Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему
Регуляция обмена гликогена в головном мозге
ВАК РФ 03.00.04, Биохимия
Содержание диссертации, доктора биологических наук, Суджян, Целестина Михайловна
Применяемые обозначения
ВВЕДЕНИЕ
ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУШ.
I. Основные пути метаболизма гликогена в мозге.
1.1. Гликоген мозга.
1.2. Гликоген-синтаза, I- и D-формы фермента и их взаимопревращения.
1.3. Гликоген-фосфорилаза, А - и Б-формы фермента и их взаимопревращения.
1.4. Ам и л а з ы.
1.5. Контроль обмена гликогена.
1.6. Цель и основные задачи исследования
ГЛАВА П. ПОСТАНОВКА ЭКСПЕРИМЕНТОВ И МЕТОЛУ ИССЛЕДОВАНИЯ.
2.1. Постановка экспериментов.
2.2. Методы исследования.
2.2.1. Выделение и определение содержания гликогена мозга.
2.2.2. Определение содержания глюкозы в мозге.
2.2.3. Извлечение и определение содержания уридиндифос-фатглшозы мозга.
2.2.3.а. Выделение.и очистка тоРглюкозо-дегидрогеназы печени теленка.
2.2.4. Выделение и определение содержания катехоламинов мозга.
2.2.5. Выделение, очистка и определение активности общей,!- и D-форм гликоген-синтазы мозга
2.2.5.а. Выделение и очистка пируваткиназы мышц кролика.
2.2.6. Определение активности гликоген-фосфорилазы в мозге
2.2.7. Выделение, очистка и определение активности киназы фосфорилазы мозга.
2.2.7.а. Выделение и очистка фосфорилазы Б мышц кролика.
ГЛАВА Ш. АКТИВНОСТЬ ГЛИГОМ-СИНТАЗЫ И РЕГУЛЯЦИИ БИОСИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА В ГОЛОВНОМ МОЗГЕ.
3.1. Свойства частично очищенных I- и D-форм гликоген-синтазы мозга крыс
3.2. Активность гликоген-синтазы, ее I- и D-форм в субклеточных фракциях мозга в норме и под влиянием ингибиторов МАО.
3.3. Активность гликоген-синтазы, ее I- и D-форм в мозге при его различных функциональных состояниях
3.4. Содержание глюкозы, уридиндифосфатглюкозы в мозге под влиянием ингибиторов МАО и физиологических раздражителей.
3.4.1. Содержание глюкозы в мозге под влиянием ингибиторов МАО
3.4.2. Содержание уридиндифосфатглюкозы в мозге под влиянием ингибиторов МАО и физиологических раздражителей.
3.5. Активность гликоген-синтазы, ее I- и D-форм в мозге под влиянием сАМР.
3.6. Активность гликоген-синтазы, ее I- и D-форм в мозге под влиянием ингибиторов МАО и с AMP.
3.7. Активность гликоген-синтазы, ее I- и D-форм в мозге при введении сАМР на фоне различных функциональных состояний ЦНС
3.8. Содержание гликогена в мозге под влиянием ингибиторов МАО, физиологических раздражителей и сАМР.
3.8.1. Содержание гликогена в мозге под влиянием ингибиторов МАО
3.8.2. Содержание гликогена в мозге под влиянием сАМР и при его сочетании с ингибиторами
3.8.3. Содержание гликогена в мозге при введении сАМР на фоне различных функциональных состояний ЦНС.
3.9. Обсуждение результатов.
3.10. Выводы.
ГЛАВА ЗУ. АКТИВНОСТЬ ГЛИКОГЕН-^ОСФОЕИЛАЗЫ, КИНАЗЫ ФОСФОРИЛАЗЫ И РЕГУЛЯЦИЯ РАСПАДА ГЛИКОГЕНА В ГОЛОВНОМ МОЗГЕ
4.1. Динамика изменения содержания катехолами-нов в мозге под влиянием ингибиторов МАО
4.I.I. Изменения в содержании норадреналина и адреналина в мозге под влиянием ипрази-да.
4.Т.2. Изменения в содержании норадреналина и адреналина в мозге под влиянием трансамина
4.2. Активность гликоген-фосфорилазы и киназы фосфорилазы в мозге крыс
4.3. Активность гликоген-фосфорилазы и киназы фосфорилазы в мозге под влиянием ингибиторов МАО
4.3.1. Активность гликоген-фосфорилазы в мозге под влиянием ингибиторов МО
4.3.2. Активность киназы фосфорилазы в мозге под влиянием ингибиторов МАО
4.4. Активность киназы фосфорилазы в мозге при ею различных функциональных состояниях.
4.5. Активность киназы фосфорилазы в мозге под влиянием сАМР.
4.6. Активность киназы фосфорилазы в мозге под влиянием ингибиторов МАО и сАМР.
4.7. Активность киназы фосфорилазы в мозге под влиянием сАМР на фоне различных функциональных состояний ЦНС
4.8. Обсуждение результатов.
4.9. Вы в о д ы.
Введение Диссертация по биологии, на тему "Регуляция обмена гликогена в головном мозге"
Метаболизм головного мозга контролируется комплексом одновременно действующих регуляторных систем, каждая из которых при определенных условиях может стать доминирующей. К числу таких систем, участвующих в поддержании характерного для мозга высокого энергетического уровня, относятся функционирующие в нем системы метаболизма гликогена и глюкозы. Активное участие гликогена в метаболических превращениях и высокая интенсивность его обновления в мозге может служить основой для поддержания динамического равновесия в системе глюкоза^гликоген как в физиологических условиях, так и при экстремальных состояниях, характеризующихся уменьшением поступления глюкозы из крови в мозг. Изучение компенсаторных возможностей ЦНС в условиях недостаточного притока крови, а следовательно, источников энергии извне является одним из сложных и актуальных вопросов функциональной нейрохимии мозга.
В последнее время большое внимание уделяют изучению роли фосфорилирования в регуляции активности ферментных систем, в том числе и ферментов синтеза и распада гликогена /S.C♦Rubin , О .М .Rosen ,1975;P.F.Roach , J .Lamer , 1977/. Выявлено /С.Н^ Smith et al«, I97I;T.R.Soderling , 1975/ множественное фосфо-рилирование субъединиц гликоген-синтазы - основного фермента биосинтеза гликогена, существующего в двух молекулярных формах (I ив), активность которых проявляется соответственно в отсутствие и присутствии G-6-P. Важными представляются исследования регуляции активности гликоген-синтазы, в частности процессов взаимоперехода I- и D-форм фермента, их физико-химических свойств, взаимосвязи изменений с количественными сдвигами содержания гликогена, UDPG , взаимодействия с ферментами распада гликогена. Однако имеющиеся в литературе данные по этой проблеме касаются в основном мышечной и печеночной тканей. Учитывая чрезвычайно высокую интенсивность течения физиологических процессов и метаболизма в мозге, сравнительную ограниченность собственных источников энергии мозга и, следовательно, зависимость от поступления энергетических ресурсов извне, а также высокую чувствительность нервной ткани к дефициту кислорода, она выступает в качестве важного объекта в изучении особенностей метаболизма гликогена и кооперативных эффектов ферментативных систем, катализирующих его отдельные реакции.
Интенсивные исследования последних лет, направленные на выяснение физиологической роли циклических нуклеотидов во многих ферментативных реакциях и гормональных воздействиях, указывают на важность систематического изучения биохимических основ их участия в регуляторных механизмах ферментативных систем, в том числе и ферментов метаболизма гликогена. В тканях мозга обнаружены функциональные взаимоотношения между системой адени-латциклазы, катехоламинрецепторными системами и метаболизмом гликогена /D.Wilkening , M.Makman , 1977/. Описаны взаимосвязи обмена углеводов с метаболизмом многих аминов /E.F.Krebs , Е*Н «Fischer , 1964;Y.Saitoh ,M.Ui ,1975/. С другой стороны, моноамины оказывают воздействие на соотношение процессов торможения и возбуждения в коре и подкорковых центрах мозга /В.З.Горкин, 1966/. Ингибиторы МАО, подавляя окислительное дезаминиро-вание аминов - норадреналина, адреналина, серотонина - способствуют их накоплению в организме, преимущественно в мозге /H.Matthies ,N.Popov , 1966/.
Применение ингибиторов МАО при рассмотрении путей регуляции обмена гликогена в ЦНС как факторов, необходимых для изучения молекулярных механизмов переключения метаболических путей и биосинтетических реакций в мозге, оправдано также и использованием их в психиатрической практике и биохимической фармакологии в качестве антидепрессантов и нейротропных веществ. Учитывая, что интенсивность течения обменных процессов в головном мозге находится в зависимости от состояния высшей нервной деятельности, изучение влияния биологически активных веществ и лекарственных средств на затронутые стороны метаболизма мозга должно проводиться в строгом соответствии с его функциональным состоянием.
Предпринятые нами исследования по комплексному изучению метаболизма гликогена в головном мозге позволили с принципиально новых позиций подойти к оценке регуляции его превращений при изменении функционального состояния ВДС как под влиянием физиологических раздражителей, так и психотропных средств.
Впервые проведено исследование распределения активности гликоген-синтазы, ее I- и D-форм в субклеточных фракциях мозга в норме, а также под влиянием психотропных средств, сАМР и физиологических раздражителей.
Впервые установлено, что концентрация UDPG в головном мозге может являться регулятором активности I-формы гликоген-синтазы. Это заключение было сделано на следующих основаниях: а) при действии физиологических раздражителей и ингибитора МАО -ипразида, увеличению общей активности гликоген-синтазы и ее I-формы в мозге соответствует понижение содержания UDPG . Активность I-формы фермента возрастает наиболее отчетливо при минимальном содержании UDPG ; б) в опытах in vitro активность I-формы гликоген-синтазы при меньшей концентрации udpg с возрастанием содержания G-6-P увеличивается в большей степени, чем при концентрации UDPG , близкой к насыщающей.
Дана характеристика физико-химических свойств частично очищенных препаратов I- и D-форм гликоген-синтазы, выделенных из мозга крыс. Относительная молекулярная масса (мол.масса) I-и D-форм фермента равна 172 ООО и 183 ООО соответственно.
При изучении динамики изменения содержания катехоламинов (норадреналина и адреналина) в мозге с момента введения ингибиторов МО до периода полного проявления их тормозящего влияния на активность МО впервые выявлено уменьшение содержания норадреналина и адреналина в начальный период воздействия ипра-зида и трансамина (7-30 мин), что, возможно, обусловлено тормозящим влиянием последних на механизм обратного захвата моноаминов в мозге.
При сопоставлении сдвигов в содержании гликогена и активности киназы фосфорилазы в мозге под действием ингибиторов МО и физиологических раздражителей установлено, что повышенному содержанию гликогена соответствует увеличение активности киназы фосфорилазы. Исходя из этого можно заключить, что гликоген в мозге является активатором киназы фосфорилазы и таким образом регулирует свой собственный метаболизм.
Рассмотрение фактического материала, полученного в опытах in vivo и in vitro при изучении влияния ингибиторов МО, физиологических воздействий (пищевое и условнорефлекторное пищевое возбуждение), сочетания сАМР с ингибиторами МО и на фоне действия физиологических раздражителей позволило установить увеличение активности I-формы гликоген-синтазы и гликогена в условиях повышенного содержания норадреналина в мозге. Анализ приведенных данных позволяет допустить возможность переключения метаболизма гликогена на процессы его биосинтеза, несмотря на наличие нейротрансмиттерного стимула, как например, норадреналина. Можно полагать, что регуляция активности гликоген-синтазы, гли-коген-фосфорилазы и киназы фосфорилазы включает взаимодействие гормональных и метаболических сигналов через протеинкиназы и фосфопро те инфосфатазы с различными субъединвдами и с различными участками фосфорилирования субъединиц фермента, возможно, с образованием его множественных ковалентных модификации. Не исключена при этом и возможность проявления различной чувствительности фермента к одному и тому же сигналу.
Выявлен механизм активирующего действия производных гидразина - ингибиторов МО и изониазида (тубазида) на биосинтез гликогена мозга.
Результаты проведенных исследований, ряд апробированных методов исследований внедрены в практику научных учреждений (Институт биохимии АН Арм.ССР, ЦНИЛ и каф. бионеорганической и биофизической химии Ереванского медицинского института) и в учебный процесс кафедр биохимии вузов Арм.ССР (медицинского и зооветеринарного институтов г.Еревана и др.).
На основании обоснованных нами теоретических положений! регуляции метаболизма гликогена в нашей лаборатории были проведены исследования по изучению метаболизма гликогена в мозге при терминальных состояниях (экспериментальная клиническая смерть, оживление, поствосстановительный период), фармакологических воздействиях и были предложены различные индукторы из группы природных соединений для ускорения нормализации содержания компонентов энергетического обмена /Ц.М.Суджян,1969; Г.С.Хачатрян и др.,1972,1980/, что открывает новые перспективы для направленного воздействия на процессы регуляции метаболических путей биоэнергетического обеспечения деятельности мозга при значительных физических напряжениях и экстремальных состояниях в связи с интенсивным освоением космоса и глубоких недр земли.
Представляет интерес для практической медицины выдвинутая наш концепция о наличии инсулиноподобного действия ипразида. При ряде психозов отмечаются диабетоподобные расстройства. Под влиянием гидразинного ингибитора МАО - ипразида нами выявлено увеличение общей активности гликоген-синтазы и ее I-формы в мозге, повышение содержания гликогена в сочетании с понижением содержания глюкозы в тканях. Изониазид (один из продуктов метаболизма ипразида в организме), не являющийся ингибитором МАО, также вызывает увеличение общей активности гликоген-синтазы и ее I-формы. Результаты наших исследований позволили рекомендовать применение ипразида и лекарственных средств подобного действия, являющихся производными гидразина (ниаламид и др.), при сочетании депрессивных состояний с диабетоподобными расстройствами. Ввиду выявления аналогичного влияния изониазида на биосинтез гликогена нами сделано предложение о применении его при туберкулезе, осложненном диабетом.
На защиту выносятся следующие основные положения диссертации:
Обнаружение впервые регуляторной роли концентрации HDPG в головном мозге на активность I-формы гликоген-синтазы.
Установление основных физико-химических свойств частично очищенных препаратов I- и D-форм гликоген-синтазы, выделенных из головного мозга крыс.
Выявление механизма активирующего действия производных гидразина - ингибиторов МАО и изониазида (тубазида) на биосинтез гликогена мозга, подобно действию инсулина, открывает новое перспективное направление в применении гидразинных. ингибиторов МО при сочетании депрессивных состояний с диабетом и изониазида при сочетании туберкулеза с диабетом.
Установление соответствия между повышением содержания гликогена в мозге и увеличением активности киназы фосфорилазы. Исходя из этого можно заключить, что гликоген в мозге является активатором киназы фосфорилазы и таким образом регулирует свой собственный метаболизм по принципу "обратной связи".
Г Л А В A I ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
I. Основные пути метаболизма гликогена в мозге
Биоэнергетическое обеспечение функциональной активности головного мозга находится в тесной связи со значительным поглощением и утилизацией глюкозы из крови и расходованием собственных источников энергии, представленных в виде гликогена, гликолшш -дов, аминокислот, а также продуктов их превращений: пирувата, ацетата, ди- и трикарбоновых кислот.
Глюкоза, обладающая достаточным запасом энергии, выделяет ее в процессе катаболизма посредством гликолиза и дыхания (три-карбоновый цикл Кребса); свободная энергия клеточного "топлива" аккумулируется в форме химической энергии сопряженных связей АТР. Другой путь прямого окисления глюкозы через гексозомонофосфатный шунт /в.L.Horecker, A.H.Mehler , 1955; F.Dickens , 1956; Г.С.Ха-чатрян, 1967/ требует вовлечения ключевых ферментных систем, осуществляющих перенос восстановительных эквивалентов на цитоплазма-тический MDP с превращением его в HADPH . Превалирование одного пути обмена глюкозы над другим зависит от функционального состояния нервной системы, интенсивности совершающихся в ней окислительных процессов, баланса энергетических веществ, а также от концентрации и природы промежуточных продуктов метаболизма.
В тканях млекопитающих,и в особенности в головном мозге высших животных, углеводы обеспечивают не только энергетические потребности клетки, но и выступают в роли поставщиков продуктов их промежуточного обмена, являющихся предшественниками важнейших структурных составляющих клетки - белков, аминокислот, нуклеиновых кислот, полисахаридов (гликогена), гликолипидов, фосфолипи-дов и других веществ.
Несмотря на многочисленные исследования по обмену углеводов в мозге и других органах, вопросы биоэнергетики ЦНС, лимитирующей системы жизненных процессов, по сей день остаются актуальными и не сходят с арены биохимических исследований и дискуссий.
Одними из ферментных систем, участвующих в поддержании характерного дня мозга высокого уровня энергетического потенциала, являются регуляторные механизмы обмена гликогена в нем.
I.I. Гликоген мозга
Используя метод быстрой фиксации, Керр /S.E.Kerr , 1936, 1938/ впервые выделил гликоген мозга в чистом виде и изучил его свойства. По своему элементарному составу, способности осаждаться спиртом и подвергаться гидролизу, а также отношению к йоду гликоген мозга и печени почти идентичны. Вместе с этим изучение структуры гликогена мозга /Е.Е.Гончарова, 1957/ позволило установить его некоторые особенности. В отличие от гликогена печени молекулы гликогена мозга состоят из сравнительно коротких внешних цепей и образуют более разветвленную структуру. Состав полисахаридов, синтезируемых в мозге, меняется в зависимости от его функционального состояния. Известно о значительных изменениях топографического расположения и о характере превращений гликогена в зависимости от функционального и патологического состояний ЦНС. С помощью гистохимических методов показано /А.Л.Шабадаш, 1949; R.Petschek, P.S.Timiras , 1963/ наличие гликогена в ЦНС, в особенности в тигроидном веществе Нисля. В нервных клетках гликоген локализован в пресинаптических аксоновых концах /A.Peters et al.
1970/. Гликогеносодержащие путовчатые окончания, весьма напоминающие синапсы, обнаружены /T.Gentschew , 1961/ на поверхности и в непосредственной близости от клеток Пуркинье. Эти гли-когенонесутцие синапсы, отличающиеся лабильностью, уменьшаются в своих размерах при электрошоке и инсулиновой коме. Концевые j структуры преганглионарных разветвлений быстро и резко реагируют на изменение содержания глюкозы в среде. Гипергликемия сопровождается своеобразной "гипертрофией" отложений гликогена и блокирует проведение импульсов в синаптическом аппарате. с о
Гликоген отличается высокой мол.массой - от 10 до 10 /Э.Ньюсхолм, К.Старт, 1977/, благодаря которой в клетке он находится не в растворе, а в виде особых гранул, способных к агрегации. Частицы гликогена в клетках связаны с ферментами, обеспечивающими его метаболизм /L.A.Lindberg , A.Falkawa , 1977/. При субклеточном фракционировании гликоген находят в цитозоле, митохондриях, ядре и субклеточных мембранах, в частности в мембранах цитоплазматической сети. Приблизительно 10% гликогена клеток связано с лизосомами /к,Gedd.es , G.Stratton , 1977/, причем гликоген лизосом отличается наиболее высокой мол.массой и, по-видимому, используется главным образом в стрессовых ситуациях.
В фило- и онтогенетическом развитии животных большие количества гликогена обнаружены в мозге на ранних стадиях эмбриогенеза и прослежено уменьшение его содержания с развитием организма, по мере увеличения массы мозга / R.L.Friede, 1966/. У 5-недель-ных зародышей кошек гликоген находится в нейронах ядер продолговатого мозга, равномерно заполняя весь перикарион и отростки нейронов. На части нейронов обнаруживаются синаптические бляшки, содержащие гликоген. У новорожденных котят активность гликоген-фосфорилазы в большинстве нейронов оказывается высокой, хотя и уступает клеткам глии. В коре головного мозга молодых животных содержание гликогена растет с повышением его функциональной активности и понижается в среднем мозге /fe.McIllwain , 1959/. В мозге взрослых животных наличие гликогена установлено /А.В.Пал-ладин, Б.И.Хайкина, 1950/ в коре больших полушарий и в мозжечке, причем в разных отделах мозга он представлен в неодинаковых ко- ! личествах: в переднем мозге, филогенетически более молодом образовании, уровень содержания гликогена выше, чем в задних, стволовых отделах. В мозге взрослых крыс содержание гликогена, наряду с глюкозой, оказывается наиболее высоким в клетках продолговатого мозга и, наоборот, минимальным во фронтальной доле мозга /R.V.Zivkovic et al. ,1975/. Эти данные позволяют предполагать о наиболее интенсивно протекающих реакциях гликолиза в клетках продолговатого мозга.
Количество гликогена в мозге подвержено изменениям под влиянием различных воздействий на организм. Снижение содержания гликогена обнаруживается /Ф.А.Колодуб, О.Н. Чернышева, 1980/ в головном мозге крыс под влиянием магнитных полей промышленной частоты, а в головном мозге мышей - под действием этанола. Влияние последнего потенцируется при сочетании введений этанола с адреналином /C.J.Estler , V.Lachmann , 1976/. Аналогичные сдвиги обнаруживаются и в полушариях головного мозга куриных эмбрионов после введения низких доз этанола, в то время как высокие концентрации его приводят к развитию противоположного эффекта /j«M«Delphia et al. , 1978/. Изменение содержания гликогена в мозге кролика зависит от степени зрелости ЦЕС; его внутриклеточное повышение имеет место исключительно в зрелых структурах клетки, обладающих вполне сформированным ферментативным аппаратом /А.Дыдык и др., 1978/. Повышение содержания гликогена в мозге крыс выявлено /А.Pronaszko-Kurczynska et al. , 1971/ в условиях экспериментального частичного нарушения кровоснабжения в нем путем перевязки обеих общих сонных артерий. При этом электронно-микроскопические исследования продемонстрировали отложение полисахаридов в астроцитах и в их отростках, что, по мнению авторов, должно рассматриваться как результат нарушенного использования глюкозы нервной тканью в ответ на вызванные расстройст- : I ва кровообращения мозга. В моторной области головного мозга собаки, переживающей состояние острой гипоксии, наряду с увеличением активности аденилатцшслазы и повышением содержания с AMP отмечается и стимулирование процесса распада гликогена /G.Benzi, R.F .Villa, 1976/.
Основываясь на данных ряда исследований /s .Przylecki , Q.R.Maimin , 1931; W.Bloom et al. , 1951; 1953/, было составлено представление о присутствии в клетках так называемого "сво -бодного лиогликогена", получаемого экстракцией ТХУ, и связанного с белками "десмогликогена", освобождаемого лишь после действия концентрированными растворами едкого калия. Однако в дальнейшем было установлено /Е.Л.Розенфельд, 1953/, что при многократных повторных экстракциях гликогена ТХУ его можно выделить из печени практически полностью, не прибегая к помощи щелочной экстракции. Возможность существования связанного с белками гликогена вновь возникла в связи с новыми представлениями о путях его синтеза / C.R.Krisman,R.Barengo , 1975/. Из печени был выделен /N.A. Butler et al. , 1977; R.Geddes , G.C.Stratton , 1977/ связанный с белком компонент гликогена, нерастворимый в ТХУ. Примечательно, что связь может быть нарушена только при ферментативном превращении гликогена. Исходя из изложенного, необходимо пересмотреть вопрос о существовании лио- и десмогликогена с позиций молекулярной и метаболической гетерогенности гликогена. В превращениях гликогена участвует много сложных многокомпонентных ферментативных систем, изучению которых посвящены последующие разделы настоящего исследования.
Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Суджян, Целестина Михайловна
- 218 -ОБЩИЕ ВЫВОДЫ
1. Сравнительное изучение сдвигов активности гликоген-син-тазы и ее I-формы, а также содержания udpg в мозге позволило установить: а) при действии ингибитора МАО - ипразида и физиологических раздражителей увеличение активности гликоген-синтазы и ее I-формы с одновременным снижением содержания udpg ; при минимальных концентрациях последнего имело место максимальное возрастание активности I-формы фермента; б) в опытах in vitro активность частично очищенной I-формы гликоген-синтазы при меньшей концентрации udpg с возрастанием содержания g-6-P увеличивалась в большей степени, чем при концентрации udpg , близкой к насыщающей. Совокупность полученных данных дает основание заключить, что концентрация udpg в мозге может являться регулятором активности I-формы гликоген-синтазы.
2. Охарактеризованы физико-химические свойства частично очищенных препаратов I- и d-форм гликоген-синтазы, выделенных из головного мозга крыс. Установлены различия кинетических свойств I- и d-форм гликоген-синтазы мозга. Максимальная каталитическая активность d-формы фермента с возрастанием концентрации g-6-P увеличивается, а I-формы - уменьшается. d-форма глико-ген-синтазы активна лишь в присутствии относительно": высокой концентрации g—6—Р, превышающей уровень содержания этого метаболита в мозге в физиологических условиях, Мол.масса I- и d-форм гликоген-синтазы мозга составляет 172 ООО и 183 ООО соответственно.
3. При введении ипразида крысам за 16 ч до начала опыта активность гликоген-синтазы во фракциях ткани мозга, выделенных при 2 ООО, 25 ООО и 41 ООО g , увеличивается при повышении содержания гликогена и снижении количества udpg , глюкозы; изониазид
- один из продуктов метаболизма ипразида в организме - вызывает значительное увеличение активности гликоген-синтазы, ее I- и d-форм; действие изониазида проявляется за 6 ч до эффектов ипразида; в опытах in vitro активность гликоген-синтазы, ее I-и d-форм возрастает только под влиянием изониазида; эти результаты (наряду с данными литературы об отсутствии влияния других возможных продуктов метаболизма ипразида на содержание гликогена в мозге) позволяют заключить, что активирующее действие ипразида на биосинтез гликогена осуществляется через изониазид. Сравнение влияния ипразида и инсулина на биосинтез гликогена мозга (наряду с данными литературы о потенцировании инсулином стимулирующего влияния ниаламида - одного из гидразинных ингибиторов МАО - на активность гликоген-синтазы печени крыс) указывает на возможность индукции биосинтеза гликогена в мозге ипразидом, подобно действию инсулина, и обосновывает применение гидразинных ингибиторов МАО при сочетании депрессивных состояний с диабетом и изониазида при сочетании туберкулеза с диабетом.
4. Введение трансамина крысам за 4 ч до начала опыта сопровождается отсутствием заметных изменений активности гликоген-синтазы во фракциях ткани мозга, выделенных при 2 ООО, 25 ООО и 41 ООО g , уменьшением активности гликоген-фосфорилазы, киназы фосфорилазы при отсутствии изменений в содержании udpg , глюкозы, гликогена.
5. Изучение динамики изменения содержания норадреналина и адреналина в мозге с момента введения ипразида и трансамина до периода полного проявления тормозящего влияния на активность МАО выявило разнонаправленный характер сдвигов содержания катехолами-нов в зависимости от времени введения ингибиторов МАО: содержание норадреналина снижается в начальный период введения ингибиторов МАО (7-30 мин); через 16 ч после введения ипразида увеличивается количество норадреналина и адреналина, а через 2 ч после введения трансамина - только адреналина.
6. Установлена метаболическая активность I-формы гликоген-синтазы мозга; наряду с этим показано, что в отличие от других органов, в которых выявлена корреляция между активностью I-формы фермента и синтезом гликогена, в нервной ткани при определенных функциональных состояниях ЦНС отсутствует подобное соответствие. Так, при условнорефлекторном пищевом торможении при значительном увеличении активности I-формы гликоген-синтазы с сопутствующим уменьшением активности киназы фосфорилазы отсутствуют изменения в содержании гликогена.
7. Выявлено параллельное увеличение активности ферментов, обеспечивающих и биосинтез гликогена в мозге, и его распад. Так, при пищевом и условнорефлекторном пищевом возбуждении, а также при введении ипразида в мозге увеличивается активность гликоген-синтазы, ее I-формы, гликоген-фосфорилазы и киназы фосфорилазы. Наличие повышенного содержания гликогена мозга при отмеченных воздействиях указывает на то, что анаболические механизмы обмена гликогена при этом функционируют с большей интенсивностью.
8. Под влиянием с AMP в опытах in vitro и in vivo уменьшается активность I-формы гликоген-синтазы мозга, причем при введении сАМР за 15 мин до начала опыта общая активность фермента увеличивается, а за 30 мин - не изменяется, то есть получены доказательства стимулирующего влияния сАМР на переход 1-формы гликоген-синтазы в d-форму, подобно его действию в других органах; активность киназы фосфорилазы увеличивается при снижении содержания гликогена.
9. При сочетанном применении сАМР с трансамином в опытах in vitro и in vivo происходит уменьшение активности 1-формы гликоген-синтазы и увеличение активности киназы фосфорилазы, снижение содержания гликогена, что вполне соответствует сдвигам, наблюдаемым под влиянием одного сАРЛР,
10. При сочетании сЖР с ипразидом, а также на фоне действия физиологических раздражителей изменяется влияние сЖР на биосинтез гликогена мозга: а) при введении сАМР с ипразидом отмечается повышение содержания гликогена; в опытах in vitro ипразид снимает тормозящий эффект сАМР на активность I-формы гликоген-синтазы; б) при введении сЖР за 15 мин до начала опыта крысам с условнопищевым возбуждением сохраняется увеличение активности I-формы гликоген-синтазы и содержания гликогена, обусловленное данным функциональным состоянием ЦНС; введение с AMP на фоне ус-ловнорефлекторного пищевого торможения не предотвращает увеличения активности I-формы гликоген-синтазы.
11. Сравнительное изучение сдвигов содержания гликогена и активности киназы фосфорилазы показало, что повышенному содержанию гликогена в мозге соответствует увеличение активности киназы фосфорилазы. Полученные данные дают основание заключить, что гликоген в мозге может являться регулятором активности киназы фосфорилазы, что имеет важное значение для регуляции метаболизма гликогена по принципу "обратной связи".
12. Внедрение методических рекомендаций "По расширению показаний к клиническому применению производных гидразина - ингибиторов МАО и тубазида (изониазида)" было осуществлено на базе психоневрологического и противотуберкулезного диспансера г.Еревана, поликлиники № 171 г.Москвы и др. и был установлен определенный лечебный эффект производных гидразина у больных психозами, осложненным диабетом, а также в случаях туберкулеза при сочетании с диабетом.
13. Полученные данные по изучению эффектов ипразида, трансамина, с AMP, физиологических раздражителей на активность гликоген-синтазы, ее I- и d-форм, гликоген-фосфорилазы, киназы фосфорилазы, динамику содержания гликогена, udpg , глюкозы, катехоламинов в мозге крыс открывают новые перспективы для дальнейшего изучения молекулярных механизмов индукционных взаимоотношений физиологических состояний организма, биологически активных природных соединений и лекарственных веществ в регуляции биоэнергетического обеспечения функциональной активности головного мозга и расширяют существующие представления о механизмах, лежащих в основе антидепрессивного действия ингибиторов МАО.
Г Л А В А У ЗАКЛЮЧЕНИЕ И ОБЩИЕ ВЫВОДИ
Обсуждению вопросов, связанных с изучением механизмов регуляции активности ферментов, участвующих в энергетическом обмене, ПОСВЯЩеНЫ многочисленные обзоры / E.Racker ,1965;Е.F.Neu-feid , v.Ginsburg , 1965; Г.С.Хачатрян, 1967; В.П.Скулачев, 1969; R.Balazs , 1970; R.V.Coxon , 1970; E^G.Krebs et al., 1970; М.Ш.Промыслов, Г.М.Попова, 1972; С.Е.Северин, Н.Г.Степанова, 1973; J.Larner , 1976; G.Van den Berghe, 1976; P.J.Roach, J. Lamer ,1976; D.A .Hems , P.D.Whitton , 1980/. Несмотря на это, важнейшие аспекты биоэнергетического и биосинтетического обеспечения деятельности головного мозга, лимитирующего жизненные процессы в норме и патологии, и по сей день остаются актуальными и недостаточно разработанными в силу значительных методических затруднений.
Важнейшие аспекты регуляции активности различных форм гликоген-синтазы в головном мозге в сопоставлении с функциями ферментов, обеспечивающих распад гликогена, выдвинули на первый план изучение метаболизма гликогена в нервной ткани в норме, под влиянием психотропных веществ, физиологических раздражителей и внутриклеточных медиаторов.
Анализ результатов исследований кинетических свойств I-и D-форм гликоген-синтазы, выделенных из головного мозга и частично очищенных (табл.38), показывает, что сродство udpg к I-форме гликоген-синтазы мозга в отсутствие &-6-Р примерно такое же, как и для этой формы фермента в почках / Kje.Schien-der , 1973/, мышцах крыс / R.Piras et al. ,1967/ и В 10 раз выше, ЧЕМ В скелетных мышцах кролика / K.K.Schlender, J.Larner, 1973/. В присутствии G-6-P дляшж} I-формы гликоген
Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Суджян, Целестина Михайловна, Ереван
1. Бауманис Э.А., Калниня И.Э., Брусованик В.И. и др. Сравнительное изучение действия ингибиторов МАО и фторафура на рост дедиференцированной астроцитомы. Архив патологии, 1976, т.38, Кч 6, с.45-51.
2. Беленький Д.М. Особенности ферментативного гидролиза с*-1,4 глюкозидных связей. В сб.: Успехи биологич.химии. М.: Наука, 1971, т.12, с.164-181.
3. Беленький Д.М., Михайлов В.И., Розенфельд Е.Л. Углеводный и аминокислотный состав кислой с* -глюкозидазы из печени человека. 1У Всесоюзн.биохим.съезд. Тез.научн.сообпи, Л., 1979, т.1, с.97.
4. Бендецкий К.М., Яровенко В.Л., Ермакова Л.Н. и др. Гидролиз гомоглюкозидов препаратами глюкамилазы из Aspergillusawamori . Распад цепей гомоглюкозидов при действии препаратов глюкамилазы. Биохимия, 1970, т.35, № 4, с.627-634.
5. Бендецкий К.М., Яровенко В.Л., Лукьянова Л.Н. Механизм действия с/, -амилазы на амилозу. Биохимия, 1972, т.37, $ I, с.117-123.
6. Бирюкович П.В. Патофизиологическая характеристика больных маниакально-депрессивным психозом в приступе и ремиссии и пути профилактики приступов этого психоза. Автореф.дис.докт., - Киев, I960.
7. Бреслер С.Е., Фирсов Л.М., Глазунов Е.А. Спектроскопическое изучение аллостерических эффектов у фосфорилазы б. В сб.: Химия и биол.пиридоксал.катализа. М.: Наука, 1968, с.350-355.
8. Bresler1 S., Firsov L. Allosteric interactions in phos-phorylase B. Biopolymers, 1971, v. 10, N 7, pp. 1187 -1205.
9. Бунятян Г.Х. Инсулиновая гицогликемия и значение центральной нервной системы в реализации гипогликемического действия инсулина. В кн.: Вопросы биохимии. Ереван: изд-во АН Арм.ССР, I960, т.1, с.5-63.
10. Бунятян Г.Х., Хачатрян Г.С. Гексокиназная активность и содержание отдельных фракций гликогена в мозговой ткани при ус-ловнопшцевой гипергликемии и условном торможении. В кн.: Вопросы биохимии. Ереван: изд-во АН Арм.ССР, I960, т.1, с.101-113.
11. Викторова Л.Н., Раменский Е.В., Шкипитер В.О. Выделение гликогенфосфорилаз А и Б из гладкой мускулатуры и изучение их свойств. Ш Всесоюзн.биохим.съезд. Рефераты научн.сообщ., Рига, 1974, т.1, с.76.
12. Вилкова В.А., Ещенко Н.Д. Интенсивность обмена глюкозыи гликогена в головном мозгу и печени при гипертиреозе. В сб.: Нервная система. Л., 1978, с.157-161.
13. Вульфсон П.Л., Сколышева Л.К., Михайлова Л.И. и др. Каталитические и регуляторные свойства фосфорилазы Б. Ш Всесоюзн. биохим.съезд. Тез.симпоз.докл., Рига, 1974, с.202-204.
14. Вульфсон П.Л., Сколышева Л.К., Северин С.Е. Взаимодействие фосфорилазы Б с SH-реагентами и изучение свойств модифицированного фермента. Биохимия, 1980, т.45, № II, с.1923-1933.
15. Высоцкая Н.Б., Шаров П.А., Шутина Т.М. Значение норадреналина в механизме действия психотропных средств. Бкш.экс-перш.биол. и мед., 1968, т.66, $ 10, с.54-57.
16. Гончарова Е.Е. О структуре гликогена мозга. Докл. АН
17. СССР, 1957, т.112, с.899-901.
18. Гончарова Е.Е., Курский М.Д., Мусялковская А.А. и др. Влияние ипразида и трансамина на некоторые стороны углеводно-фосфорного обмена в головном мозгу. Укр.б1ох1 м.ж., 1967, т.39, № I, с.3-10.
19. Гончарова Е.Е., Пархомец П.К. Влияние мелипрамина на углеводный обмен в головном мозгу кроликов. Укр. 6ioxiM.s., 1972, т.44, № 2, с.149-153.
20. Гончарова К.О., Кочерга В.И., Чугай Г.М. Вплив мелз.пра-MiHy на обм!Н в утлевод1в i MonoaMiHiB у головному мозку ре-зерпзтзованих изур1в. Укр.б1ох1м.ж., 1972, т.44, J& 2, с.154-159.
21. Горкин В.З. О природе, механизме действия и специфического торяожения митохондриальных моноаминоксидаз. Ж.Всесоюзн. химического о-ва им.Менделеева, 1964, т.9, В 4, с.405-412.
22. Горкин В.З. Моноаминоксидазы (Современные представления о природе и физиологической роли). В кн.: Биогенные амины. Тр. 1-го ММИ. М., 1967, т.52, с.146-161.
23. Горкин В.З. Новые данные о природе и свойствах моноаминоксидаз и ингибиторах этих ферментов. Ж.Всесоюзн.химического о-ва им.Менделеева, 1976, т.21, с.181-186.
24. Горкин В.З. Ингибиторы моноаминоксидаз (Современные представления ). В кн.: Катехоламинергические нейроны. М.: Наука, 1979, с.202-211.
25. G'orkin V.Z., Synyukhin V.N., Popova I.A. et al. Effect of biogenic amines on У-amylase (acid oC-glucosidase). Exper-ientia, 1971, v. 27, N 8, pp. 882-883.
26. Гуляева H.B., Гуськова P.A., Баранова Л.А. и др. Взаимодействие киназы фосфорилазы с аналогами АТФ. Докл.АН СССР, 1977, т.235, № 3, с.696-698.
27. Евстафьева 0.1., Сахарова И.С., Соловьева Г.А. Четвертичная структура гликогенсинтетазы I скелетных мышц кролика. -Биохимия, 1978, т.43, № I, с.174-179.
28. Киселев Н.А. Исследование структура ферментов методом электронной микроскопии. Ж.Всесоюзн.химического о-ва им.Менделеева, 1971, т.16, Я 4, с.431-438.
29. Князев Ю.А., Вахрушева 1.Л., Голованова В.Б. и др. Влияние 3' ,5' -аденозинмонофосфата на секрецию инсулина у здоровых животных и у животных с аллоксановым диабетом. Проблемы эндокринологии, 1980, т.26, № 3, с.53-55.
30. Коган А.Е. Нейрохимическая организация процессов возбуждения и торможения. У Всесоюзн.конф.по нейрохимии. Тез. докл., Тбилиси, 1968, с.40-42.
31. Колодуб Ф.А., Чернышева О.Н. Особенности утлеводно-энер-гетического и азотистого обмена в головном мозге крыс под влиянием магнитных полей промышленной частоты. Укр.бюшд.ж., 1980, т.52, № 3, с.299-304.
32. Кометиани П.А. 0 механизмах действия циклической аде-нозинмонофосфорной кислоты. Тбилиси: Мецниереба, 1974. - 109 с.
33. Кометиани Н.А. 0 роли циклической АМФ (З'.б'-АМФ) в функциональной активности нервной ткани. Изв.АН Груз.ССР. Сер. биол., 1977, т.З, №2, с.101-114.
34. Кометиани П.А., Алексидзе Н.Г., Клейн Э.Е. Нейрохимические аспекты памяти. Тбилиси: Мецниереба, 1980. - 198 с.
35. Кондратьев Б.Е., Щипакина Т.Г. Биогенные амины и циклические нуклеотиды мозга. Взаимодействие систем. В кн.: Кате-холаминергические нейроны. М.: Наука, 1979, с. 174-183.
36. Кочерга В.И., Готовцева О.П. Влияние ипразида и трансамина на активность моноаминоксидазы и содержание моноаминов в головном мозгу собак и кроликов. Укр.бюх1м. ж., 1967, т.39,1. В 2, с.125-129.
37. Лейбович Ф.А. Изменения биоэлектрической мозаики коры головного мозга у депрессивных больных в процессе лечения ипразидом. Ж.невропатол.и психиатрии, 1959, т.59, № 12, с.1470-1479.
38. Лисовская Н.П., Ливанова Н.Б. Регуляция действия мышечных фосфорилаз. В кн.: Биологическая химия. М., 1975, т.8, с.110-163.
39. Livanova N.B., Eronina Т.В., Silonova G.V. et al.
40. GO-Aminohexy1-Sepharоse in purification of liver glycogen phos-phorylase Ъ. FEBS Lett., 1976, v. 69, pp. 95-98.
41. Лукомская И.О. Синтез олигосахаридов с различными типами связей в животном организме. В сб.: Углеводы и углеводный обмен. М., 1962, с.92-98.
42. Малищева Г.Х., Векслер Я.И. Об энергетическом обеспечении центральной нервной системы при утомлении, вызванном тяжелой физической работой. Ж Всесоюзн.конф. по биохимии нервной системы. Тез.докл., Минск, 1980, с.81.
43. Матлина Э.Ш., Давыдова И.Б. Катехоламины в центральной и симпатической нервной системе (обзор литературы). В кн.: Биогенные амины. М., 1967, с.13-47.
44. Матлина Э.Ш., Рахманова Т.Б. Метод определения адреналина, норадреналина, дофамина и ДОФА в тканях. В сб.: Методы исследования некоторых систем гуморальной регуляции. Тр.1 МОЛМИ по новой аппаратуре и методикам. М., 1967, вып.5, с.136-143.
45. Машковский М.Д. Биохимическая фармакология и роль в лечении психических заболеваний производных гидразина. Ж.Все-согозн.химического о-ва им.Менделеева, 1964, т.9, J£ 4, с.433-437.
46. Морозкин А.Д., Орехович В.Н. Выделение и физико-химические свойства фосфорилазы-б в скелетных мышцах быка. Биохимня, 1967, т.32, J&.3, с.487-494.
47. Мусялковская А.А. Изучение влияния ипразида на некоторые показатели углеводного обмена в головном мозгу животных. -Автореф. дне. канд. Киев, 1968. - 15 с.
48. Мусялковська А.О., Гончарова К.О. Механизм ди inpa3n-ду на BMiCT коглпонент1в в углеводного обману в головному мозку кролав. Укр.б1оххм.ж., 1967, т.39, №3, с.242-247.
49. Nesterova M.V., Sashchenko L.P., Vasiliev V.Y, et al. A cyclic adenosine 31,5'-monophosphate-dependent histone kinase from pig brain. Purification and some properties of the enzyme.- Biochim. et biophys. acta, 1975, v. 377, pp. 271 -281.
50. Орлова B.C., Сшпохин B.H., Попова H.A. и др. О механизме действия адреналина и некоторых других биогенных аминов на активность X -амилазы печени и сердечной мышцы крыс. Биохимия, 1971, т.36, J& 3, с.555-561.
51. Осинская В.О., Утевский A.M. Обмен катехоламинов в механизме их действия. Ш Всесоюзн.биохим.съезд. Тез.симпоз.докл., Рига, 1974, с.99.
52. Палладии А.В. Биохимия головного мозга и психотропные вещества. 1У Всесоюзн.конф.по биохимии нервной системы. Тез. докл., Тарту, 1966, с.81-83.
53. Палладин А.В., Хайкина Б.И. Биохимия головного мозга. -В кн.: Успехи биологической химии. М.: Медгиз, 1954, т.II,с.27-50.
54. Папченко Е.М. Дофаминергические средства как регуляторы углеводного обмена в мозге. В кн.: Нейрогормоны - биогенные амины. Минск, 1978, с.72-81.
55. Перцева М.Н., Желудкова З.П. О причинах отсутствия влияния адреналина на гликолиз и гликогене з в эмбриональных мышцах. Докл. АН СССР, 1969, т.189, $ 5, с.1157-1160.
56. Перцева М.Н., Желудкова З.П., Кузнецова Л.А. Закономер-' ности развития в онтогенезе гормонреактивности ферментных систем обмена и функции циклического аденозинмонофосфата. В кн.: Циклические нуклеотиды. М.: Наука, 1979, с.46-55.
57. Полищук И.А. Значение особенностей организма и средовых факторов в патогенезе шизофрении и маниакально-депрессивного психоза. Автореф.дис.докт.- Киев, 1956.
58. Полищук И.А. Биохимические синдромы в психиатрии. -Киев: Здоров'я, 1967. 135с.
59. Попова И.А., Шубина-Виницкая А.И., Розенфельд Е.Л. Очистка и фракционирование гаммаамилазы различных органов животных. Биохимия, 1964, т.29, В 2, с.312-316.
60. Преображенская Н.П., Юркевич A.M. Современные представления о роли цикло-АМФ как регулятора активности ферментов. -Вопр.мед.химии, 1973, т.19, № 5, с.451-462.
61. Промыслов М.Ш., Попова Г.М. Цереброзиды мозга. Вопр. мед.химии, 1972, т.17, № 3, с.227.
62. Прохорова М.И. Обмен гликогена в головном мозге. В кн.: Биохимия нервной системы. Киев, 1954, с.87-97.
63. Прохорова М.И., Туликова З.Н. Скорость обновления углеводов и липидов в головном мозге и печени при возбуждении и наркотическом сне. В кн.: Вопросы биохимии нервной системы. Киев, 1957, с.I18-127.
64. Прохорова М.И., Туликова З.Н. Интенсивность обмена углеводов в органах при различных функциональных состояниях организма. В кн.: Углеводный обмен в животном и растительном организмах. М.: изд-во АН СССР, 1959, с.120-129.
65. Розе Л.В., Розенфельд Е.Л., Попова И.А. и др. Особенности регуляции обмена гликогена у крыс с экспериментальной аутоиммунной кардиомиопатией. Вопр.мед.химии, 1979, т.25, Л 4,с.484-491. !
66. Розенфельд Е.Л. Особенности различных гликогенов и их соединений с белками. Успехи соврем.биол., 1953, т.36, с.179-194.
67. Розенфельд Е.Л. Механизм регуляции действия ферментов, участвующих в обмене гликогена. В сб.: Химия и биохимия углеводов. М.: Наука, 1969, с.195-204.
68. Розенфельд Е.Л., Лукомская И.О. с*-Глюкозидазы, их свойства, специфичность и регуляция действия в организме человека и животных. Ш Всесоюзн.биохим .съезд. Тез.симпоз.докл., Ри— га, 1974, с.198.
69. Розенфельд Е.Л., Попова И.А. Гликогеновая болезнь. -М.: Медицина, 1979. 288с.
70. Рокицкий П.Ф. Основы вариационной статистики для биологов. Минск, 1961.
71. Романовский И.Р., Носова Н.Г., Балаклеевский А.И.Адрен-эргические средства как регуляторы активности ферментов пенто-зофосфатного цикла в мозге. Пентозофосфатный путь превращения углеводов и его регуляция, У симп. Тез.докл., Гродно, 1978, с. 108-109.
72. Рукавишникова С.М., Денисов В.М. Роль обмена катехол-аминов в регуляции ферментов углеводного обмена головного мозга крыс. У1 Всесоюзн.конф.по нейрохимии. Тез.научн.сообщ., Л., 1972, с.132.
73. Северин С.Е., Вульфсон П.Л., Сколышева Л.К. Влияние имидазола и ацетилимидазола на свойства фосфорилазы-б. Докл. АН СССР, 1966, т.166, № I, с.238-241.
74. Северин С.Е., Северин Е.С., Михайлова Л.И. и др. Специфическая модификация активного центра фосфорилазы б пиридок-саль-5-хлорметилфосфонатом. Докл.АН СССР, 1975, т.220, № 2, с.478-481.
75. Северин С.Е., Степанова Н.Г. Изучение биосинтеза пенто-зофосфатов в мышце сердца и роль эритрозо-4-фосфата в этом процессе. Биохимия, 1973, т.38, В 3, с.583-589.
76. Силонова Г.В., Лисовская Н.П. К вопросу о димеризации фосфорилазы-б. Докл.АН СССР, 1967, т.174, № 3, с.718-721.
77. Силонова Г.В., Лисовская Н.П. Изучение образование тет-рамера, активации и ингибирования фосфорилазы-б. В сб. : Химия и биохимия углеводов. М.: Наука, 1969, с.218-222.
78. Сколышева Л.К., Вульфсон П.Л. Влияние нитрофенилфосфа-та на ферментативную активность фосфорилазы Б. Научн.докл. высш.школы. Биол.н., 1974, т.9, с.48-56.
79. Соловьева Г.А., Евстафьева О.Л., Сухарова И.С. Особенности строения гликогенсинтетазы I из скелетных мышц кролика. Биохимия, 1977, т.42, с.2222-2228.
80. Скулачев В.П. Аккумуляция энергии в клетке. М.: Наука, 1969. - 440с.
81. Степанян Л.А. Содержание катехоламинов и активность мо-ноаминоксидазы в различных отделах головного мозга при естественных физиологических воздействиях. Автореф.дис.канд.- Ереван, 1972. - 30с.
82. Судаян Ц.М. Обмен сложных углеводов в мозгу. У Всесоюзн.конф.по нейрохимии. Тез.докл., Тбилиси, 1968, с.198-199.
83. Ульмасов Х.А., Нестерова М.В., Северин Е.С. сАМР-зави-симая протеинкиназа из мозга свиньи: субъединичная структура, механизм автофосфорилирования и диссоциация на субъединицы под действием сAMP. Биохимия, 1980, т.45, № 5, с.835-844.
84. Хачатрян Г.С. Поглощение мозгом и мышечной тканью глюкозы, пировиноградной кислоты и скорость кровотока в мозгу при пищевом, условнопищевом возбуждении и внутреннем торможении. -Изв.АН Арм.ССР. Биол.и с.-х.науки, 1957, т.10, № 6, с.25.
85. Хачатрян Г.С. Изменение некоторых сторон углеводного обмена в мозге при его различных функциональных состояниях. -У Междун.конгресс биохимиков. Рефераты, М., 1961, т.1, с.475.
86. Хачатрян Г.С. Амилазная, фосфорилазная активность и сдвиги в содержании фракций гликогена в печени и в мышечной ткани при различных состояниях мозга. Материалы 2 Закавказской конф.патофизиологов, Ереван, 1962, с.401.
87. Хачатрян Г.С., Казарян К.А. Действие аденозина и гуано-зина на содержание серотонина и катехоламинов в мозге в восстановительном периоде после экспериментальной клинической смерти. Биол.ж.Армении, 1980, т.20, № 5, с.469-474.
88. Хачатрян Г.С. Биохимия головного мозга при нормальных физиологических условиях. Гексозомонофосфатный шунт в мозгу. -Ереван: Айастан, 1967. 363с.
89. Хачатрян Г.С., Оганесян М.Х. Цитратсинтазная активность в мозге при естественных физиологических воздействиях. Биол. Ж.Армении, 1974, т.27, № 2, с.52-58.
90. Хачатрян Г.С., Назаретян Э.Е., Азгалдян Н.Р. Активность уридилтрансферазной системы в мозгу при терминальных состояниях. Вопр.мед.химии, 1972, т.17, № 6, с.591-596.
91. Хачатрян Г.С., Степанян Л.А. Активность моноаминоксида-зы (МАО) и содержание катехоламинов в различных полях коры головного мозга при различных функциональных состояниях. Материалы 49 научн.сессии медицинского института, Ереван, 1971, с.I41-143.
92. Хачатрян Г.С., Судкян Ц.М. Активность зависимой и независимой от глюкозо-6-фосфат форм гликогенсинтетазы в мозгу под влиянием психотропных веществ. Материалы 49 научн.сессии медицинского института, Ереван, 1971, с.132-134.
93. Хачатрян Г.С., Судкян Ц.М. Обмен гликогена и его различных форм в мозге при действии ипразида и трансамина. Вопр. мед.химии, 1972, т.17, № 3, с.249-255.
94. Хачатрян Г.С., Суджян Ц.М. Динамика изменения содержания катехоламинов в мозге при действии ипразида и трансамина. -Биол.ж.Армении, 1973, т.26, № 8, с.17-24.
95. Хачатрян Г.С., Судаян Ц.М. Сдвиги в содержании УДФ-глю-козы в мозге при его различных функциональных состояниях. Труды Ереванского медицинского института,1974, кн.1, вып.16, с.212-214.
96. Хачатрян Г.С., Судкян Ц.М. Содержание гликогена, активность гликогенсинтетазы в мозге при действии цикло-АМФ и психотропных веществ. Ж.эксперим.и клинич.мед., 1975, т.153, с.3-10.
97. Цобкалло Г.И., Калинина М.К. Изменения функционального состояния головного мозга при сдвигах в обмене биогенных аминов под действием ипразида. В сб.: Цепные нейрогормональные реакции и симпато-адреналовая система. Л.: Наука, 1968, с. 166171.
98. Чайковская Л.А. Возрастные сдвиги содержания гликогена и фосфорилазы в нейроглиальных комплексах ядер продолговатого мозга кошек. В сб.: Функц.-структур, основы систем.деят. и механизмы пластичности мозга. М., 1974, вып.З, с.420-423.
99. Шабадаш А.Л. Проблемы гистохимического исследования гликогена нормальной нервной системы. М.: Медгиз, 1949.
100. Юровицкий Ю.Г., Мильман Л.С. Гликогенсинтетаза ооци-тов и зародышей вьюна. Биохимия, 1974, т.39, № I, с.86-95.
101. Adnitt P.J. Monoamine oxidase inhibition and insulin sensitivity. J. Endocrinol., 1968, v. 42, N 3, PP. 417-432.
102. Alhrecht G.I., Bass S.T., Selfert b.L. et al. Crystallization and properties of uridine disphosphate glucose py-rophosphorylase from liver. J. Biol. Chem., 1966, v. 241,1. N 12, pp. 2968-2975.
103. Alhrecht J., Hilgier W., Sikorska M. et al. Wplyw doswiadczalnej hipoglikemii na zawartosc glikokenu i aktymnosc enzymov metaholizujacych glikogen w mozgu szczura. Neuropa-tol. pol., 1979, v. 17, N 4, pp. 523-533
104. Aleyassine H., Gardiner H.J. Ihial action of antidepressant drugs (MAO inhibitors) on insulin release. Endocrinology, 1975, v. 96, N 3, PP. 702-710.
105. Angelacos E.T., Fuxe K., Torchiana M.L. Chemical and histochemical evaluation of the distribution of catecholamines in the rabbit and guinea pig heart. Acta Physiol. Scand., 1963, v. 59, N 1-2, pp. 184-192.
106. Anton A.H., Sayre D.F. A study of the factors affecting the aluminum oxide-trihydroxy indole procedure for the analysis of catecholamines. J. Pharmacol, and Exp. Ther., 1962, v. 138, N 3, PP. 360-375.
107. Aprison M.H., Kariya Т., Hingtgen J.N et al. Neurochemical correlates of behaviour changes in acetylcholine, norepinephrine and 5-hydroxytryptamine concentrations in several discrete brain areas of the rat during behavioral excitation.
108. J, Neurochem., 1968, v. 15, N 10, pp. II3I-II39.
109. Balazs R. Carbohydrate metabolism. In: Handbook of Neurochemistry. N.Y. 1970, v. 3, pp. 1-36.
110. Barengo R., Flawia M., Krisman C.R. The initiation of glycogen biosynthesis in Escherichia coli. FEBS Lett., 1975, v. 53, PP. 274-278.
111. Barondes S.H. The influence of neuroamines on the oxidation of glucose by the anterior pituitary. I. The role of monoamine oxidase. J. Biol. Chem., 1962, v. 237, pp. 204-207.
112. Barrett A.M. Modification of the hypoglycaemic response to tolbutamide and insulin by mebanazine an inhibitor of monoamine oxidase. - J. Pharm. and Pharmacol., 1965, v. 17, pp. 19-27.
113. Bartley W., Dean B. Extraction and estimation of glycogen and oligosacharides from rat heart. Anal. Biochem.,1968,v. 25, N 1-3, pp. 99-Ю8.t $
114. Basu D.X., Bachhawat B.K. Purification of uridine di-phosphoglucose pyrophosphorylase from human brain. J. Neuro-chem., 1961 a, v. 7, pp. 174-179.
115. Basu D.K., Bachhawat B.K. Purification of uridine di-phosphoglucose-glycogen transglucosylase from sheep brain. -Biochim. et biophys. acta, 196I6 , v. 50, N I, pp. 123-128.
116. Beavo J.A., Bechtel P.J., Krebs E„G. In: Adv. in Cyclic Nucl. Res. N.Y., pp. 241-251.
117. Bennick A., Dwek R.A., Griffiths J.R. et al. bigand-enzyme interactions and enzyme regulation. Ann. N.Y. Acad.Sci., 1973, v. 222, pp. 175-195.
118. Benzi G.; Villa RJ?. Adenyl cyclase system and cerebral energy state. J. Neurol. Neurosurg. and Psychiat., 1976, v. 39, N I, pp. 77-83.
119. Berndt S., Schwabe U. Efffect of psychotropic drugs onphosphodiesterase and cyclic AMP level in rat brain in vivo, -Brain Res., 19/73, v. 63, pp. 303-312.
120. Bertler A., Carlsson A.,, Rosengren E. A method for the fluorimetric determination of adrenaline, noradrenaline and dopamine in tissues. Kgl. fysiogr. sails кар. Lund, forhandl., 1958, v. 28, N 21, p. 121.
121. Fertler A., Rosengren E. On the distribution in brain of monoamines and of enzymes responsible for their formation. -Experientia, 1959, v. 15, N 10, pp. 382-384.
122. Birnbaum M.J., Pain J.N. Activation of protein kinase and glycogen phosphorylas.e in isolated rat liver cells by glucagon and catecholamines. J. Biol. Chem., 1977, v. 252, pp. 528535*
123. Bischoff E., Lierch Iff., Keppler D. et al. Pate of intravenously administered UDPglucose. Hoppe-Seylers Z. Physiol. Chem., 1970, v. 351, N 6, pp. 729-736.
124. Bishop J.S., Goldberg N.D., Lamer J. Insulin regulation of hepatic glycogen metabolism in the dog. Amer. J. Physiol., 1971, v. 220, N 2, pp. 499-506.
125. Bishop J.S., Lamer-J. Rapid activation-inactivation of liver uridine diphosphate glucose-glycogen transferase and phosphorylase by insulin and glucagon in vivo. J. Biol. Chem., 1967, v. 242, N 6, pp. 1354-1356.
126. Bishop J.S. Inability of insulin to activate liverglycogen transfferase D phosphatase in the diabetic pancreatecto-mized dog. Biochim. et Biophys. acta, 1970, v. 208, N 2, pp. 208-218.
127. Blatt L.M., Kim K.-H. Regulation of hepatic glycogen synthetase. Stimulation of glycogen synthetase in vitro liver system by insulin bound to sepharose. J. Biol. Chem., 1971, v. 246, H 16, pp. 4895-4898.
128. Blatt L.M., McVerry P.H., Kim K.-H. Regulation of hepatic glycogen synthetase of Rana catesbiana, inhibition of the action of insulin by ouabain. J. Biol. Chem., 1972, v. 247, pp. 6551-6554.
129. Bloom W.L., Knowlton G.G. Muscle glycogen fractions during stimulation. Amer. J. Physiol., 1953, v. 173, pp. 545546.
130. Bloom W.L., Lewis G.T., Schumpert M.Z. et al. Glycogen fractions of liver and muscle. J. Biol. Chem., 1951, v. 188, pp. 631-636.
131. Bloxham D.P., Akhtar M. An anti-anabolic role of adenosine 3,,5'cyclic monophosphate in the control of liver metabolisms. A hypothetical mechanism for gluconeogenesis. Int. J. Biochem., 1972, v. 3, N 15, pp. 294-308.
132. Bot G., Varsanyi M., Gergely P. Control of muscle phos-phorylase phosphatase by phosphorylase kinase. FEBS Lett., 1975, v. 50, N 3, PP. 351-354.
133. Boyer J., Valette A. Etude des conditions de la mesure de faibles concentrations d'ad6nosine-3',5'-monophosphate cycli-que par une m§thode enzymatique. Bull. Soc. Chim. Biol., 1970, v. 52, N 3, PP. 356-358.
134. Brandt H., Capulong Z.L., Lee E.Y.C. Purification andproperties of rabbit liver phosphorylase phosphatase. J. Biol. Chem., 1975 a, v. 250, pp. 8038-8044.
135. Brandt H., Lee E.Y.C., Killilea S.D. A protein inhibitor of rabbit liver phosphorylase phosphatase. Biochem. and Biophys. Res. Communs.,, 19756 , v. 63, pp. 950-956.
136. Bray J., Коп C,, Breckenridge B. Adenyl cyclase, cyclic nucleotide phosphodiesterase and axoplasmic flow. Brain Res., 1971, v. 26, N 2, pp. 385-394.
137. Breckenridge B.M., Crawford E.-J. Glycogen synthesis from uridine diphosphate glucose in brain. J. Biol. Chem., I960, v. 235, N II, pp. 3054-3057.
138. Breckenridge B.M., Crawford E.J. The quantitative histochemistry of the brain enzymes of glycogen metabolism. J.Neu-rochem., 1961, v. 7, N 3, pp. 234-240.
139. Breckenridge B.M., Norman J.H. Glycogen phosphorylase in brain. J. Neurochem., 1962, v. 9, pp. 383-392.
140. Breckenridge B.M., Norman J.H. The conversion of phosphorylase b to phosphorylase a in brain. J. Neurochem., 1965, v. 12, N I, pp. 51-57.
141. Brodie В., Spector S., Shore P. Interaction of drugs with norepinephrine in the brain. Pharmacol. Revs., 1959, v.II, N 2, part 2, pp. 548-564.
142. Brosemer R.W., Rutter W.J. Liver amylase. I. Cellulardistribution and properties. J. Biol. Chem., 1961, v. 236, pp. 1253-1258.
143. Brostrom C.O., Hunkeler F.L., Krebs E.G. The regula2+tion of skeletal muscle phosphorylase kinase by Ca . J. Biol. Chem., 1971, v. 246, pp. I96I-I967.
144. Brown B.I., Brown D.H. The sub-cellular distribution of enzymes in type II glycogenosis and the occurence of an oligo-ot-I,4—glucan glycohydrolase in human tissues. Biochim. et bio-phys. acta, 1965, v. 110, pp. 124-133.
145. Brunner E.A., Passonneau J.V., Molstad C. The effect of volatile anaesthetics on levels of metabolites and on metabolic rate in brain. J. Neurochem., 1971, v. 18, N 12, pp. 23012316.
146. Burkard W.P. Catecholamine induced increase of cyclic adenosine 3*,5*-monophosphate in rat brain in vivo. J. Neurochem., 1972, v. 19, N II, pp. 2615-2619.
147. Burton S.D., Ishida T. Effect of insulin on potassium and glucose movement in perfused rat liver. Amer. J. Physiol., 1965, v. 209, N 6, pp. II45-H5I.
148. Buschiazzo H., Exton J.H., Park C.R. Effects of glucose on glycogen synthetase, phosphorylase and glycogen deposition in the perfused rat liver. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1970, v. 65, N 2, pp. 383-387.
149. Г59. Butler N.A., Lee E.Y.C., Whelan W.J. Protein-boundglycogen component of rat liver. Carbohyd. Res., 1977, N 55, pp. 73-82.
150. Cadanet Т., Rosell-P€rez M. Factores que afectan la actividad de la gluc6geno sintetasa-D-fosfatasa de nrdsculo rojo de perro. Rev. esp. fisiol., 1973, v. 29, N 2, pp. 145-153.
151. Carlsson A., Lindqvist M., Magnusson T. On the biochemistry and possible functions of dopamine and noradrenaline in brain. In: Ciba Foundation Symp. Adrenergic Mechanisms. Boston, I960, pp. 432-439.
152. Г62. Carr F.P.A., Smith S.A., Pogson C.I. Monoamine oxidase inhibitors and liver metabolism: studies with isolated rat hepa-tocytes. Biochem. Pharmacol., 1980, v. 29, N8, pp. II03-II08.
153. Carty T.J., Tu J.-I., Graves D.J. Regulation of glycogen phosphorylase. Role of the peptide region surrounding the phosphoserine residue in determining enzyme properties. J.Biol. Chem., 1975, v. 250, N 13, pp. 4980-4985.
154. Chambaut A.M., Leray F., Hanoune J. Relation between cyclic AMP dependent protein kinase (S) and cyclic AMP binding protein (S) in rat liver. FEBS Lett., 1971, v. 15, pp. 328-334.
155. Chrisman T.D., Vandenhefde J.R., Khandpiwal R. et al. Purification and regulatory properties of liver phosphorylase kinase. -Adv. Enzyme Regul., 1980, v. 18, pp. 145-158.
156. Ciudad C.J., Massague J., Guinovart J.J. The inactiva-tion of glycogen phosphorylase is not a prerequisite for the activation of liver glycogen synthase. FEBS Lett., 1979, v. 99,1. N 2, pp. 321-324.
157. Ciudad C.J., Massague J., Salavert A. et al. Synthesis of glycogen from fructose in the presence of elevated levels of glycogen phosphorylase a in rat hepatocytes. Mol. and Cell.
158. Biochem., 1980, v. 30, N I, pp. 33-38.
159. CmCandless D.W., Feussner G.K., Lust W.D. et al. Metabolite levels in "brain following experimental seizures: the effects of maximal electroshock and phenytoin in cerebellar layers. J. Neurochem., 1979, v. 32, N 3, PP. 743-753.
160. Cohen P. The subunit structure of rabbit-skeletal-muscle phosphorylase kinase and the molecular basis of its activation reactions. Eur. J. Biochem., 1973, v. 34, N I, pp. I-I4.
161. Cohen P., Antoniw J.J. The control of phosphorylase kinase phosphatase by "second site phosphorylation", a new form of enzyme regulation. PEBS Lett., 1973, v. 34, N I, pp. 43-47.
162. Cohen P. The regulation of protein function by multi-site phosphorylation. Trends Biochem. Sci., 1976, v. I, pp. 3840.
163. Cohen P., Antoniw J.J., Davison M. et al. The role of the oL and fi subunits in the regulation of phosphorylase kinase activity. In: Metabolic Interconv. Enzyme. Berlin, 1974, pp. 33-42.
164. Cohen P., Burchell A., Foulkes G. et al. Identifica2+tion of the Ca dependent modulator protein as the fourth sub-unit of rabbit skeletal muscle phosphorylase kinase. PEBS Lett., 1978, v. 92, N 2, pp. 287-293.
165. Cohen P., Duewer Т., Fischer E.H. Phosphorylase from dogfish skeletal muscle. Purification and a comparison of its physical properties to those of rabbit muscle phosphorylase. -Biochemistry, 1971, v. 10, N 14, pp. 2683-2694.
166. Cohen P., Rylatt D.B., Nimmo G.A. The hormonal control of glycogen metabolism: the amino acid sequence at the phosphorylation site of protein phosphatase inhibitor-I. FBBS Lett.,1977, v. 76, pp. 182-186.
167. Colombo J.-P., Weber J.W., Guidotti G. et al. Liver phosphorylase in normal and adrenalectomized dogs treated with serotonin. Endocrinology, 1964, v. 67, pp. 693-697.
168. Connet R.J., Kirschner N. Purification and properties of bovine phenyl ethanolamine-N-methyltransferase. J. Biol. Chem., 1970, v. 245, pp. 329-334.
169. Cori C.F., Cori G.T., Green A.A. Crystalline muscle phosphorylase. III. Kinetics. J. Biol. Chem., 1943, v. 151, PP. 39-55.
170. Cori G.T., Cori C.F. The kinetics of the enzymatic synthesis of glycogen from glucose-I-phosphate. J. Biol. Chem., 1940, v. 135, pp. 733-756.
171. Cori G.T., Illingworth В., Keller P.J. Muscle phosphorylase. In: Methods in Enzymology, N.Y., 1955, v. I, pp. 200205.
172. Cortijo M., Steinberg I.Z., Shaltiel S. Fluorescence of glycogen phosphorylase b structural transitions and energy transfer. J. Biol. Chem., 1971, v. 246, N 4, pp. 933-938.
173. Coxon R.V. Glycogen metabolism. In: Handbook of Neu-rochemistry. N.Y.-London, 1970, v. 3, pp. 37-49.
174. Cramer H., Paul M.I., Silbergeld S. et al. Determination of regional distribution of adenosine 3',5'-monophosphate in rat brain. J. Neurochem., 1971, v. 18, N 8, pp. 1605-1608.
175. Curnow R.T., Rayfield E.J., George D.T. et al. Control of hepatic glycogen metabolism in the rhesus monkey: effect of glucose, insulin and glucagon administration. Amer. J. Physiol., 1975', v. 228, И I, pp. 80-87.
176. Curry A.S., Mercier M. Detection and identification of monoamine oxidase inhibitors in biological samples. Nature, 1970, v. 228, N 5268, pp. 281-282.
177. Dahlstrom A. Aminergic transmission. Introduction and short reviews. Brain Res., 1973, v. 62, N 2, pp. 441-460.
178. Danforth W.H., Harvey P. Glycogen synthetase and control of glycogen synthesis- in muscle. Biochem. and Biophys. Res. Communs. - 1964, v. 16, N 5, pp. 466-477.
179. Davis C.H., Schliselfeld H., Wolf D.P. et al. Interrelationships among glycogen phosphorylase isoenzymes. J. Biol. Chem., 1967, v. 242, N 20, pp. 4824-4833.
180. De Barsy Т., Stalmans W., baloux M. et al. The effect of glucose on the conversion of muscle phosphorylase a into b or b'. Biochem. Biophys. Res. Communs., 1972, v. 46, N I, pp. 183190.
181. Debus G., Kehr W. Catecholamine and 5-hydroxytrypta-mine synthesis and metabolism following intracerebrоventricular injection of dibutyryl cyclic AMP. J. Neural Transm., 1979, v. 45, N 3, PP. 195-206.
182. Defreyn G., Goris J., Merlevede W. A deinhibitor protein neutralizing the effect of the protein inhibitors on dog liver phosphorylase phosphatase. PEBS Lett., 1977, v. 79, pp. 125128.
183. DeLange R.J., Kemp R.G., Riley W.D. et al. Activation of skeletal muscle phosphorylase kinase by adenosine triphosphateand adenosine 3*,5*-monophosphate. J. Biol. Chem., 1968,v. 243, К 9, pp. 2200-2208.
184. Be Rohertis е. Цитируется по Горкину В.З.-П Международный симпозиум по катехоламинам. В кн.: Биогенные амины. Тр./ММИ. М., 1967, т.52, с.359-378.
185. Delphia J.M., Negulesco J.A., Finan Е. The effect of ethanol on cerebral glycogen levels in the chick embryo. Res. Coramm. Chem. Pathol, and Pharmacol., 1978, v. 21, N 2, pp. 347350.
186. Be Paoli-R'oach A.A., Roach P.S.,, Larner J. Rabbit skeletal muscle phosphorylase kinase. Comparison of glycogen synthase and phosphorylase as substrates. J. Biol. Chem., 1979,v.254, N 10, pp. 4212-4219.
187. De Sanchez V., Brunner A., Sanchez M.E. et al. Utilization of adenosine as a tool in studies on the regulation of liver glycogen biosynthesis. Arch. Biochem. and Biophys., 1974, v. 160, N Ж, pp. 145-150.
188. Determann н. Детерман Г. Гель-хроматография. M., Мир, ИЛ, 1970. 252 с.200; De Vincenzi D.l., Hedrick J.L. Gel filtration aggregation and the enzymatic activity of glycogen phosphorylase. Biochemistry, 1970, v. 9, pp. 2048-2058.
189. Devos P., Hers H.G. Glycogen metabolism in the liver-of' the foetal rat. Biochem. J., 1974, v. 140, pp. 331-340.
190. De Wulf H. The control of glycogen metabolism in the liver; Louvain, 1971. I3Ip.
191. De Wulf H., Hfers H.G. The stimulation of glycogen synthesis and of glycogen synthetase in the liver by the administration of glucose. Eur. J. Biochem., 1967» v. 2, pp. 50-56.
192. De Wulf H., Stalmans W., Hers H.G. The effect of glucose and of a treatment of glucocorticoids on the activation in vitro of liver glycogen synthetase. Eur. Biochem., 1970,v. 15, pp. 1-8.
193. Dickens P. Hexose monophosphate oxidative pathway of yeast and animal tissues. In: Internat. Congress of Biochem. Proc. of the Third Congress/1955/. Brussels, 1956, pp. 170-179.
194. DouSa Т., Hechter 0. Lithium and brain adenyl cyclase. Lancet, 1970, v. 18, pp. 834-835.
195. Drummond G.I., Bellward G. Studies on phosphorylase b kinase from neutral tissues. J. Neurochem., 1970, v. 17, N 4, pp. 475-482.
196. Drummond G.I., Duncan L., Friesen A.J.D. Some properties of cardiac phosphorylase b kinase. J. Biol. Chem., 1965, v. 270, N 7, pp. 2778-2785.
197. Drummond G.I., Duncan L. The action of calcium ion on cardiac phosphorylase b kinase. J. Biol. Chem., 1966, v. 241,1. N 13, PP. 3097-3103.
198. Drummond G.I. f Keith J., Gilgan M.W. Brain glycogen phosphorylase. Arch. Biochera. and Biophys., 1964, v. 105, N I, pp. 156-162.
199. Dubnick B.D., Morgan D.F., Phillips G.E. Inhibition of monoamine oxidase by 2-methyl-3-piperidinooxidase by 2-methyl-3-piperidinopyrazine. Ann. N.Y. Acad. Sci., 1963, v. 107, pp.914923.
200. Duffy Т.Е., Nelson S.R., bowry O.H. Cerebral carbohydrate metabolism during acute hypoxia and recovery. J. Neuro-chem., 1972, v. 19, N 4, pp. 959-977.
201. Двдык А., Пекарчык А., Шретер Т. и др. Wplyw normoba-rycznei hiperoksji na zawartosc glikogenu w dojrzewajacym mozgu kr6lika. Neuropatol. pol., 1978, v. 16, N 4, pp. 497-506. Р.Ж.Биол.хим., 1979, №6, с.153.
202. Ebadi M.S., Weiss В., Costa E. Distribution of cyclic adenosine monophosphate in rat brain. Arch. Neurol., 1971,v. 24, N 4, PP. 353-357.
203. Edelfors S. Effects of psychotropic drugs on the incorporation of glucose-1^? into amino acids of the rat brain. -Acta Pharmacol, et toxicol., 1974, v. 34, N 2, pp. II5-I20.
204. Edwards C., Nahorski S.R., Rogers K.J. In vivo changes of cerebral cyclic adenosine 3',5'-monophosphate induced by biogenic amines: association with phosphorylase activation. J.Neu-rochem., 1974, v. 22, N 4, pp. 565-572.
205. Eichner R.D. Rat adipose tissue glycogen synthase. Evidence for multiple discrete kinetic species and their inter-conversion. J. Biol. Chera., 1976, v. 251, N 8, pp. 2316-2322.
206. El-Refai M., Bergman R.N. Simulation study of controlof hepatic glycogen synthesis by glucose and insulin. Amer. J. Physiol., 1976, v. 231, part I, N 5, pp. I608-I6I9.
207. Embi N., Rylatt D.B., Cohen P. Glycogen synthase kin-ase-2 and phosphorylase kinase are the same enzyme. Eur. J. Biochem., 1979, v. 100, N 2, pp. 339-347.
208. Embi N., Rylatt D.B., Cohen P. Glycogen synthase kin-ase-3 from rabbit skeletal muscle. Separation from cyclic-AMP-dependent protein kinase and phosphorylase kinase. Eur. J. Biochem., 1980, v. 107, N 2, pp. 519-527.
209. Erlichman J., Hirsch A.H., Rosen O.M. Interconversion of cyclic nucleotide-activated and cyclic nucleotide-independent forms of a proteinkinase from beef heart. Proc. nat. Acad. Sci. USA, 1971, v. 68, N 4, PP. 731-735.
210. Estler C.J., Lachmann V. Prevention by pyrazole of ethanol-induced decrease of brain glycogen and coenzyme A. -J. Neurochem., 1976, v. 26, N 3, pp. 653-654.
211. Exton J.H., Harper S.C. Role of cyclic-AMP in the actions of catecholamines in hepatic carbohydrate metabolism. -Adv. Cyclic Nucleotide Res., 1975, v. 5, pp. 519-532.
212. Exton J.H., Park C.R. Interaction of insulin and glucagon in the control of liver metabolism. In: Handbook of Physiology. Endocrinology. Washington DC: Amer. Physiol. Soc., sect. 7, 1972, v. I, pp. 437-455.
213. Exton J.H., Robison G.A., Sutherland E.W. et al. Studies on the role of adenosine 3',5'-monophosphate in hepatic actions of glucagon and catecholamines. J. Biol. Chem., 1971,v. 246, pp. 6166-6177.
214. Falck В., Ljunggren Ъ., Nordgren L. Diencephalic catecholamines in chick and pigeon. life Sci., 1969, v. 8, pp. 889
215. Fasold H., Ortanderl F., НиЪег R. et al. Crystallization and crystallographic data of rabbit muscle phosphorylase a and b. FEBS Lett., 1972, v. 21, N 2, pp. 229-232.
216. Feidberg w. Фельдберг В. Фармакологический подход к изучению мозга с его внутренней и внешней поверхности. Л.: Наука,1. ИЛ, 197I. 103 с.
217. Finnegan D.J., Hope R.M. The role of sialic acid in the serum amylase isoenzyme pattern of the marsupial mouse Smin-thopsis eras si cauda ta. Austral. J. Exp. Biol. Med. Sci., 1970, v. 48, N 2, pp. 237-240.
218. Fischer E.H., Krebs E.G. Conversion of phosphorylase b to phosphorylase a in muscle extracts. J. Biol. Chem., 1955, v. 216, pp. I2I-I32.
219. Fischer E.H., Krebs E.G. Muscle phosphorylase b. In: Methods in Enzymology. N.Y., London, 1962, v. 5, pp. 369-373.
220. Fischer E.H., Montmollin R. Purification et cristalli-sation de 1'oL-amylase d'Aspergillus oryzae. Helv. Chim. Acta, 1951, v. 34, pp. 1987-1994.
221. Fischer E.H., Pocker A., Saari J.C. Structure, function and control of glycogen phosphorylase. Essays Biochem., 1970, v. 6, pp. 23-68.
222. Fiske C.H., Subbarrow V. The colorimetric determination of phosphorus. J. Biol. Chem., 1925, v. 66, N 2, pp. 375400.
223. Forrey A.W., Sevilla C.L., Saari J.C. et al. Sequence of a segment of muscle glycogen phosphorylase containing the py-ridoxal 5'-phosphate binding site. Biochemistry, 1971, v. 10, N 16, pp. 3132-3140.
224. Foulkes J., Cohen P. The hormonal control of glycogen metabolism. Phosphorylation of protein phosphatase inhibitor-I in vivo in response to adrenaline. Eur. J. Biochem., 1979,v. 97, N I, pp. 251-256.
225. Frazer A., Pandey G., Mendels J. et al. The effect of tri-iodothyronine in combination with imipramine on (%)cyclic AMP production in slices of rat cerebral cortex. Neuropharmacology, 1974, v. 13, N 12, pp. II3I-II40.
226. Gaballah S., Popoff C. Localization of adenosine3*,5*-monophosphate-dependent protein kinase in brain. J. Neu-rochem., 1971 a, v. 18, N 9, PP. 1795-1797.
227. Gaballah S., Popoff C. Cyclic 3*,5*-nucleotide phosphodiesterase in nerve endings of developing rat brain. Brain Res., I97I6 , v. 25, N I, pp. 220-222.
228. Gagliardino J.J., Hernandez R.E., Rodriguez R.R. et al. Stimulatory effect of nialamide on serum levels of insulin. -Amer. J. Physiol., 1970, v. 219, N 2, pp. 314-317.
229. Garcia-Rill E., Anchors J.M. Effects on nigral and cortical stimulation on caudate carbohydrate metabolism, Brain Res., 1978, v. 156, N 2, pp. 407-411.
230. Gardner R.M., Allen D.O. The relationship between cyclic nucleotide levels and glycogen phosphorylase activity in isolated rat hearts perfused with epinephrine and acetylcholine. -J. Pharmacol, and Exp. Ther., 1977, v. 202, N 2, pp. 346-353.
231. Gentschev T. Histochemische Untersuchungen uber das Glykogen im Zentralnervensystem Glykogenhaltige Synapsen um die Purkinjezellen. Acta Histochem., 1961, v. 12, N 5-8, pp. 330336.
232. Geddes R., Stratton G. The influence of lysosomes on glycogen metabolism. Biochem. J., 1977, v. 163, pp. 193-200.
233. Geisl'er A., Klysner R. Influence of lithium on dopamine stimulated adenylate cyclase activity in rat brain. Life Sci., 1978, v. 23, N 6, pp. 635-636.
234. Gilboe D.P., Nuttall F.Q. The regulation of liver glycogen synthetase D phosphatase by ATP and glucose. Biochem. and Biophys. Res. Communs., 1973, v. 53, pp. I64-I7I.
235. Gilboe D.P., Nuttall P.Q. The divalent cation dependence of liver glycogen synthase phosphatase activity. Mol. and Cell. Biochem., 1980, v. 31, N I, pp. 57-64.
236. Gold M.H., Farrand R.J., Livoni J.P. et al. Neurospora crassa glycogen phosphorylase: interconversion and kinetic properties of the "active" form. Arch. Biochem. and Biophys. ,1974, v. 161, N 2, pp. 515-527.
237. Goldberg N.D., Passonneau J.V., Lowry O.H. Effects of changes in brain metabolism on the levels of citric acid cycle intermediates. J. Biol. Chem., 1966, v. 241, pp. 3997-4003.
238. Goldberg N.D., O'Toole A.G., The properties of glycogen synthetase and regulation of glycogen biosynthesis in rat brain. The Biol. Chem., 1969, v. 244, N II, pp. 3053-3061.
239. Goldstein M., Sauter A., Hata F. et al. Studies on interactions of epinephrine neuronal systems with other neuronalsystems. Cent. Regulation Endocrine Syst. Proc. Nobel Pound. Symp. 42 Princ., Stockholm, /1978/. N.Y., London, 1979, pp. 209222.
240. Goris J., Defreyn G., Merlevede W. Multiple molecular forms of phosphorylase phosphatase associated with particulate glycogen and extracted from the cytocol of dog liver. Biochi-mie, 1977, v. 59, pp. I7I-I78.
241. Goris J., Kalala L.R., Merlevede W. On the substrate specificity of phosphorylase a phosphatase. Arch. Int. Physiol. Biochem., 1974, v. 82, N 5, pp. 988-990.
242. Goris J., Merlevede W. Liver phosphorylase phosphatase: regulation of activity by ATP and Mg ions. FEBS Lett., 1974, v. 48, pp. 184-187.
243. Gratecos D., Detwiler Т., Fischer E.H. Purification and properties of rabbit muscle phosphorylase phosphatase. In: Metabolic Interconvers. Enzym., 1973. Berlin, 1974, pp. 43-52.
244. Greengard P. Possible role for cyclic nucleotides and phosphorylated membrane proteins in the postsynaptic actions of neuro-transmitters. Nature, 1976, v. 260, pp. I0I-I08.
245. Greengard P. Cyclic nucleotides, phosphorylated proteins and drug actions in the central nervous system. In: Adv. Pharmac. and Therap. Proc. 7th Int. Congr. Pharmacol. /1978/. Paris, 1979, pp. 231-250.
246. Grillo Т., Adesanya I., Ozone K. Uridine diphosphateglucose-glycogen synthetase activity in the chick embryo. Nature, 1962, v. 195, N 4844, pp. 902-903.
247. Guha S.R., Bose A.R., Ghosh S.K. Monoamine oxidation in different regions of rat and goat brain. Indian J. Biochem. and Biophys., v. 8, N 3, PP. I70-I7I.
248. Haggendal J. The presence of 3-o-methylated noradrenaline (Normetanephrine) in normal brain tissue. Acta physiol. scand., 1963, v. 59, N 3, pp. 261-268.
249. Hammerton E., Messer M. The effects of adrenaline, glucagon, insulin and dibutyryl cyclic AMP on liver and serum ^-amylase activities in the rat. Clin. chim. acta, 1973, v.47, N2, pp. 283-288.
250. Hamon M. Mechanisms of action of antidepressant drugs. In: Pharmacol. States Alertness Proc. Satell. Symp. 7th Int. Congr. Pharmacol. Montpellier, /1978/. Oxford, 1979, PP. II7-I28.
251. Hanabusa K., Kohno H. Isozymes of glycogen phosphorylase in pig brain. J. Biochem., 1970, v. 68, N 6, pp. 929931.
252. Hanabusa K., Kohno H., Matsugama S. Electrofocusing properties of pig phosphorylase isozymes. J. Biochem., 1972, v. 72, N 5, pp. I26I-I263.
253. Hartman B.K. The discovery and isolation of a new monoamine oxidase from brain. Biol. Psychiat., 1972, v. 4, N 2, pp. 147-155.
254. Haugaard E.S., Mickel R.A., Haugaard N. Actions of lithium ions and insulin on glucose utilization, glycogen synthesis and glycogen synthase in the isolated rat diaphragm. Biochem. Biarmacol., 1974, v. 23, N 12, pp. 1675-1685.
255. Havrankova J., Schmechel D., Roht J. et al. Identification of insulin in rat brain. Proc. Nat. Acad. USA, 1978, v. 75, N II, pp. 5737-5741.
256. Hayakawa Т., Perkins J.P., Walsh D.A. et al. Physico-chemical properties of rabbit skeletal muscle phosphorylase kinase. Biochemistry, 1973, v. 12, pp. 567-573.
257. Hems D.A. Short-term hormonal control of hepatic carbohydrate and lipid catabolism. PEBS bett., 1977, v. 80, N 2, pp. 237-245.
258. Hems D.A., Rodrigues b.M., Whitton P.D. Glycogen phosphorylase, glucose output and vasoconstriction in the perfused rat liver. Concentration-dependence of actions of adrenaline, vasopressin and angiotensin II. Biochem. J., 1976, v. 160, pp. 367-374.
259. Hems D.A., Whitton P.D. Control of hepatic glycogeno-lysis. Physiol. Revs., 1980, v. 60, N I, pp. 1-50.
260. Hers H„G. The control of glycogen metabolism in the liver. Annu. Rev. Biochem., 1976, v. 45, pp. 167-189.
261. Hers H.G., Hue Ь., Van de Werve G. et al. The homeo-static and hormonal control of the level of glycemia by the liver. In: First European Symposium on Hormones and Cell Regulation. Amsterdam: North-Holland, 1977, pp. III-II8.
262. Hizukuri S., Larner J. Studies on UDPG: ^-1,4-glucan <<-4-glucosyltransferase. VII. Conversion of the enzyme from glucoses-phosphate dependent to independent form in liver. Biochemistry, 1964, v. 3, N II, pp. 1783-1788.
263. Holmes P.A., Mansour Т.Е. Glucose as a regulator of glycogen phosphorylase in rat diaphragm. I. Effect of glucose and related levels. Biochim. et biophys. acta, 1968, v. 156, N 2, pp. 266-274.
264. Holmes H;, Rodnight R., Kapoor R. Effects of electro-shock and drugs administered in vivo on protein kinase activity im rat brain. Pharmacol. Biochem. and Behav., 1977, v. 6, N 4, pp. 415-419.
265. Holmes H:., Rodnight R. Protein phosphorylation as a possible mechanism in neuronal adaptation. Biochem. Soc. Trans., 1978, v. 6, N 5, pp. 863-865^.
266. Hbrecker B.L., Mehler A.H. Carbohydrate metabolism. -Annu. Rev. Biochem., 1955, v. 24, pp. 207-274.
267. Horita A. Some antagonists of the monoamine oxidase inhibitors. In: Ann. N.Y. Acad. Sci., 1963, v. 107, pp. 951957.
268. Hornbrook K.R., Burch H.B., bowry O.H. The effect of adrenalectomy and hydrocortisone on rat liver metabolites and glycogen synthetase activity. Mol. Pharmacol., 1966, v. 2, N 2, pp. IO6-II6.
269. H&uten M., Posner I., Kopriwa В.Ш. et al. Insulin-binding sites in the rat brain: in vivo localization to the circum-ventricular organs by quantitative radioautography. Endocrinology, 1979, v. 105, N 3, PP. 666-673.
270. Hauten M., Posner В., Kopriwa B.M. et al. Insulin binding sites localized to nerve terminals in rat median eminence and arcuate nucleus. Science, 1980, v. 207, N 4435, pp. I08l-1083.
271. Hsiu J., Fischer Б.Н., Stein E.A. ^-Amylases as calcium metalloenzymes. II. Calcium and the catalytic activity. -Biochemistry, 1964, v. 3, N I, pp. 61-66.
272. Huang K.-P., Cabib E. Yeast glycogen synthetase in the glucose 6-phosphate-dependent form. I. Purification and properties. J. Biol. Chem., 1974, v. 249, N 12, pp. 3851-3857.
273. Huang M., Daly J.W. Adenosine-elicited accumulationof cyclic AMP in brain slices: potentiation by agents which inhibit uptake of adenosine. life Sci., 1974, v. 14, N 3, pp. 489503.
274. Huang F.L., Glinsmann W.H. Inactivation of rabbit muscle phosphorylase phosphatase by cyclic AMP-dependent kinase. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1975, v. 72, N 8, pp. 3004-3008.
275. Huang K.-P., Huang F.L. Phosphorylation of rabbit skeletal muscle glycogen synthase by cyclic AMP-dependent protein kinase and dephosphorylation of the synthase by phosphatases. -J. Biol. Chem., 1980, v. 255, N 7, pp. 3I4I-3I47.
276. Huang K.-P., Huang F.L., Glinsmann W.H, et al. Regulation of glycogen synthetase activity by two kinases. Biochem. and Biophys. Res. Communs., 1975, v. 65, N 4, pp. II63-II69.
277. Huang K.-P., Lee S.-L., Huang F.L. Phosphorylation of rabbit skeletal muscle glycogen synthase I by a cyclic AMP-independent synthase kinase. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, N 19, PP. 9857-9870.
278. Huang K.-P., Robinson J.C. Effect of manganese(ous) and sulfate on activity of human placental glucose-6-phosphate dependent form of glycogen synthase. J. Biol. Chem., 1977, v. 252, N 10, pp. 3240-3244.
279. Huang T.S., Krebs E.G. Amino acid sequence of a phosphorylation site in skeletal muscle glycogen synthetase. Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1977, v. 75, N 3, PP. 643-650.
280. Hue I». Short-term control of liver carbohydrate metabolism. Biochem. Soc. Trans., 1979, v. 7, N 5, pp. 850-854.
281. Hue L., Bontemps F., Hers H.G. The effect of glucose and of potassium ions on the two forms of glycogen phosphorylase and of glycogen synthetase in isolated rat liver preparations. -Biochem. J., 1975, v. 152, N I, pp. I05-II4.
282. ЗОГ. Huijing F. Glycogen metabolism and glycogen-storage diseases. Physiol. Revs., 1975, v. 55, pp. 609-658.
283. Huijing F., Lamer J. On the effect of adenosine3* ,5'-cyclophosphate on the kinase of UDPG: -I,4-glucan-o<--4-glucosyltransferase. Biochem. and Biophys. Res. Communs., 1966, v. 23, N 3, PP. 259-263.
284. Hultman E. Kolhydratomsattningen normalt och vid trauma. Nord. med., 1971, v. 85, N II, p. 330.
285. Hutchins D.A., Rogers K.J. Effect of receptor blocking drugs on the depletion of brain glycogen by amphetamine. Brit.
286. J. Pharmacol. Chemother., 1971, v. 43, pp. 504-513.
287. Ibrahim M.Z.M., Pascoe E., Alam S. et al. Glycogen and phosphorylase activity in rat brain during recovery from several forms of hypoxia. Amer. J. Pathol., 1970, v. 60, N 3, pp. 403-420.
288. Ibrahim M.Z,M. Glycogen and its related enzymes of metabolism in the central nervous system. Adv. Anat. Embryol. and Cell. Biol., 1975, v. 52, N 4, p. 89.
289. Ide Т., Steinke J., Cahill G.P.Jr. Metabolic interactions of glucose, lactate and . lA-hydroxybutyrate in rat brain slices. Amer. J. Physiol., 1969, v. 217, N 3, pp. 784-792.
290. Iriye Т., Simmonds A. Effect of chlorpromazine on rat brain phosphorylase. Int. J. Neuropharmacol., 1967, v. 6, N 5, PP. 341-348.
291. Iriye Т., Simmonds A. Effect of tranquilizers and antidepressants on glycogen phosphorylase of rat brain. Biochem. Pharmacol., 1971, v. 20, N 8, pp. 1889-1900.
292. Itarte E., Cartineiras M.J., Guinovart J.J. et al. Interconversion and characterization of D and I forms of glycogen synthase from frog muscle. Biochim. et biophys. acta, 1978,v. 524, N 2, pp. 305-315.
293. Itarte E., Guinovart J.J., Rosell-Perez M. Purification of frog muscle glycogen synthetase. Rev. esp. fisiol., 1974, v* 30, N 3, PP. 159-166.
294. Itarte E., Huang K.-P. Purification and properties of cyclic AMP-independent glycogen synthase kinase I from rabbit skeletal muscle. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, N 10, pp. 40524057.
295. Itarte E., Мог A., Peha J.M. et al. Cyclic AMP-independent glycogen synthase kinase from rat liver. FEBS Lett., 1979, v. 101, N 2, pp. 347-350.
296. Iversen L.L. Uptake mechanisms for neurotransmitter amines. Biochem. Pharmacol., 1974, v. 23, N 14, pp. 1927-1935.
297. Iwanowski H. The mechanism of the inhibitory influence of phosphorolysis on hydrolysis of glycogen in the muscles of domestic animals. -Arch. Immunol. Therap. exptl., 1968, v. 16,1. N I, pp. II6-I36.
298. Jakob A., Diem S. Metabolic responses of perfused rat livers to alpha- and beta-adrenergic agonists, glucagon and cyclic AMP. Biochim. et biophys. acta, 1975, v. 404, pp. 57-66.
299. Janiec W., Wieczorek M., Piekarska T. et al. Metabolism of cyclic З'^'-АМР injected into the rat brain lateral ventricle. Pol. J. Pharmacol, and Pharm., 1979, v. 31, N 6, pp. 573-578.
300. Javoy P., Youdim M.B.H., Agid Y. et al. Early effects of monoamine oxidase inhibitors on dopamine metabolism and monoamine oxidase activity in the neostriatum of the rat. J. Neural Trans»,,1973, v. 34, N 4, pp. 279-289.
301. Jeffers W.A., Griffith J.Q. The central nervous system. Cisternal puncture. In: The rat in laboratory investigation. Philadelphia, 1942, pp. 192-195.
302. Johnson J.A., Fusaro R.M. The quantitative enzymic determination of animal liver glycogen. Analyt. Biochem., 1966, v. 15, N I, pp. 140-149.
303. Jones D.C., Cowgill E.W. Evidence for the binding of pyridoxal 5'-phosphate in a hydrophobic region of glycogen phosphorylase b dimer. Biochemistry, 1971, v. 10, N 23, pp. 42764282.
304. Jost J.P., Rickenberg H.V. Cyclic AMP. Annu. Rev. Biochem., Calif. USA, 1971, v. 40, pp. 741-775.
305. Jungas R.b. Role of cyclic-3',5'-AMP in the response of adipose tissue to insulin. Proc. natl. Acad. Sci., Wash., 1966, v. 56, pp. 757-763.
306. Kakimoto Y., Nakajima Т., Takesada M. et al. Changes in carbohydrate metabolism of the mouse brain following the administration of 3,4-dihydroxy-L-phenylalanine. J. Neurochem., 1964, v. II, N 6, pp. 431-437.
307. Kakiuchi S., Rail T.W. Studies on adenosine 3',5*-phosphate on rabbit cerebral cortex. Mol. Pharmacol., 1968, v. 4, N 4, pp. 379-388.
308. Kalala b.R., Goris J., Merlevede W. Phosphorylase phosphatase: molecular configuration and activity. FEBS Lett., 1973, v. 32, pp. 284-288.
309. Kaplan G.P., Hartman B.R., Crevelling O.R. Immunohis-tochemical demonstration of catechol-O-methyltransferase in mammalian brain. Brain Res., 1979, v. 167, N 2, pp. 241-250.
310. Kastenschmidt L.L., Kastenschmidt J., Helmreich E. The effect of temperature on the allosteric transitions of rabbit skeletal muscle phosphorylase b. Biochemistry, 1968, v. 7, pp. 4543-4556.
311. Kasvinsky P.J., Madsen N.B., Sygusch J. et al. The regulation of glycogen phosphorylase a by nucleotide derivatives. Kinetic and X-ray crystallographic studies. J. Biol. Chem., 1978 a, v. 253, N 9, PP. 3343-3351.
312. Kasvinsky P.J., Shechosky S., Fletterickt R.J. Synergistic regulation of phosphorylase a by glucose and caffeine. -J. Biol. Chem., 1978 , v. 253, N 24, pp. 9I02-'9I06.
313. Kato К., Bishop J.S. Glycogen synthetase-D phosphatase. I. Some new properties of the partially purified enzyme from rabbit skeletal muscle. J. Biol. Chem., 1972, v. 247, N 22, pp. 7420-7429.
314. Kato K., Kobayashi M., Sato S. Multiple molecular forms of phosphoprotein phosphatase. II. Dissociation and activation of phosphorylase phosphatase from rabbit skeletal muscle. -Biochim. et biophys. acta, 1974, v. 371, pp. 89-101.
315. Kelly P.Т., Cotman C.W., Largen M. Cyclic AMP-stimulated protein kinases at brain synaptic junctions. J. Biol.Chem., 1979, v. 254, N 5, pp. 1564-1575.
316. Keilin D., Hartree E.F. Mechanism of the decomposition of hydrogen peroxide by catalase. Proc. Hoy. Soc., 1938, v.124, p. 397.
317. Keppens S., DeWulf H. The activation of liver glycogen phosphorylase by vasopressin. FEBS Xett., 1975, v. 51, pp. 2932.
318. Kerr S.E. The carbohydrate metabolism of brain. I. The determination of glycogen in nerve tissue. J. Biol. Chem.,1936, v. 116, pp. 1-7.
319. Kerr S.E. The carbohydrate metabolism of brain. VI. Isolation of glycogen. J. Biol. Chem., 1938, v. 123, pp. 443449.
320. Kikuchi K., Tamura S., Huraga A. et al. Glycogen synthetase phosphatase of rat liver: its separation from phosphorylase phosphatase on DE-52 columns. Biochem. and Biophys. Res. Communs., 1977, v. 75, N I, pp. 29-37.
321. Khandelwal K.b. Some properties of purified phosphoprotein phosphatases from rabbit liver. Biochim. et biophys.acta, 1977, v. 485, pp. 379-390.
322. Khandelwal R.L., Vandenheede J.R., Krebs E.G. Purification, properties and substrate specificities of phosphoprotein phosphatase (s) from rabbit liver. J. Biol. Chem., 1976,v. 251, pp. 4850-4858.
323. Khandelwal R.L., Zinman S.M. Purification and properties of a heat-stable protein inhibitor of phosphoprotein phosphatase from rabbit liver. J. Biol. Chem., 1978, v. 253, pp. 560-565.
324. Khandelwal R.L., Zinman S.M., Zebrowski E.J. The effect of streptozocin-induced diabetes and of insulin supplementation on glycogen metabolism in rat liver. Biochem. J., 1977,v. 168, N 3, PP. 541-548.
325. Khoo J.C,, Steinberg D. Stimulation of rat liver phos2+phorylase kinase by micromolar concentrations of Ca . FEBS Lett., 1975, v. 57, pp. 68-72.
326. Kilimann M.W., Heilmeyer L.M.G. Multiple enzymatic activities of phosphorylase kinase. Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem., 1978, v. 359, N 9, p. H04.
327. Killilea S.D., Brandt H., Lee E.Y.C. et al. Evidence for the coordinate control of activity of liver glycogen synthase and phosphorylase by a single protein phosphatase. J. Biol. Chem., 1976, v. 251, pp. 2363-2368.
328. Killilea S.D., Whelan W.J. Purification and properties of rabbit-liver glycogen synthase. Biochemistry, 1976, v. 15,1. N 6, pp. 1349-1356.
329. Kobayashi M., Kato K., Sato S. Multiple molecular forms of phosphoprotein phosphatase. III. Phosphorylase phosphatase and phosphohistone phosphatase of rabbit liver. Biochem. et biophys. acta, 1975, v. 377, pp. 343-355.
330. Koechlin В., Iliev V. Metabolism of iproniazid. Ann. N.Y. Acad. Sci., 1959, v. 8, Art. 3, pp. 864-872.
331. Kohle S.J., Vannucci R.C. Glycogen metabolism in fetal and postnatal rat brain, influence of birth. J. Neurochem., 1977, v. 28, N 2, pp. 441-443.
332. Koizumi J. Glycogen in the central nervous system. -Progr. Histochem. and Cytochem., 1974, v. 6, N 4, p. 37.
333. Koml6s M., Seregi A., Schaefer A. The role of monoamine oxidase in catecholamine-stimulated prostaglandin biosynthesis of rat brain homogenates. J. Pharm. and Pharmacol., 1980, v. 32, N 8, pp. 592-593.
334. Krebs E.G. Phosphorylase b kinase from rabbit muscle. In: Methods in Enzymology, N.Y., London, 1966, pp. 543-546.
335. Krebs E.G., Beavo J.A., Brostrom C.O. et al. The mechanism of action of cyclic AMP in the activation of phosphorylase kinase. In: Metabolic Interconversion of Enzymes. Berlin, 1972, pp. II3-II9.
336. Krebs E.G., Fischer E.H. Phosphorylase and related enzymes of glycogen metabolism. Vitamins and hormones, 1964,v. 22, pp. 399-4Ю.
337. Krebs E.G., Graves D.J., Fischer E.H. Factors affecting the activity of muscle phosphorylase b kinase. J. Biol.
338. Chem., 1959, v. 234, N II, pp. 2867-2873.
339. Krebs E.G., Love D.S., Bratfold G.E. et al. Purification and properties of rabbit skeletal muscle phosphorylase b kinase. Biochemistry, 1964, v. 3, N 8, pp. Ю22-ЮЗЗ.
340. Kreutner W., Gulbenkian A., Tabachnic I.I .A. Efffect of epinephrine on hepatic glycogen phosphorylase and synthetase activities in normal and pertussis-sensitized rats. Biochem. Pharmacol., 1970, v. 19, U9, PP. 2561-2567.
341. Kreutner W., Goldberg N.D. Dependence on insulin of the apparent hydrocortisone activation of hepatic glycogen synthetase. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1967, v. 58, pp. I5I5-I5I9.
342. Krisman C.R., Barengo R. A precursor of glycogen biosynthesis: c<-I,4-glucan-protein. Eur. J. Biochem., 1975, v. 52, N I, pp. II7-I23.
343. Krivanek J. Brain cyclic adenosine 3*,5'-monophosphate during depolarization of the cerebral cortical cells in vivo. -Brain Res., 1977, v. 120, N 3, pp. 493-505.
344. Laloux M., Hers H.-G. The role of phosphorylase in the inhibitory effect of EDIA and ATP on liver glycogen synthase phosphatase. Biochem. and Biophys. Res. Communs., 1979, v. 86, N 3, PP. 762-768.
345. La Motte R.H., Schmidt D.E., Ruliffson W.S. Multiple substrate determination of monoamine oxidase distribution and ip-roniazid inhibition in rat brain. J. Neurochem., 1969, v. 16,1. N 5, PP. 725-730.
346. Lamer J. The action of branching enzymes on outer chains of glycogen. J. Biol. Chem., 1953, v. 202, pp. 491-503.
347. Lamer J. Covalent and noncovalent control of glycogen synthesis. -Ann. N.Y. Acad. Sci., 1973, v. 210, pp. 207-214.
348. Lamer J. Mechanisms of regulation of glycogen synthesis and degradation. Circulat. Res., 1976, v. 38, N 5, Suppl.I, PP. 2-7.
349. Lamer J., Benjamin D., Rossini Ъ. Effects of group-selective reagents on rabbit muscle glycogen synthase. Mol. and Cell. Biochem., 1975, v. б, И I, pp. 65-70.
350. Lamer J., Sanger P. The amino acid sequence of the phosphorylation site of muscle uridine diphosphoglucose o£-I,4-glucan оС-4-glucosyltransferase. J. Mol. Biol., 1965, v. II, N 3, PP. 491-500.
351. Lamer J., Villar-Palasi C. Glycogen synthase and its control. Curr. Top. Cell. Regul., 1971, v. 3, PP. 195-236.
352. Lawrence J.C.Jr., Lamer J. Activation of glycogen synthase in rat adipocytes by insulin and glucose involves increased glucose transport and phosphorylation. J. Biol. Chem., 1978, v. 253, N 7, pp. 2I04-2II3.
353. LeBaron P.N. The resynthesis of glycogen by guinea pig cerebral-cortex slices. Biochem. J., 1955, v. 61, N I, pp. 8085.
354. Lee E.Y.C., Brandt H., Capulong Z.L. et al. Properties and regulation of liver phosphorylase phosphatase. Adv. Enzyme Regul., 1976, v. 14, pp. 467-490.
355. Leloir L.F., Cabib E. Isolation of uridine diphosphate glucose, uridine diphosphate acetylglucosamine and guanosine diphosphate mannose. In: Methods in Enzymology. N.Y., London, 1963, v. 6, pp. 777-782.
356. Leloir L.F., Cardini C.E. Biosynthesis of glycogen from uridine diphosphate glucose. J. «Amer. Chem. Soc., 1957, v. 79, PP. 6340-6341.
357. Leloir L.F., Goldemberg S.H. Glycogen synthetase from rat liver. In: Methods in Enzymology. N.Y., London, 1962, v. 5, pp. 145-147.
358. Leloir L.F., Olavarria J.M., Goldemberg S.H. et al. Biosynthesis of glycogen from uridine diphosphate glucose. -Arch. Biochem. and Biophys., 1959, v. 81, pp. 508-520.
359. Leonard B.E. The effect of some j3-adrenergic receptor blocking drugs on carbohydrate metabolism in mouse brain. Neuropharmacology, 1971, v. 10, N 2, pp. 127-144.
360. Leonard B.E. A comparison between the effects of phe-noxybenzamine, phentolamine and propranolol on mouse brain glycolysis. Biochem. Pharmacol., 1972 a, v. 21, N I, pp. I09-II3.
361. Leonard B.E. Effect of phentolamine on the increase in brain glycolysis following the intraventricular administration of dibutyry1-3',5'-cyclic adenosine monophosphate and sodium fluoride to mice. Biochem. Pharmacol., 19726 , v. 21, N I, pp. 115117.
362. Lin D.C., Segal H.L., Massaro E.J. Purification and properties of glycogen synthetase from trout liver. Biochemistry, 1972, v. II, N 24, pp. 4466-4471.
363. Lin B.C., Segal H.L., Homogeneous glycogen synthetase b from rat liver. J. Biol. Chem., 1973, v. 20, pp. 7007-7011.
364. Lindberg L.A., Falkama A. Electron microscope demonstration of glycogen and phosphorylase activity in rat hepatocytes.- Histochem. J., 1977, v. 9, pp. 277-284.
365. Maddaiah V.T., Madsen N.B. Studies on the biological control of glycogen metabolism in liver. I. State and activity pattern of glycogen phosphorylase. Biochim. et biophys. acta, 1966, v. 121, N 2, pp. 261-268.
366. Maddaiah V.T., Madsen N.B. Studies on the biological control of glycogen metabolism in liver. III. Subcellular distribution of glycogen metabolizing enzymes. Canad. J. Biochem., 1968, v. 46, N 6, pp. 521-525.
367. Madsen N.B., Avramovic-Zikic 0., Lue P.P. et al. Studies on allosteric phenomena in glycogen phosphorylase b. Mol. Cell. Biochem., 1976, v. II, pp. 35-50.
368. Magner L.N., Kim K.-H. Regulation of rat liver glycogen synthetase carboxylic acid activation of liver glycogen synthetase. J. Biol. Chem., 1973, v. 248, N 8, pp. 2790-2795.
369. Maickel R.P., Bowman D.R., Fedynskyi N. et al. Ipro-niazid-induced biochemical changes in mice. Res. Commun. Chem. Pathol, and Pharmacol., 1979, v. 25, N I, pp. I3I-I4I.
370. Martensen T.M., Brotherton J.E., Graves D.J. Kinetic studies of the inhibition of muscle phosphorylase phosphatase. -J. Biol. Chem., 1973, v. 248, N 24, pp. 8323-8328.
371. Massagu£ J., Guinovart J.J. Insulin counteraction of -adrenergic effects on liver glycogen metabolism. Biochim.et biophys. acta, 1978, v. 543, N 2, pp. 269-272.
372. Matthies H., Popov N. Untersehiedliche Wirkungen von Monoaminoxydase-Hemmung auf den Serotonin, Dopamin- und Noradre-nalin-Gehalt des Rattenhirns. Acta biol. et med. german., 1966, v. 17, N 4, pp. 488-497.
373. McAfee D., Schorderet A., Greengard P. Adenosine3',5'-monophosphate in nervous tissue: increase associated with synaptic transmission. Science, 1971, v. 171, N 3976, pp. 11561158.
374. McCauley R., Racker E. Separation of two monoamine oxidases from bovine brain. Mol. and Cell. Biochem., 1973,v. I, N I, pp. 73-81.
375. McGeachin R.X., Potter B.A. Amylase in isolated liver cells. J. Biol. Chem., I960, v. 235, N 5, pp. 1354-1357.
376. McGoodall C., Rosen L., Kirchner N. Catabolites of ai-adrenaline-2-С1^ and effect thereon of marsilid. Fed. Proc., 1958, v. 17, N I, p. 56.
377. Mcliiwain н.Мак-Ильвейн Г. Биохимия и центральная нервная система. М.: Ш, 1962. 324с.
378. McNeill J.H. Potentiation of norepinephrine-induced activation of cardiac phosphorylase by theophylline and reser-pine. Can. J. Physiol, and Pharmacol., 1970, v. 48, N 2, pp. I49-I5I.
379. McVerry P.H., Kim K.-H. Purification and kinetic mechanism of rat liver glycogen synthase. Biochemistry, 1974, v. 13, N 17, PP. 3505-3511.
380. Merlevede W., Goris J., De Brandt C. Interconversion in vitro of two forms of liver phosphorylase phosphatase. Eur. J. Biochem., 1969, v. II, pp. 499-502.
381. Mersmann H.J., Segal H.L. An on-off mechanism for liver glycogen synthetase activity. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1967, v. 58, pp. 1688-1695.
382. Meyer K.H., Fischer E.H., Staub A. et al. Sur les enzymes amylolytiques X^. Isolement et cristallisation de 1'cL-amylase de salive humaine. Helv. Chim. Acta, 1948, v. 31, pp.21582164.
383. Meyer W.I., Fischer E.H., Krebs E.G. Activation of2+skeletal muscle phosphorylase b kinase by Ca . Biochemistry, 1964, v. 3, N 8, p. 1033.
384. Mickel R.A., Hallidy L., Haugaard N. et al. Stimulation by lithium ions of the incorporation of glucose into glycogen in rat brain slices. Biochem. Pharmacol., 1978, v. 27, N 5, pp. 799-800.
385. Miller T.B. Cyclic AMP-mediated activation of hepatic glycogenolysis by fructose. Biochim. et biophys. acta, 197^, v. 540, N I, pp. I5I-I6I.
386. Miller T.B. Glucose activation of liver glycogen synthase insulin-mediated restoration of glucose effect in diabeticrats is blocked by protein synthesis inhibitor. Biochim. et biophys. acta, 1979, v. 583, N I, pp. 36-46.
387. Miller T.B., Larner I., Lamer J. Anti-insulin actions of a bovine pituitary diabetogenic peptide on glycogen synthesis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1972, v. 69, pp. 2774-2777.
388. Miller T.B., Lamer I., Lamer J. Mechanism of control of hepatic glycogenesis by insulin. J. Biol. Chem., 1973, v. 248, N 10, pp. 3483-3488.
389. Moffett D.P., La Manna J.C. Contributions of glycoly-sis and oxidative metabolism to recovery from electrical pulses in the isolated toad brain. Brain Res., 1978, v. 152, N 2, pp. 365-368.
390. Montagu K. Some catechol compounds other than noradrenaline and adrenaline in brains. J. Biochem., 1963, v. 86, N I, pp. 9-II.
391. Mordoh J., Krisman C.R., Parodi A.J. et al. Some properties of rat liver amylase. Arch. Biochem. and Biophys., 1968, v. 127, pp. 193-199.
392. Morris D.S. Quantitative determination of carbohydrates with Dreywood's anthrone reagent. Science, 1948, v. 107, pp. 254-255.
393. Moseley M.H., Keay L. Purification and characterization of the amylase of Bacillus subtilis NRRLB34II. Biotechnol. and Bioeng., 1970, v. 12, N 2, pp. 251-271.
394. Mott D.M., Bieber A.L. Structural specificity of the adenosine 5'-phosphate site on glycogen phosphorylase b. J.Biol. Chem., 1970, v. 245, pp. 4058-4066.
395. Moxley M.A., Bell N.H., Wagle S.R. et al. Parathyroid hormone stimulation of glucose and urea production in isolatedliver cells. Amer. J. Physiol., 1974, v. 227, N 5, pp. 10581061.
396. MrSulja 5.5. The influence of some biogenic amines and cyclic N-2-0-dibutyryl-adenosine-3',5*-monophosphate on glycogen content in rat brain slices. Experientia, 1972 a, v. 28, N 9, p. 1067.
397. MrSulja B.B. The influence of propranolol and diben-zyline on glycogenolytic effects of some biogenic amines in rat brain slices. Experientia, 19726 , v. 28, N 9, pp. 1072-1073.
398. MrSulja B.B. Influence of antistine on glycogenolytic effect of some biogenic amines in rat brain slices. Experientia, 1973, v. 29, N I, pp. 76-77.
399. MrSulja B.B. Cyclic nucleotides and brain glycogen. -Experientia, 1974, v. 30, N I, pp. 66-68.
400. MrSulja B.B., Rakic L.M. Effect of epinephrine, atropine and physostigmine on glycogen content of rat brain in vitro. J. Neurochem., 1970, v. 17, N 6, pp. 821-822.
401. MrSulja B.B., Rosie N. The effect of reserpine and chlorimipramine on glycogen content in different brain structures of rat. Experientia, 1974, v. 30, N 12, pp. 1434-1435.
402. Mukherji В., Turinsky J., Sloviter H.A. Effects of perfusion without glucose on amino acids and glycogen of isolated rat brain. J. Neurochem., 1971, v. 18, N 9, pp. 1783-1785.
403. Mull'er P.S., O'Brien R.D. Effects of hydrazine and alky lhydrazines on carbohydrate metabolism of rat brain. Biochem. Pharmacol., 1964, v. 13, pp. IO96-IO98.
404. Nagler A.L. A new and automated technique for the determination of glycogen. J. Lab. and Clin. Med., 1966, v. 68, N I, pp. I3I-I36.
405. Nahorski S.R., Rogers K.J. The incorporation of glucose into brain glycogen and the activities of cerebral glycogen phosphorylase and synthetase: some effects of amphetamine. J. Neurochem., 1974, v. 23, N 3, pp. 579-587.
406. Nahorski S.R., Rogers K.J., Edwards C. Cerebral glyco-genolysis and stimulation of j3-adrenoreceptors and histamine H2 receptors. Brain Res., 1975, v. 92, N 3, pp. 529-533.
407. Nakai C., Thomas J.A. Properties of a phosphoprotein phosphatase from bovine heart with activity on glycogen synthase.- J. Biol. Chem., 1974, v. 249, pp. 6459-6467.
408. Namm D.H., Mayer S.E. Effects of epinephrine on cardiac cyclic 3',5'-AMP, phosphorylase kinase and phosphorylase. -Mol. Pharmacol., 1968, v. 4, N I, pp. 61-69.
409. Neff N.H., Costa E.J. Application of steady-state kinetics to the study of catecholamine turnover after monoamine oxidase inhibition or reserpine administration. J. Pharmacol, and Exp. Therap., 1968, v. 160, N I, pp. 40-47.
410. Neff N.H., Yang H.Y.T. Another look at the monoamine oxidases and the monoamine oxidase inhibitor drugs. Life Sci., 1974, v. 14, N II, pp. 2061-2074.
411. Nelson N. A photometric adaptation of the Somogyi method for the determination of glucose. J. Biol. Chem., 1944, v. 153, N 2, pp. 375-380.
412. Neufeld E.F., Ginsburg V. Carbohydrate metabolism. -Annu. Rev. Biochem., 1965, v. 34, pp. 297-312.
413. Newman J.D., Armstrong J. On the activities of glycogen phosphorylase and glycogen synthase in the liver of the rat.- Biochim. et biophys. acta, 1978, v. 544, N 2, pp. 225-233.
414. Newsholme E., Start С.НЬЮСХОЛМ Э., Старт К. Регуляция метаболизма. М.: Мир, ИЛ, 1977. 407с.
415. Nickols W.K., Goldberg N.D. The relationship between insulin and apparent glucocorticoid-promoted activation of hepatic glycogen synthetase. Biochim. et biophys. acta, 1972, v. 279, PP. 245-259.
416. Nimmo H., Cohen P. Glycogen synthetase kinase 2(GSK2); the identification of a new protein kinase in skeletal muscle. -PEBS Lett., 1974, v. 47, N I, pp. 162-166.
417. Nimmo H., Cohen P. Hormonal control of protein phosphorylation. -Adv. Cyclic Nucleotide Res., 1977, v. 8, pp. 145266.
418. Nimmo H., Proud C.G., Cohen P. The phosphorylation of rabbit skeletal muscle glycogen synthase by glycogen synthase kinase-2 and adenosine-3',5'-monophosphate-dependent protein kinase. Eur. J. Biochem., 1976, v. 68, N I, pp. 31-44.
419. Ozawa E. Activation of phosphorylase kinase from brain by small amounts of calcium ion. J. Neurochem., 1973, v. 20, pp. 1487-1488.
420. Palm D., Balzer H., Holtz P. Amino acid and carbohydrate metabolism of brain after reserpine. Int. J. Neuropharma-col., 1962, v. I, N I, pp. 173-177.
421. Palmer G.C. Increased cyclic AMP response to norepinephrine in the rat brain following 6-hydroxydopamine. Neuropharmacology, 1972, v. II, N I, pp. 145-149.
422. Palmer G.C., Robison G.A., Sulser P. Modification by psychotropic drugs of the cyclic adenosine monophosphate response to norepinephrine in rat brain. Biochem. Pharmacol., 1971, v.20, N I, pp. 236-239.
423. Parodi A.J., Mordoh J., Krisman C.R. et al. In vitrosynthesis of particulate glycogen from uridine glucose diphosphate. Arch. Biochem. and Biophys., 1969, v. 132, N I, pp. III-117.
424. Passonneau J.V., Brunner E.A., Molstad C. et al. The effects of altered endocrine states and of ether anaesthesia on mouse brain. J. Neurochem., 1971, v. 18, pp. 2317-2328.
425. Passonneau J.V., Schwartz J.P., Rottenberg D.A. The partial purification and properties of pig brain glycogen synthase. J. Biol. Chem., 1975, v. 250, N 6, pp. 2287-2292.
426. Perkins J.P., Moore M.M. Regulation of the adenosine cyclic 3',5'-monophosphate content of rat cerebral cortex; ontogenetic development of the responsiveness to catecholamines and adenosine. Mol. Pharmacol., 1973, v. 9, N 6, pp. 774-782.
427. Peters A., Palay S.X., Webster H.P. The fine structure of the nervous system, the cells and their processes. N.Y., 1970, 206 p.
428. Petschek R., Timiras P.S. Electroshock seizures and brain chemistry after acute to moderate cold. Amer. J. Physiol., 1963, v. 205, PP. II63-II66.
429. Phelps B.H., Varandani P. Stimulation by insulin of cyclic AMP phosphodiesterase, role of glutathione-insulin trans-hydrogenase. Biochem. and Biophys. Res. Communs., 1977, v. 75, N2, pp. 302-310.
430. Pierre M., Loeb J.E. A cyclic AMP binding protein of rat liver interaction with an histone kinase. Biochimie, 1971, v. 53, PP. 727-734'.
431. Piras M., Piras R. Regulation of glycogen metabolism in the adrenal gland. II. Glycogen synthetase interconversions and their regulation by metabolites. Arch. Biochem. and Biophys., 1972, v. 148, N 2, pp. 581-587.
432. Piras R., Rothman L., Cabib E. Regulation of muscle glycogen synthetase by metabolites. Differential effects on the I and D forms. Biochemistry, 1968, v. 7, N I, pp. 56-66.
433. Piras R., Rothman L., Cabib E. Metabolite regulation of the I and D form of rat muscle glycogen synthetase. Biochem. and Biophys. Res. Communs., 1967, v. 28, N I, pp. 54-58.
434. Plenge P. Lithium effects on rat brain glucose metabolism in longterm lithium treated rats studied in vivo. Psycho-pharmacology, 1978, v. 58, N 3, PP. 317-322.
435. Plesner L., Leroy E., Salsac W. et al. Purification of glycogen synthetase-D from human polymorphonuclear leucocytes. Biochim. et biophys. acta, 1972, v. 268, N 2, pp. 344-353.
436. Plesner L., Plesner I.W., Esmann V. Purification and steady state kinetic mechanism of glycogen synthase-D from human polymorphonuclear leucocytes. Mol. and Cell. Biochem., 1976, v. 12, N I, pp. 45-61.
437. Pletscher A. Beeinflussung des 5-hydroxytryptamin-stoffwechsels im Gehirn durch Isonikotinsaurehydrazide. Exper-ientia, 1956, v. 12, pp. 479-48O.
438. Posner J.В., Stern R., Krebs E.G. Effects of electrical stimulation and epinephrine on muscle phosphorylase, phosphorylase b kinase and adenosine 3*,5'-phosphate. J. Biol. Chem., 1965, v. 240, N 3, PP. 982-985.
439. Prasannan E.G., Subrahmanyam K. Effect of insulin on the synthesis of glycogen in cerebral cortical slices of alloxan diabetic rats. Endocrinology, 1968, v. 8, N 2, pp. 1-6.
440. Prasannan K.G., Viswerswaran P. Cerebral glycogen. -J. Sci. and Ind. Res., 1975, v. 34, N 2, pp. II5-I22.
441. Prochazkov£ Ь,, Pech&ft I. Uridindifosfoglukfiza a gly-kog6n u morSiat s experiment&lnou alergickou encefaloray elitidou.- Bratis1. lek. listy, 1976, v. 66, N 3, pp. 279-284.
442. Pronaszko-Kurczyiiska A., Mossakowski Ш., Ostenda M. et al. Zmiany zawarto^ci glikogenu w m6zgu w do^wiadczalnej ischemii- Neuropatol. pol., 1971, v. 9, N 4, pp. 281-294.
443. Przylecki S.J., Majmin Q.R. Untersuchungen uber die bidung der biokolloide. Biochem. Z., 1931, v. 240, pp. 98-122.
444. Psheidt G. Comparative aspects of selected psycho-active compounds: biogenic amines, monoamine oxidase inhibitors and lysergic acid diethylamide. Сотр. Biochem. and Physiol., 1968, v. 24, pp. 249-265.
445. Remesar X., Alemany M. Changes induced in liver and muscle glycogen and glycogen enzymes by 24-hour- fasting in the rat. Hormone and Metab. Res., 1980, v. 12, N I, pp. 19-22.
446. Riley W.D., Delonge R.J., Bratvold G.E. et al. Reversal of phosphorylase kinase activation. J. Biol. Chem., 1968,v. 243, N 9, PP. 2209-2215.
447. Rinaudo M.T ., Ponzetto C. UDP-glucose-glycogen gluco-syItransferase, phosphorylase, phosphoglucomutase and UDP-glucose chick tissues in the first eight days after hatching. Int. J. Biochem., 1974, v. 5, N 7-8, pp. 613-616.
448. Rinaudo M.T., Ponzetto C., Curto Ш. et al. Rat brain sugar metabolism following alloxan-induced diabetes. Ital. J. Biochem., 1976, v. 25, N 2, pp. 178-179.
449. Rinaudo M.T., Ponzetto C., Curto M. et al. Effect of alloxan and insulin on carbohydrate metabolism in rat brain. -Ital. J. Biochem., 1978, v. 27, N 3, pp. 1977-1990.
450. Roach P.J., Larner J. Rabbit skeletal muscle glycogen synthase. II. Enzyme phosphorylation state and effector concentrations as interacting control parameters. J. Biol. Chem., 1976, v. 251, N 7, PP. 1920-1925.
451. Roach P.J., Lamer J. Covalent phosphorylation in the regulation of glycogen synthase. Mol. and Cell. Biochem., 1977, v. 15, N 3, PP. 179-200.
452. Roach P.J., Rosell-Perez M., Larner J. Muscle glycogen synthase in vivo state. Effects of insulin administration on the chemical and kinetic properties of the purified enzyme. PEBS Lett., 1977, v. 80, N I, pp. 95-98.
453. Robinovitch M., Sreebny L.M. Separation of rat parotid isoamylases by preparative polyacrylamide gel electrophoresis. -Arch. Oral Biol., 1970, v. 15, N 12, pp. i38i-i384.
454. Robinson G.A., Butcher R.W., Sutherland E.W. Cyclic AMP. N.Y.: Academic Press, 1971. - 531 p.
455. Robyt J.P., Chittenden C.G., Lee C.T. Structure and function of amylase. I. The subunit structure of porcine pancrea•tic oC-amylase. Arch. Biochem. and Biophys., 1971, v. 144, N I, pp. 160-167.
456. Rogers K.J., Hutchins D.A. Studies on the relation of chemical structure to glycogenolytic activity in the brain. -Eur. J. Pharmacol., 1972, v. 20, N I, pp. 97-ЮЗ.
457. Rosell-Perez M. Inactive forms of UDPG: oC-I,4-glucan c<-4-glucrosyltransferase. Ital. J. Biochem., 1972, v. 21,1. N 1-2, pp. 34-69.
458. Rosell-Perez M., Lamer J. Studies on UDPG-<?( -glucan transglucosylase. V*. Two forms of the enzyme in dog skeletal muscle and their interconversion. Biochemistry, 1964, v. 3,1. N I, pp. 81-88.
459. Rosell-Perez M., Villar-Palasi C., Lamer J. UDPG-gly-cogen transglucosylase. I. Preparation and differentiation of two activities of UDPG-glycogen transglucosylase from rat skeletal muscle. Biochemistry, 1962, v. I, N 5, PP. 763-768.
460. Rosen L., McGoodall C. Effect of iproniazid on metabolism of noradrenaline in man. Amer. J. Physiol., 1962, v. 202, N 5, pp. 883-887.
461. Rosen O.M., Rubin C.S., Erlichman J. Properties of the cyclic AMP-dependent protein kinase from bovine and porcine heart. In: Adv. Enzyme Regul. N.Y.: Pergamon Press, 1975, pp. 173-185.
462. Rottenberg D.a., Passonneau J.V., Lust W.D. Glycogen-mediated activation of pig-brain glycogen synthetase I and D. -Biochem. and Biophys. Res. Communs., 1972, v. 48, N 5, pp. 11921198.
463. Rubin S.C., Rosen O.M. Protein phosphorylation. -Annu. rev. Biochem., 1975, v. 44, pp. 83I-887.
464. Ryman B.E., Whelan W.J. New aspects of glycogen metabolism. -Adv. Enzymol., 1971, v. 34, pp. 285-443.
465. Saavedra J.M., Correa P.M., Iwai J. Discrete changes in adrenaline-forming enzyme activity in brain stem areas of genetic salt-sensitive hypertensive (Dahl) rats. Brain Res., 1980, v. 193, N I, pp. 299-303.
466. Saavedra J.M., Torda T.Jr. Increased brain stem and decreased hypothalamic adrenaline-forming enzyme after acute and repeated immobilization stress in the rat. Neuroendocrinology, 1980, v. 31, N 2, pp. 142-146.
467. Sablfe R., Agid R. Rythmes d'activit6 de la glycogfene phosphorylase et de la glucogfene synthetase du foie de souris. -C.r. Soc. biol., 1970, v. 164, N 2, pp. 444-447.
468. Saitoh Y., Ui M. Activation and inactivation of phosphorylase and glycogen synthetase during perfusion of rat liver as influenced by epinephrine, glucagon and hydrocortisone. -Biochim. et biophys. acta, 1975, v. 404, pp. 7-17.
469. Salsas E., Larner J. Action pattern of muscle glycogen synthase. Mol. and Cell. Biochem., 1975, v. 7, N 3, pp.195199.
470. Sanada Y., Segal H.L. Multiple forms of rat liver glycogen synthetase b. Biochem. and Biophys. Res. Communs., 1971, v. 45, N 5, pp. II59-H68.
471. Sanders Т.О., Rutter W.J. Molecular properties of rat pancreatic and parotid oC-amylase. Biochemistry, 1972, v. II, N I, pp. 130-136.
472. Sato K., Abe N., Tsuiki S. Glycogen synthetase D and I of rat liver and their interconversion in vitro. Biochim. et biophys. acta, 1972, v. 268, N 3, pp. 638-645.
473. Sato A., Onaya Т., Kotani M. et al. Effects of biogenic amines of the formation of adenosine 3',5'-monophosphate in porcine cerebral cortex, hypothalamus and anterior pituitary slices. Endocrinology, 1974, v. 94, N 5, pp. I3II-I3I7.
474. Satoh K., Imai P., Sato K. A new glycogen phosphorylase present in the rat tissues containing the brain-type isozyme. The active monomer of brain-type isozyme. PEBS Lett., 1978,v. 95, N 2, pp. 239-242.
475. Saugman P. Glycogen synthase "R"s the occurence and significance of a previously unknown form of glycogensynthetase found in metabolically active human leucocytes. - Biochem. and Biophys. Res. Communs., 1977, v. 74, N 4, pp. I5II-I5I9.
476. Schlender K.K. Regulation of renal glycogen synthase interconversion of two forms in vitro. Biochim. et biophys. acta, 1973, v. 297, pp. 384-398.
477. Schlender K.K., Lamer J. Purification and properties of glycogen synthase I from skeletal muscle. Two kinetic forms. -Biochim. et biophys. acta, 1973, v. 293, pp. 73-83.
478. Schlender K.K., Reimann E.M. Isolation of a glycogen synthase I kinase that is independent of adenosine 31,5'-monophosphate. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1975, v. 72, N 6, pp. 2197-2201.
479. Schlender K.K., Reimann E.M. Glycogen synthase kinases. Distribution in mammalian tissues of forms that are independent of cyclic AMP. J. Biol. Chem., 1977, v. 252, N 7, pp.23842389.
480. Schmidt M.J., Schmidt D.E., Robinson G.A. Cyclic adenosine monophosphate in brain areas: microwave irradiation as a means of tissue fixation. Science, 1971, v. 173, N 4002, pp. II42-II43.
481. Schmidt M.J., Robinson G.A. The effect of neonatal thyroidectomy on the development of the adenosine 3',5'-monophosphate system in the rat brain. J. Neurochem., 1972, v. 19, N4, pp. 937-947.
482. Schreiber R.A. Energy reserves in brain and audiogenic seizures the time course of protection by glucose insulin. Res. Commun. Psychol. Psychiat. and Behav., 1978, v. 3, N I, pp. 2736.
483. Schudt C. Regulation of glycogen synthesis in rat-he-patocyte cultures by glucose, insulin and glycocorticoids. -Pur. J. Biochem., 1979, v. 97, N I, pp. 155-160.
484. Schultz J., Daly J.W. Accumulation of cyclic adenosine 3',5'-monophosphate in cerebral cortical slices from rat and mouse stimulatory effect of ot and ^-adrenergic agents and adenosine. - J. Neurochem., 1973, v. 21, N 5, pp. I3I9-I326.
485. Sherline P., Lynch A., Glinsmann W. Cyclic AMP and adrenergic receptor control of rat liver glycogen metabolism. -Endocrinology, 1972, v. 91, pp. 680-690.
486. Shimazu T. Regulation of glycogen metabolism in liver by the autonomic nervous system. V. Activation of glycogen synthetase by vagal stimulation. Biochim. et biophys. acta, 1971, v. 252, N I, pp. 28-38.
487. Shimazu Т., Amakawa A. Regulation of glycogen metabolism in liver by the autonomic nervous system. VI. Possible mechanism of phosphorylase activation by splanchnic nerve. Biochim. et biophys. acta, 1975, v. 385, pp. 24-2-256.
488. Shimazu Т., Matsushita H„, Ishikawa K. Hypothalamic control of liver glycogen metabolism in adult and aged rats. -Brain Res., 1978, v. 144, N 2, pp. 343-352.
489. Shore p.A. Цитируется по Горкину В.З. Второй Международный симпозиум по катехоламинам. В кн.: Биогенные амины. Тр.1-го ММИ. М., 1967, т.52, с.359-378.
490. Shore Р.А., Olin J.S. Identification and chemical assay of norepinephrine in brain and other tissues., J. Pharmacol, and Exp. Ther., 1958, v. 122, N 3, PP. 295-300.
491. Sie H.-G., Sawyer D., Fishman W.H. Enzymorphologic demonstration of glucose-6-phosphate-dependent glycogen synthetasein mouse liver. J. Histochem. and Cytochem., 1966, v. 14, N 3, pp. 247-253.
492. Sikorska M., Smialek M. Glycogen level and UDPglucose: glycogen с^.-4-glucosyltransferase (EC2.4.I.II) activity in the brains of rabbits after experimental circulatory hypoxia. Neu-ropatol. pol., 1974, v. 12, N 4, pp. 655-664.
493. Skolnick P., Daly J.W. Norepinephrine-sensitive adenylate cyclases in rat brain relations to behaviour and tyrosine hydroxylase. Science, 1974, v. 184, N 4133, PP. 175-177.
494. Smith T.js., Weissbach H., Udenfriend S. Цитируется по Горкину В.З. Моноаминоксидазы (современные представления о природе и физиологической роли). В кн.: Биогенные амины. Тр. 1-го ММИ. М., 1967, т.52, с.146-161.
495. Soderling T.R. Regulation of glycogen synthetase specificity and stoichiometry of phosphorylation of the skeletal muscle enzyme by cyclic 3''-AMP-dependent protein kinase.
496. J. Biol. Chem., 1975, v. 250, N 14, pp. 5407-5412.53F. Soderling T.R. Regulation of glycogen synthetase. Effects of trypsin on the structure, activity and phosphorylation of the skeletal muscle enzyme. J. Biol. Chem., 1976, v. 251, N 14, pp. 4359-4364.
497. Soderling T.R., Hickenbottom J.P., Reimann E.M. et al. Inactivation of glycogen synthetase and activation of phosphorylase kinase by muscle adenosine 3f,5'-monophosphate-dependent protein kinases. J. Biol. Chem., 1970, v. 245, N 23, pp. 63176328.
498. Soderling T.R., Park C.R. Recent advances in glycogen metabolism. Adv. Cyclic Nucleotide Res., 1974, v. 4, pp. 285333.
499. Soderling T.R., Sheorain V.S., Ericsson b.H. Phosphorylation of glycogen synthase by phosphorylase kinase. Stoichio-metry, specificity and site of phosphorylation. PEBS Lett., 1979 a, v. 106, N I, pp. I8I-I84.
500. Soderling T.R., Srivastava A.K., Bass M.A. et al. Phosphorylation and inactivation of glycogen synthase by phosphorylase kinase. Proc. Nat. Acad. Sci.USA, 19796 , v. 76, N 6, pp. 2536-2540.
501. Sokoloff L. Relation between physiological function and energy metabolism in the central nervous system. J. Neurochem., 1977, v. 29, N 5, pp. 13-26.
502. Soiling H. Studies on the allosteric properties of glycogen synthase I. Eur. J. Biochem., 1979, v. 94, N X, pp. 231-242.
503. Soiling H., Egmann V. The hysteretic properties of glycogen synthase I. Eur. J. Biochem., 1977, v. 81, N I, pp. 129-139.
504. Soman G., Philip G. Aromatic compounds as allosteric inhibitors of glycogen phosphorylase b. Biochim. et biophys. acta, 1974, v. 358, N 2, pp. 359-362.
505. Stalmans W. The role of liver in the homeostasis of blood glucose. Curr. Top. Cell. Regul., 1976, v. II, pp. 51-97.
506. Stalmans W., Hers H.G. The stimulation of liver phosphorylase b by AMP, fluoride and sulfate a technical note on the specific determination of the a and b forms of liver glycogen phosphorylase. Eur. J. Biochem., 1975, v. 54, pp. 341-350.
507. Stalmans W., Laloux M., Hers H.G. The interaction of liver phosphorylase a with glucose and AMP. Eur. J. Biochem., 19746 , v. 49, PP. 415-427.
508. Stetten I., Stetten M. Glycogen metabolism. Physiol. Revs., I960, v. 40, pp. 505-537.
509. Stone E.A. Reduction by stress of norepinephrine-sti-mulated accumulation of cyclic AMP in rat cerebral cortex.
510. J. Neurochem., 1979, v. 32, N 4, pp. 1335-1337.
511. Strada S., Sulser P. Effect of monoamine oxidase inhibitors on metabolism and in vivo release of ^-norepinephrine from the hypothalamus. Eur. J. Pharmacol., 1972, v. 18, N 3, PP. 303-308.
512. Strang R.H.C., Bachelard H.S. Effect of insulin on levels and turnover of intermediates of brain carbohydrate metabolism in vivo. J. Neurochem., 1971, v. 18, N 10, pp. 1799-1807.
513. Strominger J.L., Maxwell E.S., Kalckar H.M. Determination of UDPG and UTP by means of UDPG dehydrogenase. In: Methods in Enzymology. - N.Y.-London, 1957, v. 3, pp. 974-977.
514. Stull J.Т., Mayer S.E. Regulation of phosphorylase activation in skeletal muscle in vivo. J. Biol. Chem., 1971, "v. 246, N 18, pp. 5716-5723.
515. Sutherland E.W. Studies on the mechanism of hormone action. Science, 1972, v. I7T, N 4047, pp. 401-408.
516. Sutherland E.W., Wosilait W.D. The relationship of epinephrine and glucagon to liver phosphorylase. I. Liver phosphorylase: preparation and properties. J. Biol. Chem., 1956, v. 218, pp. 459-468.
517. Takeda Y., Brewer H.B., Lanier J. et al. Structural studies on rabbit muscle glycogen synthase. I. Subunit composition. J. Biol. Chem., 1975, v. 250, N 23, pp. 8943-8950.
518. Thorn W., Scholl H., Pfleiderer G. et al. Цитируетсяпо Хачатряну Г.С. Биохимия головного мозга при нормальных физиологических условиях. Гексозомонофосфатный шунт в мозгу. Ереван: Айастан, 1967. - 363 с.
519. Taylor К.М., Randall Р.К. Depletion of S-adenosyl-L-methionine in mouse brain by antidepressive drugs. J. Pharmacol. and Exp. Ther., 1975, v. 194, N 2, pp. 303-310.
520. Therien H.-M., Mushynski W.E. Distribution and properties of protein kinase and protein phosphatase activities in synaptosomal plasma membranes and synaptic junctions. Biochim. etbiophys. acta, 1979, v. 585, N 2, pp. 188-200.
521. Titanji V.P.K. Purification and properties of a phos-phoprotein phosphatase from rat liver. Biochim. et biophys. acta, 1977, w. 481, pp. I40-I5I.
522. Tolbert M.E., Butcher F.R., Pain J.N. Lack of correlation between catecholamine effects on cyclic adenosine 3',5'-monophosphate and gluconeogenesis in isolated rat liver cells. -J. Biol. Chem., 1973, v. 248, N 16, pp. 5686-5692.
523. Van den Berghe G., De Wulf H., Hers H.G. Le role de l'AMP cyclique dans la rfegulation de 1*activity de la glycogfene synthfetase h^patique. Arch. int. physiol. et biochim., 1970, v. 78, N 3, PP. 604-606.
524. Van den Berghe G. The role of cyclic AMP in the regulation of glycogen metabolism. In: Eukaryotic Cell. Funct. and Growth Regul. Intracell. cyclic nucl., 1976, v. 9, pp. 497-532.
525. Vandenheede J.R., De Wulf H., Merlevede W. Liver phosphorylase b kinase. Cyclic-AMP-mediated activation and properties of the partially purified rat liver enzyme. Eur. J. Biochem., 1979, v. 101, N I, pp. 51-58.
526. Vandenheede J.R., Keppens S., De Wulf H. Inactivation and reactivation of liver phosphorylase b kinase. Biochim. et biophys. acta, 1977, v. 481, pp. 463-470.
527. Vandereycken G., Keppens S., De Wulf H. Ionic requirements for the inhibition of liver glycogen synthetase phosphataseby phosphorylase. Arch. Intern, physiol. et biochim., 1975, v. 83, N 5, pp. I0I3-I0I4.
528. Van de Werve G., Hue b., Hers H.G. Hormonal and ionic control of the glycogenolytic cascade in rat liver. Biochem. J., 1977, v. 162, pp. 135-142.
529. Van de Werve G., Stalmans W., Hers H.G. The effect of insulin on the glycogenolytic cascade and on the activity of glycogen synthetase in the liver of anaesthetized rabbits. -Biochem. J., 1977, v. 162, pp. 143-146.
530. Van de Werve G., Van den/*Berghe G., Hers H.G. A simplified procedure for the assay of adenosine 3*-5'-monophosphate by the activation of liver phosphorylase. Eur. J. Biochem., 1974, v. 41, pp. 97-Ю2.
531. Van Praag H.M., Leijnse B. Monoamine-oxidase-inhibi-ting hydrazines and carbohydrate metabolism. lancet, 1964, v. 2, p. 103.
532. Vardanis A. On the control of glycogen synthetase in mammalian liver. Ann. N.Y. Acad. Sci., 1973, v. 210, pp. 215221.
533. Vega P., Borrell S. Effects of I-(indolyl-2-carbonyl)-2-alkylhydrazine derivatives on amine ^levels and monoamine oxidase activity in rat tissues. Biochem. Pharmacol., 1972, v. 21, N 19, PP. 2571-2575.
534. Vetulani J. Role of cyclic nucleotides in receptor mechanisms. Naunyn-Schmiedebergs Arch. Pharmacol., 1977, v.297, suppl. I, pp. 45-4-6.
535. Villar-Palasi C., Larner J. Insulin-mediated effect on the activity of UDPG-glycogen transglucosylase of muscle. -Biochim. et biophys. acta, I960, v. 39, N I, pp. II7I-H73.
536. Villar-Palasi C., Larner J. Feedback control of glycogen metabolism in muscle. Fed. Proc., 1966, v. 25, p. 583.
537. Villar-Palasi C., Larner J. Glycogen metabolism and glycolytic enzymes. Annu. Rev. Biochem., 1970, v. 39, PP. 639672.
538. Villar-Palasi C., Rosell-Perez M., Hizukuri S. et al. Muscle and liver UDP-glucose: oC-I,4-glucan оС-4-glucosyl-trans-ferase (glycogen synthetase). In: Methods in Enzymology. -N.Y.-London, 1966, v. 8, pp. 382-384.
539. Vogt M.F. The concentration of sympathin in different parts of the central nervous system under normal conditions and after the administration of drugs. J. Physiol., 1954, v. 123, N 3, pp. 451-481.
540. Von Voigtlander P.F., Losey E.G. 6-Hydroxydopa deplets both brain epinephrine and norepinephrine interactions with antidepressants. Life Sci., 1978, v. 23, N 2, pp. 147-150.
541. Walker P.R. Regulation of liver glycogen metabolismby the portal blood glucose concentration in rats adapted to controlled feeding schedules. Int. J. Biochem., 1977, v. 8, N 8, pp. 555-556.
542. Walsh D.A., Krebs E.G. Protein kinases. In: Enzymes. N.Y.: Academic Press, 1973, v. 8, pp. 551-581.
543. Walsh D.A., Perkins J.P., Krebs E.G. An adenosine31,5'-monophosphate dependent protein kinase from rabbit skeletal muscle. J. Biol. Chem., 1968, v. 243, N 13, pp. 3763-3765.
544. Walsh K.X., Millikin D.M., Schlender K.K. et al. Calcium-dependent phosphorylation of glycogen synthase by phosphorylase kinase. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, N 14, pp. 66II-66I6.
545. Watanabe H., Passonneau J.V. The effect of trauma on cerebral glycogen and related metabolites and enzymes. Brain Res., 1974, v. 66, N I, pp. 147-159.
546. Weber L.J. Influence of monoamine oxidase inhibitors on 5-hydroxytryptamine synthesis in the brain. Proc. Soc. Exptl. Biol. and Med., 1966, v. 123, N I, pp. 35-38.
547. Weil-Malherbe H., Bone A.D. Intracellular distribution of catecholamines in the brain. Nature, 1957, v. 180, pp. 10501051.
548. Wiegand R.G., Perry J.E. Effect of L-dopa and N-meth-yl-N-benzyl-2-propynylamine HC1 on dopa, dopamine, norepinephrine epinephrine and serotonin levels in mouse brain. Biochem. Pharmacol., 1961, v.7,,pp. I8I-I86.
549. Wilkening D., Makman M.H. 2-Chloradenosine-dependentelevation of adenosine 31»5*-cyclic monophosphate levels in rat caudate nucleus slices. Brain Res., 1975, v. 92, pp. 522-528.
550. Wilkening D., Makman M.H. Stimulation of glycogenoly-sis in irat caudate nucleus slices by Ъ-isopropylnorepinephrine, dibutyryl cyclic AMP and 2-chloradenosine. J. Neurochem., 1976, v. 26, pp. 923-928.
551. Wilkening D., Makman M.H. Activation of glycogen phosphorylase in rat caudate nucleus slices by Ъ-isopropylnorepinephrine and dibutyryl cyclic AMP. J. Neurochem., 1977, v. 28, N 5, pp. I00I-I007.
552. Will H., Reich J.G., Glende M. et al. Berschreibung der Kinetik der Glykogenphosphorylase b aus Herz- und Skelettmus-kulatur des Schweins durch das allosterische zwei-Zusstands-Mo-dell. Stud, biophys., 1973, v. 38, N 3, PP. 211-222.
553. Williams B.J., Mayer S.E. Hormonal effects on glycogen metabolism in the rat heart in situ. Molec. Pharmacol., 1966,v. 2, pp. 454-464.
554. Williams M. Protein phosphorylation in rat striatal slices: effects of noradrenaline, dopamine and other putative transmitters. Brain Res., 1976, v. 109, IT I, pp. 190-195.
555. Williams R.H., Little S.A., Ensinck J.W. Adenyl cyclase and phosphodiesterase activities in brain areas of man, monkey and rat. Amer. J. Med. Sci., 1969, v. 258, N 2, pp. 190202.
556. Williams T.P., Exton J.H., Park G.R. et al. Stereospe-cific transport of glucose in the perfused rat liver. Amer. J. Physiol., 1968, v. 215, N 5, pp. 1200-1209.
557. Wilson D. Purification of UDPG dehydrogenase from calf liver. Anal. Biochem., 1965, v. 10, IT 3, pp. 472-478.
558. Witt J.J., Roskoski R.J. Bovine brain adenosine 3',5'-monophosphate dependent protein kinase. Mechanism of regulatory subunit inhibition of the catalytic subunit. Biochemistry, 1975, v. 14, N 20, pp. 4503-4507.
559. Wolf D.P., Fischer E.H., Krebs E.G. Amino acid sequence of the phosphorylated site in rabbit liver glycogen phosphorylase. Biochemistry, 1970, N 9, PP. 1923-1929.
560. Wolkenbach R.J., Hazen R., Larner J. Hormonal regulation of glycogen synthase. Insulin decreases protein kinase sensitivity to cyclic AMP. Biochim. et biophys. acta, I980,v. 629, N 3, PP. 421-430.
561. Yeaman S.J., Cohen P. The hormonal controle of activity of skeletal muscle phosphorylase kinase. Phosphorylation of the enzyme of two sites in vivo in response to adrenalin. Eur. J. Biochem., 1975, v. 51, N I, pp. 93-Ю4.
562. Youdim M.B.H., Collins G.G.S., Sandler M. Multiple forms of rat brain monoamine oxidase. Nature, 1969, v. 223, pp. 626-628.
563. Young R.L., Albano R.F., Charnecki A.M. et al. Alteration of glucose and glycogen in specific regions of mouse central nervous system by L-3,4-dihydroxyphenylalanine. Biochem. Pharmacol., 1971, v. 20, N 4, pp. 916-919.
564. Young J.В., Landsberg L. Catecholamines and intermediary metabolism. Clin, Endocrinol. Metab., 1977, v. 6, pp. 599631.
565. Zackova P. Rutinni mikrostanoveni glykogenu v tkani. Ceskoslov. Farmac., 1966, v. 15, N 8, pp. 423-426.
566. Ziance R.J., Moxley K., Mullis M. et al. Influence of MAO inhibitors on uptake and release of norepinephrine in ratbrain in vitro- Arch. int. pharmacodyn. et ther., 1977, v. 228, N I, pp. 30-38.
567. Zivkovi6 R.V., MrSulja B.B., DjuriSiS В.Ш. Regional distribution of adenine nucleotides, glycogen, glucose and lactate in the adult rat brain. Experientia, 1975, v. 31, N 4, pp. 404-406.
-
Суджян, Целестина Михайловна
-
доктора биологических наук
-
Ереван, 1982
-
ВАК 03.00.04
- К ВОПРОСУ О ФИЗИОЛОГИЧЕСКИХ МЕХАНИЗМАХ ВЛИЯНИЯ ЭНЕРГИИ ЭЛЕКТРОМАГНИТНЫХ ПОЛЕЙ (СВЧ) НА ОБМЕН УГЛЕВОДОВ В ТКАНЯХ КРОЛИКОВ
- Углеводный и энергетический обмен головного мозга при адаптации к переохлаждениям
- Гликолитические депо в органах тюленей
- Некоторые показатели энергетического обмена при различных сроках голодания
- Роль печени в реализации гипоталамических влияний на уровень гликемии
