Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Изоформы плацентарной щелочной фосфатазы на различных сроках внутриутробного развития

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Лукьянчикова, Нина Леонидовна

Введение.

Глава 1. Литературный обзор.

1.1. Особенности экспрессии и свойства щелочных фосфатаз.

1.2. Эволюционная и онтогенетическая гетерогенность щелочных фосфатаз.

1.3. Активность и спектр изоформ щелочных фосфатаз в онтогенезе, процессе развития адаптивных и патологических реакций.

Глава 2. .Материалы и методы].

Глава 3. Результаты собственных исследований.

3.1. Гистохимическое выявление щелочных фосфатаз в ворсинчатом хорионе.51.

3.2. Хроматографический профиль щелочных фосфатаз ворсинчатого хориона плаценты на различных сроках внутриутробного развития.

3.2.1. Хроматографический анализ щелочных фосфатаз ворсинчатого хориона первого триместра развития плода.

3.2.2. Особенности хроматографического спектра щелочных фосфатаз ворсинчатого хориона доношенной плаценты человека.

3.2.3. Хроматографический профиль щелочных фосфатаз ядер ворсинчатого хориона ранних и поздних сроков беременности.

3.3. Особенности ингибиторного анализа плацентарных щелочных фосфатаз.

3.4. Электрофоретическое исследование хроматографических фракций в полиакриламидном геле.

3.4.1. Электрофорез хроматографических фракций щелочных фосфатаз ворсинчатого хориона ранних сроков беременности.

3.4.2. Электрофорез хроматографических фракций щелочных фосфатаз ворсинчатого хориона поздних сроков беременности.

3.5. Характеристика очищенной плацентарной щелочной фос-фатазы.

3.6. Дефосфорилирующие и трансфосфорилирующие свойства плацентарной щелочной фосфатазы.

Глава 4. Обсуждение.

Выводы.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Изоформы плацентарной щелочной фосфатазы на различных сроках внутриутробного развития"

Щелочная фосфатаза (КФ 3.1.3.1 - фосфогидролаза моноэфира ортофосфорной кислоты, ортофосфорная моноэстергидролаза, щелочная фосфомоноэстераза, ЩФ) - широко распространенный в природе фермент, обнаруживаемый в микроорганизмах, грибах, низших и высших растениях и животных. В некоторых органах и тканях млекопитающих - печени, тонком кишечнике, костях, почках, в области желчных капилляров гепатодитов и плаценте [5, 26], наблюдается повышенная активность энзима. В свободном виде ЩФ выявляется в плазме крови и молоке, секрете некоторых желез, а также в околоплодных водах [33]. Располагается энзим в клеточной мембране, где он, главным образом, ассоциирован с липопротеинами [71, 128], а также в цитоплазме [39, 40, 124, 128] большинства растительных и животных клеток.

Фермент является неспецифической фосфомоноэстеразой, отщепляющей in vitro фосфат от фосфомоноэфиров различной природы при щелочных значениях рН [85, 38]. Физиологическая роль данной группы ферментов остается невыясненной, однако, известно, что они вовлечены в регуляцию большого числа биохимических реакций в клетке, участвующих в секреции и экскреции, дифференцировке и пролиферации и т. д. посредством дефосфорилирования и трансфосфорилирования различных химических веществ [146]. Щелочные фосфатазы относятся к группе ферментов, обладающих строгой тканевой специфичностью, что позволяет с достаточной степенью вероятности определить происхождение энзима в крови, моче и других тканевых жидкостях. Фосфатазы, проявляющие свою каталитическую активность при щелочных значениях рН, отличаются не только по изоферментному составу, но и по целому ряду химических, физических и каталитических характеристик, определяемых особенностями физиологии данного органа или ткани. Широкий эволюционный полиморфизм данных энзимов дополняется функциональной онтогенетической гетерогенностью, выявляемой в процессе развития организма или формирования адаптивных или патологических реакций.

АКТУАЛЬНОСТЬ ТЕМЫ. Многочисленные исследования и наблюдения последних лет показали, что иногда заболевания, возникающие в различные периоды постнатального онтогенеза, являются результатом нарушений, произошедших в течение внутриутробного этапа развития. Если у матери до или в течение беременности имеется какое-либо отклонение функции органа, то у рождающегося плода появляется достаточно высокий риск нарушения функции данного органа или ткани (диабет, патология щитовидной железы).

Многолетние исследования (1965-1999), проведенные в лаборатории (Н.И. Цирельников и др.) показали, что отклонения, происходящие в любом элементе системы мать-плацента-плод неизбежно приводят к развитию ответной реакции во всех взаимодействующих компонентах системы как функционального, так и структурного характера, изменение которых может явиться достаточно чувствительным тестом для выявления ранних, доклинических стадий заболевания, контроля специфичности и адекватности лечения, а также прогнозирования в развитии патологических и восстановительных процессов [45, 46].

В течение эмбрионального развития и, особенно в провизорных органах ЩФ экспрессируется уже на самых ранних сроках, при этом активность фермента резко возрастает в процессе прогрессирования внутриутробного онтогенеза. Появление ЩФ в крови матери отмечают со второй половины беременности и связывают с интенсивным ростом плода [1, 16, 37].

Активность плацентарной щелочной фосфатазы (ПЩФ) в крови матери при нормальной и осложненной беременности отражает состояние фето-плацентарного комплекса и, в частности, функцию ворсинчатого хориона плаценты [1, 7, 14, 15, 40, 43]. Вместе с тем, активность общей и термостабильной ЩФ плацентарного типа в плазме крови матери не всегда коррелирует с активностью данных форм, определяемых в экстрактах ворсинчатого хориона [48]. Определение активности и изучение изоформенного спектра ЩФ в ткани ворсинчатого хориона на разных сроках беременности может дать более достоверную информацию и служить критерием уровня дифференцировки регуляторно-метаболических процессов фето-плацентарного комплекса, а также внутриутробно формирующейся патологии.

ЦЕЛЬЮ настоящей работы являлось: Проведение сравнительного анализа изоферментного спектра тканевых форм плацентарной щелочной фосфатазы на различных сроках внутриутробного развития и выявление особенностей трансфосфорилирующей активности плацентарной ЩФ по сравнению с генетически родственными фосфомоноэстеразами органов и тканей человека.

ОСНОВНЫЕ ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ:

1. Выявить изоферментный состав щелочных фосфатаз ворсинчатого хориона человека на различных сроках беременности и сравнить его со спектром изоформ энзимов сыворотки крови матери;

2. Изучить особенности трансфосфорилирующей активности плацентарного изофермента по сравнению с другими тканеспецифичными щелочными фосфатазами.

НАУЧНАЯ НОВИЗНА:

- Показано, что щелочная фосфатаза ткани ворсинчатого хориона характеризуется гетерогенностью и выявлены особенности их спектра, присущие ранним и поздним срокам беременности; соотношение изоформ может значительно изменяться при патологическом течении беременности;

- Впервые обнаружен эффект термоактивирования общей щелочной фосфатазы экстракта ворсинчатого хориона и некоторых ее фракций в 50% доношенных плацент;

- При слабощелочных значениях рН происходит более значительный сдвиг равновесия реакции в сторону трансфосфорилирования относительно фосфогидролиза для ЩФ плацентарных, кишечных и печеночных тканей человека. ЩФ костной ткани обладает наиболее высокой способностью к переносу фосфата в широком диапазоне рН.

ТЕОРЕТИЧЕСКАЯ И ПРАКТИЧЕСКАЯ ЗНАЧИМОСТЬ РАБОТЫ.

Выявлена гетерогенность щелочной фосфатазы ворсинчатого хориона плаценты, коррелирующая со степенью дифференцировки фето-плацентарного комплекса. В ткани доношенной плаценты обнаружены устойчивые высокомолекулярные изоформы, не характерные для ранних сроков внутриутробного развития. Изучение фосфотрансферазной активности различных тканеспецифических щелочных фосфатаз показало, что костный и плацентарный изоферменты являются преимущественно трансфосфорилирующими формами при физиологических значениях рН, а кишечный изофермент - преимущественно дефосфорилирующей формой.

Данная работа является предпосылкой для использования изоформ плацентарной щелочной фосфатазы с целью выявления ранних форм патологии при осложненном течении беременности. ПОЛОЖЕНИЯ, ВЫНОСИМЫЕ НА ЗАЩИТУ.

1. Специфическая термостабильная щелочная фосфатаза в ткани ворсинчатого хориона первого триместра беременности обнаруживается на сроке с 8 недель (обычно на 11 - 12 неделе) и разделяется при ионообменной хроматографии на 2 фракции -1-1 и I-2. В отдельных случаях присутствует хроматографическая форма II.

2. Щелочная фосфатаза рожденной плаценты при ионообменной хроматографии дает две группы фракций: слабосвязанную (1-1 и 1-2) и прочно-связанную (II-1 и II-2) с ионообменником, каждая из которых состоит из двух пиков. Обязательное присутствие прочносвязанных фракций фермента отличает ворсинчатый хорион доношенной плаценты (при отсутствии патологии) от хорионов первого триместра беременности.

3. Щелочные фосфатазы всех исследованных тканей человека (плацентарной, кишечной, печеночной и костной) способны переносить неорганического фосфат на гидроксил-содержащий акцептор. При этом костный, печеночный и плацентарный изоферменты проявляют преимущественно трансфосфорилирующую, кишечный - дефосфорилирующую активность.

АПРОБАЦИЯ РАБОТЫ И ПУБЛИКАЦИИ.

По теме диссертации опубликовано 8 печатных работ. Материалы диссертации докладывались на научной конференции с международным участием «Эндокринные механизмы регуляции функций в норме и патологии», на Всероссийской конференции «Основы перинатальной медицины: плацента в этиологии, патогенезе и диагностике внутриутробно формирующихся инфекций» и был представлен стендовый доклад на III съезде физиологов Сибири и Дальнего Востока, а также стендовый доклад на Седьмом Международном конгрессе по изоферментам (Новосибирск, 1992).

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Лукьянчикова, Нина Леонидовна

выводы.

1. На самых ранних сроках внутриутробного развития в ворсинчатом хорионе присутствует термолабильный изофермент щелочной фос-фатазы, к которому при дальнейшем развитии беременности (обычно на сроке 11-12 недель) добавляется специфическая термостабильная плацентарная щелочная фосфатаза, обладающая определенной гетерогенностью, и, как правило, представленная хроматографическими фракциями 1-1 и 1-2.

2. Беременность поздних сроков характеризуется отсутствием термолабильных энзимов и значительной гетерогенностью термостабильной щелочной фосфатазы, главным образом, обусловленным присутствием как слабосвязанных (1-1 и 1-2), так и прочносвязанных (II-1,2) с ио-нообменником фракций, не характерных для раннего хориона.

3. Изоформы плацентарной щелочной фосфатазы различаются по электрофоретической подвижности и характеру термоинактивирования: фракция 1-1 способна к активированию после прогревания, а форма 1-2 теряет в этих условиях до 50% активности. В то же время изоформы доношенной плаценты не различаются по чувствительности к специфическим ингибиторам и проявляют свойства, характерные для плацентарной щелочной фосфатазы.

4. В сыворотке крови матери со второй половины беременности при электрофорезе в полиакриламидном геле обнаруживаются «быстрые» термостабильные изоформы щелочной фосфатазы, состоящие из одной или трех близко расположенных полос и соответствующих по подвижности хроматографической фракции 1-2. Другие множественные формы энзима, характерные для экстрактов ткани, в сыворотке крови матери в норме отсутствуют.

5. Все изученные нами тканеспецифические щелочные фосфатазы человека (плацентарная, печеночная, кишечная и костная) обладают трансфосфорилирующей активностью; при этом костный, печеночный и плацентарный изоферменты являются преимущественно трансфосфори-лирующими, кишечный - преимущественно дефосфорилирующим. Трансфосфорилирующая активность плацентарной щелочной фосфатазы увеличивается с увеличением степени очистки фермента.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Лукьянчикова, Нина Леонидовна, Новосибирск

1. Анастасьева В. Г. Морфофункциональные нарушения фето-плацентарного комплекса при плацентарной недостаточности. Н-ск., 1997.-508 с.

2. Бекман Г., Веннберг К., Бекман Н. с соавт. Полиморфизм щелочной фосфатазы плаценты на уровне ДНК и белка в мордовской популяции. // Генетика, 1999. Т. 32, N3. - с. 420 - 424.

3. Бей ли Дж., Оллис Д.В. Основы биохимической инженерии. // Т.1. Мир, 1989.-692 с.

4. Бернстон М. Гистохимия ферментов. // М., Мир, М.,1965.464 с.

5. Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии. // М., Медицина, 1981. 640 с.

6. Гармашова Н.Л., Константинова Н.Н. Введение в перинатальную медицину. // Москва, Медицина, 1978. 294 с.

7. Гашинцева Л.П., Гудима С.О., Козырева Е.А., Воронов А.В., Миериня А.А., Бассалык Л.С., Венгеров Ю.Ю., Вотрин И.И. Плацентарная щелочная фосфатаза маркер злокачественных новообразований. // Вопросы медицинской химии, 1989 - Т. 35, N3 - с. 78-71.

8. Генетика изоферментов. И Под ред. Л.И. Корочкина, О.Л. Серова, А.И. Пудовкина и др. М., 1977. - 389 с.

9. Гистофизиология и гистопатология внезародышевых органов млекопитающих и человека. // Под ред. проф. М. Я. Субботина и проф. Н.В. Донских Новосибирск, 1971. - 215 с.

10. Гистохимия фосфомоноэстераз в норме и патологии. // Под ред. профессора М.Т. Луценко. Благовещенск, 1973. 107 с.

11. Громашевская Л.Л., Радзевич И.М. Комплексные формы ферментов и перспективы их исследования (обзор литературы). //Лабораторное дело, 1991. N1. - с. 3-9.

12. Друккер Н.А., Погорелова Н.Т. Жирно-кислотный состав фосфолипидов мембран плаценты у женщин с гипофункцией яичников в анамнезе. // Вопросы медицинской химии, 1996. Т. 42, Nl.-c. 54-58.

13. Жантиева Е.М. Активность ферментов в плаценте при нарушении жизнедеятельности новорожденных. // Акушерство и гинекология, 1980. N8. - с. 48-51.

14. Жантиева Е.М., Колодько В.Г. Содержание стероидных гормонов и активность термостабильного изофермента щелочной фосфатазы в крови женщин при беременности высокого риска.// Акушерство и гинекология, 1980. N12. - с. 33-36.

15. Жахова 3. Н., Голумб С.Б., Рейниш Н.С. Щелочная фосфатаза сыворотки крови беременных женщин. // Вопр. охр. матер, и дет., 1972. Т. 4. - с. 55-58.

16. Згурский А.А., Алексеев С.Б., Мамаев В.Б., Степанова Л.Г. Роль щелочной фосфатазы в регуляции стабильности глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы в культуре клеток человека in vitro. // Биохимия, 1983. Т. 48. - с. 1804-1809.

17. Зуева Н.Н., Далев П.Г., Лазарева Д.Л. Свойства, получение и практическое значение щелочной фосфатазы. // Биохимия, 1993 Т. 58, N7.-с. 1009- 1023.

18. Лакин Г.Ф. Биометрия. // Москва, «Высшая школа», 1980.294 с.

19. Ленинджер. Основы биохимии. // Т.1. М, Мир., 1985. - 218с.

20. Меркулов Г.А. Курс патологической техники. // Медгиз, Ленинградское отделение, 1961. 340 с.

21. Мертвецов Н.П. Множественные формы тирозинаминотрансферазы в клетках печени крыс и их роль в гомеостазе клетки. // Вопр. мед. химии, 1981. N2. - С. 154-166.

22. Мецлер Д. Биохимия. // Т. 3. М., Мир, 1981.-245 с.

23. Методическое пособие по биохимии. // Н-ск, НГУ, 1982. 23с.

24. Михалева Н.И., Калинин А.Е., Молотковский Юл. Г., Несмеянова М.А. Взаимодействие предшественника щелочной фосфатазы Е. coli с искусственными фосфолипидными мембранами. // Биохимия, 1997. Т. 62, N2. - с. 217 - 224.

25. Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах. М., Мир, 1984. - 215 с.

26. Остерман JI.A. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. Наука, 1985.- 570 с.

27. Остерман JI.A. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование. М., Наука, 1981.- 292 с.

28. Панин J1.E. Биохимические механизмы стресса. Наука, Сибирское Отделение. - Новосибирск, 1983. - 234 с.

29. Пехливанов Б., Цветкова Т., Пиперков Т., Чичовска М. Щелочная фосфатаза: современное состояние вопроса (обзор литературы). // Лаб.дело, 1989 N11. - с. 4-7.

30. Петрунь Н.М., Громашевская К.Л., Фетисова Т.В., Кононенко В.Я., Веременко К.Н., Зуй В.Д., Шевченко B.C., Голобородько О.П. Изоферменты в медицине. // Киев, Здоровье, 1982.- с. 248.

31. Погорелова Т.Н., Крукиер И.И., Орлов Е.И. Липидный состав и активность фосфолипазы А2 плазматических мембран плаценты крыс при гипоксических состояниях // Вопр. мед. химии, 1995. Т. 41, N6. - с. 30-34.

32. Радзевич И.М., Громашевская Л.Л., Татьянко Н.В., Вовк А.Д. Липопротеидные комплексы щелочной фосфатазы при патологии печени. // Клиническая лабораторная диагностика, 1991. N2. - с.14-17.

33. Савельева Г.М., Федорова М.В., Клименко П.А., Сичинава Л.Г. Плацентарная недостаточность. -М.: Медицина, 1991. -276 с.

34. Спиро Т.Г. Неорганическая биохимия. //Т. 1. Под ред. Эпхгорна Г.М. - М., Мир, 1978. - 725 с.

35. Сухомлинов Б.Ф., Голубий С.М. Молекулярная гетерогенность щелочных фосфатаз в клетках и тканях млекопитающих. // Успехи совр. биологии, 1985. Т. 100, вып. 215. -с. 219-229.

36. Творогова М.Г., Титов В.Н. ЩФ: методические приемы исследования и диагностическое значение (обзор литературы). // Лаб. дело, 1991. N6. - с. 10-17.

37. Теодорсен Л. Рекомендованные методы для определения щелочной фосфатазы, лактатдегидрогеназы, амилазы. // Клин. лаб. диагн., 1999. -N1. -с. 217-224.

38. Федорова М.В., Калашникова Е.П. Плацента и ее роль при беременности. // М. Медицина. 1986. - 345 с.

39. Цапюк П.И. Протеины плаценты в оценке состояния внутриутробного плода (Обзор литературы).// Вопросы материнства и детства, 1984. -N5. -с. 51-54.

40. Цимбалова Т.А., Цирельников Н.И. Сравнительная электрофоретическая характеристика изоформ щелочной фосфатазы в плазме крови и экстрактах ворсинчатого хориона на различных сроках беременности. // Бюлл. клин. эксп. мед., 1992. Т.114. - с. 236-238.

41. Цирельников Н.И. Гистофизиология хориона в системе мать-плацента-плод на различных сроках беременности. Автореф. дис. докт. мед. наук. Новосибирск, 1974 - 32 с.

42. Цирельников Н.И. Плацентарно-плодовые взаимоотношения как основа развития и дифференцировки дефинитивных органов и тканей. // Бюлл. Сиб. Отд. СО РАМН, 1996. N1. - с.71-77.

43. Цирельников Н.И., Воронина Н.П. Влияние адреналэктомии на активность разных форм щелочной фосфатазы у интактных и беременных мышей и их плодов. // Бюлл. Сиб. Отд. РАМН, 1995. N1. - с. 80-84.

44. Цирельников Н.И., Сенчук С.А., Манваладзе Н.З., Цирельникова Т.Г. Активность плацентарной щелочной фосфомоноэстеразы про нормальной и осложненной беременности. // Тез. докл. Съезда акуш-гинек. РСФСР, 1987. Москва, с. 234 - 235.

45. Цирельников Н.И. Методика определения и клиническая оценка измерений активности щелочных фосфомоноэстераз. // Метод, рекомендации. Новосибирск, 1997. 15 с.

46. Чухрай Е.С., Веселова М.П. Физико-химические свойства щелочной фосфатазы в природных адсорбционных слоях на поверхности гидроксилапатита зубной эмали. // Журнал физ. химии. -1991.-N2.-с. 3304-3309.

47. Abu-Hasan, N.S., Daires M., Suteliffe K.J. A high molecular weight of placental phosphatase in human syncytiotrophoblast microvilli. // Placenta, 1984. V. 5, N2 - p. 159-173.

48. Albert J.L., Sundstrom S.A., Lyttle C.R. Estrogen regulation of placental alkaline phosphatase gene in a human endometrial adenocarcinoma cell line. // Cancer Res., 1990. V. 50, N11. - p. 3306 -3310.

49. Aliberti G., Pulignato I., Proietta M., et al. Heat inactive fraction jf alkaline phosphatase in marrow and peripherial blood. // Panminerva Med, 1997. V. 39, N4. - p. 284-286.

50. Ameryecs J, Diches-Vermeulen G, Gueuning C. Alkaline phosphatase activities in human amniotic fluid. Chromatographyc separation of the fetal intestinal component. // Arch. Int. phisiol. et biochim. 1988. - V. 96, N2. - p. 101-112.

51. Becman G, Becman L, Holm S, SikstrHom C, Wennberg C. Placental alkaline phosphatase and transplacental IgG transport. // Hum. Hered, 1995. V. 45, N1. - p. 1-5.

52. De Broe M.E, Mets Т.Е., Rouls Y.Y., Wieme R.Y.// Occurrence of immunoglobulin G alkaline phosphatase complexes in human serum. // Ann. Int. Med, 1979 - V. 90 - p. 30-35.

53. Chakrabartty A, Stinson R.A. Properties of membrain-bound and solubilized forms of alkalain phosphatase from human liver. // Biochim. Biophys. Acta, 1983. -V. 839. p. 174-180.

54. Chan J.R, Stinson R.A. Dephosphorylation of phosphoproteins of human liver plasma membranes by endogenous and purified liver AP. // J.Biol. Chem, 1986.-V. 261, N17. p. 7635-7639.

55. Chan, M.M, Rusker, R.B,Zeman, F, Rigging, R.S. The relationship between alkaline phosphatase and pirophosphatase activity in quail bone. // Proc. Soc. Exp. Biol. Med, 1972. V.141. - p. 822-826.

56. Classen J., Soushon R., Herrman E., Bamberg M. Role of radiotherapy in interdisciplinary management of testicular germ cell tumor. // Urologe A, 2000. V. 39, N2. - p. 126-132.

57. Chang T.C., Wang J. K., Chiao C.H., Tsai L.C., Chang G.G. Regulation of the expression of alkaline phoaphatase in a human breast-cancer cell limne. // Biochem. J., 1994. V. 303, N1. - p. 199 - 205.

58. Chataway Т.К., Whittle A.M., Lewis M.D., et al. Two-dimentional mahhing and microsequencing of lisosomal proteins from human placenta. // Placenta, 1998. V.19, N8. - p. 643-654.

59. Choi J.W., Pai S.H. Serum lipid concentrations change with serum alkaline phosphatase activity during pregnancy. // Ann. Clin. Lab. Sci., 2000. V. 30, N4. - p. 422-428.

60. Ciancaglini P., Pizauro J.M., Leone F.A. Dependence of divalent metal ions on phosphotransferase activity of osseouos plate alkaline phosphatase. // J. Inorg. Biochem., 1997 V. 66, N1 - p. 51-56.

61. Coburn S.P., Mahuren J.D., Jain M., et al. Alkaline phosphatase in serum is inhibited by physiological concentrations of inorganic phosphate. // J. Clin. Endocrinol. Metab., 1998. V. 83, N11. - p. 39513957.

62. Cohen, P. Outline Studies in Biology: Control of Enzime Activity. // 2nd Ed., Chapman & Hall, London, 1983. p. 42-71.

63. Cohen M.E., Kleinsmith L.J. Stimulation of uterine nonhistone protein phosphorylation and nuclear protein kinase activity by estradiol-17 beta. // Biochim. Biophis. Acta, 1976. V. 435, N2. - p. 159-166.

64. Cornell A.E., Hodson A.W. Urinary alkaline phosphatase inhibition and electrophoresis characteristics. // Med. Lab. Sci., 1981.- V. 38, N3.-p. 171 176.

65. Costa M.H., Arisi A.C., Matos C.R., Silva L.V., Raw I. // Characterization of different membrane forms of placental alkaline phosphatases. // Braz. J. Med. Biol. Res., 1994. V. 27, N.2. - p. 449-451.

66. Cox R.P., Gilbert P., Griffin M.J. Alkaline inorganic pyrophosphotase activity of mammalian-cell alkaline phosphotase. // Biochem.J., 1967.-Y. 105. p. 155-161.

67. Dabare A.A.N.P.M., Nouri A.M.E., Cannel H., Moss T. Profile of placental alkaline phosphatase expression in human malignancies: effect of tumor cell activation on alkaline phosphatase expression. // Urol. Int., 1999.-V.63,N3.-p. 168-174.

68. Donald L.J.,Robson E.B. Rare variants of placental AP. // An. Hum. Genet., 1975. V. 37, N41. - p. 141-167.

69. Debruyn J. Transphosphorylation mechanism of hen s egg yolk AP. // Int.J.Biochem., 1982. V. 14. - p. 529-534.

70. Debruyn J. Hens egg yolk AP: general characterization and kinetic study with inhibition. //Int. J. Biochem., 1982. -V. 14. P.519-528.

71. Doellgast J.G., Fishman W.H. Purification of human placental alkaline phosphatase. // Biochem. J., 1974. V.141, N1. - p. 103-112.

72. Dumas M.B., Spano J.S. Characterization of alkaline phosphatase isoenzymes based on their electrophoretic mobility by polyacrylamide gel disc electrophoresis. // Amer. J. Yet. Res., 1980. V. 41, N12. - p. 2076-2081.

73. Eaton P.H., Moss D.W. Organic phophates as substrates for human AP. //Biochem.J., 1967. V. 105. - p. 1307-1312.

74. Ehle H., Bublitz R., Horn A. Intralumenal alkaline phosphatase of the calf intestine. // Biomed. et biohim. acta, 1985 V. 44, N2 - p. 223233.

75. Ehle H., Muller E., Horn A. Alkaline Phosphatase of the calf intestine hydrolysis phospholipids. // FEBS lett., 1985. V. 183, N2. - p. 413-416.

76. Everett R.M., Dunkan J.R., Prass K.W. Alkaline phosphatases in tissues and sera of cats. //Amer. J. Vet. Res., 1977. -V. 38, N10. p. 15331538.

77. Eze L.C., Nwanonenyi E.C., Umezurike G.M. Some properties of liver alkaline phosphatase from goat Capra hircus. // Compar. Biochem. and Physiol., 1979. V. 61, N2. - p. 227-232.

78. Fernley H.N. Mammalian alkaline phosphatases. // The Enzymes. 1971.-V.4. - p. 417-430.

79. Fishman W.H. Perspectives of AP isoenzimes. // Amer. J. Med., 1974.-V. 56.-p.617-650.

80. Fishman W.H. Clinical and biological significance of an isozyme tumor marker PLAP. // Clin. Biochem., 1987. - V. 20, N6. - p. 387-392.

81. Fishman L., Miyayama H., Driscoll S.G., Fishman W.H. Developmental phase-specific AP isoenzimes of human placental and their occerance in human cancer // Cancer Res., 1976. V. 36. - p. 2269 - 2275.

82. Fishman W.H., Sie H.G. Organ-specific inhibition of human AP human alkaline phosphatases of liver, bone, intestine and placenta: L-Phe, L-triptophan and L-homoarginine. // Enzymologia, 1971.-V. 41.-p. 141167.

83. Fishman W.H. Alkaline phosphatase isozymes: recent progress. // Clin. Biochem., 1990. V. 23, N2. - p. 99-104.

84. Friden B.E., Makiya R., Nilsson B.M., Holm S., Stigbrand N.I. The human placental immunoglobulin G receptor and immunoglobulin G transport. // Am.-J.-Obstet-Gynecol., 1994 V. 171, N1. -p. 57-61.

85. Gehring В., Mornet E., Plath H., et al. Perinatal hypophosphatasia: diagnosis and detection of geterozigot carriers within the family. // Clin. Genet., 1999. Y. 56, N4. - p. 313-317.

86. Gettings P., Metzler M., Coleman J.E. Alkaline phosphatase. // J. Biol. Chem., 1985. V. 260, N5. - p. 2876-2883.

87. Ghosh N.K., Fishman W.H. Purification and properties of molecular-weight variants of human placental alkaline phosphatase. // Biochem. J., 1968. -V. 108, N5. p. 779-792.

88. Gottlieb A.J., Sussman H.H. Human placental alkaline phosphatase: molecular weight and subunit structure. // Biochim. Biophys. Acta, 1968.-V. 160,N2.-p. 167-171.

89. Gould D.A., Moscoso G.J., Yuang M.P.A. Barton D.P.J. Human first trimester fetal ovaries express oncofetal antigens and steroid receptors. // J. Soc. Gynecol. Investigation, 2000. V7, N2. -p. 131-138.

90. Hamilton T.A., Tin A.W., Sussman H.H. Alkaline phosphatase isoenzime expression in Chang liver cells. // Exp. Cell Res., 1979. V. 122, Nl.-p. 31-38.

91. Haussier M.R.,Nagode L.A.,Rasmussen H. Induction ofintestinal brush border AP by vitamin D and identity with Ca -ATP-aze. // Nature (bond), 1970. V.228. - p. 1199 -1202.

92. Herraez H.A. Phosphoryl transfer from o-carboxiphenyl phosphate to tri(hydroxymetyl)-aminometan catalazed by alkaline phosphatase from£ coli. //Int.j.Biochem., 1980. V.l 1. - p. 511-518.

93. Hipolitoreis C., Dias P.O., Martins M.J. Importance of assay conditions in visualisation and quantitation of serum alkaline phosphatase isoenzymes separated by electrophoresis. // Scand. J. Clin. Lab Invtst., 1999. V. 59, N8. - p. 593-605.

94. Higashino K., Kudo S., Otani R., Yamamura Y. A hepatoma-associated alkaline phosphatase, the Kasahara isozyme, compared with one of the isozymes of FL amnion cells. // Ann. N Y Acad Sci., 1975. - V. 259. - p. 337-346.

95. Histochemistry. // London J. I. A. Chubehill, Ltd w. 1, 1960. -1004 p.

96. Van Hoof V.O., De Broe M.E. Interpretation and clinical significance of alkaline phosphatase isoenzyme patterns. // Crit. Rev. Clin. Lab. Sci., 1994. V. 31, N3. - p. 197-293.

97. Horder M. Enzyme, catalyzed hydrolysis of inorganic pyrophosphate. //Enzyme, 1975. V. 19. - p. 165-191.

98. Hoylaerts M.F.,Manes Т., Mill J.L. Molecular mechanism of incompetive inhibition of human placental and germ-cell alkaline phosphatase. // Biochem. J., 1992. V. 286, N1. - p. 23-30.

99. Howard A.D., Berger J., Gerber L., Familletti P., Udenfriend S. Characterization of the phosphatidylinositol-glican membrane anchor of human placental alkaline phosphatase. // Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1987. -V. 84, N17.-p. 6055-6059.

100. Ingebritsen, T.S. and Cohen, P. Protein phosphatases: properties and role in cellular regulation. // Science., 1983 V. 221, N4608. - p. 331338.

101. Johanson S, Wide M.Changes in the pattern of expression of alkaline phosphatase in the uterus and placenta during gestation. // Anat-Embriol-Berl, 1994. V. 190, N3 - p. 287-296.

102. Kaplan M.M. Alkaline phosphatase. // Gastroenterology, 1972. -V.62,N3.-p. 452-468.

103. Kazuyki H, Ihzumi T, Sugiura M, Miyazaki J, Miki K, Lino Sh, Suruki H, Oda T. Differential determination of the heat-stable alkaline phosphatase activity in serum. // Chem. and Pharmacol. Bull, 1982. V. 30, N4. -p. 2105 -2109.

104. Kazuyki H, Horokazy H, Tsuyoshi T. Specific assays for human alkaline phosphatases isozymes. // Clin. Chim. Acta, 1987. V. 166, N2-3.-p. 265-273.

105. Khan K.N, Tsutsumi T, Nacata K. et al. Regulation of alkaline phosphatase gene expression in human hepatoma cells by bile acids. // J. Gastroenterol. Hepatol, 1998. V. 13, N6. - p. 643-650.

106. Kristoffersen E.K. Placental Fc receptors and the transfer of maternal IgG. // Transfur. Med. Rev, 2000. V. 14, N3. - p. 234-243.

107. Kohno H, Sudo K, Kanno T. Intestinal alkaline phosphatase linked to IgG of the -type. // Clin. Chim. Acta, 1983 Y. 135 - P. 41-48.

108. Komoda Т., Koyama G.,Nagata A. Ontogenic and AP. // Gastroenterology, 1986. V. 91. - p. 277-286.

109. Koshida K., Uchibayashi Т., Yamamoto H., Hirako K. Significance of plactntal alkaline phosphatase (PLAP) in the monitoring of patients with seminoma. // Brit. J. Urol., 1999. V. 77, N1. - p. 138-132.

110. Koyama Y., Sato M., Sakai H., Nagata A., Miura M., Sakagishi Y., Komoda T. Carbohydrate-mediated recognition of a circulating placental alkaline phosphatase immunoglobuline M complex. // Clin. Chim. Acta, 1994. - V.230, N1. - p. 9-19.

111. Kumon A., Kodama H., Kondo M., Yokoi F., Hiraishi H. N(omega)-phosphoarginine phosphatase (17 kDa) and alkaline phosphatase as protein arginine phosphatases. // J. Biochem., 1996. V. 119, N4. - p. 719 - 724.

112. Lazdunsky M., Petitclere C., Chappelet D., Lazdunsky C. Flip-flop mechanism in enzymology. A model: the AP et E.coli. // Eur. J. Biochem., 1971. -V. 20. p. 124-128 .

113. Lin C.W., Sie H.G., Fishman W.H. L-triptophan. A non-allosteric organ-spesific uncompetitive inhibitor of human placental alkaline phosphatase. // Biochem J., 1971. V. 124, N3, - p. 509-516.

114. Lorberboum H.,Galski H.,Schart C. AP and protein kinase(s) activities in free citoplasmic mPNPs from human placenta. // Mol. Biol. Repts., 1986. V. 11, N1. - p. 29-35.

115. Makjya R., Stigbrand T. Placental alkaline phosphatase has binding site for the human immunoglobulin-G Fc portion. // Eur. J. Biochem, 1992. V. 205, N1. - p. 341 - 345.

116. Makjya R., Thornell L.E., Stigbrand T. Placental alkaline phosphatase, a GPI-anchored protein, is clustered in clathrin-coated vesicles. //Biochem. Biophis. Res. Commun., 1992. V. 183, N2. - p. 803808.

117. Mano H., Furuha S.Y., Hattori S., Goto S., Tomoda Y. Purification of placental alkaline phosphatase and its monoclonal antibody. // Acta obstet. Gynaecol. Jap., 1986.-V. 38, N9 p. 1639-1646.

118. Massarrat S. Alkaline phosphatase in subcellular fractions of norma and damaged human liver. Enzyme, 1971.- V. 12, N4. p. 402-408.

119. Mazurek A., Niclinski J., Laudanski T.,Pluygers E. // Clinical turner markers in ovarian cancer. // Eur. J. Cancer. Prev., 1998. V.7, N1. -p. 23-35.

120. Melani F., Farvararo M. Evidence for the identiti of alkaline phosphotase and inorganic phosphotase in rat kidney. // BBA, 1969. -V. 178.-p. 93-99.

121. Meller J.L. Realise and extracellular transit of glicosylphosphatidylinositol proteins. // J. Lab. Clin. Med., 1998. V. 131, N2.-p. 115-123.

122. Meyer J.N., Verhorst D. The evidence of erithrocyte acid phosphatase by starch gel electrophoresis in the pig. // Anim. Blood Groups Biochem. Genet., 1973. Y. 4, N3. - P. 129-131.

123. Meyer R.E., Thompson S.J., Addy C.L., Garrison C.Z., Best R.G. Maternal serum alkaline phosphatase level and risk for preterm delivery. //Am. J. Obstet. Gynecol., 1995. V. 173,N1. - p. 181-186.

124. Meyer-Sabellek W., Sinha P., Kuttgen E. Alkaline phosphatase. Laboratory and clinical implications. // J. Chromatogr.,1988. V. 4290. - p. 419-444.

125. MillHan J.L., Fishman W.H. biology of human alkaline phosphatases with special reference to cancer. // Crit. Rev. Clin. Lab. Sci., 1995.-V. 32,N1.-p. 1-39.

126. Morel В., Lebouvier В., Grosieux P. Serum alkaline phoshatase levels in pregnancy. // Clinique Obstetricale et gynecologique, 1994.- V. 23, N2.-p. 175-179.

127. Moss D.W. Intermediates in the hydrolisis of ATP by human alkaline phosphatase. // Biochem. Biophys. Acta, 1969. V. 191, N2. - p. 476-479.

128. Moss D.W. A note on the spectrophotometric estimation of alkaline phosphatase activity. // Enzymologia, 1966. V. 31, N4. - p. 193202.

129. Moss D.W. Diagnostic aspects of alkaline phosphatase and its isoenzymes. // Clin. Biochem., 1987. V. 20, N4. - p. 225-230.

130. Moss D.W. Electrophoresis of human alkaline and acid phosphatases. // Clin. Lab. Med., 1986. V. 6, N3. - p. 507 - 523.

131. Moss D.W. Biochemical studies on phosphohydrolase isoenzymes. //Ann. N. Y. Acad.Sci., 1969. V. 166, N2. - p. 641-652.

132. Moss D.W. Release of membrane-bound enzymes from cells and generation of isoforms.// Clin. Chim. Acta, 1994. V. 226, N2. - p. 131-142.

133. Moss D.W. Perspectives in alkaline phosphatase research. // Clin. Chem., 1992. V. 38, N12. - p.2486-2492.

134. Moss D.W. Physicochemical and pathophysiolodical factors in the release of membrane-bound alkaline phosphatase from cells. // Clin. Chim. Acta, 1997. V. 257, N1. - p. 133-140.

135. Moss D.W., Whitaker K.B. Modification of alkaline phosphatases by treatment with glicosidases. // Enzyme, 1985. V. 34, N4. -p. 212-216.

136. Mulivor R.A., Hanning V.L., Harris H. Developmental change in human intestinal alkaline phosphatase. // Proc Natl Acad Sci USA, 1978. V. 75, N8-p. 3909-3912.

137. Mulivor R.A. Boccel D., Harris H. Quantitative analisis of alkaline phosphatases in serum and amniotic fluid: Comparison of biochemical and immunologic assays. // J. Lab. And Clin. Med., 1985. V. 105,N3.-p. 342-348.

138. Nin-Nin C. Alkaline phosphatase in human milk. A new heat-stable enzyme. // Clin. Chim. Acta, 1987. V. 169, N2-3. -p. 165-174.

139. Nishio H., Sakuma Т., Nakamura S., Horai Т., Ikegami H., Matsuda M. Diagnostic value of high molecular weight alkaline phosphatase in detection of hepatic metastasis in patients with lung cancer. // Cancer, 1986. V. 57, N9. - p. 1815-1819.

140. Okamoto Т., Seo H, Mano H, Furuhashi M, Goto S., Tomoda Y., Matsui N. Expression of human placenta alkaline phosphatase in placenta during pregnancy. // Placenta, 1990. V. 11, N4. - p. 319-327.

141. Onica D., Rosendahl K., Waldenlind L. Further characterization of heat-stable alkaline phosphatase with low sensitivity to L-phrnylalanine. // Clin. Chim. Acta, 1990. V. 194, N2-3. - p. 193-202.

142. Ovitt C., Strauss A.W. Alpers D.H., Chou J.Y., Boime Y. Expression of different sized placental alkaline phosphatase mRNAs inplacenta and choriocarcinoma cells. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1986. -Y. 83.-p. 3781-3785.

143. Park C, Chamberline M.E., Pan C.J, Chou J.Y. Differential expression and bityrate response of human alkaline phosphatase genes are mediated by upstream DNA elements. // Biochemistry, 1996. Y. 35, N30. -p. 9807-9814.

144. Paul R, Botterman P, Breul J, Hartung R. Isoenzymes of alkaline phosphatase useful parameters for identification of bone metabolism in prostatie carcinoma? // Oncologic, 2000. - V. 23, N1. - p. 42-46.

145. Penhallow R.C, Sussman H.H. A difference in the regulation of mRNA expression between the phenotipic and the embrionic alkaline phosphatase genes in human cancer cells. // Exp. Cell Res, 1990. V. 188, N2. - p. 279 - 285.

146. Plouzec С .A, Leslie K.K, Stephens J.K, Ccou J.Y. Differential gene expression in amnion, chorion, and trophoblast of the human placenta. // Placenta, 1993. V. 14, N3. - p. 277 - 285. ;

147. Posselt A.M., Kwong L.K, Wreman H.J, Stevenson D.K. Supression of carbon monoxide excretion rate by tin protoporphyrin. // Amer. J. Dis. Child, 1986. Y. 140, N2. - p. 147-149.

148. Povinelli C.M, Knoll B.J. Trace expression of the germ-cell alkaline phosphatase gene in human placenta. // Placenta, 1991. V. 12, N6. - p. 663-668.

149. Rao N.M, Nagaraj R. A recycling for alkaline phosphatase applied to studies on its transport in E coli K12. // J. Biohem. and Biophis. Meth, 1989. V. 19. - p. 301-308.

150. Redman C.A, Thomas-Oates J.E, Ogata S.Ikehara Y.Ferguson M.A. Structure of the glycosylphosphatidylinositol membrane anchor ofhuman placental alkaline phosphatase. // Biochem. J., 1994. V. 302, N3. -p. 861-865.

151. Ringi G., Ricci V., Gastaldi G., Patrini C. Intestinal alkaline phosphatase can transphosphorilate thiamin to thiamin monophosphate during intestinal transport in the rat. // Arch. Phisiol. Biochem., 1995. V. 103, N1.-p. 33-38.

152. Robson E.B., Harris H. Genetics of the alkaline phosphatase polimorphism of the human placenta. //Nature (Lond.), 1965. V. 207. - p. 1257-1264.

153. Robson E.B., Harris H. Furter studies on the genetics of alkaline phosphatase. // Ann. Hum. Genet. Lond., 1967. V. 30. - p. 219-225.

154. Roig M.G. Kinetic stadies of the transphosphorylation reactions, catalazed by alkaline phosphatase from E. coli. И IntJ.Biochem., 1982.-V. 14.-p. 655-656.

155. Rosalski S.B., Foo A.Y. Two new methods for separation and quantifying bone and liver alkaline phosphatase isoenzymes in plasma. // Clin. Chem., 1984. V. 30, N 7. - p. 1182 - 1186.

156. Rosendahl K., Waldenlind L., Onica D. Microheterogenity of serum alkaline phosphatase isoenzymes as revealed by isoelectric focusing. // Clin. Chim. Acta, 1987. V. 168. - p. 297-306.

157. Sans E., Barral M.J. Determination of alkaline phosphatase isozymes in amniotic fluid. // Eur. J. Clin. Biochem., 1995. V. 33, N5. -p. 281 -285.

158. Schonau E., Herzog K.H., Bohles H.J. Clinical relevance of alkaline phosphatase isoenzyme determinations by high performance liquidchromatography. // J. Clin. Chem. Clin. Biochem, 1986. V. 24. - p. 641646.

159. Seargeant L.E., Stinson R.A. Phosphoester specificity of purified human liver alkaline phosphatase. // Canad. J. Biochem., 1979. -V. 57, N7. P. 2000-2007.

160. Seiffert U.B., Liede W.H., Oremebe J. Endoprotease in human liver transforming multiple forms of alkaline phosphatase. // Clin. Biochem., 1989. V. 22, N2. - p. 103-107.

161. Seiffert U.B., Sciede W.H., Welsch G.J., Oremek G. Multiple forms of alkaline phosphatases in human liver tissue. // Clin. Chim. Acta, 1984.-V. 144.-p. 17-27.

162. Silve C. Hereditary hypophosphatasia and hyperphosphatasia. // Curr. Opin. - Rheumatol., 1994. - Y. 6, N3. - p. 336-339.

163. Simon F.R., Sutherland E. Hepatic alkaline phosphatase isoensymes: isolation, characterization and differential alteration. // Enzime, 1977. V. 22, N2. - p. 80-90.

164. Sinha P.K.Bianchi-Rosisio A., Meyer-Sabellec W., Rihgett P.G. Resolution of alkaline phosphatase isoenzymes in serum by isoelectric focusing in immobilized pH-gradients. // Clin. Chem., 1986. V. 32, N7. -p. 1264-1268.

165. Smith J.K., Eaton R.H., Whitby L.G., Moss D.W. Large-scale gel-filtration in the purification of human liver and smoll intestine alkaline phosphatases. // Anal. Biochem, 1968. V. 23, N1. - p. 84-96.

166. Spinozaki Т., Watanabe H., Arita S., Chigira M. Amino acid phosphatase activity of alkaline phosphatase. A possible role of protein phosphotase. // Eur. J. Biochem., 1995. V. 227, N1-2. - p. 367-371.

167. Stinson R.A., Jennifer L.,Collier H.B. Phosphotrasferase activity of human alkaline phosphatases and role of enzime1. Zn . // BBA,1987. -Y. 913. -p. 272-278.

168. Stinson R.A., Hamilton B.A. Human liver plasma membranes contain an enzime activity that removes membrane anchor From alkaline phosphatase and converts it to a plasma-like form. // Clin. Biochem., 1994. -V. 27, N1.-p. 49-55.

169. Sudo K., Kanno T. Membrane-accociated enzume complexes containing -type IgA. // Clin. Chim. Acta, 1980. V. 107 - p. 49-58.

170. Sussman N.L.,Eliakin R., Rubin D.,Perlmutters D.H., De Schryver-Keskemeti K., Alpers D.H. Intestinal alkaline phosphatase is secreted bidirectionally from villous enterocytes. // Amer. J. Phisiol., 1989. -V. 257, N1.-p. 14-23.

171. Sussman H.H., Gottlieb A.J. Human placental alkaline phosphotase. Molecular and subunit properties of the enzime. // Biohim. Biophis. Acta, 1969. V. 194, N1. - p. 170-179.

172. Sykes E., Klechle F.L., Epstein E. Effect of phospholipase С on high-molecular-mass alkaline phosphatase in serum. // Clin. Chem., 1986. -V. 32,N8-p. 1503-1505.

173. Takahashi K., Shimidzu M., Shindo H. Tirosin-specific dephosphorilation phosphorylation with alkaline phosphatases epidermal grouth factor receptor kinase. // J. Biochem., 1987. - V. 101, N5. - p. 11071114.

174. Takeya M., Jemmerson R., Shah N., Fishman W.H. Immunoelectron microscopic analysis of the binding of monoclonal antibodies to molecular variants of human placental alkaline phosphatase. // Biochemistry, 1986. V. 25, N23. - p. 7731-7735.

175. Teske E., Rothuizen J., De Bruijne, Mol J.A. Separation and heat stability of the corticosteroid-induced and hepatic alkaline phosphatase isozymes in canine plasma. // J. Chromatogr., 1986. V. 369. - p. 349-356.

176. Tillyer C.R., Rakhorst S., Colley C.M. Multicomponent analysis for alkaline phosphatase isoenzime determination by multiple linear regression. // Clin. Chem., 1994. V. 40, N5. - p. 803-810.

177. Thomas D.M., Moss D.W. Chemical modification of alkaline phosphatases.// Enzymologia, 1972. V.42, N1. - p. 65-77.

178. Wada N., Chou J.Y. Characterization of upstream activation elements essential for expression of germ cell alkaline phosphatase in human choriocarcinoma cells. // J. Biol. Chem., 1993. V. 268, N19. - p. 14003-14010.

179. Wao K.I., Masakazu M., Hiroko.M. Sugarchain heterohenity of human alkaline phosphotases: differences between normal and tumour-associated isozimes.// J.Chromatogr.-Biomed. Appl.,- 1987.-V. 413.-p. 65-78.

180. Wao K.I.,Yoshikatsu S.,Tsugikazu K. Different lectin affinities in rat alkaline phosphotase isozymes: maltiple forms of the isozymes isolated by heterogeneities of sugar moieties.// J.Chromatogr.-Biomed. Appl., 1986.-V. 374, N1.-p. 51-59.

181. Warnes T.W. Alkaline phosphatase. // Gut, 1972. V. 13, N11. - p. 926-937.

182. Warnes T.W., Hine P.M., Key G.H. Serum alkaline phosphatase isoenzymes in liver disease.// Gut, 1972. V. 13, N10. - p. 853-856.

183. Watanabe Т., Wada N., Kim E.E., Wyckoff H.W., Chou J.Y. Mutation of a single amino acid converts germ cell alkaline phosphatase to placental alkaline phosphatase.// J. Biol. Chem., 1991. V. 266, N31. - p. 21174-21178.

184. Wenham P.R, Chapman B, Smitl A.F. Two macromolecular complexes between alkaline phosphatase and IgA in a patients serum.// Clin. Chem, 1983 V. 29. - p. 1845-1849.

185. Whitaker K.B, Moss D.W. A comparison of the transphosphorylating activities of human liver and intestinal alkaline phosphatases.// Clin. Chim. Acta, 1974. V. 52, N3. - p. 57-62.

186. Yasuri C, Yamanaka N, Oriyama T, et al. Dinamics of serum and tissue alkaline phosphatase activity after hepatectomy in normal and cirrotic rat liver. // Hepatol. Res,2000. V. 16, N2. - p. 112-123.

187. Zernic J, Kream B, Twarog K. Tissue-specific and dexametasone-inducible expression of alkaline phosphatase from alternative promoters of the rat bone/liver/kidney/placenta gene. // Biochem. Biophis. Res. Commun, 1991. V. 176, N3. - p. 1149-1156.