Антиоксидантная система семенников крыс при физических нагрузках разной интенсивности

Чигринский, Евгений Александрович

Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему
Антиоксидантная система семенников крыс при физических нагрузках разной интенсивности
ВАК РФ 03.01.04, Биохимия

Автореферат диссертации по теме "Антиоксидантная система семенников крыс при физических нагрузках разной интенсивности"

904613154

стщ,

Чигринский Евгений Александрович

АНТИОКСИДАНТНАЯ СИСТЕМА СЕМЕННИКОВ КРЫС ПРИ ФИЗИЧЕСКИХ НАГРУЗКАХ РАЗНОЙ ИНТЕНСИВНОСТИ

03.01.04 - биохимия

АВТОРЕФЕРАТ диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук

1 8 НОЯ 2010

Омск-2010

004613154

Работа выполнена в Федеральном государственном образовательном учреждении высшего профессионального образования «Омский государственный аграрный университет»

Научный руководитель

доктор медицинских наук, профессор Конвай Владимир Дмитриевич

Официальные оппоненты: доктор медицинских наук

Меныцикова Елена Брониславовна

доктор биологических наук Усынин Иван Федорович

Ведущая организация Федеральное государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Сибирский государственный университет физической культуры и спорта»

диссертационного совета Д UU1.UJ4.U1 при Учреждении Российской академии медицинских наук Научно-исследовательском институте биохимии Сибирского отделения РАМН (630117, г. Новосибирск, ул. Тимакова, 2)

С диссертацией можно ознакомиться в библиотеке Учреждения Российской академии медицинских наук Научно-исследовательского института биохимии Сибирского отделения РАМН

Защита состоится

часов на заседании

Автореферат разослан

Ученый секретарь диссертационного совета, кандидат биологических наук

Русских Г.С.

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

Актуальность работы. Чрезмерные физические нагрузки (ЧФН), превышающие адаптационные возможности организма и приводящие к их истощению нередко встречаются в практике физической культуры, спорта, в военном деле, на тяжелом производстве (Антонов, 2009; Корнякова и др., 2009; Роженцов, Полевщиков, 2006; Kavazis et al., 2004; Schuback, Essen-Gustavsson, 2000; Sewani-Rusike et al., 2000). ЧФН приводят к снижению спортивных результатов, производительности труда, появлению переутомления, развитию предпатологических состояний в различных системах организма (Бровкина и др., 2008; Moir et al., 2010; Podhorska-Okolow et al., 2006; Somani, Husain 1996), в том числе органах репродуктивной системы (Aitken, Roman, 2008; Aksoy et al., 2006; Hackney et al., 2005; Manna et al., 2004).

Негативное их воздействие на организм связывают со многими факторами. В литературе имеются разрозненные сведения об изменении уровня ряда биохимических показателей при этом состоянии. Данные об увеличении в крови концентрации лактата при физических нагрузках высокой интенсивности приведены в работах (Гришина и др., 2008; Дементьева, 2003; Мохан и др., 2001; Cochran et al., 2010; Goto, 2009; Lucia et al., 2001; Mori et al., 1999), p-оксибутирата - (Макарова, Холявко, 2006; Теркотг и др., 1998), мочевины -(Макарова, Холявко, 2006; Kraemer et al., 2009; Lima, 2001), креатинина и триглицеридов - (Давыдович, 2009). В исследованиях (Hellstein 2004 et al.; Tullson et al., 1996) отмечено возрастание в крови спортсменов гипоксантина и мочевой кислоты после интенсивной физической нагрузки. Уровень урикемии не возвращался к норме даже 10 часов спустя (Hellstein et al., 2004).

Воздействие на организм ЧФН сопровождается нарушением инкреторной функции семенников, о чем свидетельствует уменьшение в крови концентрации тестостерона (Cormack et al., 2008; Grandys et al., 2009; Hackey et al., 2003; Hu et al., 2008; Jankowska et al., 2009; Lucia et al., 2001). Недостаточная выработка последнего приводит к нарушению сперматогенеза (Aitken, Roman, 2008; Mingoti et al., 2003). Однако до сих пор нет ясного понимания механизмов метаболических нарушений, происходящих в этих условиях как в целостном организме, так и в семенниках (Hackney et al., 2005; Lane et al., 2010). Эти механизмы могут быть связаны с острым нарушением метаболизма пуринов (ОНМП), описанным впервые на модели клинической смерти и реанимации (Киреев, Конвай, 1976). В дальнейшем было установлено, что ОНМП является типовым патологическим процессом, развивающимся при различных гипоксических состояниях (Золин, 2001; Конвай, Золин, 2003; Конвай, 2009). Суть ОНМП заключается в усилении катаболизма аденозинтрифосфата до гипоксантина и дальнейшего его окисления до мочевой кислоты. Этот процесс сопряжен с усиленной генерацией ксантиноксидазой активированных кислородных метаболитов (АКМ), истощающих антиоксидантную систему (АОС) и приводящих к чрезмерной липопероксидации мембранных структур в различных органах (Конвай, Золин, 2003). Не исключено, что ОНМП и

перекисное окисление липидов (ПОЛ), индуцированное им, является пусковым фактором в нарушении эндокринной функции семенников при ЧФН. Поскольку АКМ и продукты ПОЛ обезвреживаются антиоксидантной системой, актуальным является изучение ее функционирования в семенниках при ЧФН.

В научной литературе недостаточно данных об ОНМП, сопряженных с ним свободнорадикальных процессах и антиоксидантной защите семенников, а также их влиянии на инкрецию тестостерона в условиях ЧФН.

Цель работы: охарактеризовать антиоксидантную систему семенников крыс при физических нагрузках разной интенсивности и выявить ее взаимосвязь с окислительными процессами и инкрецией тестостерона. Задачи исследования:

1. Изучить состояние антиоксидантной защиты семенников и инкреции ими тестостерона в условиях физических нагрузок разной интенсивности.

2. Установить взаимосвязь между показателями, характеризующими состояние окислительных, антиокислительных процессов и инкрецию тестостерона в крови и семенниках, при чрезмерных физических нагрузках.

3. Оценить окислительные процессы, антиоксидантную защиту и инкреторную функцию семенников крыс, подвергшихся чрезмерным физическим нагрузкам на фоне введения рибозы.

4. Изучить изменение активности процессов перекисного окисления липидов, состояние антиоксидантной защиты и эндокринной функции семенников в условиях чрезмерных физических нагрузок при введении в организм крыс селенита натрия.

фосфатдегидрогеназы, а также к уменьшению секреции тестостерона данными органами. Впервые установлено, что экзогенная рибоза обладает гонадопротекторным эффектом в условиях ЧФН. Благодаря введению данного углевода в организм усиливается реутилизация пуриновых мононуклеотидов, улучшается работа пентозного цикла семенников, снижается интенсивность ПОЛ и нормализуется секреция половых гормонов. Установлено, что введение селенита натрия при ЧФН способствует улучшению работы АОС семенников, нормализации окислительных процессов и эндокринной функции данных органов.

Практическая значимость работы. Данные об изменении биохимических показателей в крови и семенниках крыс и корреляции между ними, изложенные в диссертации, могут послужить основой при разработке биохимических тестов для оценки состояния репродуктивной системы у человека и животных, находящихся в условиях ЧФН. Данные о влиянии рибозы и селенита натрия на функционирование семенников в условиях ЧФН могут быть использованы для разработки методов лечения тестикулярной

недостаточности у человека и животных, подвергающихся физическим нагрузкам высокой интенсивности.

Положения, выносимые на защиту:

1. Чрезмерные физические нагрузки приводят к повышению интенсивности в семенниках крыс свободнорадикальных процессов, угнетению антиоксидантной системы и уменьшению инкреции тестостерона данными органами.

2. Введение рибозы крысам при чрезмерных физических нагрузках снижает интенсивность катаболизма пуринов и свободнорадикальных процессов в семенниках, повышает антиоксидантную защиту и инкрецию тестостерона.

3. Введение селенита натрия крысам, подвергшимся чрезмерным физическим нагрузкам, снижает интенсивность перекисного окисления липидов в семенниках, повышает эффективность антиоксидантной защиты, сохраняет их эндокринную функцию.

Апробация работы. Основные материалы диссертации доложены и представлены на 12-й и 13-й всероссийской научно-практической конференции молодых ученых «Проблемы совершенствования физической культуры, спорта и олимпизма» (Омск, 2007, 2008), международном форуме по проблемам науки, техники и образования «III тысячелетие - новый мир» (Москва, 2009), 2-й международной дистанционной научной конференции и конкурсе проектов «Инновации в медицине» (Курск, 2009), межрегиональной научно-практической конференции «Инновационные технологии диагностики и лечения в здравоохранении» (Омск, 2009), 14-й, 15-й и 16-й конференциях профессорско-преподавательского состава и аспирантов Омского государственного аграрного университета (Омск, 2008, 2009, 2010).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 12 научных работ, в том числе 2 в журналах, рекомендованных ВАК Министерства образования и науки РФ. Получено свидетельство ФГУП «ВНТИЦ» на интеллектуальный продукт № 73200800072 «Величина груза и объем нагрузки при вынужденном плавании крыс как средство моделирования физических нагрузок в биологических исследованиях».

Объем и структура диссертации. Работа изложена на 150 страницах машинописного текста, содержит 19 таблиц и 21 рисунок. Состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов исследования, результатов исследования, обсуждения результатов исследования, выводов и библиографического списка, который включает 328 источников.

СОДЕРЖАНИЕ РАБОТЫ

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

Диссертация является частью научно-исследовательской работы кафедры химии по теме «Роль нарушения метаболизма пуринов в развитии гипоксических повреждений» (№ Гос. регистрации 01.2009.01855), входящей в научно-исследовательскую программу ФГОУ ВПО «Омский государственный аграрный университет».

Характеристика подопытных животных и дизайн исследования

Опыты проводились в течение 2007-2008 гг. на базе Центральной научно-исследовательской лаборатории ГОУ ВПО «Омская государственная медицинская академия». В качестве экспериментальных животных были использованы 85 клинически здоровых аутбредных крыс-самцов. Масса животных составляла 240±20 г. При проведении опытов и эвтаназии животных соблюдались требования Европейской конвенции по защите экспериментальных животных (86/609 ЕЕС).

Рис. 1. Схема исследований

Примечание: И - группа интактных крыс; К - группа контрольных крыс; ОФИ - группа оптимальные физические нагрузки; ЧФН - группа чрезмерные физические нагрузки.

Моделирование физических нагрузок у крыс

Животных делили на шесть групп (рис. 1). Первую группу составили интактные (И) крысы. Вторую - контрольные (К), которые плавали без груза по усредненному времени (3-5 мин), через день, в течение всего эксперимента, длившегося пять недель. Третью - крысы с оптимальным режимом физической нагрузки (ОФН), которые плавали в течение всего эксперимента через день до полного утомления с грузом, равным 10% от массы тела. Плавание в таком режиме обеспечивало максимальную физическую активность у животных без признаков переутомления. Четвертую группу составляли крысы с чрезмерным режимом физической нагрузки (ЧФН), они плавали с тем же грузом до предела, но в течение первых трех недель через день, а последние две - ежедневно, что

приводило к развитию у них переутомления. Во время плавания у всех крыс фиксировалось время активного плавания (ВАП).

Для оценки влияния экзогенных веществ на изучаемые процессы при ЧФН, дополнительно были сформированы две группы животных. Крысы этих групп плавали по схеме ЧФН, но отличались от них тем, что на последней неделе эксперимента, ежедневно, получали препараты. Одной группе вводили D-(-)-рибозу фирмы «SciFit» (США). Углевод растворяли в воде и перорально вводили крысам до, и после плавания в дозе 50 мг/кг массы тела. Другой группе однократно, до плавания, перорально вводили раствор селенита натрия в дозе 30 мкг/кг массы тела.

Проведение биохимических исследований крови и семенников

В цельной крови определялись концентрация глюкозы и лактата. В плазме крови - холестерин, урат, пируват и ß-оксбутират, активность аспартатаминотрансферазы и аланинаминотрансферазы унифицированными методами лабораторной диагностики. В гемолизатах эритроцитов и гомогенатах семенников определялось содержание общего белка при помощи биуретового реактива по стандартной схеме, малонового диальдегида (МДА) по методу С.Н. Селютиной и др. (2000), глутатиона (GSH) по H.A. Костромитикову, Е.А. Суменкову (2005). Активность супероксиддисмутазы (СОД, КФ 1.15.1.1) по Т.В. Сирота (1999); каталазы (КФ 1.11.1.6) по М.А. Королюк и др. (1988); глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (ГбФДГ, КФ 1.1.1.49) по Д.В. Черданцеву (2002). глутатионпероксидазы (ГПО, КФ 1.11.1.9) и глутатионредуктазы (ГР, КФ 1.6.4.2) по С.Н. Власовой и др. (1990). В работе использовались реактивы фирм «Hospitex» (Швейцария, Италия), «Hronolab» (Швейцария), «Human» (Германия), «Randox» (Великобритания), а также центрифуга «С-80» и биохимический анализатор «Screen Master» фирмы «Hospitex» (Швейцария, Италия).

Проведение иммуноферментных и гематологических исследований

В плазме крови определялись концентрация ЛГ, ОТ и CT, а также уровень тестостерона в гомогенатах семенников иммуноферментным методом с использованием наборов реактивов фирм «Вектор-Бест» (Россия), «INC DSL» (Канада) и комплекта оборудования фирмы «BIO-RAD Laboratories» (Япония). Гематологические исследования проводились на анализаторе-автомате «Excell 22» фирмы «Drew Scientific» (Великобритания).

Статистическая обработка полученных данных

Статистическую обработку проводили с использованием критериев (г) Стьюдента и (U) Манна-Уитни при помощи программы «Statistica 6.0» фирмы «StatSoft Inc.» (США). Результаты представлены как М ± т, где М - среднее арифметическое, т - ошибка среднего. Измерение связи между переменными проводили при помощи корреляционного анализа по Спирмену (г,).

РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

Работоспособность крыс при оптимальных и чрезмерных физических нагрузках

В течение первой недели опыта время активного плавания (ВАП) в группах ОФН и ЧФН составляло 3,83±0,37 и 4,06±0,65 мин., соответственно. В течение второй и третьей недель этот показатель возрастал как в группе ОФН, так и в группе ЧФН (рис. 2).

Рис. 2. Динамика времени активного плавания (мин.) крыс с оптимальным (ОФН) и чрезмерным (ЧФН) режимом физической нагрузки на протяжении пяти недель эксперимента.

На четвертой неделе эксперимента значение этого показателя кардинально отличается. Так, если в группе ОФН он продолжает расти и составляет 6,76±0,71 мин, то в группе ЧФН он составляет 4,30±0,49 мин. Происходит это в результате того, что крысы группы ОФН продолжали плавать в том же режиме, что и первые три недели эксперимента, а крысы из группы ЧФН перешли на режим ежедневного плавания. Как известно, увеличение частоты тренировок приводит к переутомлению (Первушин, Бакуменко, 2009). Продолжение тренировок в группе ЧФН в таком же режиме в течение пятой недели опыта приводит к еще большему снижению ВАП. Крысы этой группы плавают в среднем только 3,19±0,30 мин., тогда как крысы из группы ОФН - 7,15±1,09 мин.

Таким образом, крысы группы ОФН на протяжение всего опыта увеличивали ВАП, что свидетельствует об адекватном соотношении между частотой тренировок и длительностью периода восстановления. В группе же ЧФН, при переходе к учащенному режиму тренировок (на четвертой неделе опыта), наблюдается снижение ВАП, что свидетельствует о снижении работоспособности и развитии переутомления.

Состояние окислительных процессов у крыс при разных режимах физической нагрузки

Крысы группы ОФН по биохимическим показателям крови мало отличаются от интактных и контрольных крыс. Однако у них отмечается увеличение концентрации молочной кислоты на 20% (Р=0,029) относительно интактных крыс (табл. 1). Поскольку лактат достаточно эффективно реутилизируется гепатоцитами и энтероцитами в углеводы, резкое закисление тканей и сопутствующий ему усиленный катаболизм пуринов не развивается.

ЧФН ведут к значительному увеличению в крови уровня пирувата (на 36 (Р=0,002), 23 (Р=0,001) и 19% (Р=0,036) больше чем аналогичный показатель

крыс групп И, К и ОФН, соответственно) и лактата (на 82 (Р<0,001), 65 (Р<0,001) и 52% (Р<0,001), по сравнению с группами И, К и ОФН, соответственно) (табл. 1). Концентрация гемоглобина снижается с 156±5 г/л в крови контрольных крыс до 134±6 г/л в крови животных группы ЧФН (Р=0,009). Результатом этого становится недостаточное обеспечение тканей кислородом и интенсификация анаэробного гликолиза, приводящего к снижению уровня глюкозы в крови крыс группы ЧФН на 16 (Р=0,006) и 14% (Р=0,027) относительно групп И и К, соответственно.

Таблица 1

Изменение показателей, характеризующих окислительные процессы в крови крыс при

оптимальных и чрезмерных физических нагрузках, (М±т; п=10)

Группа Глюкоза, ммоль/л Пируват, мколь/л Лактат, ммоль/л Р-оксибутират, мкмоль/л Урат, мкмоль/л

И 7,53 ± 0,27 273 ± 22 5,95 ± 0,23 83 ±14 77,2 ± 5,6

К 7,36 ±0,31 302+ 15 6,53 ±0,21 86 ±9 80,1 ±5,3

ОФН 7,Н ±0,33 311 ± 16 7,12 ±0,27 и 101 ±8 94,8 ± 9,3

ЧФН 6,34 ± 0,29 и, к 371 ± 10 и, к, о 10,8 ±0,43 и, к, о 139 ±17 и, к. о 131 ±5,9 и, к, о

Примечание: (здесь и в табл. 2, 3 и 5) И - группа интакпшх крыс; К - группа контрольных крыс; ОФН - группа оптимальные физические нагрузки; ЧФН - группа чрезмерные физические нагрузки; и - различия статистически значимы с группой И; к - с группой К, о -с группой ОФН.

Одним из последствий развившегося при ЧФН дефицита углеводов является увеличение в крови р-оксибутирата (на 68 (Р=0,041), 62 (Р=0,021) и 38% (Р=0,028) относительно аналогичного показателя у крыс групп И, К и ОФН, соответственно). Последствием его является развитие в тканях кетоацидоза, способствующего, наряду с лактоацидозом, усиленному катаболизму пуриновых мононуклеотидов до урата. Концентрация его в крови крыс группы ЧФН увеличивается на 70 (Р<0,001), 64 (Р<0,001) и 38% (Р=0,003) относительно данного показателя у крыс групп И, К и ОФН, соответственно. Интенсивное образование урата в этих условиях может быть обусловлено активацией ксантиноксидазы, продуцирующей АКМ (рис. 4).

Таким образом, в организме крыс при ЧФН развивается гипоксия, сопровождающаяся дефицитом углеводов, усилением анаэробных процессов и Р-окисления жирных кислот. Развивающийся в этих условиях лакто- и кетоацидоз усиливают катаболизм пуриновых мононуклеотидов до урата.

Антиоксидантная защита эритроцитов при разных режимах физической нагрузки

Активация свободнорадикальных процессов при ЧФН сопровождается накоплением в крови МДА и снижением уровня вБИ. Содержание МДА в эритроцитах крыс группы ЧФН на 38 (Р<0,001), 28 (Р=0,005) и 27% (Р=0,007) больше относительно аналогичного показателя у крыс групп И, К и ОФН, соответственно, а содержание вБН - на 36 (Р<0,001), 30 (Р=0,008) и 26% (Р=0,031). Последствия усиленного катаболизма пуринов и сопряженного с ним ПОЛ в организме крыс группы ЧФН, усугубляются низкой активностью

ферментов АОС и пентозного цикла. Так, активность СОД в эритроцитах крыс группы ЧФН на 45, 40 и 41% (Р<0,001 во всех случаях), а активность ГПО на 31, 29 и 25% (Р<0,001 во всех случаях) ниже аналогичных показателей в группах И, К и ОФН, соответственно. Интенсивность пентозного цикла оценивалась нами по активности его ключевого фермента - Г6ФДГ. В группе ЧФН она на 52 (Р=0,040), 64 (Р<0,001) и 49% <Р=0,006) ниже, в сравнении с аналогичным показателем в группах И, К и ОФН (табл. 2).

Таблица 2

Изменение показателей, характеризующих перекисное окисление липидов и антиокси-

дантную защиту в эритроцитах при разных режимах физической нагрузки, (М±т; п=15)

Группа ГПО, нмолъ/'мг белка GSH, нмоль/мг белка сод, Ед./мг белка ГПО, МЕ/мг белка Г6ФДГ, мМЕ/мг белка

И 2,37 ±0,12 11,5 ±0,72 11,78 ±0,53 3,08 ±0,16 5,56 ± 1,12

К 2,56 ± 0,18 10,4 ±0,51 10,73 ±0,87 2,96 ±0,15 ^ 6,52 ± 1,05

ОФН 2.58 ±0,17 9,85 ± 0,65 9,33 ± 0,38 2.81 ±0,12 5,28 ± 0,67

ЧФН 3,27 ¿0,15 и, К, О 7,32 ± 0,67 и, к, о 6,44 ±0,37 и, к, о 2,11 ±0,12 и, К, 0 2,69 ±0,54 11. к, о

Примечание: МДА - малоновый диальдегид; 05Я - глутатион; СОД - супероксиддисмутаза; ГПО - глутатионпероксидаза; Г6ФДГ-птюкозо-6-фосфатдегидрогеназа.

Таким образом, в эритроцитах крыс при ЧФН наблюдается интенсификация ПОЛ на фоне снижения уровня СБН и торможения ферментов антиоксидантной системы и пентозного цикла.

Состояние антиоксидантной защиты в семенниках крыс подверженных оптимальным и чрезмерным физическим нагрузкам

Сочетанное развитие лакто- и кетоацидоза приводит к усиленному катаболизму пуриновых мононуклеотидов до мочевой кислоты. Содержание последней в семенниках у крыс группы ЧФН превышает аналогичный показатель у животных группы И, К и ОФН, соответственно, на 30 (Р=0,002), 36 (Р-0,008) и 38% (Р=0,035) (рис. 3).

К ОФН Группа

5 1

□ МДА

□ GSH

К ОФН Группа

Рис. 3. Уровень мочевой кислоты (А), малонового диальдегида и глутатнона (Б) в семенниках при оптимальных и чрезмерных физических нагрузках, (Mim; п-10). Примечание: И - интактные крысы: К - контрольные крысы; ОФН - животные с оптимальными физическими нагрузками; ЧФН - с чрезмерными физическими нагрузками; МДА - малоновый диальдегид; GSH - глутатион.

Рис. 4. Схема влияния окислительных процессов на антноксндантную систему семенников

Примечание: Р5Ф - рибозо-5-фосфат; ПОЛ - пергкисное окисление липидов; ПОБ -перекисное окисление белков; С5Н- глутатион.

Помимо усиленного катаболизма пуринов, накопление урата может быть обусловлено снижением выработки в реакциях пентозного цикла Р5Ф. Последний необходим для реутилизации гипоксантина через гипоксантин-гуанинфосфорибозилтрансферазную реакцию (Г-ГФТФ) (СаппЫ й а!., 2010;

СарреШ й а1., 2008; КиЬо е1 а1., 2009). О торможении пентозного цикла в семенниках крыс группы ЧФН свидетельствует снижение активности Г6ФДГ на 44 (Р=0,001) и 43% (Р<0,001), по сравнению с аналогичным показателем, у интактных и контрольных крыс, соответственно (табл. 3). Снижение активности этого фермента может также привести к уменьшению генерации НАДФН, что способно оказать негативное влияние как на функционирование АОС, так и синтез стероидных гормонов в семенниках, о чем пойдет речь ниже.

Таблица 3

Активность ферментов антиоксидангаой защиты в семенниках при оптимальных ____и чрезмерных физических нагрузках,(М±т; п=10)__

Группа сод Ед./мг белка Катал аза, Ед./мг белка ГПО, МЕ/мг белка ГР, МЕ/мг белка Г6ФДГ, м МЕ/мг белка

И 28,7 ±3,2 69,7 ±4,1 326 ±34 99,3 ± 7,6 12,6 ±1,5

К 30,8 ±3,1 65,3 ± 3,8 337 ±24 93,3 ± 3,5 12.3 ±0,9

ОФН 27,6 ±3,1 71,1 ±5,2 293 ±31 89.0 ± 6.7 10,0 ± 1,3

ЧФН 19,4 ±2,1 и, к. о 47,8 ± 4,2 и, к, о 181 ± 21 и. к, о 64,3 ±6,1 и, к, о 7,1 ± 1,0 и. к

Примечание: СОД - супероксиддисмутаза; ГПО - глутатионпероксидаза; ГР -глутатионредукгаза; Г6ФДГ- глкжозо-6-фосфатдегидрогеназа.

Одним из факторов, способствующих нарушению метаболизма пуринов в семенниках при ЧФН, является, по всей видимости, конверсия ксантиндегидрогеназы в ксантиноксидазу. Определенный вклад в данный процесс вносит окисление SH-групп, входящих в состав этого энзима. В норме они защищаются сульфгидрильными протекторами, в том числе GSH (Gelain et al., 2005; Zhang et al., 1998). Содержание последнего в семенниках крыс группы ЧФН снижается, по сравнению с аналогичными показателями у животных групп И, К, ОФН, соответственно на 47 (Р<0,001), 42 (Р<0,001) и 39% (Р=0,023), что благоприятствует конверсии ксантиндегирогеназы в ксантиноксидазу. Об интенсификации этого процесса свидетельствует увеличение содержания МДА в семенниках крыс группы ЧФН (на 96 (Р<0,001), 73 (Р<0,001) и 45% (Р=0,005), относительно аналогичного показателя у крыс групп И, К и ОФН, соответственно). Это увеличение коррелирует с накоплением урата в семенниках (rs=0,736; Р=0,027).

Важную роль в усилении липопероксидации мембранных структур семенников при ЧФН вносит снижение в них активности СОД на 32 (Р=0,032), 37 (Р=0,004) и 30% (Р=0,013) и каталазы на 31 (Р=0,006), 27 (Р=0,005) и 33% (Р=0,008), по сравнению с аналогичными показателями у крыс групп И, К и ОФН, соответственно. Вследствие этого, количество неинактивированных АКМ возрастает. Они взаимодействуют друг с другом образуя гидроксильные радикалы (Кольтовер, 2000; Лущак, 2007).

Активность ГПО в семенниках крыс группы ЧФН также снижается, по сравнению с группами И, К и ОФН, соответственно, на 45 (Р=0,009), 46 (Р<0,001) и 38% (Р=0,002), активность ГР - соответственно, на 35 (Р-0,004), 31 (Р<0,001) и 28% (Р=0,037) (табл. 3). Данное явление может быть обусловлено несколькими факторами. Во-первых, для функционирования этих энзимов

необходимо достаточное количество ОБН и НАДФН. Выше нами описаны условия, при которых нарушаются процессы регенерации данных соединений из ОББв и НАДФ+. Во-вторых, молекулы ферментов, в частности, их активные центры могут быть «атакованы» АКМ и продуктами ПОЛ. В-третьих, дефицитом селена, развивающимся во время ЧФН (Вировец, 2009).

Таким образом, в семенниках крыс при ЧФН наблюдается усиление распада пуриновых мононуклеотидов до мочевой кислоты, накопление продуктов ПОЛ, на фоне снижения активности ферментов АОС и торможения реакций пентозного цикла.

Взаимосвязь показателей характеризующих состояние антиоксидантной системы в крови и семенниках при чрезмерных физических нагрузках

Полученные данные свидетельствуют о том, что изучаемые показатели, характеризующие окислительные и антиокислительные процессы имеют тесную взаимосвязь. Так, уровень мочевой кислоты в плазме крови имеет наибольший коэффициент корреляции с активностью Г6ФДГ (г3=-0,622; Р=0,039) и с содержанием йБН (г3=-0,531; Р=0,022). Меньшую, но таюке достаточно высокую с содержанием МДА (г5=0,402; Р=0,017) и активностью ГПО (г5=-0,337; Р=0,009). Содержание МДА в эритроцитах имеет высокую отрицательную корреляцию с содержанием в них вБН (г5=-0,632; Р=0,004), активностью ГПО (г5=-0,490; Р=0,024) и активностью Г6ФДГ (г3=-0,375; Р=0,031).

Таблица 4

Коэффициенты корреляции (г5) между биохимическими показателями в крови

и семенниках у крыс при чрезмерных физических нагрузках

Показатель Семенники

Урат МДА ГПО Г6ФДГ

Урат (плазмы крови) 0,604 0,491 -0,526 -0,370 -0,527

МДА 0,526 -0,607 -0,328 0,228

о. л ¡- н оэн 0,494 0,315 0,501

& а т ГПО 0,369 0.264

Г6ФДГ 0,489

Примечание: МДА - малоновый диальдегид; - глутатион; ГПО - глутатнонперксидаза; Г6ФДГ- глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа.

Содержание урата в семенниках крыс группы ЧФН имеет высокую корреляцию с уровнем МДА (г3=0,736; Р=0,027). Высокую, но отрицательную корреляцию с уровнем СЭН (г5=-0,567; Р=0,002), активностью ГПО (п=-0,321; Р=0,033) и активностью Г6ФДГ (г;=-0,587; Р=0,041). Содержание МДА в семенниках имеет также высокую отрицательную корреляцию с содержанием а них вЗН (г5=-0,536; Р=0,002), активностью ГПО (г5=-0,445; Р=0,029) и не высокую корреляцию с активностью Г6ФДГ (г$=-0,282; Р=0,021).

Наибольший интерес с точки зрения оценки состояния репродуктивной системы при ЧФН имеет корреляция между изучаемыми показателями в крови

и семенниках (табл. 4). Концентрация урата в плазме крови тесно коррелирует с содержанием этого метаболита в семенниках (г5=0,604; Р=0,006). Отмечена также высокая связь между уратом плазмы крови и МДА семенников (г5=0,491; Р=0,043), вБИ (г5=-0,526; Р-0,035), активностью ГПО (г5= -0,370; Р=0,039) и Г6ФДГ (г5=-0,527; Р=0,045). Коэффициент корреляции в паре МДА эритроцитов - МДА семенников составляет г5= 0,526 (Р=0,037), в паре ОБИ эритроцитов -СБН семенников г5= 0,494 (Р=0,006), в паре ГПО эритроцитов - ГПО семенников г5= 0,369 (Р=0,029).

Кроме того, были рассчитаны коэффициенты корреляции между концентрацией общего тестостерона в плазме крови и уровнем этого гормона в семенниках крыс группы ЧФН (п=0,673; Р=0,006). В паре мочевая кислота плазмы крови - общий тестостерон плазмы 1у=-0,389 (Р=0,038), а в паре мочевая кислота - тестостерон семенников - г5=-0,374 (Р=0,025), что подтверждает предположение о взаимосвязи метаболизма пуринов и биосинтеза половых гормонов в семенниках.

Таким образом, установлена тесная взаимосвязь между основными изучаемыми показателями, характеризующими ПОЛ, АОС и инкрецию тестостерона в крови и семенниках.

Состояние инкреторной функции семенников при разных режимах физической нагрузки

Как видно из представленных в табл. 5 данных, содержание тестостерона в семенниках крыс группы ЧФН снижено на 62 (Рц<0,001), 55 (Ри=0,036) и 41% (Ри=0,021), по сравнению с уровнем этого показателя у крыс групп И, К и ОФН, соответственно, что свидетельствует о нарушении его биосинтеза. Это выражается также в уменьшении концентрации ОТ в плазме крови у животных группы ЧФН снижена на 54 (Ри=0,042), 45 (Рц=0,033) и 52% (Ри=0,004), по сравнению, с аналогичным показателем у крыс групп И, К, ОФН, соответственно. При этом в плазме крови животных группы ЧФН снижено также содержание СТ, соответственно, на 47 (Ри=0,018), 31 (Рц—0,020) и 33% (Ри=0,041) относительно групп И, К и ОФН. Это явление не связано с развившимся в организме дефицитом субстрата биосинтеза данного гормона -холестерина. Содержание последнего в крови крыс группы ЧФН сопоставимо с контролем (табл. 5).

Таблица 5

Изменен не концентрации холестерина и половых гормонов в плазме крови крыс при

оптимальных и чрезмерных шзических нагрузках, (М±т; п=10-15)

Группа ХС, ммолъ/л ЛГ, мМЕ/л ОТ, нмоль/л СТ, пмоль/л Т (с), пмоль/мг белка

И 1,16 ±0,07 383 ±86 16,5 ± 3.4 76,9 ±11,9 16,8 ±2,1

К 1,12 ±0,05 457 ±81 13,8 ±2,1 59,8 ± 6,4 14,2 ±3,1

ОФН 1,36 ±0.06 и. к 526 ±76 15,8 ± 1,8 61,2 ± 5.1 10,8 ± 1,4 и

ЧФН 1,23 ±0,05 739 ± 97 и, к 7,6 ±2,12 и, к, о 41,1 ±5,7 и, К. О 6.4 ± 1,1 и, к, о

Примечание: ХС - холестерин; ЛГ- лтотеинюнрующпи гормон; ОТ-общий тестостерон; СТ - свободный тестостерон, Т(с) - тестостерон в семенниках.

ЛГ стимулирует образование прегненолона из холестерина. В крови крыс группы ЧФН не только не отмечается снижение концентрации этого гормона, но даже выражено его увеличение на 93 (Ри=0,027) и 62% (Ри=0,043) относительно аналогичных показателей у крыс групп И и К соответственно. Данное явление можно рассматривать как ответную реакцию организма на снижение концентрации тестостерона. Следовательно, система гипоталамус-гипофиз-семенники нарушается на уровне семенников. Торможение активности ферментов стероидогенеза связано как с повреждением мембранных структур АКМ, генерируемыми ксантиноксидазой и другими источниками, так и с торможением функции АОС.

Таким образом, ЧФН способствуют торможению эндокринной функции семенников.

Влияние рибозы на работоспособность крыс

Поскольку режимы тренировок у животных первые четыре недели были одинаковыми, то и ВАП у крыс группы ЧФН+Р было сопоставимо со значением этого показателя в группе ЧФН и составляло, с первой по четвертую неделю, соответственно, 4,31 ±0,41, 4,54±0,85, 6,03±0,69 и 4,05±0,53 мин. Однако применение рибозы на пятой неделе опыта позволило увеличить работоспособность крыс, что выражалось в более длительном их плавании относительно группы ЧФН (рис. 5). ВАП у крыс группы ЧФН±Р на пятой неделе составляло 5,68±0,61 мин, что на 78% (Р=0,001) больше, чем в группе ЧФН.

7,00 6,00 5,00 4,00 3,00 2,00 1,00 0,00

чфн»р . -- чфн

2 3 4 неделя

Рис. 5. Динамика времени активного плавания (мин.) крыс с чрезмерным (ЧФН) режимом физической нагрузки и с чрезмерным режимом на фоне введения рибозы (ЧФН+Р) на протяжении пяти недель

эксперимента.

Таким образом, экзогенная рибоза способствует сохранению работоспособности у крыс при чрезмерных физических нагрузках.

Влияние рибозы на окислительные процессы у крыс в условиях чрезмерных физических нагрузок

Концентрация глюкозы в крови крыс группы ЧФН+Р на 27% больше (Р<0,001), а уровень лактата на 35% ниже чем у крыс группы ЧФН (Р<0,001) (табл. 6). Введение рибозы крысам группы ЧФН+Р способствует и снижению интенсивности кетогенеза, что выражается в снижении уровня р-оксибутирата

(на 30% в сравнении с группой ЧФН; Р=0,016). Уменьшение интенсивности этих процессов позволяет снизить степень катаболизма пуриновых мононуклеотидов до урата, что выражается в снижении его уровня у крыс группы ЧФН+Р (на 28% относительно группы ЧФН; Р<0,001).

Таблиц 6

Изменение окислительных процессов у крыс при чрезмерных физических

Группа Глюкоза, ммоль/л Пируват, мколь/л Лактат, ммоль/л Р-оксибутират, мкмоль/л Урат, мкмоль/л

К 7,36 ±0.31 302 ±15 6,53 ± 0.21 86 ±9 80,1 ± 5,3

ЧФН 6,34 ±0,2 9 к 371 ±10* 10,8 ±0,43 к 139±17 к 131 ±5,9 к

ЧФН+Р 8,02 ±0,51 ч 300± 15 ч 7,04 ±0,60 ч 97 ± 10 ч 94,7 ±5,8 ч

Примечание: (здесь и в табл. 7 и 8) К - группа контрольных крыс; ЧФН - группа с чрезмерными физическими нагрузками; ЧФН+Р - группа с чрезмерными физическими нагрузками на фоне введения рибозы; к - различия статистически значимы с группой К; ч - с группой ЧФН.

Таким образом, экзогенная рибоза при ЧФН способствует сохранению уровня глюкозы, предотвращает развитие лакто- и кетоацидоза и сопряженного с ним усиленного катаболизма пуринов.

Состояние антиоксидантной системы в семенниках крыс при чрезмерных физических нагрузках на фоне введения рибозы

Нормализация окислительных процессов у крыс группы ЧФН+Р способствует восстановлению метаболизма в семенниках. Содержание в последних урата на 22% меньше, в сравнении с уровнем этого вещества в гонадах крыс группы ЧФН (Р=0,002). Это можно объяснить вовлечением рибозы в биосинтез Р5Ф, необходимого для реутилизации гипоксантина в аденозинмонофосфат через гипоксантин-гуанинфосфорибозилтрансферазную реакцию. Способствует лучшему образованию Р5Ф и более высокая, чем в группе ЧФН, активность Г6ФДГ в семенниках крыс группы ЧФН+Р (на 59%; Р<0,001).

Таблица 7

Изменение показателей, характеризующих состояние перекисного окисления лшшдов и

антаоксидантной систем семенников крыс при чрезмерных физических нагрузках __на фоне введения рибозы, (М±т; п=10)__

Группа Урат, нмоль/мг белка МДА, нмоль/мг белка ОБН, нмоль/мг белка ГПО, МЕ/мг белка Г6ФДГ, мМЕ/мг белка

К 143 ± 11 10,2 ±0,9 20,1 ± 1,4 337 ±24 12,3 ± 0,9

ЧФН 194 ± 10 к: 17,6 ± 1,2 к 11,7 ± 1,8/с 181 ±21 к 7.1 ± 1,0 к

ЧФН+Р 151 ±8 ч 12,3 ±1,1 ч 17,8 ± 1,9 ч 262 ±24 ч 11,3 ±0,5 ч

Примечание: сокращения МДА, 05//, ГПО, Г6ФДГ как в табл. 4.

Снижение интенсивности катаболизма пуринов способствует замедлению процессов липопероксидации мембранных структур клеток семенников. Подтверждает это уменьшение содержания МДА в семенниках крыс группы

ЧФН+Р (на 30; Р=0,005) и увеличение в них уровня СБН (на 52%; Р=0,040), в сравнении с аналогичными показателями у крыс группы ЧФН. Способствует более высокой инактивации АКМ и продуктов ПОЛ в семенниках крыс группы ЧФН+Р отсутствие торможения активности ферментов АОС. Так например, активность ГПО в семенниках крыс группы ЧФН+Р превышает этот показатель у животных группы ЧФН на 45% (Р=0,034).

Таким образом, рибоза при ЧФН вовлекается в реутилизацию пуринов в семенниках, предотвращая, накопление в них урата. Благодаря этому снижается интенсивность ПОЛ и восстанавливается функция антиоксидантной системы и пентозного цикла.

Влияние экзогенной рибозы на секрецию тестостерона в условиях чрезмерных физических нагрузок

Низкая интенсивность катаболизма пуринов и сопряженных с ним свободнорадикальных процессов у крыс группы ЧФН+Р способствует лучшей инкреции семенниками тестостерона.

Таблица 8

Изменение показателей, характеризующих инкреторную функцию семенников при

Группа Т(с), пмоль/мг белка ОТ, нмоль/л СТ, пмоль/л ЛГ, мМЕ/л

К 14,2 ±3,1 13,8 ± 2,1 59.8 ± 6,4 457 ±81

ЧФН 6,4 ± 1,1 к 7,6 ±2.12 к 41,1 ±5,7 к 739 ±97 к

ЧФН+Р 15,6 ±3,0 ч 14,1 ±2,0 ч 56,2 ±4,2 ч 480 ±12 ч

Примечание: сокращения Т(с), ОТ., СТиЛГкак в табл. 5.

Содержание последнего в гонадах крыс группы ЧФН+Р на 145% превышает аналогичный показатель у животных группы ЧФН (Ри=0,004) (табл. 8). Концентрация ОТ в плазме крови крыс первой из названных групп выше на 86 (Ри=0,027), а СТ на 37% (Ри=0,016) выше, чем в группе ЧФН. Они сопоставимы с аналогичными показателями у контрольных крыс. Достаточно эффективная инкрсция тестостерона семенниками крыс группы ЧФН+Р предотвращает увеличение выработки ЛГ клетками передней доли гипофиза. Его концентрация в плазме крови крыс группы ЧФН снижается, по сравнению с аналогичным параметром у крыс группы ЧФН на 35% (Ри=0,025).

Таким образом, снижение свободнорадикальных процессов, поддержание функции антиоксидантной системы и пентозного цикла после введения рибозы, способствует восстановлению инкреции тестостерона.

Влияние селенита натрия на работоспособность крыс

Режимы тренировок у животных групп ЧФН и ЧФН+С первые четыре недели были одинаковыми, как следствие этого - ВАП у крыс этих групп сопоставимо (рис. 6). Величина этого показателя с первой по четвертую недели составляла, соответственно, 3,62±0,45, 4,82±0,49, 5,44+0,86 и 4,59±0,35 мин. Применение селенита натрия на пятой неделе эксперимента способствует увеличению ВАП на 63% (Р=0,034) относительно группы ЧФН и составляет 5,21±0,84 мин.

НЕДЕЛЯ

Рис. 6. Время активного плавания (мин.) крыс с чрезмерным режимом физической нагрузки (ЧФН) и с чрезмерным режимом на фоне введении селенита натрия (ЧФН+С) на протяжении пяти недель эксперимента.

Таким образом, введение селенита натрия крысам, подвергшимся ЧФН, приводит к увеличению у них работоспособности.

Влияние селенита натрия на окислительные процессы у крыс в условиях чрезмерных физических нагрузок

Концентрация глюкозы в крови крыс группы ЧФН+С на 37% выше (Р<0,001), а лактата - на 31% ниже (Р<0,001), в сравнении с аналогичными показателями в группе ЧФН. Концентрация пирувата в плазме крови крыс первой из названных группы близка к контролю и на 14% ниже (Р<0,001), чем в группе ЧФН. Однако, уровень р-оксибутират в крови крыс группы ЧФН+С хоть и ниже, чем у животных группы ЧФН, но все же превышает контрольный уровень (табл. 9). Это свидетельствует об усиленном использовании в качестве источника энергии свободных жирных кислот.

Таблица 9

Изменение показателей, характеризующих окислительные процессы в крови крыс прн чрезмерных физических нагрузках на фоне введения селешгга натрия, (М±т: п=10)

Группа Глюкоза, ммоль/л Пнруват, мколь/л Лактат, ммоль/л р-оксибутират, мкмоль/л Урат, мкмоль/л

К 7,36 ±0.31 302± 15 6,53 ±0,21 86 ±9 80,1 ±5.3

ЧФН 6,34 ±0,29 к 371±10 к 10,8 ±0,43 а- 139±17 к 131 ±5,9

ЧФН+С 8,66 ±0.24 ч 319± 14 ч 7,48 ±0,55 ч 120 ± 11 108 ± 6,5 ч

Примечание: (здесь и в табл. 10 и 11) К - группа контрольных крыс; ЧФН - группа с чрезмерными физическими нагрузками; ЧФН+С - с чрезмерными нагрузками на фоне введения селенита натрия к - различия статистически значимы с контрольной группой, ч - с группой ЧФН.

Вследствие снижения уровня лактата и Р-оксибутирата в тканях снижается степень ацидоза и сопутствующего ему усиленного катаболизма пуриновых мононуклеотидов. Это выражается в меньшей, чем у крыс группы ЧФН, концентрации урата в плазме крови крыс группы ЧФН+С (на 18%; Р=0,019). Тем не менее, она на 35% превышает контрольный уровень (Р=0,006). Это можно объяснить тем, что состояние ацидоза у крыс группы ЧФН+С все-таки не значительно, но выражено.

Таким образом, селенит натрия при ЧФН способствует в большей степени снижению лакто- и в меньшей - кетоацидоза. Тем не менее, это, наряду с

восстановлением уровня гликемии, способствует замедлению распада пуриновых мононуклеотидов до мочевой кислоты.

Влияние селенита натрия на антиоксидантную систему семенников крыс при чрезмерных физических нагрузках

Введение крысам селенита натрия приводит к сглаживанию метаболических нарушений в семенниках. Содержание мочевой кислоты в семенниках крыс группы ЧФН+С на 18% ниже относительно уровня этого показателя у животных группы ЧФН (Р=0,048). Данное явление можно связать с лучшим обеспечением организма крыс первой из названных групп углеводами. Это способствует более эффективной генерации в реакциях пентозного цикла Р5Ф. Благоприятствует этому процессу также то, что введенный селенит натрия предотвращает снижение в семенниках активности Г6ФДГ. Она на 125% выше аналогичного показателя у крыс группы ЧФН (Р=0,002). Все это способствует как генерации НАДФН, так и реутилизации гипоксантина.

Таблица 10

Изменение антиоксидантной систем семенников крыс при чрезмерных физических нагрузках на фоне введения селенита натрия, (М±т; п=10)_

Группа Урат, нмоль/мг белка МДА, нмоль/мг белка йБН, нмоль/мг белка ГПО, МЕ/мг белка Г6ФДГ, мМЕ/мг белка

К 143± 11 10,2 ±0.9 20,1 ± 1,4 337 ± 24 12,3 ± 0,9

ЧФН 194 ± 10 л: 17,6 ± 1,2 к 11,7 ± 1,8 к 181 ±21 к 7,1 ± 1,0 к

ЧФН+С 160± 12 ч 14,1 ± 1,0 ч 18,1 + 2,1 ч 302 ±34 ч 16,0 ±2,0 ч

Примечание: сокращения МДА, йЗН, ГПО, Г6ФДГ как в табл. 4.

Существенный вклад в эффект селенита натрия играет и стимуляция этим соединением биосинтеза селенопротеинов. Одним из важных селенопротеинов в семенниках является ГПО (Во^аш, Ри§Нз1, 2008; 1та1 е1 а1., 2009; КепШоск, СпгоШ, 2008). Активность последнего в семенниках крыс группы ЧФН+С превышает аналогичный показатель у животных из группы ЧФН (на 67%; Р=0,007). Увеличение активности ГПО в семенниках крыс группы ЧФН+С способствует снижению МДА в гонадах данных животных (на 20%; Р=0,021). Содержание вБН в семенниках крыс группы ЧФН+С при этом превышает аналогичный показатель у крыс группы ЧФН на 55% (Р=0,018).

Таким образом, селенит натрия при ЧФН нормализует в семенниках свободнорадикальные процессы, функцию антиоксидантной системы и пентозофосфатного пути окисления глюкозы.

Влияние селенита натрия на инкрешио тестостерона в условиях чрезмерных физических нагрузок

Содержание тестостерона в семенниках крыс группы ЧФН+С на 164% больше, чем в гонадах крыс группы ЧФН (Ри=0,009), что свидетельствует о восстановлении биосинтеза тестостерона клетками Лейдига. Нормализация функции последних приводит к увеличению уровня тестостерона в крови.

Уровень ОТ в плазме крови животных группы ЧФН+С на 79 (Ри=0,022), а СТ на 59% (Ри=0,038) выше аналогичных показателей в группе ЧФН и сопоставимо с контрольными значениями (табл. 11).

Таблица 11

Изменение показателей, характеризующих инкреторную функцию семенников при

чрезме рных физических нагр ^зках на фоне введения селенита натрия, (М±т; п=10-15)

Группа Т(с), пмоль/мг белка ОТ, нмоль/л СТ, пмоль/л ЛГ, мМЕ/л

К 14,2 ±3,1 13,8 ±2,1 59,8 ± 6,4 457 ±81

ЧФН 6,4 ± 1,1 к 7,6 ±2,12 к 41,1 ± 5,7 к 739 ±97 к

ЧФН+С 16,9 ±3,3 ч 13,6 ±1,8 v 65,4 ±8,3 ч 414 ± 77 ч

Примечание: сокращения Т(с), ОТ, СТ и ЛГ как в табл. 5.

В результате введения селенита натрия крысам, находящимся в условиях ЧФН, отмечается снижение концентрации ЛГ в плазме крови на 44% (Ри=0,016) относительно этого показателя в группе ЧФН. Это происходит в ответ на восстановление в крови уровня тестостерона.

Таким образом, введение селенита натрия крысам, подвергшимся ЧФН, способствует восстановлению инкреторной функции семенников.

Суммируя полученные результаты, можно заключить, что ОФН не влияют на АОС семенников у крыс и не снижают инкреторную функцию данных органов. ЧФН приводят к истощению АОС семенников, что проявляется в истощении фонда восстановленного глутатиона и торможении активности ферментов антиоксидантной защиты. Совокупность данных показывает, что в основе снижения эффективности АОС семенников лежит нарушение окислительных процессов. Лакто- и кетоацидоз, развившиеся в условиях гипоксии усиливают распад пуриновых мононуклеотидов до урата. Этот процесс сопряжен с активной выработкой АКМ и чрезмерной липопероксидацией мембранных структур клеток семенников, что ведет к повышенному расходу неферментативных антиоксидантов с последующим подавлением активности СОД, каталазы, ГПО, ГР и Г6ФДГ. Наряду с истощением АОС, в условиях ЧФН нарушается инкреция тестостерона. Введение рибозы или селенита натрия крысам, подвергшимся ЧФН, позволяет снизить интенсивность ПОЛ, повысить эффективность АОС семенников и сохранить инкреторную функцию данных органов.

ВЫВОДЫ:

1. Чрезмерные физические нагрузки приводят к повышению интенсивности в семенниках свободнорадикальных процессов, снижению уровня восстановленного глутатиона, торможению активности ферментов антиоксидантной системы, а также к уменьшению инкреции тестостерона.

2. Между показателями, характеризующими окислительные, антиокислительные процессы и инкрецию тестостерона в крови и семенниках крыс, находящихся под действием чрезмерных физических нагрузок, существует тесная взаимосвязь.

3. Введение рибозы крысам, подвергшимся чрезмерным физическим нагрузкам, снижает в семенниках интенсивность свободнорадикальных процессов, предотвращает истощение фонда восстановленного глутатиона, снижение активности ферментов антиоксидантной защиты и торможение инкреции тестостерона.

4. Введение крысам селенита натрия при чрезмерных физических нагрузках повышает эффективность антиоксидантной защиты и снижает выраженность липопероксидации мембранных структур клеток семенников, сохраняет их эндокринную функцию.

СПИСОК ПУБЛИКАЦИЙ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ:

1. Корнякова В.В. Чигринский Е.А., Конвай В.Д., Смаковский А.Ю. Селен как средство, корригирующее метаболизм пуринов, нарушенных чрезмерными физическими нагрузками // Проблемы совершенствования физической культуры, спорта и олимпизма: материалы Всероссийской научно-практической конференции. Омск: Из-во СибГУФК, 2007. С. 57-60.

2. Чигринский Е.А., Корнякова В.В., Конвай В.Д. Состояние перекисного окисления липидов в эритроцитах крыс при физических нагрузках разной интенсивности // Перспективы развития аграрной науки и образования: сб. науч. тр. Омск: Из-во ФГОУ ВПО ОмГАУ, 2008. С. 289-294.

3. Корнякова В.В., Конвай В.Д., Чигринский Е.А. Свидетельство на интеллектуальный продукт «Величина груза и объем нагрузки при вынужденном плавании крыс как средство моделирования физических нагрузок в биологических исследованиях», № 73200800072 зарегистрирован ФГУП «ВНТИЦ» 16 июля 2008 г.

4. Чигринский Е.А. Влияние чрезмерных физических нагрузок на перекисное окисление липидов // Проблемы совершенствования физической культуры, спорта и олимпизма: материалы Всероссийской научно-практической конференции. Омск: Из-во СибГУФК, 2008. С. 107-110.

5. Чигринский Е.А., Корнякова В.В., Конвай В.Д., Смаковский А.Ю. Состояние энергетического обмена и гемопоэза у крыс в условиях оптимальных и чрезмерных физических нагрузок // Проблемы совершенствования физической культуры, спорта и олимпизма: материалы Всероссийской научно-практической конференции. Омск: Изд-во СибГУФК, 2008. С. 110-113.

6. Чигринский Е.А., Конвай В.Д. Роль острого нарушения метаболизма пуринов в торможении эндокринной функции семенников при чрезмерных физических нагрузках // Естественные и технические науки. 2009. № 3. С. 69-74.

7. Чигринский Е.А. Коррекция селенитом натрия острого нарушения метаболизма пуринов в семенниках при чрезмерных физических нагрузках II Естественные и технические науки. 2009. № 5. С. 71-73.

8. Чигринский Е.А. Тестикулярная недостаточность при чрезмерных физических нагрузках: механизмы развития, коррекция рибозой //

Инновации в медицине: материалы II международной дистанционной научной конференции и конкурса проектов. Курск: Из-во КГМУ, 2009. С. 201-204.

9. Чигринский Е.А., Конвай В .Д., Рейс Б.А. Острое нарушение метаболизма пуринов в семенниках при чрезмерных физических нагрузках: пусковые механизмы, оценка тяжести // Омский научный вестник. 2009. № 1. С. 6870.

10. Чигринский Е.А., Конвай В.Д. Гонадопротекторный эффект рибозы в условиях чрезмерных физических нагрузок // III Тысячелетие - новый мир: труды Международного форума по проблемам науки, техники и образования. М.: Изд-во «Микопринт», 2009. С. 106-108.

11. Чигринский Е.А. О возможных пусковых механизмах апоптоза в семенниках при чрезмерных физических нагрузках // Медицинские науки. 2010. № 2. С. 46-48.

12. Чигринский Е.А. Состояние пентозного цикла семенников при физических нагрузках // Медицинские науки. 2010. № 2. С. 49-50.

Работы № 6 и 7 опубликованы в изданиях, рекомендованных Перечнем ВАК Министерства образования и науки РФ.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ:

АКМ-активированные кислородные метаболиты; АОС-антиоксидантная система; ПАП - время активного плавания; Г6ФДГ - глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа; ГПО - глутатионпероксидаза; ГР - глутатионредуктаза; ЛГ - лютеинизирующий гормон; ОНМП - острое нарушение метаболизма пуринов; ОФН - оптимальные физические нагрузки; ОТ - общий тестостерон; ПОЛ - перекисное окисление липидов; Р5Ф - рибозо-5-фосфат; СОД -супероксиддисмутаза; СТ - свободный тестостерон; Т(с) - тестостерон семенников; ХС~ холестерин; ЧФН - чрезмерные физические нагрузки; (757/ -глутатион; - глутатиондисульфид; МДА - малоновый диальдегид; Р -

уровень значимости различий по критерию Стьюдента; Ри - уровень значимости различий по критерию Манна-Уитни.

Чигринский Евгений Александрович

АНТИОКСИДАНТНАЯ СИСТЕМА СЕМЕННИКОВ КРЫС ПРИ ФИЗИЧЕСКИХ НАГРУЗКАХ РАЗНОЙ ИНТЕНСИВНОСТИ

03.01.04 - биохимия

АВТОРЕФЕРАТ диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук

Омск-2010

Подписано в печать 20.10.10. Формат 60x84 1/16. Бум. офсетная. Гарнитура «Тайме». Печать на ризографе. Печ. л. 1,5. Тираж 100 экз. Заказ 43.

Отпечатано в редакционно-полиграфическом отделе издательства ФГОУ ВПО ОмГАУ при Институте экономики и финансов. Омск-8, ул. Физкультурная, 8е.

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Чигринский, Евгений Александрович

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1: ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Свободнорадикальные процессы и их биологическая роль.

1.2. Образование активированных кислородных метаболитов при катаболизме пуриновых мононуклеотидов.

1.3. Свободнорадикальные процессы и антиоксидантная защита при физических нагрузках и других гипоксических состояниях.

1.4. Применение рибозы при гипоксических состояниях.

1.5. Роль селена в функционировании антиоксидантной'системы.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Характеристика подопытных животных и дизайн исследования.

2.2. Моделирование физических нагрузок у крыс.

2.3; Схема исследования влияния-экзогенных веществ на антиоксидантную систему при чрезмерных физических нагрузках.

2.4. Забор материала и подготовка проб для исследования.

2.5. Методы исследования.49г

2.5.1. Проведение биохимического анализа крови и семенников.

2.5.2. Проведение иммуноферментного анализа.

2.5.3. Проведение гематологических исследований.

2.6. Статистический анализ полученных данных.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ.

3.1. Состояние антиоксидантной системы и инкреция тестостерона. у крыс при разных режимах физической нагрузки.

3.1.1. Работоспособность крыс при оптимальных и чрезмерных физических нагрузках.

3.1.2. Состояние окислительных процессов у крыс при разных режимах физической нагрузки.

3.1.3. Антиоксидантная защита эритроцитов при разных режимах физической нагрузки.

3.1.4. Состояние антиоксидантной защиты в семенниках крыс, подверженных оптимальным и чрезмерным физическим нагрузкам.

3.1.5. Взаимосвязь показателей характеризующих состояние антиоксидантной системы в крови и семенниках при чрезмерных физических нагрузках.

3.1.6. Состояние инкреторной функции семенников при разных режимах физической нагрузки.

3.2. Состояние антиоксидантной системы и инкреция тестостерона у крыс при чрезмерных нагрузках на фоне введения рибозы.

3.2.1. Влияние рибозы на работоспособность крыс.

3.2.2. Влияние рибозы на окислительные и антиокислителные процессы у крыс в условиях чрезмерных физических нагрузок.

3.2.3. Состояние антиоксидантной системы в семенниках крыс при чрезмерных физических нагрузках на фоне введения рибозы.

3.2.4. Влияние экзогенной рибозы на секрецию тестостерона в условиях чрезмерных физических нагрузок.

3.3. Антиоксидантная защита и инкреция тестостерона у крыс при чрезмерных физических нагрузках на фоне введения селенита натрия.

3.3.1. Влияние селенита натрия на работоспособность крыс.

3.3.2. Влияние селенита натрия на окислительные и антиокислителные процессы у крыс в условиях чрезмерных физических нагрузок.

3.3.3. Влияние селенита натрия на антиоксидантную систему семенников крыс при чрезмерных физических нагрузках.

3.3.4. Влияние селенита натрия на инкрецию тестостерона в условиях чрезмерных физических нагрузок.

ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВАНИЯ.

ВЫВОДЫ.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Антиоксидантная система семенников крыс при физических нагрузках разной интенсивности"

Актуальность работы. Чрезмерные физические нагрузки (ЧФН), превышающие адаптационные возможности организма и приводящие к их истощению нередко встречаются'в практике физической культуры, спорта,.в военном деле, на тяжелом производстве, в том числе и сельскохозяйственном, например, при длительных перегонах животных (Антонов, 2009; Корнякова и др., 2009; Роженцов, Полевщиков, 2006; Kavazis et al., 2004; Schuback, Essen-Gustavsson, 2000; Sewani-Rusike et al., 2000). ЧФН приводят к снижению спортивных результатов, производительности труда, появлению переутомления; развитию предпатологических состояний в различных системах организма (Бровкина и др., 2008; Moir et al., 2010; Podhorska-Okolow et al., 2006; Somani, Husain 1996), в том числе органах репродуктивной системы (Aitken, Roman, 2008; Aksoy et al., 2006; Hackney et al., 2005; Mànna ét al., 2003).

Негативное их воздействие на организм- связывают со многими факторами. В- литературе имеются разрозненные сведения об изменении уровня ряда биохимических показателей при этом состоянии. Данные об/ увеличении в крови концентрации лактата при физических нагрузках высокой интенсивности приведены в работах (Гришина и др., 2008; Дементьева, 2003; Мохан и др., 2001; Cochran et al., 2010; Goto, 2009; Lucia et al., 2001; Mori et al., 1999), Р-оксибутирата - (Макарова, Холявко, 2006; Теркотт и др., 1998), мочевины - (Макарова, Холявко, 2006; Kraemer et al., 2009; Lima, 2001), креатинина и триглицеридов. - (Давыдович, 2009). В« исследованиях (Hellstein et al., 2004; Tullson et al1., 1996) отмечено возрастание в крови спортсменов гипоксантина и мочевой кислоты после интенсивной физической нагрузки. Уровень урикемии не возвращался к норме даже 10 часов спустя (Hellstein et al., 2004).

Воздействие на организм ЧФН сопровождается нарушением инкреторной функции семенников, о чем свидетельствует уменьшение в крови концентрации тестостерона (Cormack et al., 2008; Grandys et al., 2009; Hackey et al., 2003; Hu et al., 2008; Jankowska et al., 2009; Lucia et al., 2001). Недостаточная выработка последнего приводит к нарушению сперматогенеза (Aitken, Roman, 2008; Mingoti et al., 2003). Однако до сих пор нет ясного понимания механизмов метаболических нарушений, происходящих в этих условиях как в целостном организме, так и в семенниках (Hackney et al., 2005; Lane et al., 2010). Эти механизмы могут быть связаны с острым нарушением метаболизма пуринов (ОНМП), описанным впервые на модели клинической смерти и реанимации (Киреев, Конвай, 1976). В дальнейшем было установлено, что ОНМП является типовым патологическим процессом, развивающимся при различных гипоксических состояниях (Золин, 2001; Конвай, Золин, 2003; Конвай, 2009). Суть ОНМП заключается в усилении катаболизма аденозинтрифосфата до гипоксантина и дальнейшего его окисления до мочевой кислоты. Этот процесс сопряжен с усиленной генерацией ксантиноксидазой активированных кислородных метаболитов (АКМ), истощающих антиоксидантную систему (АОС) и приводящих к чрезмерной липопероксидации мембранных структур в. различных органах (Конвай, Золин, 2003). Не исключено, что ОНМП и перекисное окисление липидов (ПОЛ), индуцированное им, является пусковым фактором в нарушении эндокринной функции семенников при ЧФН. Поскольку АКМ и продукты ПОЛ обезвреживаются антиоксидантной системой, актуальным является изучение ее функционирования в семенниках при ЧФН.

Задачи исследования:

4. Изучить изменение активности процессов, перекисного окисления липидов, состояние антиоксидантной защиты и эндокринной функции семенников в условиях чрезмерных физических нагрузок при введении в организм крыс селенита натрия.

Научная новизна исследования. Установлено, что чрезмерные физические нагрузки приводят к повышению интенсивности в семенниках крыс свободнорадикальных процессов, снижению уровня восстановленного глутатиона, подавлению активности супероксиддисмутазы, каталазы, глутатионпероксидазы, глутатионредуктазы и глюкозо-6фосфатдегидрогеназы, а также к уменьшению секреции, тестостерона данными органами. Впервые установлено, что-экзогенная рибоза обладает гонадопротекторным эффектом в условиях ЧФН. Благодаря введению данного углевода в организм усиливается реутилизация пуриновых мононуклеотидов, ' улучшается работа пентозного цикла семенников, снижается интенсивность ПОЛ и нормализуется секреция половых гормонов. Установлено, что введение селенита натрия- при. ЧФН способствует улучшению работы АОС семенников, нормализации окислительных процессов и эндокринной функции данных органов.

Практическая значимость работы. Данные об изменении биохимических показателей в крови и семенниках крыс и корреляции между ними, изложенные в диссертации, могут послужить основой при разработке биохимических тестов для оценки состояния репродуктивной системы у человека и животных, находящихся в условиях ЧФН. Данные о* влиянии рибозы и селенита натрия на функционирование семенников в условиях ЧФН могут быть использованы для- разработки методов лечения тестикулярной недостаточности у человека и животных, подвергающихся физическим нагрузкам высокой интенсивности. Положения, выносимые на защиту:

2. Введение рибозы- крысам при чрезмерных физических нагрузках снижает интенсивность катаболизма пуринов и свободнорадикальных процессов в семенниках, повышает антиоксидантную защиту и инкрецию тестостерона.

3. Введение селенита натрия крысам; подвергшимся чрезмерным физическим нагрузкам,. снижает интенсивность перекисного окисления липидов в семенниках, повышает эффективность антиоксидантной защиты, сохраняет их эндокринную функцию.

Апробация работы. Основные- материалы диссертации доложены и представлены на 12-й и 13-й всероссийской научно-практической конференции молодых ученых «Проблемы, совершенствования^ физической* культуры, спорта и олимпизма» (Омск, 2007, 2008), международном-форуме по проблемам науки, техники и образования «III тысячелетие - новый мир» (Москва,.2009), 2-й международной дистанционной научной конференции и • конкурсе проектов «Инновации в медицине» (Курск, 2009), межрегиональной1 научно-практической конференции «Инновационные технологии диагностики и лечения в здравоохранении» (Омск, 2009), 14-й, 15-й и 16-й конференциях профессорско-преподавательского состава и аспирантов Омского государственного аграрного университета (Омск, 2008, 2009, 2010).

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Чигринский, Евгений Александрович

выводы

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Чигринский, Евгений Александрович, Омск

1. Антонов A.B. Перекисное окисление липидов у спортивных лошадей при тренинге // С.-х. биол. 2009. - № 2. - С. 65-68.

2. Бровкина И.Л., Лосенок С.А., Прокопенко Л.Г. Тромбоэритроцитарная иммуносупрессия и ее коррекция стабилизаторами клеточных мембран при интенсивных физических нагрузках // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. — 2008. — № 2. — С. 20-22.

3. Ванин А.Ф. Оксид азота в биомедицинских исследованиях // Вестн. РАМН. 2000. - № 4. - С. 3-5.

4. Вировец O.A. О повышенных потерях макро- и микроэлементов при занятиях спортом и целесообразности их компенсации биологически активными добавками // Вопр. питания. 2009. — Т. 78, № 2. — С. 67—71.

5. Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах // Соросовский образовательный журнал. 2000. - Т. 6, № 12. - С. 13-19.

6. Владимиров Ю.А. Активные формы кислорода и азота: значение для диагностики, профилактики и терапии // Биохимия. — 2004. — Т. 69, № 1.-С. 5-7.

7. Владимиров Ю.А., Проскурнина Е.В. Свободные радикалы и клеточная хемилюминесценция // Усп. биол. химии. 2009. — Т. 49. - С. 341-388.

8. Власова С.Н., Шабунина Е.И., Переслегина И. А. Активность глутатионзависимых ферментов эритроцитов при хронических заболеваниях печени у детей // Лаб. дело. 1990. - № 8. - С. 19-21.

9. Волков Н.И., Несен Э.Н., Осипенко A.A. Биохимия мышечной деятельности. Киев: Олимпийская литература, 2000. - 504 с.

10. Вьюшина A.B. Влияние пренатального стресса на процессы окислительной модификации белков и активность Zn-Cu-супероксиддисмутазы в головном мозге крыс: дис. . канд. биол. наук. -СПб, 2006.-122 с.

11. Гацура В.В. Фармакологическая коррекция энергетического обмена ишемизированного миокарда. М.: Антекс, 1993. - 252 с.

12. Гмошинский И.В., Мазо B.K. Селен в питании: краткий обзор // Medicina Altera. 1999. - № 4. - С. 18-22.

13. Голубев А.Г. Изнанка метаболизма // Биохимия. 1996. - Т. 61, № 11.-С. 2018-2939.

14. Голубкина H.A., Папазян Т.Т. Селен в питании: растения, животные, человек. М.: Печатный город, 2006. - 254 с.

15. Гришина Е.В., Хаустова, Я.В., Погорелова В.Г. Ускорение утилизации лактата под влиянием гипоксена после напряженной мышечной работы // Бюл. экспер. биол. 2008. - Т. 145, № 2. - С. 158-161.

16. Дементьева И.И. Мониторинг концентрации лактата и кислородного статуса для диагностики и коррекции гипоксии у больных в критическом состоянии // Клин. лаб. диагн. 2003. - № 3. - С. 25-32.

17. Дубинина Е.Е. Роль активных форм кислорода в качестве сигнальных молекул в метаболизме тканей при состояниях окислительного стресса // Вопр. мед. химии. 2001. - Т. 47, № 6. - С. 561-581.

18. Зенков Н.К., Меныцикова Е.Б., Вольский H.H., Козлов В. А. Внутриклеточный окислительный стресс и апоптоз // Усп. совр. биол. -1999. Т. 119, № 5. - С. 440^50.

19. Зенков Н.К., Ланкин В.З., Меныцикова Е.Б. Окислительный стресс: Биохимические и патофизиологические аспекты. — М.: Наука /Интерпериодика, 2001. 340 с.

20. Золин П.П., Конвай В. Д. Механизмы нарушений метаболизма гипоксантина в печени реанимированных крыс // Бюл. экспер. биол. — 1997.-Т. 124, № 12.-С. 629-631.

21. Золин П.П. Постреанимационные нарушения обмена гипоксантина и-их коррекции: дис. . канд. мед. наук. Челябинск, 2001. - 250 с.

22. Золин П.П., Лебедев В.М., Конвай В. Д. Математическое моделирование биохимических процессов с применением регрессионного анализа. Омск: Изд-во Омск. гос. ун-та, 2009. - 344 с.

23. Кашапова И.Ю. Митохондриальные белки-разобщители и действие супероксид-радикала Has митохондрии почек и печени крыс: дис. . канд. биол. наук. Воронеж, 2008. — 128*с.

24. Кленова H.A. Биохимические механизмы дезинтеграции эритроцитов человека: дис. . д-ра биол. наук. — Тюмень, 2003. — 271 с.

25. Кольман Я., Рём К.-Г. Наглядная биохимия: пер. с нем. М.: Мир, 2000.-469 с.

26. Кольтовер В'.К. Свободнорадикальная теория старения: исторический очерк // Усп. геронтол. 2000.' - № 4. - С. 33-40.

27. Комов В.П., Шведова В.Н. Биохимия. М.: Дрофа, 2004. - 638 с.

28. Конвай В.Д. Нарушение пуринового обмена в печени в постреанимационном периоде и его профилактика: дис. . д-ра мед. наук. Томск, 1988. - 426 с.

29. Конвай В.Д. Острое нарушение метаболизма пуринов как фактор ишемического повреждения // Омск, научн. вестн. 2009. - № 1. - С. 45-48.

30. Конвай В.Д., Золин П.П. Роль острого нарушения метаболизма пуринов в развитии постреанимационной патологии печени // Омск, научн. вестн. 2003. - № 3. - С. 168-172.

31. Конвай В.Д., Воронов О.Э. Роль острого нарушения метаболизма пуринов в развитии повреждений, вызванных криодиструкцией ворот печени // Омск, научн. вестн. 2007. - № 2. - С. 18-23.

32. Корнякова^ В:В., Конвай, В.Д:, Рейс Б.А., Дятлова А.Ю. Утомление после чрезмерных физических нагрузок: механизмы- развития, коррекция // Теор. и практ. физич. культуры. 2009: - № 3. - С. 23-25.

33. Королюк М.А.,. Иванова Л.И., Майорова ИТ. Метод определения активности каталазы // Лаб. дело. 1988. - № 1. - С. 16-19.

34. Корякин М.В., Акопян' A.C. Структурный анализ причин мужского бесплодия // Молекулярные исследования мужской субфертильности / Иод ред. A.A. Николаева. Астрахань, 2000. - С. 19-41.

35. Костромитиков H.A., Суменков Е.А. Определение- глутатиона фотоколориметрическим методом исследования // Вестн. РАСХН. — 2005:-№5.-С. 69-70.

36. Кулинский В.И., Колесниченко Л.С. Глутатион митохондрий // Биохимия. 2007. - Т. 72, № 7. - С. 856-859.

37. Кулинский> В.И., Колесниченко Л.С. Система глутатиона I. Синтез, транспорт, глутатионтрансферазы, глутатионпероксидазы // Биомед. химия. 2009. - Т. 55, № 3. - С. 255-277.

38. Кулинский В.И., Колесниченко JI.C. Глутатион ядра клетки и его функции // Вопр. биол. мед. фарм. химии. — 2010. — № 5. С. 3-5.

39. Лущак В.И. Свободнорадикальное окисление белков и его связь с функциональным состоянием организма // Биохимия. 2007. - Т. 72, № 8.-С. 995-1017.

40. Макарова Г.А., Холявко Ю.А. Лабораторные показатели в практике спортивного врача. М.: Советский спорт, 2006. - 200 с.

41. Меерсон Ф.З., Пшенникова М.Г. Адаптация к стрессорным ситуациям и физическим нагрузкам. М.: Медицина, 1988. - 251 с.

42. Меныцикова Е.Б., Ланкин В.З., Зенков Н.К. и др. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. М.: Фирма «Слово», - 2006. -556 с.

43. Меныцикова Е.Б., Зенков Н.К., Ланкин В.З. и др. Окислительный стресс: патологические состояния и заболевания. Новосибирск: APTA, 2008. - 248 с.

44. Михайлов С.С., Фактор Э.А. Влияние физической нагрузки на интенсивность перекисных процессов в организме спортсмена // Физкультура и спорт. 1990. - № 3. - С. 20-23.

45. Мохан Р., Глессон М., Глинхафф П.Л. Биохимия мышечной деятельности и физической тренировки. Киев: Олимпийская литература, 2001. - 296 с.

46. Николаев A.A., Луцкий Д.Л., Ложкина Л.В. и др. Применение селена для коррекции субфертильности у мужчин // Урология. 1999.* - № 4. -С.29-32.

47. Новоселов C.B. Новые тиоловые оксидоредуктазы систем тиоредоксина и глутаредоксина. Их роль в регуляции окислительно-восстановительного баланса клетки: дис. . д-ра. биол. наук. Пущино, 2008.- 170 с.

48. Одинаев Ш.Ф., Краснокупская A.B. Влияние селена; на липидный обмен и перекисное окисление липидов у жителей* высокогорных районов // Клин, геронтол. —2005; Т. 11, № 2. - С. 51-53.

49. Панин Л.Е., Потеряева О.Н., Атучина Н.ВПоляков Л.М. Содержание . аполипопротеинов А-1,.В и Е при интенсивной физической нагрузке и в восстановительный период. 1998. - Т. 126, № 12 - 615-617.

50. Панин Л.Е., Усынин И.Ф., Хощенко O.M. Роль аполипопротеина А-1 в реализации, анаболического действия стероидных гормонов // Пробл. э11докринол. 2002. - № 6. - С. 45-48.

51. Пат. 2169568 Российская Федерация; МПК7 А61К31/70, А61Р43/00. Средство для коррекции ¡энергетического обмена / Конвай В. Д. Золин 11.П.; заявитель, и; патентообладатель Омская, гос. мед. акад. — № 98114046/14 ; заявл. 14.07.1998'; опубл. 27.06:2001.

52. Петри А. Наглядная статистика в медицине. — Mi: Из-во ГЭОТАР-Медиа, 2003.- 144 с.

53. Петрович: Ю:А., Подорожная^ Р:П: Сёленоэнзимыг. и другие селенопротеиды; и» их биологическое значение. // Усп. совр. биол. — 1981.- Т. 91, № 1.-С. 127-142.

54. Платонов А.Е. Статистическишанализ в медицине и, биологии: задачи, терминология,, логика, компьютерные методы. М.: Из-во РАМН, 2000. - 52 с.

55. Попова И.Е. Изучение структурных свойств эритроцитов крови новорожденных при окислительном стрессе, вызванном гипоксией: дис. . канд. биол. наук. Воронеж, 2007. - 250 с.

56. Проскуряков С.Я., Габай В.Л., Коноплянников А.Г. Некроз — активная, управляемая форма программируемой клеточной гибели // Биохимия. -2002. Т. 67, № 4. - С. 467-491.

57. Рашба Ю.Э., Наглер Л.Г., Вартанян Л.С. и др. Является ли ксантиноксидаза универсальным источником супероксидных радикалов при ишемических и реперфузионных повреждениях? // Бюл. экспер. биол. 1990. - № 6. - С. 548-550.

58. Рашиди М.Р., Сорураддин М.Х., Терзаде Ф., Фжоуйбен А. Ксантиноксидаза в водно-органических смесях: каталитическая активность и термостабильность // Биохимия. 2009. — Т. 74, № 1. - С. 124-130.

59. Роженцов В.В., Полевщиков М:М. Утомление при занятиях физической культурой и спортом: проблемы, методы исследования. М.: Советский спорт, 2006. - 280 с.

60. Самуилов В.Д., Олескин A.B., Лагунова E.Mi Программируемая клеточная смерть // Биохимия. 2000. - Т. 65, № 8. - С. 1029-1046.

61. Селютина С.Н., Селютин А.Ю., Паль А.И. Модификация определения концентрации ТБК-активных продуктов сыворотки крови // Клин. лаб. диагн. 2000. - № 2. - С. 8-10.

62. Сирота Т.В. Новый подход в исследовании процесса аутоокисления адреналина и использование его для измерения активности супероксиддисмутазы // Вопр. мед. химии. 1999. - Т. 45. - С. 263-272.

63. Скулачев В.П. Старение организма особая биологическая функция, а не результат поломки сложной живой системы: биохимическое обоснование гипотезы Вейсмана // Биохимия. — 1997. — Т. 62. № 11. - С. 1394—1399.

64. Скулачев В.П. Старение как атавистическая программа, которую можно попытаться отменить // Вестн. РАН. 2005. - Т. 75. № 9. -С.831-843.

65. Скулачев В.П. Попытка биохимиков атаковать проблему старения: «Мегапроект» по проникающим ионам. Первые итоги и перспективы // Биохимия. 2007. - Т. 72, № 12. - С. 1700-1714.

66. Строев Е.А., Бухов В.А., Окороков В.Г. Значение определения рибозы в крови методом газожидкостной хроматографии при ишемической болезни сердца // Клин. лаб. диагн; 2001. - № 5. - С. 23-24.

67. Сумбаев В.В: Влияние восстановителей-антиоксидантов и кофеина на* активность ксантиндегидрогеназы // Укр. биохим. журн. 1999. - Т. 71, №3.-С. 39-43.

68. Суханова Г.А., Серебров В.Ю. Биохимия клетки. Томск: Чародей, 2000.- 184 с.

69. Тепбергенов С.О. Ферменты метаболизма пуриновых, нуклеотидов в оценке функциональной полноценности иммунитета // Биомед. химия.- 2005. Т. 51, № 2. - С. 199-205.

70. Тренева М.В. Показатели уровня тревожности и концентрации продуктов перекисного окисления липидов у спортсменов вциклических и ациклических видах спорта // Вести. ЮУрГУ. Сер., образован;, здравоохран., физич. культура. 2008. - № 4. - С. 125-126.

71. Тренева' М.В;, Львовская Е.И. Соотношение уровня тревожности, процессов перекисного окисления, липидов и активности некоторых ферментов у спортсменов в циклических и ациклических видах спорта // Теор. и практ. физич. культуры. 2008. - № 4. - С. 31-34.

72. Узбеков М.Г., Бубнова Н.И., Куликова Г.В. Влияние пренатального воздействия свинца на активность супероксиддисмутазы мозга и печени плодов крыс // Бюл. экспер. биол. 2007. - Т. 144, № 12. - С. 632-634.

73. Фактор Э.А. Перекисное окисление при физических нагрузках и его коррекция экзогенными антиоксидантными с целью повышения физической работоспособности спортсмена: дис. . д-ра биол. наук. -СПб., 1995. -338 с.

74. Фисенко В.М;, Зориков П.С., Хасина; Э.И. Влияние шума на физическую работоспособность и- ее: оптимизация адаптогенами // Естеств. и техн. наукш 20091 -№ 5. - С. 109-1131

75. Харгривз М; Углеводный метаболизм в скелетных мышцах при физических нагрузках; // Метаболизм в процессе, физической деятельности / Под; ред. М. Харгривза. Киев:; Олимпийская литература, 1998. - С. 52-83.

76. Черданцев Д.В., Винник Ю.С., Каспаров Э.В. и др. Диагностика и лечение окислительного! стресса, при остром панкреатите. -Красноярск: АРТЭ, 2002. 148 с.

77. Чигринский Е.А. О возможных пусковых механизмах апоптоза в семенниках при чрезмерных физических нагрузках // Мед. науки. -2010. -№2.-С. 46-48.

78. Ширяева А.П. Функциональное, состояние дыхательной^ цепи, митохондрий^ гепатоцитов, крыс при; экспериментальном; токсическом? гепатите: дис— канд. биол. наук. — СПб, 2008. 122 с.

79. Шульгин К.К. Получение и свойства глутатионпероксидазы // Прикл. биохим. микробиол. 2008. - Т. 44, №" 3. - С. 276-280.

80. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М.: Изд-во НИИ биомед. химии РАМН, 2000. - 367 с.

81. Acharya U.R., Mishra М., Parto J., Panda M.K. Effect of vitamins С and E on spermatogenesis in mice exposed to cadmium // Reprod. Toxicol. 2008. -Vol. 25, № l.-P. 84-88.

82. Aitken R.J., de Iuliis G.N. Origins and consequences of DNA damage in male germ cells // Reprod. Biomed. Online. 2007. - Vol. 14. - P. 727-733.

83. Aitken R.J., Roman S.D. Antioxidant systems and oxidative stress in the testis // Molecular mechanisms in, spermatogenesis. Newcastle: Landes Bioscience and Springer sciense + Business media, 2008. - P. 154—171.

84. Aksoy H., Yapanoglu Т., Aksoy Y. et al: Dehydroepiandrosterone treatment attenuates reperfusion injury after testicular torsionand detorsion in rats // J., Pediatr. Surg. 2007. - Vol. 42, №40. - Pi 17404 744.

85. Aksoy Y., Yapanoglu Т., Aksoy H. et al. Effects of endurance training on antioxidant' defense mechanisms and lipids peroxidation in testis of rats // Arch. AndroL 2006. - Vol. 52, № 4. - P. 319-323.

86. Al-Bekairi A.M., Shah' A.H., Ghaudhry. M.A., Qureshi S. Uric acid as an inhibitor of biochemical changes induced by cyclophosphamide in mice // Toxicol. Lett.- 1991.-Vol. 58,№ l.-P. 69-75.

87. Almaas R., SundarT.B., Rootwelt T. et al. Plasma hypoxanthine reacts more abruptly to changes in oxygenation than base- deficit and uric acid in newborn piglets // J. Perinat. Med. 1997. - Vol. 25; № 4. - P. 353-360.

88. Amara S., Abdelmelek H., Garrel C. et al. Preventive effect of zinc against cadmium-induced oxidative stress in the rat testis // J. Reprod. Dev. 2008. -Vol. 54, №2.-P. 129-134.

89. Amin A. Ketoconazole-induced testicular damage in rats reduced by Gentiana extract // Exp: Toxicol. Pathol: 2008. - Vol. 59, № 6. - P: 377384.

90. Anbalagan J., Sashi A.M., Vengatesh G. et al. Mechanism! underlying transient gestational-onsethypothyroidism-indyced impaiment of posttesticular sperm maturation in adult rats // Fertil. Steril. 2010. - Vol. 93, № 8. -P. 2491-2497.

91. Arch J.R.S., Newsholm E. The control of the metabolism and the hormonalrole of adenosine // Essay Biochem. 1978. - Vol. 14.- P. 82123.

92. Ardais A.P., Santos F.W., Nogueira C.W: Ebselen attenuates cadmium-induced testicular damage in mice?// J: Appli Toxicol: 2008; - Vol. 28, № 3.-P. 322-328. ,

93. Atessahin A., Karahan I., Turk G. et al. Protective role of lycopene on cisplatin-induced changes; in sperm characteristics, testicular, damage and oxidative stress in rats // Reprod. Toxicol. 2006. - Vol. 21. - P. 42-47.

94. Bagchi G., Waxman D.J. Toxicity of ethylene glycol monomethyl ether: impact on testicular/gene expression^ Int. J. Androl. 2008! - Vol; 31v№ 2.-P. 269-274.

95. Behne D., Weiler H., Kyriakopolos A. Effects of selenium deficience on testicular morphology and function in rats // J. Reprod. Fertil. 1996. - Vol. 106, №2.-P. 291-297.

96. BerardiJ.M., Ziegenfuss T.N. Effects of ribose supplementation on repeated sprint performance in men // J. Strength Cond. Res. 2003. - Vol. 17, № 1. -P. 47-52.

97. Berry C.E., Hare J.M. Xanthine oxidoreductase and cardiovascular disease: Molecular mechanisms and pathophysiological implications // J. Physiol. -2004. Vol. 555. - P. 589-606.

98. Bertelsmann H., Behne D., Kyriakopoulos A. Studies with regard to the apoptosis of testicular germ cells, in rats fed a diet enriched with polyunsaturated Fatty acids. // Ann. N. Y. Acad. Sci. 2009. - Vol. 1171.-P. 372-376.

99. Bloomer R.J. Effect of exercise on oxidative stress biomarkers // Adv. Clin. Chem. 2008. - Vol. 46. P. 1-50.

100. Boitani C., Puglisi R. Selenium, a key element in spermatogenesis and male, fertility // Adv. Exp. Med. Biol. 2008. - Vol. 636. - P. 65-73.

101. Boonstra J., Post J.A. Molecular events associated with reactive oxygen species and cell cycle progression in mammalian cells // Gene. 2004. -Vol. 337.-P. 1-13.

102. Bork P., Sander C., Valencia A. Convergent evolution of similar enzymatic function on different protein folds: the hexokinase, ribokinase, and galactokinase families of sugar kinases // Protein Sci. 1993. - Vol. 2, № 1. -P. 31-40.

103. Borutaite V., Brown G.C. Nitric oxide induced apoptosis via hydrogen peroxide, but necrosis via energy and thiol depletion // Free Radic. Biol. Med. 2003. - Vol. 35. - P. 1457-1468.

104. Bolouri-Moghaddam M.R. Le Roy K., Xiang L. et al. Sugar signalling and antioxidant network connections in plant cells // FEBS J. 2010. - Vol. 277, №9.-P. 2022-2037.

105. Brancaccio P., Lippi G., Mffulli N. Biochemical markers of muscular damage // Clin. Chem. Lab. Med. 2010. - Vol. 48, № 6. - P. 757-767.

106. Broedbaek K., Poulsen H.E., Weimann A. et al. Urinary excretion of biomarkers of oxidatively damaged DNA and RNA in hereditary hemochromatosis // Free Radic. Biol. Med. 2009. - Vol. 47. - P. 12301233.

107. Brookes P.S., Yoon Y., Robotham J.L. et al. Calcium, ATP, and ROS: a mitochondrial love-hate triangle // Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 2004. -Vol. 287.-P. 817-833.

108. Buhl M.R. Purine metabolism in ischemic kidney tissue // Dan. Med. Bull. -1982. Vol. 29, № 1. - P. 1-26.

109. Burk R.F., Hill K.E. Regulation of selenoproteins // Annu. Rev. Nutr. -1993.-Vol. 13.-P. 65-89.

110. Burk R.F., Hill K.E. Selenoprotein P: an extracellular protein with unique physical characteristics and a role in selenium homeostasis // Annu Rev. Nutr. 2005. - Vol. 25. - P. 215-235.

111. Burk R.F., Hill K.E. Selenoprotein P-expression, functions, and roles in mammals // Biochim. Biophys. Acta. 2009.' - Vol. 1790, № 11. - P. 14411447.

112. Byczkowski J.Z., Gessner T. Biological role of superoxide ion-radical // Int. J. Biochem. 1998. - Vol. 20. - P. 569-580.

113. Bykova M., Titova N., Sharma R., Agarwal A. Glutathione and glutathione-dependent enzymes in sperm and seminal plasma from infertile men // Fertil. Ster. 2007. - Vol. 88. - P. 366-367.

114. Camici M., Micheli V., Ipata P:L., Tozzi M.G. Pediatric neurological syndromes and; inborn errors of purine metabolism // Neurochem. Int. — 2010 Vol. 56, № 3. - P. 367-378.

115. Cappelli K., Felicetti M., Capomaccio S. et.al. Exercise induced stress in horses: selectiomof the most stable reference genes for quantitative RT-PCR normalization // BMC Mol. Biol. 2008. - Vol. 9. - P. 49.

116. Carlson B.A., Schweizer U., Perella C. et al. The selenocysteine tRNA-, STAF-binding region is essential for adequate selenocysteine tRNA status, selenoprotein expression and early age survival of mice // Biochem. J. -2009. Vol. 418, № i.p; 61-71.

117. Chandra A.K., Ghosh- R., Chatteijee: A., Sarkar M: Amelioration» of vanadium-induced testicular toxicity and adrenocortical hyperactivity by vitamin E acetate in.rats // Moli Celll .Biochem. 2007. - Vol. 306, № 1-2. -P. 189-200.

118. Cormack S.J., Newton R.U., McGuigan M.R. Neuromuscular and endocrine responses of elite players to an Australian rules football match // Int. J. Sports Physiol: Perform; 2008. - Vol. 3, № 3. - P. 359-374.

119. Coupland C.A., Ghilvers C.E., Davey G. et al. Risk factors for testicular germ cell tumours by histological tumour type. United Kingdom Testicular Gancer Study Group // Br. J. Cancer. 1999. - Vol. 80, № 11. - P. 18591863.

120. Dammeyer P., Damdimopoulos A.E., Nordman T. et al. Induction of cell membrane protrusions by the N-terminal glutaredoxin domain of a rare splice variant of human thioredoxin reductase 1 // J. Biol. Chem. 2008. -Vol. 283, № 5. - P. 2814-2821.

121. Diemer T., Allen J.A., Hales; K.H:, Hales D.B. Reactive oxygen disrupts mitochondria in MA-10 tumor Leydig:cells and inhibits steroidogenic acute regulatory (StAR) protein and steroidogenesis // Endocrinology. 2003. Vol: 144, № 7. - P. 2882-2891.

122. Dworak M., Diel P., Voss ,S. et al. Intense exercise increases adenosine concentrations in rat brain: implications for a homeo static sleep drive // Neuroscience. - 2007. - Vol: 150, № 4. - P. 789-795.

123. Eghwrudjakpor P.O., Allison: A.B- Oxidative stress following traumatic brain injury: enhancement of endogenous antioxidant defense systems and the promise of improved outcome // Niger. J. Med. 2010. - Vol: 19, № 1./ P. 14—21. '

124. Eliakim A., Portal S., Zadik Z. et al. The effect of a volleyball practice on anabolic hormones and inflammatory markers in elite male and female adolescent players // J. Strength Cond. Res. 2009. - Vol. 23. № 5. - P. 1553-1559.

125. Grandys M., Majerczak J., Duda K. et al: Endurance training of moderate intensity increases testosterone concentration in young, healthy men // Int. J. Sports Med. 2009. - Vol. 30, № 7. - P. 489^95.

126. Erol A. Systemic DNA damage response and metabolic syndrome as a premalignant state // Curr. Mol. Med. 2010. - Vol: 10, № 3. - P. 321-334.

127. Farthing D., Xi L., Gehr L. et al. HPLC determination of a potential biomarker of initial cardiac ischemia using isolated mouse hearts // Biomarkers. 2006. - Vol. 11, № 5. - P. 449M59:

128. Farthing Dl, Gehr L., Karnes H:T. et al. Dose-dependent effects of salicylic acid on post-ischemic ventricular function and. purine efflux in isolated mouse hearts // Biomarkers. 2007. - Vol. 12, № 6. - P. 623-634.

129. Fahrner C.L., Hackney A.C. Effects of endurance exercise on* free testosterone concentration and-the binding affinity of sex hormone binding globulin (SHBG) // Int. J. Sports Med. 1998. - Vol. 19, № 1. - P. 12-15.

130. Feng J.D., Yeung P.K. A simple high-performance liquid chromatography assay for simultaneous measurement of adenosine, guanosine, and theoxypurine metabolites in plasma;// Ther. Drug Monit. 2000: - Vol. 22, № 2.-P. 177 -183. '

131. Ferreira L.F., Reid M.B. Muscle-derived ROS and thiol-regulation in muscle fatigue // J. Appl; Physiol: 2008. - Vol. 104, № 3. - P. 853-860.

132. Flohe L. Selenium in mammalian spermiogenesis//Biol. Chem. 2007. -Vol. 388, № 10. - P. 987-995.

133. Gardner-Thorpe D., O'Hagen C., Young I., Lewis; S J. Dietary supplements of soya flour lower serum testosterone concentrations and improve markers of oxidative stress in men // Eur. J. Clin. Nutr. 2003. - Vol. 57j № 1. -P. 100-106.

134. Gautam- D.K., Misro M.M., Chaki S.P. et a\. hCG treatment raises H202 levels andinducesgermcellapoptosisinrat testis// Apoptosis. 2007. - 12,. №7.-P. 1173-1182.

135. Gavazza M!, Catala A. Melatonin preserves arachidonic; and docosapentaenoic acids during ascorbate-Fe2+ peroxidation of rat testis microsomes and mitochondria // Int. J. Biochem. Cell. Biol! — 2003: Vol. 35.-P. 359-366.

136. Gonzalezjurado J.A., de Teresa C., Molina E. et al. Effects of the consumption of Phlebodium Decumanum on plasma Cortisol- and testosterone levels in subjects participating in an exercise program // Rev. Med. Chil. 2009. - Vol. 137, № 4. - P. 497-503.

137. Gorman M.W., Feigl E.O., Buffïngton C.W. Human plasma ATP concentration // Clin. Chem. 2007. - Vol. 53, № 2. - P. 318-325.

138. Goto K., Ishii N., Kizuka T. et al. Hormonal and metabolic responses to slow movement resistance exercise with different durations of concentric and eccentric actions // Eur. J. Appl. Physiol. 2009. - Vol'. 106, № 5. - P. 731-739.

139. Green H.J., Burnett M.E., Smith P.C. et al. Failure of hypoxia to exaggerate the metabolic stress in working muscle following short-term' training // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2009! - Vol. 297, № 3. - P.* 593604.

140. Gross. M., Reiter S., Zollner N. Metabolism^ of D-ribose administered continuously to healthy persons and to patients with, myoadenylate deaminase deficiency // Klin. Wochensch; 1989.* - Vol. 67, № 23. - P. 1205-1213.

141. Gumieniczek A., Hopkala H., Zabek A. Protective effects of a PPARgamma agonist pioglitazone on anti-oxidative system in. testis of diabetic rabbits // Pharmazie. 2008. - Vol: 63, № 5. - P. 377-378.

142. Guneli E., Tugyan K., Ozturk H. et al. Effect of melatonin on testicular damage in streptozotocin-induced diabetes rats // Eur. Surg. Res. 2008. -Vol. 40, №4.-P. 354-360.

143. Häckney A.C., Szczepanowska E., Viru A.M. Basal testicular testosterone production in endurance-trained men is suppressed7/ Eur. J. ApplPhysiol. -2003.-Vol. 89,№2.-P. 198-201.

144. Hackney A.C., Moore A.W., Brownlee K.K. Testosterone and endurance exercise: development of the «exercise-hypogonadal male condition» // Acta Physiok Hung. 2005. - Vol. 92, № 2. - P: 121-137.

145. Hageman G.J., Lank I., Pennings H.-J. et al. Systemic poly(ADP-ribose) polymerase-1 activation, chronic inflammation, and oxidative stress in cordpatients // Free Radie. Biol. Med. 2003.-Vol. 35, № 2: - P^ 140-148:

146. Hales D.B., Allen J.A., Shankara T. et al. Mitochondrial function' in Leydig cell steroidogenesis // Ann. N. Y. Acad: Sei. 2005. - Vol., 1061. - P. 120 134.

147. Hellsten Y., Tullson P.C., Richter E.A., Bangsbo J. Oxidation of urate in human skeletal muscle during exercise // Free Radie. Biol. Med. 1997. -Vol. 22, № 1-2. - P. 169-74.

148. Hellsten Y., Skadhauge L., Bangsbo J. Effect of ribose supplementation on resynthesis of adenine nucleotides after intense intermittent training in humans // Am. J. Physiol. Regul: Integr. Comp. Physiol. 2004. - Vol. 286. -P. 182-188.

149. Heptinstall S., Johnson A., Glenn J.R., White A.E. Adenine nucleotide metabolism in human blood important roles for leukocytes and erythrocytes // J. Thromb. Haemost. - 2005. - Vol. 3. - P. 2331-2339.

150. Hikim A.P., Lue Y., Yamamoto C.M. et al. Key apoptotic pathways for heat-induced programmed germ cell death in the testis // Endocrinology. -2003,-Vol. 144,№7.-P. 3167-3175.

151. Hikim A.P., Vera Y., Verner D. et al. Involvement of nitric oxide-mediated intrinsic pathway signaling in age-related increase in germ cell apoptosis in male Brown-Norway rats // J. Gerontol. A. Biol. Sci. Med. Sci. 2005. -Vol. 60, №6.-P. 702-708.

152. Hoffman J.R., Kraemer W.J., Bhasin S. et al. Position stand on androgen and human growth hormone use // J. Strength Cond. Res. 2009. - Vol. 23, № 5 (Suppl.). - S.1-S.59.

153. Homma-Takeda S., Hiraku Y., Ohkuma Y. et al. 2,4,6-trinitrotoluene-induced reproductive toxicity via oxidative DNA damage by its metabolite // Free Radic. Res. 2002. - Vol. 36. - P. 555-566. .

154. Hu G.X., Lian Q.Q., Lin H. et al. Rapid mechanisms of glucocorticoid signaling in the Leydig cell // Steroids. 2008. - Vol. 73, № 9-10. - P. 1018-1024.

155. Huang J.Y., Liao J.W., Liu Y.C. et al. Motorcycle exhaust induces reproductive toxicity and testicular interleukin-6 in male rats // Toxicol. Sci. -2008.-Vol. 103,№ l.-P. 137-148.

156. Hurtado de Gatalfo G.E., de Alaniz M:J., Marra C.A. Dietary lipids modify redox homeostasis and steroidogenic status in rat testis // Nutrition. 2008. - Vol. 24, № 7-8. - P. 717-726.

157. Ikeda M., Kodama H., Fukuda J. et al. Role of radical oxygen species in rat testicular germ cell apoptosis induced by heat stress // Biol: Reprod. 1999. -Vol. 61.-P. 393-399.

158. Imai H., Hakkaku N., Iwamoto R. et al. Depletion of selenoprotein GPx4 in spermatocytes causes male infertility in mice // J. Bioll Chem. 2009. - Vol. 284, № 47. - P. 32522-32532.

159. Inan M., Basaran U.N. Dokmeci D. et al. Methylene blue increases contralateral testicular ischaemia-reperfusion injury after unilateral testicular torsion // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 2008. - Vol. 35, № 1. - P. 50-54.

160. Bozlu M., Coskun B., Cayan S. et al. Inhibition of poly(adenosine diphosphate-ribose) polymerase decreases long-term histologic damage in testicular ischemia-reperfusion injury // Urology. 2004. - Vol. 63, № 4. -P. 791-795.

161. Ishii T., Matsuki S., Iuchi Y. et al. Accelerated impairment of spermatogenic cells in SOD1-knockout mice under heat stress // Free Radic. Res. 2005. -Vol. 39.-PI 697-705.

162. Ishikawa T. Fujioka H, Ishimura T. et al. Increased-testicular 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine in patients with* varicocele // BJU Int: 2007. - Vol. 100, №•4.-P. 863-866.

163. Jaeschke H. Mechanisms, of oxidant stress-induced acute tissue injury // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1995. - Vol. 209. - P. 104-11!.

164. Jankowska E.A., Filippatos G., Ponikowska B: et al. Reduction in circulating testosterone relates to exercise capacity in men with.chronic heart failure // J. Card. Fail. 2009. - Vol. 15, № 5. - P: 442-450.

165. Jin M.H., Hong C.H.,.Lee H.Y. et al: Enhanced TGF-betal is involved in 2,3,7,8-tetrachlorodibenzo-p-dioxin (TCDD)' induced oxidative stress in C57BL/6 mouse testis // ToxicoK Lett. 2008. - Vol; 178, № 3. - P. 202209.

166. Jinnah H.A., Ceballos-Picot I., Torres R.J.et al. Attenuated variants of Lesch-Nyhan disease // Brain. 2010. - Vol. 133. - P. 671-689.

167. Kasahara E., Sato E.F., MiyoshiM. et al. Role of oxidative stress in» germ-cell apoptosis induced by di(2-ethylhexyl)phthalate // Biochem. J. 2002. -Vol. 365-P. 849-856.

168. Kaushal N., Bansal M.P. Dietary selenium variation-induced oxidative stress modulates CDC2/cyclin B1 expression and apoptosis of germ cells in mice testis // J. Nutr. Biochem. 2007. - Vol. 18, № 8. - P. 553-564.

169. Kavazis A.N., Kivipelto J., Choe H.S. et al. Effects of ribose supplementation on selected metabolic measurements and performance in maximally exercising Thoroughbreds // J. Anim. Sci. 2004. - Vol. 82. - P. 619-625.

170. Kavitha T.S., Parthasarathy C. Sivakumar R. et al. Effects of excess corticosterone on NADPH generating enzymes and glucose oxidation in Leydig cells of adult rats // Hum. Exp. Toxicol. 2006. - Vol. 25, № 3. - P. 119-125.

171. Kawaguchi T., Veech R.L., Uyeda K. Regulation of energy metabolism in macrophages during hypoxia. Roles of fructose 2,6-bisphosphate and ribose 1,5-bisphosphate // J. Biol. Chem. 2001. - Vol. 276, № 30. - P. 2855^ 28561.

172. Kehinde E.O., Anim J.T., Mojiminiyi O.A. et al. Allopurinol provides long-term protection for experimentally induced testicular torsion in a rabbit model // B.J.U. Int. 2005. - Vol. 96. - P. 175-180.

173. Kehr S., Malinouski M., Finney L. et al. X-ray fluorescence microscopy reveals the role of selenium in spermatogenesis // J. Mol. Biol. 2009. -Vol. 389, №5.-P. 808-818.

174. Kerksick C., Rasmussen C., Bowden R. et al. Effects of ribose supplementation prior to and during intense exercise on anaerobic capacity and metabolic markers // Int. J. Sport Nutr. Exerc. Metab. 2005. - Voir 15, №6.-P. 653-664.

175. Kernstock R.M., Girotti A.W. New strategies for the isolation and activity determination of naturally occurring type-4 glutathione peroxidase // Protein Expr. Purif. -2008. Vol. 62, № 2. - P. 216-222.

176. Kinugawa T., Fujita M., Ogino K. et al. Catabolism of adenine nucleotides favors adenosine production following exercise in patients with chronic heart failure // J. Card. Fail. 2006. - Vol. 12, № 9. - P. 720-725.

177. Koc A., Narci A., Duru M. et al. The protective role of erdosteine on testicular tissue after testicular torsion and detorsion // Mol. Cell Biochem. -2005.-Vol. 280, № 1-2.-P. 193-199.

178. Korzeniewski B. AMP deamination delays muscle acidification during heavy exercise and hypoxia // J. Biol. Chem. 2006. - Vol. 281, № 6. - P. 3057-3066.

179. Kowaltowski A.J., Castilho R.S., Vercesi A.E. de Souza-Pinto N.C. Mitochondrial and reactive oxygen species // Free Radic. Biol. Med. 2009. -Vol. 47.-P. 333-343.

180. Kraemer W.J., Hatfield D.L., Volek J.S. et al. Effects of amino acids supplement on physiological adaptations to resistance training // Med. Sci. Sports Exerc. 2009. - Vol. 41, № 5. - P. 1111-1121.

181. Kudo M., Saito Y. Sasaki T. et al. Genetic variations in the HGPRT, ITPA, IMPDH1, IMPDH2, and GMPS genes in Japanese individuals // Drug. Metab. Pharmacokinet. 2009. - Vol. 24, № 6. - P. 557-564.

182. Kumagai A., Kodama H., Kumagai J. et al. Xanthine oxidase inhibitors suppress testicular germ cell apoptosis induced by experimental cryptorchidism // Mol. Hum. Reprod. 2002. - Vol. 8. - P. 118-123.

183. Kuppusamy P., Zweier J.L. Characterization of free radical generation by xanthine oxidase. Evidence for hydroxyl radical generation // J. Biol. Chem. 1989. - Vol. 264. - P. 9880-9884.

184. Lamina S., Okoye C.G. Effect of low intensive continuous training programme on serum uric acid in the non pharmacological management of hypertension: a randomized controlled trial // Niger. J. Med. 2010. - Vol. 19, № 1. - P. 77-86.

185. Lane A.R., Duke J.W., Hackney A.C. Influence of dietary carbohydrate intake on the free testosterone: Cortisol ratio responses to short-termintensive exercise training // Eur. J. Appl. Physiol. 2010. - Vol. 108. - P. 1125-1131.

186. Li D., Yuan C., Gong Y. et al. The effects of methyl tert-butyl ether (MTBE) on the male rat reproductive system // Food Chem. Toxicol. 2008. - Vol. 46, № 7. - P. 2402-2408.

187. Liao W., Cai M., Chen J. et al. Hypobaric hypoxia causes deleterious effects on spermatogenesis in rats // Reproduction. 2010. - Vol. 139, № 6. - P. 1031-1038.

188. Lima F. de Falco V. Baima J. et al. Effect of impact load and active load on borie metabolism and body composition of adolescent athletes // Med. Sci. Sports. Exerc. 2001. - Vol. 33, № 8. - P. 1318-1323.

189. Lucia A., Diaz B., Hovos J. et al. Hormone levels of world class cyclists during the Tour of Spain stage race // Br. J. Sports Med. 2001. - Vol. 35, № 6. - P. 424-430.

190. Ma A. Yang X, Wang Z. et al. Adult exposure to diethylstilbestrol induces spermatogenic cell apoptosis in vivo through increased oxidative stress in male hamster // Reprod. Toxicol. 2008. - Vol. 25, № 3. - P. 367-373.

191. Machado M., Koch A.J., Willardson J.M. et al. Caffeine does not augment markers of muscle damage or leukocytosis following resistance exercise // Int. J. Sports Physiol. Perform. 2010. - Vol. 5, № 1. - P. 18-26.

192. Manna P:, Sinha M. Sil P.C. Protection of arsenic-induced testicular oxidative stress by aijunolic acid // Redox Rep. 2008. - Vol. 13, № 2. - P. 67-77.

193. Marchlewicz M., Wiszniewska B., Gonet B. et al. Increased lipid peroxidation and ascorbic acid utilization in testis and epididymis of rats chronically exposed to lead // Biometals. 2007. - Vol. 20, № 1. - P. 13-19.

194. Masiulis I., Quill T.A., Burk R.F., Herz J. Differential functions of the Apoer2 intracellular domain in selenium uptake and cell signaling // Biol. Chem. 2009. - Vol. 390, № 1. - P. 67-73.

195. Masuoka N., Kubo I. Characterization of xanthine oxidase inhibition by anacardic acids // Biochim. Biophys. Acta. 2004. - Vol. 1688. - P. 245249.

196. Mathews I.I., Erion M.D., Ealick S.E. Structure of human adenosine kinase at 1.5 A resolution // Biochemistry. 1998. - Vol. 37, № 45. - P. 1560715620.

197. McConell G.K., Shinewell J., Stephens T.J. et al. Creatine supplementation reduces muscle inosine monophosphate during endurance exercise in humans // Med. Sci. Sports. Exerc. 2005. - Vol. 37, № 12. - P. 20542061.

198. Mi Y., Zhang C., Taya K. Quercetin protects spermatogonial cells from 2,4-d-induced oxidative damage in embryonic chickens // J. Reprod. Dev. -2007. Vol. 53, № 4. - P. 749-754.

199. Mikami T., Kitagawa J. Intense exercise induces the degradation of adenine nucleotide and purine nucleotide synthesis via de novo pathway in the rat liver // Eur. J. Appl. Physiol: 2006. - Vol. 96, № 5. - P. 543-550.

200. Mingoti G.Z., Pereira R.N., Monteiro C.M. Fertility of male adult rats submitted to forced swimming stress // Braz. J. Med. Biol. Res. 2003. -Vol. 36, №5.-P. 677-681.

201. Moir H., Hughnes M.G., Potter S. et al. Exercise-induced immunosuppression roles of reactive oxygen species and 5-AMP-activated protein kinase dephosphorilation within immune cells // J. Appl. Physiol. -2010. Vol. 108, № 5. - P. 1284-1292.

202. Monticone M., Tonachini L. Tavella S. et al. Impaired expression of genes coding for reactive oxygen species scavenging enzymes in testes of Mtfrl/Chppr-deficient mice // Reproduction. 2007. - Vol. 134, № 3. - P. 483-492.

203. Mori M., Kinugava T., Endo A. Effects of hypoxis exercise conditioning on work capacity, lactate, hypoxanthine and hormonal factors in men // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 1999. - Vol. 26, № 4. - P. 309-314.

204. Mougeot F., Martinez-Padilla J., Webster L.M. et al. Honest sexual signalling mediated by parasite and-testosterone effects on oxidative balance // Proc. Biol. Sci. 2009. - Vol. 276, № 1659. - P. 1093-1100.

205. Murugesan P., Balaganesh M., Balasubramanian K. Arunakaran J. Effects of polychlorinated biphenyl (Aroclor 1254) on steroidogenesis and antioxidant system in cultured adult rat Leydig cells // J: Endocrinol. 2007. - Vol. 192. -P. 325-338.

206. Nakao C., Ookawara T., Sato Y. et al. Extracellular« superoxide dismutase in tissues from obese (ob/ob) mice // Free Radic. Res. 2000: - Vol. 33, № 3. -P. 229-241.

207. Narayana K. An aminoglycoside antibiotic gentamycin induces oxidative stress, reduces antioxidant reserve and"impairs spermatogenesis, in rats // J. Toxicol. Sci. 2008. - Vol. 33, №■ 1. - P. 85-96.

208. Nauseef W.M. Assembly of the phagocyte NADP№ oxidase // Histochem. Cell. Biol. 2004. - Vol. 122. - P. 277-291.

209. Nikolaidis M.G., Jamurtas A.Z., Paschalis V. et ah The effect of muscle-damaging exercise on blood and skeletal muscle oxidative stress: magnitude and time-course considerations // Sports Med. 2008. - Vol. 38, № 7. - P. 579-606.

210. Niviere V., Fontecave M. Discovery of superoxide reductase: an historial perspective // J. Biol. Inorg. Chem. 2004. Vol. 9. P. 379-384.

211. Niwa T. Uremic toxicity of indoxyl sulfate // Nagoya J. Med. Sci. 2010. -Vol. 72, №1-2.-P. 1-11.

212. Norberg E., Orrenius S., Zhivotovsky B. Mitochondrial regulation of cell death: processing of apoptosis-inducing factor (AIF) // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2010. - Vol. 396, № 1. - P. 95-100.

213. Norman B., Nygren A.T., Nowak J., Sabina R.L. The effect of AMPD1 genotype on blood flow response to sprint exercise // Eur. J. Appl. Physiol. -2008.-Vol. 103, №2.-P. 173-180.

214. Okabe H. The role of xanthine dehydrogenase (xanthine oxidase) in ischemia-reperfusion injury in rat kidney // Nippon Jinzo Gakkai Shi. -1996. Vol. 38, № 12. - P. 577-584.

215. Oliveira K. de J., Donangelo C.M., Oliveira A.V. Jr. et al. Effect of zinc supplementation on the antioxidant, copper, and iron status of physically active adolescents // Cell Biochem. Funct. 2009. - Vol. 27, № 3. - P. 162166.

216. Olson G.E., Winfrey V.P., Nagdas S.K. et al. Apolipoprotein E receptor-2 (ApoER2) mediates selenium uptake from selenoprotein P by the mouse testis // J. Biol. Chem. 2007. - Vol. 282, № 16. - P. 12290-12297.

217. Olson G.E., Winfrey V.P., Hill K.E., Burk R.F. Megalin mediates selenoprotein P uptake by kidney proximal tubule epithelial cells // J. Biol. Chem. 2008. - Vol. 283, № 11. - P. 6854-6860.

218. Ozturk A., Baltaci A.K. Mogulkoc R. et al. Effects of zinc deficiency and supplementation on malondialdehyde and glutathione levels in blood and tissues of rats performing swimming exercise // Biol. Trace Elem. Res. -2003. Vol. 94, № 2. - P. 157-166.

219. Parlaktas B.S., Ozyurt B., Ozyurt H. et al. Levels of oxidative stress parameters and the protective effects of melatonin in psychosis model rat testis // Asian J. Androl. 2008. - Vol. 10, № 2. - P. 259-265.

220. Pasquali M.A., Gelain D.P., Zanotto-Filho A. et al. Retinol and retinoic acid modulate catalase activity in Sertoli cells by distinct and gene expression-independent mechanisms // Toxicol. In Vitro. 2008. - Vol. 22, № 5. - P. 1177-1183.

221. Payabvash S., Salmasi A.H., Klumehr S. et al. Salutary effects of N-acetylcysteine on apoptotic damage in a rat model of testicular torsion // Urol. Int. 2007. - Vol. 79; № 3. P. 248-254.

222. Payabvash S., Kiumehr S., Tavangar S.M., Dehpour A.R. Ethyl pyruvate reduces germ cell-specific apoptosis and oxidative stress in rat model of testicular torsion/detorsion // J. Pediatr. Surg. 2008. - Vol. 43, № 4. - P. 705-712.

223. Pedzik A., Paradowski M., Rysz J. Oxidative stress in nephrology // Pol. Merkur. Lekarski. 2010. - Vol. 28, № 163. - P. 56-60.

224. Pekcetin C., Ergur B.U., Kiray M. et al. The protective effects of trimetazidine on testicular, ischemia and reperfusion injury in rats // Pediatr. Surg. Int. 2007. - Vol. 23, № 11. - P. 1113-1118.

225. Peltola V., Huhtaniemi I:, Metsa-Ketela T. et al. Induction of lipid peroxidation during steroidogenesis in the rat testis // Endocrinology. -1996.-Vol. 137.-P. 105-112.

226. Peveler W.W., Bishop P.A., Whitehorn E.J. Effects of ribose as an ergogenic aid // J: Strength. Cond. Res. 2006. - Vol. 20, № 3. - P. 519-522.

227. Podhorska-Okolow M:, DziegieL P., Gomulkiewicz A. et al: Exercise-induced apoptosis in rat kidney is mediated*by both angiotensin II ATI and AT2 receptors // Histol: Histopathol. 2006. - Vol'. 21, № 5: - Pi 459^66.

228. Poon R., Rigden M., Chu I., Valli V.E. Short-term oral toxicity of pentyl ether, 1,4-diethoxybutane, and 1,6-dimethoxyhexane in male rats // Toxicol. Sci. 2004. - Vol. 77, № 1. - P. 142-50.

229. Reid M.B. Free radicals and muscle fatigue: Of ROS, canaries, and the IOC // Free Radic. Biol. Med. 2008. - Vol. 44, № 2. P. 169-179.

230. Renko K., Werner M., Renner-Miiller I., et al. Hepatic selenoprotein P (SePP) expression restores selenium transport and prevents infertility and motor-incoordination in Sepp-knockout mice // Biochem J. 2008. - Vol. 409, №3.-P. 741-749.

231. Roberts M.D., Dalbo V.J., Hassell S.E., Kerksick C.M. The expression of androgen-regulated genes before and after a resistance exercise bout in younger and older men // J. Strength Cond. Res. 2009. - Vol. 23, № 4. - P. 1060-1067.

232. Roth S., Rosenbaum P.S. Osinski J. et al. Ischemia induces significant changes in purine nucleoside concentration in the retina-choroid in rats // Exp. Eye. Res. 1997. - Vol. 65, № 6. - P. 771-779.

233. Ru W., Peijie C. Modulation of NKT cells and Thl/Th2 imbalance after alpha-GalCer treatment in progressive load-trained rats // Int. J. Biol. Sci. -2009. Vol. 5, № 4. - P. 338-343.

234. Sahoo D.K., Roy A., Bhanja S., Chainy G.B. Hypothyroidism impairs antioxidant defence system and testicular physiology during development and maturation // Gen. Comp. Endocrinol. 2008. - Vol. 156, № 1. - P. 6370.

235. Saito T., Nishino T. Differences in redox and kinetic properties between NAD-dependent and 02-dependent types of rat liver xanthine dehydrogenase // J. Biol. Chem. 1989. - Vol. 264. - P. 10015-10022.

236. Sattler F.R., Castaneda-Sceppa C., Binder E.F. et al. Testosterone and growth hormone improve body composition^ and muscle performance in older men // J. Clin. Endocrinol. Metab. 2009. - Vol. 94, № 6. - P. 19912001.

237. Schriever. S.C., Barnes K.M., Evenson J.K. et al. Selenium requirements are higher for glutathione peroxidase-1 mRNA than gpxl activity in rat testis // Exp. Biol. Med. (Maywood). 2009. - Vol. 234, № 5. - P. 513-521.

238. Schuback K., Essen-Gustavsson* B. Persson S.G. Effect of creatine supplementation on muscle metabolic response to a maximal treadmill exercise test in Standardbred horses // Equine Vet. J. 2000. - Vol. 32. - P. 533-540.

239. Shalini S., Bansal M.P. Role of selenium in regulation of spermatogenesis: involvement of activator protein 1 // Biofactors. 2005: - Vol. 23, № 3. - P. 151-162.

240. Shalini ~S., Bansal M.P. Role of selenium in spermatogenesis: differential expression of cjun and cfos in tubular cells of mice testis // Mol. Cell. Biochem. 2006. - Vol. 292, № 1-2. - P. 27-38.

241. Shiraisi K., Shimabukuro T., Naito K. Effects of hemodialysis on testicular volume and oxidative stress in humans // J. Urol. 2008. - Vol. 180, № 2. -P. 644—650.

242. Sikka S.C. Relative impact of oxidative stress on male reproductive function // Curr. Med. Ghem. 2001. - Vol. 8. - P. 851-862.

243. Singh M., Kalla NR., Sanyal S.N. Effect of monensin, a Na+-specific carboxylic ionophore on the oxidative defense system in rat testis // Pharmacol: Rep. 2007. - Vol. 59, № 4. -P. 456-461.

244. Smith R., Kaune H, Parodi D. et al: Increased' sperm DNA damage in patients with varicocele: Relationship with seminal oxidative stress // Hum. Reprod;.-2006;- Vol; 21.- P: 986-993;

245. Stathis C.G., Carey M.F., Snow. R.J. The;influence oftallopurinol on urinary purine loss after repeated sprint exercise in man' // Metabolism. — 2005. -Vol. 54, № 10. P. 1269-1275.

246. Steiner M.C., Evans R., Deacon S.J. et al. Adenine nucleotide loss in the skeletal muscles during exercise in chronic obstructive pulmonary disease // Thorax. 2005. - Vol. 60, № 11. - P: 9324-936.

247. Suzuki S., Yoneyama Y. Maternal plasma hypoxanthine levels in nonpreeclamptic twin pregnancies // Tohoku J. Exp. Med. 2004. - Vol. 203, №4.-P. 349-352.

248. Taneli-F., Vatansever S., Ulman C. et al: The effect of spermatic vessel ligation on testicular nitric oxide levels and germ cell-specific apoptosis in rat testis // Acta Histochem. 2005. - Vol. 106. - P. 459-466.

249. Tang X.Y., Zhang Q., Dai D.Z. et al. Effects of strontium fructose 1,6-diphosphate on expressionof apoptosis-related genes, and oxidative stress in testes of diabetic rats // Int. J. Urol. 2008. - Vol: 15, №3. - P. 251-256.

250. Teitelbaum J.E., Johnson C., Cyr J:St. The use of D-ribose in chronic fatigue syndrome and fibromyalgia: a pilot'study // J. Altern. Complement. Med. -2006. Vol. 12, № 9. p. 857-8621

251. Tramontano F., Malanga M., Farina B. et al. Heat stress reduced poly(ADPR)polymerase expression- in rat testis // Mol. Hum. Reprod. -2000: Vol. 6, № 7.'- P: 575-581.

252. Tullson P.C., Teijung R.L. Adenine nucleotide metabolism in contracting skeletal muscle // Exerc. Sport Sci. Rev. 1991. - Vol. 19. - P. 507-537.

253. Tullson P.C., Bangsbo J., Hellsten Y., Richter E.A. IMP metabolism in human skeletal muscle after exhaustive exetcise // J. Appl. Physiol. 1995. -Vol. 78, № l.-P. 146-152.

254. Tullson P.C., Arabadjis P.G., Rundell K.W., Teijung R.L. IMP reamination to AMP in rat skeletal muscle fiber types // Am. J. Physiol. 1996. - Vol. 270.-P. 1067-1074.

255. Tullson P.C., Rush J.W., Wieringa B., Teijung R.L. Alterations in AMP diaminase activity and kinetics in skeletal muscle of creatine kinase-deficient mice // Am. J. Physiol. 1998. - Vol. 274. - P. 1411-1416.

256. Tunc O., Thompson J., Tremellen K. Improvement in sperm DNA quality using an oral antioxidant therapy // Reprod: Biomed: Online. 2009. - Vol. 18, №6.-P. 761-768.

257. Unsal A., Devrim E., Guven C. et al. Propofol attenuates reperfusion injury after testicular torsion and detorsion // World'J. Urol. 2004. - Vol. 22, № 6.-P. 461-465:

258. Vaithinathan S., Saradha B., Mathur P.P. Methoxychlor induces apoptosis via mitochondria and FasL-mediated pathways in. adult rat testis // Chem. Biol. Interact. 2010. - Vol. 185, № 2. - P. 110-118.

259. Vazquez-Memije M:E., Gapin R., Tolosa A., El-Hafidi M. Analysis of age-associated changes in mitochondrial free radical generation by rat testis // Mol. Cell. Biochem. 2008. - Vol. 307, № 1-2. - P. 23-30.

260. Verratti V., Di Giulio C, Berardinelli F. et al. Pampiniform-plexus and oxidative- stress during- chronic hypoxia and hyperoxia // Int. J: Immunopathol. Pharmacol. 2008. - Vol. 21, № 2. - P. 353-357.

261. Wang: J.S., Lin C.T. Systemic hypoxia promotes lymphocyte apoptosis induced .by oxidative stress during moderate exercise // Eur. J. Appl. Physiol. -2010;-Vol. 108, №2.-P. 371-382.

262. Zanotto-Filho A., Schroder R.,.Moreira J.G. Xanthine oxidase-dependent ROS production mediates vitamin A pro-oxidant effects in cultured Sertoli cells // Free Radic. Res. 2008. - Vol; 42, № 6. - P. 593-601.

263. Zhang K., Shang Y., Liao S. et al. Uncoupling protein 2 protects testicular, germ cells from hyperthermia-induced; apoptosis // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007. - Vol. 360, № 2. - P. 327-332.

264. Zhang Z., Blake D.R., Stevens C.R. et al. A reappraisal of xanthine dehydrogenase and oxidase in hypoxic reperfusion injury: the role of NADH as an electron donor // Free Radic: Res. 1998: - V. 28;.№ 2. - V. 151-164.

265. Zhao- S., Snow R.J.,: Stathis G.G. et al. Muscle adenine nucleotide metabolism during andl int recovery; fromsmaximali exercise in humans // J. Appl. PhysioK 2000« - Vol; 88j № 5: - PM'516-15191

266. Zhou J.C., Zhao H., Li J.G., et al. Selenoprotein^gene expression in thyroid andlpituitary of young;pigs,is not affected by dietary selenium deficiency or excess//LNutr-2009/-Vol: 139? №6;-P; 1061-1066;

267. Zhu; Q: Emanuele MiA., La, Paglia Ni et: al; Vitamin* E prevents ethanol-induced inflammatory,, hormonal, andi cytotoxic changes in reproductive tissues // Endocrine: 2007. - Vol; 32, №1. - P; 59-68:.

268. Zimmer H-G. Regulation of and intervention into the oxidative pentose phosphate pathway and adenine nucleotide metabolism in the heart // Mol. Gell. Biochem. 1996. - Vol. 160-161. - P. 101-109.

269. Zimmer H:-G. Significance of the 5-phosphoribosyl-1 -pyrophosphate pool for; cardiac;purine; and pyrimidine. nucleotide synthesis: studies withiribose, adenine, inosine, and^orotic acid in rats// Cardiovasc. Drugs. Ther. 1998. Vol. 12.-P. 179-187.

Информация о работе

Чигринский, Евгений Александрович
кандидата биологических наук
Омск, 2010
ВАК 03.01.04

Диссертация

Антиоксидантная система семенников крыс при физических нагрузках разной интенсивности - тема диссертации по биологии, скачайте бесплатно

Автореферат

Похожие работы