Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Лаг-фаза CO2-зависимого выделения O2 освещенными клетками цианобактерий

ВАК РФ 03.00.07, Микробиология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Федоренко, Татьяна Александровна

СОДЕРЖАНИЕ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И ОБОЗНАЧЕНИЙ ВВЕДЕНИЕ

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1. Общая характеристика фотосинтетического аппарата цианобактерий

2. Особенности структурной организации фотосинтетических мембран цианобактерий

3. Общая функциональная схема фотосинтетической цепи переноса электронов

4. Структура и функции отдельных звеньев фотосинтетической цепи переноса электронов

4. 1. Фотосистема II

4. 1. 1. Антенный комплекс фотосистемы II

4. 1.2. Комплекс реакционного центра фотосистемы II

4. 1.3. Водоокисляющий комплекс

4. 1.4. Электронакцепторная ветвь фотосистемы II 28 4. 1.5. Искусственные доноры и акцепторы электронов

Ингибиторы

4. 2. Ъ ^-Цитохромный комплекс

4. 3. Фотосистема I

4. 4. АТР-синтаза

4. 5. Дыхательная электронтранспортная цепь цианобактерий

5. Лаг-фаза фотосинтетического выделения Ог 42 ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ

Глава 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ 48 1. Объекты исследования

Список сокращений и обозначений

БГ бензилгидроксамат

ВОК водоокисляющий комплекс

ДАД 2,3,5,6 -тетрамети л-и- фенилендиамин диаминодурол)

ДМСО диметилсульфоксид диурон 3 -(3,4-дихлорфенил)-1,1 -диметилмочевина

ДФИФ 2,6-дихлорфенолиндофенол

MB метилвиологен

Пц пластоцианин

РЦ реакционный центр

ССК светсобирающий комплекс

ТМФД N,N,N',N'-TeTpaMeTttJi-7î фенилендиамин

ФБС фикобилисомы

ФБП фикобилипротеины

Фд ферредоксин

Фео феофитин

ФС фотосистема

ФУМ фумаровая кислота

Хл хлорофилл

ЩУК щавелевоуксусная кислота

Цит цитохром

CAPS циклогексиламинопропансульфоновая кислота

CHES циклогексиламиноэтансульфоновая кислота

MES 2-[Ы-морфолино]этансульфоновая кислота

MOPS 3-[Ы-морфолино]пропансульфоновая кислота

Мп)4 марганцевый кластер системы окисления воды

РеСу феррицианид калия

2А первичный пластохинон

Ов вторичный пластохинон

2Р мембранный фонд пластохинона

Р680 реакционный центр фотосистемы II

Р700 реакционный центр фотосистемы I

ВИУ2 остатки тирозина в полипептидах 02 и фотосистемы II

Введение Диссертация по биологии, на тему "Лаг-фаза CO2-зависимого выделения O2 освещенными клетками цианобактерий"

Одной из актуальных проблем современной биологии является исследование механизма фотосинтеза, занимающего центральное место в круговороте вещества и энергии на Земле. Исследование этой проблемы ведется на самых разных объектах. Особое место среди объектов исследования занимают цианобактерии, которые в отличие от большинства фотосинтези-рующих прокариотов, осуществляют фотосинтез оксигенного типа, подобно высшим растениям.

Фотосинтетическое выделение кислорода является итоговым результатом совокупности электронтранспортных реакций, протекающих с участием водоокисляющего комплекса, комплекса фотосистемы II, b<f-цитохромного комплекса, комплекса фотосистемы I и ряда низкомолекулярных переносчиков электронов.

У цианобактерий дыхательная и фотосинтетическая электронтранс-портные цепи расположены в одних и тех же энергопреобразующих мембранах и включают флавопротеины, цитохромы, хиноны, негемовые FeS-белки. Такие компоненты, как мембранный фонд пластохинона, b^f-цитохромный комплекс и пластоцианин (цитохром с6) являются общими для систем дыхательного и фотосинтетического переноса электронов (Peschek, 1996).

С02-Зависимое фотосинтетическое выделение кислорода клетками цианобактерий (Barsky et al., 1984), а так же изолированными хлоропластами высших растений (Takahama et al., 1981; Allen, 1984) характеризуется лаг-фазой, которая является отражением взаимодействия компонентов электронтранспортной цепи. В этой связи, представляется важным исследование природы лаг-фазы фотосинтетического выделения кислорода, которое позволило бы конкретизировать механизм взаимодействия компонентов 7 фотосинтетической и дыхательной электронтранспортных цепей переноса электронов. 8

Заключение Диссертация по теме "Микробиология", Федоренко, Татьяна Александровна

ВЫВОДЫ

1. Стационарная скорость С02-зависимого фотосинтетического выделения 02 клетками A. variabilis и A. nidulans характеризуется лаг-фазой, длительность которой варьирует в широком диапазоне и зависит от физиологического состояния клеток. Лаг-фаза фотосинтетического выделения 02 сокращается в клетках, инкубируемых с глюкозой в качестве окисляемого субстрата, при увеличении интенсивности действующего света, с увеличением температуры.

2. Перенос электронов Н20 метилвиологен, также как и перенос электронов Н20 С02 (при участии обеих фотосистем и ¿</-цитохромного комплекса), характеризуется лаг-фазой; лаг-фаза отсутствует при переносе электронов Н20 и-бензохинон (реакция Хилла с участием фотосистемы II и в некоторой степени с участием обеих фотосистем и ¿^-комплекса) и ТМФД метилвиологен (участвует только фотосистема I). Из этих данных следует, что лаг-фаза связана с действием звена электронтранс-портной цепи между фотосистемами II и I (пластохинон мембранного фонда QP - ¿(/-комплекс - пластоцианин и/или цитохром с6), общего для фотосинтетической и дыхательной цепей переноса электронов.

3. DCMU в низких концентрациях, вызывающих неполное подавление фотосинтетического выделения 02, уменьшая заполнение фонда пластохинона QP электронами от фотосистемы II, предотвращает лаг-фазу. Комбинация CN и бензилгидроксамата значительно снижает длительность лаг-фазы фотоинду

100

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Первая часть экспериментального раздела диссертационной работы посвящена исследованию параметров лаг-фазы С02-зависимого выделения 02. В этой связи было испытано влияние интенсивности света, длительности темновой преинкубации, парциального давления 02, а также ряда доноров и акцепторов фотосинтетического переноса электронов. Получены данные относительно влияния ингибиторов ¿е/цитохромного комплекса на длительность лаг-фазы. На основании полученных данных можно предположить, что лаг-фаза отражает взаимодействие фотосинтетической и дыхательной цепей переноса электронов. Лаг-фаза возрастает, когда фотосистема I является слабым конкурентом для цитохромоксидазы, потребляющей 02.

Определению звена электронтранспортной цепи, ответственной за проявление лаг-фазы, посвящена вторая часть экспериментального раздела. Установлено, что перенос электронов Н20 метилвиологен и Н20 С02 (участвуют обе фотосистемы и ¿</~цитохромный комплекс) характеризуется лаг-фазой. Лаг-фаза отсутствует при переносе электронов Н20 п-бензохинон (реакция Хилла с участием фотосистемы II и в некоторой степени с участием обеих фотосистем и ¿^-комплекса) и ТМФД -> метилвиологен (участвует только фотосистема I). Сделано предположение, что лаг-фаза связана с действием звена электронтранспортной цепи между фотосистемами II и I (пластохинон мембранного фонда <3Р - ¿^комплекс - пластоцианин и/или цитохром св), общего для фотосинтетической и дыхательной цепей. Лаг-фаза фотоиндуцированного выделения 02 с С02 и поглощения 02 с метилвиологеном характеризовалась одинаковой температурной зависимостью в диапазоне 10-30°С, что является подтверждением того, что лаг-фаза Н20 метилвиологен и Н20 С02 определяется действием одного

96 и того же звена электронтранспортной цепи.

В заключительной части экспериментального раздела предпринята попытка выяснить природу лаг-фазы фотосинтетического выделения 02. Почему скорость выделения 02, низкая в начальный период освещения, постепенно нарастая, через некоторое время устанавливается на стационарном уровне? Замедление скорости выделения 02 может быть обусловлено 1) неспособностью фотосистемы I функционировать с полной нагрузкой в нециклическом переносе электронов от фотосистемы II в начальный период освещения и как следствие 2) стимуляцией дыхания клеток по сравнению с таковым до включения света, поскольку концентрация эндогенного субстрата окисления в форме мембранного фонда восстановленного пластохинона СЬН2 на свету увеличивается; при этом поглощение 02 в результате окисления пластохинона через дыхательную цепь будет компенсироваться эквимолярным выделением 02 в результате переноса электронов Н20 -> пластохинон с участием фотосистемы И. Торможение фотовосстановления добавкой ЭСМи в низких концентрациях, вызывающих неполное подавление фотосинтетического выделения 02, предотвращает лаг-фазу. Перенос электронов Н20 метил-виологен в условиях торможения дыхания клеток, также характеризуется сокращением длительности лаг-фазы. Сделано заключение, что фактором, определяющим переход фотосистемы I в режим максимального числа оборотов в нециклическом переносе электронов, является звено цепи на уровне пластоцианина и/или цитохрома с6, обеспечивающее перенос электронов от цитохрома/на реакционный центр Р700 фотосистемы I.

Предположили, что основным фактором, обусловливающим постепенное нарастание скорости С02-зависимого выделения 02 в начальный период освещения, является фотоиндуцированное образование Л р, способствующее созданию оптимального режима редокс-взаимодействия

97 между ¿^комплексом и комплексом фотосистемы I, опосредованного пластоцианином (цитохромом сб).

Подытоживая полученные результаты, можно заключить, что лаг-фаза фотосинтетического выделения 02 вызвана ускорением дыхания клеток в начальный период освещения вследствие увеличения фонда восстановленного пластохинона (поглощение 02), которое компенсируется эквимолярным выделением 02 в результате переноса электронов от Н20 на пластохинон с участием фотосистемы И, и последующим торможением дыхания в результате переключения транспорта электронов на конкурентный путь с участием фотосистемы I.

98

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Федоренко, Татьяна Александровна, Москва

1. Барский Е.Л., Гусев М.В., Казеннова Н.В., Самуилов В.Д. Иигибирующее действие разобщителей на фотосинтетическое выделение кислорода клетками цианобактерии Anabaena variabilis 1. Физиология растений, 1985, 32, 688-694.

2. Громов Б.В. Ультраструктура синезеленых водорослей // Л.: Наука, 1976.

3. Гусев М.В., Минеева J1.A. Микробиология. // М.: Изд-во МГУ, 1985, 376с.

4. Гусев М.В., Никитина В.А. Цианобактерии // М.: Наука, 1979.

5. Клеваник, А.В., Климов, В.В., Шувалов, В.А., Красновский, А.А. Фотовосстановление феофетина в световой реакции фотосистемы II высших растений Н Докл. АН СССР, 1977, 236, 241-244.

6. Климов, В.В. Фотосинтез и биосфера // Соросовский образовательный журнал, №8, 1996, 6-13.

7. Кондратьева, Е.Н. Автотрофные прокариоты // М.: МГУ, 1996.

8. Ксензенко, С.М., Трусова, В.М., Молчанов, М.И. Конкуренция полярных липидов за места связывания в составе анулярного комплекса, ассоциированного с протеолипидами мембран тилакоидов // Докл. АН СССР, 1985, 280, 1476-1479.

9. Кутюрин В.М., Шутилова Н.И. К вопросу о методе выделенияфотохимически активных пигмент-белковолипидных комплексов хлоропластов // Биофизика, 1975, 20, 246-249.

10. Маркарова Е.Н., Саари JI.A., Бешта О.Е., Гусев М.В. Влияние натрия на фотосинтез у Anabaena variabilis// Микробиология, 1996, 65, 818823.

11. Математические модели первичных процессов фотосинтеза // Под ред.

12. Рубина А.Б., М., 1991. 160с.

13. Никитина К.А., Гусев М.В. Взаимодействие клеток цианобактерий с метилвиологеном // Микробиология, 1980, т. 49, вып. 4, с. 483-487.

14. Определитель бактерий Берджи // Перев. под ред. Заварзина Г.А., М.: МИР, 1997.

15. Самуилов В.Д., Олескин A.B. Технологическая биоэнергетика. // М.: МГУ, 1994.

16. Самуилов В.Д., Киташов A.B. Торможение фотосинтетического окисления воды и переноса электронов при дыхании протонофорными разобщителями // Биохимия, 1996, 61 (3), 299-304.

17. Самуилов В.Д. Фотосинтетический кислород: роль Н202 // Биохимия, 1997, 62, 531-534.

18. Стадничук И.Н. Фикобилипротеины // М.: 1990, -192с.

19. Стадничук И.Н. Фикобилисомы//М.: 1991, -169с.

20. Шувалов В.А., Климов В.В. Первичные процессы переноса электрона иструктурная организация реакционных центров фотосинтеза // Биофизика, 1987, 32, 814-829.

21. Шутилова Н.И., Жигальцова З.В., Кутюрин В.М. Исследование фотоиндуцируемых изменений каротиноидного состава у изолированных пмгмент-белковолипидных комплексов ФС-1 и ФС-2 хлоропластов гороха// Физиологияраст., 1976, 23, 452-459.

22. Шутилова Н.И., Климов, В.В., Шувалов, В.А., Кутюрин В.М. Исследование фотохимических и спектральных свойств субхлоропластных фрагментов ФС-2, высокоочищенных от примеси ФС-1II Биофизика, 1975, 20, 844-847.

23. Abdourashitova, F.D., Barsky, E.L., Gusev, M.V., and Samuilov, V.D. Interaction between photosynthetic and respiratory electron-transfer chains in the membranes of Anabaena variabilis II Planta, 1985, 166, 182-186.

24. Abrahams, J.P., Leslie, A.G., Lutter, R., and Walker,J.E. Structure at 2,8 A resolution of Fl-ATPase from bovine heart mitichondria // Nature, 1994, 370, 621-628.

25. Adam, Z. and Malkin, R. On the interaction between cytochrome / and plastocyanin// Biochim. Biophys. Acta, 1989, v. 975, p. 158-163.

26. Ahmad, I., Giorgi, L.B., Barber, J., Porter, G., Klug, D.R. Redox potentials ofcytochrome b559 in the Dl/D2/Cytochrome-b559 reaction centre of Photosystem-II II Biochim. Biophys. Acta, 1993,1143, 239-242.

27. Alexander, A., Glazer, A.N. Photochemical reaction centers; structure, organization and function. // Ann. Rew. Plant. Physiol., 1987, 38. 11-45.

28. Allakhverdiev, S.I., Yruela, I., Picorel, R., Klimov. V.V. Bicarbonate is essentialconstituent of the water-oxidizing complex of Photosystem II // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1997, 94, 5050-5054.

29. Allen, J.F. Photosynthesis and phosphorylation of light-harvesting chlorophyll «/¿»-protein in intact chloroplasts. Effect of uncouplers. // FEBS Lett., 1984,166, 237-244.

30. Allen, J. F. Feher G., Yeates, Т. О., H., Rees, D. C., Deisenhofer , J., Michel,

31. H., Huber, R. Structural homology of reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides and Rhodopseudomonas viridis as determind by X-ray diffraction. II Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1986, 83, 8589-8593.

32. Allen, J. F. Feher G., Yeates, Т. O., Komiya, H., Rees, D. C. Structure of the reaction center from Rodobacter sphaeroides R-26: The cofactors // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1987, 84, 5730-5734.103

33. Andersson, B. and Styring, S. Photosystem-II Molecular organization, function, and acclimation. // Current. Topics, in Bioenergetics, 1991, 16, 181,

34. Babcock, G.T., Barry, B.A., Debus, R.J., Hoganson, C.W., Atamian, M., Mcintosh, L., Sithole, I., and Yocum,C. F. Water oxidation in Photosystem II: from radical chemistry to multielectron chemistry II Biochemistry, 1989, 28, 9557-9566.

35. Bald, D., Kruip, J., Ronger, M. Supramolecular architecture of cyanobacterial thylacoid membranes: How is the phycobilisome connected with the photosystems? // Photosynth. Res., 1996, 49, 103-118.

36. Barber, J. Photosynthetic electron transport in relations to thylakoid membrane composition and organization // Plant Cell and Environ., 1983, v. 6, N4, p. 311-322.

37. Barber, J. Molecular basis of the vulnerability of photosystem II to damage by light. H Aust. J. Plant Physiol, 1994, 22: 201-208.

38. Barber, J. Photosystem two // Biochim. Biophys. Acta, 1998,1365, 269-277.

39. Barber, J. and Andersson B. Too much a good thing: light can be bad for photosynthesis // Trends Biochem. Sci., 1992. v. 17. p. 61-66.

40. Barber, J., De Las Rivas, J. A functional model for the role of cytochrome b559in the protection against donor and acceptor side photoinhibition // Proc. Natl Acad. Sci. USA, 1993, 90,10942-10946.

41. Barsky, E.L., Gusev, M.V., Kazennova, N.V., and Samuilov, V.D. Surface charge on thylakoid membranes: regulation of photosynthetic electron transfer in cyanobacteria. II Arch. Microbiol., 1984,138, 54-57.104

42. BeiBinger M, Sticht H, Sutter M, Ejchart A, Haehnel W and Rosch P Solution structure of cytochrome c6 from the thermophilic cyanobacterium Synechococcus elongatus. IIEMBOJ., 1998, 17, 27-36.

43. Bendall, D.S., Manasse, R.S. Cyclic photophosphorylation and electron transport // Biochim. Biophys. Acta, 1995,1229, 23-38.

44. Bennoun, P. Evidence for a respiratory chain in the chloroplasts. // Proc. Natl Acad. Sci. USA, 1982, 79, 4352-4356.

45. Berg, S.P., Dodge, S., Krogmann, D.W., Dilley, R.A. Chloroplast grana membrane carboxyl groups: their involvement in membrane association // Plant Physiol., 1974, v. 53, N 4, p. 619-627.

46. Binder, A. Respiration and photosynthesis in energy-transducing membranes of cyanobacteria // J. Bioenerg. Biomembr., 1982, 14, p. 271286.

47. Bishop N.I. and Spikes J.D. Inhibition by cyanide of the photochemical activity of isolated chloroplasts. //Nature, 1955,176, 307-308.

48. Blubaugh, D.J., and Govindjee Bicarbonate, not C02, is the species required for the stimulation of photosystem II electron transport // Biochim. Biophys. Acta, 1986, 848, 147-151.

49. Brandt, U. and Trumpower, B. The protonmotive Q cycle in mitochondria105and bacteria. // Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology, 1994, 29 (3): 165-197.

50. Burrows, P.A., Sazanow, L.A., Svab, Z., Malida, P., Nixon, PJ. ^identificationof a functional respiratory complex in chloroplasts through analysis of tobacco mutants containing disrupted plastid ndh genes // EMBO, 1998,17, 868-876.

51. Buser, C.A., Diner, B.A. and Brudvig, G.W. Photooxidation of cytochrome b559 in oxygen-evolving photosystem II // Biochemistry Wash., 1992, 31, 11449-11459.

52. Buser, C.A., Diner, B.A., and Brudvig, G.W. Réévaluation of the stoichiometryof cytochrome b559 in photosystem II and thylakoid membranes // Biochemistry Wash., 1992,31, 11441-11448.

53. Canaani, O., and Havaux, M. Evidence for a biological role in photosynthesisfor cytochrome b559 — a component of photosystem II reaction center // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1990, 87, 9295-9299.

54. Cartagena, E., Bes, M.T., Gomezmoreno, C., Peleato, M.L. Purification and characterization of ferredoxin-NADP+ reductase from the green alga Chlorella fusca II Physiol. Plant, 1994, 91, 645-650.

55. Cheniae, G.M. Manganese binding sites and presumed manganese proteins inchloroplasts // In: Methods in enzymology (ed. San Pietro, A.), New York : Academic Press, 1980, 69, 349-363.106

56. Cleland, R.E., Bendall, D.S. Photosystem-I cyclic electron transport — measurement of ferredoxin-plastoquinone reductase activity // Photosynth. Res., 1992, 34, 409-418.

57. Cramer, W.A., Whitmarsh, J. Photosynthetic cytohromes // Annu. Rev. Plant Physiol., 1977, 28, 133-172.

58. Cramer, W.A., Tae, G.S., Fuhrbacher, P.N. and Bottger, M. The enigmatic cytochrome-6559 of oxygenic photosynthesis. // Physiol. Plant., 1993, 88: 705711.

59. Cramer, W.A., Martinez, S.E., Huang, D., Tae, G.S., Everly, R.M., Heymann,

60. J.B., Cheng, R.H., Baker, T.S., Smith, J.L. Structural aspects of the cytochrome-^«/ complex — Structure of the lumen-side domain of cytochrome-f // J. Bioenerg. Biomembrane, 1994, 26, 31-47.

61. Deak, Z., Vass, I., Styring, S. Redox interaction of tyrosine-D with the S-statesof the water-oxidizing complex in intact and chloride-depleted photosystem-II II Biochim. Biophys. Acta, 1994,1185, 65-74.

62. Debus R.J. The manganese and calcium ions of photosyntetic oxygen evolution // Biochim. Biophys. Acta, 1992, 1102, 269-352.

63. Debus, R.J., Barry, B.A., Sithole, I., Babckock, G.T., Mcintosh, L. Directedmutagenesis indicates that the donor to P680+ in Photosystem II is tyrosine-161 of the D1 polypeptide // Biochemistry, 1988, 27, 9071-9074.

64. Deisenhofer, J., Epp, O., Miki, K., Huber, R., Michel, H. Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction center of Rhodopseudomonas viridis at 3 A resolution II Nature, 1985, 318, 618-624.

65. Deisenhofer, J., Michel, H. The photosynthetic reaction centre from the purplebacterium Rhodopseudomonas viridis IIEMBO J., 1989, 8, 2149-2170.

66. Delosme, R., Joliot, P., Trebst, A. Flash induced oxidation of algae cytochromeb563 under anaerobic conditions: effect of dinitrophenylether of iodonitrothymol // Biochim. Biophys. Acta, 1987, v. 893, p. 1-6.

67. Diner, B.A. Dependence of the deactivation reactions of photosystem II on theredox state of plastoquinone pool A varied under anaerobic conditions. Equilibria on the acceptor side of photosystem II // Biochim. Biophys. Acta, 1977, v. 460, p. 247-258.

68. Drepper, F, Hippler, M and Haehnel, W Dynamic interaction between plastocyanin and photosystem I. // in Mathis P (ed) Photosynthesis: from Ligth to Biosphere, 1995, II, 697-700. Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, the Netherlands.

69. Eijckelhoff, C., van Roon, H., Groot, M.L., van Grondelle, R., Dekker, J.P. Purification and spectroscopic characterization of photosystem II reaction center complexes isolated with or without Triton X-100 // Biochemistry, 1996, 35, 12864-12872.

70. Eisbrenner, G. and Bothe, H Mode of electron transfer from molecular hydrogen in Anabaena cylindrica II Arch. Microbiol., 1979,123, 37-45.

71. Espie, G.S., and Kandasamy, R.A. Monensin inhibition of Na+-dependent HC03~ transport and provides evidence for Na+/HC03~ symport in the cyanobacterium Synechococcus UTEX 625 II Plant Physiol., 1994, 104, 1419-1428.

72. Evans, M.C.W., Ford, R.C. Evidence for two tightly bound iron-quinones in theelectron acceptor complex of photosystem II // FEBS Lett., 1986, 195 (1),108290.294.

73. Fiege, R., Schreiber, U., Renger, G., Lubitz, W., Shuvalov, A. Study of heme

74. Fe(III) ligated by OFT in cytochrome b-559 and its low temperature photochemistry in intact chloroplasts IIFEBS Lett., 1995, 377, 325-329.

75. Fiege, R., Shuvalov, A. Correlated behavior of the EPR signal of cytochrome b559 heme Fe(III) ligated by OH" and the multiline signal of the Mn cluster in PS-II membrane fragments II FEBS Lett., 1996, 387, 33-35.

76. Fillingame, R.H., Jones, P.C., Jiang, W., Valiyaveetil, F.I., and Dmitriev, O.Y.

77. Subunit organization and structure in the F0 sector of Escherichia coli FiF0 ATP synthase // Biochim. Biophys. Acta, 1998,1365, 135-142.

78. Forti, G., Meyer, E.M., Effect of pyrophosphate on photosynthetic electron transport reactions // Plant Physiol., 1969, v. 44, N 11, p. 1511-1514.

79. Foster, D.L. and Fillingame, R.H. Stoichiometry of subunits in the proton-ATPase complex of Escherichia coli I I J.Biol. Chem., 1982, 257, 2009-2015.

80. Fujii T, Yokoyama E, Inoue K, and Sakurai H The sites of electron donation of photosystem I to methylviologen // Biochim Biophys Acta, 1990,1015,41-48.

81. Garab, G., Lajko, F., Mustardy, L., and Marton, L. Respiratory control over photosynthetic electron transport in chloroplasts of higher-plant cells: evidence for chlororespiration // Planta, 1989,179, 349-358.

82. Ghirardi, M.L., Mahajan, S., Sopory, S.K., Edelman, M., and Mattoo, A.K. Photosystem II reaction center particle from Spirodela stroma lamellae // J. Biol. Chem., 1993, 268. 5357-5368.109

83. Glazer, A.N. Phycobilisomes: structure and dynamics // Ann. Rev. Microbiol., 1982, 36, 173-198.

84. Glazer, A.N. Phycobilisome. A macromolecular complex optimized for light energy transfer // Biochim. Biophys. Acta, 1984, 768, 29-51.

85. Glazer, A.N. Light harvesting by phycobilisomes // Ann. Rev. Biophys. Chem., 1985, 14, 47-77.

86. Glazer, A.N. and Melis A. Photochemical reaction centers: structure, organization and function // Ann. Rev. Plant Physiol., 1987, 38, 11-45.

87. Golbeck, J.H. Structure and function of Photosystem I // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 1992, 43, 293-324.

88. Golecki, J.R., Drews, G. The cyanobacterial photosynthesis apparatus II In: Thebiology of cyanobacteria. Ed. by Carr, N.G., Whitton, B.A., 1982, Blackwell, Oxford, p. 125-141.

89. Govindgee, Eaton-Rye, J.J. Electron transfer through photosystem II acceptors: interaction with anions // Photosynth. Res., 1986, 10 (3), 365-379.

90. Gross E.L. Plastocyanin: structure and function. // Photosynth Res., 1993, 37, 103-116.

91. Gruszecki, W.I., Bader, K.P., and Schmid, G.H. Light-induced oxygen uptake in tobacco chloroplasts explained in terms of chlororespiratory activity //Biochim. Biophys. Acta, 1994, 1188, 335-338.

92. Guglielmi G., Cohen-Bazire L., Bryant D.A. The structure of Gloebacter violaceus and its phycobilisomes // Arch. Microbiol., 1981, 129, 181-189.

93. Haehnel, W., Holzwarth, A.R., Wendler, J. Picosecond fluorescence kinetics and energy transfer in the antenne chlorophylls of green algae // Photochem. Photobiol., 1983, v. 37, p. 435-443.

94. Hansson, O. and Wydrzynski, T. Current perceptions of photosystem II // Photosynth. Research, 1990, 23, 131-162.110

95. Hanssum, B., Dohnt, G., Renger, G. On the mechanism of ADRY agent interaction with Photosystem II donor side in isolated spinach chloroplasts // Biochim. Biophys. Acta, 1985, 806, 210-220.

96. Harris, G.C. and Heber, U. Effects of anaerobiosis on chlorophyll fluorescence yield in spinach (Spinacia oleracea) leaf discs // Plant Physiology. 1993,25, 393-421.

97. Hauska, G. Artificial acceptors and donors // In: Encyclopedia of Plant Physiology. Photosynthetic electron transport and photophosphoryllation. Berlin: Springer-Verlag (Trebst, A., Avron, M., eds), 1977, 5, 253-265.

98. Hauska, G., Hurt, E., Gabellini, N., Lockau, W. Comparative aspects of quinol-cytochrome c/plastocyanin oxidoreductases // Biochim. Biophys. Acta, 1983, 726, 97-133.

99. Hendrich, W. Response of the photosynthetic apparatus to the excess light intensity. // Acta Physiol. Plant., 1995,17(2): 153-165.

100. Herbert, S.K., Fore, D.C., Malkin, S. Photoacoustic measurements in vivo of energy stroge by cyclic electron flow in algae and higher plants. // Plant Physiol., 1990, 94, 926-934.

101. Hope, A.B. The chloroplast cytochrome bf complex — a critical focus on function // Biochim.Biophys.Acta, 1993, 1143, 1-22.

102. Hildebrand, D.P., Burk,D.L., Maurus,R., Ferrer,J.C., Brayer,G.D., and Mauk,G. The proximal ligand variant His 93 Tyr of horse heart myoglobin // Biochemistry, 1995, 34, 1997-2005.

103. Hill, R., Bendall, F. Function of the two-cytochrome components in chloroplasts: a working hypothesis // Nature, 1960, 186, 136-137.

104. Hippler M, Drepper F, Farah J and Rochaix J.D. Fast electron transfer from cytochrome c6 and plastocyanin to photosystem I of Chlamydomonas reinhardtii requires PsaF // Biochemistry, 1997, 36, 6343-6349.

105. Hippler, M, Redding, K., Jean-David Rochaix Chlamydomonas genetics, a1.ltool for the study of bioenergetic pathways // Biochim. Biophys. Acta, 1998, 1367, 1-62.

106. Hippler, M., Reichert, J., Sutter, M., Zak, E., Altschmied, L, Schroer, U, Herrmann RG and Haehnel W The plastocyanin binding domain of photosystem I // EMBO J., 1996, 15, 6374-6384.

107. Hirano, M., Satoh, K., and Katoh, S. Plastoquinone as a common link between photosynthesis and respiraition in blue-green algae // Photosynth. Res., 1980, 1, 149-162.

108. Hoganson, C.W., Pressler, M.A., Proshlyakov, D.A., Babcock, G.T. From water to oxygen and back again: mechanistic similarities in the enzymatic redox conversions between water and dioxygen // Biochim. Biophys. Acta, 1998, 1365, 170-174.

109. Hulsebosch, R.J., Hoff, A.J., Shuvalov, V.A. Influence of KF, DCMU, and removal of Ca on the high-spin EPR signal of the cytochrome b-559 heme Fe (III) ligated by OFT in chloroplasts // Biochim.Biophys.Acta, 1996, 1277, 103-106.

110. Iceuchi, M., and Inoue, Y. A new photosystem II reaction center component (4,8 kDa protein) encoded by chloroplasts genome // FEBS Lett., 1988,241,99-104.

111. Inoue, H., Nishimura, M. Electron flow from hydrogen peroxide in photosystem II catalized oxidation-reduction reactions of spinach cloroplast fragment // Plant Cell Physiol, 1971,12, 739-741.

112. Itoh, S., Iwaki, M., Ikegami, I. Extraction of vitamin K-l from Photosystem I particles by treatment with diethylether and its effect on the ArEPR signal and system I photochemistry // Biochim. Biophys. Acta, 1987, 893, 508-516.

113. Iwasaki, I., Tamura, N., Okayama, S. Effects of light stress on redox potential forms of Cyt b-559 in photosystem II membranes depleted of water-oxidizing complex // Plant Cell Physiol., 1995, 36, 583-589.112

114. Joliot, P., Kok, B. Oxygen evolution in photosynthesis // In: Bioenergetics of photosynthesis (ed. Govindjee), NewYork: Academic Press, 1975, 387-412.

115. Kaplan, A., Volokita, M., Zenvirth, D., and Reinhold, L. An essential role for sodium in the bicarbonate transporting system of the cyanobacterium Anabaena variabilis IIFEBS Lett., 1984, 176, 166-168.

116. Kinosita, K., Jr., Yasuda, R., Noji, H., Ishiwata, S., Yoshida, M. Fl-ATPase: a rotary motor made of a single molecule // Cell, 1998, 93, 21-24.

117. Klimov, V., Klevanic, A.V., Shuvalov, A., Krasnovsky, A.A. Reduction of pheophytin in the primary light reaction of Photosystem 2 // FEBS Lett., 1977, 82, 183-186.

118. Klimov, V., Krasnovsky, A.A. Pheophytin as the primary acceptor in Photosystem 2 reaction centers // Photosynthetica, 1981,15, 592-602

119. Kok, B., Forbush, B., McGloin, M. Cooperation of changes in photosynthetic oxygen evolution // Photochem. Photobiol., 1970,11, 457-475.

120. Kok, B. and Velthuys, B.R. Present status of the 02 evolution model // in Research in Photobiology (A. Costellani, ed.), 1977, pp. 111-119, New York, Plenum Press.

121. Kratz, W.A., Myers, J. Nutrition and growth of several blue-green algae. // Am. J. Bot., 1955, v. 42, N 1, p. 282-287.

122. Laisk, A., Siebke, K., Gerst, U., Eichelmann, H., Oja, V., and Heber, U.113

123. Oscillation in photosynthesis are initiated and supported by imbalances in the supply of ATP and NADPH to the Calvin cycle. // Planta, 1991, 185, 554562.

124. Maeenpaeae, P., Kallio, T., Mulo, P., Salih, G., Aro, E.M., Tyystjaervi, E. and Jansson, C. Site-specific mutations in the D1 polypeptide affect the susceptibility of Synechocystis 6803 cells to photoinhibition // Plant Mol. Biol., 1993,22, 1-12.

125. Malkin, R. Interaction of stigmatellin and DNP-INT with the Rieske iron-sulfur center of the chloroplast cytochrome b6f complex // FEBS Lett., 1986, 208,317-320.

126. Manna, P., and Vermaas, W. // Plant Mol. Biol., 1997, 35, 407-416.

127. Mathis, P. Photosynthetic reaction centers // in "Light as an Energy Sourse and Information Carrier in Plant Physiology", (Jennings, R.C., Zucchelli, G., Ghetti, F., and Colombetti, G., ed.), 1996, pp.75-88, Plenum Press, New York.

128. Matsubayashi, T., Wakasugi, T., Shinozaki, K., Yamaguchi-Shinozaki, K., Zaita, N., Hidaka, T., Meng, B. Y., Ohto, C., Tanaka, M., Kato, A., Maruyama, T., and Sugiura, M. //Mol. Gen. Genet., 1987, 210, 385-393.

129. Maxwell, P.C., Biggins, J. Role of cyclic electron transport in photosynthesis as measured by the photoinduced turnover of P700 in vivo II Biochemistry, 1976, 15, 3975-3981.

130. McNamara, V.P., Gounaris, K. Granal Photoayatem II complexes contain only the high redox potential form of cytochrome b-559 which is stabilized by the ligation of calcium // Biochim. Biophys. Acta, 1995,1231, 289-296.

131. Mehler, A.H. Studies on reactions of illuminated chloroplasts. 1. Mechanism of the reduction of oxygen and other Hill reagents // Arch. Biochem. Biophys., 1951, v. 33, N. l,p. 65-77.

132. Meyer, B., Schlodder, E., Dekker, J.P., Witt, H.T. 02 evolution and chl an+ (P680) nanosecond reduction kinetics in single flashes as a function of pH // Biochim. Biophys. Acta, 1989, 974, 36-43.

133. Miller, A.G., Espie, G.S., and Canvin, D.T. The effects of inorganic carbon and oxygen on fluorescence in the cyanobacterium Synechococcus UTEX 625 // Can. J. Bot., 1991,69, 1151-1160.

134. Mizusawa, N., Ebina, M., Yamashita, T. Restoration of the high potential form of cytochrome b-559 through the photoreaction of Tris-inactivated oxygen-evolving center// Photosynth. Res., 1995, 45, 71-77.

135. Mizusawa, N., Miyao, M., Yamashita, T. Restoration of the the high potential form of cytochrome b-559 by electron transport reactions through Photosystem II in Tris-treated Photosystem II membranes // Biochim. Biophys. Acta, 1997,1151318, 145-158.

136. Mizusawa, N., Yamashita, T., Miyao, M. Restoration of the the high potential form of cytochrome b-559 of photosystem II occurs via a two-step mechanism under illumination in the presence of manganese ions // Biochim. Biophys. Acta, 1999,1410, 273-286.

137. Moreland, D.E. and Novitzky, W.R Interference by herbicides eith the transmembrane potential of thylakoids // Z. Naturforsch., 1987,v. 42c., p. 718726.

138. Moroney, J.V., Samanchi, A. How do algae concentrate CO2 to increase the efficiency of photosynthetic carbon fixation? II Plant Physiol., 119, 1999, 9-16.

139. Murphy, D.J. The molecular organisation of the photosynthetic membranes of higher plants // Biochim. Biophys. Acta, 1986, 864, 33-94.

140. Myers, J. Photosynthetic and respiratory electron transport in a cyanobacterium IIPhotosynth.Res., 1986, 9, 135-147.

141. Myers, J. Is there significant cyclic electron flow around phtoreaction in cyanobacteria// Photosynth.Res., 1987,14, 55-69.

142. Nebdal, L., Samson, G. and Whitmarsh, J. Redox state of a one-electron component controls the rate of photoinhibition of photosystem II // Proc. Natl Acad. Sci. USA, 1992, 89, 7929-7933.

143. Nelson, N., Structure and function of the higher plant coupling factor. // In: Electron Transport and Photophosphorylation., 1982, Vol. 4, Topics in Photosynthesis (ed. J. Barber), pp. 81-104, Elsevier, Amsterdam.

144. Nitschke, W., Hauska, G., Rutherford, A.W. The inhibition of quinol oxidation by stigmatellin is similar in cytochrome bc} and bff complexes // Biochim. Biophys. Acta, 1989, 974, 223-236.

145. Noji, H., Yasuda, R., Yoshida, M., and Kinosita, K. Direct observation of the rotation of F-ATPase II Nature, 1997, 386, 299-302.

146. Noren, G.H., Bary, B.A. The YF161D1 mutant of Synechocystis 6803116exhibits an EPR signal from a light-induced photosystem II radical // Biochemistry, 1992, 31, 3335-3342.

147. Omata, T., and Murata, N. Electron-trnsport reactions in cytoplasmic and thilakoid membranes prepared from the cyanobacteria (blue-green algae) Anacystis nidulans and Synechocystis PCC 6714 II Biochim. Biophis. Acta, 1985,810,354-361.

148. Ort, D.R., and Whitmarsh, J. Photosynthetic electron transfer and energy transduction in plants // in Light as an Energy Source and Information Carrier in Plant Physiology Ed. by Jennings et al., Plenum Press, New York, 1996.

149. Ortega, J.M., Hervas, M., Losada, M. Redox and acid-base characterization of cytochrome b559 in photosystem II partieles // Eur. J. Biochem., 1988, 171, 449-455.

150. Ostroumov S.A., Jasaitis A.A. and Samuilov V.D. Electrochemical proton gradient across the membranes of photophosphorylating bacteria. // In Manson L.A. (ed) Biomembranes, 1979, 10, 209-233. Plenum Press, New York.

151. Ouitrakul, R. and Izawa, S. Electron transport and photophosphorylation in chloroplasts as a function of the electron acceptor. II. Acceptor-specific inhibition by KCN // Biochim. Biophys. Acta, 1973, 305, 105-118.

152. Packham N.K., Mansfield R.W. and Barber, J. Action of cyanide on the photosynthetic water-splitting process // Biochim. Biophys. Acta, 1982, 681, 538-541.

153. Pakrasi, H.B., Nyhus, K. J. and Granok, H. Targeted deletion mutagenesis117of the /? subunit of cytochrome Z>559 protein destabilizes the reaction center of photosystem II // Z. Naturforsch., 1990, 45c, 423-429.

154. Pakrasi, H.B., de-Ciechi, P. and Whitmarsh, J. Site directed mutagenesis of the heme axial ligands of cytochrome b559 affects the stability of the photosystem II complex // EMBO J., 1991, 10. 1619-1627.

155. Peltier, G, Ravenel, J. and Vermeglio, A. Inhibition of a respiratory activity by short saturating flashes in Chlamydomonas: evidence for a chlororespiration // Biochim. Biophys. Acta, 1987, 893, 83-90.

156. Peschek, G.A. Restoration of respiratory electron-transport reactions in quinone depleted particle preparations from Anacystis nidulans II Biochem. J., 1980,186, 515-523.

157. Peschek, G.A. The cytochrome f-b electron-transport complex. A common link between photosynthesis and respiration in the cyanobacterium Anacystis nidulans II Biochem. J., 1983, 210, 269-272.

158. Peschek, G.A. Cytochrome oxidase and eta operon of cyanobacteria. // Biochim. Biophys. Acta, 1996,1275, 27-32.

159. Poulson, M., Samson, G., Whitmarsh, J. Evidence that cytochrome b559 proteins photosystem II against photoinhibition // Biochemistry, 1995, 34, 10932-10938.

160. Radmer, R, Ollinger, O. Nitrogen and oxygen evolution by hydroxylamine-treated chloroplasts // FEBS Lett., 1982,144, 162-166.

161. Razeghifard, M.R., Pace, R.J. Electron paramagnetic resonance kinetic studies of the S states in spinach PSII membranes // Biochim. Biophys. Acta, 1997,1322, 141-150.

162. Razquin, P., Schmitz, S., Fillat, M. F., Peleato, M. L., Bohme, H. Transcriptional and translational analysis of ferredoxin and flavodoxin under iron and nitrogen stress in Anabaena sp. strain PCC 7120 II J. Bacteriol., 1994, 176, 7409-7411.118

163. Redinbo, M. R., Yeates, T. O., Merchant, S. Plastocyanin: structural and functional analysis II J. Bioenerg. Biomembr., 1994, 26, 49-66.

164. Renger, G. The action of 2-anilinothiophenes as accelerators of the deactivation reactions in the watersplitting enzyme system of photosynthesis // Biochim. Biophys. Acta, 1972, 256, 428-439.

165. Renger, G., Bouges-Bocquet, B., Delosme, R. Studies on the ADRY agent induced mechanism of the discharge of the holes trapped in the photosynthetic water splitting enzyme system Y // Biochim. Biophys. Acta., 1973, 292, 796807.

166. Rich, P.R. Electron transfer complexes coupled to ion translocation // In: Protein Electron Transfer, (Ed. D. S. Bendall), Oxford: BIOS Scientific Publishers Ltd, 1996.

167. Rippka, R., Waterbury J.B., Cohen-Byzire G. A cyanobacterium which lacks thylakoids. II Arch. Microbiol., 1974, v. 213, N. 2, p. 419-436.

168. Rippka, R. Isolation and purification of cyanobacteria. // Methods in enzymology, v. 167, 1988.

169. Ritchie, R.J. The cyanobacterium Synechococcus-R-2 (Anacystis nidulans, S. leopoliensis) PCC-7942 has a sodium-dependent chloride transporter // Plant, Cell and Environment, 1992, 15, 163-177.

170. Ritchie, R.J., Nadolny, C., and Larkum, A.W.D. Driving forces for bicarbonate transport in the cyanobacterium Synechococcus R-2 (PCC 7942) II Plant Physiol., 1996, 112, 1573-1584.

171. Roffey, R.A., Golbeck, J.H., Hille, C.R. and Sayre, R.T. Photosynthetic electron transport in genetically altered photosystem II reaction centers of chloroplasts // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1991, 88, 9122-9126.

172. Rurainski, H.J., Borchert, S., Heupel, R. Ferredoxin dependent cyclic electron transport and photophosphorylation // in: Progress in Photosystem II, the water-splitting enzyme // Trends Biochem. Sci., 1989, v. 14, p. 227-232.119

173. Sandmann, G., and Malkin, R. NADH and NADPH as electron donors to respiratory and photosynthetic electron transport in the blue-green alga, Aphanocapsa. // Biochim. Biophys. Acta, 1983, 725, 221-224.

174. Satoh, K. Isolation and properties of the photosystem II reaction center. // In The photosynhtetic reaction center. Deisenhofer, J. and Norris, J. R., eds., San Diego: Academic press, 1993, p. 289-318.

175. Schlodder, E., Graber, P., Witt, H.T. Mechanisma of phosphorylation in chloroplasts. // In: Electron Transport and Photophosphorylation, 1982, v. 3, Topics in Photosynthesis (ed. J. Barber), pp. 105-175, Elsevier, Amsterdam.

176. Schonbaum G.R., Bonner W.D., Storey B.T., Bahr J.T. Specific inhibition of the cyanide-insensitive respiratory pathway in plant mitochondria by hydroxamic acids. // Plant Physiol., 1971, v. 47, N 1, p. 124-128.

177. Schubert, W.D., Klukas, O., Krauss, N., Saenger, W., Fromme, P., Witt, H.T. Photosystem I of Synechococcus elongatus at 4 A resolution: comprehensive structure analysis II J. Mol. Biol., 1997, 272, 741-769.

178. Schubert, W.D., Klukas, O., Saenger, W., Witt, H.T., Fromme, P., Krauss, N. A common ancestor for oxygenic and anoxygenie photosynthetic systems: a120comparison based on the stractural model of photosystem I // J. Mol. Biol., 1998, 280, 297-314.

179. Schutz, M., Zirngibl, S., Lecoutre, J., Buttner, M., Xie, D.L., Nelson, N., Deutzmann, R., Hauska, G.A. Transcription unit for the Rieske FeS-Protein and cytochrome b in Chlorobium Limicola II Photosynth. Res., 1994, 39, 163174.

180. Sheller, H.V. In vitro cyclic electron transport in barley thylakoids follows two independent pathways // Plant Phys., 1996,110, 187-194.

181. Sheller, H.V., Moller, B.L. Photosystem I polypeptides // Physiol. Plantarum, 1989, 78, 484-494.

182. Shen, J-R., Ikeuchi, M., Inoue, Y. Stoichiometric association of extrinsic cytochrom C-550 and 12 kDa protein with a highly purified oxygen- evolving photosystem II core complex from Synechococcus vulcanus II FEBS Lett., 1992, 301, 145-149.

183. Shen, J-R., Inoue, Y. Binding and functional properties of two new extrinsic components, cytochrome c550 and a 12 kDa protein, in cyanobacterial photosystem II // Biochemistry, 1993, 32, 1825-1832.

184. Shinohara, K., Ono, T., Inoue, Y. Biochemical changes on photoactivation of oxygen-evolving enzyme in dark-grown spruce cotyledon // in: Murata, N. (Ed.), Research in Photosynthesis, 1992, v. II, Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, pp. 405-409.

185. Shuvalov, V.A., Klimov, V.V., Dolan, E. et al. Nanosecond fluoresand absorbance changes in photosystem II at low redox potential. Pheophytin as an intermediary electron acceptor // FEBS Lett., 1980, 118, 279-282.

186. Shuvalov, A. Composition and function of cytochrome b559 in reaction centers of photosystem II of green plants // J. Bioenerg. Biomembr., 1994, 26, 619-626.

187. Shuvalov, A., Schreiber, U., Heber, U. Spectral and thermodynamic121properties of the two hemes of the Dl-D2-Cytochrome b-559 complex of spinach //FEBS Lett., 1994, 337, 226-230.

188. Siedow J.N. The nature of the cyanide-resistant pathway in plant mitochondria. // In: «Cell. And Subcell. Localis. Plant Metab. Proc. 21 st. Annu. Meet. Phytochem. Soc. N. Amer., Ithaca, N.Y., 14 Auf. 1981» 1982, New York, London.

189. Smith, A.S. Modes of cyanobacterial carbon metabolism // Ann. Microbiol. /Inst. Pasteur/, 1983, 134B, p. 93-113.

190. Stewart, D.H., Brudvig, G.W., Cytochrome b559 of photosystem II // Biochim. Biophys. Acta, 1998, 1367, 63-87.

191. Stewart, A.C., Ljundberg, U., Akerlund, H.-E., Andersson, B. Studies on the polypeptide composition of the cyanobacterial oxygen-evolving complex // Biochim. Biophys. Acta, 1985, 808, 353-362.

192. Styring, S., Rutherford, A. W. In the oxygen-evolving complex of photosystem II the So state is oxydized to the Si state by D+ (Signal IIsi0w) // Biochemistry, 1987, 26, 2401-2405.

193. Tae, G.-S. and Cramer, W.A. Truncation of the COOH-terminal domain of the psbE gene product in Synechocystis sp. PCC 6803: reguirements for photosystem II assembly and function // Biochemistry, 1992, v. 31, p. 40664074.

194. Tae, G.-S. and Cramer, W.A. Topography of the heme prosthetic group of cytochrome b-559 in the photosystem II reaction center // Biochemistry, 1994, 33, 10060-10068.

195. Takahama, U., Shimizu-Takahama, M., and Heber, U. The redox state of the NADP system in illuminated chloroplasts // Biochim. Biophys. Acta, 1981,637, 530-539.

196. Takahashi M. and Asada K. Removal of Mn from spinach chloroplasts by sodium cyanide and the binding of Mn to Mn-depleted chloroplasts. // Eur.122

197. J. Biochem., 1976, 64, 445-452.

198. Takahashi, M., Mano, J., Asada, K. Functional structure of the oxygen-evolving until of photosystem II as determind by radiation inactivation // Plant Cell Physiol., 1990, 31, 1191-1198.

199. Tang, X.S., Fushimi, K. and Saton, K. D1 D2 complex of the photosystem II reaction center from spinach. Isolation and partial characterization IIFEBS Lett., 1990, 273. 257-260.

200. Telfer, A., Durrant, J. and Barber, J. Transient absorption spectroscopy of the primary electron donor, P680, in isolated Photosystem II reaction center. II Biochim. Biophys. Acta, 1990, 1018, 168-172.

201. Thompson, L.K., Miller, A.F., de- Paula, J.C. and Brudvig G.W. Electron donation in photosystem II // Isr. J. Chem., 1989, 28, 8048-8056.

202. Thompson, L.K., Miller, A.F., Buser, C.A., de- Paula, J.C., Brudvig G.W. Characterization of the multiple forms of cytochrome b559 in photosystem II II Biochemistry, 1989, 28, 8048-8056.

203. Thornber, J.P. Comparison of chlorophyll-protein complex isolated from a blue-green alga with chlorophyll-protein complexes obtained from green bacteria and higher plants // Biochim. Biophys. Acta, 1969, 172, 230-241.

204. Trebst, A. and Draber, W., Structure activity correlation of recent herbicides in photosynthetic reactions // In: Adv. Pestic. Sci. (Geissbuhler H. ed.). 1979, p. 223-234, Pergamon Press, Oxford.

205. Trissl, H.-W., Breton, J., Deprez, J., Leibl, W. Primary electrogenic reactions of photosystem II as probed by the light-gradient method // Biochim. Biophys. Acta, 1987, 893, 305-319.

206. Trissl, H.-W., Leibl, W. Primary charge separation in Photosystem 2 involves two electrogenic steps // FEBS Lett., 1989, 244, 85-88.

207. Van Gorkom, H J. Identification of the reduced primary electron acceptor of photosystem II as a bound semiquinone anion // Biochim. Biophys. Acta, 1974, 347, 439-442.

208. Van Rensen, J.J.S., Tonk, W.J.M., and De Bruijn, S.M Involvement of bicarbonate in the secondary quinone electron acceptor of photosystem II via the non-haem iron of the quinone-iron acceptor // FEBS Lett., 1988, 226, 347-351.

209. Velthuys, B.R. Electron-dependant competition between plastoquinone and inhibitors for binding to photosystem II // FEBS Lett., 1981, 126 (2), 277-281.

210. Velthuys, B., Kok B. Photosynthetic oxygen evolution from hydrogen peroxide // Biochim. Biophys. Acta, 1978, 502, 211-221.

211. Vermaas, W. F. J., Renger, G., Dohnt, G. The reduction of the oxygen-evolving system in the chloroplasts by thylacoid components // Biochim. Biophys. Acta, 1984, 764, 194-202.

212. Vermaas, W. F. J., Styring, S., Schroder, W.P., Andersson, B. Photosynthetic water oxidation: The protein framework//Photosynth. Res., 1993, 38, 249-263.

213. Vermaas, W.F.J. Molecular-genetic approaches to study photosynthetic and respiratory electron transport in thylakoids from cyanobacteria // Biochim. Biophys. Acta, 1994,1187, 181-186.

214. Vernon, L.P., Shaw, E.R. Photoreduction of 2,6-dichlorophenolin-indophenol by diphenylcarbazide: a photosystem II reaction catalyzed by Tris-washed chloroplasts and subchloroplast fragments // Plant Physiol., 1969, 44, 1645-1649.

215. Vinogradov, A.D. Catalytic properties of the mitochondrial NADH124ubiquinone oxidoreductase (Complex I) and the pseudo-reversible active/inactive enzyme transition. // Biochim. Biophys. Acta, 1998, 1364, 169-185.

216. Voelker, R., Barkan, A. Two nuclear mutations disrupt distinct pathways for targeting proteins to the chloroplast thylakoid // EMBO J., 1995, 14, 3905-3914.

217. Wasielewski, M. R, Johnson, D. G., Seibert, M., Govindjee Determination of the primary charge separation rate in isolated Photosystem 2 reaction centers with 500-fs resolution // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1989, 86, 524-528.

218. Whitmarsh, J., Pakrasi, H.B. Form and function of cytochrome b-559 II in: Ort, D.R., Yocum, C.F. (Eds.), Oxygenic Photosynthesis: The Light Reactions, Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, 1996, pp. 249-264.

219. Whittingham, C.P. Inhibition of photosynthesis by cyanide. // Nature, 1952,169, 838-839.

220. Wishnick, M. and Lane, M.D. Inhibition of ribulose diphosphate carboxylase by cyanide. Inactive ternary complex of enzyme, ribulose diphosphate, and cyanide. // J. Biol. Chem., 1969, 244, 55-59.

221. Yachandra, K., Derose, J., Latimer, M. J., Mukerji, I., Sauer, K., Klein, M. P. Where plants make oxygen— A structural model for the photosynthetic oxygen-evolving manganese cluster // Science, 1993, 260, 675-679.125

222. Yu, J. and Vermaas, W.F.J. Synthesis and turnover of photosystem II reaction center polypeptides in cyanobacterial D2 mutants II J. Biol. Chem., 1993, 268, 7407-7413.

223. Yu, L., Zhao, J., Muhlenhoff, U., Bryant, D.A., Golbeck, J.H. PsaE is required for in vivo cyclic electron flow around photosystem I in the cyanobacterium Synechococcus sp. PCC 7002 II Plant Physiol., 1993, 103, 171-180.

224. Zheleva, D., Hankamer, B., Barber, J. Heterogeneity and pigment composition of isolated photosystem II reaction centers // Biochemistry, 1996, 35, 15074-15079.