Стресс-реакция у имаго Drosophila

Хлебодарова, Тамара Михайловна

Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему
Стресс-реакция у имаго Drosophila
ВАК РФ 03.00.15, Генетика

Автореферат диссертации по теме "Стресс-реакция у имаго Drosophila"

На правах рукописи УДК 575.1: 577.171.4: 591.543.1

РТ5 О Л

\ / •) '] Г;',', Г • ""

■ ^ т

ХЛЕБОДАРОВА ТАМАРА МИХАЙЛОВНА

* к

СТРЕСС-РЕАКЦИЯ У ИМАГО ШЮЗОРШЬА: МЕХАНИЗМ И ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ

03.00.15 - генетика

АВТОРЕФЕРАТ

диссертации на соискание ученой степени доктора биологических наук

Новосибирск

2000

Работа выполнена в лаборатории генетики стресса Института цитологии и генетики СО РАН, г. Новосибирск

Официальные оппоненты: член-корреспондент РАН Жимулев И.Ф.,

Институт цитологии и генетики СО РАН, Новосибирск

доктор биологических наук, профессор Высоцкая Л.В.,

Новосибирский государственный университет, г. Новосибирск

доктор химических наук, профессор Невинский Г.А.,

Институт биоорганической химии СО РАН, г. Новосибирск

Ведущее учреждение - Томский государственный университет,

г. Томск

Защита диссертации состоится " i> " Q^cCC^^jl 2000 г. на утренне/Ч заседании диссертационного совета по защите диссертаций на соискание ученой степени доктора наук (Д-002.11.01) при Институте цитологии и генетики СО РАН в конференц-зале Института по адресу: 630090, Новосибирск, проспект акад. Лаврентьева, 10, т/ф (3832) 33 12 78, e-mail: dissov@bionet.nsc.ru.

С диссертацией можно ознакомиться в библиотеке Института цитологии и генетики СО РАН.

Автореферат разослан" ■{О " РяГМТ^

2000 г.

Ученый секретарь диссертационного совета, доктор биологических наук

Груздев А.Д.

В 0

£ т/,0

Актуальность проблемы. Стрессорная реакция - это естественная биологическая защита организмов от неблагоприятных воздействий внешней среды. Резко изменяя гормональный статус и энергетический метаболизм при столкновении с неблагоприятными факторами среды, стрессорная реакция способствует адаптации организмов и тем самым защищает их от этих воздействий.

Стрессорная реакция была впервые обнаружена Гансом Селье (Selye, 1956) у млекопитающих, а впоследствии открыта и у насекомых (см. обзоры: Ivanovic, 1988; Cymborovski, 1988; Rauschenbach, 1988). Эта реакция универсальна и возникает в ответ на самые разнообразные стимулы, непривычные для жизни и обитания не только данного вида организмов, но и отдельной популяции. Она настолько древняя и эволюционно консервативна, что развивается у организмов, пути эволюции которых разошлись многие миллионы лет назад.

У насекомых центральными звеньями этой реакции являются ювенилъный гормон, играющий важную роль в регуляции развития насекомых, и биогенные амины, контролирующие нейромышечную активность и энергетический метаболизм (обзоры: Раушенбах, 1990; Cymborovski, 1988; 1991; Раушенбах, Шумная, 1993).

У личинок насекомых механизм стрессорной реакции изучен детально. Показано, что именно повышение содержания ювенильного гормона при стрессе вызывает состояние диапаузы или задержку метаморфоза у недиапаузирующих насекомых, позволяя им таким образом переждать неблагоприятные условия (Раушенбах, Лукашина, 1984; Rauschenbach et al., 1987; Раушенбах, 1990; Cymborovski, 1988; 1991). Причем, в реализации этого ответа главную роль играет система деградации ювенильного гормона (Bogus, Cymborowski, 1984; Mala et al., 1987; Rauschenbach et al., 1987; 1991; Bogus, Scheller, 1988; Cymborowski, 1988,1991).

Что касается механизмов стресс-реакции у имаго насекомых, то они изучены слабо. Крайне мало известно о роли ЮГ в стресс-реакции имаго. Основные усилия исследователей направлены на изучение биогенных аминов и многочисленные исследования свидетельствуют, что первой реакцией биогенных аминов на стрессорное воздействие у разных видов насекомых является повышение их уровня в гемолимфе и в тканях нейрального происхождения. Эта реакция возникает при действии самых разнообразных стрессоров (Orchard, Lounghton, 1981; Davenport, Evans, 1984a,b; Evans, 1985; Kozanek et al., 1986; 1988; Harris, Woodring 1992; Hirashima et al., 1992; 1993a,b; Hirashima, Eto, 1993 a,b,c: Rauschenbach et al., 1993). Однако, какие звенья в цепи метаболизма дофамина и октопамина ответственны за повышение их уровня при стрессе и каков их генетический контроль, до сих пор неизвестно.

Что касается исследований генетических механизмов регуляции стрессорной реакции, то они немногочисленны и связано это, с одной стороны, со сложностью протекания этой реакции у млекопитающих, а с другой - с отсутствием адекватной экспериментальной модели, пригодной для такого рода исследований. Для изучения генетики стресса предпочтительнее организмы с простой нейроэндокринной регуляцией, достаточно полно изученные в генетическом плане.

- Такая модель была создана на основе двух линий ОгихорИНа \МШ, контрастных по реакции на стрессорное воздействие. Суть ее в том, что у личинок одной из этих линий (101), в неблагоприятных условиях среды развивается стрессорная реакция, которая позволяет им адаптироваться и нормально метаморфизировать, а у особей другой линии (147) подобная реакция отсутствует и они не способны к метамофозу при 32°С (Раушенбах и др., 1977; обзор: Раушенбах, 1990). Эта модель оказалась исключительно плодотворной и позволила нам провести целый ряд исследований по выяснению механизмов реализации стрессорного ответа у имаго Вго$орЫ1а, как на уровне целого организма, так и на уровне клетки.

Таким образом, актуальность данного исследования обусловлена тремя не решенными до сих пор проблемами: 1) участвует ли система деградации ювенильного гормона, играющая центральную роль в стресс-ответе у личинок ЮгоБорЫк, в реализации стрессорной реакции у имаго ОгозорЫ1а; 2) каков механизм контроля ответа биогенных аминов на стресс у насекомых и 3) каковы взаимоотношения между двумя важнейшими защитными реакциями - нейрогормональной стрессорной реакцией организма и "хит-шок" ответом клетки.

Цель и задачи исследования. Цель настоящей работы заключалась в комплексном исследовании основных звеньев стрессорной реакции у имаго ВгоьоркИа на уровне организма и клетки для выявления и изучения генных систем, участвующих в ее контроле.

Сформулированная цель и предлагаемый экспериментальный подход в виде модели, состоящей из двух, контрастных по реакции на стресс линий (101 и 147) И. \irilis, подразумевали решение следующих конкретных задач:

1. Исследовать два важнейших звена стрессорной реакции у насекомых - систему деградации ювенильного гормона и систему метаболизма дофамина и октопамина у имаго Ого$орЫ1а.

2. Изучить реакцию отдельных компонентов этих систем на стрессорное воздействие у имаго линий О. уш/и, контрастных по реакции на тепловое воздействие.

3. Выявить те звенья в цепи метаболизма дофамина и октопамина, которые участвуют в реализации стрессорного

ответа и изучить динамику их изменений в условиях стресса различной длительности.

4. Провести генетический анализ выявленных межлинейных различий и локализовать гены, контролирующие их.

5. Для выяснения механизмов взаимоотношений между стрессорным ответом на уровне организма и на уровне клетки исследовать внутриклеточный стресс-ответ у контрастных по реакции на стресс линий О.

Научная новизна результатов исследования. Впервые проведено комплексное исследование основных звеньев стрессорной реакции у имаго йгояорИНа на уровне организма и клетки. Это позволило показать, что у имаго Г)го$орЫ1а в реализации стрессорного ответа участвуют система деградации ювенильного гормона, которая у разных видов Ого$орЫ\а обеспечивается разными ферментными системами, и система синтеза биогенных аминов.

Впервые показано, что система деградации ЮГ контролирует откладку яиц самками и участвует в реализации стрессорного ответа только у самок Вго$орЫ1а. Это позволило сформулировать представление о ее роли в регуляции репродуктивной функции самок и отсутствия таковой у самцов.

На основании изучения динамики развития реакции системы биогенных аминов на стресс впервые было сделано заключение о наличии разных механизмов, контролирующих уровень аминов при стрессе. Если в начале реализации стрессорного ответа эти механизмы связаны, по-видимому, с регуляцией выброса аминов из депо и инактивацией системы их депонирования, то последующее поддержание их высокого уровня при стрессе осуществлялось через прямой контроль активности ферментов, синтезирующих их.

Наличие экспериментальной модели, представленной двумя линиями ИговорЬИа У1гШя, одна из которых не способна к развитию стрессорной реакции, позволило впервые изучить генетический контроль тех звеньев в цепи метаболизма ювенильного гормона и биогенных аминов, которые участвуют в реализации стрессорного ответа. Эти данные позволили прийти к заключению, что изученные звенья стресс-реакции находятся под контролем одного гена и сформулировать представление о существовании единого генетического контроля различных звеньев нейрогормональной стрессорной реакции у ОгагорМа. Предложена гипотеза о природе гена, осуществляющего этот контроль.

На основании изучения взаимоотношений между стрессорной реакцией организма и клетки впервые получены свидетельства того, что эти две важнейшие защитные реакции контролируются у ОгохоркИа через различные сигнальные системы.

Теоретическая и практическая значимость работы.

Результаты работы дают качественно новую информацию о механизмах реализации стрессорного ответа у имаго Drosophila. Наличие одинаковых звеньев в системе реализации стресс-ответа у самых разных организмов позволяет предполагать, что некоторые из выявленных закономерностей контроля стрессорной реакции как на уровне клетки, так и на уровне целого организма могут носить более общий характер и быть присущи не только Drosophila. Возможность экстраполяций значительно повышает ценность полученных результатов и делает их полезными для всех исследователей, занимающихся проблемой стресса.

Изучение и сопоставление механизмов реализации стрессорного ответа у разных организмов, в том числе и у насекомых, расширяет наше представление о функционировании этой защитной реакции и могли бы пролить свет на эволюционные закономерности ее возникновения.

Факт доказанного участия тирозиндекарбоксилазы в реализации стрессорной реакции у Drosophila и простота оценки ее уровня активности позволяет использовать ее в качестве теста для определения стресс-устойчивости, по крайней мере у Díptera (Грунтенко и др.,

1997).

Предложен экспериментальный подход для выяснения взаимотношений между гормональной стрессорной реакцией и "хит-шок" ответом клетки, который используется для выяснения взаимоотношений между другими звеньями стрессорной реакции и изучения путей ее реализации (Gruntenko et al., 2000).

Апробация работы. Материалы диссертации доложены на VI международной конференции по ювенильному гормону (Вудс Холл, США, 1995), международной конференции "Агробиология и биотехнология растений и животных" (Киев, 1997), международной конференции "Современные концепции эволюционной генетики" (Новосибирск, 1997), международной конференции "Адаптация организма к природным и экосоциальным условиям среды" (Бишкек,

1998), XVIII Международном генетическом конгрессе (Пекин, Китай, 1998), международной конференции "Молекулярно-генетические маркеры животных" (Киев, 1999), международной конференции "Генетическая и онтогенетическая психонейроэндокринология" (Новосибирск, 1999), I и II съездах Вавиловского общества генетиков и селекционеров (Саратов, 1994; Санкт-Петербург, 2000), а также на отчетных сессиях Института цитологии и генетики СО РАН в 1991, 1994,1997 и 2000 гг.

Публикации. Материалы диссертации опубликованы в 39 работах в отечественных и зарубежных изданиях.

Объем и структура работы. Работа изложена на 342 страницах и состоит из введения, трех глав обзора литературы, описания использованных методов, трех глав экспериментальных результатов, четырех глав обсуждения, заключения, выводов и списка цитируемой литературы, включающего 841 наименование. Работа иллюстрирована 44 таблицами и 42 рисунками.

Фактический материал диссертации получен автором лично, а также в ходе совместных исследований с сотрудниками лаборатории генетики стресса.

Автор выражает искреннюю благодарность заведующей лаборатории генетики стресса, профессору И.Ю.Раушенбах за предоставленную возможность выполнения данной работы, за поддержку при ее выполнении и критический анализ полученных результатов.

Автор выражает крайнюю признательность сотрудникам лаборатории генетики стресса Васенковой (Анкштовой) И.А., Гренбэк Л.Г., Грунтенко Н.Е., Сухановой М.Ж., Шумной JI.B. и Ченцовой H.A., которые на разных этапах работы принимали участие в выполнении ряда экспериментов, что отражено в совместных публикациях, и Шубиной Т.Н за техническую помощь.

Автор выражает благодарность сотрудникам лабораторий генетических основ онтогенеза, генетики популяций, клеточной биологии, биохимической генетики животных и сектора молекулярной нейрогенетики ИЦиГ СО РАН за помощь в выполнении ряда экспериментов, предоставление реактивов, участие в обсуждении результатов работы и критические замечания.

Работа выполнена в лаборатории генетики стресса ИЦиГ СО РАН при поддержке Российского фонда фундаментальных исследований, за счет грантов Российской научно-технической программы "Приоритетные направления генетики", грантов RAR000 и RAR300 Международного научного фонда и гранта UDSA 91-37302-6186.

Материал и методы.

Большая часть исследований была проведена на двух линиях D. virilis, контрастных по реакции их личинок на действие длительного теплового стресса: линии 101 дикого типа и линии ¡47, несущей мутации brick (розовые глаза), broken (прервана задняя поперечная жилка крыла) и detached (недоразвитие продольных жилок крыла) в хромосоме 2 и температурочувствительную деталь в хромосоме 6.

Для проведения хромосомной локализации генов, определяющих межлинейные различия по ряду признаков, была использована линия 160 D. virilis, все аутосомы которой маркированы видимыми рецессивными мутациями: вторая - broken (прервана задняя поперечная

жилка крыла), третья - gapped (недоразвитие второй продольной жилки крыла), четвертая - cardinal (глаза алого цвета), пятая - peach (персиковые глаза), шестая - glossy (грубые глаза).

Для решения частных вопросов были также использованы две родственные линии D.melanogaster, селектированные более 700 поколений на высокую (линия В А) и низкую (линия НА) половую активность самцов, которые также контрастно различалась по двигательной активности, плодовитости и термоустойчивости (Кайданов и др., 1994) и линия l(l)ts403, несущая температуро-чувствительную леталь в Х-хромосоме, у которой в условиях высокой температуры практически не синтезировались белки теплового шока (Левин и др., 1984; Евгеньев, Денисенко, 1990). В качестве контрольных использовались линия дикого типа Canton-S и линия Алтай, выделенная из природной популяции D. melanogaster Алтая.

Культуры линий выращивали на стандартной питательной среде (Раушенбах, Лукашина, 1984) при температуре 25 °С и плотности 20 личинок на 7 мл среды.. Синхронизацию культур проводили по вылуплению личинок, по формированию пупариума и по вылету имаго. Возраст личинок блуждающей стадии определяли по морфологическому критерию: за 10 -12 часов до формирования пупариума у личинок D. virilis начинает желтеть основание передних дыхалец (Rauschenbach etal., 1987).

Стрессирование мух проводили в термостате с температурой 38°С (время экспозиции зависело от цели эксперимента). Контрольных особей содержали при 25°С. В экспериментах по определению содержания биогенных аминов мух гомогенизировали немедленно по завершении экспозиции, супернатанты отбирали и хранили в жидком азоте. В остальных опытах контрольных и термообработанных особей замораживали в жидком азоте и хранили до использования при -20°С.

Биохимические, иммунологические и молекулярно-генетические методы, использованные в работе, подробно описаны в публикациях, список которых приведен ниже.

Достоверность результатов оценивали с помощью t-критерия Стьюдента и критерия у^.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

Система деградации ювенильного гормона Drosophila.

Известно, что основными путями деградации ювенильного гормона (ЮГ) у насекомых являются гидролиз эфирной группы с помощью ЮГ-эстеразы и гидратация эпоксидного кольца, осуществляемая эпоксидгидразой (ЭГ) (Hammock, 1985).

Результаты измерения активности ферментов, метаболизирующих ЮГ, у двух видов ОгоБорЫк во время куколочно-имагинального развития (рис 1), показали, что и у Д и у В. melanogaster

наблюдается два подъема ЮГ-гидролизующей активности: через сутки после окукливания и после вылета имаго. У куколки высокая ЮГ-гидролизующая активность у обоих видов определяется ЮГ-эстеразой, а у имаго - разными ферментами: у В. утШ - ЮГ-эстеразой, а у В. melanogaster - ЭГ. Это означает, что во время куколочно имагинального развития титр ЮГ у В. virili.s в основном определяется ЮГ-эстеразой, тогда как у В. melcmogaster в этом процессе участвуют оба фермента.

m ;

g о • S о

Q.O 0

3-1 .

л 5

a 2 s с

-24 24 72 120 168 216 264

Возраст (час)

Вэзрал-(час)

Рнс.1. Динамика активности ферментов, гидролизующих ЮГ, в онтогенезе линии 101 D. virilis (А) и линии Canton S В. melanogaster (Б). Сплошная кривая - активность ЮГ-эстеразы; штриховая - ЮГЭГ. Формирование пупариума - 0 часов; вылет имаго: у D. virilis - 120, а у В. melanogaster - 96 часов.

Однако ранее было установлено, что фракция спектра эстераз куколки В. virilis, обладающая ЮГ-эстеразной активностью и окрашиваемая Р-нафтил ацетатом не определяется среди образцов эстераз, полученных из взрослых мух (Раушенбах, 1990). Учитывая полученный выше результат, можно было полагать, что у В. virilis либо существует несколько форм ЮГ-эстераз, участвующих в регуляции титра ЮГ на разных этапах онтогенеза, либо куколочная и имагинальная формы ЮГ-эстеразы являются одним белком, но по какой-то причине на разных этапах развития обладают разным сродством к Р-нафтилацетату.

Выделение ЮГ-эстеразы из суммарного гомогената 24-час. куколок О. \irilis с помощью ионнообменной хроматографии на ДЕАЕ-целлюлозе и ингибиторный анализ показали, что ЮГ-эстераза куколок й. хчгШх представлена двумя формами, одна из которых ингибируется ДФФ - ингибитором общих эстераз, а другая нет, но обе ингибируются ОТФП - селективным ингибитором эстераз ювенильного гормона насекомых. Последняя, ДФФ-нечувствительная, представляет собой фермент, ранее описанный как р-эстераза куколки (Раушенбах, 1990). Как показал иммуноблот-анализ, эта форма фермента присутствует и у имаго, обладает в ПААГ-электрофорезе той же подвижностью, что и у куколки, однако теряет сродство к р-нафтилацетату.

Учитывая этот факт, все дальнейшие эксперименты по изучению системы деградации ЮГ у имаго ОгояорИНа мы проводили в трех вариантах: с преинкубацией гомогенатов с ингибиторами ДФФ и ОТФП и без них.

Сравнение систем деградации ЮГ у имаго двух линий Б. лпгШя и И. те1апоца$1ег.

Результаты измерения уровня гидролиза ЮГ у суточных самцов и самок двух видов ЭгоБорЬПа (табл. 1) показали, что, во-первых, гидролиз ЮГ без ДФФ у £>. \irilis (и у самцов и у самок) существенно выше, чем у О. melanogaster. Частично эти различия можно объяснить различиями в размерах мух (масса тела у £>. melanogaster примерно в 2.5 раза меньше, чем у О. virilis). Во-вторых, гидролиз ЮГ (без ДФФ) у самцов О. melanogaster и у самцов линии 101 О. \irilis достоверно ниже, чем у самок (р>0.99). Вместе с тем самцы и самки линии 147 О. не различаются по этому параметру. В-третьих, у самок

линии 101 В. уш/и гидролиз ЮГ значительно выше, чем у самок линии 147 (р>0.99). И в-четвертых, гидролиз гормона у особей обоих видов резко падает после преинкубации гомогенатов с ДФФ, причем у О. \inlis это падение носит драматический характер: гидролиз снижается на порядок.

Анализ продуктов гидролиза ЮГ посредством тонкослойной хроматографии, представленный в табл. 2, свидетельствует о том, что, во-первых, снижение гидролиза гормона у О. хчгйи после преинкубации гомогената с ДФФ связано с ингибированием ДФФ-чувствительной ЮГ-эстеразы (процент ЮГ-кислоты резко падает). Во-вторых, у О. melanogaster отсутствует ДФФ-нечувствительная форма фермента, поскольку у этого вида ДФФ ингибирует всю ЮГ-эстеразную активность (ЮГ-кислота отсутствует среди продуктов гидролиза). В-третьих, различия в гидролизе ЮГ между линиями 101 и 147 О. У1гИм связаны с различиями в активности ЮГ-эстеразы. И, в-четвертых, специфический ингибитор ЮГ-эстеразы ОТФП ингибирует

как ДФФ-чувсгвительную, так и ДФФ-нечувствительную формы ЮГ-эстеразы у D. virilis

Табл.1. Гидролиз [3 Н]-ЮГ-Ш в гомогенатах 24-часовых мух D. virilis (линии 101 и 147) и D. melanogaster (линии Canton S я Алтай).

Величина гидролиза (пмоль/мин/особь)

Группа D. virilis D. melanogaster

линия 101 линия 147 Canton S Алтай

Самки:

Нативный гомогенат 14.8+0.5 8.2+0.9 2.42+0.18 2.09+0.10

Гомогенат с ДФФ 1.28+0.08 0.69+0.06 - 0.79+0.11

Самцы:

Нативный гомогенат 9.1+1.3 8.5+0.9 1.6+0.2 1.75+0.13

Гомогенат с ДФФ 0.84+0.06 0.69+0.14 - 0.85+0.11

Примечание: "-" - измерения не проводились

Табл. 2. Анализ продуктов гидролиза [3 Н]-ЮГ-Ш в гомогенатах 24-час. самок D. virilis (линии 101 и 147) и D. melanogaster (лшгая Ачтаи).

Группы Продукты гидролиза ЮГ (%)

ЮГ-кислота-диол + ЮГ-диол ЮГ-кислота Негидролизо-ванный ЮГ

D. virilis

Нативный гомогенат

линия 101 16.0 62.0 22.0

линия 147 14.5 45.2 40.3

Гомогенат с ДФФ

линия 101 16.9 15.6 65.9

линия 147 17.1 4.8 78.1

Гомогенат с ОТФП

линия 101 14.6 0 85.4

D. melanogaster

Нативный гомогенат 14.3 16.4 69.3

Гомогенат с ДФФ 12.5 0 87.5

Примечание: каждая величина - среднее 3-х измерений

Таким образом у £>. virilis, в отличие от П. melanogaster, гидролиз ЮГ осуществляют две ЮГ-эстеразы и молодые самки линий 101 и 147 О. virilis контрастно различаются по уровню активности обеих ЮГ-

эстераз. Каков вклад этих ферментов в регуляцию титра ЮГ на разных стадиях развития?

Ферменты деградации ЮГ в онтогенезе двух линий 2). уш/й.

Изучение активности двух форм ЮГ-эстеразы в онтогенезе линии 101 О. показало, что: 1) активность ДФФ-нечувствительной ЮГ-эстеразы во время куколочно-имагинального развития £). уш/и на порядок ниже, чем активность ДФФ-чувствительной ЮГ-эстеразы, а, следовательно, ее вклад в метаболизм ЮГ невелик. Однако, подъемы активности этих форм ЮГ-эстераз наблюдаются в одно время, после окукливания и перед вылетом имаго, и свидетельствуют о том, что в эти периоды развития обе формы ЮГ-эстеразы участвуют в регуляции титра ЮГ. 2) После вылета имаго активность ДФФ-нечувствительной ЮГ-эстеразы падает и у 5-суточных мух не превышает 0.2 пмолей/мин/особь, тогда как активность ДФФ-чувствительной ЮГ-эстеразы после вылета имаго продолжает возрастать, достигает максимума через сутки после вылета (15 пмолей/мин/особь) и практически не изменяется на протяжении последующих пяти суток. Это позволяет считать, что у половозрелых самок в регуляции титра ЮГ принимает участие только ДФФ-чувствительная ЮГ-эстераза. Изучение активности ЮГЭГ в онтогенезе линий 101 и 147 О. \4rilis показало, что во время метаморфоза, вылета имаго и у половозрелых особей линии 147 активность фермента близка к таковой у особей линии 101 и изменяется в эти периоды незначительно (рис. 1), что позволяет полагать, что этот фермент ни у линии 147, ни у линии 101 не играет в регуляции титра ЮГ в эти периоды такой роли как ЮГ-эстераза {КЫеЬоскгоуа е1 а1.,1996). Анализ динамики суммарной активности ЮГ-эстераз в онтогенезе линий 101 и 147 О. У1гШз, приведенный на рис. 2 показал, что в ходе метаморфоза динамика активности ЮГ-эстераз у особей линии 147 в общем совпадает с таковой у линии 101, однако уровень активности ЮГ-эстераз у мух линии 147 ниже, чем у линии 101. После вылета имаго активность ЮГ-эстераз существенно ниже у мух 147 лиши и тот уровень активности фермента, который у особей линии 101 наблюдается через сутки после вылета, у мух линии 147 достигается только на шестые сутки.

Роль ферментов деградации ЮГ в репродукции ВгоьорИНа

Исходя из роли ЮГ в размножении насекомых мы предположили, что различия в уровне активности ЮГ-эстеразы у самок линий 101 и 147 могут сказаться на их репродуктивных характеристиках.

л —

Q. -О О Ю

5 в

о о

s S "2 с; о S с

S 4

-24 24 72 В 168 216 264 312 Возраст (час)

Рис. 2. Динамика активности ЮГ-эстераз в онтогенезе линий 101 и 147 D. virilis.Формирование пупариума - 0 часов; вылет (В) - 120 часов.Сплошная кривая - линия /07; штриховая - линия 147

Действительно, анализ данных по размножению линий 101 и 147 О. virilis показал, что эти линии различаются 1) по количеству овариол, содержащих зрелые яйца (в яичнике самок линии 147 их почти в 2 раза меньше, чем у самок линии 101, что свидетельствует о замедленном их созревании у самок линии 147); 2) по времени начала откладки оплодотворенных яиц (самки линии 101 начинают откладку яиц на вторые сутки после вылета, а самки линии 147 только на седьмые); 3) по количеству отложенных яиц в расчете на одну самку за сутки (самки линии 101 откладывают в три раза больше яиц, чем самки линии 147). В результате, несмотря на то, что линии 101 и 147 практически не различаются по выживаемос ти на личиночно-куколочной стадии, число вылетевших мух (в расчете на одну самку за сутки) в линии 147 ни порядок меньше, чем в линии 101 (КМеЬо<1агоуа а1.,1996).

Предполагая, что позднее начало откладки яиц у мух линии 147 связано с низким уровнем активности ЮГ-эстеразы в первые дни после вылета, мы через два дня после вылета инъецировали самкам линии 147 ЮГ-эстеразу НеПоМя у^ге.чсет-е (Очищенный фермент был нам любезно предоставлен проф. Б.Д.Хэммоком, Дэвис, США).

Результаты эксперимента, приведенные на рис.3, свидетельствуют о том, что на второй день после инъекции самки, которым была введена ЮГ-эстераза, начинают откладывать яйца, в то время как контрольные - на пятый.

О 2 4 6 8 10 Дни после инъекции

Рис. 3. Влияние инъекции ЮГ-эстеразы НеЦоШя \4rescense на откладку яиц у самок линии 147 О. Сплошная кривая -

контрольные самки, штриховая - самки, которым инъецировали ЮГ-эстеразу.

Таким образом, полученные данные позволяют считать, что высокий уровень ЮГ-гидролизующей активности у половозрелых самок необходим им для начала откладки яиц. Этот вывод подтверждается также данными, что аппликации ОТФП, специфического ингибитора ЮГ-эстераз, самкам линии 101 О. \nrilis вызывают у них задержку в откладке яиц (ЯаизсЬепЬасЬ е/ а/., 1996).

А как же у самцов? Участвует ли система деградации ЮГ в регуляции их репродуктивных функций? Как показано выше, молодые самки линии 147 О. у/г///.? характеризуются низким уровнем деградации ЮГ и низкой плодовитостью по сравнению с самками линии 101. В то же время самцы этих линий не различаются по уровню гидролиза ЮГ (табл. 1). Это позволило нам предположить, что система деградации ЮГ не участвует в регуляции их репродуктивных функций.

Для проверки этого предположения мы изучили систему деградации ЮГ у двух линий В. melanogaster, селектированных в течение более 700 поколений на низкую (линия НА) и высокую (линия ВА) половую активность самцов (Кайданов и др., 1994). Результаты измерения уровня гидролиза ЮГ у самцов этих линий показали; они не различаются. В то же время, как показано в лаборатории генетики

стресса ИЦиГ СО РАН, самки этих линий существенно различаются по уровню гидролиза ЮГ (Грунтенко и др., 1998). У самок линии НА он достоверно ниже, чем у самок линии ВА и не отличается от такового у самцов этих линий. Причем состояние системы деградации ЮГ у самок линии НА D. melanogaster аналогично таковому у линии 147 D. virilis (табл. 2) в сравнении с линиями Canton S, ВА и 101, соответственно. Только в первом случае нарушение системы деградации ЮГ у самок связано с нарушением активности и ЮГ-эстеразы, и ЮГ-эпоксидгидразы, а во втором - только ЮГ-эстеразы, что на наш взгляд отражает видовую принадлежность линий НА и 147 (Грунтенко и др., 1998).

Таким образом, селекция на низкую половую активность самцов, в результате которой была получена линия НА, не повлияла на систему деградации ЮГ у самцов, но привела к нарушениям этой системы у самок. На наш взгляд, это свидетельствует о том, что система метаболизма ЮГ не играет существенной роли в репродуктивной функции самцов Drosophila.

Система деградации ЮГ у Drosophila при стрессе.

Результаты изучения гидролиза ЮГ у 24-час. имаго D. melanogaster и D. virilis в условиях кратковременного стресса, представленные в табл.3, свидетельствуют о том, что самки обоих исследованных видов отвечают на стресс снижением гидролиза гормона. Исключением является мутантная линия 147 D. virilis, у которой гидролиз ЮГ не изменяется при тепловом стрессе. У самцов обоих видов гидролиз гормона при стрессе также не изменяется.

Учитывая данные о том, что у самцов обоих видов Drosophila отсутствовала реакция на тепловой стресс, а молодые и половозрелые самки обоих видов отличались либо по уровню активности, либо по спектру гидролизующих ЮГ ферментов, анализ продуктов гидролиза гормона в условиях стресса провели только у самок, но двух возрастов: через сутки и через пять суток после вылета.

Данные, представленные в табл. 4 и 5 свидетельствуют о том, что снижение гидролиза ЮГ в условиях стресса у молодых самок линии 101 D. virilis связано с падением активности ЮГ-эстеразы, а у D. melanogaster - с падением активности обоих ферментов, и ЮГ-эстеразы и ЮГЭГ, тогда как у половозрелых самок D. virilis и D. melanogaster снижение гидролиза ЮГ при стрессе происходит в результате падения активности разных ферментов, у первых - ЮГ-эстеразы, а у: последних - ЮГЭГ.

Учитывая полученные выше данные, что высокий уровень ЮГ-гидролизующей активности у половозрелых самок необходим им для начала откладки яиц, резонно предположить, что уменьшение

активности ЮГЭГ и/или ЮГ-эстеразы у самок ОюяорИНа при стрессе должно привести к прекращению откладки яиц.

Табл. 3. Влияние кратковременного теплового стресса на гидролиз [3Н]-ЮГ III у 24-часовых мух D. virilis (линии 101 и 147) и

Р. melanogaster (линии Canton S и Ачтай)._

Группа Величина гидролиза [3Н]-ЮГ III (пмоль/мин/особь)

D. virilis D. melanogaster

линия 101 линия 147 Canton S Алтай

Самки

Нативный гомогенат

Контроль 14.8 + 0.5 8.2 + 0.9 2.42 ±0.18 2.09 + 0.10

Опыт 9.0 ¿1.0 8.1 + 1.3 1.46 ±0.09 1.46 ±0.09

Гомогенат с ДФФ

Контроль 1.28 ±0.08 0.69 ±0.06 - 0.79 ± 0.11

Опыт 0.78 + 0.10 0.60 ±0.08 -

Самцы

Нативный гомогенат

Контроль 9.1 + 1.3 8.5 ±0.9 1.6 ±0.2 1.75 ±0.13

Опыт 8.9+0.9 - - 1.86 ±0.09

Гомогенат с ДФФ

Контроль 0.84 ±0.06 0.69 + 0.14 - 0.85 ±0.11

Опыт 0.73 ±0.12 0.68 ±0.14 -

Примечание: (-) - измерения не проводили

Табл. 4. Влияние теплового стресса на активность ЮГ-эстеразы и ЮГЭГ у суточных самок D. virilis (линии 101 и 147) и D. melanogaster (Canton S). Оценка активности по продуктам метаболизма [3Н]-ЮГ III.

Продукты гидролиза (%)

Группа ЮГ-диол (ЮГЭГ) ЮГ-кислота (ЮГЭ)

контроль опыт контроль опыт

D. virilis

Нативный гомогенат

Линия 101 13.3 14.0 62.7 42.5

Линия 147 12.0 12.3 45.3 45.2

Гомогенат с ДФФ

Линия 101 15.7 13.2 11.4 2.7

D. melanogaster Нативный гомогенат

Canton S 18.6 12.4 9.6 4.6

Примечание: каждое значение - среднее не менее 3-х хроматографий

Табл. 4. Влияние теплового стресса на активность ЮГ-эстеразы и ЮГЭГ у 5-суточных самок D. virilis (линии 101 и 147) и D. melanogaster {Canton S). Оценка активности по продуктам метаболизма [3Н]-ЮГ III.

Продукты гидролиза (%)

Группа ЮГ-диол (ЮГЭГ) ЮГ-кислота (ЮГЭ)

контроль опыт контроль опыт

D. virilis

Линия 101 14.2 + 0.8 14.4 + 1.3 60.9 ±2.5 48.6 + 2.7

Линия 147 12.7 + 1.3 12.3 + 1.5 62.4+1.4 61.8+1.7

D. melanogaster Canton S 23.6+0.6 18.0 + 0.4 4.4 + 0.4 4.0 + 0.4

Действительно, как показано в лаборатории генетики стресса ИЦиГ СО РАН, кратковременные стрессирующие воздействия вызывали у молодых самок D. virilis задержку откладки яиц на сутки, а у половозрелых - на двое с последующим снижением количества отложенных яиц (Rauschenbach et ai, 1996). Такой же эффект вызывает стресс и у других видов насекомых. Так, охлаждение самок тараканов Diploptera punctata в течение 3 часов на тающем льду приводило к задержке откладки яиц у них на двое суток (Pszczolkowski, Chiang, 2000).

Подтверждением тому, что у Drosophila задержка откладки яиц при стрессе связана с реакцией системы деградации ЮГ на стресс служит факт отсутствия влияния стресса на откладку яиц самками линии 147 D. virilis (Raushenbach et ai, 1996), у которых эта реакция отсутствует (табл.3, 4 и 5).

Тот факт, что, тепловое воздействие приводит к стерильности самцов, а система деградация ЮГ у самцов, как D. virilis, так и D. melanogaster, не реагирует на это воздействие (табл. 3), подтверждает наше предположение о том, что ЮГ и система его деградации не играют существенной роли в регуляции их репродуктивной функции.

Система метаболизма дофамина и октопамина у D. virilis

Известно, что у насекомых различных видов стрессирующие воздействия вызывают повышение содержания октопамина и дофамина в гемолимфе и в тканях нейрального происхождения (Orchard et al., 1981; Davenport, Evans, 1984; Kozanek et ai, 1988; Harris, Woodring, 1992; Rauschenbach et al., 1993; Hirashima et al., 1994).

Данный раздел работы посвящен выяснению того, какие звенья в цепи метаболизма биогенных аминов ответственны за повышение их содержания при стрессе.

Щелочная фосфатаза (ЩФ) - первый фермент в цепи бисинтеза биогенных аминов. Ее активностью у Drosophila в значительной степени определяется пул тирозина, предшественника как дофамина, так и октопамина. ЩФ конвертирует инертный коньюгат тирозина, тирозин-О-фосфат, в тирозин (обз.: Wright, 1987).

Результаты измерения активности ЩФ у суточных самок и самцов линий 101 и 147 D. \irilis в норме и после их экспозиции в течение различных промежутков времени при 38°С, представленные на рис.4, демонстрируют, что у особей линии 101 дикого типа уже после 30-минутного воздействия стрессора наблюдается снижение активности фермента, и только после трехчасового стрессирования активность ЩФ начинает возрастать. У мух линии 147 подобная динамика отсутствует и активность фермента в нормальных условиях существенно ниже таковой у линии 101.

ДЛИТЕЛЬНОСТЬ СТРЕССИРОВАНИЯ (мин)

Рис. 4. Влияние стрессирующей температуры (38°С) на активность ЩФ у особей линий 101 и 147 D. virilis (суммарно самки и самцы). Линия 101 - сплошная кривая, линия 147 - штриховая.

Тирозпнгидроксилаза (ТГ) является ключевым звеном в биосинтезе катехоламинов и у позвоночных и у насекомых и катализирует превращение тирозина в ДОФА, в отличие от МФО, только в присутствии кофактора тетрагидроптерина и ионов железа (обзоры: Wright, 1987; Kumer and Vrana, 1996).

Результаты определения активности фермента у суточных самок линий 101 и 147 в нормальных условиях и после экспозиции их в течение различных промежутков времени при 38°С, представленные на рис. 5 свидетельствуют о том, что ТГ, так же как и ЩФ, реагирует на стресс снижением активности. Увеличение длительности стресса

приводит к повышению активности фермента, причем ТГ реагирует на стресс повышением своей активности быстрее, чем ЩФ. У мутантной линии 147 эта реакция отсутствует, а активность фермента в нормальных условиях существенно ниже таковой у линии 101. Аналогичные результаты получены и для самцов.

О 30 60 90 120 Время стрессирования(мин)

Время стрессирования (час)

Рис. У. Динамика активности ТГ и ТДК у 24-час. самок линий 101 и 147 D. virilis при тепловом стрессе. Сплошная кривая - линия 101; штриховая - линия 147.

Тирозпндекарбоксилаза (ТДК) является первым ферментом синтеза ОА и ДА (в коллатеральном пути). Анализ активности фермента у имаго линий 101 и 147 показал, что активность ТДК и у самцов и у самок линии 147 более чем в 2 раза ниже таковой у линии 101 и не изменяется при стрессе, тогда как у мух линии 101 она падает и динамика ее активности, представленная на рис.5, аналогична таковой у ТГ и ЩФ, только более замедленная.

Фенолоксидаза (ФО) - бифункциональный медьсодержащий фермент с монофенол- (МФО) и дифенолоксидазной (ДФО) активностью является одним из важнейших ферментов, вовлеченных в метаболизм катехоламинов. МФО окисляет тирозин в ДОФА и тирамин в дофамин и является, таким образом, ферментом синтеза ДА, а ДФО окисляет катехоламины: ДОФА, ДА, N-ацетилдофамин и N-ß-аланилдофамин в соответствующие хиноны и является ферментом деградации. Спектр ФО у D. virilis нами описан впервые (Rauschenbach et al., 1995).

Изучение спектра МФО у самцов и самок линий 101 и 147 в норме и при стрессе показало, что ни самки, ни самцы обеих исследуемых линий не различаются по активности МФО в норме и что кратковременный тепловой стресс (60 мин) не влияет на активность фермента у обеих линий.

Исследование спектра ДФО у имаго линий 101 и 147 в норме и при тепловом стрессе позволило установить, что стресс не влияет на активность ДФО ни у самцов, ни у самок обеих линий. Вместе с тем, линии отчетливо различаются по активности фермента в норме. Активность ДФО у самок и самцов линии 101 существенно выше таковой у линии 147 (Rauschenbach et al., 1995).

Дофадекарбокснлаза (ДДК) катализирует последнюю реакцию в цепи синтеза ДА - превращение ДОФА в ДА. 95% активности фермента обнаруживается в эпидермисе (Lunan, Mitchell, 1969; Scholnick et al., 1983) и лишь 5% в ЦНС, где она также катализирует синтез серотонина из 5-гидрокситриптофана (Dewhurst et al., 1972; Livingstone, Tempel, 1983; White, Valles, 1985; Bray, Hirsh, 1986).

Результаты измерения активности ДДК у суточных, имаго линий 101 и 147 в норме и при стрессе показали, что стресс не влияет на активность фермента ни у самцов, ни у самок, однако у имаго линии 147 активность фермента ниже, чем у особей линии 101 (Sukhanova et al., 1997).

N-ацетилтрансФераза (NAT). В многочисленных исследованиях N-ацстилирование рассматривается как один из основных путей инактивации биогенных аминов у насекомых (Dewhurst et ai, 1972; Evans, 1980; Downer, Martin, 1987; Martin, Downer, 1989 a, b; Martin et ai, 1989; Dubbels, Elofsson, 1989) на том основании, что активность NAT у разных видов насекомых много выше, чем активность МАО, другого фермента деградации аминов (Dewhurst et al., 1972; Evans et al., 1980; Martin et al., 1989).

Результаты измерения уровня ацетилирования дофамина и октопамина у 24-час. самцов и самок линий 101 и 147 в норме и после их экспозиции в течение 30 и 60 минут при 38°С свидетельствуют об отсутствии межлиненйных различий в уровне активности NAT и отсутствии реакции на стресс как у самцов, так и у самок исследуемых линий.Таким образом, NAT , так же как ДДК, МФО и ДФО, не участвует в стрессорном ответе у D. virilis (Rauschenbach et al., 1997).

Контроль содержания ДА у 1)го$орМ1а утШ в нормальных условиях и при стрессе.

Общепринято, что количество продукта определяется соотношением уровня его синтеза и деградации. Ранее было показано, что в нормальных услових содержание дофамина у односуточных имаго линии 147 £). V¡гШ5 практически в 2 раза выше, чем у линии 101 и в ответ на стресс изменяется незначительно, тогда как у линии 101 возрастает почти в 2 раза (Раушенбах и др., 1991). Какие звенья в цепи метаболизма ДА ответственны за эти межлинейные различия и за повышение ДА при стрессе?

Анализ данных, полученных нами, по уровню активности ферментов, синтезирующих и деградирующих ДА показал, что у линии 147 практически в 2 раза снижена активность ЩФ, ТГ , ТДК, ДДК и ДФО. Первые четыре являются ферментами синтеза ДА, а последний ферментом его деградации. Активность остальных ферментов у изученных линий практически не различалась. Каким образом можно соотнести низкий уровень активности практически всех ферментов, участвующих в синтезе ДА, у линии 147 с высоким содержанием его у них?

Учитывая тот факт, что скорость-лимитирующим ферментом основного пути синтеза ДА является ТГ, а среди ферментов, деградирующих ДА основной вклад в межлинейные различия вносит ДФО мы рассмотрели отношение их активностей у линий 101 и 147 О. у/л/м, считая, что у линии 101 активность этих ферментов равна 1 Проведенный анализ показал, что изученные линии по этому показателю не различаются, так как у линии 147 в 2 раза снижен как уровень синтеза ДА, так и уровень его деградации. Если наши данные верны, то эти линии не должны различаться в нормальных условиях по содержанию ДА, а они различаются.

Для того, чтобы объяснить этот феномен, мы должны обратиться к данным по динамике ДА у линии 101 в условиях кратковременного стресса и по реакции ТГ и ДФО на этот стресс. Как видно из рис.6, уже через 15 мин стресса содержание ДА резко возрастает и его уровень совпадает с таковым у линии 147, содержание ДА у которой при стрессе изменяется незначительно (Раушенбах и др., 1991). В тоже время активность ТГ падает (рис.6), а активность ДФО не изменяется. Ясно, что если уровень синтеза амина падает, а уровень его деградации не меняется, то тот ДА, который появляется вначале развития стрессорной реакции уже синтезирован. Откуда он появляется и почему мы его не регистрируем в отсутствие стресса?

Возможно следующее объяснение этого феномена. Известно, что при кратковременных стрессах (порядка 15-30 мин) содержание биогенных аминов в гемолимфе насекомых возрастает в несколько раз,

в основном, как полагают, за счет выброса из депонирующих органов (Davenport, Evans, 1984 a, b; Evans, 1985; Hirashima, Eto, 1993 с).

30 60 90 120 ДА

120

Время стрессирования (мин)

Рис. 6. Динамика содержания ДА и активности ТГ в условиях стресса различной длительности у самцов линии 101 Л у/и'йу

Аналогичный механизм повышения уровня октопамина в гемолимфе при стрессе предполагаетсяется и у Д. \irilis, поскольку показано резкое уменьшение содержания ОА в головах мух уже через 15 мин. после теплового стрессирования и одновременное его повышение в их телах (ЗикЬапоуа е! а1., 2000). Мы полагаем, что то же самое происходит и с ДА у О. Это позволяет нам предположить,

что истиный уровень ДА у линии 101, синтезируемый в отсутствие стресса, складывается из того ДА, который находится в гемолимфе и в депо и он выявляется нами после выброса ДА из депо, то есть в условиях кратковременного стресса. Такая трактовка позволяет нам объяснить те различия, которые мы наблюдаем в нормальных условиях у исследуемых линий О. утШ в содержании ДА при отсутствии у них различий в соотношении уровня его синтеза и деградации, но не объясняет почему мы регистрируем выброс. Ведь мы измеряем ДА во

всем теле мухи. Тем не менее, мы полагаем, что выброс имеет место, но в депонирующих органах ДА, по-видимому, находится в виде коньюгата, который не определяется используемым нами флюорометрическим методом. Действительно, коньюгаты катехоламинов найдены у многих видов насекомых, в том числе и у Drosophila (Mitchell, Lunan, 1964; Bodnaryk, 1972; Bodnaryk, Brunet, 1974) и, не исключено, что они могут быть механизмом запасания и/или инактивации биогенных аминов в нервной системе (обз.: Wright, 1987).

Таким образом, наши данные свидетельствуют о том, что линии 101 и 147 D. virilis в отсутствие стресса не различаются по общему уровню ДА и те межлинейные различия в содержании ДА, которые ранее были обнаружены (Раушенбах и др., 1991), не связаны с различиями в уровне активности исследованных нами ферментов его синтеза и деградации. Мы полагаем, что эти различия возникли в результате нарушения системы регуляции депонирования избытка ДА у линии 147. Этот механизм должен быть связан с активностью ферментов, конвертирующих уже синтезированный активный ДА в его инертный коньюгат и работает, по-видимому, только в отутствие стресса. Действительно, через 2 часа после начала стресса повышение содержание ДА на 30% сопровождается повышением активности ТГ на 30% (рис.6), что свидетельствует о прямой зависимости содержания ДА от активности ТГ в условиях стресса и об инактивации механизмов депонирования ДА в этот период.

Генетический контроль стрессорной реакции у D. virilis.

Проведенный выше анализ системы деградации ЮГ и системы метаболизма ДА и OA показал, что в реализации стрессорного ответа у D. virilis участвуют две формы ЮГ-эстеразы, ЩФ, ТГ и ТДК. Низкий уровень активности этих ферментов в нормальных условиях и отсутствие реакции на стресс у мух мутантной линии 147 привели к появлению межлинейных различий (табл. 1, 4; рис. 2, 4, 5) и позволили провести их генетический анализ. И на рис. 7 приведены результаты генетического анализа межлинейных различий в активности ДФФ-чувствительной ЮГ-эстеразы у молодых самок в нормальных условиях и у половозрелых при стрессе..

Результаты анализирующего скрещивания свидетельствуют о моногенном контроле выявленных различий. Аналогичные результаты были получены для ДФФ-нечувствительной ЮГ-эстеразы, ЩФ и ТДК. Следует отметить, что самки из потомства бэккросса, имеющие обе вторые хромосомы от линии 147 и несущие три рецессивные мутации brick, broken и detached, обнаруживались в обоих классах особей, как с

высоким, так и с низким значением признака, что свидетельствует о несцепленности исследуемых признаков с хромосомой 2.

А Б

Рис. 7. Генетический анализ различий в активности ДФФ-чувствительной ЮГ-эстеразы у самок линий 101 и 147 О. virilis в нормальных условиях (А) и при стрессе (Б). Ось ординат - частота (%), ось абсцисс - гидролиз ЮГ (%).

Для того, чтобы проанализировать остальные пары хромосом линии 147 на предмет сцепленности с ними искомых локусов, была использована линия 160, все аутосомы которой маркированы рецессивными мутациями. Анализ оказался возможным, так как все исследованные признаки у особей линии 160 соответствовали таковым у линии 101 и отвечали на стрессорное воздействие. Непроанализированные пары хромосом линии 147 были введены в геном мух линии 160 и полученные группы протестированы на способность реагировать на тепловой стресс. Были разработаны две схемы сткрещивания, одна для признаков, наследуемых по рецессивному типу (активность ЮГ-эстеразы, ЩФ и ТДК), а другая для анализа контроля содержания ДА, наследуемого по доминантному типу (КаиэсЬепЬасЬ ег а/., 1993).

В первом случае схема скрещивания не исключала возможности кроссинговера между тестируемой хромосомой линии 147 и соответствующей хромосомой линии 160. Однако кроссоверные особи не могли быть обнаружены, поскольку линия 160 доминирует по исследуемому признаку. Во второй схеме такая возможность была исключена. В обоих случаях, если искомый локус отсутствовал в тестируемой хромосоме, то все особи соответствующей группы должны иметь значение признака, характерное для линии 160. Если же искомый локус находится в тестируемой хромосоме, то в первом случае группа будет гетерогенной и часть особей в ней будет иметь значение признака как у линии 147, а часть - как у гибридов Рь тогда как во втором случае она будет однородной, поскольку значение признака у гибридов 1;1 и линии 147 совпадает.

На рис. 8 приведены результаты такого анализа (с использованием первой схемы скрещивания) для ДФФ-чувствительной ЮГ-эстеразы у половозрелых самок в условиях стресса.

ИутШ и их Р] и Р2 гибридов по уровню гидролиза ЮГ. Ось абсцисс -гидролиз ЮГ (%); ось ординат - число исследованных мух (%)

Видно, что локус, контролирующий ответ системы деградации ЮГ на стресс у Р. \irilis, сцеплен с хромосомой 6.

Аналогичные результаты были получены для ЩФ, ТДК и ДА. Гены, контролирующие сниженный уровень активности этих ферментов у мух линии 147 в нормальных условиях и ген, отвечающий за стресс-реактивность системы ДА у них, были локализованы нами у £). у;>///5 также в хромосоме 6.

Мы не имели возможности локализовать ген, контролирующий ответ на стресс ДФФ-нечувствительной ЮГ-эстеразы, однако нами было показано, что этот фермент - это р-эстераза куколки, а генетический контроль ответа этого фермента на стрессирующее воздействие был изучен ранее (Раушенбах, 1990). Было установлено, что различия в ответе фермента на действие стрессора между куколками линий 101 и 147 контролируются моногенно и этот локус расположен также в хромосоме 6.

Таким образом, 5 генов, мутации которых нарушили у линии 147 О. \irilis те звенья метаболизма ДА и ЮГ, которые у линии 101 Б. v¡rilis участвуют в стресс-ответе, оказались в одной хромосоме. Хромосома 6 О. \irilis является минихромосомой, размеры которой не превышают одного сМ, и аналогом хромосомы 4 О. melanogaster (ЬогоУБкауа е( а!., 1993). И мы предположили, что все эта мутации могут быть мутацией одного гена, контролирующего начальный этап в развитии стрессорной реакции, который включает все ее звенья и что таким ключевым звеном может быть "хит-шок" ответ клетки. Последнее предположение не подтвердилось.

1000 600-I 600 400 200 0

ША

■ъ

ts403

CantonS

ts403

CantonS

[-2 1 О

Рис. 9. Активность ТДК (А) и уровень гидролиза ЮГ (В) у 5-суточных самок линий l(l)ts403 и Canton SD. melanogaster в нормальных (темное поле) и стрессирующих (светлое поле) условиях (38°С, А - 60 мин, В - 120 мин). Ось ординат: слева - активность ТДК (усл.ед.); справа - величина гидролиза ЮГ (пмоль/мин/особь).

Действительно, как нами показано (рис.9), отсутствие синтеза белков теплового шока (БТШ) у мух линии 1(1)15403 (Евгеньев, Денисенко, 1990) не препятствует у них развитию стрессорной реакции на уровне организма (активность ТДК и уровень гидролиза ЮГ у них при стрессе падает. В то же время, эти данные свидетельствуют о том, что причины нарушения синтеза БТШ у линии 147 £). у/п7й более глобальны, чем у линии 1(1)15403 О. melanogaster, поскольку затрагивают и все исследованные звенья гормональной стрессорной реакции и выяснение их позволило бы нам выяснить и природу нарушенного у линии 147 гена.

Реакция теплового шока у контрастных по реакции па стрессорное воздействие линий О. хчгШч.

Для проверю! последнего предположения и выяснения природы гена, функция которого нарушена у мух линии 147, мы изучили у них реакцию теплового шока. И на рис. 10 и в табл. 6 представлены результаты включения меченных аминокислот и 3Н уридина в слюнные железы личинок 3-го возраста линий 101 и 147 О. \nrilis.

Табл. 6. Синтез РНК и содержание нуклеиновых кислот в слюнных

железах личинок конца III возраста линий 101 и 147 О. утШ в __норме и после теплового шока (37°С, 1час)._

Линия Включение Н3 уридина (ерш/железу) Содержание НК (нг/железу)

Контроль Опыт РНК ДНК

101 147 317 ±27 (7) 564 ± 44 (7) 104 ±7 (6) 124 ±11 (6) 172 + 10(4) 258 ± 14 (4) 29 + 4 (4) 31 ±0.4 (4)

Рис. 10. Флюорограммы белков, синтезируемых в слюнных железах личинок конца III возраста линий 101 (1) и 147 (2) О. \nrilis в нормальных условиях (к) и после 60 мин. инкубации при 38°С (о). Справа показано положение маркеров

молекулярного веса.

' " С1 - _68

-43

г* о 1

■"■»• «••» яа> —

12 12

Видно, что в нормальных условиях линия 147 практически не отличается от линии 101 по уровню синтеза белков, однако у нее синтезируется почти в два раза больше РНК. В условиях теплового шока у особей обеих линий синтезируется практически одинаковое количество мРНК БТШ, но количество белков у линии 147 синтезируется существенно меньше. Такая ситуация возможна, если у особей линии 147 или снижена эффективность трансляции или повышена деградация РНК. Для правильной оценки этой ситуации мы проанализировали содержание РЖ в слюнных железах личинок этих линий и, как видно из табл. 6, при одинаковом уровне политении клеток слюнных желез у них, в слюнных железах личинок линии 147 наблюдается достоверно более высокое содержание РНК, что позволило нам предположить, что вероятнее всего у особей линии 147 нарушена трансляция. В то же время уровень транскрипции генов БТШ в ответ на стресс у личинок исследуемых линий практически одинаков, а, следовательно, механизмы их индукции не нарушены.

Эти данные послужили толчком для следующего предположения. Та картина и тот гормональный статус, которые мы наблюдаем у особей линии 147 сложились в результате двух событий - снижения эффективности трансляции всех мРНК и адаптации клетки к этому глобальному нарушению, которая выразилась в повышении уровня транскрипции большинства, но не всех генов. Что же это за гены, которые не отреагировали на снижение уровня синтеза своих продуктов? Как следует из полученных нами данных, у особей линии 147 снижена активность тех ферментов в цепи метаболизма ДА, О А и ЮГ, которые у линии 101 реагируют на стресс.

Если наше предположение верно, то у имаго линии 147 транскрипция стресс-зависимых генов будет не изменена, а остальных генов (но, по-видимому, не гормон-зависимых, экспрессия которых будет зависеть от установившегося баланса гормонов) - повышена.

Действительно, активность ТГ у линии 147 более чем в 2 раза ниже, чем у линии 101, тогда как количество матриц для синтеза этого фермента у них не различается (рис. 11). А Б

101 147

Рис.11. Нозерн-блот анализ (А) и активность (Б) ТГ у суточных самцов линий 101 и 147 О. virilis и их гибридов

Линия Активность ТГ (пмоль/мин/особь)

101 147 П 0,56±0,02 0,23+0,01 0,51±0,02

Данные по включению меченого уридина в слюнные железы личинок линий 101 и 147 свидетельствуют о том, что механизм индукции белков теплового шока у линии 147 не нарушен (табл. 6). Эти данные подтверждаются отсутствием различий в индукции \\sp70 у имаго этих линий (рис.12).

А к О Б

1 2

-RP49

-18SRNA -HSP 70

Линия Hsp70/Rp49

101 147 1.3 ±0.2 (4) 1.0 + 0.1 (4)

Рис. 12. Нозерн-блот анализ Hsp70 (А) и относительное содержание мРНК Hsp70 (Б) по данным этого анализа у 24-час.имаго линий 101 (1) и 147 (2) в норме (к) и после теплового шока (о). Внутренний контроль - мРНК рибосомного белка Rp49. Справа показано положение 18S рРНК.

Основными компонентами реализации этого ответа являются транскрипционные факторы HSF и GAF и их экспрессия на белковом уровне у линии 147 в этом случае не должна быть нарушена. Если мы правы в своих предположениях, то их транскрипция должна быть повышена у линии 147. Именно это мы видим на рис.13.

А Б

- RpLt ~ "" - Rp49

»fe* -GAGA 1 2

«••»• CÜI - HSF

i г

Рис.13. Нозерн-блот анализ НБР (А) и вАР (Б) у имаго линий 101 (1) и 147 (2) Б. хчгШх. В качестве внутреннего контроля в первом случае использована мРНК рибосомного белка ЯрЫ, а во втором - Яр49.

Таким образом, на основании полученных д?нных, мы пришли к заключению, что линия 147 О. \irilis несет мутацию гена, расположенного в хромосоме 6, которая нарушила трансляцию всех белков в клетке и регуляцию экспрессии стресс-зависимых генов на уровне транскрипции, но не генов белков теплового шока.

Связаны ли эти два явления: нарушение стресс-ответа и нарушение трансляции у линии 147, а если да, то какова может быть природа гена, мутация которого привела к этим нарушениям?

О природе гена, мутация которого нарушила стресс-реактивность у линии 147 D. virilis.

Анализ продуктов генов, локализованых в хромосоме 4 D. melanogaster, структурном аналоге хромосомы 6 D. virilis (Whiting et al., 1989; Lozovskaya et al., 1993), и фенотипических особенностей проявления мутаций этих генов позволил нам предположить, что ген, мутация которого у особей линии 147 снизила эффективность трансляции и нарушила стресс-ответ может быть геном рибосомного белка RpS3a. Какие у нас есть основания для такого предположения?

1. RpS3a играет круциальную роль в инициации трансляции. Он связан с 18S РНК, мРНК, факторами инициации трансляции eIF2 и eIF3 и инициаторной /ие/-тРНК (Svoboda, McConkey, 1978; Takahashi, Ogata, 1981; Westermann et al., 1979; 1981; Tolan et al., 1983; Westermann, Nygard, 1984). Моноалпельное нарушение его экспрессии приводит к существенному снижению скорости синтеза белка (Kho et al., 1996).

У особей линии 147 D. virilis уровень трансляции снижен почти в 2 раза (Хлебодарова и др., 1998).

2. У дрожжей нарушение одного из 2-х гомологов RpS3a приводит к замедлению развития (Garret et al., 1991; Ito et al, 1992). У D. melanogaster гетерозиготы по мутации RpS3a57g имеют нормальную жизнеспособность, но замедленное развитие (Ferrus, 1975).

У особей линии 147 окукливание начинается на сутки позже, чем у особей линии 101. Выживаемость на личиночно-куколочной стадии у этих линий практически не различается (Раушенбах, 1990; Хлебодарова и др., 1996).

3. У трансгенных мух D. melanogaster с airra-RpS3a РНК, резко снижена продукция яиц (Reynaud et al., 1997).

У мух линии 147 D. virilis продукция яиц снижена в 3 раза (Khlebodarova et al., 1996).

4. Как следует из обзора данных по экспрессии гена RpS3a у эукариот (Naora, Naora, 1999), этот белок обладает множественными и в том числе экстрарибосомными функциями, что для рибосомных белков не является уникальным явлением (обзор Wool, 1996): а) он дифференцильно экспрессируется в S фазе клеточного цикла (Kho et al., 1996) и тканеспецифически - в яичниках (Reynaud et al., 1997; Zurita et al., 1997); б) у дрожжей его гомолог контролирует импорт белков через мембрану митохондрий (Garret et al., 1991; Kho, Zarbl, 1992; Lecomte et al., 1997) и, наконец, он, по-видимому, является компонентом стресс-активируемых сигнальных путей, поскольку в) он

является эффектором fos онкогена (Kho, Zarbl, 1992; Chan et al., 1996), участвует в регуляции апоптоза (Naora et al., 1998 a, b) и активируется TNFa (Gordon et al., 1992; Lecomte et al., 1997).

Как следует из данных таблицы 7, у особей линии 101 D. virilis наблюдается дифференциальная экспрессия этого гена в яичниках (у самок линии 101 количество мРНК RpS3a много больше, чем у самцов), которая и нарушена у самок линии 147 (самцы и самки этой линии практически не различаются по количеству мРНК RpS3a).

Табл. 7. Относительное содержание мРНК RpS3a у суточных имаго линий 101 и 147 D. virilis (по данным нозерн-блот анализа).

Группа Отношение содержания RpS3a/Rp49

Линия 101 Линия 147

самки 1.0 0.69

самцы 0.26 0.71

Что касается нарушения стресс-ответа у особей линии 147, то оно может быть отражением нарушения функции RpSЗа как компонента стресс-активируемых сигнальных каскадов, которые у млекопитающих участвуют в регуляции апоптоза и онкогенной трансформации.

Таким образом, мы считаем, что у особей линии 147 Д virilis возникла мутация гена КрБЗа, которая привела, во-первых, к нарушению его функции как рибосомного белка и выразилась в снижении скорости синтеза всех белков примерно в 2 раза; во-вторых, к нарушению его дифференциальной экспрессии в яичниках и, по-видимому, в Б-фазе клеточного цикла, что выразилось в снижении продукции яиц и в замедлении развития, и, наконец, в нарушении его функции как компонента стресс-активируемого пути, что привело к отсутствию ответа на стресс генов, участвующих в реализации этого ответа.

ВЫВОДЫ.

1. Показано, что у самок Д. virilis и Д. melanogaster система деградации ювенильного гормона участвует в реализации стрессорного ответа. Она играет ключевую роль в регуляции размножения, контролируя откладку яиц. Механизм этого контроля связан с сайт-специфической регуляцией титра ювенильного гормона, который обеспечивается у разных видов насекомых различными ЮГ-гидролизующими ферментами, в частности, у Д. у/г/Яу это ЮГ-эстераза, у молодых самок Д. melanogaster -ЮГ-эстераза и ЮГ-эпоксидгидраза, а у половозрелых - только ЮГ-эпоксидгидраза.

2. Установлено, что у самцов Д. virilis и Д. melanogaster система деградации ювенильного гормона не участвует в реализации

стрессорного ответа и не играет существенной роли в их репродуктивной функции.

3. Выяснено, что у имаго D. virilis повышение уровня биогенных аминов в начале развития стрессорной реакции связано, по-видимому, с их выбросом из депо, а последующее поддержание их высокого уровня определяется активностью ферментов их синтеза: щелочной фосфатазы, контролирующей пул тирозина, тирозингидроксилазы и тирозиндекарбоксилазы, конвертирующих тирозин в ДОФА и тирамин, соответственно

4. Обнаружено, что у имаго мутантной линии 147 D. virilis нарушены механизмы регуляции активности ферментов метаболизма ювенильного гормона и биогенных аминов, которые у Drosophila участвуют в реализации стрессорного ответа, а именно: ЮГ-эстеразы, тирозингидроксилазы, тирозиндекарбоксилазы и щелочной фосфатазы.

5. Генетический анализ выявленных межлинейных различий в уровне активности ДФФ-чувствительной и ДФФ-нечувствительной ЮГ-эстераз, щелочной фосфатазы и тирозиндекарбоксилазы показал, что каждое из них контролируется моногенно. Гены, контролирующие активность ЩФ и ТДК были локализованы в одной хромосоме -хромосоме 6 D. virilis. Гены, контролирующие стресс-реактивность системы дофамина и ответ системы деградации ЮГ на стресс у D. virilis также были локализованы в хромосоме 6.

6. Получены свидетельства того, что контроль двух важнейших защитных реакций - нейрогормональной стрессорной реакции и реакции теплового шока - у Drosophila осуществляется через независимые сигнальные пути, поскольку нарушение одной из них не препятствует развитию другой.

7. На основании полученных данных сформулировано представление о существовании единого генетического контроля изученных звеньев нейрогормональной стрессорной реакции: ювенильного гормона и биогенных аминов.

8. Из сопоставления фенотипических особенностей мутантной линии 147 D. virilis и свойств генов, расположенных в хромосоме 4 D. melanogaster (структурном аналоге хромосомы 6 D. virilis), следует, что геном, участвующим в контроле нейрогормональной стрессорной реакции у Drosophila, может быть ген рибосомного белка RpS3a, обладающий множественными, в том числе и экстрарибосомными, функциями.

Список основных публикаций по теме диссертации:

1. Хлебодарова Т.М., Ченцова H.A., Раушенбах И.Ю. Метаболизм ювенильного гормона у имаго Drosophila virilis в норме и при тепловом стрессе// Докл. АН СССР. 1991. Т. 321. С. 621-625.

2. Rauschenbach I.Y., Lukashina N.S., Khlebodarova T.M., Korochkin L.I. Role of JH-esterase in Diptera (Drosophila) metamorphosis // J. Insect Physiol. 1991. V. 37(7). P. 541-548.

3. Раушенбах И.Ю., Ченцова H.A., Шумная JI.B., Хлебодарова Т.М., Серова Л.И. Активность тирозингидроксилазы у Drosophila virilis в норме и при тепловом стрессе // Докл. АН СССР. 1991. Т. 321(3). С. 612-615.

4. Раушенбах И.Ю., Лукашина Н.С., Хлебодарова Т.М., Корочкин Л.И. Генетико-эндокринная регуляция Drosophila в экстремальных условиях среды. Сообщение 8. Роль ЮГ-эстеразы в метаморфозе Diptera//Онтогенез. 1991. Т. 22(3). С. 274-281.

5. Раушенбах И.Ю., Хлебодарова Т.М., Ченцова Н.А. и др. Две формы ЮГ-эстеразы у D. virilis II Докл. РАН. 1994. Т. 334. С. 653-656

6. Раушенбах И.Ю., Хлебодарова Т.М., Ченцова Н.А. и др. Генетический анализ различий в метаболизме ювенильного гормона у устойчивой и чувствительной к стрессу линий Drosophila virilis И Генетика. 1995. Т. 31. С. 193-200

7. Rauschenbach I.Y., Khlebodarova Т.М., Chentsova N.A. et al. Metabolism of the juvenile hormone in Drosophila adults under normal condotions and heat stress //J.Insect Physiol. 1995. V. 41. P. 179-189.

8. Раушенбах И.Ю., Хлебодарова T.M., Шумная Л.В. и др. Активность тирозингидроксилазы у контрастных по реакции на стресс линий Drosophila virilis и их Fi-гибридов // Генетика. 1995. Т. 31. С. 353-357.

9. Rauschenbach I.Y., Shumnaya L.V., Khlebodarova Т.М. et al. Role of phenol oxidases and thyrosine hydroxylase in control of dopamine content in Drosophila virilis under normal conditions and heat stress // J.Insect Physiol. 1995. V. 41. P. 279-286.

10. Sukhanova M.Z., Grenback L.G., Gruntenko N.E., Klebodarova T.M., Rauschenbach I.Y. Alkaline phosphatase in Drosophila under heat stress//J.Insect Physiol. 1996. V. 42. P.161-165.

11. Хлебодарова T.M., Гренбэк Л.Г., Грунтенко Н.Е., Раушенбах И.Ю. Ферменты метаболизма ювенильного гормона в онтогенезе Drosophila virilis И Онтогенез. 1966. Т. 27(2). С. 126-130.

12. Суханова М.Ж., Гренбэк Л.Г., Грунтенко Н.Е., Хлебодарова Т.М., Раушенбах И.Ю. Генетический анализ различий в активности щелочной фосфатазы у двух линий Drosophila virilis, различающихся реакцией на тепловой стресс // Генетика. 1996. Т. 32. С.68-72.

13. Khlebodarova Т.М., Gruntenko N.E., Grenback L.G. et al. A comparative analysis of juvenile hormone metabolyzing enzymes in two species of Drosophila during development // Insect Biochem. Mol. Biol. 1996. V. 26(8-9). P.829-835.

14. Гренбек Л.Г., Хлебодарова Т.М., Грунтенко Н.Е. и др. Генетический контроль ответа системы метаболизма ювенильного гормона Drosophila virilis на стрессирующее воздействие // Генетика. 1997. Т. 33. С. 202-204.

15. Шумная J1.B., Суханова М.Ж., Грунтенко Н.Е., Гренбэк Л.Г., Хлебодарова Т.М., Раушенбах И.Ю. Генетический анализ различий активности дофадекарбоксилазы в двух линиях Drosophila virilis, отличающихся по содержанию дофамина // Генетика. 1997. Т.ЗЗ. С. 339-342.

16. Гренбэк Л.Г., Хлебодарова Т.М., Грунтенко Н.Е. и др. Генетический контроль активности ДФФ-чувствительной эстеразы ювенильного гормона Drosophila virilis //Генетика. 1997. Т.ЗЗ. С. 920-923.

17. Суханова М.Ж., Шумная Л.В., Гренбэк Л.Г., Грунтенко Н.Е., Хлебодарова Т.М., Раушенбах И.Ю. Генетический контроль активности тирозиндекарбоксилазы Drosophila virilis II Генетика. 1997. T. 33. С. 914-919.

18. Суханова М.Ж., Хлебодарова Т.М., Гренбэк Л.Г. и др. N-ацетилирование биогенных аминов у Drosophila virilis II Генетика.

1997. T. 33. С. 788-792.

19. Sukhanova M.Ж, Shumnaya L.V., Grenback L.G., Gruntenko N.E., Khlebodarova T.M., Rauschenbach I.Yu. Tyrosine decarboxylase and dopa decarboxylase in Drosophila virilis under normal conditions and heat stress. Genetical and physiological aspects // Biochem. Genet. 1997. V. 35. P. 91-103.

20. Rauschenbach I.Y., Sukhanova М.Ж, Shumnaya L.V., Gruntenko N.E., Grenback L.G., Khlebodarova T.M., Chentsova N.A. Role of dopa decarboxylase and N-acetyltransferase in regulation of dopamine content in Drosophila virilis under normal and heat stress conditions // Insect Biochem. Mol. Biol. 1997. V. 27. P. 829-835.

21. Хлебодарова T.M., Гренбэк Л.Г., Грунтенко Н.Е. и др. Ген, контролирующий ответ системы деградации ювенильного гормона у имаго Drosophila virilis на стрессирующее воздействие, сцеплен с хромосомой 6 //Генетика. 1998. Т. 34(5). С. 625-628

22. Грунтенко Н.Е., Хлебодарова Т.М., Анкилова И.А. и др. Система деградации ювенильного гормона не играет роли в репродуктивной функции самцов // Доклады РАН. 1998. Т. 359. С. 428-429.

23. Хлебодарова Т.М., Анкилова И.А., Грунтенко Н.Е. и др. Нарушения в стресс-реакции Drosophila коррелируют с изменениями в хит-шок ответе//Доклады РАН. 1998. Т. 361. С. 184-186.

24. Грунтенко Н.Е., Хлебодарова Т.М., Суханова М.Ж. и др. Нарушение синтеза белков теплового шока не препятствует нормальному развитию стресс-реакции Drosophila // Доклады РАН.

1998. Т. 362(6). С. 844-846.

25. Грунгенко Н.Е., Хпебодарова Т.М., Васенкова И.А. и др. Селекция по половому поведению изменяет метаболизм ювенильного гормона у Drosophila melanogaster. // Генетика. 1998. Т. 34. С. 480-485.

26. Суханова М.Ж., Васенкова И.А., Гренбэк Л.Г., Грунтенко Н.Е., Хлебодарова Т.М., Раушенбах И.Ю. Гены, регулирующие активность щелочной фосфатазы и тирозиндекарбоксилазы у Drosophila virilis сцеплены с хромосомой б //Генетика. 1999. Т. 35. С. 50-54.

27. Gmntenko N.E., Vasenkova I.A., Sukhanova M.Zh., Khlebodarova T.M. The mutation impairing the heat-shock response does not prevent the development of the stress-reaction in Drosophila // Dros.Inf.Serv. 1999. V. 82. P.59-60.

28. Раушенбах И.Ю., Хлебодарова Т. M., Суханова М. Ж. и др. Единый генетический контроль различных звеньев стресс-реакции существует // В монографии "Современные концепции эволюционной генетики", (ред.: Шумный В.К., Маркель А.Л.). 2000. С. 86-94.

29. Васенкова И.А., Хлебодарова Т.М., Суханова М.Ж. и др. Реакция теплового шока нарушена у неспособной к нейро-гормоналыюй стресс-реакции линии Drosophila virilis // Цитология и генетика. 2000. Т. 34. С.43-48.

Содержание диссертации, доктора биологических наук, Хлебодарова, Тамара Михайловна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Ювенильный гормон./

Регуляция титра ЮГ.

Система деградации ЮГ.

Механизм действия ЮГ.

Роль ЮГ в размножении насекомых.

Развитие насекомых в неблагоприятных условиях среды.

Реакция системы деградации ЮГ на стресс.

Механизм стресс-реакции у личинок насекомых и его генетический контроль.

Биогенные амины насекомых./

Влияние стресса на содержание биогенных аминов у насекомых.

Система метаболизма дофамина и октопамина у ЭгоБорЬПа.

Щелочная фосфатаза.

Тирозин гидроксилаза.

Фенолоксидазы.

Дофадекарбоксилаза.

Тирозиндекарбоксилаза.

Ы-ацетилтрансфераза.

И-Р-аланилдофаминсинтетаза.

Дофамин-Р-гидроксилаза.

Внутриклеточный стресс-ответ.

Белки теплового шока и их функции в клетке.

Молекулярные механизмы регуляции экспрессии БТШ.

Заключение Диссертация по теме "Генетика", Хлебодарова, Тамара Михайловна

ВЫВОДЫ.

1. Показано, что у самок И. и D. melanogaster система деградации ювенильного гормона участвует в реализации стрессорного ответа. Она играет ключевую роль в регуляции размножения, контролируя откладку яиц. Механизм этого контроля связан с сайт-специфической регуляцией титра ювенильного гормона, который обеспечивается у разных видов насекомых различными ЮГ-гидролизующими ферментами, в частности, у 1). утШ это ЮГ-эстераза, у молодых самок А melanogaster -ЮГ-эстераза и ЮГ-эпоксидгидраза, а у половозрелых - только ЮГ-эпоксидгидраза.

2. Установлено, что у самцов I). утШ и О. melanogaster система деградации ювенильного гормона не участвует в реализации стрессорного ответа и не играет существенной роли в их репродуктивной функции.

3. Выяснено, что у имаго И. \inlis повышение уровня биогенных аминов в начале развития стрессорной реакции связано, по-видимому, с их выбросом из депо, а последующее поддержание их высокого уровня определяется активностью ферментов их синтеза: щелочной фосфатазы, контролирующей пул тирозина, тирозингидроксилазы и тирозиндекарбоксилазы, конвертирующих тирозин в ДОФА и тирамин, соответственно

4. Обнаружено, что у имаго мутантной линии 147 О. утШ нарушены механизмы регуляции активности ферментов метаболизма ювенильного гормона и биогенных аминов, которые у ОгозорЫ1а участвуют в реализации стрессорного ответа, а именно: ЮГ-эстеразы, тирозингидроксилазы, тирозиндекарбоксилазы и щелочной фосфатазы.

5. Генетический анализ выявленных межлинейных различий в уровне активности ДФФ-чувствительной и ДФФ-нечувствительной ЮГ-эстераз, щелочной фосфатазы и тирозиндекарбоксилазы показал, что каждое из них контролируется моногенно. Гены, контролирующие активность ЩФ и ТДК были локализованы в одной хромосоме -хромосоме 6 В. \irilis. Гены, контролирующие стресс-реактивность системы дофамина и ответ системы деградации ЮГ на стресс у В. у/п/и также были локализованы в хромосоме 6.

6. Получены свидетельства того, что контроль двух важнейших защитных реакций - нейрогормональной стрессорной реакции и реакции теплового шока - у БгозорЫк осуществляется через независимые сигнальные пути, поскольку нарушение одной из них не препятствует развитию другой.

8. Из сопоставления фенотипических особенностей мутантной линии 147 В. уМШ и свойств генов, расположенных в хромосоме 4 В. те1ап(^а81ег (структурном аналоге хромосомы 6 В. утШ), следует, что геном, участвующим в контроле нейрогормональной стрессорной реакции у ОгозорМа, может быть ген рибосомного белка ЯрБЗа, обладающий множественными, в том числе и экстрарибосомными, функциями.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

Итак, в настоящей работе впервые проведено исследование системы деградации ювенильного гормона и системы метаболизма дофамина и октопамина у имаго БгоБорНИа утШ, которые, как показано нами, участвуют в реализации стрессорного ответа и находятся под общим генетическим контролем.

Анализ полученных результатов свидетельствует о том, что система деградации ЮГ, которая у разных видов насекомых может обеспечиваться разными ферментами, ЭГ-эстеразой и/или ЮГ-эпоксигидразой, контролирует откладку яиц и играет, таким образом, ключевую роль в регуляции размножения насекомых. В то же время, наше исследование показало, что ювенильный гормон и, в том числе, система его деградации не играют существенной роли в репродуктивной функции самцов Бго8орЫ1а. Отсутствие в литературе каких-либо данных об участии ЮГ в регуляции репродуктивных функций у самцов других видов насекомых позволяет предположить, что эта характеристика не является особенностью Ого5орЫ1а.

Анализ системы метаболизма ДА и ОА у имаго БгозорЬйа показал, что повышение уровня биогенных аминов при стрессе у насекомых вызвано их выбросом из депо, а поддержание их высокого уровня в условиях длительного стресса связано с инактивацией системы их депонирования и последующим повышением уровня активности ферментов, контролирующих начальные этапы их синтеза.

Анализ развития стрессорной реакции на уровне клетки показал, что она комплексная и отдельные ее звенья могут контролироваться через независимые механизмы, как это мы показали для "хит-шок" ответа клетки, который, являясь одним из ее элементов, индуцируется хотя и одновременно, но независимо и не является пусковым звеном стрессорной реакции, развивающейся на уровне целого организма.

Полученные результаты позволили нам выдвинуть гипотезу о природе гена, мутация которого нарушила у D. virilis стресс-реактивность систем метаболизма ЮГ и ДА. Тот факт, что эта мутация нарушила не только ответ на стресс изученных систем, но и снизила эффективность трансляции белков, позволила нам предположить, что этот ген обладает множественными функциями в организме, а локализация его в хромосоме 6 D. virilis, которая является мини-хромосомой и содержит ограниченный набор генов, позволила предположить, что таким геном может быть ген рибосомного белка RpS3a. Как показано, этот белок входит в состав инициаторного комплекса, контролируя таким образом эффективность трансляции, участвует в регуляции клеточного цикла, репродуктивной функции, апоптоза, онкогенной трансформации и в ответе на активацию TNFa, что свидетельствует о его множественных функциях в организме.

В целом, представленные результаты свидетельствуют о том, что в генерализованном ответе на стрессорное воздействие у Drosophila участвует не одна сигнальная система, как на уровне клетки, где показана независимая индукция синтеза белков теплового шока, так и на уровне целого организма, о чем свидетельствуют полученные ранее данные, что у линии 147 D. virilis не нарушена реакция на стрессорное воздействие нейросекреторных клеток мозга, контролирующих синтез и секрецию проторакотропного гормона (Раушенбах, Лукашина, 1983; 1984; Rauschenbach etal., 1987; Раушенбах, 1990).

Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Хлебодарова, Тамара Михайловна, Новосибирск

1. Белоконь Е.М., Черник Я.И., Бобак Я.П., Писоцкая Д.Е. Фенолоксидаза в онтогенезе Drosophila melanogaster II Онтогенез. 1990. Т. 21. С. 274-279.

2. Грунтенко Н.Е., Хлебодарова Т.М., Васенкова И.А. и др. Селекция по половому поведению изменяет метаболизм ювенильного гормона у Drosophila melanogaster //Генетика. 1998. Т. 34. С. 480-485.

3. Грунтенко Н.Е., Раушенбах И.Ю. Роль ювенильного гормона в размножении насекомых//Успехи совр. биол. 1998. Т. 118. С. 687-692.

4. Евгеньев М.Б., Денисенко О.Н. Влияние fa-мутации на экспрессию генов, индуцируемых тепловым шоком у Drosophila melanogaster. III. Синтез белков, родственных БТШ 70 // Генетика. 1990. Т. 26. С. 266-271.

5. Животенко Е. Ю., Кутузова Н. М., Филиппович Ю. Б. Сопоставление активности тирозиндекарбоксилазы в онтогенезе комнатных мух и тутового шелкопряда//Онтогенез. 1990. Т. 21. С. 548-551.

6. Жимулев И.Ф. Хромомерная организация политенных хромосом. Новосибирск. Наука. 1994. 565 с.

7. Кайданов Л. 3., Мыльников С. В., Иовлева О. В., Галкин А. П. Направленный характер изменений при длительном отборе линий Drosophila melanogaster по адаптивно важным признакам // Генетика. 1994. Т. 30. С. 1085-1096.

8. Корочкин Л.И. Некоторые аспекты проблемы генов-регуляторов в генетике развития// Онтогенез. 1982. Т. 13. С. 211-220.

9. Корочкин JI.И., Евгеньев М.Б. Цитогенетическая локализация гена, кодирующего органоспецифическую эстеразу у дрозофилы // Докл. АН СССР. 1982. Т. 263. С. 471-474.

10. Кожанова Н.И. Гормональная регуляция гаметогенеза у насекомых // Цитология. 2000. Т. 42. С. 115-126.

11. Кудрявцева Н. Н., Бакштановская И. В. Влияние опыта агрессии и подчинения на состояние медиаторных систем в различных отделах головного мозга у мышей // Институт цитологии и генетики. Новосибирск. 1989. С. 6-9.

12. Левин A.B., Лозовская Е.Р., Евгеньев М.Б. Влияние ^-мутации на экспрессию генов, индуцируемых тепловым шоком у Drosophila melanogaster И Генетика. 1984. Т. 20. С. 949-953.

13. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. Москва: Мир, 1984, 480 с.

14. Полуэктова Е.И., Митрофанов В.Г., Какпаков В.Т. Действие гормонов насекомых на пуффинг хромосом слюнных желез Drosophila virilis, культивируемых in vitro. II. Действие экдистерона и ювенильного гормона//Онтогенез. 1980 а. Т. 11. С. 392-401.

15. Полуэктова Е.И., Митрофанов В.Г., Какпаков В.Т. Действие гормонов насекомых на пуффинг хромосом слюнных желез Drosophila virilis, культивируемых in vitro. III. Первичный эффект гормонов // Онтогенез. 1980 6. Т. 11. С. 600-607.

16. Раушенбах И. Ю. Генетико-эндокринная регуляция развития Drosophila в экстремальных условиях среды. Сообщ. VI. Хромосомная локализация гена, регулирующего активность ЮГ-эстеразы Drosophila virilis II Генетика. 1984. Т. 20. С. 247-253.

17. Раушенбах И. Ю. Нейроэндокринная регуляция развития насекомых в условиях стресса. Генетико-физиологические аспекты. Новосибирск: Наука. 1990. 158 с.

18. Раушенбах И. Ю., Лукашина Н. С. Стрессоподобная реакция насекомых на экстремальные воздействия среды // Журн. общ. биол. 1984. Т. 45. С. 536-544.

19. Раушенбах И.Ю., Голошейкина Л.Б., Корочкина Л.С., Корочкин Л.И. Возможная роль генетически контролируемых особенностей системы эстераз в устойчивости к действию высокой температуры у ИгоБорИИа уш/м II Генетика. 1977. Т. 13. С. 1054-1063.

20. Раушенбах И.Ю., Лукашина Н.С., Копанцев Е.П., Корочкин Л.И. Стадио-и органоспецифичность ЮГ-эстеразы у ОтчорИИа \nrilis II Онтогенез. 1980. Т. 11. С. 416-420.

21. Раушенбах И.Ю., Лукашина Н.С., Корочкин Л.И. Роль ЮГ-эстеразы в регуляции гормонального статуса И. \nrilis в условиях высокой температуры//Журн. общ. биол. 1981. Т. 42. С. 136-146.

22. Раушенбах И.Ю., Лукашина Н.С., Филлипова М.А. Генетико-эндокринная регуляция развития ОговорЬПа в экстремальных условияхсреды. Сообщ.У. Существование гена, регулирующего активность ЮГ-эстеразы Drosophila virilis II Генетика. 1984. Т. 20. С. 239-246.

23. Раушенбах И. Ю., Серова JI. И., Тимохина И. С., Ченцова Н. А., Шумная JI. В. Изменение содержания биогенных аминов у двух линий Drosophila virilis и их гибридов в онтогенезе и при тепловом стрессе // Генетика. 1991. Т. 27. С. 657-666.

24. Раушенбах И. Ю., Серова J1. И., Тимохина И. С., Шумная JI. В., Ченцова Н. А., Бабенко В. Н. Генетический анализ различий в метаболизме дофамина у двух линий Drosophila virilis в норме и при тепловом стрессе //Генетика. 1993. Т. 29. С. 935-948.

25. Раушенбах И.Ю., Шумная Л.В. Биогенные амины в реакции стресса у насекомых//Успехи совр. биол. 1993. Т. 113. С. 327-335.

26. Суханова М.Ж., Анкилова И.А., Грунтенко Н.Е., Хлебодарова Т.М., Кайданов Л.З., Раушенбах И.Ю. Щелочная фосфатаза у линий Drosophila melanogaster, различающихся по половой активности самцов, и их Fj гибридов // Генетика. 1998. Т. 34. С. 1239-1242.

27. Abdel-Aal Y.A.I., Hammock B.D. Transition state analogs as ligands for affinity purification of juvenile hormone esterase // Science. 1986. V. 233. P. 1073-1076.

28. Acle D., Brookes V.J., Pratt G.E., Feyereisen R. Activity of the corpora allata of adult female Leucophaea maderae: effect of mating and feeding // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1990. V. 14. P. 121-129.

29. Adams T.S., Kelly T.J., Woods C.W. Relationship between the corpus cardiacum-allatum complex and ovaries with haemolymph ecdysteroid profile in the Musca domestica II J. Insect Physiol. 1988. V. 34. P. 1105-1109.

30. Aigaki Т., Fleischmann I., Chen P.S., Kubli E. Ectopic expression of sex-peptide alters reproductive behaviour of female Drosophila melanogaster II Neuron. 1991. V. 7. P. 557-563.

31. Aligue R., Akhavan H., Russel P. A role for the Hsp90 in cell cycle control: Weel tyrosine kinase activity requires interaction with Hsp90 // EMBO J. 1994. V. 13. P. 6099-6106.

32. Altaratz M., Applebaum S.W., Richard D.S., Gilbrt L.L., Segal D. Regulation of juvenile hormone synthesis in wild-type and apterious mutant // Mol. Cell. Endocrinol. 1991. У. 81. P. 205-216.

33. Amin J., Ananthan J., Voellmy R. Key features of heat shock regulatory elements// Mol. Cell. Biol. 1988. V. 8. P. 3761-3769.

34. Anderson S., Sasboe-Larsen, Lambertsson A., Merriam J., Jacobs-Lorena M. A Drosophila third chromosome Minute locus encodes a ribosomal protein // Genetics. 1994. V. 137. P. 513-520.

35. Andretic R., Chaney S., Hirsh J. Requirement of circadian genes for cocaine sensitization in Drosophila // Science. 1999. V. 285. P. 1066-1068.

36. Andersen S. O. Sclerotization and tanning of the cuticle // Comparative Insect Physiology, Biochemistry and Pharmacology. Pergamon Press. New York, 1985. T. 3. P. 59-74.

37. Antoniewski C., Laval M., Dahan A., Lepesant J.-A. The ecdysone response enchancer of the Fbpl gene of Drosophila melanogaster is a direct target for the ECR/USP nuclear receptor // Mol. Cell Biol. 1994. V. 14. P. 4465-4474.

38. Applin D.G. Longterm effects of diet on the neuroendocrine system of the sheep blowfly, Lucilla sericata II Physiol. Entomol. 1981. V. 6. P. 129-134.

39. Arakawa S., Gocoyne J. D., McCombie W. R., Urquhart D. A., Hall L. M., Fraser C. M., Venter J. C. Cloning, localization, and permanent expression of a D. melanogaster octopamine receptor//Neuron. 1990. V. 2. P. 343-354.

40. Argues V.L., Duarte R.G. Effect of ethanol and isopropanol on the activity of alcogol dehydrogenase, viability and lifespan in D. melanogaster II Experientia. 1980. V. 36. P. 828-830.

41. Arrigo A.-P. Small stress proteins chaperones that act as regulators of intracellular redox state and programmed cell death // Biol. Chem. 1998. V. 379. P. 19-26.

42. Artsimovitch I., Landrick R. Interaction of a nascent RNA structure with RNA polymerase is required for hairpin-dependent transcriptional pausing but not for transcript release // Genes Dev. 1998. V. 12. P. 3110-3122.

43. Asada N. Genetic variants affecting phenoloxidase activity in Drosophila melanogaster II Biochem.Genet. 1997. V. 35. P. 41-49.

44. Asada N. Reversible activation of prophenoloxidase with 2-propanol in Drosophila melanogaster 111. Exp. Zool. 1998. V. 282. P. 28-31.

45. Asada N., Fujimoto K., Tanaka M., Ohnishi E. Genetic polymorphism of prophenoloxidase Aj in Drosophila melanogaster // Jpn. J. Genet. 1993. V. 68. P. 219-227.

46. Asada N., Sezaki H. Properties of phenoloxidases generated from prophenoloxidase with 2-propanol and the natural activator in Drosophila melanogaster II Biochem. Genet. 1999. V. 37. P. 149-158.

47. Ashburner M., Bonner J. The induction of gene activity in Drosophila by heat shock // Cell. 1979. V. 17. P. 241-245.

48. Ashida M., Dohke K. Activation of prophenol oxidase by the activating enzyme of the silkworm, Bombyx mori // Insect Biochem. 1980. V. 10. P. 3747.

49. Ashok M., Turner C., Wilson T.G. Insect juvenile hormone resistance gene homology with bHLH-PAS family of transcriptional regulators // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 2761-2766.

50. Aso Y., Kramer K. J., Hopkins T. L., Lookhart G. L. Characterization of hemolymph prototyrosine and a cuticular activator from Manduca sexta (L) // Insect Biochem. 1985. V. 15. P. 9-17.

51. Aso T., Lane W.S., Conaway J.W., Conaway R.C. A multisubunit regulator of elongation by RNA polymerase II // Science. 1995. V. 269. P. 1439-1443.

52. Audsley N., Weawer R.J., Edwards J.P. Juvenile hormone biosynthesis in corpora allata of the tomato moth Lacanobia oleracea, and its regulation by allatostatin and allatotropin // Abstracts. VH-th Int. Conf. JH. 1999. S 1-6.

53. Bahjou A., Gourdoux L., Moreau R., Dutrieu J. In vitro regulation of glycogen phosphorylase of the larval fat body of Tenebrio molitor // Comp. Biochem. Physiol. 1988. V. 89 B. P. 233-237.

54. Batterham P., MacKechni S. W. A phenol oxidase polymorphism in Drosophila melanogaster //Genetica. 1980. V. 54. P. 121-125.

55. Bardelli A., Longati P., Albero D., Goruppi S., Schneider C., Ponzetto C., Comogloi P.M. HGF receptor associates with the antiapoptic protein BAG-1 and prevents cell death // EMBO J. 1996. V. 15. P. 6205-6212.

56. Beall C., J. Hirsh. Regulation of the Drosophila dopa decarboxylase gene in neuronal and glial cells // Genes. Dev. 1987. V. 1. P. 510-520.

57. Beckman L., Johnson F. M. Variations in larval alkaline phosphatase controlled by Aph alleles in Drosophila melanogaster II Genetics. 1964. V. 49. P. 829-835.

58. Bel Y., Jacobson K.B., Silva F.J., Ferre J. Developmental and biochemical studies on the phenylalanine hydroxylation system in Drosophila melanogaster II Insect Biochem. Mol. Biol. 1992. V. 22. P. 633-638.

59. Bell W.J. Dual role of juvenile hormone in the control of yolk formation in Periplaneta americana II J. Insect Physiol. 1969. V. 15. P. 1279-1291.

60. Belles X., Maestro J.-L., Piulachs M.-D., Johnsen A.H., Duve H., Thorpe A. Allatostatic neuropeptides from the cockroach Blattella germanica (L.) (Dictyoptera, Blattellidae).// Reg. Peptides. 1994. V. 53. P. 237-247.

61. Belles X., Graham L.A., Bendena W.G., Ding Q., Edwards J.P., Weaver R.G., Tobe S.S. The molecular evolution of the allatostatin precursor in cockroaches // Peptides. 1999. V. 20. P. 11-22.

62. Bendena W.G., Price M.D., Koladich P., Tobe S.S. Characterization of the Manduca sexta allatostatin neuropeptide (Mas-AST) in Pseudaletia unipuncta and Drosophila melanogaster II Abstracts. VH-th Int Conf. JH. 1999. S 1-4.

63. Berger E.M., Woodward M.P. Small heat shock proteins of Drosophila may confer thermal tolerance // Exp. Cell Res. 1983. V. 147. P. 437-442.

64. Berger E.M., Goudie K., Klieger L., Berger M., DeCato R. The juvenile hormone analogue, methoprene, inhibits ecdysterone induction of small heat shock protein gene expression // Dev. Biol. 1992. V. 151. P. 410-418.

65. Bergot B.J., Jamieson G.C., Ratcliff M.A., Schooley D.A. JH zero: New naturally occuring insect juvenile hormone from developping embryos of the tobacco hornworm // Science. 1980. V. 210. P. 336-338.

66. BhaskaranG., Jones G., Jones D. Neuroendocrine regulation of corpus allatum activity in Manduca sexta sequential neurohormonal and nervous inhibition in last instar larva // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. V. 77. P. 4407-4411.

67. Bhat K.M., Farkas G., Karch F., Gyurkovics H., Gousz J. The GAGA factor is required in th eearly Drosophila embryo not only for transcriptional regulation but also for nuclear division // Development. 1996. V. 122. P. 1113-1124.

68. Bicker G., Menzel R. Chemical codes for the control of behaviour in arthropods //Nature. 1989. V. 337. P. 33-39.

69. B inn an S., Morgan B., Anzivino M., Hirsh J. A novel and major isoform of tyrosine hydroxylase in Drosophila is generated by alternative RNA processing // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 26559-26567.

70. Bishop B. A., Wright T. R. F. Ddc(DEl), a mutant differentially affected both stage and tissue specific exspression of DOPA decarboxylase in Drosophila // Genetics. 1987. V. 115. P. 477-491.

71. Bitar K.N., Kaminski M.S., Hailat N., cease K.B., Strahler J.R. Hsp 27 is a mediator of sustained smooth muscle contraction in response to bombezin // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1991. V. 181. P. 1192-1200.

72. Blight M.M., Wenham M.J. Identification of JH III in haemolymph from adults and larvae of Schistocerca gregaria II Insect Biochem. 1976. V. 6. P. 35-38.

73. Bodnaryk R.P. A survey of the occurrence of P-alanyl tyrosine, y-glutamyl phenylalanine and tyrosine-O-phosphate in the larval stages of flies (Diptera) // Comp. Biochem. Physiol. 1972. V. 43 B. P. 587-592.

74. Bodnaryk R.P., Brunet P.C.J. 3-0-hydrosulfato-4-hydroxyphenethyl-amine (dopamine 3-O-sulfate), a metabolite in the sclerotization of insect cuticle // Biochem. J. 1974. V. 138. P. 463-469.

75. Bogus M.I., Cymborowski B. Chilled Gallería mellonella larvae: mechanism of supernumerary moulting // Physiol Entomol. 1981. V. 6. P. 343-348.

76. Bogus M.I., Cymborowski B. Induction of supernumerary moults in Gallería mellonella. evidence for an allototropic function of the brain // J. Insect Physiol. 1984. V. 30. P. 557-561.

77. Bogus M.I., Wísniewski J.R., Cymborowski B. Effect of injury to the neuroendocrine system of last instar larvae of Gallería mellonella II J. Insect Physiol. 1986. V. 32. P. 1011-1018.

78. Bogus M.I., Wísniewski J.R., Cymborowski B. Effect of lighing conditions on endocrine events in Gallería mellonella II J. Insect Physiol. 1987. V. 333. P. 355-362.

79. Bohen S.P. Hsp90 mutants disrupt glucocorticoid receptor ligand binding and destabilize aporeceptor complexes // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 2943329438.

80. Bonner W., Laskey R. A film detection method for tritium labelled proteins and nucleic acids in polyacrylamid gel // Eur. J. Biochem. 1974. V. 46. P. 8388.

81. Bonning B.C., Booth T.F., Hammock B.D. Mechanistic studies of the degradation of juvenile hormone esterase in Manduca sexta II Arch. Insect Biochem. Physiol. 1997. V. 34. P. 275-286.

82. Borowsky D., Carison D.A., Ujvary I. In vivo and in vitro biosynthesis and metabolism of methyl farnesoate, juvenile hormone III, and juvenile hornone-III acid in the mosquito Aedes aegypti II J. Med. Entomol. 1992. V. 29. P. 619629.

83. Bortolotti L., Duchateau M.J., Sbrenna G. Effect of juvenile hormone on caste determination in the bumblebee Bombus terrestris II Abstract. VH-th Int. Conf. JH. 1999. S 3-6.

84. Bose S., Weikl T„ Bugl H., Buchner J. Chaperone function of Hsp90-associated proteins//Science. 1996. V. 274. P. 1715-1717.

85. Bownes M. The use of yolk protein variations in Drosophila species to analyse the control of vitellogenesis //Differentiation. 1980. V. 16. P. 109-116.

86. Bownes M. The role of 20-hydroxyecdysone in yolk polypeptide synthesis by male and female fat bodies of Drosophila melanogaster II J.Insect Physiol. 1982. V. 28. P. 317-328.

87. Bownes M. The roles of juvenile hormone, ecdysone and the ovary in the control of Drosophila vitellogenesis //1. Insect Physiol. 1989. V. 35. P. 409413.

88. Bownes M. The regulation of the yolk protein genes, a family of sex differentiation genes in Drosophila melanogaster 11 BioEssays. 1994. V. 16. P. 745-752.

89. Bownes M., Blair M. The effects of a sugar diet and hormones on the expression of the Drosophila yolk protein genes // J. Insect Physiol. 1986. V. 32. P. 493-501.

90. Bownes M., Rembold H. The titre of juvenile hormone during the pupal and adult stages of the life cycle of Drosophila melanogaster II Eur. J. Biochem. 1987. V. 164. P. 709-712.

91. Bownes M., Ronaldson E., Mauchline D. 20-Hydroxyecdysone, but not juvenile hormone, regulation of yolk protein gene expression can be mapped to cis-acting DNA sequences // Dev. Biol. 1996. V. 173. P. 475-489.

92. Brachmann C.B., Jassium O.W., Wachsmuth B.D., Cagan R.L. The Drosophila bcl-2 family member Drob-1 functions in the apoptic response to UV-irradiation // Curr. Biol. 2000. V. 10. P. 547-550.

93. Braun R.P., Edwards G.C., Wyatt G.R., Yagi K.J., Tobe S.S. Juvenile hormone binding proteins and receptors in locust fat body // Abstracts. XIX Int. Cong. Entomol. Beijing. 1992. P. 123.

94. Braun R.P., Edwards G.C., Yagi K.J., Tobe S.S., Wyatt G.R. Juvenile hormone binding components of locust fat body.// Arch. Insect Biochem. Physiol. 1995. V. 28. P. 291-309.

95. Bray S. J., Johnson W. A., Hirsh J., Heberlein U., Tjian R. A cis-acting element and associated binding factor required for CNS expression of the D. melanogaster dopa decarboxylase gene JI EMBO J. 1988. V. 7. P. 3509-3518.

96. Bray S. J., Hirsh J. The Drosophila virilis dopa decarboxylase gene is developmental^ regulated when integrated into Drosophila melanogaster /7 EMBO J. 1986. V. 5. P. 2305-2311.

97. Brookhart G. L„ Sudlow L. C., Edgecomb R. S., Murdock L. L. Neurochemical and behavioral effects of biogenic amine depleters in the blow fly, Phormia regina//Insect Neurochem and Neurophysiol. 1988. P. 35-238.

98. Brown C. S., Nestler C. Catecholamines and indolalkylamines. In Kerkyt, B. A., and Gilbert, L. I. (eds) // Comprehensive insect physiology, biochemistry and pharmacology. 1985. V. 11. P. 435.

99. Brown S.A., Imbalzano A.N., Kingston R.E. Activator dependent regulation of transcriptional pausing on nucleosomal templates // Genes Dev. 1996. V. 10. P. 1479-1490.

100. Brown S.A., Kingston R.E. Disruption of downstream chromatin directed by a transcriptional activator // Genes Dev. 1997. V. 11. P. 3116-3121.

101. Briining E., Lanzrein B. Function of juvenile hormone III in embryonic development of the cockroach, Nauphoeta cinerea II Int. J. Invert. Reprod. Dev. 1987. V. 12. P. 29-44.

102. Buchner J. Supervising the fold: functional principles of molecular chaperones // FASEB J. 1996. V. 10. P. 10-19.

103. Budnik V., White K. Genetic dissection of dopamine and serotonin synthesis in the nervous system of Drosophila melanogaster // J. Neurogenet. 1987. V. 4. P. 309-314.

104. Budnik V., Martin-Morris L., White K. Perturbed pattern of catecholamine-containing neurons in mutant Drosophila deficient in the enzyme dopa decarboxylase//!. Neurosci. 1986. V. 6. P. 3682-3691.

105. Btirgin C., Lanzrein B. Stage-dependent biosynthesis of methyl farnesoate and juvenile hormone III and metabolism of juvenile hormone III in embryos of the cockroach, Nauphoeta cinerea //Insect Biochem. 1988. V. 18. P. 3-9.

106. Campbell P.M., Healy M.J., Oakeshott J.O. Characterization of juvenile hormone esterase in Drosophila melanogaster II Insect Biochem. Mol. Biol. 1992. V. 22. P. 665-677.

107. Campbell P.M., Oakeshott J.O., Healy M.J. Purification and kinetic characteristic of juvenile hormone esterase from Drosophila melanogaster II Insect Biochem. Mol. Biol. 1998. V. 28. P. 501-515.

108. Candy D. J. The regulation of locust flight muscle metabolism by octopamine and other compounds // Insect Biochem. 1979. V. 8. P. 177-181.

109. Casas J., Harshman L.G., Hammock B.D. Epoxide hydrolase activity on juvenile hormone in Manduca sexta II Insect Biochem. 1991. V. 21. P. 17-26.

110. Chan Y.L., Olvera J., Paz V., Wool I.G. The primary structures of rat ribosomal proteins S3a (the v-Fos transformation effector) S3b // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1996. V. 228. P. 141-747.

111. Chen Y., Barlev N.A., Westergaard O., Jacobsen B.K. Identification of the C-terminal activator domain in yeast heat shock factor: independent control of transient and sustained transcriptional activity // EMBO J. 1993. V. 12. P. 5007-5018.

112. Chen T.T., Couble P., De Lussa F.L., Wyatt J.R. Juvenile hormone control of vitellogenin synthesis in Locusta migratoria II In: The juvenile hormones. N. Y.- London. Plenum Press. 1976. P. 505-529.

113. Chen C. P., Denlinger D. L. Activation of phosphorylase in response to cold and heat stress in the flesh fly, Carcophaga crassipalpis II J. Insect Physiol. 1990. V. 36. P. 549-553.

114. Chen P.S., Stumm-Zollinger E., Aigaki T., Balmer J., Bienz M., Bohlen P. A male accessory gland peptide that regulates reproductive behavior of female D. melanogaster II Cell. 1988. V. 54. P. 291-298.

115. Chernysh S. I. Neuroendocrine system in insect stress // In: Hormones and Metabolism in Insect Stress. CRC Press. Florida. 1991. P. 69-98.

116. Chinnaiyan A.M., O'Rourke K., Lane B.R., Dixit V.M. Interaction of CED-4 with CED-3 and CED-9: A molecular framework for cell death // Science. 1997. V. 275. P. 1122-1126.

117. Chomczynski P., Sacchi N. Single-step method of RNA isolation by acid guanidinum thiocyanate-phenol-chloroform extraction // Anal. Biochem. 1987. V. 162. P. 156-159.

118. Chun RE., Jeang K.T. Requirements for RNA polymerase II carboxyl-terminal domain for transcription of human retroviruses, human T-cell lymphotrophic virus, and HIV-1 // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 2788827894.

119. Clark A.D. Density-dependentfertility selection in experimental popula-tions of D. melanogaster II Genetics. 1981. V. 79. P. 849-869.

120. Clark W. C., Pass P. S., Vencataraman B., Hodgetts R. B. Dopa decarboxylase from Drosophila melanogaster, purification, characterization and an analysis of mutants //Mol. Gen. Genet. 1978. V. 162. P. 287-297.

121. Clark W., Doctor J., Fristrom J.W., Hodgetts R.B. Differential responsesof the dopa decarboxylase gene to 20-OH-ecdysone in Drosophila melanogaster // Dev.Biol. 1986. V. 114. P. 141-150.

122. Clos J., Westwood J.T., Becker P.B., Wilson S„ Lambert K., Wu C. Molecular cloning and expression of a hexameric Drosophila heat shock factor subject to negative regulation // Cell. 1990. V. 63. P. 1085-1097.

123. Cnaani J., Borst D.W., Huang Z.-Y., Robinson G.E., Hefetz A. Caste determination in Bombus terrestris: differences in development and rates of JH biosynthesis between queen and worker larvae // J. Insect Physiol. 1997. V. 43. P. 373-381.

124. Cohen R.S., Meselson M. Periodic interaction of the heat shock transcriptional elements //Nature. 1988. V. 332. P. 856-858.

125. Cooper J. R., Bloom F. E., Roth R. H. The biochemical basis of Neuropharmocology. Oxford University Press, New York. 1974.

126. Cooper R.L., Neckameyer W.S. Dopaminergic modulation of motor neuron activity and neuromuscular function in Drosophila melanogaster II Comp. Biochem. Physiol. 1999. V. 122. P. 199-210.

127. Cotto J.J., Kline M., Morimoto R.I. Activation of heat shock factor 1 DNA binding precedes stress-induced serine phosphorylation. Evidence for a multistep pathway of regulation //J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 3355-3358.

128. Crosa N., Fukumitsu T., Fujimoto K., Ohnishi E. Activation of prophenoloxidase A1 by an activating enzyme in Drosophila melanogaster II Insect Biochem. Mol. Biol. 1997. V. 27. P. 61-68.

129. Crowely T.E., Boud M.W., Meyerowitz E.M. The structural genes for three Drosophila gene proteins reside at a single polytene chromosome puff locus // Molec. Cell. Biol. 1983. V. 3. P. 623-634.

130. Cufforth T., Rubin G.M. Mutations in Hsp83 and Cdc37 impair signalling by the sevenless receptor tyrosine kinase in Drosophila II Cell. 1994. V. 77. P. 1027-1036.

131. Cusson M., Delisle J. Effect of mating on plasma juvenile hormone esterase activity in females of Choristoneura fumiferana and C. rosaceana II Arch. Insect biochem. Physiol. 1996. V. 32. P. 585-599.

132. Cymborowski B. The assumed participation of 5-hydroxytripamine in regulation of circadium rhythm of locomotor activity in Acheta domesticus L // Comp.Gen.Pharmac. 1970. V. 1. P. 316-322.

133. Cymborowski B. Effects of cold stress on endocrine system in Galleria mellonella.// In: Hormones and Metabolism in Insect Stress. CRC Press. Boca Raton. (Eds. Ivanovic J. and Jankovic-Hladni M.). 1991. P. 99-114.

134. Cymborowski B., Bogus M. Juvenilizing effect of cooling stress on Galleria mellonella//}. Insect Physiol. 1976. V. 22. P. 669-672.

135. Cymborowski B., Bogus M., Beckage N.E. Juvenile hormone titres and metabolism during starvation-induced supernumerary larval moulting of the tobacco hornworn, Manduca sexta L // J. Insect Physiol. 1982. V. 28. P. 129135.

136. Czapla T. H., Hopkins T. L., Kramer K. J. Catecholamines and related o-diphenols in the hemolymph and cuticle of the cockroach Leucophaea maderae (F) during sclerotization and pigmentation // Insect Biochem. 1989. V. 19. P. 509-515.

137. Czarnecka-Verner E., Yuan C.X., Foxand P.C., Gurley W.B. Isolation and characterization of six heat shock transcription factor cDNA clones from soybean // Plant Mol. Biol. 1995. V. 29. P. 37-51.

138. Dahmus M.E. Reversible phosphorylation of the C-terminal domain of RNA polymerase II//J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 19009-19012.

139. D'Alessandro A., Ritossa F., Scalenghe F. Cytological localization of the "ebony" locus in Drosophila melanogaster // D.I.S. V. 52. P. 46.

140. Davenport A. K., Evans P. D. Changes in haemolymph octopamine level associated with food deprivation in the locust, Schistocerca gregaria II Physiol. Entomol. 1984a. V. 9. P. 269-274.

141. Davenport A. K., Evans P. D. Stress-indused changes in octopamine levels of insect haemolymph//Insect Biochem. 1984b. V. 14. P. 135-143.

142. Davey K.G. Hormonal controls on reproduction in female Heteroptera II Arch. Insect Biochem. Physiol. 1997. V. 35. P. 443-453.

143. David J. C., Coulon J. F. Octopamine in invertebrates and vertebrates. A review// Progr. Neurobiol. 1985. V. 24. P. 141-185.

144. DeKort C.A.D., Koopmanschap A.B. Specifisity of binding of juvenile hormone III to haemolymph proteins of Leptinotarsa decemlineata and Locusta migratoria//Experientia. 1987. V. 43. P. 904-905.

145. Delinger D.A., Tanaka S. Cycles of juvenile hormone esterase activity during the juvenile hormone-driven cycles of oxygen consumption in diapause of flesh flies // Experientia. 1989. V. 45. P. 474-476.

146. De Oliveira K.A., Cordeiro A.R. Adaptation of Drosophila willistoni experimental populations to extreme pH medium. I. Changes in viability and developmental rate//Heredity. 1980. V. 44. P. 111-122.

147. Derijard B„ Hibi M., Wu I.-H., Barrett T., Su B., Deng T„ Karin M., Davis R. INK 1: A protein kinase stimulated by UV light and H-Ras that binds and phosphorylates the c-Jun activation domain // Cell. 1994. V. 76. P. 1025-1037.

148. Dewhurst S. A., Crocer S. C., Ikeda K., McCaman R. E. Metabolism of biogenic amines in Drosophila nervous tissue // Comp. Biochem. Phisiol. 1972. V. 43. P. 975.

149. Ding D., Parkhurst S.M., Halsell S.R., Lipshitz H.D. Dynamic Hsp83 RNA localization during Drosophila oogenesis and embryogenessi // Mol. Cell. Biol. 1993. V. 13. P. 3773-3781.

150. Dix D.J. Hsp-70 expression and function during gametogenesis // Cell Stress & Chaperones. 1997. V. 2. P. 73-77.

151. Dorion S., Bérube J., Huot J., Landry J. A short protein involved in the heat shock sensing mechanism responsible for the stress-activated protein kinase 2 (SAPK2/p38) activation//J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 37591-37597.

152. Dorn A. Precocene-induced effects and possible role of juvenile hormone during embryogenesis of the milkweed bug, Oncopeltus fasciatus II Gen. Comp. Endocrinol. 1982. V. 46. P. 42-52.

153. Downer R. G. H. Induction of hypertrehalosemia by excitation in Periplaneta americana II J. Insect Physiol. 1979a. V. 25. P. 59-63.

154. Downer R. G. H. Trehalose production in isolated fat body of the American cockroach, Periplaneta americana II Comp. Biochem. Physiol. C. 1979b. V. 62. P. 31-34.

155. Downer R. G. H., Orr G. L., Gole J. W. Orchard I. The role of octopamine and cyclic AMP in regulating hormone release from corpora cardiaca of the American cockroach // J. Insect Physiol. 1984. V. 30. P. 457-462.

156. Downer R. G. H., Martin R. J. N-acetylation of octopamine: a potentional target for insecticide development // Site Action Neurotoxic Pesticides. 1987. P. 202-220.

157. Dubai Y. High-affinity octopamine receptors revealed in Drosophila by binding of 3H. octopamine //Neurosci. Lett. 1982. V. 28. P. 163-167.

158. Dubai Y., Zvi S. High-affinity H. octopamine binding sites in Drosophila melanogaster. interaction with ligand and relationship to octopamine receptors //Comp. Biochem. Physiol. 1984. V. 77C. P. 145-151.

159. Dubbels R., Elofsson R. N-acetylation oh arylalkylamines (serotonin and tryptamine) in the Crayfish brain // Comp. Biochem. Physiol. 1989. V. 93 C. P. 307-312.

160. Duina A., Chang H.-C., Marsh J., Lindquist S., Garber R. A cyclophilin function in Hsp90-dependent signal transduction // Science. 1996. V. 274. P. 1713-1715.

161. Dumser J.B. The regulation of spermatogenesis in insect // Ann. Rev. Entomol. 1980. V. 25. P. 341-369.

162. Dumser J.B., Davey K.G. The Rhodnius testis: hormones, differentiation of the germ cells, and duration of the molting cycle // Can. J. Zool. 1975. V. 53. P. 1673-1681.

163. Duve H., Thorpe A., Yagi K.J., Yu C.G., Tobe S.S. Factors affecting the biosynthesis and release of juvenile hormone bisepoxide in the adult blowfly Calliphora vomitoria II J. Insect Physiol. 1992. V. 38. P. 575-585.

164. Duve H., Johnsen A.H., Scott A.G., Yu C.G., Yagi K.J., Tobe S.S., Thorpe A. Allatostatins. Neuropeptides from the blowfly Calliphora vomitoria with sequence homology to cockroach allatostatins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 2456-2460.

165. Dynlacht B.D., Hoey T., Tjian R. Isolation of coactivators associated with the TATA-binding protein that mediate transcriptional activation // Cell. 1991. V. 66. P. 563-576.

166. Edwards J.P., Rowlands D.G. Metabolism of a synthetic insect juvenile hormone JH-I during the development of Tribolium castaneum (Herbst) (Coleoptera, Tenebrionidae) // Pestic. Biochem. Physiol. 1977. V. 7. P. 194201.

167. Edwards J.P., Corbitt T.S., McArdle H.F., Short J.E., Weaver R.J. Endogenous levels of insect juvenile hormones in larval, pupal and adult stages of the tomatto moth, Lacanobia oleracea II J. Insect Physiol. 1995. V. 41. 641-651.

168. Engelmann F. Female specific protein: biosynthesis controlled by corpus allatum in Leucophaea maderae II Science. 1969. V. 165. P. 407-409.

169. Engelmann F. Juvenile hormone-controlled synthesis of female-specific protein in the cockroach Leucophaea maderae // Arch. Biochem. Biophys. 1971. V. 145. P. 439-447.

170. Engelmann F. Induction of insect vitellogenin in vivo and in vitro II In: The juvenile hormones. N.Y.- London. Plenum Press. 1976. P. 470-485.

171. Engelmann F. Insect vitellogenin: Identification biosynthesis and role in vitellogenesis // Adv. Insect Physiol. 1979. V. 14. P. 49-108.

172. Engelmann F. The juvenile hormone receptor of the cockroach Leucophaea maderae II Insect Biochem. Mol. Biol. 1995. V. 25. P. 721-726.

173. Engelmann F. Penney D. Studies on the endocrine control of metabolism in Leucophaea maderae (Blattaria). I. The hemolymph proteins during egg maturation//Gen. Comp. Endocrinol. 1966. V. 7. P. 314-325.

174. Engelmann F., Mala J., Tobe S.S. Cytosolic and nuclear receptors for juvenile hormone in fat bodies of Leucophaea maderae II Insect Biochem. 1987. V. 17. P. 1045-1052.

175. Evans P. D. Biogenic amines in the insect nervous system // Adv. Insect Physiol. 1980. V. 15. P. 317-322.

176. Evans P. D. Octopamine // In: Comprehensive Insect Physiology, Biochemistry and Pharmacology (Edited by Kerkut G. A. and Gilbert L. I.). New York. Oxford. Pergamon Press. 1985. V. 11. P. 499-530.

177. Evans P. D., 0\Shea M. An octopaminergic neurone modulates neuromuscular transmission in the locust // Nature. 1978. V. 270. P. 257-259.

178. Evans P. H., Soderlund D. M., Aldrich J. R. In vitro N-acetylation of biogenic amines by tissues of the European corn borer, Ostrinia nubilalis Hubner // Insect Biochem. 1980. V. 10. P. 375-380.

179. Eveleth D.D., Gietz R.D., Spenser C.A., Nargang F.E., Hodgetts R.B., Lawrence J. Sequence and structure of the dopa decarboxylase gene of Drosophila; evidence for novel RNA splicing variants // EMBO J. 1986. V. 5. P. 2663-2672.

180. Falconer D. S. Introduction to quantitative genetics. Edinburgh: Oliver and Boyd. 1960. P. 246.

181. Fallon A.M., Hagedorn H.H., Wyatt G.R., Laufer H. Activation of vitellogenin synthesis in the mosquito Aedes aegypti by ecdysone // J. Insect Physiol. 1974. V. 20. P. 1815-1823.

182. Fan Y., Rafaeli A., Gileadi C., Kubli E., Applebaum S.W. Drosophila melanogaster sex peptide stimulates JH-synthesis and depresses sex-pheromone production in Helicoverpa armigera II J. Insect Physiol. 1999. V. 45. P. 127-133.

183. Farcas R., Knopp J. Ecdysone-modulated response of Drosophila cytosolic malate dehydrogenase to juvenile hormone // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1997. V. 35. P. 71-83.

184. Farkas G., Gausz J., Galloni M., Reuter G., Gyurkovics H., Karch F. The Trithorax-like gene encodes the Drosophila GAGA factor // Nature. 1994. V. 371. P. 806-808.

185. Farkas T., Kutskova Y.A., Zimarino V. Intramolecular repression of mouse heat shock factor 1 // Mol. Cell. Biol. 1998. V. 18. P. 906-918.

186. Feder J., Rossi J., Solomon J., Solomon N., Lindquist S. The consequences of expressing hsp70 in Drosophila cells at normal temperature // Genes Dev. 1992. V. 6. P. 1402-1413.

187. Feder M.E., Parsell D.A., Lindquist S. The stress response and stress proteins // In: Cell Biolody of Trauma. Boca Raton. CRC Press. 1995. P. 177-191.

188. Feng G., Hannan F., Reale V., Hon Y. Y„ Kousky C.T., Evans P.D., Holl L.M. Cloning and functional characterization of a novel dopamine receptor from Drosophila melanogaster // J. Neurosci. 1996. V. 16. P. 3925-3933

189. Ferenz H.-J., Diehl I. Stimulation of juvenile hormone biosynthesis in vitro by locust allatotropin //Z. Naturforsch. 1983. V. 38C. P. 856-858.

190. Ferenz H.-J., Weinert H. Modulation of JH-III biosynthesis by the ovary in the locust, Locusta migratoria II Abstracs. VH-th Int. Conf. JH. 1999. P 1-4.

191. Fernandes M., Xiao H., Lis J.T. Fine structure analysis of the Drosophila and Saccharomyces heat shock factor-heat shock element interaction // Nucl. Acids Res. 1994b. V. 22. P. 167-173.

192. Ferrus A. Parameters of mitotic recombination in minute mutants of Drosophila melanogaster 17 Genetics. 1975. V. 79. P. 589-599.

193. Fields P. E., Woodring J. P. Octopamine mobilization of lipids and carbohydrates in the house cricket, Acheta domesticus II J. Insect Physiol. 1991. V. 37. P. 193-199.

194. Freeman B.C., Morimoto R.I. The human cytosolic molecular chaperones in hsp90, hsp70 (hsc70) and hdj-1 have distinct roles in recognition of a non-native protein and protein refolding // EMBO J. 1996. V. 15. P. 2969-2979.

195. Freeman B.C., Myers M.P., Schumacher R., Morimoto R.I. Identification of a regulatory motif in Hsp70 that affects ATPase activity, substrate binding and interaction with HDJ-1 // EMBO J. 1995. V. 14. P. 2281-2292.

196. Freeman B.C.,Toft D.O., Morimoto R.I. Molecular chaperones machines: chaperone activities of the cyclophilin Cyp-40 and the steroid aporeceptor-associated protein p23 // Science. 1996. V. 274. P. 1718-1720.

197. Fritsch M., Wu C. Phosphorylation of Drosophila heat shock transcription factor // Cell Stress Chaperones. 1999. V. 4. P. 102-117.

198. Fujimoto K., Okino N., Kawabata S., Iwanaga S., Ohnishi E. Nucleotide sequence of the cDNA encoding the proenzyme of phenol oxidase Aj of Drosophila melanogaster //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 77697773.

199. Garrett J.M., Singh K.K., Vonder Haar R.A., Emr S.D. Mitochondrial protein import: isolation and characterization of the Saccharomyces cerevisiae MET1 gene // Mol. Gen. Genet. 1991. V. 225. P. 483-491.

200. Gavin J.A., Williamson J.H. Synthesis and deposition of yolk protein in adalt Drosophila melanogaster II J. Insect Physiol. 1976. V. 22. P. 1457-1464.

201. Geltosky J.E. and Mitchell H.K. Developmental regulation of phenyl-alanine hydroxylase activity in Drosophila melanogaster II Biochem. Genet. 1980. V. 18. P. 781-791.

202. Geng C., Spaeks T. C., Skomp J. R., Gajewski R. P. Biogenic amines in the brain of Manduca sexta during larval-pupal metamorphosis // Comp. Biochem. Physiol. 1993. V. 106 C. P. 275- 284.

203. Giardina C., Perez-Riba M., Lis J.T. Promoter melting and TFIID complexes on Drosophila genes in vivo II Genes Dev. 1992. V. 6. P. 2190-2200.

204. Gibson K.R., Vanek P.G., Kaloss W.D., Collier G.B., Connaughton J.F., Angelichio M., Livi G.P., Fleming P.J. Expression of dopamine-p-hydroxylase in Drosophila Schneider 2 cells // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 9490-9495.

205. Gilbert L.I., Goodman W., Bollenbacher W.E. Biochemistry of regulatory lipids and steroids in insects // International rewiew of biochemistry. Biochemistry of lipids II. Baltimore. 1977. V. 14. P. 1-50.

206. Gilbert D., Hirsh J., Wright T.R.F. Molecular mapping of a gene cluster flanking the Drosophila dopa decarboxylase gene // Genetics. 1984. V. 106. P. 679-694.

207. Gilmour D.S., Thomas G.H., Elgin S.C. Drosophila nuclear proteins bind to regions of alternating C and T residues in gene promoters // Science. 1989. V. 245. P. 1487-1490.

208. Glaser R.L., Thomas G.H., Siegfried E., Elgin S.C.R., Lis J.T. Optimal heat-induced expression of the Drosophila hsp26 gene requires a promoter sequence containing (CT)n (GA)n repeats // J.Mol.Biol. 1990. V. 211. P. 751761.

209. Goodmann W., Gilbert L.I. The haemolymph titer of juvenile hormone binding protein and binding sites during the fourth larvae instar of Manduca sexta II Gen. Comp. Endocrinol. 1978. V. 35. P. 27-34.

210. Goodman W.G., Chang E.S. Juvenile hormone cellular and haemolymph binding proteins // In: Comprehensive Insect Physiology, Biochemistry and Pharmaccology (eds Kerkut G.A., Gilbert L.I.) Oxford, N.Y. Pergamon Press. 1985. V. 7. P. 491-510.

211. Gordon H.M., Kucera G., Salvo R., Boss J.M. Tumour necrosis factor induces genes involved in inflammation, cellular and tissue repair and metabolism in murine fibroblasts // J. Immunol. 1992. V. 148. P. 4021-4027.

212. Goto S.G., Yoshida K.M., Kimura M.T. Accumulation of hsp70 mRNA under environmental stresses in diapausing and nondiapausing adults of Drosophila triauraria // J Insect Physiol. 1998. V. 44 .P. 1009-7075.

213. Grammatikakis N., Lin J.H., Grammatikakis A., Tsichlis P.N., Cochran B.H. p50 (Cdc37) acting in concert with Hsp90 is required for Raf-1 function // Mol.Cell.Biol. 1999. V. 19. P. 1661-1672.

214. Granger N.A., Sehnal F. Regulation of larval corpora allata in Galleria mellonella /''Nature. !974. V. 251. P. 415-417.

215. Granger N.A., Sturgis S.L., Ebersohl RGeng C., Spares T.C. Dopaminergic control of corpora allata activity in the larval tobacco horn worm, Manduca sexta II Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. V. 32. P. 449-466.

216. Granger N.A., Ebersohl R., Spares T.C. Pharmacological characterization of dopamine D-l and D-2 like receptors in the brain and corpora allata of Manduca sexta larvae //Abstracts. VII Int. Conf. JH. 1999. P 1-3.

217. Gray J.V., Ogas J.P., Kamada Y., Stone M., Levin D.E., Herskowitz I. A role for the Pkcl MAP kinase pathway of Saccharomyces cerevisiae in bud emergence and identification of a putative upstreas regulator // EMBO J. 1997. V. 16. P. 4924-4937.

218. Green M., Schuetz T.J., Sullivan E.K., Kingston R.E. A heat shock-responsive domain of human HSF1 that regulates transcription activation domain function // Mol. Cell. Biol. 1995. V. 15. P. 3354-3362.

219. Gressner A.M., Wool I.G. The phosphorylation of liver ribosomal proteins in vivo: evidence that only a single small subunit protein (S6) is phosphorylated //J. Biol. Chem. 1974. V. 249. P. 6917-6925.

220. Groston G.E., Kerrigan L.A., Lira L.M., Marshak D.R., Kadonada J.T. Sequence-specific antirepression of histone HI-mediated inhibition of basal RNA polymerase II transcription// Science. 1991. V. 251. P. 643-649.

221. Grantenko N.E., Khlebodarova T.M., Vasenkova I.A., Sukhanova M.Jh., Wilson T.G., Rauschenbach I.Yu. Stress-reactivity of a Drosophila melanogaster strain with impaired juvenile hormone action // J/ Insect Physiol. 2000. V. 46. P. 451-456.

222. Grzelak R., Kumaran A.K. The effect of 20-hydroxyechysone and juvenile hormone on transcription and specific gene expression in larval fat body in Galleria mellonella II J. Insect Physiol. 1985. V. 31. P. 315-322.

223. Grzelak R., Kumaran A.K. Developmental changes in the larval fat body during metamorphosis in Galleria mellonella II J. Insect Physiol. 1986. V. 32. p. 445-452.

224. Gu Y., Emerman M., Sandmeyer S. Small heat shock protein suppression of Vpr-induced cytoskeletal defects in budding yeast // Mol. Cell. Biol. 1997. V.17. P. 4033-4042.

225. Guo H., Price D.H. Mechanism of DmS-II mediated pause supression by Drosophila RNA polymerase II // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 1876218770.

226. Haas C., Klein U., Kloetzel P.M. Developmental expression of Drosophila melanogaster small heat shock proteins // J. Cell. Sci. 1990. V. 96. P. 423-418.

227. Hagenguth H., Rembold H. Identification of juvenile hormone 3 as the only JH homolog in all developmental stages of honey bee // Z. Naturforsch. 1978. V. 33. P. 847-850.

228. HalarnkarP.P., Jackson G.P., Straub K.M., Schooley D.A. Juvenile hormone catabolism in Manduca sex la: Homologue selectivity of catabolism and identification of a diol-phosphate conjugate as a major end product // Experientia. 1993. V. 49. P. 988-994.

229. Hammock B.D. Regulation of juvenile hormone titer: Degradation // In: Comprehensive Insect Physiology, Biochemistry and Pharmaccology (eds Kerkut G.A., Gilbert L.I.) Oxford, N.Y. Pergamon Press. 1985. V. 7. P. 431472.

230. Hammock B.D., Sparks T.C. A rapid assay for insect juvenile hormone esterase activity//Analyt. Biochem. 1977. V. 82. P. 573-579.

231. Hammock B.D., Jones D., Jones G. Regulation of juvenile hormone esterase in the cabbade looper, Trichoplusia ni // In: Regulation in Insect Development and Behavior. Wroclaw. 1981. P. 219-235.

232. Han K.A., Millar N.S., Davis R.L. A novel octopamine receptor with preferential expression in Drosophila mushroom body // J. Neurosci. 1998. V.18. P. 3650-3658.

233. Handler A.M., Postlethwait J.H. Endocrine control of vitellogenesis in Drosophila melanogaster. effects of the brain and corpus allatum // J. Exp. Zool. 1977. V. 202. P. 389-401.

234. Handler A.M., Postlethwait J.H. Regulation of vitellogenin synthesis in Drosophila by ecdysterone and juvenile hormone // J. Exp. Zool. 1978. V. 206. P. 247-254.

235. Hanzlik T.N., Hammock B.D. Characterization of affinity purified juvenile hormone esterase from Trichoplusia ni II J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 13584-13591.

236. Hanzlik T.N., Abdel-Aal Y.A.I., Harshman L.G., Hammock B.D. Isolation and sequencing of cDNA clones coding for juvenile hormone esterase from Heliothis virescens II J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 12419-12425.

237. Harmon M.A., Boehm M.F., Heyman R.A., Mangelsdorf D.J. Activation of mammalian retinoid X receptor by the insect growth regulator methoprene // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 6151-6160.

238. Harper R. A., Armstrong F. B. Alkaline phosphatase of Drosophila melanogaster. I. Partial purification and characterization // Biochem. Genet. 1972. V. 6. P. 75-82.

239. Harper R. A., Armstrong F. B. Alkaline phosphatase of Drosophila melanogaster. II. Biochemical comparison among four allelic forms // Biochem. Genet. 1973. V. 10. P. 29-38.

240. Harper R. A., Armstrong F. B. Alkaline phosphatase of Drosophila melanogaster. III. Tyrosine-O-phosphate as substrate // Biochem. Genet. 1974. V. 11. P. 177-180.

241. Harris J. W., Woodring J. Effects of stress, age, season, and sourse colony on levels of octopamine, dopamine and serotonin in the honey bee (Apis Mellifera L.) brain // J. Insect Physiol. 1992. V. 38. P. 29-35.

242. Harrison C.J., Bohm A.A., Nelson H.C. Crystal structure of the DNA binding domain of the heat shock transcription factor // Science. 1994. V. 263. P. 224227.

243. Harshman L.G., Casas J., Dietze E.C., Hammock B.D. Epoxide hydrolase activities in Drosophila melanogaster II Insect Biochem. 1991. V. 21. P. 887894.

244. Hartl F.U. Molecular chaperones in cellular protein folding // Nature. 1996. V. 381. P. 571-579.

245. Hartson S.D., Matts R.I. Association of Hsp90 with cellular src-family kinases in a cell-free system correlates with altered kinase structure and function // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 8912-8920.

246. Hayashi S., Murdock L. L., Florey E. Octopamin metabolism in invertebrates (Locusta, Astacus, Helis): evidence for N-acetylation in arthropod tissues // Comp. Biochem. Physiol. 1977. V. 58C. P. 183-191.

247. Heery D.M., Kalkhoven E., Hoare S., Parker M.G. A signature motif in transcriptional co-activators mediates binding to nuclear receptors // Nature. 1997. V. 387. P. 733-736.

248. Hefetz A., Bloch G., Cnaani J. JH modulation of queen worker conflict and caste determination in Bombus terrestris // Abstracts. VH-th Int. Conf. JH. 1999. S 3-7.

249. Hentschel E. Investigation catecholamine intergrated influence on reproduction in Periplaneta americana (L) // Advan. Physiol. Sci. 1981. V. 22. P. 205-230.

250. Herndon L A., Wolfner ME. A Drosophila seminal fluid protein, Acp26Aa, stimulates egg laying in females for 1 day after maiting // Proc. Nat. Acad .Sci. USA. 1995. V. 92. P. \0114-76»/18.

251. Hess M.A., Dunkan R.F. Sequence and structure determinants of Drosophila hsp70 mRNA translation: 5-UTR secondary structure specifically inhibits heat shock protein mRNA translation // Nucl. Acids Res. 1996. V. 24. P. 24412449.

252. Hidayat P., Goodman W.G. Juvenile hormone and hemolymph juvenile hormone binding protein titers and their interaction in the hemolymph of fourth stadium Manduca sexta II Insect Biochem. Mol. Biol. 1994. V. 24. P. 709-715.

253. Hidon O., Fukami J. Presynaptic modulation by octopamine at a single neuromuscular junction in the mealworm (Tenebrio molitor) II J. Neurobiol. 1987. V. 18. P. 315-326.

254. Hintermarm E., Jeno P., Meyer U.A. Isolation and characterization of an arylalkylamine N-acetyltransferase (aaNatl) from Drosophila melanogaster // FEBS Lett. 1995. V. 375. P. 148-150.

255. Hintermann E., Grieder N.C., Amherd R., Brodbeck D., Meyer U.A. Cloning of an N-acetyltrancferase (aaNatl) from Drosophila melanogaster expressed in the nervous system and the gut // Proc.Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 12315-12320.

256. Hirsh J. Molecular genetics of dopa decarboxylase and biogenic amines in Drosophila// Dev. Genet. 1989. V. 10 (3). P. 232-238.

257. Hirsh J., Davidson N. Isolation and characterization of the dopa decarboxilase gene of Drosophila melanogaster II Mol. Cell Biol. 1981. V. 1. P. 475-485.

258. Hirashima A., Ueno R., Eto M. Effect of various stressors on larval growth and whole-body octopamine levels of Tribolium castaneum // Pestic. Biochem. Physiol. 1992. V. 44. P. 217-225.

259. Hirashima A., Nagano T., Eto M. Stress-induced changes in the biogenic amine levels and larval growth of Tribolium castaneum Herbst // Biosci. Biotech. Biochem. 1993 a. V. 57 (12). P. 2085-2089.

260. Hirashima A., Nagano T., Takeya R., Eto M. Effect of larval density on whole-body biogenic amine levels of Tribolium freemani Hinton // Comparative Biochememical Physiology. 1993 b. V. 106C. № 2. P. 457-461.

261. Hirashima A., Nagano T., Eto M. Effect of various insecticides on the larval growth and biogenic amine levels of Tribolium castaneum Herbst // Comp. Biochem. Physiol. 1994. V. 107C. P. 393-398.

262. Hirashima A., Eto M. Chemical-induced changes in the biogenic amine levels of Periplaneta americana L //Pestic. Biochem. Physiol. 1993 a. V. 46. P. 131140.

263. Hirashima A., Eto M. Biogenic amines in Periplaneta americana L:. Accumulation of octopamine, synephrine and tyramine by stress // Biosci. Biotech. Biochem. 1993 b. V. 57. P. 172-173.

264. Hirashima A., Eto M. Effect of stress on levels of octopamine, dopamine and serotonin in the american cockroach (Periplaneta americana L.J // Comp. Biochem. Physiol. 1993 c. V. 105 C. P. 279-284.

265. Hirashima A., Sukhanova M., Kuwano E., Rauschenbach I.Yu. Alteration of biogenic amines in Drosophila virilis under stress // Dros. Inf. Serv. 1999. V. 82. P. 30-31.

266. Hiripi L., Juhos S., Downer R. G. H. Characterization of tyramine and octopsmine receptors in the insect (Locusta migratoria migratorioides) brain I I Brain Research. 1994. V. 633. P. 119-126.

267. Hiruma K., Riddiford L. M. Inhibition of dopa decarboxylase synthesis by 20-hydroxyecdysone during the last larval moult of Manduca sexta II J. Comp. Physiol. 1985. V. 155. P. 659-669.

268. Hiruma K., Riddifird L. M. Regulation of dopa decarboxylase gene expression in the larval epidermis of the tobacco hornworm by 20-hydroxyecdysone and juvenile hormone//Dev. Biol. 1990. V. 138. P. 214-224.

269. Hiruma K., Carter M.S., Riddiford L.M. Characterization of the dopa decarboxylase gene of Manduca sexta and its supression by 20-hydroxyecdysone//Dev. Biol. 1995. V. 169. P. 195-209.

270. Ho Y.K., Cliffird C.K., Soliesky R.J. Effect of dietary purines and pyrimidines on growth and development of Drosophila // Comp. Biochem. Physiol. 1984. V. 77 A. P. 389-395.

271. Hodson S.R., Fisk R.Z. Hybridization probe size control: optimized "oligolabelling" //Nucl. Acids Res. 1987. V. 15. P. 6295-6306.

272. Hodgetts R. B. The response of dopa decarboxylase activity to variations in gene dosage in Drosophila: A possible location of the structural gene // Genetics. 1975. V. 79. P. 45-54.

273. Hodgetts R. B., Clark W.C., O'Keefe S.L., Schouls M., crossgrove K., Guild G.M., Von Kalm L. Hormonal induction of dopa decarboxylase in the epidermis of Drosophila is mediated by the Broad-Complex // Development. 1995. V. 121. P. 3913-3922.

274. Hoey T., Dynlacht B.D., Peterson M.G., Push B.F., Tjian R. Isolation and characterization of the Drosophila gene encoding the TATA box binding protein, TFIID//Nature. 1990. V. 61. P. 1179-1186.

275. Hohfeld J., Haiti F.-U. Posttranslational protein import and folding // Curr. Opin. Cell. Biol. 1994. V. 6. P. 499-509.

276. Hohfeld J., Minami Y., Hartl F.-U. Hip, a novel cochaperone involved un the eukaryotic Hsc70/Hsp40 reaction cycle // Cell. 1995. V. 83. P. 589-598.

277. H0j A., Jakobsen B.K. A short element required for turning off heat shock transcription factor: evidence that phosphorylation enhances deactivation // EMBO J. 1994. V. 13. P. 2617-2624.

278. Holbrook G.L., Chiang A.-S., Schal C. Allatostatin inhibition and farnesol stimulation of corpus allatum activity in embryos of the viviparous cockroach, Diploptera punctata II Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. V. 32. P. 341352.

279. Homyk T. Jr., Mclvor W. A mutation that causes muscle defects also affects catecholamine metabolism in Drosophila // J. Neurogenet. 1989. V. 6. P. 5773.

280. Hopkins T. L., Morgan T. D., Kramer K. J. Catecholamines in hemolymph and cuticle during larval, pupal and adult development of Manduca sexta (L.) // Insect Biochem. 1984. V. 14. P. 533-540.

281. Hopkins T. L., Wirtz R. A. Dopa and tyrosine decarboxylase activity in tissues of Periplaneta americana in relation to cuticle formation and ecdysis // J. Insect Physiol. 1976. V. 22. P. 1167.

282. Horseman G., Haitmann R., Virant-Doberlet M. Nervous control of juvenile hormone biosynthesis in Locusta migratoria II Proc.Natl.Acad. Sci.USA. 1994. V. 91. P. 2960-2964.

283. Horst M., Oppliger W., Rospert S., Schonfeld H.-J., Schatz G., Azem A. Sequence action of two hsp70 complexes during protein import into mitochondria//EMBO J. 1997. V. 16. P. 1842-1849.

284. Horwitz J. a-Crystallin can function as a molecular chaperone // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 10449-10453.

285. Hovenmann B.T., Ruseck R.P., Waldorf U., Stortkuhl K.F., Dietzel I.D., Dessen E. The Drosophila ebony gene is closely related to microbial peptide synthetases and shows specific cuticle and nervous system expression // Gene. V. 221. P. 1-9.

286. Hoyle G. Neuromuscular transmission in a primitive insect: Modulation by octopamine and catch-like tension // Comp. Biochem. Physiol. 1984. V. 77C.1. P. 219-232.

287. Hoyle G., Coquhoun W., Williams W. Fine structure of an octopaminergic neuron and its terminals//J. Neurobiol. 1980. V. 11. P. 103-126.

288. Huot J., Roy G., Lambert H., Chretien P., Landry J. Increased survival after treatments with anticancer agents of Chinese hamster cells expressing the human Mr 27000 heat shock protein // Cancer Res. 1991. V. 51. P. 5245-5252.

289. Huot J., Houle F., Spitz D.R., Landry J. Hsp 27 phosphorylation-mediated resistance against actin fragmentation and cell feath induced by oxidative stress // Cancer Res. 1996. V. 56. P. 273-279.

290. Huot J., Houle F., Rousseau S., Deschesnes R.G., Shan G.M., Landry J. SAPK2/p38-dependent F-actin reorganization regulates early membrane blebbing during stress-induced apoptosis // J. Cell. Biol. 1998. V. 143. P. 1361-1373.

291. Hutchinson K.A., Dittmar K.D., Czar M.J., Pratt W.B. Proof that hsp70 is required for assembly of the glucocorticoid receptor into a heterocomplex with hsp90 // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 5043-5049.

292. Ichihara N., Okada M., Nakagawa H., Takeda M. Purification and characterization of arylalkylamine N-acetyltrasferase from cockroach testicular organs // Insect Biochem. Mol. Biol. 1997. V. 27. P. 241-246.

293. Ichinose R., Nakamura A., Yamoto T., Booth T.F., Maeda S., Hammock B.D. Uptake of juvenile hormone esterase by pericardial cells of Manduca sexta // Insect Biochem. Mol. Biol. 1992, V. 22. P. 893-904.

294. Igaki T., Kanuka H., Inohara N., Sawamoto K., Nunez G., Okano H., Miura M. Drob-1, a Drosophila member of the Bcl-2/CED-9 family that promotes cell death // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 662-667.

295. Ilenchuk T.T., Davey K.G. The binding of juvenile hormone to membranes of follicle cells in the insect Rhodnius prolixus II Can. J. Biochem. Cell Biol. 1985. V. 63. P. 102-106.

296. Ilenchuk T.T., Davey K.G. Effects of various compounds on Na/K-ATPase activity, JH I binding capacity and patency response in follicles of Rhodnius prolixus //Insect Biochem. 1987. V. 17. P. 1085-1088.

297. Ingolia T., Craig E., McCarthy B. Sequence of three copies of the gene for the maior Drosophila heat shock induced protein and thei flanking regions // Cell. 1980. V. 21. P. 669-679.

298. Issaak P.G., Bownes M. Ovarian and fat body vitellogenin synthesis in Drosophila melanogaster II Eur. J. Biochem. 1982. V. 123. P. 527-534.

299. Itagaki C., Isobe T., Taoka M., Natsume T., Nomura N., Horigome T., Pmata S., Ichinose H., Nagatsu T., Greene L.A., Ichimura T. Stimulus-coupled interaction of tyrosine hydroxylase with 14-3-3 proteins // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 15673-15680.

300. Ito M., Yasui A., Komamine A. A gene family homologous to the S-phase specific gene in higher plants is essential for cell proliferation in Saccharomyces cerevisiae II FEBS Lett. 1992. V. 301. P. 29-33.

301. Ito T., Bulger M., Pazin M.J., Kobayashi R„ Kadonada J.T. ACF, an ISWI-containing and ATP-utilizing chromatin assembly and remodelling factor // Cell. 1997. V. 90. P. 145-155.

302. Ivanovic J., Jankovic-Hladni M., Stanic V., Kalafatic D. Differences in the sensitivity of protocerebral neurosecretory cells arising from the effect of different factors in Morimus funereus larvae // Comp. Biochem. Physiol. 1985. V. 80A. P. 107-113.

303. Ivanovic J. P. Metabolic response to stressors // In: Hormones and metabolism in insect stress (Eds. Ivanovic J. and Jankovic-Hladni M.). CRC Press. Boca Raton. 1991. P. 27-68.

304. Ivanovic J., Jankovic-Hladni M., Djorjevic S., Stamenovic S., Lazarevic J. The effect of high temperature on metabolism of Morimus funereus larvae during an intermoult period// J. Insect Physiol. 1992. V. 38. P. 877-883.

305. Jaattella M., Wissing D., Bauer P.A., Li C.G. Major heat shock protein hsp70 protects tumor cell from tumor necrosis factor cytotoxicity // EMBO J. 1992. V. 11. P. 3507-3512.

306. Jaattella M. Over-expression of major heat shock protein hsp70 inhibits tumor necrosis factor-induced activation of phospholipase A2 // J. Immunol. 1993. V. 151. P. 4286-4294.

307. Jacob U., Gaestel M., Engel K., Buchner J. Small heat shock proteins are molecular chaperones//J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 1517-1520.

308. Jacob U., Buchner J. Assisting spontaneity: the role of Hsp90 and small Hsps as molecular chaperones // Trends Biochem. Sci. 1994. V. 19. P. 205-211.

309. Jacob U., Lilie H., Meyer I., Buchner J. Transient interaction of Hsp90 with early unfolding intermediates of citrate synthase. Implication for heat shock in vivo II J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 7288-7294.

310. Jacobson M.D., Burne J.F., King M.P., Miyashita T., Reed J.C., Raff M.C. Bcl-2 blocks apoptosis in cells lacking mitochondrial DNA // Nature. 1993. V. 361. P. 365-368.

311. Jahagirdar A. P., Downer R. G. H., Viswanatha T. Influence of octopamine on trehalose activity in muscle and hemolymph of the American cockroach, Periplaneta americana L II Biochim. Biophys. Acta. 1984. V. 801. P. 177183.

312. James P., Pfund C., Craig E.A. Functional specificity among Hsp70 molecular chaperones // Science. 1997. V. 275. P. 387-389.

313. Jancovic-Hladny M. I., Ivanovic J., Nenadovic V., Stanic V. The selective response of the protocerebral neurosecretory cells of the Cerambyx cerdo larvae to the effect of different factors // Comp. Biochem. Physiol. 1983. V. 74A. P. 131-136.

314. Jancovic-Hladny M. I. Hormones and metabolism in insect stress (Historical survey) // In: Hormones and metabolism in insect stress. CRC Press, Boca Raton, 1991. P. 5-26.

315. Jesudason P., Venkatesh K., Roe R.M. Haemolymph juvenile esterase during the life cycle of the tobacco hornworm, Manduca sexta (L.) // Insect Biochem. 1990. V. 20. P. 593-604.

316. Jesudason P., Anspaugh D.D., Roe R.M. Juvenile hormone metabolism in the plasma, integument, midgut, fat body, and brain during the last instar of thetobacco hornworm, Manduca sexta (L.) // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1992. V. 20. P. 87-105.

317. Johnson W.A., McCormick C.A., Bray S.J., Hirsh J. A neuron specific enhancer of the Drosophila dopa decarboxylase gene // Genes Dev. 1989. V. 3. P. 676-686.

318. Johnson W.A., Hirsh J. Binding of a Drosophila POU-domain protein to a sequence element regulating gene expression in specific dopaminergic neurons //Nature (Lond). 1990. V. 343. P. 467-470.

319. Johnson J., Toft D. A novel chaperone complex for steroid receptors involving heat shock proteins, immunophilins, and p23 // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 24989-24991.

320. Johnson J., Corbisier R., Stensgard B., Toft D. The involvement of p23, hsp90 and immuniphilins in the assembly of progesterone receptor complexes // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. 1996. V. 56. P. 31-37.

321. Johnson E., Ringo J., Dowse H. Modulation of Drosophila heart beat by neurotransmitters//J.Comp.Physiol. 1997. V. 167. P. 89-97.

322. Jones K.A. Taking a new TAK on Tat transactivation // Genes Dev. 1997. V. 11. P. 2593-2599.

323. Jones G., Wind K. D., Jones D., Hammock B.D. The source and action of head factors regulating juvenile hormone esterase in larval of the cabbage looper, Trichoplusia ni I/ J. Insect Physiol. 1981. V. 27. P. 85-91.

324. Jones G., Hammock B.D. Prepupal regulation of juvenile hormone esterase through direct induction by juvenile hormone // J. Insect Physiol. 1983. V. 29. P. 471-475.

325. Jones G. The role of juvenile hormone esterase in terminating larval feeding and iniciation metamorphic development in Trichoplusia ni II Entomol. Exp. Appl. 1985. V. 39. P. 171-176.

326. Jones D., Jones G., Click A., Rudnicka M., Sreekrishna S. Multiple forms of juvenile hormone esterase active sites in the hemolymph of Trichoplusia ni // Comp. Biochem. Physiol. 1986. V. 85 B. P. 773-778.

327. Jones G., Click A. Developmental regulation of juvenile hormone esterase in Trichoplusia ni: its multiple electrophoretic forms occur during each larval ecdysis // J. Insect Physiol. 1987. V. 33. P. 207-213.

328. Jones G., Schelling D., Chhokar V. Overview of the regulation of metamorphosis-associated genes in Trichoplusia ni II Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. V. 32. P. 429-437.

329. Jones G., Sharp P.A. Ultraspiracle: an invertebrate nuclear receptor for juvenile hormone // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 13499-13503.

330. Jowett T., Postlethwait J.H. The regulation of yolk polypeptide synthesis in Drosophila ovaries and fat bodies by 20-hydroxyecdysone and a juvenile hormone analogue // Develop. Biol. 1980. V. 80. P. 225-234.

331. Jowett T., Postlethwait J.H. Hormonal regulation of synthesis of yolk proteins and a larvae serum protein (LSP) in Drosophila // Nature. 1981. V. 292. P. 633-635.

332. Jurgens G., Wieschaus E.,Nusslein-Volhard C., Kluding H. Mutations affecting the pattern of larvae cuticle in Drosophila melanogaster. 11. Zygotic loci on the third chromosome // Wilhelm Roux's Arch. 1984. V. 195. P. 183184.

333. Jurivich D.A., Sistonen L., Kroes R.A., Morimoto R.I. Effect of sodium salicilate on the human heat shock response // Science. 1992. V. 255. P. 12431245.

334. Jurivich D.A., Sistonen L.,Sarge K.D., Morimoto R.I. Arachidonate is a potent modulator of human heat shock gene transcription // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 2280-2284.

335. Kamada Y., Jung U.S., Piotrowski J., Levin D.E. The protein kinase inactivated Map-kinase pathway of Saccharomyces cerevisiae mediates a novel aspect of the heat shock response // Genes Dev. 1995. V. 9. P. 1559-1571

336. Kamada Y., Qadota H., Python C.P., Anraku Y., Ohya Y., Levin D.E. Activation of yeast protein kinase C by Rhol GTPase // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 9193-9196.

337. Kanost M.R., Kawooya J.K., Law J.H., Ryan R.O., VanHeusden M.C., Ziegler R. Insect haemolymph proteins // Adv. Insect Physiol. 1990. V. 22. P. 299-396.

338. Kato K., Ito H., Kamei K., Iwamoto I. Selective stimulation of Hsp27 and alpa-crystallin but not Hsp70 expression by p38 MAP kinase activation // Cell Stress Chaperones. 1999. V. 4. P. 9A-101.

339. Kaufman J., Smale S.T. Direct recognition of initiator elements by a component of the transcription factor IID complex // Genes Dev. 1994. V. 8. P. 821-829.

340. Kelsey G.D., Povey S., Bygrave A.F., Lovell-Badge R.H. Species- and tissue-specific expression of human 1-anti-trypsin in transgenic mice // Genes Dev. 1987. V. 1. P. 161-171.

341. Kerhart D.D., Wang B.Q., Burton Z.F., Price D.H. Functional analysis of Drosophila factor 5 (TFIIF), a general transcription factor // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 13536-13543.

342. Kho C.J., Zarbl H. Fte-1, a v-fos transformation effector gene, encodes the mammalian homologue of a yeast gene involved in protein import into mitochondria // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 2200-2204.

343. Kho C.J., Wang Y., Zarbl H. Effect of decreased fte-1 gene expression on protein synthesis, cell growth, and transformation // Cell Growth Differ. 1996. V. 7. P. 1157-1166.

344. Kiely M.L., Riddiford L.M. Temporal patterns of protein synthesis in Manduca epidermis during the change to pupal commitment in vitro: their modulation 20-hydroxyecdysone and juvenile hormone // Wilhelm Rouxs Arch. Dev. Biol. 1985. V. 194. P. 336-343.

345. Kim J., Nueda A., Meng Y.H., Dynan W.S., Mivechi N.F. Analysis of the phosphorylation of human heat shock transcription factor-1 by MAP kinase family members // J. Cell. Biochem. 1997. V. 67. P. 43-54.

346. Kim S.J., Tsukiyama T., Lewis M.S., Wu C. Interaction of DNA binding domain of Drosophila heat shock factor with its cognate DNA site: a thermodynamic analysis with ultracentrifugation // Prot. Sci. 1994. V. 3. P. 1040-1051.

347. Kimura Y„ Rutherford S.L., Miyata Y., Yahara I., Freeman B.C., Yue L., Morimoto R.I., Lindquist S. Cdc 37 is a molecular chaperone with specific functions in signal transduction // Genes Dev. 1997. V. 11. P. 1775-1785.

348. Klages G., Emmerich H. Juvenile hormone binding-proteins in the haemolymph of 3rd instar larvae of D .hydei II Insect Biochem. 1979. V.o. P. 23-30.

349. Kline M.P., Morimoto R.I. Repression of the heat shock factor 1 transcriptional activation domain is modulated by constitutive phosphorylation // Mol. Cell. Biol. 1997. V. 17. P. 2107-2115.

350. Klemenz R., Hultmark D., Gehring W. Selective translation of heat shock mRNA in Drosophila melanogaster depends on sequence information in the leader // EMBO J. 1985. V. 4. P. 2053-2060.

351. Kloss B., Price J.L., Saez L„ Blau J., Rothenfluh A., Wesley C.S., Young M.W. The Drosophila Clock gene double-time encodes a protein closely related to human casein kinase Is // Cell. 1998. V. 94. P. 97-107.

352. Knauf U., Newton E.M., Kyriakis J., Kingston R.E. Repression of human shock factor 1 activity at a control temperature by phosphorylation // Genes Dev. 1996. V. 10. P. 2782-2793.

353. Koeppe J.K., Fuchs M., Chem T.T., Hunt L., Kovalick G.E. The role of juvenile hormone in reproduction // In: Comprehensive Insect Physiology, Biochemistry and Farmocology (eds Kerkut G.A., Gilbert L.I.). N.Y., Pergamon Press. 1985. V. 8. P165-203.

354. Kokay I.C., Ebert P.R., Kirchhof B.C., Mercer A.R. Distribution of dopamine receptors and dopamine receptor honologs in the brain of the honey bee, Apis mellifera L // Microsc. Res. Tech. 1999. V. 44. P. 179-189.

355. Koladich P.M., Truesdell P., Jansons I.S., Cusson M., Bendena W.G., Tobe S.S. Manduca sexta allatostatin and allatotropin in the true armyworm moth, Pseudaletia unipuncta // Abstracts. VH-th Int. Conf. JH. 1999. S 1-5.

356. Kongsuvan K., Yu Q., Vincent A., Frisardi M.C., Rosbash M., Lengyel J.A., Merriam J. A Drosophila Minute gene encodes a ribosomal protein // Nature. 1985. V. 317. P. 555-558.

357. Koning P. N. M., Vullings H. G. B., van Gemert W. M. J. B., De Leeuw R., Diederen J. H. B., Jansen W. F. Octopamine binding sites in the brain of Locusta migratoria // J. Insect Physiol. 1989. V. 35. P. 519-524.

358. Konrad K. D., Marsh J. L. Developmental expression and spatial distribution of dopa decafboxylase in Drosophila//Dev. Biol. 1987. V. 122. P. 172-185.

359. Kozanek M., Jurani M., Somgyiova E. Influence of social stress of monoamine concentration in the central nervous system of the cockroach Nauphoeta cineria // Acta Ent. Bohemos. 1986. V. 83. P. 171-179.

360. Kozanek M., Jurani M., Somgyiova E. Effect of long-term stress on monoamine concentration in CNS of cockroach Nauphoeta cineria II Endocrinological frontiers in physiological insect ecology. V. 1. Wroclaw: Wroclaw Univ. Press. 1988. P. 161-167.

361. Kramer S.J., Toschi A., Miller C.A., Kataoka H., Quistad G.B., Li J.P., Carney R.L., Schooley D.A. Identification of an allatostatin from the tobacco hornworm Manduca sextaH Proc Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. P. 94589462.

362. Krieger M., Coge F., Gros F., Thibault J. Different mRNAs code for dopa decarboxylase in tissues of neuronal and nonneuronal origin // Proc. Natl. Acad. SCI. USA. 1991. V. 88. P. 2161-2165.

363. Kronhamn J., Rasmuson-Lestander A. Mutations in the RpS3a gene generate a Minute phenotype // A Conf. Dros. Res. 1999. V. 40. P. 486 B.

364. Krueger R. R., Kramer K. J., Hopkins T. L., Speir R. D. N-|3-alanyldopamine levels and synthesis in integument and other tissues of Manduca sexta (L) during the larvae-pupal transformation // Insect Biochem. 1989. V. 19. P. 169175.

365. Krueger R. R., Kramer K. J., Hopkins T. L., Speir R. D. N-alanyldopamine and N-acetyldopamine occurrence and synthesis in the central nervous system of Manduca sexta (L.) // Insect Biochem. 1990. V. 20. P. 605-610.

366. Krumm A., Meulia T., Brunvand M., Groudine M. The block to transcriptional elongation within the human c-myc gene is determind in the promoter-proximal region // Genes Dev. 1992. V. 6. P. 2201-2213.

367. Kumer S.C., Vrana K.E. Intricate regulation of tyrosine hydroxylase activity and gene expression // J.Neurochem. 1996. V. 67. P. 443-462.

368. Kwon H., Imbalzano A.N., Khavarl P.A., Kingston R.E. Nucleosome disruption and enhancement of activator binding by a humanSWI/SNF complex//Nature. 1994. V. 370. P. 477-481.

369. Labarca C., Paigen K. A simple, rapid and sesitive DNA assay procedure // Analyt. Biochem. 1980. V. 162. P. 344-352.

370. Laemmli U. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head bacteriophage T4 // Nature. 1970. V. 227. P. 680-685.

371. Lafon-Casal M., Baehr J. C. Octopaminergic control of corpora allata activity in an insect// Experientia. 1988. V. 44. P. 895-896.

372. Landry J., Chretien P., Lambert H., Hickey E., Weber L.A. Heat shock resistance conferred by expression of the human Hsp27 gene in rodent cells // J. Cell. Biol. 1989. V. 109. P. 7-15.

373. Laniece P., Le Hir H., Bodeau-Pean S., Charon Y., Valentin L., Thermes C., Mallet J., Dumas S. A novel rat tyrosine hydroxylase rnRNA species generated by alternative splicing//J.Neurochem. 1996. V. 66. P. 1819-1825.

374. Larson J.S., Schuetz T.J., Kingston R.E. Activation in vitro of sequence-specific DNA binding by a human regulatory factor // Nature. 1987. V. 335. P. 372-375.

375. Lassiter M.T., Apperson C.S., Crawford C.L., Roe R.M. Juvenile hormone metabolism during adult development of Culex quinquefasciatus II J. Med. Entomol. 1994. V. 31. P. 586-593.

376. Lassiter M.T., Apperson C.S., Crawford C.L., Roe R.M. Juvenile hormone metabolism during the fourth stadium and pupal stage of the southern house mosquito, Culex quinquefasciatus//. Insect Physiol. 1995. V. 41. P. 869-876.

377. Lassiter M.T., Apperson C.S., Roe R.M. Juvenile hormone metabolism in the ovary, gut, head and carcass after blood feeding in the southern house mosquito, Culex quinquefasciatus // Comp. Biochem. Physiol. B Biochem Mol. Biol. 1996. V. 113. P. 229-237.

378. Laufer H. Merhyl farnesoate a juvenile hormone in crustacea // Abstracts. VH-th Int. Conf. JH. 1999. S 7-1.

379. Lavoie J.N., Hickey E., Weber L.A., Landry J.Modulation of actin microfilament dynamics and fluid phase pinocytosis by phosphorylation of the heat shock protein 27 // J. Biol. Chem. 1993 b. V. 268. P. 24210-24214.

380. Law A., Hirayoshi K., O'Brien T., Lis J.T. Direct cloning of DNA that interacts in vivo with a specific protein: application to RNA polymerase II and sites of pausing in Drosophila // Nucl. Acids Res. 1998. V. 26. P. 919-924.

381. Laybourn J., Dahmus M.E. Phosphorylation of RNA polymerase II occurs subsequent to interaction with the promoter and before the iniciation of transcription//J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 13165-13173.

382. Le Douarin B., Nielsen A.L., Gamier J.-M., Ichinose H., Jeanmougin F., Losson R., Chambon P. A possible involvement of TIFla and TIF1(3 in the epigenetic control of transcription by nuclear receptors // EMBO J. 1996. V. 15. P. 6701-6715.

383. Lee H.-S., Kraus K.W., Wolfner M.F., Lis J.T. DNA sequence requirements for generating paused polymerase at the start of hsp 70 // Genes Dev. 1992. V. 6. P. 284-295.

384. Lee G.J., Pokala N., Vierling E. Structure and in vitro molecular chaperone activity of cytosolic small heat shock proteins from pea // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 10432-10438.

385. Lee G.J., Roseman A.M., Saibil H.R., Vierling E. A small heat shock protein stably binds heat-denatured model substrates and can maintain a substrate in a folding-competent state // EMBO J. 1997. V. 16. P. 659-671.

386. Lehman H.K., Murgiuc C.M., Hildebrand J.G. Characterization and developmental regulation of tyramine-beta-hydroxylase in the CNS of the moth, Manduca sexta // Insect Biochem. Mol. Biol. 2000. V. 30. P. 377-386.

387. Lerro K.A., Prestwich G.D. Cloning and sequencing of a cDNA for the hemolymph juvenile hormone bin dung protein of larval Manduca sexta II J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 19800-19808.

388. Lewis H. W., Lewis H. S. Genetic regulation of dopa oxidase activity in Drosophila/I Ann. N. Y. Acad. SCI. 1963. V. 100. P. 827-839.

389. Lewis H. W., Lewis H. S. Control of dopa oxidase activity by second chromosome factors in Drosophila melanogaster II Genetics. 1960. V. 45. P. 998.

390. Lezzi M. In vitro effects of juvenile hormone on puffing in Chironomus salivary glands // Mol. Cell. Endocrinol. 1974. V. 1. P. 189-207.

391. Lezzi M., Wyss C. The antagonism between juvenile hormone and ecdysone // In: The Juvenile Hormone. N.Y.-London. 1976. P. 252-269.

392. Li D., Duncan R.F. Transient acquired thermotolerance in Drosophila, correlated with rapid degradation of Hsp70 during recovery // Eur. J. Biochem. 1995. V. 231. P. 454-465.

393. Li J., Nappi A. J. N-acetyltransferase activity during ovarian development in the mosquito, Aedes Aegupti, following blood feeding 11 Insect Biochem. Molec. Biol. 1992. V. 22. № 1. P. 49-54.

394. Lindquist S. Autoregulation of the heat-shock response // In: Translation Regulation of Gene Expression 2 (Ed. J. Ilan). N.Y. Plenum Press. 1993. P. 279-320.

395. Lindquist S., Craig E. The heat-shock proteins // Annu. Rev. Genet. 1988. V. 22. P. 631-677.

396. Lis J., Wu C. Protein traffic on the heat shock promoter: parking, stalling, and trucking along // Cell. 1993. V. 74. P. 1-4.

397. Livingstone M.S., and Tempel B.L. Genetic dessection of monoamine neurotransmitter synthesis in Drosophila// Nature (Lond). 1983. V. 303. P. 67-70.

398. Lorenz M.W., Kellner R., Hoffman K.H., Gade G. Identification of multiple allatostatic peptides isolated from stick insect brains // Abstracts. VH-th Int. Conf. JH. 1999. S 1-3.

399. Louvion J.F., Abbas-Terki T., Picard D. Hsp 90 is required for pheromone signalling in yeast// Mol. Biol. Cell. 1998. V. 9. P. 3071-3083.

400. Lozovskaya E.R., Petrov D.A., Hartl D.L. A combined molecular and cytogenetic approach to genome evolution in Drosophila using large-fragment DNA cloning // Chromosoma. 1993. V. 102. P. 253-266.

401. Lunan K. D., Mitchell H. K. The metabolism of tyrosine-O-phosphate in Drosophila//Arch. Biochem. Biophys. 1969. V. 132. P. 450-456.

402. Lundell M. J., Hirsh J. Temporal and spatial development of serotonin and dopamine neurons in the Drosophila CNS // Dev. Biol. 1994. V. 165. P. 385396.

403. Madore S.J., Cullen B.R. Functional similarities between HIV-1 Tat and DNA sequence-specific transcriptional activators//Virology. 1995. V. 206. P. 11501154.

404. Maickel P., Cox R. H., Saillant J., Miller F. P. A method for the determination of serotonin and noradrenaline in discrete areas of rat brain // Int. J. Neuropharmacol., 1968. V. 7. P. 275-278.

405. Maizels E.T., Peters C.A., Kline M., Cutler R.E.Jr., Shanmugam M., Hunzicker-Dunn M. Heat shock protein-25/27 phosphorylation by the delta isoform of protein kinase C // Biochem J. 1998. V. 332. P. 703-712.

406. Mala Y., Sehnal F., Kumaran A.K., Granger N. Effect of starvation, chilling and injury on endocrine gland function in Galleria mellonella II Arch. Insect Biochem. Physiol. 1987. V. 4. P. 113-128.

407. Malamud J. G., Mizisin A. P., Josephson R. K. The effects of octopamine on contraction kinetics and power output of a locust flight muscle // J. Comp. Physiol. A. 1988. V. 162. P. 827-835.

408. Mancero H.S.Y., Lee G., Flygare J., Tomassini J., Luu P., Zhu J., Blau C., Hazuda D., Price D., Flores 0. P-TEFb kinase is required for HIV Tat transcriptional activation in vivo and in vitro II Genes Dev. 1997. V. 11. P. 2633-2644.

409. Mantzouridis T.D., Fragoulis E.G. Two different cDNAs code for L-DOPA decarboxylase in the white prepuparium and eclosion developmental stages of the insect Ceratitis capitata II Biochim.Biophys. Acta. 1998. V. 1443. P. 267273.

410. Maranda B., Hodgetts R. A characterization of dopamine acetyltransferase in Drosophila melanogaster//Insect Biochem. 1977. V. 7. P. 33-43.

411. Marin R., Tanguay R.M. Stage-specific localization of the small heat shock protein hsp 27 during oogenesis in Drosophila melanogaster II Chromosoma. 1996. V. 105. P. 142-149.

412. Marin R., Demers M., Tanguay R.M. Cell-specific heat-shock induction of Hsp23 in the eye of Drosophila melanogaster II Cell Stress Chaperones. 1996. V. 1. P. 40-46.

413. Marsh J. L., Wright T. R. F. Developmental relationship between dopa decarboxylase, dopamine acetyltransferase, and ecdysone in Drosophila // Dev. Biol. 1980. V. 80. P. 379-387.

414. Marshall N.F., Price D.H. Control of formation of two distinct classes of RNA polymerase II elongation complexes // Mol. Cell. Biol. 1992. V. 12. P. 20782090.

415. Marshall N.F., Price D.H. Purification of P-TEFb, a transcription factor required for the transition into productive elongation // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 12335-12338.

416. Marshall N.F., Peng J.M., Xie Z., Price D.H. Control of RNA polymerase II elongation potential by a novel carboxyl-terminal domain kinase // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 27176-27183.

417. Martin G. M., Austad S. N., Johnson T. E. Genetic analysis of ageing: role of oxidative damage and environmental stresses // Nature Genet. 1996. V. 13. P. 25-34.

418. Martin R. J., Downer R. G. H. N-Acetylation of p-octopamine by Malpighian tubules and other tissues of the American cockroach, Periplaneta americana L., in vitro //Can. J. Zool. 1989 a. V. 67. P. 1495-1499.

419. Martin R. J., Downer R. G. H. Effects of potential inhibitors of N-acetilation of octopamine by tissue extracts from Malpighian tubules and cerebral ganglia of Periplaneta americana L // Arch. Insect Biochem. 1989 b. V. 11. P. 29-45.

420. Martin R. J., Jahagirdar A. P., Downer R. G. H. Partial characterization of N-acetyltransferase activity from cerebral ganglia and Malpighian tubules of Periplaneta americana/7Insect Biochem. 1989. 19. P. 351-359.

421. Martinez-Balbas M.A., Tsukiyama T., Gdula D., Wu C. Drosophila NURF 55, a WD repeat protein involved in histone metabolizm // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 132-137.

422. Masner P. The inductors of differentiation of prefollicular tissue and the follicular epithelium in ovarioles of Pyrrhocoris apterus (Heteroptera) // J. Embryol. Exp. Morphol. 1968. V. 20. P. 1-13.

423. Mastick G.S., Scholnick S.B. Repression and activation of the Drosophila dopa decarboxylase gene in glia // Mol.Cell. Biol. 1992. V. 12. P. 5659-5666.

424. Matthews J. R., Downer R. C. H. Origin of stress induced hyperglycaemia in the american cockroach, Periplaneta Americana // Can. J. Zool. 1974. V. 52. P. 1085-1100.

425. McCaleb D.C., Kumaran A.K. Control of juvenile hormone esterase activity in Gal I e ha mellonella II J.Insect Physiol. 1980. V. 26. P. 171-177.

426. McCaman M. W., McCaman R. E., Lees G.J. Liquid cation exchange a basis for sensitive radiometric assays for aromatic amino acid decarboxylase // Analyt. Biochem. 1972. V. 45. P. 242-252.

427. McCrady E., Tolin D.J. Effects of Ddc cluster lethal alleles on ovary growth, attachment, and egg production in Drosophila //J.Exp.Zool. 1994. V. 268. P. 469-476.

428. McClung C., Hirsh J. Stereotypic behavioral responses to free-base cocaine and the development of behavioral sensitization in Drosophila melanogaster II Curr. Biol. 1998. V. 8. P. 109-112.

429. McClung C., Hirsh J. The trace amine tyramine is essential for sensitization to cocaine in Drosophila//Curr.Biol. 1999. V. 9. P. 853-860.

430. McGarry T., Lindquist S. The preferential translation of hsp70 mRNA requires sequences in the untranslated leader // Cell. 1986. V. 42. P. 903-911.

431. McKim K.S., Dahmus J.B., Hawley R.S. Cloning of the Drosophila melanogaster meiotic recombination gene mei-218: A genetic and molecular analysis of interval 15E//Genetics. 1996. V. 144. P. 215-228.

432. Mehlen P., Schulze-Osthoff K., Arrigo A.-P. Small stress roteins as a novel regulators of apoptosis. Heat shock protein 27 blocks FAS/APO-1 and staurosporine-induced cell death // J.Biol.Chem. 1996 a. V. 271. P. 1651016514.

433. Mellanby K. Acclimatization and the thermal death point in insects // Nature. 1954. V. 173. P. 582-583.

434. Mercer A. R., Menzell R. The effects of biogenic amines on conditioned and unconditioned responces to olfactory stimuli in the honeybee, Apis mellifera // J. Comp. Physiol. 1982. V. 145. P. 363-368.

435. Mercer A. R., Flanagan D. Dopamine and 5-hydroxytriptamine in the brain of the honey bee, Apis mellifera // Comp. Biochem. Physiol. C. 1988. V. 91. P. 133-137.

436. Michaud S., Marin R., Westwood J.T., Tanguay R.M. Cell-specific expression and heat-shock induction of Hsps during spermatogenesis in Drosophila melanogaster//J. Cell. Sci. 1997. V. 110. P. 1989-1997.

437. Milde J. J., Ziegler R., Wallstein M. Adipokinetic hormone stimulates neurones in the insect central nervous system // J. Exp. Biol. 1995. V. 198. P. 1307-1311.

438. Minhas W., Gole J. W. D., Orr G. L., Downer R. G. H. Pharmacology of 3H. mianserin binding in the nerve cord of the American cockroach Periplaneta americana // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1987. V. 6. P. 191-201.

439. Miron T., Wilchek M., Geiger B. Characterization of an inhibitor of actin polymerization in vinculin-rich fraction of turkey gizzard smooth muscle // Eur. J. Biochem 1988. V. 178. P. 543-553.

440. Miron T., Vancompernolle K., Vanderkerckhove J., Wilchek M., Geiger B. A 25-kD inhibitor of actin polymerization is a low molecular mass heat shock protein// J. Cell. Biol. 1991. V. 114. P. 255-261.

441. Mitchell H. K., Lunan K. D. Tyrosine-O-phosphate in Drosophila // Arch. Biochem. Biophys. 1964. V. 106. P. 219-222.

442. Mitchell H. K., Weber U. M. Drosophila phenol oxidases // Science. 1965. V. 148. P. 964-965.

443. Miyata Y., Yahara I. The 90 kDa heat shock protein, Hsp90, binds and protects casein kinase II from self-aggregation and enhances its its kinase activity // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 7042-7047.

444. Miyata Y., Yahara I. Interaction between caseinkinase II and 90-kDa stress protein, HSP90//Biochemistry. 1995. V. 34. P. 8123-8129.

445. Mobius P., Penzlin H. Stress-induced release of octopamine in the American cockroach Periplaneta americana L // Acta Biol. Hung. 1993. V. 44. P. 45-50.

446. Monastirioti M., White K. Cloning of Drosophila gene related to mammalian dopamine beta-hydroxylase gene // J. Neurogenet. 1993. V. 8. P. 239

447. Monastirioti M., Gorczyca M., Rapus J., Eckert M., White K., Budnik V. Octopamine immunoreactivity in the fruit fly Drosophila melanogaster II J. Comp. Neurol. 1995. V. 356. P. 275-287.

448. Monastirioti M., Linn C. E. Jr., White K. Characterization of Drosophila tyramine beta-hydroxylase gene and isolation of mutant flies lacking octopamine //J. Neurosci. 1996. V. 16. P. 3900-3911.

449. Monastirioti M. Biogenic amine systems in the fruit fly Drosophila melanogaster // Microsc. Res. Tech. 1999. V. 45. P. 106-121.

450. Morgan B. A., Johnson W. A., Hirsh J. Regulated splicing produces different forms of dopa decarboxylase in the central nervous system and hypoderm of Drosophila melanogaster //EMBO J. 1986. V. 5. P. 3335-3342.

451. Morgan T. D., Thomas B. R., Yonekura M. et al. Soluble tyrosinases from farate pupal integument of the tobacco hornworm, Manduca sexta (L.) // Insect Biochem. 1990. V. 20. P. 251 260.

452. Morimoto R.I. Cells in stress: transcriptional activation of heat shock genes // Science. 1993. V. 259. P. 1409-1410.

453. Morimoto R.I. Regulation of the heat shock transcriptional response: cross talk between a family of heat shock factors, molecular chaperones, and negative regulators // Genes Dev. 1998. V. 12. P. 3788-3796.

454. Moshitzky P., Applebaum S.W. Pathway and regulation of JHIII-bisepoxide biosynthesis in adult Drosophila melanogaster corpus allatum // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1995. V. 30. P. 225-237.

455. Moshitzky P., Fleischmann L, Chaimov N., Klauser S., Kubli E., Applebaum S.W. Sex-peptide activates juvenile hormone biosynthesis in the Drosophila melanogaster corpus allatum // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. V. 32. P. 363-374.

456. Moshitzky P., Gilbert L.I., Kubli E., Segal D., Applebaum S.W. Differential control of JH biosynthesis in adult medfly (Ceratitis capitata) females // Abstracts. VH-th Int. Conf. JH. 1999. S 7-5.

457. Mosser D.D., Caron A.W., Bourget L., Denis-Larose C., Massie B. Role of the human heat shock protein hsp70 in protection against stress-induced apoptosis // Mol. Cell. Biol. 1997. V. 17. P. 5317-5327.

458. Mullin C.A., Wilkinson C.F. Purification of an epoxide hydrolase from midgut of the southern army worm (Spodoptera eridania) // Insect Biochem. 1980. V. 10. P. 681-691.

459. Nagatsu T., Levitt M., Udeiifriend S. Tyrosine hydroxylase: the initial step in norepinephrine biosynthesis // J. Biol. Chem. 1964. V. 239. P. 2910-2923.

460. Nakai A., Tanabe M., Kawazoe V., Inazawa J., Morimoto R.I., Nagata K. HSF4, a new member of the human heat shock family which lacks properties of a transcriptional activator // Mol. Cell. Biol. 1997. V. 17. P. 469-481.

461. Nakashima A., Mori K., Kurita H., Otani M., Nagatsu T., Ota A. Dopamine inhibition of human tyrosine hydroxylase type 1 is controlled by the specific portion in the N-terminus of the enzyme // J.Neurochem. 1999. V. 72. P. 21452153.

462. Nakato H., Shofuda K., Izumi S., Tomino S. Structure and developmental expression of a larval cuticle protein gene of the silkworn, Bombyx mori II Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1218. P. 64-74.

463. Naora H., Naora H. Involvement of ribosomal proteins in regulating cell growth and apoptosis: translational modulation or recruiment for extraribosomal activity? // Immunol. Cell Biol. 1999. V. 77. P. 197-205.

464. Naora H., Nishida T., Shindo Y., Adachi M., Naora H. Antisense sequence of the nbl gene induce apoptosis in the human promielocytic leukemia cell line HL-60 // Leukemia. 1998b. V. 12. P. 532-541.

465. Nappi J. A., Babler T., Hatseras C. Phenol oxidase activity during melanotic tumor formation in Drosophila melanogaster // J. Invertebrate Pathology. 1988. V. 52. P. 275-284.

466. Nappi J. A., Carton Y., Frey F. Parasite-induced enhancement of hemolymph tyrosinase activity in a selected immune reactive strain of Drosophila melanogaster // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1991. V. 18. P. 159-168.

467. Nappi A. J., Vass E. Melanogenesis and the generation of cytotoxic molecules during insect cellular immune reaction // Pigment Cell Res. 1993. V. 6. P. 117126.

468. Nassel D. R., Elekes K. Aminergic neurons in the brain of blowflies and Drosophila: dopamine- and tyrosine hydroxylase-immunoreactive neurons and their relationship with putative histaminergic neurons // Cell Tissue Res. 1992. V. 267 (1). P. 147-161.

469. Nathan D.F., Lindquist S. Mutational analysis of HSP90 function: Interactions with steroid receptor and a protein kinase // Mol. Cell Biol. 1995. V. 15. P. 3917-3925.

470. Neckameyer W. S., Chikaraishi D., Quinn W. G. Molecular cloning of a tyrosine hydroxylase gene in Drosophila melanogaster // Soc. Neurosci. Abstr. 1986. V. 12. P. 949.

471. Neckameyer W., Quinn W. G. Isolation and characterization of the gene for Drosophila tyrosine hydroxilase//Neuron. 1989. V. 2. P. 1167-1175.

472. Neckameyer W., White K. Drosophila tyrosine hydroxylase is encoded by the pale locus // J. Neurogenet. 1993. V. 8. P. 189-199.

473. Neckameyer W.S. Multiple roles for dopamine in Drosophila development // Dev. Biol. 1996. V. 176. P. 209-219.

474. Neckameyer W.S. Dopamine and mushroom bodies in Drosophila: experience-dependent and -independent aspects of sexual behavior // Learn. Mem. 1998. V. 5. P. 157-65.

475. Neckameyer W.S. Dopamine modulates female sexual receptivity in Drosophila melanogaster II J. Neurogenet. 1998. V. 12. P. 101-114.

476. Newton E.M., Knauf U., Green M., Kingston R.E. The regulatory domain of human heat shock factor 1 is sufficient to sense heat stress // Mol. Cell. Biol. 1996. V. 16. P. 839-846.

477. Nicholl I.D., Quinlan R.A. Chaperone activity of a-crystallins modulates intermediate filament assembly // EMBO J. 1994. V. 13. P. 954-953.

478. Nieto-Sotelo J., Wiederrecht G., Okuda A., Parker C.S. The yeast heat shock transcription factor contains a transcriptional activation domain whose activity is repressed under nonshock conditions // Cell. 1990. V. 62. P. 807-817.

479. Nijhout H.F. Insect Hormones. Princeton, New Jersey. Princeton University Press. 1994. 260 p.

480. Nishikava K., Kidokoro Y. Octopamine inhibits synaptic transmission at the larval neuromuscular junction in Drosophila melanogaster II Brain Res. 1999. V. 837. P. 67-74.

481. Nolte D., Taimor G„ Kalff-Suske M., Seifart K.H. The human S3a ribosomal protein: sequence, location and cell-free transcription of the functional gene // Gene. 1996. V. 169. P. 179-185

482. Nover L., Scharf K.-D., Gagliard D., Vergne P., Czarnecka-Verner E., Gurley W.B. The hsf world: classification and properties of plant heat stress transcription factors // Cell Stress Chaperones. 1996. V. 1. P. 215-223.

483. Numata H., Numata A., Takahashi C., Nakagawa Y., Iwatani K., Takahashi S., Miura K., Chinzei Y. Juvenile hormone I is the principal juvenile hormone in a hemipteran insect, Riptortus clavatus II Experientia. 1992. V. 48. P. 606-610.

484. O'Brien T., Lis J.T. RNA polymerase II pauses at the 5' end of the transcriptionally induced Drosophila hsp 70 gene // Mol. Cell. Biol. 1991. V. 11. P. 5285-5290.

485. O'Brien T., Lis J.T. Rapid changes in Drosophila transcription after an instantaneous heat shock//Mol. Cell. Biol. 1993. V. 13. P. 3456-3463.

486. O'Brien T., Hardin S„ Greenleaf A., Lis J.T. Phosphorylation of RNA polymerase II C-terminal domain and transcriptional elongation // Nature. 1994. V. 370. P. 75-77.

487. O'Brien T., Wilkins R.C., Giardina C., Lis J.T. Distribution of GAGA protein on Drosophila genes in vivo II Genes Dev. 1995. V. 9. P. 1098-1110.

488. O'Connell P. and Rasbash M. Sequence, structure, and codon preference of the Drosophila ribosomal protein 49 gene // Nucl. Acids Res. 1984. V. 12. P. 5495-5513.

489. O'Connor D., Lis J. Two closely linked transcription units within the 63B heat shock puff locus of D.melanogaster display strikingly different regulation // Nucl. Acids Res. 1981. V. 9. P. 5075-5092.

490. Oeh U., Lorenz M.W., Dyker H., Loesel P., Hoffmann K.H. Interaction between Manduca sexta allatotropin and Manduca sexta allatostatin in the fall army- worm Spodoptera frugiperda II Abstracts. VH-th Int. Conf. JH. 1999. S 1-7.

491. Ohnishi E. Tyrosinase activity during puparium formation in Drosophila melanogaster// Jpn. J. Zool. 1953. V. 11. P. 69-74,

492. Ohnishi E. Tyrosinase in Drosophila virilis //Annot. Zool. Jpn. 1954 a. V. 27. P. 33-39.

493. Ohnishi E. Activation of tyrosinase in Drosophila virilis // Annot. Zool. Jpn. 1954 b. V. 27. P. 188-193.

494. Okada N., Azuma M., Eguchi M. Alkaline phosphatase isozymes in the midgut of silkworm: purification of high pH-stable microvillus and labile cytosolic enzymes//J. Comp. Physiol. 1989. V. 159. P. 123-130.

495. Okada M., Hirose S. Chromatin remodelling mediated by GAGA factor and ISWI activities Jus hi tarazu gene transcription in vitro II Mol. Cell. Biol. 1998. V. 18. P. 2455-2461.

496. Okuda T., Tanaka S. //J. Insect Physiol. 1997. V. 43. P. 635-641.

497. Orchard I. Octopamine in insects: Neurotransmitter, neurohormone, and neuromodulator // Can. J. Zool. 1982. V. 60. P. 659.

498. Orchard I. Tyrosine hydroxilase-like immunoreactivity in previously described catecholamine containing neurones in the ventral nerve cord of Rhodnius prolixan // J. Insect Physiol. 1990. V. 36. P. 593-600.

499. Orchard I., Carlisle J. C., Loughton B. G., Gole J. W. D., Downer R. G. H. In vitro studies on the effects of octopamine on locust fat body // Gen. Comp. Endocr. 1982. V. 48. P. 7-13.

500. Orchard I., Lange A. B. Cockroach oviducts: the presence and release of octopamine and proclonin//J. Insect Physiol. 1987. V. 33. P. 265-268.

501. Orchard I., Loughton B. G., Webb R. A. Octopamine and short-term hyperlipaemia in the locust // Gen. Comp. Endocrinol. 1981. V. 45. P. 175180.

502. Oro A.E., McKeown M., Evans E.M. Relationship between the Drosophila Ultraspiracle locus and the vertabrate retinoid X receptor // Nature. 1990. V. 347. P. 298-30\

503. Orosz A., Wisniewski J., Wu C. Regulation of Drosophila heat shock factor trimerization: global seguence requirements and independence of nuclear localization//Mol. Cell. Biol. 1996. V. 16. P. 7018-7030

504. Orr G. L., Hollingworth R. M. Agonist-induced desensitization of an octopamine receptor // Insect Biochem. 1990. V. 20. P. 239-244.

505. Orr N., Orr G. L., Hollingworth R. M. The sf9 cell line as a model for studying insect octopamine receptors // Insect Biochem. Molec. Biol. 1992. V. 22. P. 591-597.

506. Osir E.O., Riddiford L.M. Nuclear binding of juvenole hormone and its analogs in the epidermis of the tobacco hornworm // J.Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 13812-13818.

507. Ossipow V., Tassan J.-P., Nigg E.A., Schibler U. A mammalian RNA polymerase II holoenzyme containing all components required for promoter-specific transcription iniciation // Cell. 1995. V. 83. P. 137-146.

508. Ouarzane M., Labbe M., Pery P. Eimeria tenella: cloning and characterization of cDNA encoding a S3a ribosomal protein // Gene. 1998. V. 225. P. 125-130.

509. Palatini P., Dabbeni-Sala F., Finotti P. Kinetic studies with competitive inhibitors indicate a sequential mechanism for dopamine-(3-hydroxylase // Biochem.Int. 1984. V. 9. P. 675-682.

510. Palleros D.R., Welch W.J., Fink A.L. Interaction of hsp70 with unfolded proteins: effects of temperature and nucleotides on the kinetics of binding // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. P. 5719-5723.

511. Palli S.R., Feng Q.-L., Ladd T.R., Retnakaran A. Regulation of juvenile hormone esterase gene expression during development of Choristoneura fumiferana // Abstracts. VH-th Int. Conf. JH. 1999. S 2-4.

512. Pannabecker T., Orchard I. Octopamine and cyclic AMP mediate release of adipokinetic hormone I and II from isolated locust neuroendocrine tissue // Mol. Cell. Endocrinol. 1986. V. 48. P. 153.

513. Parker C.S., Topol J. A Drosophila RNA polymerase II transcription factor specific for the heat shock genes binds to the regulatory site of an hsp70 gene //Cell. 1984. V. 37. P. 273-283.

514. Parsell D., Lindquist S. The function of heat-shock proteins in stress tolerance: degradation and reactivation of damaged proteins // Annu. Rev. Genet. 1993. V. 27. P. 437-496.

515. Passier P. C., Vullings H. G., Diederen J. H., Van der Horst D. J. Modulatory effects of biogenic amines on adipokinetic hormone secretion from locust corpora cardiaca in vitro//Gen. Comp. Endocrinol. 1995. V. 97. P. 231-238.

516. Pauli D., Tonka C.H., Tissieres J., Arrigo A.P. Tissue-specific expression of the heat shock protein hsp 27 during Drosophila melanogaster development // J. Cell. Biol. 1990. V. 111. P. 817-828.

517. Paulson C.R., Stay B. Inhibition of corpora allata by larval brain extract in the cockroach Diploptera punctata // Mol. Cell. Endocrinol. 1987. V. 51. P. 243252.

518. Paulson C.R., Stay B., Kikukawa S., Tobe S.S. In vitro inhibition of the corpora allata by larval brain factor in the cockroach Diploptera punctata II J. Insect Physiol. 1987. V. 17. P. 961-964.

519. Peeples E. E., Barnett D.R., Oliver C.P. Phenol oxidases of a lozenge mutant of Drosophila melanogaster II Science. 1968. V. 159. P. 548-552.

520. Pelham H.R.B. A regulatory upstream element in the Drosophila hsp70 heat shock gene // Cell. 1982. V. 30. P. 517-528.

521. Pendleton R. G., Robinson N., Roychowdhury R., Rasheed A., Hillman R. Reproduction and development in Drosophila are dependent upon catecholamines // Life Sciences. 1996. V. 59 (24). P. 2083-2091.

522. Pentz E. S., Wright T. R. F. A diphenol oxidase gene is part of a cluster of genes involved in catecholamine metabolism and sclerotization in Drosophila. 11. Molecular localization of the Dox-A2 coding region // Genetics. 1986. V. 112. P. 843-859.

523. Pentz E. S., Wright T. R. F. Drosophila melanogaster diphenol oxidase A2: gene structure and homology with the mouse mast-cell tum-transplantation antigen, P91A// Gene. 1991. V. 103. P. 239-242.

524. Perez M., Castillo-Marin N., Quesada-Allue L.A. 3-alany 1-dopamine synthase in Drosophila melanogaster and Ceratitis capitata melanic mutants // D.I.S. 1997. V. 80. P. 39-41.

525. Peteranderl R., Nelson H.C. Trimerization of the heat shock transcription factor by a triple-stranded alpha-helical coiled-coil // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 12272-12276.

526. Petersen R., Lindquist S. The Drosophila hsp70 message is rapidly degraded at normal temperatutes and stabilized by heat shock // Gene. 1988. V. 72. P. 161168.

527. Petersen R., Lindquist S. Regulation of hsp70 synthesis by messenger RNA degradation// Cell Regul. 1989. V. 1. P. 135-149.

528. Picard D., Khursheed D., Garabedian M.J., Fortin M.G., Lindquist S., Yamamoto K.R. Redused level of hsp90 compromise steroid receptor action in vivo//Nature. 1990. V. 348. P. 166-168.

529. Piulachs M.D., Beles H. Stimulatory activity of cycteamine on juvenile hormone release in adult females of the cockroach, Blattella germanica II Comp. Biochem. Physiol. 1989. V. 94A. P. 795-798.

530. Plesofsky-Vig N., Brambl R. Disruption of the gene for hsp30, an a-crystallin-related heat shock protein of Neurospora crassa, causes defects in thermotolerace // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 5032-5036.

531. Postlethwait J.H., Handler A.M. The roles of juvenile hormone and 20-hydroxyecdysone during vitellogenesis in the lated abdomens of Drosophila melanogaster II J. Insect Physiol. 1979. V. 25. P. 455-460.

532. Postlethwait J.H., Shirk P.D. Genetic and endocrine regulation of vitellogenesis in Drosophila//Amer.Zool. 1981. V. 21. P. 687-700.

533. Postlethwait J.H., Parker J. Regulation of vitellogenesis in Drosophila // In: Molecular Biology of Invertebrate Development (Ed. by O'Connor J.D.). N.Y. Alan R Liss Inc. 1987. P. 29-42.

534. Pratt W.B. The role of heat shock proteins in regulating the function, folding and trafficking of the glucocorticoid receptor // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 21455-21458.

535. Pratt G.E., Davey KG. The corpus allatum and oogenesis in Rhodnius prolixus (Stal.). I. The effects of allatectomy // J. Exp. Biol. 1972 a. V. 56. P. 201-214.

536. Pratt G.E., Davey K.G. The corpus allatum and oogenesis in Rhodnius prolixus (Stal.). II. The effects of starvation II J. Exp. Biol. 1972 b. V. 56. P. 215-221.

537. Pratt G.E., Farnsworth D.E., Siegel N.R., Fok K.F., Feyereisen R. Identification of an allatostatin from adult Diploptera punctata H Biochem. Biophys. Res. Commun. 1989. V. 163. P. 1243-1247.

538. Prestwich G.D., Wojtasek H., Lentz A.J., Rabinovich J.M. Biochemistry of proteins that bind and metabolize juvenile hormones // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. V. 32. P. 407-419.

539. Pszczolkowski M.A., Chiang A. Effects of chilling stress on allatal and juvenile hormone synthesis in the cockroach, Diploptera punctata 11 J. Insect Physiol. 2000. V. 46. P. 923-931.

540. Purnell B.A., Emanuel P.A., Gilmour D.S. TFIID sequence recognition of the initiator and the sequences farther down stream in Drosophila class II genes // Genes Dev. 1994. V. 8. P. 830-842.

541. Push B.F., Tjian R. Transcription from TATA-less promoter requires a multisubunit TFIID complex // Genes Dev. 1991. V. 5. P. 1935-1945.

542. Quivy J.P., Becker P.B. The architecture of the heat-inducible Drosophila hsp27 promoter in nuclei // J. Mol. Biol. 1996. V. 256. P. 249-263.

543. Rabindran S.K., Giorgi G., Clos J., Wu C. Molecular cloning and expression of a human heat shock factor, HSF1 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. P. 6906-6910.

544. Rabindran S.K., Haroun R.I., Clos J., Wisniewski J., Wu C. Regulation of heat shock factor trimer formation: role of a conserved leucine zipper // Science. 1993. V. 259. P. 230-234.

545. Rachinsky A., Hartfelder K. Corpora allata activity, a prime regulating element for caste-specific juvenile hormone titre in honey bee larvae, Apis mellifera carnica II J. Insect Physiol. 1990. V. 36. P. 189-194.

546. Rafti F., Gargiulo G., Manzi A., Malva C., Grossi G., Andone S., Graziani F. Isolation and structural analysis of a ribosomal gene in Drosophila melanogaster //Nucl. Acids Res. 1988. V. 16. P. 4915-4926.

547. Rahman R.R.J., Bentley N.J., Tuite M.F. The Saccharomyces cerevisiae small heat shock protein Hsp26 inhibits actin polymerization // Biochem. Soc. Trans. V. 77S. P. 23.

548. Ramsey A.J., Fitzpatrick P.F. Effects of phosphorylation of serine 40 of tyrosine hydroxylase on binding of catecholamines: evidence for a novel regulatory mechanism//Biochemistry. 1999. V. 37. P. 8980-8986.

549. Ramsey A.J., Fitzpatrick P.F. Effects of phosphorylation on binding of catecholamines to tyrosine hydroxylase: specificity and thermodynamics // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 773-778.

550. Rasmussen E.B., Lis J.T. In vitro transcriptional pausing and cap formation on three Drosophila heat shock genes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 7923-7927.

551. Rasmussen E.B., Lis J.T. Short transcripts of the ternary complex provide insight into RNA polymerase II elongation pausing // J. Mol. Biol. 1995. V. 252. P. 525-535.

552. Rassow J., Voos W., Pfanner N. Partner proteins determine multiple functions of Hsp 70 // Trends Cell Biol. 1995. V. 5. P. 207-212.

553. Rauschenbach I.Y. Changes in ecdysteroid and juvenile hormone under heat stress // In: Hormones and metabolism in insect stress (Eds Ivanovic J. and Jankovic-Hladni M.). Boca Raton. CRC Press. 1991. P. 115-148.

554. Rauschenbach I. Yu., Lukashina N. S., Korochkin L. I. Genetic of esterases in Drosophila. VIII. The gene controlling the activity of JH-esterase in D. virilis II Biochem. Genet. 1984. V. 22. P. 65-80.

555. Rauschenbach I., Lukashina N., Maksimovsky L., Korochkin L. Stress-like reaction of Drosophila to adverse environmental factors // J. Comp. Physiol. 1987. V. 157B. P. 519-531.

556. Rauschenbach I.Yu., Lukashina N.,., Khlebodarova T.M., Korochkin L. Role of juvenile hormone esterase in Diptera (Drosophila virilis) metamorphosis 11 J. Insect Physiol. 1991. V. 37. P. 541-548.

557. Rauschenbach I. Yu., Serova L. I., Timochina I. S., Chentsova N. A., Schumnaja L. V. Analysis of differences in dopamine content between two lines of Drosophila virilis in response to heat stress // J. Insect Physiol. 1993. V. 39, № 9. P. 761-767.

558. Rauschenbach I.Yu., Sukhanova M.Jh., Hirashima A., Suetsugu E., Kuwano E. Ecdysteroids in stress responsive and nonresponsive Drosophila virilis lines under normal and stress conditions // J. Insect Physiol. 2000. in press.

559. Raymond S., Wang J. Preparation and properties of acrylamide gel for use in electrophoresis // Anal. Biochem. 1960. V. 1. P. 391

560. Readio J., Chen M.H., Meola R. Juvenile hormone biosynthesis in diapausing and nondiapausing Culex pipiens (Diptera: Culicidae) // J. Med. Entomol. 1999. V. 36. P. 355-360.

561. Reale V., Hannan F., Hall L.M., Evans P.D. Agonist-specific coupling of a cloned Drosophila melanogaster Dl-like dopamine receptor to multiple second messenger pathways by synthetic agonists // J. Neurosci. 1997. V. 17. P. 6545-6553.

562. Reddy G., Hwang-Hsu K., Kumaran A.K. Factors influencing juvenilr hormone esterase activity in the wax moth, Galleria mellonella // J. Insect Physiol. 1979. V. 25. P. 65-71.

563. Reed J.C. Double identity for proteins of the Bcl-2 family // Nature. 1997. V. 387. P. 773-776.

564. Reed K., Mann D. Rapid transfer of DNA from gels to nylon membranes // Nucl. Acids Res. 1985. V. 13. P. 7207-7221.

565. Reines D., Conaway J.W., Conaway R.C. The RNA polymerase II general elongation factors//Trends Biochem. Sci. 1996. V. 21. P. 351-355.

566. Renucci M. Juvenile hormone degradation in nerve tissues and fat body of female Acheta domesticus (Insecta, Orthoptera) // Comp. Biochem. Physiol. V. 84a. P. 107-106.

567. Restifo L.L., Wilson T.G. A juvenile hormone agonist reveals distinct developmental pathways mediated by ecdysone-inducible Broad Complex transcription factors // Dev. Genet. 1998. V. 22. P. 141-159.

568. Reynaud E., Bolshakov V.N., Barajas V., Kafatos F.S., Zurita M. Antisense suppression of the putative ribosomal protein S3a gene disrupts ovarian developmrnt in Drosophila melanogaster II Mol. Gen. Genet. 1997. V. 256. P. 462-467.

569. Ricci M., Budnik M. Influence of temperature, density and interspecific competition on the preadult development of Chilean population of Drosophila subobscura and Drosophila immigrans II Rev. Brasi. Genet. 1984. V. 7. P. 255-264.

570. Richard D.S., Applebaum S.W., Gilbert L.I. Developmental regulation of juvenile hormone biosynthesis by the ring gland of Drosophila melanogaster II J. Comp. Physiol. B. 1989 b. V. 159. P. 383-387.

571. Richard D.S., Applebaum S.W., Gilbert L.I. Allatostatic regulation of juvenile hormone production in vitro by the ring gland of Drosophila melanogaster // Mol. Cell. Endocrinol. 1990. V. 68. P. 153-161.

572. Richard D.S., Waerkins N.L., Serafrn R.B., Gilbert L.I. Ecdysteroid regulate yolk protein uptake by Drosophila melanogaster oocytes // J. Insect Physiol. 1998. V. 44. P. 637-644.

573. Richards G. Sequential gene activation by ecdysone in politene chromosomes of D. melanogaster. VI. Inhibition by juvenile hormone // Dev. Biol. 1978. V. 66. P. 32-42.

574. Riddiford L.M. Hormonal control of epidermal cell development // Amer. Zool. 1981. V. 21. P. 751-762.

575. Riddiford L.M. Hormone action at the cellular level // In: Comprehensive Insect Physiology, Biochemistry and Farmocology (eds Kerkut G.A., Gilbert L.I.). N.Y., Pergamon Press. 1985. V. 8. P. 37-84.

576. Riddiford L.M. Hormonal regulation of sequential larval cuticular gene expression//Arch. Insect Biochem. Physiol. Suppl. 1986. V. l.P. 75-86.

577. Riddiford L.M. Cellular and molecular actions of juvenile hormone. I. General considerations and premetamorphic actions // Adv. Insect Physiol. 1994. V. 24. P. 213-274.

578. Riddiford L.M. Juvenile hormone: the status of its "Status Quo" action // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. V. 32. P. 271-286.

579. Ritossa F.A. A new puffing pattern induced by temperature shock and DNP in Drosophila//Experientia. 1962. V. 18. P. 571-573.

580. Rizki R. M., Rizki T. M. Encapsulation of parasitoid eggs in phenoloxidase-deficient mutants of Drosophila melanogaster // J. Insect Physiol. 1990. V. 36. P. 523-529.

581. Rizki T. M., Rizki R. M., Bellotti R. A. Genetics of a Drosophila phenoloxidase // Mol. Gen. Genet. 1985. V. 201. P. 7-13.

582. Rizki T. M., Rizki R. M., Grell E. H. A mutant affecting the crystal cells in Drosophila melanogaster II Wilhelm Roux's Arch. Dev. Biol. 1980. V. 188. P. 91-99.

583. Robbs J. Maintenance of imaginal discs of Drosophila melanogaster in chemically defined media//J. Cell. Biol. 1969. V. 41. P. 876-885.

584. Robb S., Cheek T. R., Hannan F. L., Hall L. M., Midgley J.M., Evans P.D. Agonist-specific coupling of a cloned Drosophila octopamine/tyramine receptor to multiple second messenger systems // EMBO J. 1994. V. 13. P. 1325-1330.

585. Roberts P.E., Jefferies L.S. Grasshopper as a model system for the analysis of juvenile hormone delivery to chromatin acceptor sites // Arch. Insect Biochem. Physiol. Suppl. 1986. V. 1. P. 7-23.

586. Roe R.M., Kallapur V., Linderman R.J., Viviani F., Harris S.V., Walker E.A., Thompson D.M. Mechanism of action and cloning of epoxide hydrolase from the cabbage looper, Trichoplusia ni II Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. V. 32. P. 527-535.

587. Roeder T., Gewecke M. Octopamine receptors in locust nervous tissue // Biochem. Pharmacol. 1990. V. 39. P. 1793-1797.

588. Roller H., Dahm K.H., Sweeley C.C., Trost B.M. The structure of the juvenile hormone // Angewandte Chemie Int. Ed. Engl. 1967. V. 6. P. 179-180.

589. Rollet E., Lavoie J.H., Landry J., Tanguay R.M. Expression of Drosophila's 27 kDa heat shock protein into rodent cells confers thermal resistance // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. V. 185. P. 116-120.

590. Rougvie A.E., Lis J.T. The RNA polimerase II molecule at the 5' end of the uninduced hsp70 gene of Drosophila melanogaster is transcriptionally engaged // Cell. 1988. V. 54. P. 795-804.

591. Rutherford S.L., Zuker C.S. Protein folding and the regulation of signalling pathways // Cell. 1994. V. 79. P. 1129-1132.

592. Rybczynski R., Moshitzky P., Applebaum S.W., Gilbert L.I. Dynamic changes in ecdysone receptor proteins in the corpus allatum of the tobacco hornworm Manduca sexta II Abstracts. Vll-thlnt. Conf. JH. 1999. S 6-8.

593. Saavedra C.A.,Tung K.-S., Amberg D.C., Hopper A.K., Cole C.N. Regulation of mRNA export in response to stress in Saccharomyces cerevisiae // Genes Dev. 1996. V. 10. P. 1(508-1620.

594. Saavedra C.A., Hammell C.M., Heath C.V., Cole C.N. Yeast heat shock mRNAs are exported through a distinct pathway defined by Riplp // Genes Dev. 1997. V. 11. P. 2845-2856.

595. Samaranskaya M. Possible involement of adipokinetic hormone in the locust Shistocercagregaria//}. Exp. Biol. 1976. V. 65. P. 415-425.

596. Sanburg L.L., Kramer K.J., Kezdy F.J., Law J.H., Oberlander H. Role of juvenile hormone esterases and carrier proteins in insect development // Nature. 1975. V. 253. P. 266-267.

597. Sarge K.D., Zimarino V., Holm K., Wu C., Morimoto R.I. Cloning and characterization of two mouse heat shock factors with distinct inducible and constitutive DNA-binding ability// Genes Dev. 1991. V. 5. P. 1902-1911.

598. Satyal S.H., Chen D., Kramer J.M., Morimoto R.I. Negative regulation of the heat shock transcriptional response by HSBP1 // Genes Dev. 1998. V. 12. P. 1962-1974.

599. Saudou F., Amlaiky N., Plassat J. L., Borrelli E., Hen R. Cloning and characterization of a D. melanogaster tyramine receptor // EMBO J. 1990. V. 9. P. 3611-3617.

600. Saunders D.S., Richard D.S., Applebaum S.W., Ma M., Gilbert L.I. Photoperiodic diapause in Drosophila melanogaster involves a block to the juvenile hormone regulation of ovarian maturation // Gen. Comp. Endocrinol. 1990. V. 79. P. 174-184.

601. Schampengtong L., Wong K. P., Ho B. C. N-acetylation of dopamine and tyramine by mosquito pupae (Aedes togoi) // Insect Biochem. 1987. V. 17. P. 111-116.

602. Scharf K.D., Rose S., Zott W., Nover L., Schoffl F. Three tomatto genes code for heat stress transcription factors with a region of remarkable homology to the DNA-binding domain of the yeast HSF // EMBO J. 1990. V. 9. P. 44954501.

603. Schlaeger D. A., Fuchs M. S., Kang S. H. Ecdysone-mediated stimulation of DOPA decarboxylase activity and its relationship to ovarian development in Aedes aegypti II J. Cell Biol. 1974. V. 61. P. 454-465.

604. Schmid D., Baici A., Gehring H., Christen P. Kinetics of molecular chaperone action // Science. 1994. V. 263. P. 971-973.

605. Schmidt T., Choffat Y., Klauser S., Kubli E. The Drosophila melanogaster sex-peptide: A molecular analysis of structure-function relationships // J. Insect Physiol. 1993. V. 39. P. 361-368.

606. Schneiderman H., Young W. J., Childs B. Patterns of alkaline phosphatase in developing Drosophila //Science. 1966. V. 151. P. 461-463.

607. Schneiderman H. Alkaline phosphatase relationships in Drosophila // Nature (London). 1967. V. 216. P. 604-605.

608. Scholnick S. B., Morgan B. A., Hirsh J. The cloned dopa decarboxylase gene in developmentally regulated when reintegrated into the Drosophila genome // Cell. 1983. V. 34. P. 37-45.

609. Schooley D.A., Baker F.C. Juvenile hormone biosynthesis // In: Kerkut G.A., Gilbert L.I. (eds). Comprehensive Insect Physiology, Biochemistry and Pharmacology. Oxford. Pergamon Press. 1985. V. 7. P. 363-389.

610. Schulte T.W., Blagosklonny M.V., Ingui C., Neckers L. Disruption of the Raf-1 Hsp90 molecular complex results in desstabilization of Raf and loss of Raf-1 - Ras association // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 25585-25588.

611. S&boe-Larssen S., Lambertson A. A novel Drosophila Minute locus encodes ribosoinal protein S13 // Genetics. 1996. V. 143. P. 877-885.

612. Selye H. The stress of life. New York. McGraw-Hill. 1956. 325 p.

613. Sevala V.L., Davey K.G. Action of juvenile hormone on the follicle sells of Rhodnius prolixus: evidence for a novel regulatory mechanism involving protein kinase C // Experientia. 1989. V. 45. P. 355-356.

614. Sevala V.L., Davey K.G. Juvenile hormone dependent phosphorylation of a 100 kDa polypeptide is mediated by protein kinase c in the follicle cells of Rhodnius prolixus// Invert. Reprod. Dev. 1993. V. 22. P. 189-193.

615. Sevala V.L., Davey K.G., Prestwich G.D. Photoaffinity labelling and characterization of a juvenile hormone binding protein in the mrmbranes of follicle cells of Locusta migratoria II Insect Biochem. Mol. Biol. 1995. V. 25. P. 267-273.

616. Seybold W. D., Meltzer P. S., Mitchell H. K. Phenol oxidase activation in Drosophila: A cascade of reactions // Biochem. Genet. 1975. V. 13. P. 85-108.

617. Shapiro A.B., Wheelock G.D., Hagedorn H.H., Baker F.C., Tsai L.W., Schooley D.A. Juvenile hormone and juvenile hormone esterase in adultsfemales of the mosquito Aedes aegypti II J. Insect Physiol. 1986. V. 32. P. 867-885.

618. Shemshedini L., Wilson T.G. A high affinity, high molecular weight juvenile hormone binding protein in the hemolymph of Drosophila melanogaster II Insect Biochem. 1988. V. 18 P. 681-689.

619. Shemshedini L., Lanoue M., Wilson T.G. Evidence for a juvenile hormone receptor involved in protein synthesis in Drosophila melanogaster II J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 1913-1918.

620. Shemshedini L., Wilson T.G. Resistance to juvenile hormone and an insect growth regulator in Drosophila is associated with an altered cytosolic juvenile hormone-binding protein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87. P. 20722076.

621. Shemshedini L., Wilson T.G. Juvenile hormone binding proteins in larvae fat body nuclei of Drosophila melanogaster II J.Insect Physiol. 1993. V. 39. P. 563-569.

622. Shen J., Beall C. J., Hirsh J. Tissue-specific alternative of the Drosophila dopa decarboxylase gene is affected by heat shock // Mol. and Cell. Biol. 1993. V.13. P. 4549-4555.

623. Shen J., Hirsh J. Cis-regulatory sequences responsible for alternative splicing of the Drosophila dopa decarboxylase gene // Mol. and Cell. Biol. 1994. Y.14. № 11. P. 7385-7393.

624. Sherald A. F. Sclerotization and coloration of the insect cuticle // Experientia. 1980. V. 36. P. 143-146.

625. Shi Y., Kroeger P.E., Morimoto R.I. The carboxyl-terminal transactivation domain of heat shock factor 1 is negatively regulated and stress responsive // Mol. Cell. Biol. 1995. V. 15. P. 4309-4318.

626. Shilatifard A., Lane W.S., Jackson K.W., Conaway R.C., ConawayJ.W. An RNA polymerase II elongation factor encoded by the human ELL gene // Science. 1996. V. 271. P. 1873-1876.

627. Shopland L.S., Hirayoshi K., Fernandes M., Lis J.T. HSF access to heat shock elements in vivo depends critically on promoter architecture defined by GAGA-factor, TFIID, and RNA polymerase II binding site // Genes Dev. 1995. V. 9. P. 2756-2769.

628. Silva F.J., Botella L.M., Cotton R.G., Ferre J. Immunological detection of phenylalanine hydroxylase protein in Drosophila melanogaster II Biochem J. 1992. V. 287. P. 85-89.

629. Simcox A., cheney C., Hoffman E., Shearn A. A deletion of the 3' end of the Drosophila melanogaster hsp70 gene increases stability of mutant mRNA during recivery from heat shock// Mol. Cell. Biol. 1985. V. 5. P. 3397-3402.

630. Slade M., Zibbit C.H. Metabolism of cecropia juvenile hormone in insects and mammals // In: Insect Juvenile Hormone (Eds. Menn J.J. and Berosa M.). Academic Press, New York. 1972. P. 155-176.

631. Sloley B. D., Downer R. G. H. Dopamine, N-acetyldopamine and dopamine-3-o-sulphate in tissues of newly ecdysed and fully tanned adult cockroaches (Periplaneta americana) II Insect Biochem. 1987. V. 17. P. 691-696.

632. Soller M., Bownes M., Kubli E. Mating and sex peptide stimulate the accumulation of yolk in oocytes of Drosophila melanogaster II Eur. J. Biochem. 1997. V. 243. P. 732-738.

633. Soller M., Bownes M., Kubli E. Control of oocyte maturation in sexually mature Drosophila females // Dev. Biol. 1999. V. 208. P. 337-351.

634. Sorger P.K. Heat shock factor and the heat shock response // Cell. 1991. V. 65. P. 363-366.

635. Sorger P.K., Pelham H.R. Yeast heat shock factor is an essential DNA-binding protein that exhibits temperature-dependent phosphorylation // Cell. 1988. V. 54. P. 855-864.

636. Sorger P.K., Nelson H.C. Trimerization of a yeast transcriptional activator via a coiled-coil motif// Cell. 1989. V. 59. P. 807-813.

637. Sparks T.S., Hammock B.D. Induction and regulation of juvenile hormone esterase during the last instar of cabbage looper, Trichoplusia ni II J.Insect Physiol. 1979a. V. 25. P. 65-71.

638. Sparks T.S., Hammock B.D. A comparison of induced and naturally occuring juvenile hormone esterase from last instar of cabbage looper, Trichoplusia ni II Insect Biochem. 1979b. V. 9. P. 411-421.

639. Sparks T.S., Hammock B.D. Comparative inhibition of the juvenile hormone esterase from Trichoplusia ni, Tenebria molitor and Musca domestica // Pestic. Biochem. Physiol. 1980. V. 14. P. 290-302.

640. Sprague G.F. Control of MAP kinase signalling specificity or how not to go HOG wild // Genes Dev. 1998. V. 12. P. 2817-2820.

641. Stancato L.F., Chow Y.H., Hutchison K.A., Perdew G.H., Jove R, Pratt W.B. Raf exists in a native heterocomplex with hsp90 and p50 that can be reconstituted in a cell-free system // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 2171121716.

642. Stathakis D.G., Burton D.Y., Mclvor W.E., Krishnakumar S., Wright T.R. The catecholamines up (Catsup) protein of Drosophila melanogaster functions as a negative regulator of tyrosine hydroxylase activity // Genetics. 1999. V. 153. P. 361-382.

643. Stay B., Chan K.K., Woodhead A.P. Allatostatin-immunoreactive neurons projecting to the corpora allata of adult Diploptera punctata II Cell Tissue Res. 1992. V. 270. P. 15-23.

644. Stay B., Tobe S.S., Bendena W.G. Allatostatins: identification, primary structure, functions and distribution // Adv. Insect Physiol. 1994. V. 25. P. 267-337.

645. Stay B., Fairbairn S., Yu C.G. Role of allatostatins in the regulation of the juvenile hormone synthesis // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. V. 32. P. 287-297.

646. Steele J. E. Glycogen phosphorylase in insects // Insect Biochem. 1982. V. 12. P. 131-147.

647. Stepanova L., Leng X., Parker S.B., Harper J.W. Mammalian p50cdo37 is a protein kinase targeting subunit of Hsp90 that binds and stabilized Cdk4 // Genes Dev. 1996. V. 10. P. 1491-1502.

648. Stokoe D., Engel K., Campbell D.G., Cohen P., Gaestel M. Identification of MAPKAP kinase 2 as a major enzyme responsible for the phosphorylation of the small mammalian heat shock proteins // FEBS Lett. 1992. V. 313. P. 307313.

649. Stoltzman C.A., Stocker C., Borst D., Stay B., Stage-specific production and release of juvenile gormone esterase from the ovary of Diploptera punctata II J. Insect Physiol. 2000. V. 46. P. 771-782.

650. Stone D., Craig E. Self-regulation of the 70-kilodalton heat-shock proteins in Saccharomyces cerevisiae II Mol. Cell. Biol. 1990. V. 10. P. 1622-1632.

651. Stutz F., Kantor J., Zhang D., McCarthy T., Nrville M., Rosbash M. The yeast nucleoporin Riplp contribures to multiple export pathways with no essential role for its FG-repeat region // Genes Dev. 1997. V. 11. P. 2857-2868.

652. Sukhanova M. Jh., Shumnaya L.V., Grenback L.G., Gruntenko N.E., Khlebodarova T.M., Rauschenbach I.Y. Tyrosine decarboxylase and dopa decarboxylase in Drosophila virilis under heat stress // Biochem. Genet. 1997. V. 35. P. 91-103.

653. Sukhanova M., Hirashima A., Kuwano E., Rauschenbach I.Yu. Biogenic amines in Drosophila virilis under normal and stress conditions // J. Endocrinol. 2000. in press

654. Sutherland J.D., Kozlova T., Tzertzinis G., Kafatos F.S. Drosophila hormone receptor 38: a second partner for Drosophila nuclear receptor of nerve growth factor-induced protein B type // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 7966-7970.

655. Svoboda A.J., McConkey E.H. Cross-linking of proteins to ribosomal RNA in HeLa cell polysomes by sodium periodate // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1978. V. 81. P. 1145-1152.

656. Szabo A., Langer T., Schroder H., Flanagan J., Bukau B., Hartl F.-U. The ATP hydrolysis-dependent reaction cycle of the Escherichia coli Hsp70 system: DnaK, DnaJ, and GrpE// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 1034510349.

657. Takahashi Y., Ogata K. Ribosomal proteins cross-linked to natural mRNA by UV irradiation of rat liver polysomes // J. Biochem. 1981. V. 90. P. 15491552.

658. Takayama S., Sato T„ Krajewski S., Kochel K., Irie S„ Millan J.A., Reed J.C. Cloning and functional analysis of BAG-1: a novel Bcl-2 binding protein with anti-cell death activity // Cell. 1995. V. 80. P. 279-284.

659. Takayama S., Bimston D.N., Matsujawa S.-I., Freeman B.C., Aime-Sempe C., Xie Z., Morimoto R.I., Reed J.C. BAG-1 modulates the chaperone activity of Hsp70/Hsc70 // EMBO J. 1997. V. 16. P. 4887-4896.

660. Taylor P.A., 3rd, Bhatt T.R., Horodyski F.M. Molecular characterization and expression analysis of Manduca sexta allatotropin // Eur. J. Biochem. 1996. V. 239. P. 588-596.

661. Thomas G.H., Elgin S.C.R. Protein/DNA architecture of the DNase I hypersensitive region of the Drosophila hsp26 promoter // EMBO J. 1988. V. 7. P. 2191-2202.

662. Thomas B. R., Yonkeura M., Morgan T. D., Czapla T. H„ Hopkins T. L., Kramer K. J. A trypsinsolubilized laccase from farat pupal integument of the tobacco hornworm, Manduca sexta // Insect Biochem. 1989. V. 19. P. 611622.

663. Thomas H.E., Stunnenberg H.G., Stewart A.F. Heterodimerization of the Drosophila ecdysone receptor with retinoid X receptor and Ultraspiracle // Nature. 1993. V. 362. V. 471-475.

664. Thompson C.S., Yagi K.J., Chen Z.F., Tobe S.S. The effects of octopamine on juvenile hormone biosynthesis, electrophysiology, and cAMP content of the corpora allata of the cockroach Diploptera punctata II J. Comp. Physiol. 1990. V. 160. P. 241-249.

665. Thummel C.S. Flies on steroids Drosophila metamorphosis and the mechanisms of steroid hormone action // Trends Genet. 1996. V. 12. P. 306-310.

666. Tempel B. L., Livingstone M. S., Quiny W. J. Mutations in the dopa decarboxylase gene affect learning in Drosophila // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. V. 81. P. 3777-3781.

667. Tobe S.S., Stay B. Structure and regulation of the corpus allatum // Adv. Insect Physiol. 1985. V. 18. P. 305-432.

668. Tolan D.R., Hershey J.W.B., Traut R.T. Cross-linking of eukaryotic initiation factor eIF3 to the 40S ribosomal subunit from rabbit reticulocytes // Biochemie. 1983. V. 65. P. 427-436.

669. Topol J., Ruden D.M., Parker C.S. Sequences required for in vitro transcriptional activation of a Drosophila hsp 70 gene 11 Cell. 1985. V. 42. P. 527-537.

670. Torchia J., Rose D.W., Inostroza J., Kamei Y., Westin S., Glass C.K., Rosenfeld M.G. The transcriptional co-activator p/CIP binds CBP and mediates nuclear-receptor function // Nature. 1997. V. 387. P. 677-684.

671. Touhara K., Prestwich G.D. Binding site mapping of a photoaffinity-labeled juvenile hormone binding protein // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. V. 182. P. 466-473.

672. Touhara K., Prestwich G.D. Juvenile hormone epoxide hydrolase: Photoaffinity labelling, purification, and characterization from tobacco hornworm eggs //J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 19604-19609.

673. Touhara K., Prestwich G.D. Role of juvenile hormone binding protein in modulating function of JH-epoxide hydrolase in eggs of Manduca sexta II Insect Biochem. Mol. Biol. 1994. V. 24. P. 64-646.

674. Touhara K., Soroker V., Prestwich G.D. Photoaffinity labelling of juvenile hormone epoxide hydrolase and JH binding proteins during ovarian and egg development in Manduca sexta II Insect Biochem. Mol. Biol. 1994. V. 24. P. 633-640.

675. Touhara K., Bonning B.C., Hammock B.D., Prestwich G.D. Action of juvenile hormone (JH) esterase on the JH-JH binding protein complex: An in vitro model of JH metabolism in a caterpillar // Insect Biochem. Mol. Biol. 1995. V. 25. P. 727-734.

676. Touhara K., Wojtasek H., Prestwich G.D. In vitro modeling of the ternary interaction in juvenile hormone metabolism // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. V. 32. P. 399-406.

677. Tsitsipis J.A. Effect of constant temperature on larval and pupal development of olive fruit flies reared on artificial diet // Environ. Entomol. 1980. V/9. P. 764-768.

678. Tsukiyama T., Becker P.B., Wu C. ATP-dependent nucleosome disruption at a heat shock promoter mediated by binding of GAGA transcription factor // Nature. 1994. V. 387. P. 525-532.

679. Tsukiyama T., Wu C. Purification and properties of an ATP-dependent nucleosome remodelling factor//Cell. 1995. V. 83. P. 1071-1020.

680. Unni B.G., Bhaskaran G., Dahm K.H., Hayes T.K. Stimulation of juvenile hormone biosynthsis by analogues of a Manduca sexta allatotropin: in vitro studies // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1991. V. 17. P. 129-142.

681. Uptain S.M., Kane C.M., Chamberlin M.J. Basic mechanisms of transcript elongation and its regulation // Annu. Rev. Biochem. 1997. V. 66. P. 117-172.

682. Usheva A., Maldonado E., Goldring A., Lu H., Houbavi C., Reinberg D., Alyoni Y. Specific interaction between the nonphosphorylated form of RNA polymerase II and the TATA-binding protein // Cell. 1992. V. 69. P. 871-881.

683. Vaccari A. High affinity binding of -H.-tyramine in the central nervous system // Br. J. Pharmacol. 1986. V. 89. P. 15-25.

684. Valles A.M., White K. Development of the neurons committed to serotonin differentiation in mutant Drosophila unable to synthesize serotonin // J. Neurosci. 1986. V. 6. P. 1482-1491.

685. Valles A.M., White K. Serotonin synthesis and distribution in Drosophila dopa decarboxylase genetic mosaics // J. Neurosci. 1990. V. 10. P. 3646-3652.

686. Van Beest M., Martin M., Clevers H. Drosophila RpS3a, a novel minute gene situated between the segment polarity genes cubitus interrupliis and dTCF /7 Nucl. Acids Res. 1998. V. 26. P. 4471-4475.

687. Van der Straten A., Rommel C., Dickson B., Hafen E. The heat shock protein 83 (Hsp83) is required for Raf-mediated signalling in Drosophila // EMBO J. 1997. V. 16. P. 1961-1969.

688. Varga-Weisz P.D., Wilm M., Bonte E., Dumas K., Mann M., Becker P.B. Chromatin-remodelling factor CHRAC contains the ATPases ISWI and topoisomerase II //Nature. 1997. V. 388. P. 598-602.

689. Vass E., Nappi J. A., Carton Y. Alteration in the activities of tyrosinase, N-acetyltransferase, and tyrosine aminotransferase in immune reactive larvae of Drosophila melanogaster //Dev.Comp.Immunol. 1993. V. 17. P. 109-118.

690. Vazques J., Pauli D., Tissieres A. Transcriptional regulation in Drosophila during heat shock: a nuclear run-on analysis // Chromosoma. 1993. V. 102. P. 233-248.

691. Veenstra J.A., Noriega F.G., Graf R., Feyerreisen R. Identification of three allatostatins and their cDNA from the mosquito Aedes aegypti II Peptides.1997. V. 18. P. 937-942.

692. Venkataraman V., O'Mahony P., Manczak M., Jones D. Regulation of juvenile hormone esterase gene transcription by juvenile hormone // Dev. Genet. 1994. V. 15. P. 391-400.

693. Venkatesh K., Crawford C.L., Roe R.M. Charaterization and the developmental role of plasma juvenile hormone esterase in the adult cabbage looper, Trichoplusia ni II Insect Biochem. 1988. V. 18. P. 53-61.

694. Vie A., Cigna M., Toci R., Birman S. Differential regulation of Drosophila tyrosine hydroxylase isoforms by dopamine binding and cAMP-dependent phosphorylation // J. Biol.Chem. 1999. V. 274. P. 16788-16795.

695. Vojtek A.B., Cooper Y.A. Rho family members: activators of MAP kinase cascades // Cell. 1995. V. 82. P. 527-529.

696. Wagener-Hulme C., Kuehn J.C., Schulz D.J., Robinson G.E. Biogenic amines and division of labor in honey bee colonies.// J.Comp.Physiol. 1999. V. 184. P. 471-479.

697. Wang T.-F., Chang J., Wang C. Identification of the peptide binding domain ofhsc70//J.Biol.Chem. 1993. V. 268. P. 26049-26051.

698. Wang H.-G., Miyashita T.,Takayama S., Sato T., Torigoe T., Kraewski S., Tanaka S., Hovey L., Ill, Troppmair J., Rapp U.R., Reed J.C. Apoptosis regulation by interaction of Bcl-2 protein and Raf-1 kinase // Oncogene. 1994. V. 9. P. 2751-2756.

699. Wang H.-G. Takayama S., Rapp U.R., Reed J.C. Bcl-2 interacting protein, BAG-1, binds to and activates the kinase Raf-1 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996a. V. 93. P. 7063-68.

700. Wang H.-G. Rapp U.R., Reed J.C. Bcl-2 targets the protein kinase Raf-1 to mitochondria//Cell. 1996b. V. 87. P. 629-638.

701. Wang D., Severiniv K., Landrick R. Preferential interaction of the his pause RNA hairpin with RNA polymerase 3 subunit residues 904-950 correlates with strong transcriptional pausing // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 8433-8438.

702. Warner C. K., Grell E. H., Jacobson K. B. Phenol oxidase activity and the lozenge locus of Drosophila melanogaster // Biochem. Genet. 1974. V. 11. P. 359-365.

703. Watson D. G., Zhou P., Midgley J. V., Milligan C. D., Kaiser K. The determination of biogenic amines in four strains of the fruit fly Drosophila melanogaster//. Pharm. Biomed. Anal. 1993. V. 11. P. 1145-1149.

704. Watson R.D., Whisenton L.R., Bollenbacher W.E., Granger N.A. Interendocrine regulation of the corpora allata and prothoracic glands of Manduca sexta II Insect Biochem. 1986. V. 16. P. 149-158.

705. Webb T.J., Shu S., Ramaswamy S.B., Dorn S. Influence of juvenile hormone and maiting on oogenesis and oviposition in the codling moth, Cydia pomonella II Arch. Insect Biochem. Physiol. 1999. V. 41. P. 186-200.

706. Weber Y.A., Taxman D.J., Lu Q., Gilmour D.S. Molecular architecture of the hsp70 promoter after deletion of the TATA-box or upstream regulation region // Mol. Cell. Biol. 1997. V. 17. P. 3799-3808.

707. Weeks J.R., Hardin S.E., Jianjun S., Greenleaf A.L. Locus-specific variation in phosphorylation state of RNA-polymerase II in vivo: correlation with gene activity and transcript processing // Genes Dev. 1993. V. 7. P. 2329-2344.

708. Welsh M.Y., Gaestel M. Small heat-shock protein family function in health and disease//Ann.N.Y.Acad.Sci. 1998. V. 851. P. 28-35.

709. Westermann P., Heumann W., Bommer U.-A., Bielka H., Nygard 0., Hultin T. Cross-linking of initiation eIF-2 to proteins of the small subunit of rat liver ribosomes // FEBS Lett. 1979. V. 97. P. 107-104.

710. Westermann P., Nygard 0., Bielka H. Cross-linking of Met-tRNAf to eIF-2p and to the ribosomal proteins S3 a and S6 within the eukaryotic initiation complex, eIF-2.GMPPCP.Met-tRNAf.small ribosomal subunit // Nucl. Acids Res. 1981. V. 9. P. 2387-2396.

711. Westermann P., Nygard O. Cross-linking of mRNA to initiation factor eIF-3, 24 kDa cap binding protein and ribosomal proteins SI, S3/S3a, S6 and Sll within the 48S pre-initiation complex // Nucl. Acids Res. 1984. V. 12. P. 8887-8894.

712. Westwood J.T., Clos J., Wu C. Stress-induced oligomerization and chromosomal relocalization of heat-shock factor // Nature. 1991. V. 353. P. 822-827.

713. Westwood J.T., Wu C. Activation of Drosophila heat shock factor: conformational change associated with a monomer-to-trimer transition // Mol. Cell. Biol. 1993. V. 13. P. 3481-3486.

714. Whisenton L.R., Granger N.A., Bollenbacher W.E. Regulation of juvenile hormone biosynthesis by 20-hydroxyecdysone during the forth larval instar of the tobacco hornworm, Manduca sexta II Gen. Comp. Endocrinol. 1987. V. 66. P. 62-70.

715. White K., Valles A. M. Immunohistochemical and genetic studies of serotonin and neuropeptides in Drosophila // In "Molecular Basis of Neural Development". 1985. P. 547-564.

716. Whiting J.R.Jr., Philey M.D., Farmer J.L., Jeffery D.E. In situ hybridization analysis of chromosomal homologies in Drosophila melanogaster and Drosophila virilis II Genetics. 1989. V. 122. P. 99-109.

717. Whitmore D., Whitmore E., Gilbert L.I. Juvenile hormone induction of esterases: A mechanism for the regulation of juvenile hormone titer // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1972. V. 69. P. 1592-1595.

718. Whitmore D., Gilbert L.I., Ittycherian P.J. The origin of haemolymph carboxylesterases 'induced" by the insect juvenile hormone // Mol. Cell. Endocrinol. 1974. V. 1. P. 37-54.

719. Wiederrecht G., Shuey D.J., Kibbe W.A., Parker C.S. The Saccharomyces and Drosophila heat shock transcription factors are identical in size and DNA binding properties // Cell. 1987. V. 48. P. 507-515.

720. Wiech H., Buchner J., Zimmermann R., Jacob U. Hsp90 chaperones protein folding in vitro //Nature. 1992. V. 358. P. 169-170.

721. Wiggles worth V.B. Hormone balance and the control of metamorphosis in Rhodnius prolixus (Hemiptera) // J. Exp. Biol. 1952. V. 29. P201-222.

722. Wilkins R.C., Lis J.T. GAGA factor binding to DNA via a single trinucleotide sequence element//Nucl. Acids Res. 1998. V. 26. P. 2672-2678.

723. Wilson T.G. A correlation between juvenile hormone deficiency and vitellogenic oocyte degeneration in Drosophila melanogaster II Roux Arch. Dev. Biol. 1982. V. 192. P. 257-263.

724. Wilson T.G. Genetic evidence that mutants of the Methoprene-tolerant gene of Drosophila melanogaster are null mutants // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. V. 32. P. 641-649.

725. Wilson T.G., Ashok M. Insecticide resistance resulting from an absence of target-site gene product// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 1404014044.

726. Wisniewski J.R., Rudnicka M., Kochman M. Tissue specific juvenile hormone degradation in Galleria mellonella II Insect Biochem. 1986. V. 16. P. 843-849.

727. Wisniewski J., Orosz A., Allada R., Wu C. The C-terminal region of Drosophila heat shock factor (HSF) contains a constitutively functional transactivation domain//Nucl. Acids Res. 1996. V. 24. P. 367-374.

728. Woodhead A.P., Stay B., Seidel S.L., Khan M.A., Tobe S.S. Primary structure of four allatostatins: Neuropeptide inhibitors of juvenile hormone synthesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. V. 86. P. 5997-6001.

729. Woodhead A.P., Assano W.Y., Stay B. Allatostatins in the haemolymph of Diploptera punctata and their effect in vivo 11 J. Insect Physiol. 1993. V. 39. P. 1001-1005.

730. Woodhead A.P., Khan M.A., Stay B., Tobe S.S. Two new allatostatins from the brain of Diploptera punctata II Insect Biochem. Mol. Biol. 1994. V. 24. P. 257-263.

731. Woodring J. P., Meier O. W., Rose R. Effect of development, photoperiod, and stress on octopamine levels in the house cricket, Acheta domesticus II J. Insect Physiol. 1988. V. 34. P. 759-765.

732. Woodring J. P., McBride L. A., Fields P. The role of octopamine in handling and exercise-induces hyperglycaemia and hyperlipaemia in Acheta domesticus II J. Insect Physiol. 1989. V. 41. P. 613-617.

733. Wool I.G. Extraribosomal functions of ribosomal proteins // Trends Biochem. Sci. 1996. V. 21. P. 164-165.

734. Wozniak M., Jones G., Hiremath S., Jones D. Biochemical and immunological properties of different electrophoretic forms of juvenile hormone esterase from Trichoplusia ni//Biochem. Biophys. Acta. 1987. V. 926. P. 26-39.

735. Wright T. R. F. Genetic of biogenic amines metabolism, sclerotisation and melanisation in Drosophila melanogaster // Advan. Genet. 1987. V. 24. P. 127-221.

736. Wright T. R. F. The Wilhelmine E. Key 1992 Invitation Lecture. Phenotypic analysis of the dopa decarboxylase gene cluster mutants in Drosophila melanogaster 111. Hered. 1996. V. 87. P. 175-190.

737. Wu C. Activating protein factor binds in vitro upstream control sequences in heat shock gene chromatin // Nature. 1984. V. 311. P. 81-84.

738. Wu C. Heat shock transcription factors: structure and regulation // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1995. V. 11. P. 441-469.

739. Wu S., Zhang J., Ma M. Monitoring the effects of juvenile hormones and 20-hydroxyecdysone on yolk polypeptide production of Drosophila melanogaster with enzyme immunoassay // Physiol. Entomol. 1987. V. 12. P. 355-361.

740. Wyatt G.R. Vitellogenin synthesis and the analysis of juvenile hormone action in locust fat body // Can. J. Zool. V. 1988. V. 66. P. 2600-2610.

741. Wyatt G.R., Braun R.P., Zhang J. Priming effect in gene activation by juvenile hormone in locust fat body // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. V. 32. P. 633-640.

742. Xia W., Voellmy R. Hyperphosphorylation of heat shock transcription factor 1 is correlated with transcriptional competence and slow dissociation of active factor trimers // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 4094-4102.

743. Xiao H., Lis J.T. Germline transformation used to define key features of heat shock response elements//Science. 1988. V. 239. P. 1139-1142.

744. Xiao H., Lis J.T. Heat shock and developmental regulation of the Drosophila melanogaster hsp83 gene//Mol. Cell. Biol. 1989. V. 9. P. 1746-1753.

745. Xie Z., Price D.M. Purification of an RNA polymerase II transcript release factor from Drosophila//J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 11043-11046.

746. Xu Y., Lindquist S. Heat shock protein hsp90 governs the activity of pp60v-src kinase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 7074-7078.

747. Xu Y., Stokes A.H., Roskoski R.Jr., Vrana K.E. Dopamine, in the presence of tyrosinase, covalently modifies and inactivates tyrosine hydroxylase // J. Neurosci. Res. 1998. V. 54. P. 691-697.

748. Yagi S., Kuramochi K. The role of juvenile hormone in larval duration and spermiogenesis in relation to phase variation in the tobacco cutworm, Spodoptera litura (Lepidoptera: Pyralidae) // Appl. Entomol. Zool. 1976. V. 11. P. 133-138.

749. Yagi K.J., Moribayashi A., Agui N., Edwards J.P., Tobe S.S. Larval and adult biosynthesis of juvenile hormone bisepoxide in the housefly Muska domestica // Abstracts. VH-th Int. Conf. JH. 1999. S 1-8.

750. Yamazaki H. I. The cuticular phenoloxidase in Drosophila virilis II J. Insect Physiol. 1969. V. 15. P. 2203-2211.

751. Yang M.Y., Wang Z., MacPherson M., Dow J.A., Kaiser K. A novel Drosophila alkaline phosphatase to the ellipsoid body of the adult brain and the lower malpighian (renal) tubule // Genetics. 2000. V. 154. P. 285-297.

752. Yao T.-P., Ku G., Zhou N., Scully R., Livingston D.M. The nuclear hormone receptor coactivator SRC-1 is a specific target of p300 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 93. P. 10623-10631.

753. Yao T.-P., Segraves W.A., Oro A.E. Drosophila Ultraspiracle modulates ecdysone receptor function via heterodimer formation // Cell. 1992. V. 71. P. 63-72.

754. Yao T.-P., Forman B.M., Jiang Z., Cherbas L., Chen J.-D., McKeown M., Cherbas P., Evans R.M. Functional ecdysone receptor is the product of EcR and Ultraspiracle genes // Nature. 1993. V. 366. P. 476-479.

755. Yellman C., Tao H., He B., Hirsh J. Conserved and sexually dimorphic behavioral responses to biogenic amines in decapitated Drosophila .// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 4131-4136.

756. Yost H.J., Lindquist S. RNA splicing is interrupted by heat shock and is rescued by heat shock protein synthesis // Cell. 1986. V. 45. P. 185-193.

757. Yost H.J., Petersen R.B., Lindquist S. RNA metabolism: strategies for regulation in the heat shock response // Trends Genet. 1990. V. 6. P. 223-227.

758. Yu S.J., Terrier L.C. A possible hormone epoxide hydrase in the house flies, flesh flies and blow flies // Insect Biochem. 1978 a. V. 8. P. 349-352.

759. Yu S.J., Terrier L.C. Metabolism of juvenile hormone I by microsomal oxidase, esterase and epoxide hydrase of Musca domestica and some comparisons with Phormia regina and Sarcophaga bullata II Res. Biochem. Physiol. 1978 6. V. 9. P. 237-246.

760. Yue L„ Karr T.L., Nathan D.F., Smiff H„ Srinivasan S., Lindquist S. Genetic analysis of viable Hsp90 alleles reveals a critical role in Drosophila spermatogenesis//Genetics. 1999. V. 151. P. 1065-1079.

761. Zandi E., Tran T.-N.T., Chamberlain W. Nuclear entry, oligomerization, and DNA binding of the Drosophila heat shock transcription factor are regulated by a unique nuclear localization sequence // Genes Dev. 1997. V. 11. P. 12991314.

762. Zapata J.M., Maroto F.G., Sierra J.M. Inactivation of mRNA cap-binding protein complex in Drosophila melanogaster embryos under heat shock // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 1 <5007-76014.

763. Zelhof A.C., Yao T,P., Chen J.D., Evans R.M., McKeown M. Seven-up inhibits ultraspiracle-based signalling pathways in vitro and in vivo // Mol. Cell Biol. 1995. V. 15. P. 6736-6745.

764. Zhu D., Dix D.J., Eddy E.M. Hsp70-2 is required for CDC2 kinase activity in meiosis I of mouse spermatocytes // Development. 1997. V. 124. P. 30073014.

765. Zhu Y., Pe'eiy T., Peng J., Ramanathan Y., Marshall N., Marshall T., Amendt B., Mathews M.B., Price D.H. Transcriptional elongation factor P-TEFb is required for HIV-1 Tat transactivation in vitro II Genes Dev. 1997. V. 11. P. 2622-2632.

766. Ziegler R, Ashida M„ Fallon A. M., Wimer L. T., Wyatt S. S., Wyatt G. R. Regulation of glycogen phosphorylase in fat body of Cecropia silkmoth pupae //J. Comp. Physiol. 1979. V. 131. P. 321-332

767. Zornik E., Paisley K., Nichols R. Neural transmitters and a peptide modulate Drosophila heart rate // Peptides. 1999. V. 20. P. 45-51.

768. Zuo J., Rungger D., Voellmy R. Multiple layer of regulation of human heat shock factor 1 // Mol. Cell. Biol. 1995. V. 15. P. 4319-4330.

769. Zurita M., Reynaud E., Kafatos F.S. Cloning and characterization of cDNAs preferentially expressed in the ovary of the mosquito, Anopheles gamhiae // Insect Mol. Biol. 1997. V. 6. P. 55-62.

770. Zytnan D., Sehnal F., Bryant P.J. Neurons producing specific neuro-peptides in the central nervous system of normal and pupariation-delayed Drosophila // Dev. Biol. 1993. V. 156. P. 117-135.

Информация о работе

Хлебодарова, Тамара Михайловна
доктора биологических наук
Новосибирск, 2000
ВАК 03.00.15

Диссертация

Стресс-реакция у имаго Drosophila - тема диссертации по биологии, скачайте бесплатно

Автореферат

Похожие работы

Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему Стресс-реакция у имаго Drosophila ВАК РФ 03.00.15, Генетика

Автореферат диссертации по теме "Стресс-реакция у имаго Drosophila"

Содержание диссертации, доктора биологических наук, Хлебодарова, Тамара Михайловна

Заключение Диссертация по теме "Генетика", Хлебодарова, Тамара Михайловна

Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Хлебодарова, Тамара Михайловна, Новосибирск

Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему
Стресс-реакция у имаго Drosophila
ВАК РФ 03.00.15, Генетика