Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Исследование особенностей механизма фотосинтетического фосфорилирования флуоресцентными аналогами адениннуклеотида

ВАК РФ 03.00.02, Биофизика

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Татаринцев, Николай Павлович

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА I ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. ПРЕОБРАЗОВАНИЕ ЭНЕРГИИ В ХЛОРОПЛАСТАХ

1.1.1. Характеристика электронного транспорта

1.1.2. Процесс фотосинтетического фосфоршшрования

1.2. ГИПОТЕТИЧЕСКИЕ МЕХАНИЗМЫ СОПРЯЖЕННОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ

1.2.1. Химическая гипотеза

1.2.2. Конформационная гипотеза

1.2.3. Хемиосмотическая гипотеза.

1.3. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ Н+-АТФазы ХЛОРОПЛАСТОВ

1.3.1. СГр связанный с мембраной хлоропластов

1.3.2. Выделение СГр структура и субъединичный состав.

1.3.3. Мембранные компоненты Н+-АТФазы

1.3.4. Каталитические свойства СГ^

1.3.5. Связывание, диссоциация и обмен нуклеотидов

1.3.6. Стехиометрия АТФазной и синтетазной реакций сопрягающего фактора.

1.4. ИССЛЕДОВАНИЕ БЕЛКОВ С ПОМСЩНЗ ЭТЕНОВЫХ ПРОИЗВОДНЫХ АДФ И АТФ ( £АДФ, £АТФ)

1.4Л. ггАДФ и fАТФ как субстраты ферментативных реакций.

1.4.2. Использование еАДФ и &АТФ в качестве флуоресцентных меток для исследования структуры ферментов.

ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ

ГЛАВА П МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. ПРЕПАРАТИВНЫЕ МЕТОДЫ

2.1.1. Выделение хлоропластов.

2.1.2. Выделение и очистка CFj.

2.1.3. Реконструкция ЭДТА-обработанных хлоропластов CFj

2.1.4. Синтез *АДФ и гАТФ.

2.1.5. Ковалентное связывание еАДФ с CFj

2.2. АНАЛИТИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ

2.2.1. Спектральные характеристики fАДФ и еАТФ

2.2.2. Определение АТФазной активности CFj

2.2.3. Определение АТФ и нАТФ в процессе фотосинтетического фосфорилирования.

ГЛАВА Ш РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. ХАРАКТЕРИСТИКА ИЗОЛИРОВАННОГО OFj

3.1.1. Субъединичный состав CFj

3.1.2. Субстратсвязывающие свойства CFj . Ковалентное связывание нАДФ с CFj.

3.1.3, Кинетические характеристики АТФазной реакции CFj.

3.1.4, Влияние эпигашюкатехина и эпигаллокатехин-галлата на АТФазную и АТФсинтетазную реакции CFj.

3.2. ИССЛЕДОВАНИЕ ПРОЦЕССА ФОТОФОСФОРШШРОВАНШ С ПОМОЩИ) еАДФ.

3.2.1. Фотофосфорилирование еАДФ и АДФ в хлоропласт ах. Реконструкция ЭДТА-обработанных .Стр. хлоропластов CFj с ковалентно связанным

3.2.2. Исследование флуоресценции нАДФ в ЭДТА-обработанных хлорошгастах, реконструированных СР^ с ковалентно связанным еАДФ . „ 92 3.3. ВЫЯСНЕНИЕ НЕКОТОРЫХ ЭТАПОВ РЕАКЦИЙ ФОТОФОСФО-РШШРОВАНИЯ НА ОСНОВЕ ИССЛЕДОВАНИЙ В МОДЕЛЬНОЙ СИСТЕМЕ

Введение Диссертация по биологии, на тему "Исследование особенностей механизма фотосинтетического фосфорилирования флуоресцентными аналогами адениннуклеотида"

Существенный прогресс в исследовании механизма синтеза АТФ в важнейших энерготр ансформиру югцих органеллах (хлоро-пластах, митохондриях) связан с появлением хемиосмотической концепции сопряженного фосфоршшрования, предложенной П.Мит-челом. Согласно этой концепции, энергия окислительно-восстановительных реакций в цепи переносчиков электронов запасается в виде электрохимического потенциала Н+( луйн+), а затем используетсй обратимой Н+-АТФазой для синтеза АТФ.

В настоящее время усилия исследователей сосредоточены на выяснении молекулярного механизма трансформации энергии в энергию фосфоангидридной связи АТФ. Значительные успехи достигнуты в изучении структуры Н-АТФазы, - ключевого ферментативного комплекса системы трансформации энергии. Установлен субъединичный состав Н+-АТФазы: каталитическая часть содержит 5 типов субъединиц, а мембранная, выполняющая функции протонного канала - (3-5). Осуществлен синтез АТФ за счет в искусственных фосфолипидных пузырьках со встроенным Н+-АТФазным комплексом, что является убедительным подтверждением хемиосмотического принципа сопряжения. Однако каталитическая стадия этого процесса (механизм синтеза АТФ в активном центре Н+-АТФазы) остается не выясненной и представляет актуальную проблему биоэнергетики.

Интересные результаты, с точки зрения приближения к условиям in vivo , были получены в исследованиях по реконструкции АТФаинтетазной системы в хлоропластах, лишенных сопрягающего фактора. В частности, установлена роль отдельных субъединиц в функционировании фермента сопряжения.

В данной работе, направленной на изучение механизма фотосинтетического фосфорилирования, наряду с методом реконструкции АТФсинтетазной системы в ЭДТА - обработанных хлороплас-тах, применяли также метод флуоресцентных меток, позволяющий получать ценную информацию о структурных, функциональных и регуляторных аспектах сопряженного фосфорилирования. В качестве флуоресцентных меток были использованы этеновые производные адениннуклеотидов и физиологически активные вещества фенольной природы (катехины).

На основе полученных экспериментальных данных предложен гипотетический механизм синтеза АТФ в каталитическом центре Н+-АТФазы.

Заключение Диссертация по теме "Биофизика", Татаринцев, Николай Павлович

ВЫВОДЫ

1. Показано, что I моль CFj связывает в среднем 2-3 моля адениннуклеотидфосфатов или их этеновых аналогов. При кова-лентной модификации CFj г АДФ связывается с каталитическими субъединицами (A ) .

2. Установлено, что Мд2+-зависимая скорость гидролиза еАТФ сопрягающим фактором коррелирует со скоростью синтеза еАТФ в процессе фотофосфорилирования и составляет 60% от скорости синтеза и гидролиза АТФ. е&Ш является конкурент^, ным ингибитором М§2+-АТФазной реакции CFj. Сделано предположение о прямом взаимодействии &АДФ с Фн в активном центре хлоропластной ^-АТФазы в процессе фотофосфорилирования.

3. Выявлено, что ковалентное связывание еАДФ с CFj приводит к ингибированию Мд2+-зависимой АТФазной активности CFj яа 80!% и не оказывает существенного влияния на Са2+-за-висимую. Сделан вывод о наличии двух субстратсвязывающих о I р. участков в активном центре CFj, зависящих от Мд "*" и Са , при этом еАДФ ковалентно связывается с Мд2+-АТФазным участком.

4. Обнаружено, что взаимодействие катехинов с Н+-АТФ-азой приводит к изменению отношения АТФ/НАДФН в хлоропластах, определяющего направленность метаболических процессов в растительной клетке.

5. Показано, что фотофосфорилирующая активность ЭДТА-обработанных хлоропластов, реконструированных модифицированным по каталитическому центру CFj, восстанавливается в незначительной степени по сравнению с ^модифицированным. Сделан вывод о функциональной активности CFj в реконструированных этим ферментом ЭДТА-обработанных хлоропласт ах.

6. Обнаружены изменения флуоресценции гАДФ в ЭДТА-обра-ботанных хлоропластах, реконструированных CFj с ковалентно связанным еАДФ. Эти изменения объяснены транслокацией протонов трансмембранного градиента рН в активный центр Н+-АТФазы и предложен возможный механизм синтеза АТФ.

- Ill <*

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В настоящей работе с помощью флуоресцентных аналогов аде-ниннуклеотидов исследованы некоторые этапы процесса фотосинтетического фосфорилирования. Основные усилия были сосредоточены на изучении механизма трансформации энергии электрохимического потенциала протонов в энергию фосфоангидридной связи АТФ и регуляторных аспектов этого процесса.

Установлены кинетические параметры АТФазной и АТФсинте-тазной реакций CFj с применением в качестве субстратов флуоресцентных аналогов (еАТФ, еАДФ). Показано, что эти соединения могут быть использованы не только в качестве субстратов, но и как флуоресцентные зонды для изучения каталитических свойств фермента сопряжения.

Скорость гидролиза и синтеза гАТФ сопрягающим фактором составляет ^50% от соответствующей скорости для АТФ. Согласно кинетических исследований гидролиза АТФ сопрягающим фактором модифицированным ковалентно связанным еАДФ, сделан вывод о существовании в активном центре фермента двух суб-стратсвязывающих участков, зависящих соответственно от ионов Мд2+ и Са2+. Изучены субстратсвязывакицие свойства CFj и установлено, что еАДФ и гАТФ связываются с каталитическими субъединицами (<ltj3 ).

Для выяснения отдельных этапов процесса фотосинтетического фосфорилирования использовали метод реконструкции АТФ-синтетазной системы в ЭДТА-обработанных хлоропластах.

Показана функциональная активность CFj в реконструированных этим ферментом ЭДТА-обработанных хлоропластах.

На основе исследования флуоресценцииеАДФ в ЭДТА-обработан-ных хлоропластах, реконструированных СГ-j- с ковалентно связанной меткой, сделан вывод о транслокации протонов трансмембранного градиента рН в активный центр Н+-АТФазы.

Применение физиологически активных веществ фенольной природы (катехинов) для изучения процессов энерготрансформации в хлоропластах, позволило установить, что регуляторные функции этих соединений осуществляются на уровне Н^АТФазы. В связи с чем, целесообразно указать возможное практическое приложение обнаруженных закономерностей по влиянию катехинов на каталитические свойства Н+-АТФазы, например, при разработке методов направленной регуляции энергетического обмена хлоропластов и биосинтеза конечных продуктов фотосинтеза.

Полученные в данном исследовании результаты в совокупности с литературными данными позволяют представить процесс фотосинтетического фосфорилирования в виде следующих стадий:

1. Запасание энергии окислительно-восстановительных реакций в цепи переносчиков электронов в виде трансмембранного градиента протонов.

2. Транслокация протонов в активный центр Н+-АТФазы и протонирование АДФ.

3. Активация неорганического фосфата протонированным аденином с образованием пентаковалентной структуры фосфата.

4. Псевдовращение промежуточного пентаковалентного ин-термедиата, сопровождаемое отбором HgO и образованием АТФ.

Представленный на рис.20 механизм включает 2-4 этапы синтеза АТФ осуществляющихся в активном центре Н+-АТФазы. Данный механизм дает возможность объяснить экспериментальные данные о различии в скоростях синтеза ьАТФ и АТФ в процессе фотосинтетического фосфорилирования. рК аминогрупп аденина (3,8) и этеноаденина (4,3), принимающих участие в отборе HgO реакции нуклеофильного замещения (рис.20), отличаются на 0,5, что позволяет предположить активацию неорганического фосфата в качестве лимитирующей стадии в процессе синтеза АТФ.

Предложенный механизм позволяет также постулировать транс - цис переход в молекуле АТФ вокруг связи a/-R как один из возможных этапов АТФсинтетазной реакции. Можно надеяться, что этот переход будет обнаружен в дальнейших исследованиях.

На основе экспериментальных данных полученных в работе (108), Виноградов А.Д. с сотр. делают вывод о том, что катализ Fj-АТФазой гидролиза и синтеза АТФ осуществляется двумя различными конформационными состояниями фермента. Данный вывод не противоречит предложенной выше схеме, согласно которой синтез АТФ осуществляется на одном участке активного центра, а гидролиз на другом, причем эти участки функционально взаимосвязаны. В результате гидролиза АТФ образующиеся протоны поступают в тот же протонный канал, через который они транслоцируются дня синтеза АТФ. Таким образом может осуществляться трансформация энергии, выделяемой при гидролизе АТФ в энергию д//н+ , то есть наблюдается обратимость процесса, доказанная экспериментально (74).

В работе Лихтенштейна Г.И. и Шилова А.Е. (18) сделано предположение о том, что первым результатом гидролиза АТФ в активном центре ферментов является принудительное прото-нирование одной из функциональных групп активного центра с образованием протонированного макроэргического интермедиата ( ^ХН*). Энергия ( ^ХН+) в дальнейшем используется для совершения химической, механической или электрической работы. В соответствии с механизмом АТФазной реакции предложенной нами, в протонировании функциональных групп активного центра принимает участие аденин АТФ.

Рассмотренные выше этапы процесса фотосинтетического фосфорилирования, конечно, не являются окончательно установленными и необходимы определенные усилия со стороны исследователей для их дальнейшего утверждения. Вместе с тем предложенная схема АТФсинтетазной реакции может служить основой для дальнейшего развития представлений о механизме запасания световой энергии в энергию фосфоангидридной связи АТФ.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Татаринцев, Николай Павлович, Пущино

1. Акименко В.К., Мннков И.Б., Бакеева Л.Е., Виноградов АД. .Выделение и свойства растворимой АТФазы митохондрий сердца быка. - Биохимия, 1972, т.37, вып.2, с. 348-359. 2. Асатиани B.C. Ферментативные методы анализа. М.: Наука, 1969, с. 262.

2. Бауэр Э.С. Теоретическая биология. М.: ВИЭМ, 1935.

3. Ешоменфельд Л.А., Темкин М.й. О возможном механизме образования аденозинтрифосфорной кислоты в ходе окислительного фосфорилирования. Биофизика, 1962, т.7, вып.6, с.731-733.

4. Блюменфельд Л.А. Проблемы биологической физики. М.: Наука, 1974, с. 154-155.

5. Гвоздев Р.И., Садков А.П., Левченко Л.А., Куликов А.В. Выделение и исследование макромолекулярной структуры азотфиксирующего комплекса из азотобактера. Изв.АН СССР, 1971, В 2, с.246-254.

6. Гончарова Н.В., Евстигнеев В.Б. Фотофосфорилирование, сенсибилизированное хлорофиллами айв, феофитином иуЗ-каротином в модельной системе. Биохимия, 1977, т.42, вып. 6, с.963-970.

7. Гончарова Н.В., Евстигнеев В.Б. О фотофосфорилирова-нии, сенсибилизированном хлорофиллом в адсорбированном состоянии. Биохимия, 1975, т.40, вып.З, с.622-628.

8. Иванов М.В., Кост А.А. Исследование белков с помощью этенопроизводных аденина и цитозина. В сб.: Успехи биологической химии. М.: Наука, 1980, т.21, с.112-129.

9. Карташев И.М., Макаров А.Д., Татаринцев Н.П. Образование АТФ в присутствии боргидрида натрия. Доклада АН COOP, 1977, т.233, № 5, с.966-969.

10. Каюшин А.П., КофманЕ.Е., Голубев Н.Н., Львов К.М., Пулатова М.К. К вопросу о передаче энергии гидролиза адено-зинтрифосфорной кислоты сократительному белку. Биофизика, 1961, т.6, вып.1, с.20-23.

11. Кобозев Н.И. О механизме катализа. Ш. О валентнойи энергетической форме гетерогенного и ферментативного катализа. -Ж.Ф.Х., I960, т.34, с. 1443.

12. Козлов ИД. Механизмы функционирования митохондри-альной аденозинтрифосфотазы в системе окислительного фосфорилирования . Биоорганическая химия, 1975, тД. ЯЮ , с.1545-1569.

13. Козлов Й.А., Кононенко В.А. Взаимодействие растворимой митохондриальной АТФазы с адениновыми нуклеотидами и Мс^+. Биоорганическая химия, 1975, т.1, Л 4, с.489-493.

14. Либерман Е.А., Мохова Е.Н., Скулачев В.П., Топалы В.П. Действие разобщителей окислительного фосфорилирования на бимолекулярные фосфолипидные мембраны. Биофизика, 1968, т. 13, вып. I, с. 188-193.

15. Лихтенштейн Г.И., Шилов А.Е. О химическом сопряжении при гидролизе и образовании макроэргической связи АТФ.- ДАН СССР, т. 227, № 5, с. II27-II30.

16. Макаров А.Д., Мальян А.Н., Опанасенко В.К. Взаимодействие аденозинфосфатов с хлоропластами в реакции фотофосфорилирования. Биофизика, 1971, т.16, вып. 6, с.1125-1128.

17. Молотковский Ю.Г., Дзюбенко B.C., Тимонина В.Н. Структурные и конформационные переходы в хлоропластах, индуцируемые моновалентными катионами. Физиология растений, 1972, т. 19, вып. 3, с. 525-535.

18. Никулина Г.Н. Обзор методов калориметрического определения фосфата по образованию молибденовой сини. М.: Наука, 1965, с.33-35.

19. Рэкер Э. Биоэнергетические механизмы: Новые взгляды. И.: Мир, 1979.

20. Садков А.П., Гвоздев Р.И. Исследование механизма связывания АТФ с АТФазным центром нитрогеназы с помощью аналогов субстрата. Биоорганическая химия, 1975, т.1, I 5, с.652-659.

21. Сент-Дьердьи А. Биоэнергетика. М.: Физмат., I960.

22. Скулачев В.П. Аккумуляция энергии в клетке. М.: Наука, 1969.

23. Скулачев В.П., Козлов И.А. Протонные аденозинтрифос-фотазы. М.: Наука, 1977, с.23-30.

24. Татаринцев Н.П., Макаров А.Д. Особенности гидролиза еАТФ CF1- АТФазой хлоропластов гороха. Биохимия, 1980, т.45, вып. II, II94-II97.

25. Татаринцев Н.П., Макаров А.Д. Исследование особенностей реакции фотофосфорилирования с помощью гАДФ флуоресцентного аналога АДФ. - Биохимия, 1982, т. 47, вып.П, с.1928-1931.

26. Тумерман Л.А., Федорович И.Б. Биолюминесцентный метод определения аденозинтрифосфата. В сб.: Биоэнергетикаи биологическая спектрофотометрия. М.: Наука, 1967, с.35-40.

27. Хайош А. Комплексные гидриды в органической химии. Л.: Химия, 1971, с. 63.

28. Шноль С.Э. Конформационные колебания макромолекул.- В сб.: Колебательные процессы в биологических и химических системах. М.: Наука, 1977, с. 22.

29. Шноль С.Э. Физико-химические факторы биологической эволюции. М.: Наука, 1979, с. 108-109, II9-I2I.

30. Ягужинский Л.С., Богуславский Л.И., Волков А.Т. Рахманинова А.Б. Синтез АТФ, сопряженный с функционированием мембранных протонных помп на границе раздела октан/вода.- Докл.АН СССР, 1975, т. 221, 16, с. 1465-1468.

31. Alev-Behmoras, J.-J. Toulme, Helene 0. Effect of phosphate ions on the fluorescence of triptophan derivatives. Biochimie, 1979, v. 61, I\To 8, p. 957-960.

32. Allen M.B., Whatley P., Arnon D.J. Photosynthesis by-isolated chloroplasts. VI. Rates of conversion of light into chemical energy in photosynthetic phosphorylation. BBA, 1958, v.27, No 1, p.16-23.

33. Amzel L.M., Pedersen P.L. Adenosine triphosphatase from rat liver mitochondria: Crystallization and X-ray diffraction studies of the P^-component of the enzyme. J. Biol.Chem., 1978, v.253, No 7, p.2067-2069.

34. Arnon D.J. Copper enzymes in isolated chloroplasts Polyphenoloxidase in Betavulgaris. Plant Physiol., 1949, v.24, No 1, p.1-15.

35. Arnon D.J., Allen M.M., Whatley P.R. Photosynthesis by isolated chloroplasts, Nature, 1954, v.174, No 3, p.384.

36. Arntzen C.J., Dilley R.A., Neumann J. Localization of phosphorylation and proton transport activities invarious regions at the chloroplast lamellae. BBA, 1971, v.245,1. No 3, p.409-424.

37. Avron M. Energy transduction in photophosphorylation. PEBS Lett., 1978, v.96, No 2;., p.225-232.

38. Avron M. A coupling factor in photophosphorylation.-BBA, 1963, v.77, No 4, p.699-702.

39. Auslander W., Yunge W. The electric generator in thephotosynthesis of green plants II. Kinetic correlation bet ween protolytic reactions and redox reactions.-BBA,1974,v.357, No 2, p.285-298. ,

40. Baird В.A., Hammes G.G. Chemical cross-linking studies of chloroplast coupling factor 1. J. Biol. Chem., 1976, v.251, No 22, p.6953-6962.

41. Bakker-Grunwald Ш. Van Dam K. On the mechanism of activation on the ATPase in chloroplasts. BBA, 1974, v.347, No 2, p.290-298.

42. Bakker-Grunwalld T. ATPase. In: Encyclopedia of plant physiology New Series, ed. by Trebst A., Avron M., Berlin: Springer-Verlag, 1977, v.5, p.369-373.

43. Barltrop J.A., Grybb P.N., Hesp B. Mechanism for oxidative phosphorylation at the pyridine nucleotide-flavo-protein level. Nature, 1963, v.190, p.759.

44. Barr A., Crane F.L. Two possible 3-(3,4-dichlorophe-nyl)-l,1-Dimethylurea-insensitive sites in photosystem IIof spinach chloroplasts. BBA, 1980, v.591, No 1, p.127-134.

45. Barrio J.R., Secrist J.A., Nelson L.J. Fluorescent Adenosine and cytidine Derivatives. BBRC, 1972, v.46, No 2, p.597-604.

46. Bearden A.J., Malkin R. Primary photochemical reactions in chloroplast photosynthesis. Quarter by Reviews of Biophysics, 1975, v.7, No 2, p.131-177.

47. Berzborn R.J. Demonstration of ferredoxin-NADP+ reductase on the surface of the lamellar system of chloroplasts by antibodies. Progress in Photosynthesis Research, 1969, v. 1, p.106-114.

48. Berzborn R.J. Untersuchungen uber die Oberflachenstruktur des Thylokoidsystems der Chloroplasten mit Hilfe von

49. Autikorpern gegen Ferredoxin-NADP-Reduktase.-J.Naturforsch-ung, 1969, b.246, s.436-446.

50. Berzborn R.J., Kopp F., Muhtethaler К. Mobility of Chloroplast coupling factor (CF^) at the thylakoid surface as revealed by freeze-etching after antibody labelling. -J.Naturforsch. Ser. 0, 1974, v.29, No 5, p.694.

51. Bickel-Sandkotter S., Strotmann H. Effects of external factors on phot©phosphorylation and exchange of CF^-bound adenine nucleotides. FEBS Lett, 1976, v.65, Ho 2, p.102-106.

52. Binder A., Jagendorf А.Т., Ngo E. Isolation and composition of the subunits of spinach coupling factor protein. J. Biol. Chem., 1978, v.253, No 10, p.3094-3100.

53. Boyer P.D. Conformational Coupling in Biological Energy transductions. Ins Dynamics of Energy-Transducing Membranes, ed. by Ernster L., Estabrook R.W., Slater E.C., Amsterdam, L-N, 1974, p.289-301.

54. Boyer P.D. Energy transduction and proton translocation by adenosine triphosphatases. FEBS Letters, 1975,v.50, No 2, p.91-94.18

55. Boyer P.D. 0 and related exchanges in enzymic formation and utilization of nucleotide triphosphates. In: Current Topics in Bioenergetics, N.Y.-London: Acad. Peress, 1967, p.99-149.

56. Bradford M.M. A rapid and sensitive method of protein utillising the principle of protein-dye binding. -Analyt. Biochem., 1976, v.72, No 1-2, p.248-254.

57. Cantley L.C., Hammes G.G. Characterization of nucleotide binding sites on chloroplast coupling factor 1. -Biochem., 1975, v.14, No 13, p.2968-2975.

58. Cantley L.C., Hammes G.G. Fluorescence energy transfer between ligand binding sites on chloroplast coupling factor 1. Biochem., 1975, v.14, No 13, p.2976-2981.

59. Cantley L.C., Hammes G.G. Investigation of querei-tin binding sites on chloroplast coupling factor 1 exposed by heat activation. Biochem., 1976, v.15, Ho 1, p.9-14.

60. Cantley L.C., Hammes G.G. Investigation on Querce-tin Binding Sites on Chloroplast coupling Factor 1. Biochem. , 1976, v.15, No 1, p.1-8.

61. Carmeli C., Racker E.R. Reconstitution of chloro-phylldeficient vesicles catalyzing phosphate-adenosine triphosphate exchange. J.Biol.Chem., 1973, v.248, No 23,p.8281-8287.

62. Carmeli C. Proton translocation induced by AlPase activity in chloroplasts. FEBS Lett., 1970, v.7, No 3, p.297-300.

63. Carmeli C. Exchange reactions. In: Encyclopedia of plant Physiology New Series, ed. by Trebst A., Nuron M., Berlin: Springer-Verlag, 1977, v.5, p.492-500.

64. Cross R.L., Boyer P.D. The rapid labelling of adeno32sine triphosphate by ^ P-labeled inorganic phosphate and the exchange of phosphate oxygens as related to conformational coupling in oxidative phosphorylation. Biochem, 1975, v.14, No 2, p.392-398.

65. Deters D.W., Racker E., Nelson N., Nelson H. Approaches to the active site of Coupling factor 1. J.Biol.Chem. 1975, v.250, No 3, p.1041-1047.

66. Dilley R.A., Vernon L.P. Changes in light-absorption and light-scattering properties of spinach chloroplasts upon illumination relationship to photophosphorylation. Biochem., 1964, v.3, No 6, p.817-824.

67. Drachev L.A., Kauleh A.D., Ostroumov S.A., Skula-chev V.P. Electrogenesis by bacteriorhodopsin incorporated in a plenar phospholipid membrane. FEBS Lett., 1974, v.39, No 1, p.43.

68. Dreyfuss G., Sehwartz K., Blout E.R., Barrio J.R., Liu F.-T., Nelson L.J. Fluorescent photoaffinity labelling: Adenosine 3',5'-cyclic' monophosphate receptor sites. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, No 3, p.1999-1203.

69. Elstner E.F., Kramer K. Role of the superoxide free Radical ion in photоsynthetic ascorbate oxidation and ascor-bate-Mediated photophosphorylation. BBA, 1973, v.314,1. No 3, p.340-353.

70. Erixon K., Butler W.L. The relationship between Q, CjjtjQ and cytochrome in photoreactions at 196° in chloroplasts. BBA, 1971, v.234, No 3, p.381-389.

71. Farron F. Isolation and properties of a chloroplast coupling factor and heat-activeted adenosine triphosphatase. Biochem., 1970, v.9, No 19, p.3823-3829.

72. Farron F., Racker E. Studies on the mechanism of the conversion of couplingfactor 1 from chloroplast to an active adenosine triphosphatase. Biochem, 1970, v.9, No 19,p.3829-3836.

73. Forti G., Rosa L. Cyclic Photofosphorylation. In: Proceedings of the 2nd International Congress on Photosynthesis, ed. by Forti G., Avron M., Melandri A., The Hague: Junk, 1972, v.2, p.1261-1270.

74. Fowler С.Р., Кок В. Proton evolution associated with the photooxidation of water in photosynthesis. BBA, 1974, v.355, Ho 3, p.299-307.

75. Gould J.M., Izawa S. Stucfes on the Energy coupling sites of photophosphorylation. IV. The Relation of proton Fluxes to the electron transport and ATP Formation associated with Photosystem II. BBA, 1974, v.333, No 3, p.509-524.

76. Griffiths D.E. let synthesis of adenosine triphosphate by isolated adenosine triphosphate-synthase preparations. A role of lipoic acid and unsaturated fatty acids. Biochera. J., 1976, v.160, No 3, p.809-812.

77. Granot J., Fiat D. Proton Magnetic Resonance Study of Divalent Metal Ions Binding to Adenosine-5'-triphosphate. Journal of the American Chemical Society, 1977, v.99,1. No 1, p.70-79.

78. Haake P.C., Westheimer F.H. Hydrolysis and Exchange in Esters of phosphoric Acid. J. of the Americ.Chem.Society, 1961, v.83, No 5, p.1108-1109.

79. Hall D.O. Nomenclature for isolated chloroplast. -Nature, 1972, v.235, No 59, p.125-126.

80. Harris D.A., Crofts A.R. The initial steps of photophosphorylation. Studies using excitation by saturating, short flashes of light.-BBA,1978,v.502,No 1, p.87-102.

81. Harris D.A.,Rosing J., van de Stadt R.J., Slater E.C. Tight binding of adenine nucleotides to beef-heart mitochondrial ATPase. BBA, 1973, v.314, Ho 2, p.149-153.

82. Harris D.A., Slater E.C. Tightly bound nucleotides of the energy-transducing ATPase of chloroplasts and their role in photophosphorylation. BBA, 1975, v.3B7, No 2, p.335-348.

83. Harris D.A. The interaction of coupling ATPases with nucleotides. BBA, 1978, v.463, No3/4, p.245-273.

84. Harvey S.G., Cheung H.G. Fluorescence studies ofg1,N -ethenoadenosine triphosphate bound to G-Actin: the Nucleotide Base is inaccessible to water. BBRC, 1976, v.73, No 4, p.865-868.

85. Henriques P., Park R.B. Development of the photosyn-thetic unit in lettuce. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976, v.73, No 12, p.4560-4564.

86. Hiedemann-van Wuk D., Camini Kannaugera C. Localization of ferredoxin in the thylakoid membrane with immunological methods. Leitschrift fur Naturforschung, 1971, 26b, h.1, p.46-50.

87. Hind G., Nakatani H.Y., Izawa S. Light-Dependent redistribution of Ions in Suspensions of Chloroplast thylakoid Membranes. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1974, v.71, No 4,p. 1484-1488.

88. Hinkle P.O., Penefsky H.S., Racker E. Partialresolution of the enzymes-catalyzing oxidative phosphoryla18 18 tion. XII. The H2 O-inorganic Phosphate and H2 O-adenosine

89. Triphosphate Exchange Reactions in submitochondrial Particlesfrom Beef Heart. J.Biol.Chem., 1967, v.242, Ho 5, p.17881801.

90. Ho Y-K., Wang J.H. Effect og Hydrophobic Carboxyl Reagents on the Proton Flux trough Coupling Fac'tor CFQ in thylakoid Membrane. Biochem., 1980, v.19, No 12, p.2650-2655.

91. Hochmann Y., Lanir A., Carmeli C. Relations between divalent cations binding and ATPase activity in coupling factor from chloroplast. FEBS Lett., 1976, v.6l, No3 , p.255-259.

92. Halowka D.A., Hammes G.G. Chemical modification and fluorescence studies of chloroplast coupling factor. -Biochem., 1977, v.16, No 25, p.5538-5545.

93. Hudson R.F. Structure mechanism in оrgano-phosphorus chemistry, N.Y.-London: Acad.Press, 1965.

94. Jagendorf А.Т., Smith M. Uncoupling phosphorylation in spinach chloroplasts by absence of cations. Plant Physiol., 1962, v.37, No , p.135-141.

95. Jagendorf А.Т., Uribe E. ATP formation coused by acid-base transition of spinach chloroplasts. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1966, v.55, No 1, p.170-177.

96. Jagendorf А.Т., Neumann J. Effects of uncouplers on the lightindused ph rise with spinach chloroplasts. -J. Biol. Chem., 1965, v.240, No 7, p.3210-3214.- 124

97. Iounis H., Winget G.D. CF-j-dependent restoration of energy-linked reactions reconstituted with a hydrophobic protein from spinach chloroplasts. BBRC, 1977, v.77, No 1, p.168-174.

98. Izawa S., Good N.E. Effects of salts and electron transport on the conformation of isolated chloroplasts.

99. Light-scattering and volume changes. Plant Physiol., 1966, v.41, No 3, p.533-548.

100. Izawa S., Conolly T.N., Winget G.D., Good N.E. Inhibition and uncoupling of phot©phosphorylation in chloroplasts. In: Energy conversion of the photosynthetic apparatus, Brookhaven Symp. Biol., 1966, v.119, p.169.

101. Kagawa J., Racker E. Reconstitution of vesicles32catalyzing ^ P-adenosine triphosphate exchange. J. Biol. Chem., 1971, v.246, No 17, p.5477-5487.

102. Kamienietzky A., Nelson N. Preparation and Properties of chloroplasts depleced of chloroplasts coupling Factor 1 by Sodium Bromide treatment. Plant Physiol., 1975, v.55, No 2, p.282-287.

103. Kaplan J.H., Jagendorf A.T. Futher studies on chlo-roplast Adenosine triphosphatase Activation by Acid-Base Transition. J. Biol. Chem., 1968, v.243, No 5, p.972-979.

104. Kaplan J.H., Coleman P.S. The extent of mitochondrial F^-ATPase and adenine Nucleotide carrier activity with j£ATP. BBA, 1978, v.501, No 2, p.269-274.

105. Xayushin L.P., Skulachew V.P. Bacteriorhodopsin as an electrogenia proton pump: reconstitution of bacteriorhodopsin proteoliposomes generating aph. FEBS Lett., 1974, v.39, No 1, p.39-42.

106. Klimov V.V., Klevanile A.A., Shuvalov U.A., Kras-novsky A.A. Reduction of pheophytinin the primary light reaction of photosystem II. FEBS Lett., 1977, v.82, No 2, p.183-186.

107. Knaff D.B., Arnon D.J. On two photoreactions in System II of plant photosinthesis. BBA, 1971, v.226, No 2, p.400-408.

108. Korman E.F., McLick Je. ATP Synthesis in Oxidative Phosphorylation:Adiract-Union Stereochemical Reaction Mechanism. J. of Bioenergetics, 1972, v.3, No 1/2, p.147-158.

109. Korman E.F., McLickо Je. Stereochemical Reaction Mechanism Formulation for Enzyme-Catalyzed Pyrophosphate Hydrolysis, ATP Hydrolysis and ATP synthesis. Bioorganic. Chemistry, 1973, v.2, No 2, p.179-190.

110. Kozlov J.A., Skulachev V.P. H+-adenosine triphosphatase and membrane energy coupling. BBA, 1977, v.463, No 1, p.29-89.

111. Labotka R.J., Glonek Т., Myers T.C. Phosphorus-31nuclear magnetic resonance studies of nucleotide phosphates in nonaqueous media. J. of the American Chemical Society, 1976, v.98, No 12, p.3699-3704.

112. Lewis С., Cantley Jr., Hammes G.G. Fluorescence Energy transfer between Ligand Binding Sites on chloroplast coupling Factor 1. Biochem., 1975, v.14, No 13, p.2976-2986.

113. Liberman E.A., Topali V.P., Tsofina L.M., Jasai-tis A.A., Skulachev V.P. Mechanism of coupling of oxidative phosphorylation and the membrane potential of mitochondria.-Nature, 1969, v.222, p.1076-1078.

114. Lien S., Racker E. Preparation and assey of chloroplast coupling Factor CF^-Methods in Enzymology, 1971, V.23A, p.545-555.

115. Lien S., Berzborn R.J., Racker E. Studies on the subunit Structure of coupling factor 1 from chloroplast. -J.Biol.Chem., 1972, v.247, No 11, p.3520-3524.

116. Lipmann F. Metabolic process patterns. Currents in biochemical research, N.Y.: Interscience Publishers,1946, p.137.

117. Livne A., Racker E. Interaction of coupling factor 1 from chloroplasts with ribonucleic acid and lipids. J. Biol. Chem., 1969, v.244, No 5, p.1332-1338.

118. Macon J.В., Wolfenden R. 1-Methyladenosine Dim-roth rearrangement and reversible reduction. Biochem., 1969, v.7, No 10, p.3453-3458.

119. MacEvoy F.A., Lynn W.S. The peptides of chloroplast membranes. I. Soluble coupling Factor (Ca2+-ATPase) Arch. Biochem. and Biophys., 1973, v.156, No 1, p.335-341.

120. Marchant R.H., Racker E. Light and dark stagesin the hydrolysin of adenosine triphosphate by chloroplasts.-BBA, 1963, v.75, No 3, p.458-460.

121. McCarty R.E., Guillory R.J., Racker E. Dio-9, an Inhibitor of coupled Electron transport and phosphorylation in chloroplasts. J. Biol. Chem., 1967, v.242, No 12,p.4822-4823.

122. McCarty R.E., Racker E. The inhibition and stimulation of phot©phosphorylation by N,N'-diciclohexylcarbodii- * mide. J.Biol.Chem., 1967, v.242, No 15, p.3435-3439.

123. McCarty R.E., Racker E. Activation of adenosine32triphosphatase and P-labeled orthophosphate-adenosine triphosphatase exchange in chloroplasts. J. Biol. Chem.,1968, v.243, No 1, p.129-137.

124. McCarty R.E., Fuhrman J.S., Tsuchiya Y. Effects of adenine nucleotides on hydrogen-ion transport in chloroplasts. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 1971, v.68, No 10, p.2522-2526.

125. McCarty R.E., Pagan J. Leight-stimulated in corporation of N-ethylmaleimide into coupling factor 1 in spinach chloroplasts. Biochem., 1973, v.12, No 8, p.1503-1507.

126. McCarty R.E., Chloroplast Preparations Deficient in Coupling Factor 1. In: Methods Enzymology, 1971, V.23A, p.251-253.

127. McCarty B.E. Roles of coupling factor for photophosphorylation in chloroplasts, In: Ann. Rev. Plant. Physiol., 1979, v.30, p.79-Ю4.

128. Mills J.D., Mitchel 1 P. Modulation of coupling factor ATPase activity in intact chloroplasts. Rersal of thiol modulation in the Dark. BBA, 1982, v.679, Ho 1, p.75-83.

129. Mitchell P. Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemiosmotic type of mechanism. Nature, 1961, v.191, p.144-148.

130. Mitchell P., Moyle J. Estimation of membrane potential and pH difference across the cristae membrane of rat liver mitochondria. Eur.J.Biochem., 1969, v.7, No 4, p.471-484.

131. Mitchell P. A chemiosmotic molecular mechanism for protontranslocating adenosine triphosphatases. FEBS Lett., 1974, v.43, No 2, p.189-194.

132. Mitchell P. Proton translocation mechattismand energy transduction by adenosine triphosphatases, as answer to criticisms. FEBS Letters, 1975, v.50, No 2, p.95-97.

133. Mitchell P. A commentary on alternative hypothesis of protonic coupling in the membrane systems catalyzing oxidative on photosynthetic phosphoreplation. FEBS Letters, 1977, v.78, No 1, p.l.

134. Moroney J.V., Angreo C.S., Vallefo's R.H., Melarty R.E. Uncoupling and Energy Transfer Inhibition of Photophosphorylation by sulphydryl Reegents. J. Biol. Chem., 1980, v.255, No 14, p.6670-6674.

135. Moudrianakis E.N. Structural and fanctional aspects of photоsynthetic lamellae. Fed. Proc., 1968, v.27, p.118-185.

136. Mukohata Z., Nakabayashi Sh., Higashida M. Quer-cetin, an Energy transfer inhibitor in Photophosphorylation. FEBS Letters, 1978, v.85, No 2, p.215-218.

137. Nelson N., Nelson H., Racker E. Magnesium-adenosine triphosphatase properties of heat-activated coupling factor 1. from chloroplasts. J.Biol.Chem., 1972, v.247,1. No 20, p.6506-6510.

138. Nelson N., Deters D.W., Nelson H., Racker E. Properties of isolated subunits of coupling factor 1 from spinach chloroplasts. J.Biol.Chem., 1973, v.248-, No 6,p.2049-2055.

139. Nelson N., Structure and Function of chloroplasts ATPase. BBA, 1976, v.456, No 3, p. 314-338.

140. Nelson N., Broza R. Salt-inactivation as a mechanistic Probe of Membrane-Bound chloroplast coupling Factor 1. Eur. J. Biochem., 1976, v.69, No 1, p.203-208.

141. Nelson N., Eytan E., Notsani B.E., Sigrist H., Sigrist-Nelson K., Gittler C. Isolation of chloroplast n,n'-dicyclohexylcarbodiimide-binding proteolipid, active in proton translocation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1977, v.74, No 6, p.2375-2379.

142. Nozak Armost, Zalik Saul. Studies on photophospho-rylation utilizing methylene diphosphonate analogs of ADP and ATP, BBA, 1976, v.430, No 1, p.135-144.

143. Ort D.R., Dilley R. A Phot©phosphorylation as a function of illumination time. 1. Effects of permant cations and permant anions. BBA, 1976, v.449, No 1, p.95-107.

144. Paradies H.H. Crystalization of coupling factor 1 (CF-j) from spinach chloroplast. BBRC, 1979, v.91, No 2, p.685-692.

145. Penefsky H.S., Pulman M.E., Datta A., Racker E. Participation of soluble adenosine triphosphatase in oxidative phosphorylation. J. Biol. Chem., I960, v.235, No 11,p.3330-3336.

146. Petrack В., Lipmann F. Photophosphorylation and photohydrolysis in cell-free preparations of blue-green algre. In: Light and Life, ed. by MeElroy W.D., Glass H.B., Baltimora: Ionus Hopkins Press, 1961, p.621-630.

147. Petrack В., Caston A., Shappy F., Farron F. Studies on the hydrolysis of adenosine triphosphate by chloroplasts. J.Biol.Chem.,1965, v.240, No 2, p.906-914.

148. Pick Uri, Racker E. Purification and reconstitu-tion of the N,N'-Dicyclohexilcarbodiiinide sensitive ATPase complex from spanach chloroplasts. J, Biol. Chem., 1979, v.254, Wo 8, p.2793-2799.

149. Pick Uri, Rottenberg H., Avron M. Effect of phosphorylation on the size of the proton gradient across chloroplast membranes. FEBS Lett., 1973, v.32, No 1, p.91-94.

150. Portis A.R., Mclarty R.E. Effects of adenine nucleotides and of photophosphorylation of uptake and the Magnitude of H+ Gradient in illuminated chloroplasts.-J.Biol.Chem., 1974, v.249, No 19, p.6250-6254.

151. Portis A.R., Magnusson R.P. Mclarty R.E. Conformational change in conpling Factor 1. May control the rate of electrous flow in spinach chloroplasts. BBRC, 1975, v.64, No 3, p.877-884.

152. Portis A.R., Heldt H.W., Light dependent changes 2+of the Mg concentration in the strome in relation to the 2+

153. Mg dependency of COg fixation in intact chloroplasts, BBA, 1976, v.449, No 3, p.434-436.

154. Pullman M.E., Penefsky H.S., Datta H., Racker E. Purification and properties of soluble dinitrophenol stimulated adenosine triphosphatase. J.Biol.Chem., I960, v.235, No 11, p.3322-3329.

155. Ravizzini R.A., Andreo C.S., Vallejos R.H. Sulhyd-ryl groups inphotоsynthetic energy conservation. BBA, 1980, v.591, No 1, p.135-141.

156. Reeves S.G., Hall D.O. The steichiometry ATP/2e ratio) of non-cyclic phot©phosphorylation in isolated spinach chloroplasts. BBA, 1973, v.314, No 1, p.66-78.

157. Reeves S.G., Hall D.O. Phot©phosphorylation in chloroplasts. BBA, 1978, v.463, No 2, p.275-207.

158. Rienits K.G., Hardt H., Avron H. Energy-Dependent Reverse Electron flow in chloroplasts. Eur.J.Biochem. , 1974, v.43, No 2, p.291-298.

159. Roy H. Moundianakis E.N. Interaction between ADP and the coupling factor of photophosphorylation. Proc. Natl*. Acad. Scien. USA, 1971, v.68, No 2, p. 464-468.

160. Rumberg B., Sigel U. pH changes in the Inner phase of the thilakoids during photosynthesis. Naturwissen-schaften, 1969, Heft 3, s.130-132.

161. Ryrie I.J., Jagendorf A.T. Correlation betweena conformational change in the coupling factor protein and the high energy state in chloroplasts. J.Biol.Chem., 1972, v.247, No 14, p.4453-4459.

162. Ryrie I.J., Gallagher A. The jeast mitochondrial ATPase complex subunit composition and evidence for a latent protease concomitant. BBA, 1979, v.545, No 1, p.1-15.

163. Sakural A., Shinohara K., Hisbori I., Shinohara K. Enhancement of Adenosine Triphosphatase Activity of Purified chloroplast coupling factor 1 in an Aqueous organic solvent. J. Biochem., 1981, v.90, No 1, p.95-102.

164. Sane P.V. The distribution of photosynthetic reactions in the chloroplast lammeler system. I. Plastocyanin content and reactivity. Leitschrift fur Naturforschung, 1972, 27b, Ho 8, p.932-937.

165. Saphon S., Jackson J.В., Witt H.T. Electrical potential changes H+ translocation and phosphorylation induced by short flash exitation in Phodopseudomonas sphactoides chromatophores. BBA, 1975, v.408, No 1, p.67-82.

166. Schafer H.-J., Muller H.W., Dose R. Gonverstion2+ of the Ca ATPase from Rhodospirillum Rubrum into a Mgrdependent enzyme by 1, N -etheno ATP. BBRC, 1980, v.95, No 3, p.1113-1118.

167. Schroder H., Muhle H., Rumberg B. Relationship between ion transport phenomena and phosphorylation in chloroplasts. In: Proc.Inter.Gongr.Photosyn. 2nd, ed. by Forti G., Av.ron M., Melandri H. The Hague: June 1972, v. 2, p.919-927.

168. Secrist Y.A., Barrio I.E., Nelson L.J. Weber G. Fluorescent Modification of Adenosine-Containing Properties. Biochem., 1972, v.11, No 19, p.3499-3506.

169. Selmah B.R., Durbin R.D. Evidence for a catalytic function of the coupling factor 1 protein Reconstituted with chloroplast thilakoid membranes. BBA, 1978, v.502, No 1, p.29-37.

170. Serrano R., Kanner B.J., Racker E. Purification and properties of the proton-translocating adenosine triphosphatase of bovine heartmitochondria. J. Biol. Chem., 1976, v.251, No 8, p.2483-2461.

171. Shahak Y., Shipman D.M., Shavit N. Photophosphorylation studies with fluorescent Adenine Nucleotide analogs. FEBS Letter, 1973, v.33, No 3, p.293-296.

172. Shahak Y., Hardt H., Avron M., Acid, -base driven reverse electron flow in isolated chloroplasts. FEBS Lett, 1975, v.54, N 2, p.151-154.

173. Shavit N., Lien S., San Pietro A. On the role of membrane-bound ADP and ATP in photophosphorylation in chlo-roplast membranes. FEBS Lett., 1977, v.73, No 1, p.55-58.

174. Shoshan V., Shavit N., Shipman D.M. Kinetics of Nucleotide Binding to Chloroplast coupling Factor (CF^). -BBA, 1978, v.504, No 1, p.108-122.

175. Skulachev V.P. Energy transformations in the respiratory chain. In: Current Topics in Bioenergetics, Soridon N.Y., 1971, v.4, p.127-190.

176. Strotmann H., Bickel-Sankofter S. Energy-dependent exchange of adenine nucleotides on chloroplast coupling factor (CF.j). BBA, 1977, v.400, No 1, p.126-135.

177. Strotmann H., Hesse H., Edelmann K. Quantitative determination of coupling factor CF^ of chloroplasts. -BBA, 1973, v.314, No 2, p.202-210.

178. Suss K.-H., Schmidt о 0. Evidence for an</.^> by <f,£, 1,11,6., subunit stoichiometry of chloroplast ATP sinthase complex (CF-j-CFq). FEBS Lett., 1982, v.144, No 2, p.213-218.

179. Telfer A., Evans M.C. Evidence for chemiosmotic coupling of electron transport to ATP synthesis in spinach chloroplasts. BBA, 1972, v.256, No 3, p.625-637.

180. Tiefer M.H., Roy H., Moudrianakis E.N. Binding of adenine nucleotides and pirophosphate by the purified coupling factor of photophosphorylation. Biochem., 1977, v.16, Ho 11, p.2396-2404.

181. Vambutas V.K., Kacker E. Stimulation of photo2+phosphorylation by a preparation of a latent, Ca -dependent adenosine triphosphatase from chloroplasts. J.Biol. Chem., 1965, v.240, No 6, p.2666-2667.

182. Vander Meulen D.L., Govindjee B. Interaction of fluorescent analogs of adeninenucleotides with coupling factor protein isolated from spinach chloroplasts. FEBS Lett., 1975, v.57, No 2, p.272-274.

183. Van der Meulen D.L., Govindjee. Binding of modified adeninenucleotides to isolated coupling factor from chloroplasts as measured by polarisation of fluorescence.-Eur. J. Biochem., 1977, v.78, No 2, p.585-599.

184. Vasilyeva E.A., Minkov J.B., Pitin A.P., Vinogradov A.D. Kinetic mechanism of mitochondrial adenosine triphosphatase. -Biochem. J., 1982, v.202, p.9-23.

185. Verheisen J.H., Postma P.W., Van Dam K. Specific labelling of the (Ca2+-Mg2+)-ATPase of E.coli with 8-azido-ATP and 4-chloro-z-nitrobenzofurazan. BBA, 1978, v.235, No 2, p.345-353.

186. Werdan K., Heldt H.W., Milovancev Ш. Role of pH in the regylation of carbon fixation in the chloroplast stroma. Studies on COg fixation in the light and darle. -BBA, 1975, v.396, No 2, p.276-292.

187. West K.R., Wiskich J.T. Photosynthetic control by isolated pea chloroplasts. Biochem. J., 1969, v.109, No 3, p.527-532.

188. Williams R.J.P. Possible functions of chains of catalysts. J. theoret. Biol., 1961, v.l, No 1, p.1-17.

189. Williams R.J.P. Electron transfer and energy conservation. In: Current topics in bioenergetics, ed. by D.R. Sanadi, New York: Acad.Press, 1969, v.3, p.80-156.

190. Williams R.J.P. Proton-driven phosphorylation reactions in mitochondrial and chloroplast membranes. -FEBS Lett., 1975, v.53, No 2, p.123-125.

191. Winget G.D., Kanner N., Racker E. Formation of ATP by the adenosine triphosphatase complex from spinach chloroplasts reconstituted together with bacteriorhodop-sin. BBA, 1977, v.460, No 3, p. 490-502.

192. Woo K.C., Anderson J.M., Boardman N.K., Downton W.J.S., Osmond C.B., Thome S.W. Deficient Photosystem II in Agranal Bundle Sheath chloroplasts of C^ plants. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1970, v.67, No 1, p.18-25.

193. Автор считает своим приятным долгом выразить искреннюю признательность научному руководителю старшему научному сотруднику, кандидату химических наук А.Д.Макарову за постоянное внимание к данной работе.

194. За повседневную помощь в работе и плодотворное обсуждение результатов выражаю благодарность моим коллегам И.М.Карташеву, А.И. Лебедевой, Л.Ф.Стахову, В.Д.Креславско-му, Т.Й.Руденко, Е.Н.Музафарову, Н.Я.Холоденко, В.А.Хмельницкой.