in yeast // Genetics. 1968. V. 60. P. 735-742.

170. Hill A.F., M. Antoniou, J. Collinge. Protease-resistant prion protein produced in vitro lacks detectable infectivity // J.Gen.Virol. 1999. V.80. P.11-14.

171. Himmelfarb H.J., E. Maicas, J.D. Friesen. Isolation of the SUP45 omnipotent suppressor gene of Saccharomyces cerevisiae and characterization of its gene product // Mol. Cell. Biol. 1985. V. 5. P. 816-822.

172. Hinnebusch A., S. Liebman. Protein synthesis and translational control in S. cerevisiae II In: The molecular and cellular biology of the yest Saccharomyces: Genome dynamics, protein synthesis and energetics. Cold Spring Harbor. 1991. P. 627-750.

173. Hirsh D. Tryptophan transfer RNA as the UGA suppressor // J. Mol Biol. 1971. V. 58. P. 439-458.

174. Hoffstetter H., H.-J. Monstein, C. Weissmann. The readthrough protein A1 is essential for the formation of viable Q(3 particles // Biochim. Biophys. Acta. 1974. V. 374. P. 238-251.

175. Hoja U., C. Wellein, E. Greiner, E. Schweizer. Pleiotropic phenotype of acetyl-CoA-carboxylase-defective yeast cells—viability of a BPL1-amber mutation depending on its readthrough by normal tRNA(Gln)(CAG) // Eur. J. Biochem. 1998. V. 254. P. 520-526.

176. Huang W.M., S.Z. Ao, S. Casjens, R. Orlandi, R. Zeikus, R. Weiss, D. Winge, M.A. Fang. A persistent untranslated sequence within bacteriophage T4 DNA topoisomerase gene 60 // Science. 1988. V. 239. P. 1005-1012.

177. Hudspeth M.E., W.M. Ainley, D.S. Shumard, R.A. Butow, L.I. Grossman. Location and structure of the varl gene on yeast mitochondrial DNA: nucleotide sequence of the 40.0 allele // Cell. 1982. V. 30. P. 617-626.

178. Hughes D. Mutant forms of tufA and tufB independently suppress nonsense mutations//J. Mol. Biol. 1987. V. 197. P. 611-615.

179. Hughes D., J.F. Atkins, S. Thompson. Mutants of elongation factor Tu promote ribosomal frameshifting and nonsense readthrough // EMBO J. 1987. V. 6. P. 4235-4239.

180. Inagaki Y., W.F. Doolittle. Class I release factors in ciliates with variant genetic codes // Nucl. Acids Res. 2001. V. 29. P. 921-927.

181. Inagaki Y., W.F. Doolittle. Evolution of the eukaryotic translation termination system: origins of release factors // Mol. Biol. Evol. 2000. V. 17. P. 882-889.

182. Inge-Vechtomov S.G., E.A. Ilmov, L.N. Mironova, V.L. Tikchomirova, V.V. Volkov, S.P. Zadorsky. Yeast approach to protein "prionization": SUP 35-PSI\ system // In: Prions and Brain Diseases in Animals and Humans. 1998. Plenum Press. N.Y. P. 99-109.

183. Inoue H., H. Nojima, H. Okayama. High efficiency transformation of Escherichia coli with plasmids // Gene. 1990. V. 96. P. 23-28.

184. Ito K., K. Ebihara, M. Uno. M. Nakamura. Conserved motifs in prokaryiotic and eukaryiotic polypeptide release factors: tRNA-protein mimicry hypothesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 5453-5448.

185. Ito T., T.Chiba, R.Ozawa, M.Yoshida, M. Hattori, A.Sakaki. A comprehensive two-hybrid analysis to explore the yeast protein interactome // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 200l.V. 98. P. 4277-4278.

186. Jacobson A., S.W. Peltz. Interrelationships of the pathways of mRNA decay and translation in eukaryotic cells // Annu. Rev. Biochem. 1996. V. 65. P. 693-739.

187. Jarrett J.T., P.T. Lansbury, Jr. Seeding "one-dimensional crystallization" of amyloid: a pathogenic mechanism in Alzheimer's disease and scrapie? // Cell. 1993. V.73. P.1055-1058.

188. Jung G., D.C. Masison. Guanidine hydrochloride inhibits Hspl04 activity In vivo: a possible explanation for its effect in curing yeast prions // Curr. Microbiol. 2001. V. 43. P. 7-10.

189. Kaiser C., S. Michaelis, A. Mitchell. Methods in yeast genetics // New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1994. 234 p.

190. Kawakami K., Y. Nakamura. Autogenous suppression of an opal mutation in the gene encoding peptide chain release factor 2 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87. P. 8432-8436.

191. Kawazu Y., K. Ito, K. Matsumura, Y. Nakamura. Comparative characterization of release factor RF-3 genes of E. coli, S. typhimurium and D. nodosus // J. Bacteriol. 1995. V. 177. P. 5547-5553.

192. Kelly J.W. Alternative conformations of amyloidogenic proteins govern their behavior // Curr. Opin. Struct. Biol. 1996. V.6. P. 11-17.

193. Kessler S.H., A.B. Sachs. RNA recognition motif 2 of yeast Pablp is required for its functional interaction with eukaryotic translation initiation factor 4G // Mol. Cell Biol. 1998. V. 18. P. 51-57.

194. Kikuchi Y., K. Shimatake, A. Kikuchi. A yeast gene required for the Gl-to-S transition encodes a protein containing an A-kinase target site and GTPase domain // EMBO J. 1988. V.7. P. 1175-1182.

195. King C.Y., P. Tittmann, H. Gross, R. Gebert, M. Aebi, K. Wuthrich. Prion-inducing domain 2-114 of yeast Sup35 protein transforms in vitro into amyloid-like filaments // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V.94. P.6618-6622.

196. Kisselev L.L., R. H. Buckingham.Translational termination comes of age // Trends Biochem Sci. 2000. V. 25. P. 561-566.

197. Kjeldgaard M., P. Nissen, S. Thirup, J. Nyborg. The crystal structure of elongation factor EF-Tu from Thermus aquaticus in the GTP conformation // Structure. 1993. V. 15. P. 35-50.

198. Klunk W.E., J. W. Pettegrew, D.J. Abraham. Quantitative evaluation of congo red binding to amyloid-like proteins with a beta-pleated sheet conformation // J. Histochem. Cytochem. 1989. V. 37. P. 1273-1281.

199. Kocisko D.A., J. H. Come, S.A. Priola, B. Chesebro, G.J Raymond, P.T Lansbury, B. Caughey. Cell-free formation of protease-resistant prion protein //Nature. 1994. V. 370. P. 471-474.

200. Kopczynski J.B., A.C. Raff, J.J. Bonner. Translational readthrough at nonsense mutations in the HSF1 gene of Saccharomyces cerevisiae II Mol. Gen. Genet. 1992. V. 234. P. 369-378.

201. Kopelowitz J., C. Hampe, R. Goldman, M. Reches, H. Engelberg-Kulka. Influence of codon context on UGA suppression and readthrough // J. Mol. Biol. 1992. V. 225. P. 261-269.

202. Kruszewska A., P. Slonimski. Mitochondrial and nuclear mitoribosomal suppressors that enable misreading of ochre codons in yeast mitochondria. I. Isolation, localization and allelism of suppressors // Curr. Genet. 1984a. V. 9. P. 1-10.

203. Kruszewska A., P. Slonimski. Mitochondrial and nuclear mitoribosomal suppressors that enable misreading of ochre codons in yeast mitochondria. II Specificity and extent of supressor action // Curr. Genet. 1984b. V. 9. P. 1119.

204. Kushnirov V.V., N.V. Kochneva-Pervukhova, M.B. Chechenova, N.S. Frolova, M.D. Ter-Avanesyan. Prion properties of the Sup35 protein of yeast Pichia methanolica II EMBO J. 2000a. V. 19. P. 324-331.

205. Kushnirov V.V., D. S. Kryndushkin, M. Boguta, V.N. Smirnov, M.D. Ter-Avanesyan. Chaperones that cure yeast artificial AS7. and their prion-specific effects // Curr. Biol. 2000b. V. 10. P. 1443-1446.

206. Kushnirov V.V., M.D. Ter-Avanesyan, M.V. Telckov, A.P Surguchov, V.N. Smirnov, S.G. Inge-Vechtomov. Nucleotide sequence of the SUP2 (SUP35) gene of Saccharomyces cerevisiae // Gene. 1988. V. 66. P. 45-54.

207. Kushnirov V.V., M.D. Ter-Avanesyan. Structure and replication of yeast prions // Cell. 1998. V. 94. P. 13-16.

208. Lacroute F. Non-Mendelian mutation allowing ureidosuccinic acid uptake in yeast//J. Bacteriol. 1971. V.l 06. P. 519-522.

209. Latarjet R., B. Muel, D.A. Haig, M.C. Clarke, T. Alper. Inactivation of the scrapie agent by near monochromatic ultraviolet light // Nature. 1970. V. 227. P. 1341-1343.

210. Liao X.S., R.A. Butow. RTG1 and RTG2\ two yeast genes required for a novel path of communication from mitochondria to the nucleus // Cell. 1993. V. 72. P. 61-71.

211. Liao X.S., W.S. Small, P.A. Srere, R.A. Butow . Intramitochondrial functions regulate nonmitochondrial citrate synthase (CIT2) expression in Saccharomyces cerevisiae II Mol Cell Biol. 1991. V. 11. V. 38-46.

212. Liebman S.W., I.L. Derkatch. The yeast P5/+. prion: making sense of nonsense// J. Biol. Chem. 1999.V. 274. P. 1181-1184.

213. Liebman S.W., Y.O.Chernoff, R. Liu. The accuracy center of a eukaryotic ribosome//Biochem. Cell Biol. 1995. V. 73. P. 1141-1149.

214. Liebman S.W., F. Sherman. Extrachromosomal psi+ determinant suppresses nonsense mutations in yeast // J. Bacteriol. 1979. V. 139. P. 1068-1071.

215. Lin J.P., M. Aker, K.C. Sitney, R.K. Mortimer. First position wobble in codon-anticodon pairing: amber suppression by a yeast // Gene. 1986. V. 49. P. 383-388.

216. Liu J.J., S. Lindquist. Oligopeptide-repeat expansions modulate 'protein-only' inheritance in yeast // Nature. 1999. V. 400. P.573-576.

217. Lund P.M., B.S. Cox. Reversion analysis of f/wf. mutations in Saccharomyces cerevisiae II Genet.Res. 1981. V. 37. P. 173-182.

218. Maddelein M.L., R.B. Wickner. Two prion-inducing regions of Ure2p are nonoverlapping // Mol.Cell Biol. 1999. V.19. P.4516-4524.

219. Maderazo A.B., F. He, D.A. Mangus, A. Jacobson. Upflp control of nonsense mRNA translation is regulated by Nmd2p and Upf3p // Mol Cell Biol. 2000. V. 20. P. 4591-4603.

220. Masison D. C., R.B. Wickner. Prion-inducing domain of yeast Ure2p and protease resistance of Ure2p in prion-containing cells // Science. 1995. V. 270. P. 93-95.

221. Masison D.C., M.L. Maddelein, R.B. Wickner. The prion model for URE3. of yeast: spontaneous generation and requirements for propagation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V.94. P. 12503-12508.

222. Matsufuji S., T. Matsufuji, Y. Miyazaki, Y. Murakami, J.F. Atkins, R.F. Gesteland, S. Hayashi. Autoregulatory frameshifting in decoding mammalian ornithine decarboxylase antizyme II Cell. 1995. V. 80. P. 51-60.

223. Matsumura K., K. Ito, 0. Mikuni, Y. Nakamura. Suppression of temperature-sensitive defects of polypeptide release factors RF-1 and RF-2 by mutations or by an excess ofRF-3 in£. colill J. Mol. Biol. 1996. V. 258. P. 588-599.

224. McCready S.J., C.S. McLaughlin. A comparison of small circular DNA molecules in psi+ and psf strains of Saccharomyces cerevisiae II Biochim. Biophys. Acta. 1977. V. 479. P. 119-121.

225. McMullin T.W., P. Haffter, T.D. Fox. A novel small-subunit ribosomal protein of yeast mitochondria that interacts functionally with an mRNA-specific translational activator //Mol. Cell Biol. 1990. V. 10. P. 4590-4595.

226. Merkulova T.I., L.Y. Frolova, M. Lazar, J. Camonis, L.L. Kisselev. C-terminal domains of human translation termination factors eRF 1 and eRF3 mediate their In vivo interaction // FEBS Lett. 1999. V. 443. P. 41-47.

227. Michelitsch M.D., J. S. Weissman. A census of glutamine/asparagine-rich regions: implications for their conserved function and the prediction of novel prions // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 11910-11915.

228. Milman G., J. Goldstein, E. Scolnick, T. Caskey. Peptide chain termination. 3. Stimulation of in vitro termination // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1969. V. 63. P. 183-90.

229. Mironova L.N., M.G. Samsonova, G.A. Zhouravleva, V.N. Kulikov, M.Y. Soom. Reversions to respiratory competence of omnipotent sup45 suppressor mutants may be caused by secondary sup45 mutations I I Curr. Genet. 1995. V. 27. P. 195-200.

230. Mironova L.N., N.A. Provorov, M.D. Ter-Avanesyan, S.G. Inge-Vechtomov, V.N. Smirnov, A.P. Surguchov. The effect of paromomycin on the expression of ribosomal suppressors in yeast // Curr. Genet. V. 5. P. 149-152.

231. Mironova L.N., O.A. Zelenaya. Nuclear and mitochondrial mutations in yeast neutralizing the influence of omnipotent suppressors on mitochondrial translation // In: "Genetics of respiratory enzymes". 1990. Wroclaw Univ. Press. P.86-90

232. Moriyama H., H.K. Edskes, R.B. Wickner. URE3. prion propagation in Saccharomyces cerevisiae: requirement for chaperone Hspl04 and curing by overexpressed chaperone Ydjlp // Mol. Cell. Biol. 2000. V. 20. P. 89168922.

233. Morris D.K., V. Lindblad. Programmed ribosomal frameshifting in a gene required for yeast telomere replication // Curr. Biol. 1997. V. 7. P. 969-976.

234. Mortimer R., J.R. Johnston. Genealogy of principal strains of the yeast genetic stock center // Genetics. 1986. V.l 13. P.35-43.

235. Mottagui-Tabar S., M.F. Tuite, L.A. Isaksson.The influence of 5' codon context on translation termination in Saccharomyces cerevisiae II Eur. J. Biochem. 1998. V. 257. P.249-254.

236. Murgola E.J. tRNA, suppression, and the code // Annu. Rev. Genet. 1985. V. 19. P. 57-80.

237. Nakamura Y., K. Matsumura, Y. Kawasu, K. Ebihara. Regulation of translation termination: conserved structural motifs in bacterial and eukaryotic release factors // Biochem. Cell Biol. 1995. V. 73. P. 1113-1122.

238. Nakamura Y., K. Ito, M. Ehrenberg. Mimicry grasps reality in translation termination // Cell. 2000. V. 101. P. 349-352.

239. Nakamura Y., K. Ito. A tripeptide discrimanator for stop codon recognition // FEBS Lett. 2002. V. 514. P. 30-33.

240. Namy O., G. Duchateau-Nguyen, J.-P. Rousset. Translational teadthrough of the PDE2 stop-codon modulates cAMP levels in Saccharomyces cerevisiae II Mol. Microbiol. 2002. V. 43. P. 641-652.

241. Neupert W. Protein import into mitochondria // Annu. Rev. Biochem. 1997. V. 66. P.863-917.

242. Newnam G.P., R.D. Wegrzyn, S.L. Lindquist, Y.O. Chernoff. Antagonistic interactions between yeast chaperones Hspl04 and Hsp70 in prion curing // Mol. Cell Biol. 1999. V. 19. P. 1325-1333.

243. Nissen P., S .Thirup, M. Kjeldgaard, J. Nyborg. The crystal structure of Cys-tRNACys-EF-Tu-GDPNP reveals general and specific features in the ternary complex and in tRNA // Structure Fold. Des. V. 7. P. 143-156.

244. Nissen P., M. Kjeldgaard, S. Thirup, G. Polekhina, L. Reshetnikova, B.F. Clark, J. Nyborg. Crystal structure of the ternary complex of Phe-tRNAPhe, EF-Tu, and a GTP analog // Science. 1995. V. 270. P. 1464-1472.

245. Oesch B., D. Westaway, M. Walchli, M.P. McKinley, S.B. Kent, R. Aebersold, R.A. Barry, P. Tempst, D.B. Teplow, L.E. Hood. A cellular gene encodes scrapie PrP 27-30 protein // Cell. 1985. V. 40. P. 735-746.

246. Ong W.C., M. Ibrahim, M. Town, J.D. Johnson. Functional differences among the six Saccharomyces cerevisiae tRNATrp genes // Yeast. 1997. Y. 13. P. 1357-1362.

247. Osherovich L.Z., J.S. Weissman. Multiple Gln/Asn-rich prion domains confer susceptibility to induction of the yeast PSI^J prion // Cell. 2001. V. 106. P. 183-194.

248. Pashina O.B., L.N. Mironova. UAA suppression caused by wild type gin tRNA(CAA) cloned in centromeric vector // Abstracts of XIX International, Conference on Yeast Genetics and Molecular Biology. Current Genetics. 1999. V. 35. P. 206

249. Patino M. M., J. J. Liu, J. R. Glover, S. Lindquist. Support for the prion hypothesis for inheritance of a phenotypic trait in yeast // Science. 1986. V. 273. P. 622-626.

250. Paushkin S.V., V.V. Kushnirov, V.N. Smirnov, M.D. Ter-Avanesyan. Propagation of the yeast prion-like \psi+. determinant is mediated by oligomerization of the SUP35-encodQd polypeptide chain release factor // EMBO J. 1996. V. 15. P. 3127-3134.

251. Paushkin S.V., V.V. Kushnirov, V.N. Smirnov, M.D. Ter-Avanesyan. Interaction between yeast Sup45p (eRFl) and Sup35p (eRF3) polypeptide chain release factors: implications for prion-dependent regulation // Mol. Cell. Biol. 1997. V.17. P. 2798-2805.

252. Paushkin S.V., V.V. Kushnirov, V.N. Smirnov, M.D. Ter-Avanesyan. In vitro propagation of the prion-like state of yeast Sup35p protein // Science. 1997. V.277. P. 381-383.

253. Pavlov M.Y., D.V. Freistroffer, J. MacDougall, R.H. Buckingham, 'M. Ehrenberg. Fast recycling of Escherichia coli ribosomes requires both ribosome recycling factor (RRF) and release factor RF3 // EMBO J. 1997b. V.16. P. 4134-4141.

254. Pelham H.R. Leaky UAG termination codon in tobacco mosaic virus RNA // Nature. 1978. V. 272. P. 469-471.

255. Peltola M., D. Chiatayat, L. Peltonen, A. Jalanko. Characterization of a point mutation in aspartylglucosaminidase gene: evidence for a readthrough of a translational stop codon // Hum. Mol. Genet. 1994. V. 3. P. 2237-2242.

256. Phillips-Jones M.K., L.S. Hill, J. Atkinson, R. Martin. Context effects on misreading and suppression at UAG codons in human cells // Mol Cell Biol. 1995. V. 15 .V. 6593-6600.

257. Polekhina G., S. Thirup, M. Kjeldgaard, P. Nissen, C. Lippmann, J. Nyborg. Helix unwinding in the effector region of elongation factor EF-Tu-GDP // Structure. 1996. V. 4. P. 1141-1151.

258. Priola S.A., B. Chesebro. Abnormal properties of prion protein with insertional mutations in different cell types // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 11980-11985.

259. Prusiner S.B. Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie // Science. 1982. V.216. P.136-144.

260. Prusiner S.B. Scrapie prions // Annu. Rev. Microbiol. 1989. V.43. P.345-374.

261. Prusiner S.B. Molecular biology of prion diseases // Science. 1991. V.252. P.1515-1522.

262. Prusiner S.B. Inherited prion diseases // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 4611-4614.

263. Prusiner S.B. Molecular biology and pathogenesis of prion diseases // Trends in Biochemical Sci. 1996. V.21. P.482-487.

264. Prusiner S. B. Prions // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 1336313383.

265. Prusiner S.B., D.F. Groth, D.C. Bolton, S.B. Kent, L.E. Hood. Purification and structural studies of a major scrapie prion protein // Cell. 1984. V. 38. P. 127-134.

266. Prusiner S.B., M.R. Scott. Genetics of prions // Annu. Rev. Genet. 1997. V.31.P. 139-175.

267. Prusiner S.B., M.P. McKinley, K.A. Bowman, D.C. Bolton, P.E. Bendheim, D.F. Groth, G.G. Glenner. Scrapie prions aggregate to form amyloid-like birefringent rods // Cell. 1983. V. 35. P. 349-358.

268. Pure G.A., G.W. Robinson, L. Naumovski, E.C. Friedberg. Partial suppression of an ochre mutation in Saccharomyces cerevisiae by multicopy plasmids containing a normal yeast tRNAGln gene // J. Mol. Biol. 1985. V. 183. P. 31-42.

269. Reddy P.S., D.E. Housman. The complex pathology of trinucleotide repeats. Curr. Opin. Cell Biol. 1997. V. 9. P. 364-372.

270. Resende C., S.N .Parham, C. Tinsley, P. Ferreira, J.A. Duarte, M.F. Tuite.The Candida albicans Sup35p protein (CaSup35p): function, prion-like behaviour and an associated polyglutamine length polymorphism // Microbiology. 2002. V. 148. P. 1049-1060.

271. Riek R., S. Hornemann, G. Wider, M. Billeter, R. Glockshuber, K. Wuthrich. NMR structure of the mouse prion protein domain PrP(121-321) // Nature. 1996. V. 382. P. 180-182.

272. Robinson D.N., L. Cooley. Examination of the function of two kelch proteins generated by stop codon suppression // Development. 1997. V. 124. P. 14051417.

273. Rodel G., T.D. Fox. The yeast nuclear gene CBS1 is required for translation of mitochondrial mRNAs bearing the cob 5' untranslated leader // Mol. Gen. Genet. 1987. V. 206. P. 45-50.

274. Rodel G. Two yeast nuclear genes, CBS1 and CBS2, are required for translation of mitochondrial transcripts bearing the 5'-untranslated COB leader // Curr Genet. 1986;1 l(l):41-5.

275. Rogers M., F. Yehiely, M. Scott, S.B. Prusiner. Conversion of truncated and elongated prion proteins into the scrapie isoform in cultured cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P.3182-3186.

276. Rom E., C. Kahana. Polyamines regulate the expression of ornithine decarboxylase antizyme in vitro by inducing ribosomal frame-shifting // Proc Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 3959-3963.

277. Rosche W. A., P.L. Foster. Determining mutation rates in bacterial populations//Methods. 2000. V. 20. P. 4-17.

278. Rothermel B.A., A. W. Shyjan, J. L. Etheredge, R.A. Butow. Transactivation by Rtglp, a basic helix-loop-helix protein that functions in communication between mitochondria and the nucleus in yeast // J.Biol.Chem. 1995. V. 270. P. 29476-29482.

279. Rothermel B.A., J.L. Thornton, R.A. Butow. Rtg3p, a basic helix-loop-helix/leucine zipper protein that functions in mitochondrial-induced changes in gene expression, contains independent activation domains // J.Biol.Chem. 1997. V. 272. P. 19801-19807.

280. Sambrook J., E.E. Fritsch, T. Maniatis. Molecular cloning: A Laboratory Manual. 2nd edit. . Cold Spring Harbor Laboratory Press Cold Spring Harbor, NY. 1989.

281. Samsonova M. G., S.G. Inge-Vechtomov, P. Taylor. Structure comparison and evolutionary relations between elongation factors EF-Tu (EF-1 alpha) and Sup2 proteins // Genetica. 1991. V. 85. P. 35-44.

282. Samsonova M.G., S.G. Inge-Vechtomov. Sup2 proteins: the relation to elongation factors EF-Tu (EF-1 alpha) and the role of N-terminal extension // Int. J. of Genome Res. 1994. V. 1. P. 279-295.

283. Sanchez Y., J. Taulien, K.A. Borkovich, S. Lindquist. Hspl04 is required for tolerance to many forms of stress // EMBO J. 1992. V.l 1. P.2357-2364.

284. Sandbaken M.G., M.R. Culbertson. Mutations in elongation factor EF-1 alpha affect the frequency of frameshifting and amino acid misincorporation in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1988. V. 120. P. 923-934.

285. Sanger F., A.R. Coulson. A rapid method for determining sequences in DNA by primed synthesis with DNA polymerase // J. Mol. Biol. 1975. V. 94. P. 441-448.

286. Santangelo G.M., J.A. Tornow. Saccharomyces cerevisiae mitochondrial DNA fragment activates Reglp-dependent glucose-repressible transcription in the nucleus // Curr.Genet. 1997. V. 32. P. 389-398.

287. Santoso A., P. Chien, L.Z. Osherovich, J.S. Weissman. Molecular basis of a yeast prion species barrier // Cell. 2000. V.100. P.277-288.

288. Schatz G. The protein import system of mitochondria // J. Biol.Chem. 1996. V. 271. P. 31763-31766.

289. Schatzl H.M., M. Da Costa, L. Taylor, F.E. Cohen, S.B. Prusiner. Prion protein gene variation among primates // J.Mol.Biol. 1995. V.245. P.362-3 74.

290. Schirmer E.C., S. Lindquist. Interactions of the chaperone Hspl04 with yeast Sup35 and mammalian PrP // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V.94. P.13932-13937

291. Schweyen R.J., U. Steyrer, F. Kaudewitz. Mapping of mitochondrial genes in Saccharomyces cerevisiae. Populations and pedigree analysis of retention or loss of four genetic markers in Rho-cells // Mol. Gen.Genet. 1976. V. 46. P. 117-132.

292. Scolnick E., R. Tompkins, T. Caskey, M. Nirenberg. Release factors differing in specificity for terminator codons // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1968. V. 61. P. 768-774.

293. Sekito Т., J. Thornton, R.A. Butow. Mitochondria-to-nuclear signaling is regulated by the subcellular localization of the transcription factors Rtglp and Rtg3p. Mol Biol Cell. 2000. V. 11 .P. 2103-2115.

294. Serio T.R., S.L. Lindquist. PSf., SUP35, and chaperones // Adv. Protein Chem. 2001. V. 57 P. 335-366.

295. Sherman F. Suppression in yeast Saccharomyces cerevisiae II In: Molecular Biology of the yeast Saccharomyces: Metabolism and Gene Expression. Ed.by J.N. Strathern et al., Cold Spring Harbor Laboratories, New York. 1982. P. 463 -486.

296. Sherman F., G.R. Fink, J.B. Hicks. Methods in Yeast Genetics // Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, NY. 1986.

297. Shinnick T.M., R.A. Lerner, J. G. Sutcliffe. Nucleotide sequence of Moloney murine leukaemia virus //Nature. 1981. V. 293. P. 543-548.

298. Sikorski R.S., P. Hieter. A system of shuttle vectors and yeast host strains designed for efficient manipulation of DNA in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1989. V. 122. P. 19-27.

299. Silar P., M.J. Daboussi. Non-conventional infectious elements in filamentous fungi//Trends.Genet. 1999. V.15. P. 141-145.

300. Silar P., M. Rossignol, R. Tahar, Z. Derhy, A. Mazabraud. Informational suppressor alleles of the eEFIA gene, fertility and cell degeneration in Podospora anserina II Mol. Gen. Genet. 2000. V. 264. P. 354-362.

301. Simarov B.V., L.N. Mironova, S.G. Inge-Vechtomov. Nonsense-missense suppression in yeast // Mol.Gen.Genet. 1971. V. 113. P. 302-307.

302. Singh A., D. Ursic, J. Davies. Phenotypic suppression and misreading in S. cerevisiae II Nature. 1979. V. 277. P. 146-149.

303. Slonimski P.P., A. Tzagoloff. Localization in yeast mitochondrial DNA of mutations expressed in a deficiency of cytochrome oxidase and/or coenzyme QH2-cytochrome c reductase // Eur. J. Biochem. 1976. V. 61. P. 27-41.

304. Smirnov V. N., V.G. Kreier, L.V. Lizlova, V.M. Andrianova, S.G. Inge-Vechtomov. Recessive super-suppression in yeast // Mol. Gen. Genet. 1974. V.129. P. 105-121.

305. Smirnov V.N., A.P. Surguchev, E.S. Fominykch, L.V. Lizlova, T.V. Saprygina, S.G. Inge-Vechtomov. Recessive nonsense-suppression in yeast: further characterization of a defect in translation // FEBS Letters. 1976. V. 66. P. 12-15.

306. Smirnov V.N., V.G. Kreier, L.V. Lizlova, S.G. Inge-Vechtomov. Recessive suppression and protein synthesis in yeast // FEBS Letters. 1973. V. 38. P. 96-100.

307. Smith J.D. Genetics of transfer RNA // Annu. Rev. Genet. 1972. V. 6. P. 235-256.

308. Smooker P.M., I. J. Macreadie, J.L. Wright, H.B. Lukins. Suppression of a yeast mitochondrial RNA processing defect by nuclear mutations. Curr Genet. 1994. V. 25. P. 239-244.

309. Sondheimer N., S. Lindquist. Rnql: an epigenetic modifier of protein function in yeast//Mol.Cell. 2000. V.5. P.163-172.

310. Song J.M., S.W. Liebman. Allosuppressors that enhance the efficiency of omnipotent suppressors in Saccharomyces cerevisiae // Genetics. 1987. V. 115. P. 451-460.

311. Sor F., H. Fukuhara. Erythromycin and spiramycin resistance mutations of yeast mitochondria: nature of the rib2 locus in the large ribosomal RNA gene //Nucleic Acids Res. 1984. V. 12. P. 8313-8338.

312. Spannagel C., G. Vaillier, G. Arselin, P.Y. Graves, J. Velours. The subunit f of mitochondrial yeast ATP synthase chracterization of the protein and disruption of the structural gene ATP 17 II Eur. J. Biochem. 1997. V.247. P.l 111-1117.

313. Stansfield I., L. Eurwilaichitr, Akhmaloka, M.F. Tuite. Depletion in the levels of the release factor eRFl causes a reduction in the efficiency of translation termination in yeast // Mol Microbiol. 1996. V. 20. P. 1135-1143.

314. Stansfield I., G.M. Grant, Akhmaloka, M.F. Tuite. Ribosomal association of the yeast SAL4 (SUP45) gene product: implications for its role in translation fidelity and termination // Mol. Microbiol. 1992. V. 6. P. 3469-3478.

315. Steneberg P., C.A. Samakovlis. A novel stop codon readthrough mechanism produces functional Headcase protein in Drosophila trachea II EMBO J. 2001. V. 2. P. 593-597.

316. Stepien P.P., S.P . Margossian, D. Landsman, R.A. Butow . The yeast nuclear gene suv3 affecting mitochondrial post-transcriptional processes encodes a putative ATP-dependent RNA helicase // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1992. V. 89. P. 6813-6817.

317. Stockei J., J .Safar, A.C. Wallace, F.E. Cohen, S.B. Prusiner. Prion protein selectively binds copper(II) ions // Biochemistry. 1998. V. 37. P. 7185-7193.

318. Strausberg R.L., R.D. Vincent, P. S. Perlman, R.A. Butow. Asymmetric gene conversion at in inserted segments on yeast mitochondrial DNA // Nature. 1978. V. 276. P. 577-583.

319. Strausberg R.L., R.A. Butow. Gene conversion at the varl locus on yeast mitochondrial DNA // Proc Natl Acad Sei USA. 1981. V. 78. P.494-498.

320. Strauss E.G., C.M. Rice, J.H. Strauss. Complete nucleotide sequence of the genomic RNA of sindbis virus // Virology. 1986. V. 133. P. 92-110.

321. Surguchov A. P., Yu.V. Berestetskaya, V.N. Smirnov, M.D. Ter-Avanesyan, S.G. Inge-Vechtomov. Ribosomal mutants in eukaryotes. The use of antibiotics for the study of recessive suppression in yeast // FEMS Microbiology Letters. 1981. V. 12. P. 381-384.

322. Szostak J.W., T.L. Orr-Weaver, R.J. Rothstein, F.W. Stahl. The double-strand-break repair model for recombination // Cell. 1983. V. 33. P. 25-35.

323. Tabak H.F., J.C. Van der Laan, J.E. Landegent, R.F. Evers, G.N. Wassenaar. Mitochondrially encoded resistance to paromomycin in Saccharomycescerevisiae: reinvestigation of a controversy // Plasmid. 1982. V. 8. P. 261275.

324. Talloczy Z., R. Mazar, D. E. Georgopoulos, F. Ramos, M. J. Leibowitz. The KIL-d. element specifically regulates viral gene expression in yeast // Genetics. 2000. V. 155. P. 601-609.

325. Talloczy Z., S. Menon, L. Neigeborn, M. J. Leibowitz. The KIL-d\ cytoplasmic genetic element of yeast results in epigenetic regulation of viral M double-stranded RNA gene expression // Genetics. 1998. V. 150. P. 2130.

326. Tapio S. , L.A. Isaksson. Antisuppression by mutations in elongation factor Tu // Eur. J. Biochem. 1990. V. 188. P.339-346.

327. Tapio S., L.A. Isaksson. Antagonistic effects of mutant elongation factor Tu and ribosomal protein S12 on control of translational accuracy, suppression and cellular growth//Biochimie. 1988. V. 70. P. 273-281.

328. Tapio S., C.G. Kurland CG. Mutant EF-Tu increases missense error in vitro // Mol. Gen. Genet. 1986. V. 205. P. 186-188.

329. Tarun S.Z., A.B. Sachs. Association of the yeast poly(A) tail binding protein with translation initiation factor eIF-4G // EMBO J. 1996. V. 16. P. 71687177.

330. Tate W.P., E.S. Poole, S.A. Mannering. Hidden Infidelities of the Translational Stop Signal // Progress in Nucleic Acid Research. V. 52. P. 293-335.

331. Taylor K.L., N. Cheng, R.W. Williams, A.C. Steven, R.B. Wickner. Prion domain initiation of amyloid formation in vitro from native Ure2p // Science. 1999. V.283. P.1339-1343.

332. Ter-Avanesyan M. D., L.N. Mironova, S.G. Inge-Vechtomov, I.V. Zlatkin, V.N. Smirnov, A.P. Surguchov. Drug-dependent mutants in yeast Saccharomyces cerevisiae II Curr Genet. 1983. V. 7. P. 357 -362.

333. Ter-Avanesyan M.D., J. Zimmermann, S.G. Inge-Vechtomov, A.B. Sudarikov, V.N. Smirnov, A.P. Surguchov. Ribosomal recessive suppressors cause a respiratory deficiency in yeast Saccharomyces cerevisiae II Mol. Gen. Genet. 1982. V.185. P. 319-323.

334. Terpstra P., R.A. Butow.The role of varl in the assembly of yeast mitochondrial ribosomes // J. Biol. Chem. 1979. V. 254. P. 12662-12669.

335. Terpstra P., E. Zanders, R.A. Butow.The association of varl with the 38 S mitochondrial ribosomal subunit in yeast // J. Biol. Chem. 1979. V. 254. P. 12653-12661.

336. Thomas D.Y., D. Wilkie. Inhibition of mitochondrial synthesis in yeast by erythromycin: cytoplasmic and nuclear factors controlling resistance // Genet. Res. 1968. V. 11. P. 33-41.

337. Thompson J.D., T.J. Gibson, F. Plewniak, F. Jeanmougin, D.G. Higgins. The CLUSTALX windows interface: flexible strategies for multiple sequence alignment aided by quality analysis tools // Nucleic Acids Res. 1997. V.25. P. 4876-4882.

338. Thorsness P.E., T.D. Fox. Escape of DNA from mitochondria to the nucleus in Saccharomyces cerevisiae //Nature. 1990. V. 346. P. 376-379.

339. Thual C., A.A. Komar, L. Bousset, E. Fernandez-Bellot, C. Cullin, R. Melki. Structural characterization of Saccharomyces cerevisiae prion-like protein Ure2 // J.Biol.Chem. 1999. V. 274. P. 13666-13674.

340. Tsuchihashi Z., A. Kornberg.Translational frameshifting generates the gamma subunit of DNA polymerase III holoenzyme // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87. P. 2516-2520.

341. Tuite M. F., C. R. Mundy, B. S. Cox. Agents that cause a high frequency of genetic change from psi . to [psi"] in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1981. V. 98. P. 691-711.

342. Tuite M.F., P.M. Lund, A.B. Futcher, M. J. Dobson, B.S. Cox, C.S. McLaughlin. Relationship of the psi. factor with other plasmids of Saccharomyces cerevisiae II Plasmid. 1982. V. 8. P. 103-111.

343. Tuite M.F., Akhmaloka, M. Firoozan, J. A.B. Duarte, C.M. Grant. Control of translation accuracy in yeast: the role of the Sal4 (Sup45) protein // In: Post-transcriptional control of gene expression. Berlin 1991. P. 611-622.

344. Tzagoloff A., G. Macino, W. Sebald. Mitochondrial genes and translation products // Annu Rev Biochem. 1979. V. 48 P. 419-441.

345. Uno M. , K. Ito, Y. Nakamura. Polypeptide release at sense and noncognate stop codons by localized charge-exchange alterations in translational release factors // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 1819-1824.

346. Urakov V. N., I. A. Valouev, E. I. Lewitin, S. V. Paushkin, V. S. Kosorukov, V.V. Kushnirov, V.N. Smimov, M.D. Ter-Avanesyan // Mtt2, a novel protein modulating translation termination in Saccharomyces cerevisiae. BMC Mol. Biol. 2001. V.2.P. 9.

347. Valle R.P., M.D. Morch. Stop making sense: or Regulation at the level of termination in eukaryotic protein synthesis // FEBS Lett. 1988. V. 235. P. 115.

348. Valouev I. A., V.V. Kushnirov, M. D. Ter-Avanesyan. Yeast polypeptide chain release factors eRFl and eRF3 are involved in cytoskeleton organization and cell cycle regulation (in press).

349. Velours J., C. Spannagel, S. Chaignepain, J. Vaillier, G. Arselin, P.V. Graves, G. Velours, N. Camougrand. Topography of the yeast ATP synthase F0 sector //Biochemie. 1998. V.80. P.793-801.

350. Venema J., D. Tollervey. Ribosome synthesis in Saccharomyces cerevisiae II Annu. Rev. Genet. 1999. V. 33. P. 261-311.

351. Verner K. Co-translational protein import into mitochondria: an alternative view//Trends Biochem Sci. 1993. V. 18 P. 366-371.

352. Vijgenboom E., T. Vink, B. Kraal, L. Bosch. Mutants of the elongation factor EF-Tu, a new class of nonsense suppressors // EMBO J. 1985. V. 4. P. 104952

353. Von Borstel R.C. Measuring spontaneous mutation rates in yeast // Methods Cell Biol. 1978. V. 20. P. 1-24.

354. Waldron C., B.S. Cox, N. Wills, R.F. Gesteland, P.W. Piper, D. Colby, C. Guthrie. Yeast ochre suppressor SUQ5-ol is an altered tRNA Ser UCA // Nucleic Acids Res. 1981. V. 9. P. 3077-3088.

355. Wang W., K. Czaplinski, Y. Rao, S.W. Peltz. The role of Upf proteins in modulating the translation read-through of nonsense-containing transcripts // EMBO J. 2001. V. 20. P. 880-890.

356. Weiner A.M., K. Weber. A single UGA codon functions as a natural termination signal in the coliphage q-beta coat protein cistron // J. Mol. Biol. 1973. V. 80. P. 837-855.

357. Weiss W.A., I. Edelman, M.R. Culbertson, E.C. Friedberg. Physiological levels of normal tRNA(CAGc,ln) can effect partial suppression of amber mutations in the yeast Saccharomyces cerevisiae II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. P. 8031-8034.

358. Weissmann C. PrP effects clarified // Curr. Biol. 1996. V. 6. P. 1359.

359. Whittal R.M., H.L. Ball, F.E. Cohen, A.L. Burlingame, S.B. Prusiner,M.A. Baldwin. Copper binding to octarepeat peptides of the prion protein monitored by mass spectrometry // Protein Sci. 2000. V. 9. P. 332-343.

360. Wickner R.B. URE3. as an altered URE2 protein: evidence for a prion analog in S.cerevisiae Ii Science. 1994. V.264. P.566-569.

361. Wickner R.B. Mutants of the killer plasmid of Saccharomyces cerevisiae dependent on chromosomal diploidy for expression and maintenance // Genetics. 1976. V.82. P.273-285.

362. Wickner R.B. Prions and RNA viruses of Saccharomyces cerevisiae II Annu. Rev .Genet. 1996. V. 30. P. 109-139.

363. Wickner R.B. Prions of yeast and heat-shock protein 104: 'coprion' and cure // Trends Microbiol. 1995. V. 3. P. 367-369.

364. Wickner R.B., H.K. Edskes, B.T. Roberts, M.M. Pierce, U. Baxa, E. Ross. Prions beget prions: the PIN+. mystery! // Trends Biochem Sci. 2001. V. 26. P. 697-699.

365. Wiesenberger G., T.D. Fox. Petl27p, a membrane-associated protein involved in stability and processing of Saccharomyces cerevisiae mitochondrial RNAs // Mol. Cell Biol. 1997. V . 17. P. 2816-2824.

366. Wilson P.G., M.R. Culbertson. SUF12 suppressor protein of yeast. A fusion protein related to the EF-1 family of elongation factors // J. Mol. Biol. 1988. V.199. P.559-573.

367. Yanisch-Perron C., J. Vieira, J. Messing. Improved M13 phage cloning vectors and host strains: nucleotide sequences of the M13mpl8 and pUC19 vectors // Gene. 1985. V. 33. P. 103-119.

368. Young C.S., B.S. Cox. Extrachromosomal elements in a super-suppression system of yeast. II. Relations with other extrachromosomal elements // Heredity. 1972. V. 28. P. 189-199.

369. Zassenhaus H.P., R.A. Butow. Expression of GC clusters in the yeast mitochondrial var 1 gene. Transcription into stable RNAs // J Biol Chem. 1984. V. 259. P. 8417-8421.

370. Zassenhaus H.P., F. Farrelly, M.E. Hudspeth, L.I. Grossman, R.A. Butow. Transcriptional analysis of the Saccharomyces cerevisiae mitochondrial varl gene: anomalous hybridization of RNA from AT-rich regions // Mol. Cell Biol. 1983. V. 3. P. 1615-1624.

371. Zhou J., J. F. Atkins, R.F. Gesteland. Structure of human ornitine decarboxylase antizyme 2 gene // Gene. V. 232. P. 165-171.2401. БЛАГОДАРНОСТИ