Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Действие препарата лизоамидаза и его компонентов на эндоспоры бактерий рода Bacillus

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Чайка, Ирина Александровна

СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ГЛАВА 1. Бактериолитические ферменты

1.1. Распространенность бактериолитических ферментов в природе

1.2. Внутриклеточные (автолитические) бактериолитические ферменты 16 1.2.1. Свойства автолитических ферментов

1.3. Внеклеточные бактериолитические ферменты

1.4. Внеклеточные бактериолитические комплексы

1.5. Субстратная специфичность бактериолитических ферментов

ГЛАВА 2. Структура клеточной стенки бактерий субстрата бактериолитических ферментов

2.1. Клеточная стенка грамотрицательных бактерий

2.2. Клеточная стенка грамположительных бактерий

2.3. Строение пептидогликана бактерий

ГЛАВА 3. Покоящиеся формы бактерий

3.1. Спорообразующие бактерии

3.1.1. Классификация спорообразующих бактерий

3.1.1.1. Анаэробные спорообразующие бактерии

3.1.1.2. Аэробные спорообразующие бактерии

3.1.2. Жизненный цикл спорообразующих бактерий 49 3.1.2.1. Характеристика бактериальных эндоспор

ГЛАВА 4. Бактериолитический ферментный препарат лизоамидаза

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 5. Материалы и методы

5.1. Материалы

5.2. Микроорганизмы и условия их культивирования

5.3. Получение препаратов зрелых спор

5.4. Определение ферментативных активностей

5.4.1. Определение бактериолитической активности

5.4.2. Определение дрожжелитической активности

5.4.3. Определение протеазной активности

5.4.4. Определение пептидазной активности

5.5. Определение количества белка

5.6. Получение лизоамидазы

5.7. Выделение и очистка компонентов лизоамидазы

5.7.1. Выделение пептидаз Л] и Л

5.7.1.1. Осаждение белков сульфатом аммония

5.7.1.2. Ионообменная хроматография на СМ-сефадексе С

5.7.1.3. Ионообменная хроматография на SP-сефадексе С

5.7.1.4. Гельфильтрация на сефакриле S

5.7.1.5. Электрофоретический анализ ферментных препаратов

5.7.2. Выделение и очистка N-ацетил-мура!юил-Ь-аланин амидазы Л2 и мурамидазы М

5.7.3. Выделение и очистка металлопротеазы лизоамидазы

5.7.4. Выделение и очистка полисахарида лизоамидазы

5.8. Реконструкция фермент-полисахаридного комплекса

5.9. Характеристика полученных ферментных препаратов 76 5.9.1. Вестерн-блоттинг

5.9.2. Идентификация N-концевых аминокислотных последовательностей молекул ферментов

5.9.3. Определение оптимального значения рН для действия нового бактериолитического фермента Jl и металлопротеазы

5.9.4. Определение оптимального значения концентрации буфера для действия ферментов JI и металлопротеазы

5.9.5. Определение влияния температуры на проявление активности ферментов JI4 и металлопротеазы

5.9.6. Определение термостабильности ферментов JI и металлопротеазы

5.9.7. Определение действия ингибиторов на активность ферментов JI4 и металлопротеазы

5.9.8. Определение заряда фермента Jl методом электрофореза

5.9.9. Определение молекулярных масс ферментов Л] и Л

5.10. Изучение действия лизоамидазы и ее компонентов на эндоспоры бактерий рода Bacillus

5.10.1. Изучение действия лизоамидазы и лизоцима на зрелые споры бацилл с выявлением результатов на жидкой среде

5.10.2. Изучение действия лизоамидазы на зрелые споры бацилл с выявлением результатов на твердой среде

5.10.3. Изучение действия лизоамидазы на зрелые споры бацилл с выявлением результатов нп жидкой среде с последующим высевом на твердую среду

5.10.4. Изучение действия гомогенных ферментов лизоамидазы, полисахарида лизоамидазы и реконструированных фермент-полисахаридных комплексов на зрелые споры бацилг

5.10.5. Обработка спор В. subtilis W-23,В. subtilis 168 и В. cereus 217 лизоамидазой для последующего исследования методом атомно-силовой микроскопии

ГЛАВА 6. Результаты исследования и их обсуждение

6.1. Изучение действия лизоамидазы на зрелые споры бактерий рода Bacillus

6.2. Исследование спор В. subtilis W-23,В. subtilis и В. cereus 217, обработанных лизоамидазсй, методом атомно-силовой микроскопии

6.3. Изучение роли компонентов лизоамидазы в действии препарата на зрелые споры бактерий рода Bacillus

6.3.1. Выделение, очистка и характеристика компонентов лизоамидазы

6.3.1.1. Выделение пептидазы JIi и обнаружение ранее неизвестного бактериолитического фермента Л

6.3.1.2. Изучение основных физико-химических свойств нового бактериолитического фермента Л

6.3.1.3. Выделение и очистка N-ацетил-мурамоил-Ь-аланин амидазы Л2и мурамидазы М

6.3.1.4. Выделение и очистка металлопротеазы лизоамидазы

6.3.1.5. Выделение и очистка экзополисахарида лизоамидазы и реконструирование фермент-полисахаридного комплекса

6.3.2. Изучение действия отдельных ферментов лизоамидазы, полисахарида лизоамидазы и вариантов реконструкции препарата на зрелые споры бактерий рода Bacillus 109 6.4. Обнаружение дрожжелитической активности металлопротеазы препарата лизоамидаза

Введение Диссертация по биологии, на тему "Действие препарата лизоамидаза и его компонентов на эндоспоры бактерий рода Bacillus"

Актуальность проблемы. Одной из важнейших проблем современной медицины является борьба с множественно устойчивей к антибиотикам патогенной микрофлорой: стафилококками, стрептококками, а также с образующими эндоспоры представителями семейства Bacillaceae.

Эпидемиологическое значение бактериальных спор определяется возможностью их длительного сохранения (в сухой почве за 50 лет хранения сохраняет жизнеспособность до 10% спор). Высокая устойчивость спор к различным воздействиям связана с наличием у них плотной многослойной оболочки, низким содержанием воды, присутствием ферментов в неактивной форме. Терморезистентность спор объясняется значительной внутриклеточной концентрацией в них дипиколиновой (пиридин-2,6-дикарбоновой) кислоты. Таким образом, бактериальные эндоспоры практически не уязвимы для внешнего воздействия, что создает определенные сложности при разработке эффективных методов борьбы с патогенными спорообразующими бактериями. К патогенным для человека бактериям p. Bacillus относятся В. cereus, вызывающий воспалительные процессы, и В. anthracis - возбудитель сибирской язвы.

По данным Всемирной организации здравоохранения, сибирской язвой в мире ежегодно заболевают около 20 ООО человек, при этом не редок летальный исход; поэтому создание вакцин против сибирской язвы и развитие новых направлений профилактики этого заболевания является чрезвычайно важным вопросом. Особенно актуальной эта проблема стала после террористических актов, произошедших в США в 2001 году и выражавшихся в рассылке конвертов со спорами В. anthracis. Возможность применения спор сибирской язвы в качестве биологического оружия обусловлена относительной легкостью получения большого количества биологического материала, возможностью его скрытого применения, высокой эффективностью.

Кроме того, известно, что многие виды непатогенных бацилл способны вызывать ряд серьезных заболеваний у людей с ослабленной иммунной системой, после антибиотикотерапии и др.

В Институте биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г. К. Скрябина РАН из культуральной жидкости бактерии Lysobacter sp. XL1 получен препарат лизоамидаза. В состав препарата входят бактериолитические ферменты (эндопептидаза Ль N-ацетилмурамоил-Ь-аланин амидаза Л2 и мурамидаза М), благодаря чему лизоамидаза эффективно лизирует клетки широкого спектра патогенных антибиотикоустойчивых грамположительных бактерий (в том числе вегетативные клетки В. subtilis и В. cereus) и может успешно использоваться как в биологии, так и в медицине. Действие лизоамидазы на бактериальные эндоспоры не было изучено.

Цель работы: исследование действия препарата лизоамидаза и его компонентов на споры В. subtilis и споры В. cereus, выбранные в качестве модели спор В. anthracis - возбудителя сибирской язвы, поскольку покровы спор В. cereus имеют строение, аналогичное строению покровов спор В. anthracis.

Задачи работы:

•1. Изучить действие лизоамидазы на споры В. subtilis W-23, В. subtilis 168 и В. cereus 217.

•2. Выделить, очистить и охарактеризовать бактериолитические ферменты лизоамидазы, а также металлопротеазу и полисахарид, входящие в ее состав. •3. Изучить действие отдельных компонентов лизоамидазы и их сочетаний на зрелые споры В. subtilis W-23, В. subtilis 168 и В. cereus 217.

Научная новизна работы. Впервые изучено действие препарата лизоамидаза на эндоспоры В. subtilis W 23, В. subtilis 168 и В. cereus 217. Установлено, что лизоамидаза обладает спороцидным действием в отношении зрелых спор этих бацилл.

Показано, что спороцидное действие выявляется при использовании бактериолитических ферментов лизоамидазы в сочетании с экзополисахаридом, входящим в ее состав.

В ходе работы выделен новый бактериолитический фермент бактерии Lysobacter sp. XL 1 - JI4. Разработана схема очистки фермента JI4, при использовании которой он может быть получен в электрофоретически гомогенном состоянии.

Установлена N-концевая аминокислотная последовательность молекулы фермента JI4. При сравнении данной последовательности с белковыми последовательностями, представленными в базах данных «PIR», «Uni-Prot» и «Swiss-Prot» [http://pir.gcorgetown.edu], выявлено, что бактериолитический фермент Lysobacter sp. XL 1 JI4 гомологов не имеет, а, следовательно, является новым, неизвестным ранее белком.

Определены основные физико-химические свойства фермента JI4. Показано, что пептидогликан Lysobacter sp. XL 1 бактериолитический фермент Jl4 гидролизует как диаминопимелиноил-аланин эндопептидаза.

Обнаружено, что металлопротеаза лизоамидазы не участвует в спороцидном действии препарата, но способна эффективно лизировать клетки дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Изучены основные физико-химические свойства металлопротеазы на новом субстрате - на клетках дрожжей S. cerevisiae.

Определена N-концевая аминокислотная последовательность молекулы металлопротеазы. Установлено, что металлопротеаза бактерии Lysobacter sp. XL 1 по N-концевой аминокислотной последовательности гомологична ахромолизину Achromobacter lyticus на 67%.

Научно-практическое значение. Полученные в данной работе результаты могут быть использованы в области медицины: возможно применение лизоамидазы, отдельных бактериолитических ферментов лизоамидазы или их сочетаний с экзополисахаридом лизоамидазы для профилактики и лечения заболеваний, вызываемых патогенными видами бактерий рода Bacillus.

Так, лизоамидаза, гомогенная эндопептидаза JTj и экзополисахарид лизоамидазы были переданы сотрудникам ФГУП "Государственный научный центр прикладной микробиологии" МЗ РФ (г. Оболенск) для изучения их действия на вегетативные клетки и споры Bacillus anthracis и лечения данными препаратами зараженных сибиреязвенным микробом животных. В результате получены следующие данные:

1. Лизоамидаза оказывает бактерицидное действие на вегетативные клетки, прорастающие споры и покоящиеся споры В. anthracis. Гомогенный бактериолитический фермент эндопептидаза Л] оказывает бактерицидное действие только на вегетативные клетки В. anthracis.

2. Лизоамидаза оказывает лечебный эффект по отношению к экспериментальной сибиреязвенной инфекции, вызванной у белых мышей и золотистых хомяков введением спор В. anthracis (в том числе вакцинного штамма 71/12, вирулентного штамма 4-7 и штамма СТИ-AR, устойчивого к рифампицину, ампициллину, тетрациклину и доксициклину).

3. Бактериолитическая эндопептидаза Л1 оказывает лечебный эффект по отношению к модели сибиреязвенной инфекции, вызванной у белых мышей введением вегетативных клеток вакцинного штамма В. anthracis 71/12. Такой же эффект оказывает эндопептидаза Л1 в сочетании с полисахаридом лизоамидазы.

По полученным результатам подготовлена заявка (регистрационный № 2005114964) на патент «Средство, обладающее бактерицидным действием в отношении вегетативных и споровых клеток Bacillus anthracis, способ профилактики и лечения сибирской язвы», авторы: Кулаев И. С., Степная О. А., Бегунова Е. А., Цфасман И. М., Логвина (Чайка) И. А., Маринин Л. И., Старицын Н. А., Шишкова Н. А.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Чайка, Ирина Александровна

ВЫВОДЫ:

1. Показано, что лизоамидаза - литический препарат из культуральной жидкости Lysobacter sp. XL 1 - оказывает спороцидное действие на эндоспоры В. subtilis W 23, В. subtilis 168 и В. cereus 217.

2. Установлено, что спороцидным действием обладают бактериолитические ферменты лизоамидазы в сочетании с входящим в ее состав экзополисахаридом.

3. Из культуральной жидкости бактерии Lysobacter sp. XL 1 выделен новый, неизвестный ранее бактериолитический фермент Л4. Установлена N-концевая аминокислотная последовательность молекулы фермента. Поиск белков с гомологичными N-концевыми последовательностями аминокислот по банку данных показал, что бактериолитический фермент Л4 Lysobacter sp. XL 1 гомологов не имеет.

4. Определены основные физико-химические свойства нового бактериолитического фермента Л4 Lysobacter sp. XL 1: фермент является щелочным белком с Mr ~21 кДа; пептидогликан Lysobacter sp. XL 1 фермент гидролизует как диаминопимелиноил-аланин эндопептидаза. Активность фермента ингибируется р-ХМБ и ФМСФ, что указывает на участие сериновых и тиоловых групп в его функционировании.

5. Из культуральной жидкости бактерии Lysobacter sp. XL 1 выделена металлопротеаза. Анализ N-концевой аминокислотной последовательности молекулы металлопротеазы выявил гомологию с N-концевой последовательностью протеазы из Achromobacter lyticus. Показано, что протеаза не участвует в спороцидном действии лизоамидазы, но обладает дрожжелитической активностью. Определены основные физико-химические свойства фермента на клетках дрожжей S. cerevisiae.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

На основе культуральной жидкости бактерии Lysobacter sp. XL 1 разработан медицинский препарат лизоамидаза (Патент РФ, 2000). Известно, что в состав препарата входят бактериолитические ферменты: мурамидаза М (Степная и др., 1996а), эндопептидаза Лi (Степная и др., 19966; Бегунова и др., 2003) и Ы-ацетилмурамоил-Е-аланин амидаза Л2 (Степная и др., 1986; Степная и др., 1992; Бегунова и др., 2003), благодаря чему лизоамидаза эффективно лизирует клетки патогенных множественно устойчивых к антибиотикам грамположительных бактерий. В данной работе изучено действие лизоамидазы на эндоспоры В. subtilis W 23, В. subtilis 168 и В. cereus 217. Выявлено, что обработка лизоамидазой приводит к потере жизнеспособности зрелых спор этих бацилл. Установлено, что для уничтожения 104 спор В. subtilis необходима концентрация лизоамидазы 2.5 мг/мл, для уничтожения 104 спор В. cereus - 5 мг/мл. Методом атомно-силовой микроскопии показано нарушение структуры спор под действием препарата (рис. 13).

Для определения эффективных спороцидных компонентов лизоамидазы было проведено выделение бактериолитических ферментов лизоамидазы (эндопептидазы JI], Ы-ацетилмурамоил-Е-аланин амидазы Л2 и мурамидазы М) и экзополисахарида. В ходе работы был выделен новый бактериолитический фермент бактерии Lysobacter sp. XL 1 - Л4. Разработана схема очистки фермента Л4, включающая ионообменную хроматографию на СМ- и SP-сефадексах и гельфильтрацию на сефакриле S-200, при использовании которой фермент получен в электрофоретически гомогенном состоянии. Установлена N-концевая аминокислотная последовательность фермента Л4: A-V-V-N-G-V-N-Y-V-G-X-T-T-A-. . При сравнении данной последовательности с белковыми последовательностями, представленными в базах «PIR», «Uni-Prot» и «Swiss-Prot» [http://pir.georgetown.edu], гомологии с другими белками не найдено. Эго свидетельствует о том, что бактериолитический фермент Л4 Lysobacter sp. XL 1 является новым, неизвестным ранее белком. Определены некоторые физико-химические свойства фермента Л4: это щелочной белок с молекулярной массой ~21 кДа. Оптимальные условия работы фермента следующие: рН - 8.0, концентрация трис-НС1-буфера - 0.05 М, температура 50-55°С. Температура полуинактивации фермента - 52°С. Выявлено, что эндопептидаза Л4 не является металлоферментом, так как не чувствительна к действию ЭДТА. Активность фермента ингибируется р-хлормеркурийбензоатом на 72% и фенилметилсульфонилфторидом - на 43%», что указывает на участие сериновых и тиоловых групп в его функционировании. По отношению к пептидогликану Lysobacter sp. XL 1 фермент является диаминопимелиноил-аланин эндопептидазой.

Сравнение свойств фермента Л4 со свойствами других внеклеточных бактериолитических ферментов Lysobacter sp. XL 1 показало, что каждый фермент имеет уникальную комбинацию свойств, но в общем свойства этих ферментов очень близки.

Для проверки участия металлопротеазы лизоамидазы в спороцидном действии препарата было проведено выделение металлопротеазы (Северин и др., 1986а; Крупянко и др., 1989; Крупянко и др., 1990). Выявлены неизвестные ранее свойства протеазы: обнаружено, что фермент способен эффективно лизировать клетки дрожжей Saccharomyces cerevisiae, в связи с чем были определены его основные физико-химические свойства на новом субстрате - на клетках дрожжей S. cerevisiae (табл. 7). Была определена N-концевая аминокислотная последовательность молекулы металлопротеазы: A-K/L-V-G-T-G-P-T-G-N-A-x-t-G-Q-. . Поиск белков с гомологичной N-концевой последовательностью аминокислот в базах данных «PIR», «Uni-Prot» и «Swiss-Prot» [http://pir.georgetown.edu] показал, что металлопротеаза бактерии Lysobacter sp. XL 1 по N-концевой аминокислотной последовательности гомологична ахромолизину Achromobacter lyticus (ЕС 3.4.24.-) на 67%.

Изучено действие выделенных компонентов лизоамидазы на зрелые споры В. subtilis W 23, В. subtilis 168 и В. cereus 217. Показано, что спороцидное действие наблюдается только при использовании различных сочетаний бактериолитический фермент+полисахарид или комплекса нескольких бактериолитических ферментов лизоамидазы с полисахаридом (рис. 20-23), причем эффективность действия реконструированного комплекса [Л1+Л2+М+Л4+П+ПС] достигает 80% от эффективности действия лизоамидазы. При использовании же гомогенных бактериолитических Лг, Л2-, Лд-пептидаз и мурамидазы М, комплекса этих ферментов [Л1+Л2+М+Л4], а также гомогенной металлопротеазы и комплекса бактериолитических ферментов лизоамидазы с металлопротеазой [Л1+Л2+М+Л4+П] нарушение жизнеспособности спор В. subtilis W 23, В. subtilis 168 и В. cereus 217 не происходит (рис. 20).

Таким образом, установлено, что экзополисахарид лизоамидазы играет определяющую роль в механизме действия препарата на зрелые эндоспоры бактерий рода Bacillus.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Чайка, Ирина Александровна, Пущино

1. Абрамочкин Г.В., Ратнер Е.Н., Петров В.В., Северин А.И., Сузина Н.Е., Фихте Б.А., Кулаев И.С. 1990. «Действие бактериолитического препарата лизоамидазы на клетки Staphylococcus aureus 209Р». Прикладная биохимия и микробиология, т. 26, № 1, с. 93-100.

2. Агре Н.С., Калакуцкий Л.В. 1972. «Биохимические признаки в систематике актиномицетов». Успехи микробиологии, «Изд-во Наука», Москва, т. 8, с. 59-107.

3. Бегунова Е.А., Лысанская В.Я., Степная О.А., Кулаев И.С. 2003.

4. Специфичность действия ферментов препарата лизоамидаза на клеточные стенки Staphylococcus aureus 209 Р». Биохимия, т. 68, с. 896-901.

5. Бегунова Е.А., Степная О.А., Цфасман И.М., Кулаев И.С. 2004.

6. Действие внеклеточных бактериолитических ферментов Lysobacter sp. на грамотрицательные бактерии». Микробиология, т. 73, № 3, с. 320-325.

7. Безденежных И.С., Никифоров В.Н. 1980. «Эпидемиологический анализ заболевания сибирской язвой в Свердловске». Журн. Микробиол., №5, с. 111 — 113.

8. Боровикова В.П., Аксеновская В.Е., Лавренева Г.И., Кислухина О.В., Калунянц К.А., Степанов В.А. 1980. «Выделение и характеристика литического фермента из Bacillus subtilis 797». Биохимия, т. 45, с. 1524-1533.

9. Бухарин О.Б., Усвяцов. 1981. «Лизоцимная активность микроорганизмов». Антибиотики, т. 10, с. 782-793.

10. Бухарин О.В., Гинцбург А.Л., Романова Ю.М., Эль-Регистан Г.И. 2005.

11. Механизмы выживания бактерий». М.: Медицина.

12. Головина И.Г. 1972. «Литические ферменты микроорганизмов». Успехи микробиологии, «Изд-во Наука», Москва, т. 8, с. 108-136.

13. Головина И.Г., Гужова Э.П., Богданова Т.И., Логинова Л.Г. 1973. «Олитических ферментах, образуемых термофильным актиномицетом Mictomonospora vulgaris DA П-4». Микробиология, т. 42, с. 620-624.

14. Гусев М.В., Минеева JI.A. 1992. «Микробиология». Изд-во МГУ им. М.В. Ломоносова, 3-е изд-е.

15. Дуда В.И. 1982. «Особенности цитологии спорообразующих бактерий». Успехи микробиологии, «Изд-во Наука», Москва, т. 17, с. 87-116.

16. Егоров Н.С. 1986. «Основы учения об антибиотиках». Высшая школа, Москва, 447 с.

17. Захарова И.Я., Косенко Л.В. 1982. «Методы изучения микробных полисахаридов». Киев, Наукова Думка, с. 37.

18. Захарова И.Я., Павлова И.Н. 1985. «Литические ферменты микроорганизмов». Наукова думка, Киев, 216 с.

19. Звягинцева И.С. 1981. «Внеклеточные гидролазы грамотрицательных и грамположительных микроорганизмов». Успехи микробиологии, «Изд-во Наука», Москва, т. 16, с. 81-103.

20. Калебина Т.С., Кулаев И.С. 2001. «Роль белков в формировании молекулярной структуры клеточной стенки дрожжей». Усп. биол. хим., т. 41, с. 105-130.

21. Кашнер Д.Д. 1981. «Жизнь микробов в экстремальных условиях». — М.: Мир.

22. Клесов А.А. 1984. «Ферментативный катализ». Изд-во МГУ, Москва, 216 с.

23. Крупянко В.И., Северин А.И., Кудрявцева А.И., Валиахметов А.Я., Козловский А.Г., Кулаев И.С. 1990. «Некоторые физико-химические и кинетические свойства металлопротеиназы бактериолитического препарата лизоамидазы». Биохимия, т. 55, № 7, с. 1279-1288.

24. Кузнецов В.Д., Гуреева М.Н., Шпокенс А.П., Уискуренас А.П. 1982.

25. Образование литических ферментов актиномицетами». Изв. АН СССР. Биология, т. 3, с. 440-443.

26. Кулаев И.С., Северин А.И., Абрамочкин Г.В. 1984.

27. Бактериолитичесие ферменты в биологии и медицине». Вестник АМН СССР, т. 8, с. 64-69.

28. Ю.В. Лобзин, В.М. Волжанин, С.М. Захаренко. 2002 «Сибирская язва». Клиническая микробиология и антимикробная химиотерапия, т. 4, с. 104-127.

29. Маринин Л.И., Онищенко Г.Г., Степанов А.В., Старицын Н.А., Кравченко Т.Б. 2006. «Сибирская язва человека: эпидемиология, профилактика, диагностика, лечение». Оболенск, 357 с.

30. Муранова Т.А., Красовская Л.А., Цфасман И.М., Степная О.А., Кулаев И.С. 2004. «Структурные исследования и идентификация внеклеточной бактериолитической эндопептидазы Л. Lysobacter sp. XL 1». Биохимия, т. 69, с. 617-622.

31. Наумова И.Б. 1978. «Тейхоевые кислоты в регуляции биохимических процессов у микроорганизмов». Биохимия, т. 43, с. 195-207.

32. Наумова А.Б., Шашков А.С. 1997. «Анионные полимеры клеточных стенок грамположительных бактерий». Биохимия, т. 62, с. 947-982.

33. Патент РФ № 2139348, 1997г. «Средство для лизиса клеток грамположительных и грамотрицательных микроорганизмов».

34. Патент РФ № 2193063, 2000г. «Бактериолитический комплекс, способ его получения и штамм для осуществления способа».

35. Поздеев O.K. 2001. «Медицинская микробиология». Учебник для ВУЗов, под ред. акад. РАМН В. И. Покровского. Изд. дом «Гэотар-Мед».

36. Северин А.И., Степная О.А., Кулаев И.С. 1986а. «Очистка и свойства металлопротеиназы ферментого препарата лизоамидазы, выделенного из бактерии семейства Pseudomonadaceae». Биохимия, т. 51, № 5, с. 869-875.

37. Северин А.И., Степная О.А., Крунянко В.И., Кулаев И.С. 19866.

38. Очистка и некоторые свойства нейтральной фосфатазы ферментого препарата лизоамидазы, выделенного из бактерии семейства Pseudomonadaceae». Биохимия, т. 51, № 4, с. 684-690.

39. Северин А.И., Валиахметов А.Я., Ильченко В.Я., Плотникова З.С., Кулаев И.С. 1990а. «Гидролиз пептидогликана клеточных стенок Micrococcus luteus ВКМ-1314 лизоамидазой». Биохимия, т. 55, № 7, с. 13191327.

40. Северин А.И., Ильченко В.Я., Кулаев И.С. 19906. «Гидролиз пептидогликана клеточных стенок Staphylococcus aureus лизоамидазой». Биохимия, т. 55, № 11, с. 2078-2099.

41. Ситкин Б.В., Цфасман И.М., Степная О.А., Кулаев И.С. 2003а.

42. Внутриклеточные пептидогликангидролазы бактерии Xanthomonas campestris XL 1». Биохимия, т. 68, № 4? с. 562-569.

43. Ситкин Б.В., Цфасман И.М., Стенная О.А., Кулаев И.С. 20036. «Могут ли автолизины бактерий являться предшественниками внеклеточных бактериолитических ферментов?» Доклады Академии наук, т. 392, № 3, с. 406-409.

44. Ситкин Б.В., Лысанская В.Я., Цфасман И.М., Степная О.А., Кулаев И.С. 2003в. «Структура пептидогликана бактерии Lysobacter sp. -продуцента внеклеточных бактериолитических ферментов». Микробиология, т. 72, с. 136-137.

45. Стейниер Р., Эдельберг Э., Ингрэм Дж. 1979. «Мир микробов». 3 том.

46. Степная О.А., Северин А.И., Куласв И.С. 1986. «Некоторые физико-химические свойства литической протеиназы Л2 ферментного препарата, выделенного из бактерии семейства Pseudomonadaceae». Биохимия, т. 51, № 6, с. 909-915.

47. Степная О.А., Северин А.И., Кудрявцева А.И., Крупянко В.И., Козловский А.Г., Кулаев И.С. 1992. «Ферменты бактериолитического комплекса лизоамидаза. Некоторые свойства бактериолитической протеиназы Л2». Прикл. биох. и микробиол., т. 28, № 5, с. ввв-ЫЪ.

48. Степная О.А., Ледова Л.А., Кулаев И.С. 1993. «Бактериолитический комплекс лизоамидаза. Определение природы взаимодействия ферментов и полисахарида, входящих в состав комплекса». Биохимия, т. 58, с. 1523-1528.

49. Степная О.А., Бегунова Е.А., Цфасман И.М., Кулаев И.С. 1996а.

50. Бактериолитический ферментный препарат лизоамиадза: выделение и некоторые физико-химические свойства внеклеточной мурамидазы бактерии Xanthomonas campestris ИБФМ 124». Биохимия, т. 61, с. 648-655.

51. Степная О.А., Бегунова Е.А., Кулаев И.С. 19966. «Бактериолитический ферментный препарат лизоамиадза: очистка и некоторые свойства бактериолитической пептидазы Л.». Биохимия, т. 61, с. 656-663.

52. Степная О.А., Ледова Л.А., Кулаев И.С. 1999. «Бактериолитические ферменты» Успехи биол. химии, т. 39, с. 327-354.

53. Степная О.А., Рязанова Л.П., Крупянко В.И., Кулаев И.С. 2001.

54. Влияние кислого экзополисахарида бактерии Xanthomonas campestris ИБФМ 124 на кинетические параметры внеклеточных бактериолитических ферментов». Биохимия, т. 66, № 6, с. 816-821.

55. Черкасский Б.Л. 2002. «Эпидемиология и профилактика сибирской язвы». М.: Интерсэн, 384с.

56. Черкасский Б.Л. 2003. «Путешествие эпидемиолога во времени и пространстве». Воронеж: ФГУП ИПФ «Воронеж», с. 372-509.

57. Шлегель Г. 1987. «Общая микробиология». — М.: Мир.

58. Akesson A., Hedstrom S. A., and Ripa Т. 1991. «Bacillus cereus: а significant pathogen in post-operative and posttraumatic wounds on orthopedic wards». Scand. J. Infect. Dis., v. 23, p. 71-77.

59. Al-Hemidan A., Byrne-Rhodes K.A., and Tabbara K.F. 1989. «Bacillus cereus panophthalmitis associated with intraocular gas bubble». Br. J. Ophthalmol., v. 73, p. 25-28.

60. Archibald A.R., Amstrong J.J., Baddiley J., Hay J.B. 1961. «Teichoic acids and the structure of bacterial cell wall». Nature, v. 191, p. 570-572.

61. Archibald A.R. 1974. «The structure, biosynthesis and function of teichoic acid». Adv. Microb. Physiol., v. 11, p. 53-59.

62. Archibald A.R. 1980. «Receptors and recognition». In: Virus receptors, ser. B, 7, (Randall L.L., Philipson L., eds), Chapman and Hall, London: p. 7-26.

63. Archibald A.R., Hancock I.C., Harwood C.R. 1993. «Cell wall structure, synthesis and turnover». In: Bacillus subtilis and other gram-positive bacteria (Hoch J.A., Losick R., ed.), American Society for Microbiology, Washington D.C., p. 381-410.

64. Aronson, A., and P.C. Fitz-James. 1968. «Biosynthesis of bacterial spore coats». J. Mol. Biol., v. 33, p. 199-212.

65. Aronson, A.I., and D. Horn. 1972. «Characterization of the spore coat protein of Bacillus cereus Т». In: H.O. Halvorson, R. Hansen, and L.L. Campbell (ed.), Spores—V. American Society for Microbiology, Washington, D.C., p. 19-27.

66. Aronson A.I., and Fitz-James P. 1976. «Structure and morphogenesis of the bacterial spore coat». Bacteriol. Rev., v. 40, p. 360-402.

67. Aronson, A., and N.K. Pandey. 1978. «Comparative structural and functional aspccts of spore coats». In: G. Chambliss and J.C. Vary (ed.), Spores—VII. American Society for Microbiology, Washington, D.C., p. 54-61.

68. Aronson, A.I., L. Ekanayake, and P.C. Fitz-James. 1992. «Protein filaments may initiate the assembly of the Bacillus subtilis spore coat». Biochimie, v. 74, p. 661-667.

69. Atrih A., Zollner P., AHmaier G., and Foster S J. 1996. «Structural analysis of Bacillus subtilis 168 cndosporc pcptidoglycan and its role during differentation». J. Bacteriol., v. 178, p. 6173-6183.

70. Atrih A., Zollner P., AHmaier G., Williamson M.P., Foster S.J. 1998.

71. Peptidoglycan structural dynamics during germination Bacillus subtilis 168 endospore». J. Bacteriol., v. 180, p. 6704-6712.

72. Atrih A., Bacher G., AHmaier G., Williamson M.P., and Foster S.J. 1999.

73. Analysis of peptidoglycan structure from vegetative cells of Bacillus subtilis 168 and role of PBP 5 in peptidoglycan maturation». J. Bacteriol., v. 181, p. 39563966.

74. Atrih A., Foster S.J. 1999. «The roles of peptidoglycan structure and structural dynamics during dormancy and germination». Antonie Leeuwenhoek, v. 75, p. 299-307.

75. Attwood A.I., and D.M. Evans. 1983. «Bacillus cereus infection in burns». Burns, v. 9, p. 355-357.

76. Baddiley J. 1972. «Teichoic acids in cell walls and membranes of bacteria». Essays Biochem., v. 8, p. 35-77.

77. Baddiley J. 1988. «The function of teichoic acids in walls and membranes of bacteria». In: The Roots of Mordern Biocemistry (Kleinkauf von Dohren, Jaenicke S., eds.), Walter de Gruyter and C°, Berlin-New York, p. 223-229.

78. Bailey-Smith K., Todd S.J., Southworth T.W., Proctor J., and Moir A. 2005. «The ExsA protein of Bacillus cereus is required for assembly of coat and exosporium onto the spore surface». J. Bacteriol., v. 187, № 11, p. 3800-3806.

79. Bais W.J. 1927. «Case of pathogenicity of Bacillus subtilis». J. Infect. Dis., v. 40, p. 313-315.

80. Banerjee C., Bustamante C.I., Wharton R., Talley E., and Wade J.C. 1988.

81. Bacillus infections in patients with cancer». Arch. Intern. Med., v. 148, p. 17691774.

82. Barrie D., Wilson J.A., Hoffman P.N., and Kramer J.M. 1992. «Bacillus cereus meningitis in two neurosurgical patients: an investigation into the source of the organism». J. Infect., v. 25, p. 291-297.

83. Beaman, T.C., H.S. Pankratz, and P. Gerhardt. 1972. «Ultrastructure of the exosporium and underlying inclusions in spores of Bacillus megaterium strains». J. Bacteriol., v. 109, p. 1198-1209.

84. Beaman T.C., Greenamyre J.T., Corner T.R., Pankratz H.S., and Gerhardt P. 1982. «Bacterial spore heat resistance correlated with water content, wet density, and protoplast/sporoplast volume ratio». J. Bacteriol., v. 150, p. 870877.

85. Beer P.M., Ludwig I.H., and Packer A.J. 1990. «Complete visual recovery after Bacillus cereus endophthalmitis in a child. Am. J. Ophthalmol., v. 110 p. 212213.

86. Bekemeyer W.B., and Zimmerman G.A. 1985. «Life-threatening complications associated with Bacillus cereus pneumonia». Am. Rev. Respir. Dis., v. 131, p. 466-469.

87. Bernadsky G., Beveridge T.J., Clarke A.J. 1994. «Analysis of the sodium dodecyl sulfate-stable peptidoglycan autolysins of select gram-negative phatogens by using renaturing polyacrylamide gel electrophoresis». J. Bacteriol., v. 176, p. 5225-5232.

88. Beveridge T.J. 1981. «Ultrastructure chemistry and function of the bacterial wall». Intern. Rev. Cytol., v. 72, p. 229-317.

89. Beveridge T.J. 1999. «Structure of gram-negative ccll walss and their derived membrane vesicles». J. Bacteriol., v. 181, p. 4725-4733.

90. Black L.W., Hogness D.S. 1969. «The lysozyme of baceriophagc lambda. I. Purification and molecular weight». J. Biol. Chem., v. 244, p. 1968-1975.

91. Blackman S.A., Smith T.J., Foster S.J. 1998. «The role of autolysins during vegetative growth of Bacillus subtilis 168». Microbiology, v. 144, p. 73-82.

92. Block C., Levy M., and Fritz V. 1978. «Bacillus cereus endocarditis a case report». S. Afr. Med. J., v. 53, p. 556-557.

93. Boland F.M., Atrin A., Chirakka! H., Foster S.J., Moir A. 2000. «Complete spore-cortex hydrolysis during germination of Bacillus subtilis 168 requires Sle В and Ype В». Microbiology, v. 146, p. 57-64.

94. Bourne, N., P.C. Fitz-James, and A.I. Aronson. 1991. «Structural and germination defects of Bacillus subtilis spores with altered contents of a spore coat protein». J. Bacteriol., v. 173, p. 6618-6625.

95. Boydston J.A., Chen P., Steichen C.T., Turnbough C.L.J. 2005.

96. Orientation within the exosporium and structural stability of the collagen-like glycoprotein BclA of Bacillus anthracis». J. Bacteriol., v. 187, p. 5307-5310.

97. Bradford, M.M. 1976. «А rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protcin-dye binding». Anal. Biochem., v. 72, p. 248-254.

98. Bronneke V., Fiedler P., 1994. «Prodaction of bacteriolytic enzymes by Streptomyces globisporus regulated by exogenous bacterial c^ll walls». Appl. Env. Microbiol., v. 60, p. 785-791.

99. Brook I., Elliott T.B., Pryor H.I., Sautter Т.Е., Gnade B.T., Thakar J.H., Knudson G.B. 2001. «In vitro resistance of Bacillus anthracis Sterne to doxycycline, macrolides and quinolones». Int. J. Antimicrob. Agents, v. 18, p. 559562.

100. Brown A.D., Cho K.Y.J. 1970. Gen. Microbiol., v. 62, p. 267.

101. Buchanan C.E., and Gustafson A. 1992. «Mutagenesis and mapping of the gene for a sporulation-specific penicillin-binding protein in Bacillus subtilis». J. Bacterid., v. 174, p. 5430-5435.

102. Campbell E.L., Meeks J.C. 1989. «Characteristics of hormogonia formation by symbiotic Nostoc spp. in response to the presence of Anthoceros punctatus or its extracellular products». Appl. and Environ. Microbiol., v. 55, № 1, p. 125-131.

103. Chada V.G.R., Sanstad E.A., Wang R., and Driks A. 2003. «Morphogenesis of Bacillus Spore Surfaces». J. of Bacteriol., v. 185, № 21, p. 6255-6261.

104. Chernov, A.A. 1984. «Modern Crystallography III. Crystal Growth». Springer-Verlag, Berlin.

105. Cieslak T.J., Eitzen E.M. 1999. «Clinical and Epidemiologic Principles of Anthrax». Emerg. Infect. Dis., v. 5, p. 552-555.

106. Costerton J.W., Ingram J.M., Cheng L. 1974. «Structural and function of the cell envelope of gram-negative bacteriae». Bacteriol. Rev., v. 81, p. 87-110.

107. Cotton D.J., Gill V.J., Marshall D.J., Gress J., Thaler M., and Pizzo P. 1987. «Clinical features and therapeutic interventions in 17 cases of Bacillus bacteremia in an immunosuppressed patient population». J. Clin. Microbiol., v. 25, p. 672-674.

108. Cowan C.L., Madden W.M., Hatem G.F., and Merrit J.C. 1987.

109. Endogenous Bacillus cereus panophthalmitis». Ann. Ophthalmol., v. 19, p. 65-68.

110. Croux С., Canard В., Goma G., Soucaille P. 1992. «Purification and characterization of an extracellular muramidase of Clostridium acetobutylicum ATCC-824 that acts on non-N-acetylated peptidoglycan». Appl. Env. Microbiol., v. 58, p. 1075-1081.

111. Croux C., Ronda C., Lopez R., Garcia J.L. 1993. «Role of the C-terminal domain of the lysozyme of Clostridium acetobutylicum ATCC 824 in a chimeric pneumococcal-clostridial cell wall lytic enzyme». FEBS, v. 336, p. 111-114.

112. Daniel R.A., Drake S., Buchanan C.E., Scholle R., and Errington J. 1994.

113. The Bacillus subtilis spoVD gene encodes a mother-cell-specific penicillin-binding protein required for spore morphogenesis». J. Mol. Biol., v. 235, p. 209220.

114. De Barjac H., Sutherland D.J. 1990. «Bacterial control of mosquitoes and blackflies». Rutgers University Press, New Brunswick, N. J.

115. De Boer P.A., Cook W.R., Rothfield L.I. 1990. «Bacterial cell divisioin». Ann. Rev. Genet., v. 24, p. 249-274.

116. Dijkstra A.J., Keck W. 1996. «Peptidoglycan as barrier to transenvelope transport». J. Bacteriol., v. 178, p. 5555-5562.

117. Doganay M., Aydin N. 1991. «Antimicrobial susceptibility of Bacillus anthracis». Scand. J. Infect. Dis., v. 23, p. 333-335.

118. Driks A. 1999. «Bacillus subtilis spore coat». Microbiology and Molecular Biology Reviews, v. 63, №1, p. 1-20.

119. Driks A., and Setlow P. 1999. «Morphogenesis and properties of the bacterial spore». American Society for Microbiology, Washington, D.C.

120. Driks A. 2002. «Maximum shields: the armor plating of the bacterial spore». Trends Microbiol., v. 10, p. 251-254.

121. Drobniewski F.A., Knowles B.H. and Ellar D.J. 1987. «Non-specific ionic effects on the cytolytic and hemolytic properties of the 6-endotoxins of Bacillus thuringiensis». Curr. Microbiol., v. 15, p. 295-299.

122. Drobniewski F.A. and Ellar D.J. 1989. «Purification and properties of a 28-kilodalton hemolytic and mosquitocidal protein toxin of Bacillus thuringiensis». J. Bacterid., v. 171, p. 3060-3067.

123. Drobniewski F.A. 1993. «Bacillus cereus and related species». Clinical Microbiology Reviews, v. 6, № 4, p. 324-338.

124. Dryden M.S. 1987. «Pathogenic role of Bacillus cereus in wound infections in the tropics». J. R. Soc. Med., v. 80, p. 480-481.

125. Fairbanks J., Steck Т., Wallach D. 1971. «Electrophoretic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane». Biochemistry, v. 10, p. 2606-2617.

126. Fan D.P., Beckman M.M. 1973. «Micrococcus lysodeikticus bacterial wall as a substrate specific for the autolytic glycosidase of Bacillus subtilis». J. Bacterid., v. 114, p. 804-813.

127. Farrar W.E. 1963. «Serious infections due to "non-pathogenic" organisms of the genus Bacillus». Am. J. Med., v. 34, p. 134-141.

128. Fay P. 1992. «Oxygen relations of nitrogen fixation in cyanobacteria». Microbiol. Rev., v. 56, № 2, p. 340-373.

129. Feldman S., and Pearson T.A. 1974. «Fatal Bacillus cereus pneumonia and sepsis in a child with cancer». Clin. Pediatr., v. 13, p. 649-655.

130. Fermor T.R., Wood D.A. 1981. «Degradation of bacteria by Agaricus bisporus and other fungi». J. Gen. Microbiol., v. 126, p. 377-388.

131. Ferrandiz M.J., Fenoll A., Linares J., De La Campa A. 2000. «Horizontal transfer of parC and gyrA fluoroquinolone-resistant clinical isolates of Streptococcus pneumoniae». Antimicrob. Agent Chemother., v. 44, p. 840-847.

132. Fischer W., Bechr Т., Hartmann R., Peter-Katalinic J., Egge. 1993.

133. Teichoic acid and lipotcichoic acid of Streptococcus pneumoniae possess identical chain structures. A reinvestigation of teichoic acid (C-polysaccharide)». Eur. J. Biochem., v. 215, p. 851-857.

134. Fischer W. 1994. «Lypoteichoic acids and lipoglycans». In: New Comprehensive Biochemistry. Bacterial cell wall (Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., eds), Elsevier Science B.V., Amsterdam, The Netherlands, p. 199-216.

135. Fleming A. 1922. Proc. R. Soc. (London, ser. B), v. 93, p. 306-317.

136. Florey H.W., E. Chain, N.G. Heatley, M.A. Jennings, A.G. Sanders, E.P. Abraham, and M.E. Florey. 1949. «Antibiotics», v. 1. Oxford University Press, Oxford, United Kingdom.

137. Formanek M., Formanek K.S., Wawra H. 1974. «А three-dimensional atomic model of the murein layer of bacteria». Eur. J. Biochem., v. 46, p. 279-294.

138. Formanek M., Schleifer R.H., Seidle H.P., Lindemann R., Zundel G. 1976. «Three-dimensional structure of peptidoglycan of bacterial cell walls: infrared investigation». FEBS Lett., v. 70, p. 150-154.

139. Formanek M. 1985. «Three-dimensional model of the carbohydrate moieties of murein and pseudomurein». Z. Naturforsch, v. 40, p. 555-561.

140. Foster S.J. 1994. «The role and regulation of cell wall structural dynamics during differentiation of cndosporc-forming bacteria». J. Appl. Bacteriol., v. 76, p. 25-39.

141. Fotiadis D., Scheuring S., Muller S.A., Engel A., and Muller DJ. 2002.1.aging and manipulation of biological structures with the AFM». Micron., v. 33, p. 385-397.

142. Franco-Paredes C., Rodriguez-Morales A., Santos-Preciado J.I. 2005.

143. Bioterrorism agents: getting ready for the unthinkable». Rev. Invest. Clin., v. 57, p. 695-705.

144. Fricchione L.F., Sepkowitz D.V., Gradon J.D., and Berkowitz L.B. 1991.

145. Pericarditis due to Bacillus cereus in an intravenous drug user». Rev. Infect. Dis., v. 13, p. 774.

146. Friedlander A.M., Welkos S.L., Pitt M. L.M., Ezzell J.W., Worsham P.L., et al. 1993. «Postexposure prophylaxis against experimental anthrax». J. Infect. Dis., v. 167, p. 1239-1243.

147. Friedlander M., Pittman R., Parker G.W. 1999. «Anthrax Vaccine. Evidence for Safety and Efficiacy Against Inhalational Anthrax». J. Am. Med. Assoc., v. 282, p. 2104-2106.

148. Funada H., Machi Т., and Matsuda T. 1991. «Bacillus cereus pneumonia with empyema complicating aplastic anaemia a case report». J. Jpn. Assoc. Infect. Dis., v. 65, p. 477-480.

149. Gerhardt P., and Ribi E. 1964. «Ultrastructure of the exosporium enveloping spore of Bacillus cereus». J. Bacterid., v. 88, p. 1774-1789.

150. Gerhardt P., and Marquis R.E. 1989. «Spore thermoresistance mechanisms». In: I. Smith, R.A. Slepecky, and P. Setlow (ed.), Regulation of procaryotic development. American Society for Microbiology, Washington, D.C., p. 43-63.

151. Ghuysen J.M., Tipper D.J., and Strominger J.L. 1966. «Enzymes that degrade bacterial cell wall». In: Methods in Enzymology (Colowick S.P. and Kaplan N.O., eds), Acad. Press, New York, v. 8, p. 685-699.

152. Ghuysen J.M. 1968. «Use of bacteriolytic enzymes in determination of wall structure and they role in cell metabolism». Вас. Rev., v. 32, p. 425-464.

153. Ghuysen J.M., Brasseur J.L., Joris В., Shockman G.D. 1994. «Binding site-shaped repeated sequences of bacterial wall peptidoglycan hydrolases». FEBS Lett., v. 342, p. 23-28.

154. Ghuysen J.M., and R. Hakenbeck (ed.). 1994. «Bacterial cell wall». Elsevier, Amsterdam, The Netherlands.

155. Gigantelli J.W., Gomez J.T., and Osato M.S. 1991. «In vitro susceptibilities of ocular Bacillus cereus isolates to clindamycin, gentamicin, and vancomycin alone or in combination». Antimicrob. Agents Chemother., v. 35, p. 201-202.

156. Gilmore M.E., Bandyopadhyay D., Dean A.M., Linnstaedt S.D., Popham D.L. 2004. «Production of muramic delta-lactam in Bacillus subtilis spore pcptidoglycan». J. Bacteriol., v. 186, p. 80-89.

157. Glauner В., and J.-V. Holtje. 1990. «Growth pattern ol the murein sacculi of Escherichia coli». J. Biol. Chem., v. 263, p. 18988-18996.

158. Gombas D.E., Labbe R.G. 1981. «Extraction of spore-lytic enzyme from Clostridium perfingens spores». J.Gen. Microbiol., v. 126, p. 37-44.

159. Gordon R.E., Haynes W.C., and Pang C.H.-N. 1973. «The genus Bacillus». United States Department of Agriculture, № 427. Agricultural Handbook, U.S. Government Printing Office, Washington, D.C.

160. Green B.D., Battisti L., Koehler T.M., Thorne C.B., Ivins B.E. 1985.

161. Demonstration of capsule plasmid in Bacillus anthracis». Infect. Immun., v. 49, p. 291-297.

162. Hachisuka, Y., and S. Kozuka. 1981. «А new test of differentiation of Bacillus cereus and Bacillus anthracis based on the existence of spore appendages». Microbiol. Immunol., v. 25, p. 1201-1207.

163. Hachisuka, Y., S. Kozuka, and M. Tsujikawa. 1984. «Exosporia and appendages of spores of Bacillus species». Microbiol. Immunol., v. 28 p. 619-624.

164. Hara S., Matsushima I. 1972. «Stadies on the substrate specificity of egg white lysozyme. A comparative study of the substrate specificity of lysozyme from different sources». J. Biochem., v. 72, p. 993-1000.

165. Hase S., Matsushima 1.1977. «The structure of the branching point between acidic polysaccharide and peptidoglycan in Micrococcus lysodeikticus cell wall». J.Biochem., v. 81, p. 1181-1186.

166. Hash J.H., Wishnick M., Miller P.A. 1964. «Formation of «protoplasts» of Staphylococcus aureus with a fungal N-acetylhexosaminidase». J. Bacterid., v. 87, p. 432-437.

167. Haska I. 1972. «Purification and properties of lytic enzymes from Myxococcus virescenens». Physiol. Plant, v. 27, p. 139-142.

168. Henrickson K.J. 1990. «А second species of Bacillus causing primary cutaneous disease». Int. J. Dermatol., v. 29, p. 19-20.

169. Henry L. 2001. «Inhalational Anthrax: Threat, Clinical Presentation, and Treatment». J. Am. Acad. Nurse Pract., v. 13, p. 164-168.

170. Higgins I.J., Best D.J., Hammond R.C., and Scott D. 1981. «Methane-oxidizing microorganisms». Microbiol. Rev., v. 45, № 4, p. 5 56-590.

171. Hiragi, Y. 1972. «Physical, chemical and morphological studies of spore coat of Bacillus subtilis». J. Gen. Microbiol., v. 72, p. 87-99.

172. Hirota Y., J. Mordoh, I. Scheffler, and F. Jacob. 1972. «Genetic approach to DNA replication and its control in Escherichia coli». Fed. Proc., v. 31, p. 14221427.

173. Hofte H. and Whiteley H.R. 1989. «Insecticidal crystal proteins of Bacillus thuringiensis». Microbiol. Rev., v. 53, p. 242-255.

174. Holt, S.C., J.J. Gauther, and D.J. Tipper. 1975. «Ultrastructural studies of sporulation in Bacillus sphaericus». J. Bacteriol., v. 122, p. 1322-1338.

175. Holtje J.V. 1975. «Novel type of murein transglycosylase in Escherichia coli». J. Bacteriol., v. 124, p. 1067-1076.

176. Holtje J.V., Tomasz A. 1975. «Lypoteichoic acid: a specific inhibition of autolysin in Pneumococcus». Proc. Nat. Acad. Sci. USA, v. 72, p. 1690-1694.

177. Holtje J.V., and Tuomanen E.I. 1991. «The murein hydrolases of Escherichia coli: properties, function and impact on the course of infection in vivo». J. Gen. Microbiol., v. 137, p. 441-454.

178. Holtje J.V. 1995. «From growth to autolysis: the murein hydrolases in Escherichia coli». Arch. Microbiol., v. 164, p. 243-254.

179. Holtje J.V. 1998. «Growth of the stress-bearing and shape-maintaining murein sacculus of Escherichia coli». Microbiol. Mol. Biol. Rev., v. 62, p. 181203.

180. Hooper D.C. 2001. «Emerging mechanisms of fluoroquinolone resistance». Emerg. Infect. Dis., v. 7, p. 337-341.

181. Hull M.E. 1974. «Studies on milk proteins. II. Colorimctric determination of the partial hydrolysis of the proteins in milk». J. Diary Sci., v. 30, p. 881-884.

182. Imae Y., and Strominger J.L. 1976. «Relationship between cortcx content and properties of Bacillus sphaericus spores». J. Bacteriol., v. 126, p. 907-913.

183. Imoto Т., Jonson L.N. North A.C.T., Phillips D.C., Rupley J.A. 1972.

184. Vertebrate lysozyme». In: The enzymes (Boyer P.D., eds), New York London: Acad. Press, v. 7, p. 665-868.

185. Inglesby Т.V., Henderson D.A., Bartlett J.G., et al. 1999. «Anthrax as a biological weapon: medical and public health management». J. Am. Med. Assoc., v. 281, p. 1735-1745.

186. Inglesby T.V., et al. 2002. «Anthrax as a biological weapon, 2002: Updated recommendations for management». J. Am. Med. Assoc., v. 287, p. 2236-2252.

187. Iversen O.J., Grov A. 1973. «Studies of lysostaphin. Separation and characterization on three enzymes». Eur. J. Biochem., v. 38, p. 293-300.

188. Jaruratanasirikul S., Kalnauwakul S., and Lekhakula A. 1987.

189. Traumatic wound infection due to Bacillus cereus in an immunocompromised patient: a case report». Southeast Asian J. Trop. Med. Public Health, v. 18, p. 112114.

190. Jenkinson, H.F., W.D. Sawyer, and J. Mandelstam. 1981. «Synthesis and order of assembly of spore coat proteins in Bacillus subtilis». J. Gen. Microbiol., v. 123, p. 1-16.

191. Jenson H.B., Levy S.R., Duncan C., and Mcintosh S. 1989. «Treatment of multiple brain abscesses caused by Bacillus cereus». Pediatr. Infect. Dis. J., v. 8, p. 795-798.

192. Kamamura Т., Shockman G.D. 1983. «Purification and some properties of the endogenous, autolytic N-acetylmuramylhydrolase of Streptococcus faecium, a bacterial glycoenzyme». J. Biol. Chem., v. 258, p. 9514-9521.

193. Kaneko Т., Nozaki R., and Aizawa K. 1978. «Deoxyribonucleic acid relatedness between Bacillus anthracis, Bacillus cereus and Bacillus thuringiensis». Microbiol. Immunol., v. 22, p. 639-641.

194. Kato К., Matsubara Т., Mori J., Kotani S. 1960. «Protoplasts» formation in Staphylococcus aureus using the lytic enzyme produced by a Flavobacterium». Biken'sJ., v. 3,p. 201-203.

195. Kawata S., Takemura Т., Takase Y., Yokogawa K. 1984. «Purification and characterization of N-acetyl-muramyl-L-alanine amidase from Streptomyces globisporus 1829». Agr. Biol. Chem., v. 48, p. 261-269.

196. Keck W., Van Leeuwen A.M., Leuber M., Goodell E.W. 1990. «Cloning and characterization of mep A, the structural gene of the penicillin-insensitive murein hydrolase from Escherichia coli». Mol. Microbiol., v. 4, p. 209-219.

197. Kehoe M.A. 1994. «Cell-wall-associated proteins in Gram-positive bacteria». In: New Comprehensive Biochemistry. Bacterial cell-wall (Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., eds), Elsevier Science B.V., Amsterdam, The Netherlands, p. 217261.

198. Ют S.Y., Ohk S.H., Bai D.H., Yu J.H. 1999. «Purification and properties of bacteriolytic enzymes from Bacillus licheniformis YS-1005 against Streptococcus mutants». Bioscience biotechnology and biochemistry, v. 63, p. 73-77.

199. Kim, H., R.M. Garavito, and R. Lai. 2000. «Atomic force microscopy of the three-dimensional crystal of membrane protein, OmpC porin». Coll. Surf. B: Biointerfaces, v. 19, p. 347-355.

200. Kleppe Y., Jensen H.B., Pryme I.F. 1977. «Purification and characterization of the lytic enzyme N-acetylmuramyl-L-alanine amidase of Bacteriophage Т-7». Eur. J. Biochem., v. 76, p. 317-326.

201. Klobutcher L.A., Ragkousi K., Setlow P. 2006. «The Bacillus subtilis spore coat provides «eat resistance» during phagocytic predation by the protozoan Tetrahymena thermophila». Proc. Natl. Acad. Sci. USA, v. 103, p. 165-170.

202. Koch A.L., M.L. Higgins, and R.J. Doyle. 1981. «Surface tension-like forces determine bacterial shapes: Streptococcus faecium». J. Gen. Microbiol., v. 123, p. 151-161.

203. Koch A.L. 1982. «On the growth and form of Escherichia coli». J. Gen. Microbiol, v. 128, p. 2527-2540.

204. Koch A.L. 1985. «Primeval cells: possible energy-generating and cell-division mechanisms». J. Mol. Evol., v. 21, p. 270-277.

205. Koch A.L., and R.J. Doyle. 1985. «Inside-to-outside growth and the turnover of the Gram-positive rod». J. Theor. Biol, v. 117, p. 137-157.

206. Koch A.L., and R.J. Doyle. 1986. «The growth strategy of the Gram-positive rod». FEMS Microbiol. Rev, v. 32, p. 247-254.

207. Koch A.L. 1988. «Biophysics of bacterial wall viewed as a stress-bearing fabric». Microbiol. Rev, v. 52, p. 337-353.

208. Koch A.L. 1995. «Bacterial growth and form». Chapmen and Hall, New York, 385 p.

209. Koch A.L. 2000a. «The exoskeleton of bacterial cells (the sacculus): still a highly specific target for antibacterial agents that will last for a long time». Crit. Rev. Microbiol, v. 25, p. 275-307.

210. Koch A.L. 20006. «Simulation of the conformation of the murein fabric. I. The oligoglycan, penta-muropeptide, and crosslinked nona-muropepetide». Arch. Microbiol, v. 174, p. 429^139.

211. Koch A.L. 2001. «Bacterial growth and form», 2nd ed. Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, The Netherlands.

212. Koch A.L. 2003. «Bacterial wall as target for attack: past, present, and future research». Clin. Microbiol. Rev, v. 16, p. 673-687.

213. Komatsuzawa H., Sugai M., Nakashima S., Suginaka H. 1995. «Alteration of bacteriolytic enzymes profile of Staphylococcus aureus during growth». Microbiol. Immunol, v. 39, p. 629-633.

214. Kondo, M., and J.W. Foster. 1967. «Chemical and electron microscope studies on fractions prepared from coats of Bacillus spores». J. Gen. Microbiol., v. 47, p. 257-271.

215. Kornberg, A., J.A. Spudich, D.L. Nelson, and M. Deutscher. 1968.

216. Origin of proteins in sporulation». Ann. Rev. Biochem., v. 37, p. 51-78.

217. Kozuka, S., and K. Tochikubo. 1985. «Properties and origin of filamentous appendages on spores of Bacillus cereus». Microbiol. Immunol., v. 29, p. 21-37.

218. Kuroda A., Sekiguchi J. 1990. «Cloning, sequencing and genetic mapping of a Bacillus subtilis cell wall hydrolase gene». J. Gen. Microliol., v. 136, p. 22092216.

219. Kuroda A., Sugimoto Y., Funahashi Т., Sekiguchi J. 1992. «Genetic structure, isolation and characterization of a Bacillus licheniformis cell wall hydrolases». Mol. Gen. Genet., v. 234, p. 129-137.

220. Kuwana R., Kasahara Y., Fujibayashi M., Takamatsu H., Ogasawara N., and Watabe K. 2002. «Proteomic characterization of novel spore proteins of Bacillus subtilis». Microbiology, v. 148, p. 3971-3982.

221. Labischinski H., Maidhof H. 1994. «Bacterial peptidoglycan: overview and evolving concepts». In: New Comprehensive Biochemistry. Bacterial cell-wall (Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., cd.), Elsevier Science B.V., Amsterdam, The Netherlands, p. 23-28.

222. Laemmli U.K. 1970. «Clewage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage Т4». Nature, v. 227, p. 680-685.

223. Lai E.-M., Phadke N.D., Kachman M.T., Giorno R., Vazquez S., Vazquez J.A., Maddock J.R., and Driks A. 2003. «Proteomic analysis of the spore coats of Bacillus subtilis and Bacillus anthracis». J. Bacteriol., v. 185, p. 1443-1454.

224. Larsen H. 1967. Adv. Microbiol. And Physiol., v. 1, p. 97.

225. Lederer E., Adam A., Ciorbaru R., Petit J.F., Wietzerbin J. 1975. «Cell walls of mycobacteria and related organisms: chemistry and immunostimulant properties». Mol. Cell Biochem., v. 7, p. 87-104.

226. Leff A., Jacobs R., Gooding V., Hauch J., Conte J., and Stulbarg M. 1977. «Bacillus cereus pneumonia. Survival in a patient with cavitary disease treated with gentamicin». Am. Rev. Respir. Dis., v. 115, p. 151-154.

227. Leighton T.J., and Doi R.H. 1971. «The stability of messenger ribonucleic acid during sporulation in Bacillus subtilis». J. Biol. Chem., v. 254, p. 3189-3195.

228. Lew D.P. 1995. «Bacillus anthracis (Anthrax)». In: Mandell G.L., Bennett J.E., Dolin R. Principles and practice of infectious diseases, p. 1885-1889.

229. Lewis J.C., Snell N.S., and Burr H.K. 1960. «Water permeability of bacterial spores and the concept of a contractile cortex». Science, v. 132, p. 544545.

230. Leyh-Bouille M., Ghuysen J.M., Tipper D.J., Strominger J.L. 1966.

231. Structure of the cell wall of Micrococcus lysodeikticus I. Study of the structure of the glycan». Biochemistry, v. 10, p. 3079-3090.

232. Li S., Norioka S., and Sakiyama F. 1997. «Purification, staphylolytic activity, and cleavage sites of alpha-lytic protease from Achromobacter lyticus». J. Biochem. (Tokyo), v. 122, № 4, p. 772-778.

233. Lightfoot N.F., Scott R.J., Turnbill P.C. 1990. «Antimicrobial susceptibility of Bacillus anthracis». Salisbury Med. Bull., v. 68, p. 95-98.

234. Likhosherstov L.M., Senchenkova S.N., Knirel Y.A., Shashkov A.S., Shibaev V.N., Stepnaya O.A., and Kulaev I.S. 1995. «Structure of an acidic polysaccharide present in the bacteriolytic complex lysoamidase». FEBS Lett., v. 368, p. 113-116.

235. Lindsay В., Glaser L. 1976. «Characterization of the N-acetylmuramic acid L-alanine amidase from Bacillus subtilis». J. Bacterid., v. 127, p. 803-811.

236. Lopez R., Garcia E., Garcia O., Garcia J.P. 1997. «The pneumococcal cell wall degrading enzymes: a modular design to create new lysins?» Microb. Drug Resist., v. 2, p. 199-211.

237. Low L.Y., Yang С., Perego M., Osterman A., Liddington R.C. 2005.

238. Structure and lytic activity of a Bacillus anthracis prophage endolysin». J. Biol. Chem., v. 280, p. 35433-35439.

239. Maier S.K., Scherer S., Loessner M.J. 1999. «Long-chain polyphosphate causes cell lysis and inhibits Bacillus cereus septum formation, which is dependent on divalent cations».AppI. Environ. Microbiol., v. 65, № 9, p. 3942-3949.

240. Makino S., Ito N., Inoue Т., Miyata S., Moriyama R. 1994. «А spore-lytic enzyme released from Bacillus cereus spores during germination». Microbiology, v. 140, p. 1403-1410.

241. Malkin, A.J., A. McPherson, and P.D. Gershon. 2003. «Structure of intracellular mature vaccinia virus visualized by in situ AFM». J. Virol., v. 77, p. 6332-6340.

242. Margot P., Pagni M., Karamata D. 1999. «Bacillus subtilis 168 gene lytF encodes a y-D-glutamate-meso-diaminopimelate muropeptidase expressed by the alternative vegetative sigma factor, cD» . Microbiology, v. 145, p. 57-65.

243. Margulis, L., J.Z. Jorgensen, S. Dolan, R. Kolchinsky, F.A. Rainey, and S.C. Lo. 1998. «The Arthromitus stage of Bacillus cereus: intestinal symbionts of animals». Proc. Natl. Acad. Sci. USA, v. 95, p. 1236-1241.

244. Matz L.L., Beaman T.C., and Gerhardt P. 1970. «Chemical composition of exosporium from spores of Bacillus cereus». J. Bacteriol., v. 101, p. 196-201.

245. McLaughlan A.M., Foster S.J. 1998. «Molecular characterization of an autolytic amidasc of Listeria monocytogenes». EGD. Micribiol., v. 144, p. 13591367.

246. McPherson, A. 1999. «Crystallization of Biological Macromolccules». Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY.

247. Meador-Parton J., and Popham D. L. 2000. «Structural analysis of Bacillus subtilis spore peptidoglycan during sporulation». J. Bacteriol., v. 182 № 16, p. 4491-4499.

248. Mikesell P., Ivins B.E., Ristroph J.D., Dreier T.M. 1983. «Evidence for plasmid-mediated toxin production in Bacillus anthracis». Infect Immun., v. 39, p. 371-376.

249. Milhaud, P., and G. Balassa. 1973. «Biochemical genetics of bacterial sporulation. IV. Sequential development of resistance to chemical and physical agents during sporulation of Bacillus subtilis». Mol. Gen. Genet., v. 125, p. 241250.

250. Mizuki, E., M. Ohba, T. Ichimatsu, S.-H. Hwang, K. Higuchi, H. Saitoh, and T. Akao. 1998. «Unique appendages associated with spores of Bacillus cereus isolates». J. Basic Microbiol., v. 38 p. 33-39.

251. Mock M. and Fouet A. 2001. «Anthrax». Ann. Rev. Microbiol., v. 55, p. 647-671.

252. Moir, A. 1981. «Germination properties of a spore coat-defective mutant of Bacillus subtilis». J. Bacteriol., v. 146, p. 1106-1116.

253. Mollner S., Braun V. 1984. «Murein hydrolase (N-acetylmuramyl-L-alanine amidase) in human serum». Arch. Microbiol., v. 140, p. 171-177.

254. Muller, D., and A. Engel. 1999. «Voltage and pH-induced channel closure of porin OmpF visualized by atomic force microscopy». J. Mol. Biol., v. 285, p. 1347-1351.

255. Munoz E., Ghuysen J.M., Leyh-Bouille M., Petit J.F., Tinelli R. 1966.

256. Structural variation in bacterial cell wall peptidoglycans studied with Streptomyces F1 endo-N-acetylmuramidase». Biochemistry, v. 5, p. 3091-3098.

257. Murao S., Takahara G. 1973. «Lytic enzymes for gram-negative bacteria prodused by Bacillus subtilis YT-25». Agr. Biol. Chem, v. 37, p. 2671-2673.

258. Murrell, W.G. 1969. «Chemical composition of spores and spore structures». In: G.W. Gould and A. Hurst (cd.), The bacterial spore. Academic Press, Inc., New York, N.Y, p. 215-273.

259. Naclerio, G., L. Baccigalupi, R. Zilhao, M. De Felice, and E. Ricca. 1996.

260. Bacillus subtilis spore coat assembly requires cotH gene expression». J. Bacteriol, v. 178, p. 4375-4380.

261. Nakashio S., and Gerhardt P. 1985. «Protoplast dehydration correlated with heat resistance of bacterial spores». J. Bacteriol, v. 162, p. 571-578.

262. Naumova I.B. 1988. «The teichoic acids of actinomycetes». Microbiol. Sci, v. 5, p. 275-279.

263. Navarre W.W., Schneewind O. 1999. «Surface proteins of gram-positive bacteria and mechanisms of their targeting to the cell wall envelope». Microbiology And Molecular Biology Reviews, v. 63, p. 174-229.

264. Nicholson W.L., Setlow P. 1990. «Sporulation, germination, and outgrowth». In: C.R. Harwood and S.M. Cutting (Eds). Molecular biological methods for Bacillus. John Wiley and Sons LTD, Chichester, England, p. 391-450.

265. Nishihara, T.Y., E. Takubo, T. Kawamata, J. Koshikawa, J. Ogaki, and M. Kondo. 1989. «Role of outer coat in resistance of Bacillus megaterium spore». J. Biochem., v. 106, p. 270-273.

266. Obermann W., and J.-V. Holtje. 1994. «Alterations of murein structure and of penicillin-binding proteins in minicells from Escherichia coli». Microbiology, v. 140, p. 79-87.

267. Odendaal M.W., Peterson P.M., de Vos V., Botha A.D. 1991. «The antibiotic sensitivity patterns of Bacillus anthracis isolated from the Kruger National Park». Ondcrstepoort J. Vet. Res., v. 58, p. 17-19.

268. Ohbuchi K., Hasegawa K., Hamachi M., Ozeki K., Kumagai C. 2001.1.olation of a new lytic enzyme for hiochi bacteria and other lactic acid bacteria». J. of Bioscience and Bioeng., v. 91, p. 487-492.

269. Ohye D.F., and Murrell W.G. 1973. «Exosporium and spore coat formation in Bacillus cereus». T. J. Bacterid., v. 115, p. 1179-1190.

270. Ou L.-T., and Marquis R.E. 1970. «Electromechanical interactions in cell walls of gram-positive cocci». J. Bacterid., v. 101, p. 92-101.

271. Paidhungat M., Ragkousi K., and Setlow P. 2001. «Genetic requirements for induction of germination of spores of Bacillus subtilis by Ca2+-dipicolinate». J. Bacterid, v. 183, № 16, p. 4886-4893.

272. Pandey N.K., and A.I. Aronson. 1979. «Properties of the Bacillus subtilis spore coat». J. Bacteriol., v. 137, p. 1208-1218.

273. Park J.T. 1949. «Uridine 5' pyrophosphate derivative. I. Isolation from Staphylcoccus aureus». J. Biol. Chem., v. 194, p. 877-884.

274. Patrick C.C., Langston C., and Baker C.J. 1989. «Bacillus species infections in neonates». Rev. Infect. Dis., v. 11, p. 612-615.

275. Pearce S.M., and Fitz-James P.C. 1971. «Sporulation of a cortexless mutant of a variant of Bacillus cereus». J. Bacterid, v. 105, p. 339-348.

276. Phillips D.C. 1965. «The structure and function of lysozyme». Proc. Roy. Inst. Gt. Brit., v. 40,530 p.

277. Piggot P., and Losick R. 2002. «Sporulation genes and intercompartmental regulation». In: A.L. Sonenshein, J.A. Hoch, and R. Losick (ed.), Bacillus subtilis and its closest relatives. Amer. Society for Microbiol. Washington, D.C., p. 483517.

278. Pink D., Moeller J., Quinn В., Jericho M., Beveridge T.J. 2000. «On thearchitecture of the gram-negative bacterial murein sacculus». J. Bacteriol., v. 182, p. 5925-5930.

279. Pittman P.R., Gibbs P.H., Cannon T.L., Friedlander A.M. 2001. «Anthrax vaccine: short-term safety experience in humans». Vaccine, v. 20, p. 972-978.

280. Plomp, M., Rice M.K., Wagner E.K., McPherson A. and A.J. Malkin. 2002. «Rapid visualization at high resolution of pathogens by atomic force microscopy: structural studies of herpes simplex virus-1». Am. J. Pathol., v. 160, p. 1959-1966.

281. Plomp M., Leighton T.J., Wheeler K.E. and Malkin A.J. 2005. «The High-Resolution Architecture and Structural Dynamics of Bacillus Spores». Biophysical Journal, v. 88, p. 603-608.

282. Popham D.L., and Setlow P. 1993. «The cortical peptidoglycan from spores of Bacillus megaterium and Bacillus subtilis is not highly cross-linked». J. Bacteriol., v. 175, № 9, p. 2767-2769.

283. Popham D.L., Helin J., Costello C.E., Setlow P. 1996a. «Muramic lactam in peptidoglycan of Bacillus subtilis spores is required for spore outgrowth, but not for spore dehydration or heat resistance». Proc. Natl. Acad. Sci. USA, v. 93, p. 15405-15410.

284. Popham D.L., Helin J., Costello C.E, Setlow P. 19966. «Analysis of the peptidoglycan structure of Bacillus subtilis endospores». J. Bacteriol., v. 178, p. 6451-6458.

285. Popham D.L., Gilmore M.E., and Setlow P. 1999. «Roles of low-molecular-weight penicillin-binding proteins in Bacillus subtilis spore peptidoglycan synthesis and spore properties». J. Bacteriol., v. 181, p. 126-132.

286. Raphael S.S., and Donaghue M. 1976. «Infection due to Bacillus cereus». Can. Med. Assoc. J., v. 115, p. 207.

287. Redmond C., Baillie L.W., Hibbs S., Moir A.J., Moir A. 2004.1.entification of proteins in the exosporium of Bacillus anthracis». Microbiology, v. 150, p. 355-363.

288. Reed W.M., Titus J.A., Dugan P.R., and Pfister R.M. 1980. «Structure of Methylosinus trichosporium exospores». J. Bacteriol., v. 141, № 2, p. 908-913.

289. Reisfeld R.A., Lewis U.J., Williams D.E. 1962. «Disc electrophoresis of basic proteins and peptides on polyacrylamide gels». Nature (London), v. 195, p. 281.

290. Riachard V., Van der Auwera P., Snoeck R., Daneau D., and Meunier F. 1988. «Nosocomial bacteremia caused by Bacillus species». Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis., v. 7, p. 783-785.

291. Robinson J.M., Hardman J.K., Sloan G.L. 1980. «The characteristics of extracellular protein secretion by Staphylococcus staphylolyticus». J. Gen. Microbiol., v. 118, p. 529-533.

292. Robinow C.F. 1953. «Spore structure as revealed by thin sections. J. Bacteriol., v. 66, p. 300-311.

293. Rogers H.J., Perkins H.R., Ward J.B. 1980. «Microbial cell walls and membranes». Chapman and Hall, Ltd., London, United Kingdom, 564 p.

294. Rogers H.J., Taylor C., Rayter S., Ward J.B. 1984. «Purification and properties of an autolytic endo-P-glucosaminidase and the N-acetylmuramyl-L-alanine amidase from Bacillus subtilis strain 168». J. Gen. Microbiol., v. 130, p. 2395-2402.

295. Ryazanova L.P., Stepnaya O.A., Suzina N.E., Kulaev I.S. 2005.

296. Antifungal action of the lytic enzyme complex from Lysobacter sp. XL 1». Proc. Biochem., v. 40, p. 557-564.

297. Ryter A., Y. Hirota, and U. Schwarz. 1973. «Process of cellular division in Escherichia coli». J. Mol. Biol., v. 12, p. 283-290.

298. Sado, S, Dworkin M. 1972. «Bacteriolytic enzymes produced Myxococcus xanthus». J. Bacteriol., v. 110, p. 236-245.

299. Salton M.R. 1952. «The nature of the cell walls of some Gram-positive and Gram-negative bacteria». Biochim. Biophys. Acta., v. 9, p. 334-335.

300. Salton M.R.J. 1957. «The properties of lysozyme and its action on microorganisms». Bacterial. Rev., v. 21, p. 82-99.

301. Salton M.R.J. 1964. «The bactcrial cell wall». Amsterdam.

302. Salton M.R.J. 1994. «The bacterial cell envelope a historical perspective». In: New Comprehensive Biochemistry. Bactcrial cell wall (Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., ed.), Elsevier Scicnce B.V., Amsterdam, The Netherlands, p. 1-22.

303. Sanderson D.D. 1926. «Bacillus subtilis in pure culture complicating mastoiditis and meningitis». Nebraska Med. J., v. 11, p. 318.

304. Santo, L.Y., and R.H. Doi. 1974. «Ultrastructural analysis during germination and outgrowth of Bacillus subtilis spores». J. Bacteriol., v. 120, p. 475-481.

305. Sanz J.M., Diaz E., Garcia J.L. 1992. «Studies on the structure and function of the N-terminal domain of the pneumococcal murein hydrolases». Mol. Microbiol., v. 6, p. 921-931.

306. Schaeffer P. 1969. «Sporulation and the production of antibiotics, exoenzymes and exzotoxins». Bact. Revs., v. 33, № 1, p.48-71.

307. Scherrer, R., T.C. Beaman, and P. Gerhardt. 1971. «Macromolecular sieving by the dormant spore of Bacillus cereus». J. Bacteriol., v.108, p. 868-873.

308. Schindler C.A., Schuhardt V.T. 1964. «Lysostaphin: a new bacteriolytic agent for the staphylococcus». Proc. Natl. Acad. Sci. USA, v. 51, p. 414-421.

309. Schleifer K.N., Kandler 0.1972. «Peptidoglycan types of bacterial cell wall sand their taxonomic implications». Bact. Rev., v. 36, p. 407-477.

310. Schmelzer E., Weckesser J., Warth R., Mayer M. 1982. «Peptidoglycan of Rhodopseudomonas viridis: partial lack of N-acetyl substitution of glucosamine». J. Bacteriol., v. 88, p. 815-816.

311. Schnepf E., Crickmore N., Van Rie J., Lereclus D., Paum J., Feitelson J., Zeigler D.R., and Dean D.H. 1998. «Bacillus thuringiensis and its pesticidal crystal proteins». Microbiol. Mol. Biol. Rev., v. 62, p. 775-806.

312. Schuch R., Nelson D. and Fischetti V.A. 2002. «А bacteriolytic agent that detects and kills Bacillus anthracis». Nature, v. 418, p. 884-889.

313. Schwarz U., A. Ryter, A. Rambach, R. Hellio, and Y. Hirota. 1975.

314. Process of cellular division in Escherichia coli: differentiation of growth zones in the sacculus». J. Mol. Biol, v. 98, p. 749-759.

315. Seki Т., Chung C., Mikami H., and Oshima Y. 1978. «Deoxyribonucleic acid homology and taxonomy of the genus Bacillus». Int. J. Syst. Bacteriol, v. 28, p. 182-189.

316. Shao, Z., D. Shi, and A.V. Somlyo. 2000. «Cryoatomic force microscopy of filamentous actin». Biophys. J, v. 78, p. 950-958.

317. Shockman G.D. 1992. «The autolytic (suicide) system of Enterococcus hirae: from lysine depletion autolysis to biochemical and molecular studies of the two muramidase of Enterococcus hirae ATCC 9790». FEMS Microbiol. Lett, v. 79, p. 261-267.

318. Shockman G.D., and Holtje J.-V. 1994. «Microbiol peptidoglycan (murein) hydrolases». In: New Comprehensive Biochemistry. Bacterial Cell Wall (Ghuysen, J.M, and Hakenbeck, R. eds), Elsevier Sciense B.V, Amsterdam, The Netherlands, p. 131-165.

319. Shockman G.D., Daneo-Moore L., Karyama R., Massidda O. 1996.

320. Bacterial walls, peptidoglycan hydrolases, autolysins and autolysis». Microb. Drug Resist, v. 2, p. 95-98.

321. Siegman-Igra Y., Lavochkin J., Schwartz D., and Konforti N. 1983.

322. Meningitis and bacteremia due to Bacillus cereus». Isr. J. Med. Sci, v. 19, p. 546551.

323. Sinha R.K., Rosental R.S. 1980. «Release of soluble peptidoglycan from growing gonococci: demonstration of anhydromuramyl-containing fragments». Infect. Immun, v. 29, p. 914-925.

324. Slepecky, R.A. 1971. «Ecology of bacterial sporeformers». In: H.O. Halvorson, R. Hansen, and L.L. Campbell (ed.), Spores—V. American Society for Microbiology, Washington, D.C., p. 297-313.

325. Sleytr U.B., Messner P., Pim D., Sara M. 1993. «Crysrtalline bacterial cell surface layers». J. Bacteriol., v. 10, p. 911-916.

326. Sleytr U.B. 1997. «Basic and applied S-laycr research: an overview». FEMS Microbiol. Rev., v. 20, p. 5-12.

327. Sliman R., Rehm S., and Shlaes D.M. 1987. «Serious infection caused by Bacillus cereus». Medicinc, v. 66, p. 218-223.

328. Smith N.R., Gordon R.E., and Clark F.E. 1952. «Aerobic spore-forming bacteria». U.S. Department of Agriculture, Monograph 16. U.S. Government Printing Office, Washington, D.C.

329. Smith T.J., Blackman S.A., Foster S.J. 1996. «Peptidoglycan hydrolases of Bacillus subtilis 168». Microb. Drug Resist., v. 2, p. 113-118.

330. Smith T.J., Blackman S.A., Foster S.J. 2000. «Autolysins of Bacillus subtilis: multiple enzymes with multiple function». Microbiology, v. 146, p. 249262.

331. Somerville H.J., and Jones M.L. 1972. «DNA competition studies within thс Bacillus cereus group of bacilli». J. Gen. Microbiol., v. 73, p. 257-265.

332. Sousa J.C.F., Silva M.T., and Balassa G. 1976. «An exosporium-like outer layer in Bacillus subtilis spores». Nature, v. 263, p. 53-54.

333. Sousa, J.C.F., M.T. Silva, and G. Balassa. 1978. «Ultrastructure and development of an exosporium-like outer spore envelope in Bacillus subtilis». Ann. Microbiol. (Paris), v. 129, p. 339-362.

334. Steen M.K., Bruno-Murtha L.A., Chaux G., Lazar H., Bernard S., and Sulis C. 1992. «Bacillus cereus endocarditis: report of a case and review». Clin. Infect. Dis., v. 14, p. 945-946.

335. Steichen C.T., Chen P., Kearney J.F., Turnbough C.L.J. 2003.1.entification of the immunodominant protein and other proteins of the Bacillus anthracis exosporium». J. Bacteriol, v. 185, p. 1903-1910.

336. Steichen C.T., Kearney J.F., Turnbough C.LJ. 2005. «Characterization of the exosporium basal layer protein BxpB of Bacillus anthracis». J. Bacteriol, v. 187, p. 5868-5876.

337. Stevens L. 1996. «Egg proteins: what are their functions?» Sci. Prog, v. 79, p. 65-87.

338. Stolz, M., D. Stoffler, U. Aebi, and C. Goldsbury. 2000. «Monitoring biomolecular interactions by time-lapse atomic force microscopy». J. Struct. Biol, v. 131, p. 171-180.

339. Strominger J.L., Ghuysen J.M. 1967. «Mechanisms of enzymatic bacteriolysis». Science, v. 156, p. 213-221.

340. Strominger J.L., Tipper D.J. 1974. «Structure of bacterial cell wall: the lysozyme substrate». In: Lysozyme (Osserman E.F,Canfield R.E, Beychok S. eds), Acad. Press, New York-London, p. 169-184.

341. Sutcliffe I.C., Russel R.R. 1995. «Lipoproteins of gram-positive bacteria». J. Bacteriol, v. 177, p. 1123-1128.

342. Sylvestre P., Couture-Tosi E., and Mock M. 2002. «А collagen-like surface glycoprotein is a structural component of the Bacillus anthracis exosporium». Mol. Microbiol, v. 45, p. 169-178.

343. Szewczyk В., Skorko R. 1983. «Purification and some properties of bacteriophage T4 particle associated lysozyme EC 3.2.1.17.». Eur. J. Biochem, v. 133, p. 717-722.

344. Taylor A., Das B.C., Van Heijenoort J. 1975. «Bacterial cell wall peptidoglycan fragments produced by phage lambda or Vi II endoiysin and containing 1,6-anhydro-N-acetylmuramic acid». J. Biochem., v. 53, p. 47-54.

345. Taylor P.W. 1983. «Bactericidal and bacteriolytic activity of serum against gram-negative bacteria». Microbiol. Rev., v. 47, p. 46-83.

346. Thomas W.E. and Ellar D.J. 1983. «Bacillus thuringiensis var. israelensis crystal delta-endotoxin: effects on insect and mammalian cells in vitro and in vivo». J. Cell Sci., v. 60, p. 181-197.

347. Tipper D.J., Ghuysen J.M., Strominger J.L. 1965. «Structure of the cell wall of Staphylococcus aureus, strain Copenhagen. III. Further studies of the disaccharides». Biochemistry, v. 4, p. 468-473.

348. Tipper D.J., Gauthier J.J. 1972. «Structure of the bacterial endospore». In: Spores V. Edited by H.O. Halvorson, R. Hanson & L.L. Campbell. American Society for Microbiology, Washington, D.C., p. 3-12.

349. Tipper D.J., and Linnet P.E. 1976. «Distribution of peptidoglycan synthetase activities between sporangia and forespores in sporulating cells of Bacillus sphaericus». J. Bacteriol., v. 126, p. 213-221.

350. Tipper D.J., and A. Wright. 1979. «The structure and biosynthesis of bacterial cell walls». In: J.R. Sokatch and L.N. Ornston (ed.), The Bacteria, v. 7. Academic Press, Ltd., London, United Kingdom, p. 291-426.

351. Titus J.A., Reed W.M., Pfister R.M., and Dugan P.R. 1982. «Exospore formation in Methylosinus trichosporium». J. Bacteriol., v. 149, № 1, p. 354-360.

352. Todd S.J., Moir A.J., Johnson M.J., and Moir A. 2003. «Genes of Bacillus cereus and Bacillus anthracis encoding proteins of the exosporium». J. Bacteriol., v. 185, p. 3373-3378.

353. Tsugita A. 1971. «Phage lysozyme and other lytic enzymes». In: The enzymes (Boyer P.D., cd.), New York-London: Acad. Press, v. 5, p. 343-413.

354. Tuazon, C.U., H.W. Murray, C. Levy, M.N. Solny, J.A. Curtin, and J.N. Sheagren. 1979. «Serious infections from Bacillus species». JAMA, v. 241, p. 1137-1140.

355. Turnbull P.C.B., French T.A., and Dowsett E.G. 1977. «Severe systemic and pyogenic infections with Bacillus cereus». Br. Med. J., v. 1, p. 1628-1629.

356. Turnbull P.C.B., Kramer J., and Melling J. 1990. «Bacillus». In: Topley and Wilson's principles of bacteriology, virology and immunity, v. 2, p. 188-210. 8th ed., Edward Arnold, London.

357. Turnbull P.C. 2002. «Introduction: anthrax history, disease, and ecology». Curr. Top. Microbiol. Immunol., v. 271, p. 1-19.

358. Uchido K., Aido K. 1979. «Taxonomic significance of cell-wall acyl type in Corynebacterium-Micobacterium-Nocardia group by a glycolate test». J. Gen. Apll. Microbiol., v. 25, p. 169-183.

359. Valence F., Lortal S., 1995. «Zymogram and preliminary characterization of Lactobacillus helveticus autolysins». Appl. Environ. Microbiol., v. 61, p. 33913399.

360. Vallinger Z., Ladesic В., Tomasic J. 1982. «Partial purification and characterization of N-acetylmuramyl-L-alanine amidase from human and mouse serum». Biochim. Biophis. Acta., v. 701, p. 63-71.

361. Van Setten G.B., Tervo Т., and Tarkkanen A. 1989. «Acute keratitis and contamination of contact lens care systems with Bacillus cereus». Klin. Monatsbl. Augenheilkd., v. 195, p. 28-31.

362. Vekilov, P.G., and A.A. Chernov. 2002. «The physics of protein crystallization». In: Solid State Physics, v. 5. H. Ehrenreich and F. Spaepen, editors. Academic Press, New York, p. 1-147.

363. Waller L.N., Fox N., Fox K.F., Fox A., and Price R.L. 2004. «Ruthenium red staining for ultrastructural visualization of a glycoprotein layer surrounding the spore of Bacillus anthracis and Bacillus subtilis». J. of Microbiol. Meth., v. 58, p. 23-30.

364. Wang X., Mani P., Patte P.A., Wilkinson B.J., Jayaswal R.K. 1992.

365. Analysis of a peptidoglycan hydrolase gene from Staphylococcus aureus NCTC». J. Bacteriol., v. 174, p. 6303-6306.

366. Ward J.B., Perkins H.R. 1968. «The purification and properties of two staphylolytic enzymes from Streptomyces griseus». Biochem. J., v. 106, p. 69-76.

367. Ward J.B. 1981. «Teichoic and teichuronic acids: Biosynthesis, assembly and location». Microbiol. Rev., v. 45, p. 211-243.

368. Ward J.B., Williamson R. 1984. «Bacterial autolysins: specificity and function». In: Microbial, cell wall synthesis and autolysis (Nombela C., ed.), Elsevier Sciense B.V., Amsterdam, The Netherlands, p. 159-166.

369. Warth, A.D., D.F. Ohye, and W.G. Murrell. 1963. «The composition and structure of bacterial spores». J. Cell Biol., v. 16, p. 579-592.

370. Warth A.D., and Strominger J.L. 1969. «Structure of the peptidoglycan of bacterial spores: occurrence of the lactam of muramic acid». proc. Natl. Acad. Sci. USA., v. 64, p. 528-535.

371. Warth A.D., and Strominger J.L. 1971. «Structure of the peptidoglycan from vegetative cell walls of Bacillus subtilis». Biochemistry, v. 10, p. 4349^1358.

372. Warth A.D., and Strominger J.L. 1972. «Structure of the peptidoglycan from spores of Bacillus subtilis». Biochemistry, v. 11, p.1389-1396.

373. Warth A.D. 1979. «Molecular structure of the bacterial spore». Adv. Microbiol. Physiol., v. 17, p. 1-45.

374. Warth A.D. 1985. «Mechanisms of heat resistance». In: G.J. Dring, D.J. Ellar, and G.W. Gould (ed.), Fundamental and applied aspects of bacterial spores. Academic Press, Inc., London, p. 209-225.

375. Waterbury J.B., and Stanier R.Y. 1978. «Patterns of growth and development in pleurocapsalean cyanobacieria». Microbiol. Rev, v. 42, № 1, p. 244.

376. Weisse M.E., Bass J.W., Jarrett R.V., and Vincent J.M. 1991.

377. Nonanthrax Bacillus infections of the central nervous system». Fediatr. Infect. Dis. J, v. 10, p. 243-246.

378. Weller H.F., Nicholson A., and Braslow N. 1979. «The spectrum of Bacillus bacteremias in heroin addicts». Arch. Intern. Med, v. 139, p. 293-294.

379. White D. 1995. «The Physiology and Biochemistry of Prokaryotes». Oxford University Press, N.Y, 378 p.

380. Wickus G.G., Warth A.D., and Strominger J.L. 1972. «Appearance of muramic lactam during cortex synthesis in sporulating cultuies of Bacillus cereus and Bacillus megaterium». J. Bacteriol, v. 111, p. 625-627.

381. Wren B.V. 1991. «А family of clostridial and streptococcal ligand-binding proteins with conserved C-terminal repeat sequences». Mol. Microbiol, v. 5, p. 797-803.

382. Wu J.A., Kusuma C., Mond J.J., and Kokai-Kun J.F. 2003. «Lysostaphin Disrapts Staphylococcus aureus and Staphylococcus epidermidis Biofilms on Artificial Surfaces». Antimicrob. agents and Chemother, v. 47, p. 3407-3414.

383. Yalpani M. 1988. «Polysaccharides. Syntheses, Modifications and Structure/Property Relations». Elsevier, 499 p.

384. Yem D.W., Wu H.C. 1976. «Purification and properties of p-D-acetylglucosaminidase from Escherichia coli». J. Bacteriol, v. 125, p. 324-331.

385. Yokogawa K., Kawata S., Yoshimura Y. 1973. «Lytic enzyme from Streptomyces globisporus 1829». Agr. Biol. Chem, v. 37, p. 799-808.

386. Yokogawa К., Kawata S., Takemura Т., Yoshimura Y. 1975. «Purification and properties of lytic enzymes from Streptomyces globisporus 1829». Agr. Biol. Chem., v. 39, p. 1533-1543.

387. Yoshimoto Т., Tsuru D. 1972. «Studies on bacteriolytic enzymes. II. Purification and some properties of two types of staphylolytic enzymes from Streptomyces griseus». J. Biochem., v. 72, p. 379-390.

388. Yoshino S., Ogata S., Hayashida S. 1982. «Some properties of autolysins of Clostridium saccharoperbutylacetonicum». Agr. Biol. Chem., v. 46, p. 1243-1248.

389. Yoshio A., Tokuji N., Koji N., Eiji I. 1972. «Occurrence of N-nonsubstituted glucosamine residues in peptidoglycan of lysozymeresistant cell walls from Bacillus cereus». J. Biol. Chem., v. 247, p. 6312-6322.

390. Zheng, L., W.P. Donovan, P.C. Fitz-James, and R. Losick. 1988. «Gene encoding a morphogenic protein required in the assembly of the outer coat of the Bacillus subtilis endospore». Genes Dev., v. 2, p. 1047-1054.

391. Zheng, L., and R. Losick. 1990. «Cascade regulation of spore coat gene expression in Bacillus subtilis». J. Mol. Biol., v. 212, p. 645-660.

392. Выражаю искреннюю благодарность моим научным руководителям: чл,-корр. РАН, профессору Кулаеву Игорю Степановичу и в.н.с, к.б.н. Степной Ольге Андреевне за постоянное внимание, руководство и помощь в работе, обсуждение результатов, человеческое участие.