Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Аланин- и аспартатаминотрансферазы как индикаторы физиологического состояния рыб

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Самсонова, Мария Викторовна

Глава I. Аланинаминотрансфераза и аспартатаминотрансфераза - маркерные ферменты физиологического статуса рыб.(обзор литературы).

1.1. Физико-химическая характеристика аминотрансфераз животных.

1.2. Использование активности аланин- и аспартат-аминотрансфераз в качестве фактора, контролирующего рост, развитие рыб и состояние их популяции.

1.2.1. Активность АлАТ и АсАТ в онтогенезе рыб.

1.2.2. Участие АлАТ и АсАТ в процессах адаптации рыб к условиям окружающей среды.

1.2.3. Ферменты переаминирования в условиях загрязнения окружающей среды.

1.2.4. Значение показателей активности АлАТ и АсАТ в диагностике болезней и патологических явлений у рыб.

1.2.5. Роль АлАТ и АсАТ в метаболической адаптации рыб к типу диеты.

1.2.6. Использование АлАТ и АсАТ в качестве генетических маркеров при анализе популяций.

1.3. Влияние опиоидных пептидов и их синтетических аналогов на физиологические и биохимические процессы у рыб.

1.3.1. Эндогенные регуляторные пептиды рыб.

1.3.2. Опиоидные пептиды рыб и их физиологическое действие.

Глава II. Материалы и методы.

II. 1. Биологическая характеристика материала.

П.2. Определение общего биохимического состава.

11.4.

11.5. П.6. II.7.

II.8.

Глава III.

III.1.

III.2.

Глава IV

IV.l. IV.2.

IV.3.

IV.4.

IV.6.

Получение ферментных экстрактов.

Выделение субклеточных фракций из эмбрионов и мальков радужной форели.

Определение суммарной аминотрансферазной активности в гомогенатах и субклеточных фракциях рыб.

Электрофоретическое фракционирование растворимых белков кеты в онтогенезе.

Препаративное изоэлектрофокусирование АлАТ и АсАТ печени кеты и ц-АсАТ и м-АсАТ зародышей форели в слое ультродекса фирмы «ЬКВ».

Статистическая обработка данных.

Биохимические показатели кеты ОпсогЬупсЬи« ке!а а1Ьаит) в раннем онтогенезе.

Химический состав икры, личинок и мальков кеты.

Динамика фракционного состава растворимых белков в раннем онтогенезе кеты.

Физико-химическая характеристика АлАТ и АсАТ

Зависимость активности АлАТ и АсАТ от рН среды.

Зависимость активности аминотрансфераз от концентрации субстратов.

Зависимость активности аминотрансфераз от концентрации вносимого белка.

Зависимость активности аминотрансфераз от времени инкубации.

Субклеточная локализация аминотрансфераз в зародышах и мальках радужной форели.

Препаративное изоэлектрофокусирование АсАТ постлизосомальной и митохондриальной фракций зародышей радужной форели в слое ультродекса.

Глава V. Активность АлАТ и АсАТ у кеты Oncorhynchus keta

V.l. Активность АлАТ и АсАТ в раннем онтогенезе кеты.

V.2. Активность АлАТ и АсАТ в тканях и органах кеты в период морского нагула.

Глава VI. Изменение активности аминотрансфераз в связи с патологическими явлениями в органах и тканях кеты.

Глава VII Влияние даларгина на активность аминотрансфераз в раннем онтогенезе радужной форели.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Аланин- и аспартатаминотрансферазы как индикаторы физиологического состояния рыб"

АКТУАЛЬНОСТЬ ТЕМЫ Анализ содержащихся в современной литературе сведений об аминотрансферазах животных показал, что в настоящее время уделяется значительное внимание изучению этих ферментов у рыб. Аминотрансферазы, занимающие важное место среди биокатализаторов, играют ключевую роль в обмене веществ, объединяя в единое целое белковый, углеводный, жировой обмен и цикл трикарбоновых кислот. Учитывая исключительную роль аспартатаминотрансферазы (АсАТ) и аланинаминотрансферазы (АлАТ) в обмене основных метаболитов клетки, активность этих ферментов используют в качестве биохимического индикатора физиологического статуса и клинического индикатора стрессового состояния, вызванного заболеванием или интоксикацией у ряда организмов, в том числе и у рыб. Сведения об активности аминотрансфераз в онтогенезе рыб немногочисленны (Luskova et al., 1995; Seoka, 1997; Srivastava et al., 1999; Коновалов, 1979, 1980, 1986), хотя исследования в этом направлении играют немаловажную роль в углублении знаний в области физиологии и биохимии развития ценных промысловых видов рыб. Обсуждается возможность применения данных об активности АсАТ и АлАТ для диагностики болезней рыб (Engelhardt et al., 1991), а также для оценки качества сперматозоидов рыб и жизнеспособности яиц (Ciereszko, Dabrowski, 1994; Lahnsteiner et al., 1998; 1999). Уровень активности АлАТ и АсАТ используют как индикатор присутствия ксенобиотиков в организме рыб (Yang et al., 1993; Коновец и др., 1994; Beyer et al., 1996; Murata et al., 1996) и компенсаторных механизмов их интоксикации (Philip, Rajasres, 1996), для оценки степени загрязнения водной среды разного рода токсическими веществами (Кусень и др., 1979; Gill et al., 1990; Soimasuo, et al., 1995; Petanen et al., 1996; Poleksic, Karan, 1999; Sullivan, Lydy, 1999; Saha et al., 2000; Pacheco, Santos, 2001; Desmet, Blust, 2001). В настоящее время все глубже исследуется адаптивная роль ферментов аминокислотного обмена в правильном подборе кормов при промышленном выращивании рыб на рыбоводных заводах (Fynnaikins et al., 1995; Shimeno et al., 1997; SanchezMuros et al., 1998; Meton et al., 1999; Gallagher et al., 2001). АлАТ и AcAT используются в качестве генетических маркеров при анализе популяций рыб (Arai et al., 1995; Gelwick et al., 1995; Hotz et al., 1997; Голованова и др., 1997).

Современные представления о регуляторных пептидах животных сводятся в первую очередь к констатации общности пептидоэргического материала у животных различных таксономических групп (Карамян, Соллертинская, 1987; Ашмарин, 1986; 1988; Le Roith, Roith, 1984; Nassel, 1993) и свидетельствуют о том, что регуляторные пептиды являются наиболее древними регуляторами их функций и метаболизма. Исследование роли даларгина в жизнедеятельности рыб ограничивается, как правило, изучением поведенческих реакций и изменений физиологических процессов (Микодина, Седова, 1987, Микодина, Седова и др., 1987; Микодина и др., 1997; Микодина, 1999а,б; Лебедева и др., 1993а,б), а сведения о регуляции низкомолекулярными пептидами метаболизма рыб на биохимическом уровне в литературе крайне ограниченны и затрагивают, в основном, обмен нуклеиновых кислот (Микодина, Лаптева и др., 1987; Микодина, Лаптева 1990а,б).

Исходя из вышеизложенного, исследование физико-химических свойств аминотрансфераз рыб, представляется весьма интересным как с точки зрения сравнительной биохимии, так и с практической стороны, так как аминотрансферазы часто используются в качестве маркеров физиологического состояния рыб. Учитывая экономическую ценность такого вида рыб как кета, и необходимость контроля воздействия многочисленных факторов внешней среды при ее искусственном воспроизводстве на рыбоводных заводах и в период морского нагула рыб, мы поставили задачу исследовать изменения активности практически не изученных у рыб форм АлАТ и АсАТ - ферментов-маркеров физиологического состояния и адаптационных реакций организма, в раннем онтогенезе кеты, включая такие периоды развития, как эмбриональный, личиночный и мальковый, а также у взрослых рыб в связи с развитием ряда патологических явлений. Так как закономерности регуляции функций у рыб с участием эндогенных опиоидных пептидов и, особенно, при экзогенном введении их стабильных синтетических аналогов, проблема новая и весьма актуальная, представляется весьма интересным и полезным изучить воздействие синтетического аналога лей-энкефалина даларгина на активность аминотрансфераз и их субклеточную локализацию в икре и мальках рыб.

ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ Целью настоящей работы является изучение биохимических свойств АсАТ и АлАТ - ферментов-маркеров физиологического состояния и адаптационных реакций организма у рыб и выявление роли этих ферментов в метаболизме лососевых.

Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Проанализировать динамику изменения биохимических показателей и фракционного состава растворимых белков в раннем онтогенезе кеты, включая такие периоды развития, как эмбриональный, личиночный и мальковый и сопоставить ее с изменениями активности аминотрансфераз в эти периоды развития.

2. Изучить физико-химические характеристики АлАТ и АсАТ рыб, а именно: зависимость активности данных ферментов от рН инкубационной среды и концентрации субстратов и белка в ней, а также времени инкубации; выяснить субклеточную локализацию аминотрансфераз в зародышах и мальках форели; наличие молекулярных форм АсАТ в постлизосомальной и митохондриальной фракциях зародышей форели, равно как и величины их изоэлектрических точек.

3. Проанализировать изменение активности аминотрансфераз в раннем онтогенезе кеты, и выявить связь ее динамики с биологическими особенностями исследованных стадий развития.

4. Изучить уровень активности и соотношение исследуемых ферментов в тканях и органах кеты.

5. Изучить изменение активности аминотрансфераз и набора их молекулярных форм в связи с патологическими явлениями в тканях и органах кеты.

6. Исследовать влияние физиологического регулятора - синтетического аналога лей-энкефалина даларгина на активность АлАТ и АсАТ в икре и мальках и их субклеточную локализацию в зародышах и мальках радужной форели.

НАУЧНАЯ НОВИЗНА Впервые получены данные о субклеточной локализации аминотрансфераз в зародышах и мальках форели, дана характеристика молекулярных форм АсАТ в постлизосомальной и митохондриальной фракциях зародышей форели и ряд других физико-химических параметров этих ферментов.

Впервые изучена активность аминотрансфераз в раннем онтогенезе кеты, включая такие периоды развития, как эмбриональный, личиночный и мальковый.

Впервые исследованы биохимические показатели нарушения обменных процессов в тканях и органах кеты на примере таких патологических явлений у рыб, как мышечная дегенерация, анатомические отклонения в строении семенников и жировой дистрофии печени.

Установлено влияние даларгина на активность АлАТ и АсАТ и их субклеточную локализацию в икре и мальках радужной форели. ПРАКТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ РАБОТЫ Полученные данные расширяют представления о роли АлАТ и АсАТ в качестве маркеров физиологического состояния и адаптационных реакций организма рыб.

Анализ полученных данных показывает возможность контроля воздействия многочисленных факторов внешней среды при искусственном воспроизводстве ценных промысловых рыб на рыбоводных заводах на ранних стадиях онтогенеза с целью своевременного прогнозирования 9 выживаемости и роста зародышей и личинок, а так же использования их в качестве индикаторов оценки здоровья популяции при антропогенном загрязнении среды обитания.

Полученные данные о влиянии даларгина на физико-химические свойства АлАТ и АсАТ в метаболизме рыб подтверждают его роль в качестве регулятора жизнедеятельности хозяйственно ценных видов рыб.

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Самсонова, Мария Викторовна

ВЫВОДЫ

1. Изменение химического состава кеты в раннем онтогенезе свидетельствует о взаимопревращениях липидов и углеводов, растворимых белков и низкомолекулярных азотистых соединений, что косвенно подтверждает исключительную роль трансаминаз в этих процессах.

2. Физико-химическая характеристика аланин- и аспартатаминотрансфераз рыб, подчиняясь имеющимся представлениям о свойствах трансаминаз животных, имеет следующие особенности: а) наличие нескольких оптимумов активности, лежащих в области рН от 6,6 до 8,4; б) локализация в ядерной, митохондриальной, лизосомальной и постлизосомальной субклеточных фракциях; в) существование множественных форм как цитозольной, так и митохондриальной аспартатаминотрансферазы, изоэлектрические точки которых лежат в кислой, нейтральной и щелочной области рН.

3. Аланин- и аспартатаминотрансферазы в период раннего онтогенеза характеризуются: а) 5-ти - 9-ти кратным увеличением активности и изменением набора аминотрансфераз, отличающихся оптимумами рН у кеты; б) перераспределением локализации в субклеточных фракциях радужной форели.

4. Уровень активности аланин- и аспартатаминотрансфераз специфичен в каждой ткани кеты, причем максимальный уровень отмечен в мозге, минимальный - в мышечной ткани.

5. Активность аланин- и аспартатаминотрансфераз у кеты с различной патологией претерпевает существенные изменения, характер которых в каждой из исследованных тканей и органов индивидуален, а именно: а) увеличение активности в мышцах и яичниках при дегенеративных изменениях мышечной ткани;

142 б) снижение активности в семенниках с различными анатомическими нарушениями в строении; в) изменение активности, числа молекулярных форм трансаминаз и их изоэлектрических точек в печени при разной степени жировой дистрофии.

6. Биологический эффект даларгина выражается в различном влиянии пептида на активность аминотрансфераз как в целом гомогенате икры и мальков радужной форели, так и отдельных субклеточных фракциях: а) даларгин усиливает активность аланин- и аспартатаминотрансфераз в икре, но разнонаправленно действует на трансаминазы мальков; б) в ядрах и лизосомах даларгин ингибирует активность трансаминаз, в митохондриях - оказывает преимущественно ингибирующий, а в цитозоле - селективный эффект.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Данная работа посвящена исследованию АлАТ и АсАТ - ключевых ферментов белкового и аминокислотного обмена, маркеров физиологического состояния и адаптационных реакций организма - в раннем онтогенезе кеты и радужной форели, у взрослой кеты в связи с развитием ряда патологических явлений тканей и органов, а также влиянию биологического модулятора - синтетического аналога лей-энкефалина даларгина на уровень белкового и аминокислотного обменов у радужной форели.

В литературном обзоре обобщены результаты исследований аминотрансфераз животных, из которых следует, что АлАТ и АсАТ рыб используются в качестве показателя роста, развития рыб и состояния их популяций. Значение показателей активности аминотрансфераз может быть использовано для экспресс-оценки загрязнения водной среды, эффективного подбора кормов и лекарственных средств при искусственном воспроизводстве биологических объектов.

Исходя из ограниченности данных по анализу ключевых обменных процессов на ранних стадиях онтогенеза кеты, мы предприняли попытку изучить динамику содержания влаги, липидов, белков, углеводов, аминного азота и нуклеиновых кислот - показателей обмена веществ, которые дают возможность не только осуществлять биотехнический контроль за качеством выпускаемой молоди и биотехнологических приемов при ее искусственном выращивании, но и прогнозировать состояние популяции.

Установлено, что изменения основных биохимических показателей кеты отражают закономерности физиологических процессов при нормальной дифференцировке тканей, органов и систем организма, а также его дальнейшего развития и роста в течение раннего онтогенеза. Анализ динамики фракционного состава растворимых белков в раннем онтогенезе кеты показал наличие изменений в количественном содержании и качественном составе белкового комплекса, характерные для исследованных этапов развития.

Изучены физико-химические свойства аминотрансфераз рыб, что представляет теоретический интерес в плане сравнительной биохимии. Анализ оптимальных значений рН показал наличие не одного, а нескольких пиков активности изучаемых трансаминаз, причем количество таких пиков варьирует от 2 до 4 в зависимости от стадии развития и исследуемой ткани. Так, в икре и личинках кеты обнаружено наличие общей АлАТ с оптимумом рН 7,0 и две АсАТ с оптимумом рН 7,6 и 8,0. Значения максимальной активности АлАТ и АсАТ печени, гонад и селезенки лежат в слегка кислой области (рН 6,4-6,8), а мышц и мозга - в близкой к нейтральной (рН 7,2-7,8). Полученные данные свидетельствуют о тканеспецифичности аминотрансфераз у кеты, которая выражается в разном наборе этих ферментов, отличающихся оптимумами рН и уровнем их максимальной активности в каждой исследованной ткани, причем значения оптимумов рН исследованных энзимов в тканях взрослых рыб не совпадают с таковыми в икре и личинках. Наши результаты полностью согласуются с литературными, где имеются сведения о широких интервалах оптимумов рН для АлАТ и АсАТ (Коновалов, 1979; 1980; Umemura et al., 1994; Puppo, Blasco, 1995; Ciereszko et al., 1998; Petrovic et al., 1996).

Данные о зависимости активности аминотрансфераз от концентрации субстратов и вносимого в инкубационную смесь белка подчиняются имеющимся представлениям об аналогичных зависимостях и наблюдались многими авторами (Фам Вам Нгуен, 1978; Банников, 1983; Банзакова, 1982).

Локализация АлАТ и АсАТ в субклеточных фракциях зародышей и мальков радужной форели подчиняется закономерностям субклеточного распределения данных энзимов, но в то же время обладает определенной специфичностью. В процессе онтогенетического развития радужной форели наблюдаются качественные и количественные различия в уровне активности трансаминаз и их распределении по субклеточным фракциям. В зародышах форели исследуемые ферменты локализуются в ядерной, митохондриальной и постлизосомальной фракциях, причем уровень активности энзимов зависит от значения оптимума pH инкубационной среды. На мальковом этапе онтогенеза аминотрансферазы выявлены во всех субклеточных фракциях. Максимальный уровень активности в зародышах форели зафиксирован в митохондриальной фракции (для Ал AT 55%, для Ac AT 66% от общей активности), в мальках форели - в ядерной - 40% для обоих ферментов, а минимальный уровень активности АлАТ и АсАТ обнаружен в постлизосомальной фракции (2-7% от общей активности) на всех этапах онтогенеза радужной форели. В литературе имеются сведения о наличии митохондриального и цитозольного изоферментов исследованных энзимов в животных тканях (Фазелла, 1968; Катунума и др., 1968; Клочкова, 1977; Storey, Bailey, 1978; Petrovic et. al., 1999), а также об обнаружении их в ядерной фракции (Roodyn, 1965; Лясаускене, 1979; Steiger et. al., 1980; Банников, 1983) и лизосомах (Лясаускене, 1979; Steiger et al., 1980; Банников, 1983), что полностью совпадает с результатами нашей работы.

Определение молекулярных форм АсАТ в митохондриальной фракции зародышей радужной форели показывает наличие семи белков с различным значением pi: 3,77; 4,20; 4,61; 6,67; 7,08; 8,05; 8,49, а в постлизосомальной фракции - четырех молекулярных форм фермента с ярко выраженными значениями pi: 5,46; 6,70; 7,85; 9,06 и двумя сглаженными областями ферментативной активности, pi 3,29-3,97 и 4,59-4,78. Согласно литературным данным как г^-Ас-АТ так и tw-Ac-AT могут быть представлены одним белком (Скарди, 1968; Yagi, Moriuti et al, 1993) (табл. 1.1.) или несколькими молекулярными формами. Так, имеются сведения о наличие 5-ти активных молекулярных форм ц-Ac-AT у тутового шелкопряда (Минина, 1973), множественных формах ц-Ac-AT в красных мышцах кефали (Petrovic et al., 1996), различных молекулярных формах z/-Ac-AT в тканях цыпленка (Imperial et al., 1989), что соответствует нашим результатам.

Биохимические изменения, происходящие в раннем онтогенезе кеты и связанные с биологическими особенностями исследованных стадий развития, включают изменения набора аминотрансфераз, различающихся оптимумами рН, а также их активности, что свидетельствует о роли этих ферментов в обмене азотистых соединений у кеты в ходе развития. Активность АлАТ и АсАТ неуклонно растет на протяжении исследованных периодов развития кеты и радужной форели, достигая максимума в мальковый период развития. На 80-е сутки после вылупления наблюдается резкое повышение активности ферментов у кеты, например, активность АлАТ с оптимумом рН 7,0 и рН 8,0 увеличивается в 2,4 и 2,8 раза, соответственно, а активность АсАТ с оптимумом рН 8,0 - в 17 раз по сравнению с предыдущем этапом развития, что свидетельствует о резкой интенсификации азотистого обмена, так как личинки поднимаются "на плав", увеличивается их двигательная активность и начинается этап экзогенного питания. Активность АлАТ форели с оптимумом рН 7,0 на мальковом этапе онтогенеза превышает таковую в икре в 5,6 раза, а АсАТ с оптимумами рН 7,6 и 8,0 на стадии мальков возрастает в 4,8 и 4,4 раза соответственно по сравнению с икрой. Сопоставление динамики изменения активности ферментов с динамикой изменения содержания белка и аминного азота при использовании коэффициента корреляции показывает, что для всех исследованных АлАТ и АсАТ наблюдается отрицательная корреляция между активностью фермента и содержанием растворимого белка в раннем онтогенезе кеты. Положительный коэффициент корреляции между активностью фермента и содержанием аминного азота обнаружен для всех АлАТ и двух АсАТ (рН 7,6 и 8,0). АсАТ с оптимумом рН 7,0 отличается от других изученных ферментов не только тем, что динамика ее активности не коррелирует с изменением содержания аминного азота, но и тем, что у мальков активность ее значительно ниже, чем у других изученных аминотрансфераз, что по-видимому, связано с особенной, пока еще не ясной метаболической ролью этой АсАТ в тканях личинок кеты.

Трансаминирование - важнейший процесс превращения аминокислот в организме, при этом содержание этих ферментов в тканях и органах животных неодинаково. Полученные экспериментальные данные по активности аминотрансфераз в мышцах, печени, семенниках, яичниках, мозге и селезенке показывают, что уровень активности и соотношение исследуемых ферментов специфичны в каждой ткани кеты и соответствуют происходящим в них физиологическим процессам. Максимальная активность исследуемых аминотрансфераз наблюдается в мозге (858,53±74,66 для АлАТ и 585,46±70,02 для АсАТ), что согласуется с активным метаболизмом аминокислот в клетках головного мозга, в результате чего образуются биогенные амины и медиаторы (Векслер, Магомедова, 1979; Курбанова, 1990; Кольман, Рем, 2000).

Низкий уровень активности мышечных АлАТ (59,16±9,22) и АсАТ (64,05±11,49) свидетельствует о замедленных темпах белкового обмена в мышцах кеты. Это согласуется с низкой концентрацией в мышечной ткани тех свободных аминокислот (аланина и аспарагиновой кислоты), которые являются субстратами данных ферментов (Яковенко и др., 1982).

В яичниках активность исследуемых ферментов находится на уровне 170-190 мкмоль ПВК/мг белка в час, а в семенниках их активность превышает таковую в 1,6-2 раза. Такой факт можно объяснить тем, что развитие яичников кеты в период морского нагула близко к завершению вителлогенеза, в то время как состояние половых желез самцов характеризуется как период начала активного сперматогенеза (Пукова, 2002), в котором отмечаются интенсивные процессы переаминирования. Активность АлАТ печени кеты составляет 249,03±35,05, что в 4 раза больше активности АсАТ печени. Такая разница в активности аминотрансфераз связана прежде всего с более поверхностным (субмембранным) расположением АлАТ, тогда как активность АсАТ в основном связана с митохондриями гепатоцитов (Комарова, Цинзерлинг, 1999). С другой стороны, отмечается высокая способность печени к глюконеогенезу, в процессе которого происходит синтез глюкозы, в основном из аланина (Марри и др., 1993). Способность печени поглощать аланин обеспечивает высокую концентрацию аминокислоты в ней, благодаря чему нами обнаружена значительная активность АлАТ в этом органе у кеты.

В последнее десятилетие сотрудниками ВНИРО детально изучаются причины возникновения таких патологических явлений у рыб, как мышечная дегенерация, наличие фенотипических отклонений в строении гонад и различные аномалии печени. Анализ литературных данных показал, что основными причинами возникновения этих патологических явлений являются: превышение экологической емкости океана в отношении крупных популяций наиболее массовых видов лососей, а вследствие этого преобладание в питании рыб большого количества низкокалорийного корма, что может быть причиной изменения состава запасных и структурных липидов и белков в теле рыб (Гриценко и др., 2001); повышение зараженности рыб разного рода паразитами и возникновение кумулятивного политоксикоза с многочисленным нарушением обмена веществ в организме (Лукьяненко, 1989); глобальное изменение климата и экологических условий нагула (Пукова, 2002); антропогенное загрязнение некоторых районов мирового океана (Пукова, 2002).

В доступной нам литературе обсуждается возможность применения данных об активности АлАТ и АсАТ для диагностики болезней рыб и оценки уровня их заболеваемости (Engelhardt et al., 1991; Carbis et al., 1997; Wood et al., 1999). Эти сведения послужили основой для применения активности маркерных ферментов в оценке таких патологических явлений у рыб, как дегенеративные изменения мышц, жировая дистрофия печени и анатомические отклонения в строении семенников. Так, при дегенерации мышц наблюдается увеличение активности исследуемых аминотрансфераз в мышцах (на 47-54%) и в яичниках (АлАТ на 150%, АсАТ на 124% по сравнению с нормой), что несомненно связано с увеличением процессов катаболизма белков мышечной ткани (Евгеньева, 1989) и резорбции ооцитов (Микодина, 2000; Пукова, 2002). В семенниках с анатомическими отклонениями активность трансфераз на 60-65% ниже, по сравнению с нормальными половыми железами, что полностью соответствует мнению о том, что активность АсАТ является биохимическим индикатором качества сперматозоидов рыб (ЬаЬ^ешег еЬ а1., 1998; 1999). Патология печени сопровождается постепенным уменьшением активности АсАТ в соответствии со степенью деструкции и жирового перерождения ее клеток. Так в мозаичной печени активность АсАТ уменьшается на 18%, в анемичной - на 22%, а в анемично-рыхлой - на 75%, что соответствует степени разрушения клеточных мембран и миграции фермента в сыворотку крови (Савкин, 1971; СэгЫб й а1., 1997). В мозаичной и анемичной печени активность АлАТ, так же как и АсАТ сохраняет тенденцию к уменьшению, в то время как в анемично-рыхлой печени, происходит резкое увеличение активности этого фермента (на 34% по сравнению с нормой). Выявленное резкое изменение активности АлАТ и АсАТ в анемично-рыхлой печени, по сравнению с нормальной, связано с изменением молекулярных форм этих ферментов. В нормальной печени наблюдается три молекулярные формы АсАТ (р1 4,21; 6,87 и 7,90) и одна АлАТ (р1 8,12). В анемично-рыхлой печени изменяется набор молекулярных форм АсАТ и АлАТ. АсАТ с р1 6,81 исчезает, а белки с р1 4.21 и 7,90 остаются. Количество молекулярных форм АлАТ в анемично-рыхлой печени возрастает и полностью изменяются их изоэлектрические точки (р1 4,09; 4,57 и 7,29), увеличивается уровень их активности. Полученные результаты согласуются с имеющимися в литературе данными об увеличении активности АсАТ в плазме крови в результате миграции туда митохондриального изофермента из поврежденной печени (Рейоугс е1 а1., 1999).

Исследование роли даларгина в жизнедеятельности рыб ограничивается, как правило, изучением поведенческих реакций и изменений физиологических процессов, а сведения о регуляции низкомолекулярными пептидами метаболизма рыб на биохимическом уровне в литературе крайне ограниченны. Результаты эксперимента показывают, что даларгин активирует работу АлАТ и АсАТ в икре радужной форели на стадии пигментации глаз. После обработки икры даларгином, активность данных ферментов возрастает при всех исследованных пиках рН в основном в 1,3-1,8 раза, кроме АлАТ с оптимумом рН 8,2 и АсАТ с оптимумом рН 6,8, активность которых возрастает в 3,6 и 2,6 раза соответственно, что согласуется с имеющимися в литературе данными о биологическом эффекте даларгина, который заключается в сокращении продолжительности эмбриогенеза рыб, повышении жизнестойкости икры, ускорение темпов роста молоди, выращенной после обработки препаратом (Микодина, Седова и др., 1987, Микодина, 19996). В мальковый период онтогенеза наблюдается снижение положительного воздействия пептида на активность исследуемых энзимов, а в некоторых случаях - ингибирование активности АлАТ с оптимумом рН 8,0 в 1,4 раза и АсАТ с оптимумом рН 7,0 в 2,3 раза, что согласуется, с одной стороны, с физиологией роста "даларгиновой" форели в этот период развития (Микодина, 19996) и, с другой стороны, способностью энкефалинов и их синтетических аналогов модулировать активность некоторых ферментов, в том числе и АлАТ и АсАТ (Чазов и др., 1984). На уровне субклеточных фракций наибольший эффект ингибирования активности ферментов даларгин оказывает в ядрах и лизосомах радужной форели, в митохондриях - преимущественно ингибирующий, а в цитозоле -разнонаправленный эффект. Наши данные подтверждают мнение о модулирующем биологическом эффекте даларгина.

В целом изучение динамики активности АсАТ и АлАТ в качестве маркеров физиологического статуса рыб, позволило сделать посильный вклад в изучение физико-химических свойств аминотрансфераз рыб, проанализировать биохимические изменения в организме рыб, связанные с

140 физиологическими процессами их раннего онтогенеза, оценить степень патологических изменений тканей и органов в популяции кеты. Углублены сведения о регуляции даларгином ряда важных метаболических путей, что, несомненно, представляет большой интерес для использованиия этого пептида в качестве биологического регулятора морфофизиологических показателей рыб.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Самсонова, Мария Викторовна, Москва

1. Абрамова Н.Б., Нейфах A.A. Исследование механизмов изменения аспартатаминотрансферазной активности в раннем развитии морских ежей // Онтогенез. 1971. Т.2. №1. С.71-78.

2. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В., Павлова H.A. Руководство к практическим занятиям по биохимии // М.: «Медицина». 2000. 128с.

3. Алтуфьев Ю.В., Романов A.A., Шевелева H.H. О гистологии мышечной ткани некоторых рыб каспийского бассейна // Осетровое хозяйство водоемов СССР. Астрахань. 1989. С.4-5.

4. Ашмарин И.П. Перспективы практического применения и некоторых фундаментальных исследований малых регуляторных пептидов // Вопр. мед. химии. 1984. Т.ЗО. С.2-7.

5. Ашмарин И.П., Каменская М.А. Нейропептиды в синаптической передаче // Итоги науки и техники. Сер. Физиология человека и животных. М. 1988. Вып. 34. 181с.

6. Ашмарин И.П., Обухова М.Ф. Регуляторные пептиды, функционально-непрерывная совокупость.//Биохимия. 1986. Т.51. №4. С.531-545.

7. Банзакова В.П. Исследование некоторых пиридоксалевых ферментов у коконопрядущих насекомых в видовом и породно-гибридном аспектах // Дисс. к.б.н. Москва. 1982. 194 с.

8. Банников В.М. Ферменты аминокислотного обмена и некоторые метаболически связанные с ними энзимы в эмбриогенезе тутового шелкопряда// Дисс. к.б.н. Москва. 1983. 152с.

9. Баранникова И.А., Боев A.A., Дюбин В.П., Травкин Б.Г. Применение гормональных воздействий для индукции созревания карповых рыб // Тез. докл. VII Всес. конф.по экол. физиол. и биохимии рыб. 1989. Ярославль. Т.1. С.30-31.

10. Ю.Бейко В. А., Васильченко Е.М. Влияние лей-энкефалина и его синтетического аналога на функциональную активность лимфоцитов // Нейропептиды: их роль в физиологии и патологии. 1985. Томск: СО ВКНЦ. с.зз.

11. Ботвинник Н.М., Нейфах A.A. Изменения активности аспартатаминотрансферазы в раннем развитии морского ежа // Биохимия. 1969. Т34. №3. С.643-646.

12. Браунштейн А.Е. Основные этапы изучения энзиматического переноса аминорупп //Ист. биол. иссл. 1983. С.16-50.

13. Бурлаков А.Б., Бурлакова О.В. Влияние нейропептидов на эмбриональное развитие некоторых карпообразных рыб // Тез. докл. 5 Всесоюзн. конф. по раннему онтогенезу рыб. 1991. Астрахань. С.86-87.

14. Вада X., Кагамияма X., Ватанабе Т. Изучение иммунохимических свойств и структуры изозимов аспартатаминотрансферазы сердца свиньи. В кн. "Химия и биология пиридоксалевого катализа". М. Наука. 1968. С.75-85.

15. Векслер Я.И., Магомедова K.M. Трансаминазная активность тканей головного и спинного мозга в динамике острой и хронической алкогольной интоксикации // Тез.3-го Всесоюзн. симп. по медицинской энзимологии. Астрахань. 1979. С.63.

16. П.Виноградов В.А., Васильева Е.В., Насонов E.JL, Титов М.И., Мазнева JI.M. Модуляция пролиферативного ответа лимфоцитов новым аналогом энкефалинов даларгином // Терапевтический архив. Т.VI. №11. С. 114116.

17. Витвицкая JI.B., Бикбулатов Л.С., Никоноров С.И., Кругликов Р.И. Влияние нейропептида АКТГ на условнорефлекторную деятельность и обмен нуклеиновых кислот и белков в мозге молоди атлантического лосося // Докл. АН СССР. 1987. Т.292. Вып.4. С. 1002-1006.

18. Владимиров В.Л. Активность аминотрансфераз у цыплят разных пород в онтогенезе // Тр. ВНИИ физиологии и биохимии сельскохозяйственных животных. 1965. Боровск. Т.2. С. 127-130.

19. Власов Н.Ф., Зятчина Г.П. Дифференциация сортов вики посевной по спектрам изоферментов аспартатаминотрансферазы и амилазы // Сельскохоз. биол. 1997. №3. С.75-79.

20. Водолеев A.C. Субклеточная локализация и свойства рибонуклеаз тутового шелкопряда// Дисс. к. б. н. М. 1977. 139с.

21. Воропаев В.М., Комбаров В.Я., Грицай Е.В. Опыт получения личинок и подращивания молоди кеты в установках замкнутого типа (акватрон) //Систематика, биология и биотехника разведения лососевых рыб. Матер. V Всеросс. совещ. С.-Петербург. 1994. С.30-32.

22. Гайгер Р. Химия регуляции нейропептидами // Эндорфины. М. 1981. С.35-42.

23. Глубоков А.И. Некоторые нейрофизиологические предпосылки использования биологически активных веществ и факторов для стимулирования созревания рыб // Тр. ВНИРО. «Биологически активные вещества и факторы в аквакультуре». М.: ВНИРО. 1993. С.3-28.

24. Голованова Т.С., Варнавская Н.В., Мальдов Д.Г., Никоноров С.И. Полиморфизм изоцитратдегидрогеназы и аспартатаминотрансферазы белорыбицы по результатам скрещиваний // Тез. докл. 1-го конгресса ихтиологов России. Астрахань. 1997. С.350-351.

25. Гончаров Б.Ф. Ускорение овуляции у нерки под влиянием синтетических аналогов гонадотропин-рилизинг гормона // Репродуктивная физиология рыб. Минск. 1991. С.25.

26. Гриценко О.Ф., Кловач Н.В., Богданов М.А. Новая эпоха существования тихоокеанских лососей в СЗТО // Кн.: «Мировой океан». Москва. 2001. Вып.2. С. 168-174.

27. Евгеньева Т.П. Морфология мышечной ткани русского осетра р. Волги // Сб. тр. «Осетровое хозяйство». Астрахань. 1989. С.89-90.

28. Евгеньева Т.П. Патология мышечной ткани осетровых рыб // М.: РАН. 2000. 102 с.

29. Евгеньева Т.П., Басурманова O.K., Шехтер А.Б. Дегеративные изменения в белых мышцах русского осетра {Acepenser gueldenstaedti Br.) II Док. АН СССР. 1989.Т. 307. №2. С.462-466.

30. Жукова Н.И. Закономерности биосинтеза главных аминокислот шелка в шелкоотделительной железе шелкопряда и связь их с шелкообразованием и продуктивностью // Дисс. к.б.н. Москва. 1974. 137с.

31. Забродина М.В., Силис Д.Я., Хавкин Э.Е. Связь изоферментных маркеров многолетности с зимостойкостью // Физиол.раст. 1996. Т.43. №2. С.230-234.

32. Замятин A.A. Компьютерная биохимия эндогенных регуляторных олигопептидов.// Усп. биолог, химии. 1996. Т.36. С.87-112.

33. Иванов В.Г. Белковый комплекс и протеолитические ферменты желточного содержимого грены тутового шелкопряда // Дисс.кан.биол.наук. М. 1985. 187с.

34. Иванов И.И., Коровкин Б.Ф., Маркелов И.М. Введение в клиническую энзимологию. Л.: «Медицина». 1974. 277с.

35. Исаков Б.С., Глозштейн И.В. Изменение активности изоформ АсАТ, ЩФ, АДГ и ХЭ в сыворотке крови при хроническом гепатите и циррозе печени // Сб.тр. «Вопросы клинической гепатологии». Алма-Ата. 1991. С.34-37.

36. Калюжный А.Е., Фитин А.Ф., Громов С.П., Балакин Г.Я. Опиатные сигма-рецепторы связывания в мембранах ооцитов и ранних зародышей вьюна//Биохимия. 1987. Т.52. №2. С.335-341.

37. Камышная М.С. Некоторые данные о содержании влаги и жира в теле молоди горбуши, акклиматизируемой на Кольском полуострове // Экологическая физиология рыб. Тез. докл. III Всесоюз. конф. Киев. 1976. Т.2. С.9-10.

38. Кангур А.К., Кангур М.Л. Динамика некоторых морфофизиологических показателей радужной форели в условиях садкового выращивания в Балтийском море // Экологическая физиология рыб. Тез. докл. III Всесоюз. конф. Киев. 1976. Т.2. С.10-11.

39. Катунума Н., Окада М., Фудзино А., Катунума Т., Матсузава Т. Роль изоэнзимов трансаминазы в обмене веществ. // В кн. «Химия и биология пиридоксалевого катализа». М.: «Наука». 1968. С.155.

40. Кафиани К.А. Транскрипция генома в раннем эмбриогенезе вьюна // Автореф.дис.канд.биол.н. М.: Ин-т генетики АН СССР. 1971. 28с.

41. Кафиани К.А., Костомарова A.A. Информационные макромолекулы в раннем развитии животных. М.: «Наука». 1978. 335с.

42. Ким Е.Д. Аминокислотный состав икры у эмбрионов растительноядных рыб // В кн. «Итоги и перспективы рыбохозяйственного использования растительноядных рыб». Киев.: «Наукова думка». 1977. С.62-64.

43. Кловач Н.В. Пространственно-временная динамика встречаемости размягченной мускулатуры у кеты (Oncorhynchus keta) и факторы ее определяющие // Рейсовый отчет ВНИРО. 2001. 59с. Зоологический журнал (в печати).

44. Клочкова В.И. Аминотрансферазы паразитических и свободноживущих плоских червей // Тр. Биол.-почв. ин-та. Дальневост. Науч. Центра АН СССР. 1977. Т.47. №150. €.124-126.

45. Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия. М.: «Мир». 2000. 470с.

46. Коновалов Ю.Д. Алании- и аспартатаминотрансферазная активность в яйцеклетках, овариальной и перивителлиновой жидкостях белого амура // Укр.Биохимический Ж. 1979. Т.51. №6. С.592-595.

47. Коновалов Ю.Д. Аминотрансферазная активность в развитии белого амура Ctenopharingodon idella // Ж. эволюц. биохимии и физиологии. 1980. Т.26. №3. С.228-233.

48. Коновалов Ю.Д. Свойства, локализация, роль и возможные пути регуляции активности протеиназ и аминотрансфераз в раннем онтогенезе рыб//Успехи соврем, биологии. 1986. Т.101. №3. С.359-373.

49. Коновец И.Н., Грубинко В.В., Арсан О.М., Кулик В. А. Функционирование адаптивных систем детоксикации аммиака у карпа под воздействием температуры // Гидробиол.Ж. 1993. Т.29. №5. С.47-52.

50. Коновец И.Н., Кулик В.А., Арсан О.В., Грубинко В.В., Гаврилей Д.В. Влияние свинца на азотистый обмен у карпа при различной температуры водной среды // Гидробиол.Ж. 1994. Т.30. №5. С.78-86.

51. Коркач В.И. Влияние гормонов на активность аспартат- и аланинаминотрансфераз // Врачебное дело. 1990. №6. С.66-70.

52. Коробов Н.В. Опиоидные свойства даларгина и его фрагментов // В сб. «Нейропептиды: их роль в физиологии и патологии». 1985. Томск. Из-во СО ВКНЦ. С.73-74.

53. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высшая школа, 1980. С.208-209.

54. Кочкина В.М. Аспартатаминотрансфераза из цитозоля сердца кур: получение чистого фермента// Дис. канд. биол. наук. Москва. 1975. 232с.

55. Кочкина В.М. Кристаллизация свободной аспартатаминотрансферазы из цитозоля сердца кур // Биохимия. 1991. Т.56. №8. С.1488-1494.

56. Кочкина В.М., Усовершенствованный метод выделения и очистки аспартатаминотрансферазы из листьев // Физиол.растений. 2000. Т.47. №1. С.163-165.

57. Кривченкова P.C. Определение активности цитохромоксидазы в суспензии митохондрий // В кн. «Современные методы в биохимии» под ред. Ореховича В.Н. М.: «Медицина». 1977. С.47-49.

58. Кригсгабер М.П., Иванчик Т.А., Нейфах A.A. Кратковременное действие актиномицина D и пуромицина на синтез белка и РНК в раннем развитии морского ежа//Биохимия. 1968. Т.ЗЗ. №6. С.1214-1221.

59. Куфтина Н.Д., Новиков Г.Г. Особенности роста зародыша и закономерности утилизации запасного белка желтка в раннем онтогенезе трески Gadus morhua L. при разных температурах развития // Вопросы ихтиол. 1988. Т.26. №4. С.646-657.

60. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии // М.: «Просвящение». 1983. 272с.

61. Лав М.Р. Химическая биология рыб // М.: «Пищевая промышленность». 1976. 349 с.

62. Ланге М.А., Кловач Н.В. Дегенеративные изменения в мышцах кеты Oncorchynchus keta. Причины и возможные механизмы патологии // Вопросы ихтиологии. 2001. (в печати).

63. Лапин В.И., Чернова Е.Г. О методике экстракции жира из сырых тканей рыб // Вопросы ихтиол. 1970. Т. 10. №4. С.753-756.

64. Лапина H.H. Сезонная динамика некоторых эколого-физиологических показателей плотвы Можайского водохранилища // Тез. докл. 3-ей Всес. конф. "Экологическая физиология рыб". 1976. 4.2. С. 15-16.

65. Лебедева Н.Е., Головкина Т.В. Поиски возможностей коррекции стресса у толстолобика Hypophthalmichthys molitrix // Вопросы ихтиологии. 1993а Т.ЗЗ. №4. С.566-572.

66. Лебедева Н.Е., Головкина Т.В. Стресс у рыб, вызываемый биологически активными соединениями, и возможные пути его коррекции // Сб. науч. тр. ВНИРО «Биологически активные вещества и факторы в аквакультуре». 19936. М.: ВНИРО. С.128-139.

67. Лившиц Р.И., Вальдман Б.М., Ефименко Г.П., Чарная Л.Ф., Рябинин В.Е., Цытович А.Л. Влияние низкомолекулярных пептидов на энзиматические процессы в тканях // Тез 3-го Всесоюзн.симп. по медицинской энзимологии. Астрахань. 1979. С.88.

68. Лишманов Ю.Б., Братцев Н.Ф., Ламбина С.А. Опиоидные пептиды и стресс // Нейропептиды: их роль в физиологии и патологии. 1985. Томск: СО ВКНЦ. С.92-93.

69. Лукьяненко В.И. Энзимодиагностика токсикозов рыб // Теоретические вопросы биотестирования. Волгоград. 1983. С.38-52.

70. Лясаускене Л.Б. Адаптация ферментов ткани карася к голоданию. 2. Метаболическая адаптация некоторых ферментов субклеточных структур отдельных органов карася в период зимнего голодания // Тр. АН ЛитССР. Сер. В. 1979. Т.88. №4. С.105-112.

71. Лясаускене Л.Б. Обмен свободных аминокислот в кишечнике, печени и мышцах трех леток белого амура и линя при искусственном кормлении // Тр. АН ЛитССР. Сер. С. 1977. Т80. №4. С.79-102.

72. Маляревская А.Я., Биргер Т.Н. Биохимический состав производителей, икры и личинок тарани и леща // В сб. «Влияние качества производителей на потомство у рыб». Киев. 1965. С.5-34.

73. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека // М.: Мир. 1993. Т.1. 381с.

74. Масликов В.П. Экскреция аммиака и растворимого белка личинками кеты // Биологические основы развития лососеводства в Магаданском крае. Сб. науч. тр. С.-Петербург. 1994. Т.308. С. 120-123.

75. Мацук В.Е., Лапин В.И. Некоторые особенности жирового обмена двух форм гольцов Salvelinus fontinalis оз. Азабачьего (Камчатка) // Вопросы ихтиол. 1972. Т. 12. №5. С.917-922.

76. Мелькова Л.А. Содержание свободных аминокислот в мышцах основных промысловых рыб // М.: Наука. 1967. С.258-260.

77. Микодина Е.В. Интенсификация форелеводства. Опыт и физиологические основы внедрения малых регуляторных пептидов //Рыбное хозяйство. Серия «Аквакультура», информ. пакет ВНИЭРХ. 1995. Вып.1. С.1-20.

78. Микодина Е.В. Физиолого-биохимические основы регуляции функций у рыб пептидами энкефалинового ряда // Дисс.д.б.н. Москва. 19996. 336 с.

79. Микодина Е.В., Пукова Н.В., Кловач Н.В. Некоторые особенности оогенеза кеты Oncorhynchus keta в периодморского нагула в норме и у рыб с дегенерацией мышц // Сб. трудов ВНИРО. 2000. С.231-241.

80. Микодина Е.В. Исследование воздействия новых структурных аналогов даларгина на икринки африканского сомика Ciarías gariepinus (Ciariidae) //Вопр. ихтиологии. 1999а. Т.39. №5. С.701-707.

81. Микодина Е.В., Лаптева Т.Н. Влияние даларгина на содержание нуклеиновых кислот и белка в белых мышцах и икре радужной форели // Тр. ВНИРО «Эколого-физиологические и токсикологические аспекты рыбохозяйственных исследований». М.: ВНИРО. 1990а. С.124-129.

82. Микодина Е.В., Лаптева Т.И. Синтез нуклеиновых кислот в онтогенезе радужной форели Salmo gairdneri индуцированный синтетическим аналогом лей-энкефалина даларгином // Вопросы ихтиол. 19906. Т.30. N1. С.158-161.

83. Микодина Е.В., Лаптева Т.И., Фомина Г.Г. Оценка влияния даларгина на содержание нуклеиновых кислот и белка у радужной форели.// 1-й симпоз. по экологической биохимии рыб. Ярославль. 1987. С.138-140 .

84. Микодина Е.В., Седова М.А. Реакция половых желез симы на воздействие синтетического аналога лей-энкефалина.// Вопросы физиологии морских и проходных рыб. М.:ВНИРО. 1987. С.86-98.

85. Микодина Е.В., Седова М.А., Глубоков А.И., Наволоцкий В.А. Методические указания по применению даларгина для повышения жизнестойкости икры, предличинок, молоди рыб и акселерации их роста //U.: ВНИРО. 1987. 13с.

86. Микодина Е.В., Коуржил Я. Лейцин-энкефалин и его синтетические дериваты как модуляторы раннего онтогенеза рыб.// Тез. докл. первого конгр. Ихтиологов России. Астрахань. 1997. С.255.

87. Миндер Л.П., Миндер P.A. Пищевая и техническая ценность некоторых тресковых //Труды ПИНРО. 1967. Т.22. С.39-109.

88. Минина Н.И. Ферменты в тканях тутового шелкопряда в процессе его онтогенеза// Автореф.дисс.к.б.н. М. 1973. 28с.

89. Минина Н.И., Клунова С.М., Филиппович Ю.Б. Молекулярные формы лейцинаминопептидазы, аспартатаминотрансферазы, аланин-аминотрансферазы в тканях и органах тутового шелкопряда // Ученые записки МГПИ им. В.И.Ленина. 1975. вып. 15. С.5-7.

90. Минькова Н.О. Влияние лей-энкефалина и его синтетического аналога даларгина на метаболизм белков и нуклеиновых кислот у насекомых // Дисс.к.б.н. Москва. 1999. 151 с.

91. Морозова В.П., Безбородова С.И. Кислая внеклеточная фосфомоноэстераза Aspergillus clavatus // Микробиология. 1972. Т. 12. №3. С.404-412.

92. Нагиев Э.Р., Цыбульский B.B. Влияние пиридоксальфосфата на активность аминотрансфераз в различных структурно-функциональных отделах головного мозга кроликов при лучевой болезни // Укр. биохим. Ж. 1993. Т.65. №5. С.63-69.

93. Нейфах A.A. Клеточная дифференцировка и индукционные механизмы. М.: «Наука». 1965. 61с.

94. Нейфах A.A., Тимофеева М.Я. Молекулярная биология процессов развития. М.: «Наука». 1977. 311с.

95. Нейфах A.A., Тимофеева М.Я. Проблемы регуляции в молекулярной биологии развития. М.: «Наука». 1978. 310с.

96. Немова H.H., Сидоров B.C. Внутриклеточное распределение и активность катепсинов В D в яйцах сига до и после оплодотворения // Онтогенез. 1980. Т.П. №i. С.85-87.

97. Осадчая J1.M. Определение активности аминотрансфераз в тканях // В кн. «Методы биохимических исследований» под ред. М.И.Прохоровой. Л.: Изд-во Ленингр.универс. 1982. С.246-250.

98. Остерман Л.А. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами. М.: Наука. 1983. 304 с.

99. Петров С.А., Донеско Е.В. Влияние тиамина и его метаболитов на активность аспартат- и аланинаминотрансферазы в организме белых крыс и донорской крови // Физиологич.Ж. 1989. Т.35. №4. С.94-96.

100. Поляновский О.Л. Макромолекулярная структура аспартат-трансаминазы // В кн. «Химия и биология пиридоксалевого катализа». М.: Наука. 1968. С. 100.

101. Пукова Н.В. Особенности строения и развития репродуктивной системы кеты Oncorhynchus keta (Walbaum) в жизненном цикле // Автореф. дисс.к.б.н. Москва. 2002. 24с.

102. Решетников Ю.С., Белянина Т.Н., Паранюшкина Л.П. Характер жиронакопления и созревания сигов // В сб. «Закономерности роста и созревания рыб». М.: Наука. 1971. С.60-77.

103. Розгони И.И., Ковалив Л.Н. Белковый состав и адаптивность аминотрансфераз в сыворотке крови, зобной железе, печени, селезенке и лимфатических узлах у телят молозивного периода // Сельскохоз.биология. 1978. Т. 13. №5. С.762-766.

104. Рокицкий П.Ф. Биологическая статистика. Минск: Высшая школа, 1964.326 с.

105. Роскин Г.И., Левинсон Л.Б. Микроскопическая техника. М.: Советская наука. 1957. 468 с.

106. Савкин H.A. Диагностическое значение определения активности некоторых сывороточных ферментов при заболевании печени у животных // Дисс. к. биол. н. Ленинград. 1971. 270с.

107. Салимов Х.С. Сравнительное изучение активности ферментов переаминирования во внутренних органах эмбрионов и коров // Тр. УзНИВИ. 1980. Ташкент. Т.30. №1. С.101-103.

108. Сафонова В.Ю. Активность аланин- и аспартатаминотрансферазы в сыворотке крови и печени крыс, получавших консервированное мясо // Науч.тр. «Проблемы ветеринарной санитарии и экологии». М. 1994. Т.94. С.22-24.

109. Сигал Г.Л., Гейтхоуз П.В., Хоппер С. Аланинаминотрансфераза печени крысы // В кн. «Химия и биология пиридоксалевого катализа». М.: Наука. 1968. С.138.

110. Скарди В. Некоторые свойства аспартатаминотрансферазы // В кн. «Химия и биология пиридоксалевого катализа». М.: Наука. 1968. С.113.

111. Смирнов А.И. Биология, размножение и развитие тихоокеанских лососей. М.: изд-во МГУ. 1975. 334с.

112. Стребкова Т.П., Дергалева Ж.Т. Некоторые биохимические показатели сеголетков полосатого окуня // Труды ВНИРО. 1975. Т.96. С.127-131.

113. Тимофеева М.Я., Кафиани К.А. Нуклеиновые кислоты неоплодотворенных яиц и развивающихся зародышей вьюна // Биохимия. 1964. Т.29. №1. С.110-114.

114. Тютюников A.B. Активность ферментов аспартат и аланинаминотрансферазного локусов в связи с молочностью и жирномолочностью коров // Науч.тр. КФ ТСХА. Калуга. 1993. Вып.1. С.114-119.

115. Фазелла П. Аспартат-аминотрансфераза // В кн. «Химия и биология пиридоксалевого катализа». М.: Наука. 1968. С.7.

116. Фам Ван Нгуен. Изучение кинетики L-acn.: 2-АсАТ в гетерофазных биокаталитических системах//Дисс.к.б.н. М. 1978. 187с.

117. Федоров К.Е., Смирнова Ж.В. Динамика накопления аммиака и его влияние на развитие горбуши Oncorhynchus gorbuscha (Walb.) в условиях инкубационных систем с подачей воды по замкнутому циклу // Вопросы ихтиол. 1978. №2(109). С.320-328.

118. Федорова М.Ю. Генетический контроль клубеньковых форм Ac-AT у гороха (Pisum sativum L.) II Автореф. дисс.к.б.н. 1993. Санкт-Петерб. 16с.

119. Федорова М.Ю., Борисов А.Ю., Цыганов В.Е., Розов С.М., Филатов A.A., Тихонович И.А. Генетический контроль клубенекстимулируемого изофермента аспартатаминотрансферазы (ААТ-2) у гороха (Pisum sativum L.) II Генетика. 1994. Т.30. №11. С.1495-1500.

120. Филиппович Ю.Б., Егорова Т.А., Севастьянова Г.А. Практикум по общей биохимии. М.: Просвещение. 1982. С. 184-185.

121. Филосова Е.М. Аминотрансферазы скелетных мышц низших позвоночных // Ж.Эврлюционной биохимии и физиологии. Т.6. №2. С.179-187.

122. Филосова-Лызлова Е.М. Изоэнзимы аспартат- и аланин-аминотрансфераз соматических мышц некоторых низших позвоночных // Биохимия. 1972. Т.37. №3. С.498-507.

123. Хурс E.H., Осипова Т.И., Хомутов P.M. Ферментативное переаминирование фосфорорганических аналогов аспартата и глутамата //Биоорганич.химия. 1989. Т.15. №4. С.552-555.

124. Чазов Е.И., Титов М.И., Виноградов В.А., Смагин В.Г., Смирнов В.Н. Клинико-экспериментальное изучение нейропептидов // Вопросы мед. химии. 1984. Т.ЗО. Вып.З. С.47-50.

125. Червова Л.С. Болевая чувствительность рыб.// В сб. "1 Конгресс ихтиологов России".Тезисы докл. 1-ый конгр. Ихтиологов России. Астрахань. 1997. С.353.

126. Шатуновский М.И. Экологические закономерности обмена веществ у морских рыб. М.: Наука. 1980. 288 с.

127. Шевченко В.В. Динамика содержания сухого обезжиренного остатка и жира тушки и органов североморской икши в процессе роста и созревания гонад//Вопр. ихтиологии. Т.12. №6. С.908-916.

128. Шейман И.М., Тирас Х.П.,Виноградов В.А., Ефремов И.А. Аналог лей-энкефалина даларгин ускоряет регенерацию головного конца тела планарий // ДАН СССР. 1985. Т.284. №2. С.481-483.

129. Шеханова И.А., Микодина Е.В., Сторожук Н.Г. Седова М.А., Широкова E.H. Способ стимуляции физиологических процессов у рыб на ранних стадиях развития // Бюлл. изобрет. 1987. №4.Авт. свид. №1286138. С.6-14.

130. Шехтер А.Б., Соловьева А.И., Спевак С.Е., Титов М.И. Влияние даларгина на репаративные процессы при заживлении ран // Бюлл. экспер. биолог, и мед. 1988. Т.106. №10. С.487-490.

131. Ширшова Е.Д., Алехина Н.Д., Андриенко С.С. Активность аминотрансфераз у растений кукурузы, выращенных при пониженной температуре в прикорневой зоне // Сельскохоз.биология. 1972. Т.7. №5. С.695-702.

132. Шитин А.Г. Взаимодействие даларгина с центральными опиоидными рецепторами и с мембранами клеток внутренних органов // Автореф. дисс. канд. биол. наук. М.: ВКНЦ АМН СССР. 1987. 18с.

133. Шмаков Н.Ф., Яржомбек A.A. Скорость обмена белка и жира у радужной форели // Экологическая физиология и биохимия рыб. Тез. докл. IV Всесоюз. конф. Астрахань. 1979. Т.2. С. 188-189.

134. Шульман Г.Е. Динамика содержания жира в теле рыб // Усп. совр. биол. 1960. Т.49. №2. С.224-239.

135. Шульман Г.Е., Кокоз Л.М. Содержание обезжиренного сухого вещества в теле некоторых черноморских рыб // Вопросы ихтиол. 1971. Т.П. №2. 339-344.

136. Шульман Г.Е., Кокоз Л.М. Особенности белкового роста и жиронакопления у черноморских рыб // Биол. моря. 1968. №15. С. 159203.

137. Юренкова С.И. Изоферментный состав аспартатаминотрансферазы и эстеразы у линий и гибридов томатов // Докл АН Беларуси. 1994. Т.38. №2. С.76-79.

138. Юровицкий Ю.Г., Сидоров B.C., Нефедова З.А. Динамика содержания липидов в эмбрионально-личиночном развитии лосося // Возрастная и экологическая физиология рыб. Тез. докл. Всеросс. симп. Борок. 1998. С.108-109.

139. Яковенко Б.В., Курант В.З., Явоненко А.Ф. Влияние голодания на белковый обмен в мышечной ткани карповых рыб // Гидробиологический журнал. 1982. Т.8. №5. С.100-105.

140. Яковенко Б.В., Курант В.З., Явоненко А.Ф. Влияние температуры и рН среды на активность некоторых аминотрансфераз в тканях карпа // Гидробиологически журнал. 1981. Т.17. №2. С.69-72.

141. Яковлева Т.В., Никитина JT.A., Бурлаков А.Б. Влияние специфических опиатных агонистов на индуцированное прогестероном созревание ооцитов жабы и вьюна //Докл.АН СССР. Т.286. №3. С.718-721.

142. Яржомбек А.А., Масленникова Н.В. Азотистые метаболиты икры и личинок некоторых рыб.// Вопросы ихтиол. 1971. Т.П. №2(67). С.265-268.

143. Abruzzese F., Greco М., Perlino Е., Doonan S., Marra E. Lack of correlation between mRNA expression and enzymatic activity of the aspartate aminotransferase isoenzymes in various tissues of the rat // Febs Lett. 1995. V.366. N.2-3. P.170-172.

144. Agostini A., Vergani C., Villa L. Intracellular distribution of the different forms of LDH // Nature. 1966. N.5027. P. 1025-1026.

145. Al-Nabbib Omar A. M., Al-Nabbib Wiidan M. S. Nutritive value of some Iradi fish. Part 1. Free amino acid content of the skeletal muscle of Varicorhinus trutta (Heckel) and Chondrostoma regins (Heckel) // Zbl. Veterinarmed. 1977. V.24. N.8. P.625-628.

146. Anglade I., Wang Y.X., Jensen J., Tramu G., Kah O., Conlon J.M. Characterization of Trout Galanin and Its Distribution in Trout Brain and Pituitary // J. Сотр. Neurolog. 1994. V.350. N.l. P.63-74.

147. Arai K., Ikeno M., Suzuki R. Production of androgenetic diploid leach misgumus anguillicaudatus using spermatozoa of natural tetraploids // Aquacul. 1995. V.137. N.l-4. P.131-138.

148. Bahjaouibouhaddi M., Fellmann D., Griffond В., Bugnon C. Insulin Treatment Stimulates the Rat Melanin Concentrating Hormone Producing Neurons // Neuropeptides. 1994. V.27. N.4. P.251-258.

149. Baker B.I. Melanin Concentrating Hormone Updated Functional Considerations Functional Considerations // Trends Endocrinol. Metabolism 1994. V.5. N.3. P.120-126.

150. Baker B.I., Bird D.J. The Biosynthesis of Melanin Concentrating Hormone in Trout Kept Under Different Conditions of Background Color and Stress, as Determined by an Invitro Method // J. Neuroendocrinology. 1992. V.4. N.6. P.673-679.

151. Barth T., Maletinska L., Maskova H.P., Hrbas P., Dimitrova V.P., Kouril J.,• 3 . . «

152. Hamackova J., Jarigin K., Bespalova Z. H-dalargin: distribuce do nekterych tkani ryb po jeho podani do vnejsiho prostredi //Sbornik referatu z konferencie konanej dna 21.3.1990. Bratislava. P.56-58.

153. Bensouilah M., Denizot J.P. Taste-Buds and Neuromasts of Astyanax jordani Distribution and Immunochemical Demonstration of CO Localized Substance P and Enkephalins // Europ. J. Euposcience. 1991a. V.3. N.5. P.407-414.

154. Bensouilah M., Denizot J.P., Blahser S. Immunohistochemical Identification of Substance-P in Cutaneous Sensory Organs (Electroreceptors) of Gymnotid Teleost Fish // Ctll and tissue research. 1991b.V.266.N.3.P.499-506.

155. Birolo L., Arnone M.I., Cubellis M.V., Andreotti G., Nitti G., Marino G., Sannia G. The Active Site of Sulfolobus Solfataricus Aspartate aminotransferase // Biochem. Biophys. Acta. 1991. V.1080. N.3. P. 198-204.

156. Bjenning C., Hazon N., Balasubramaniam A., Holmgren S., Conlon J.M. Distribution and Activity of Dogfish NPY and Peptide YY in the Cardiovascular System of the Common Dogfish // Am. J. Physiol. 1993. V.264. N.6. P.R1119-R1124.

157. Bosron W.F., Veitch R.L., Lumeng L., Ting-Kai Li. Subcellular localization and indentification of puridoxal 5'-phosphate-binding proteins in rat liver // J. biol. chem. 1978. V.253. N.5. P.1488-1492.

158. Breton C., Schorpp M., Nahon JL. Isolation and Characterization of the Human Melanin Concentrating Hormone Gene and a Variant Gene // Molecul. Brain Research. 1993. V.18.N.4. P.297-310.

159. Breuckmann A., Paris F., Schreibman M.P., Blum V. Immunoreactive gonadotropin-releasing hormone (GnRH) in the brain and pituitary of adult and juvenile swordtails (Xiphophorus helleri, Teleostei, Poeciliidae) //J. Morphol. 1996. V.230. N1. P.55-67.

160. Below F.J. RNA-DNA ratios of growth in fish // Age and growth fish. Iowa. 1987. P.45-64.

161. Cardona C.J., Bickford A.A., Galey F.D., Charlton B.R., Cooper G. A Syndrome in Commercial Turkeys in California and Oregon Characterized by a Rear Limb Necrotizing Skeletal Myopathy // Avian Dis. 1992. V.36. N.4. P. 1092-1101.

162. Cengiz M., Cengiz S. Kidney alanine transaminase, aspartate transaminase and creatine kinase activities of rat administered nitrosomorpholine // Eczacilik derk. Marmara Univ. 1991. V.7. N.2. P.77-81.

163. Chiba A., Sohn YC., Honma Y. Distribution of Neuropeptide Y and Gonadotropin-releasing-hormone Immunoreactivities in the Brain and Hypophysis of the Ayu, Plecoglossus altivelis (Teleostei) // Archives Histol. Cytol. 1996. V.59. N.2. P.137-148.

164. Ciereszko A., Dabrowski K. Relationship between biochemical constituents of fish semen and fertility the effect of Short term storage // Fish Physiol. Biochem. 1994. V.12. N.5. P.357-367.

165. Ciereszko A., Dabrowski K. Spectrophotometry measurement of aspartate aminotransferase activity in mammalian and fish semen // Anim. Reprod. Sc. 1995. V.38. N.l-2. P.167-176.

166. Ciereszko A., Liu L., Dabrowski K. Optimal conditions for determination of aspartate aminotransferase activity in Rainbow trout and Whitefish // J. Ap. Ichthyl. 1998. V.14. N.l-2. P.57-63.

167. Ciereszko A., Strzezek J. Isolation and characteristics of aspartate aminotransferase from boar spermatozoa // Intern. J. Biochem. 1989. V.21. N.12. P.1343-1351.

168. Conklin D.J., Chavas A., Duff D.W., Wlaver L., Zhang Y., Olson K.R. Cardiovascular effects of arginine vasotocin in the rainbw trout Oncorhynchus myriss // J. Exp. Biol. 1997. V.200. N22. P.2821-2832.

169. Conlon J., Balasubramaniam A., Hazon N. Structural Characterization and Biological Activity of a Neuropeptide Y Related Peptide from the Dogfish, Scyliorhinus canicula I I Endocrinology. 1991. V.128. N.5. P.2273-2279.

170. Conlon J.M., Bjenning C., Hazon N. Structural Characterization of Neuropeptide Y from the Brain of the Dogfish, Scyliorhinus-Canicula // Peptides. 1992. V.13. N.3. P.493-497.

171. Conlon J.M., Bjenning C., Moon T.W., Youson J.H., Thim L. Neuropeptide Y Related Peptides from the Pancreas of a Teleostean (Eel), Holostean (Bowfin) and Elasmobranch (Skate) Fish // Peptides. 1991a. V.12. N.2. P.221-226.

172. Cornbrooks E.B., Parsons R.L. Sexually Dimorphic Distribution of a Galanin Like Peptide in the Central Nervous System of the Teleost Fish Poecilia latipinna II J. Comp. Neurology. 1991. V.304. N.4. P.639-657.

173. Crabtree D., Newsholme E.A. The activities of proline dehydrogenase, glytamate dehydrogenase, aspartate-oxoglutarate aminotransferase andalanine-oxoglutarate aminotransferase in someinsect flight muscles // Biochem. J. 1970. V.l 17. N.5. P. 1019.

174. Crearch Y. Importanse des besoins azotes chez les poissons // Ann. Inst. M. Pacha. 1976. N.9. P.91-92.

175. Crearch Y. Protein thiols and free amino acid of carp tissues duringprolonged starvation// Arch. Sc. Physiol. 1966. V.20. P.115-121.

176. Davis J.R. Discelectrophoresis. Methodand application to human serum proteins // Ann. N-Y. Acad. Sc. 1964. V.121. N.2. P.404-427.

177. Dayton C., Santayana A.C., Lacson J.M. Genetic evidence for reproductive isolation of the recently described unicornfish Naso caesius and its sibling N. hexacanthus // Mar. Biol. 1994. V.l 18. N.4. P.551-554.

178. Denu D., Dumitru I.F., Iordachescu D. Kinetic-molecular studies upon hepatic aspartate aminotransferase obtained from normal rats and from tumor-bearing ones // An. Univ. Bucuresti. Biol. 1989. V.38. P.38-43.

179. Depedro N., Delgado M.J., Alonsobedate M. Fasting and Hypothalamic Catecholamines in Goldfish//J. Fish Biol. 2001. V.58. N.5. P.1404-1413.

180. De Rosa G., Swisk R.W. Metabolic implications of the distribution of the alaninaminotransferase isoenzymes // J. Biol. Chem. 1975. V.250. N.20.P.7961-7967.

181. Desmet H., Blust R. Stress Responses and Changes in Protein-Metabolism in Carp Cyprinus carpio During Cadmium Exposure // Ecotoxicol. Environm. Saf. 2001. V.48. N.3. P.255-262.

182. Dezfuli B., Arrighi S., Domeneghini C., Bosi G. Immunohistochemical Detection of Neuromodulators in the Intestine of Salmo trutta L. Naturally Infected with Cyathocephalus Truncatus Pallas (Cestoda) // J. Fich Dis. 2000, V.23. N.4. P.265-273.

183. Driedzic W.R., West J.L., Sephton D.H., Raymond J.A. Enzyme activity levels associated with the production of glycerol as an antifreeze in liver of Rainbow smelt (Osmerus mordax) II Fish Physiol. Biochem. 1998. V.18. N.2. P.125-134.

184. El-Maghraby A.M., Ezzat A., Saleh H.H. Fat metabolism in Tilapia zillii Gerv. II Fat mobilization in Tilapia zillii in relation to feeding and breeding activities //Bull. Inst. Oceanogr. Fish. 1972. V.2. P.315-332.

185. Engelhardt A., Mirle C., Thiemann K.G. Biochemical investigations of Rainbow trout Oncorhynchus mykiss infested with Proteocephalus neglectus (Cestoda, Proteocephalidea) // Monatshefte fur Veterinärmedizin. 1991. Bd.46. N.l. S.23-27.

186. Folch J., Lees M., Stanley G. A simple method for isolation and purification of total lipids from animal tissues // J. Biol. Chem. 1957. V.226. N.2. P.497-509.

187. Foster A.R., Houlihan D.F., Hall S.J. Effect of nutritional regime on correlates of growth rate in juvenile cod (Gadus morhua): comparison of morphological and biochemical measurement // Can. J. Fish. Aquat. Soc. 1993. V.50.N.2. P.502-512.

188. Franchini A., Rebecchi B., Fantin A.M.B. Gill Endocrine Cells in the

189. Goldfish Carassius carassius Var. Auratus and Their Impairment Following Experimental Lead-Intoxication // Histochem. J. 1999. V.31. N.8. P.559-564.

190. Fry J.M., Allen J.G., Speijers E.J., Roberts W.D. Muscle Enzymes in the Diagnosis of Ovine Weaner Nutritional Myopathy // Austral. Veter. J. 1994. V.71. N.5. P.146-150.

191. Fudge D.S., Stevens E.D., Ballantyne J.S. Enzyme adaptation along a heterothermic tissue the visceral retia mirabilia of the Bluefin tuna II Am. J. Physiol. 1997. V.41. N.6. P.1834-1840.

192. Fuentes J., Eddy F.B. Cardiovascular responses in vivo to angiotensin II and the peptide antagonist saralisin in rainbow tront Oncorhynchus mykiss // J. Exp. Biol. 1998. V.201. N2. P.267-272.

193. Fynnaikins K., Hughes S.G., Vandenberg G.W. Protein retention and liver aminotransferase activities in atlantic Salmon fed diets containing different Energy sources // Comp. Biochem. Physiol. 1995. V.l 11. N.l. P. 163-170.

194. Gallagher M., Luczkovich J.J., Stellwag E.J. Characterization of the Ultrastructure of the Gastrointestina -Tract Mucosa, Stomach Contents and Liver Enzyme Activity of the Pinfish During Development // J. Fich Biol. 2001. V.58. N.6. P.1704-1713.

195. Garciafernandez J.M., Delbrio M.A., Cernuda R., Coto A., Riera P. Distribution of Neuropeptide Y Like Immunoreactivity in he Brain of Salmo salar and Gambusia affinis II Histol. Histopatholog. 1992. V.7. N.3. P.385-392.

196. Gelwick F.P., Gilliland E.R., Matthews W.J. Introgression of the Florida largemouth bass genome into stream populations of northern largemouth bass in Oklahoma // Transact. Am.Fisher. Soc. 1995. V.124. N.4. P.550-562.

197. Gill T.S., Tewari H., Pande J. Use of the fish enzyme system in monitoring water quality effects of mercury on tissue enzymes // Comparat. Biochem. Physiol. 1990. V.97. N.2. P.287-292.

198. Glogowski J., Babiak I., Goryczko K., Dobosz S. Activity of Aspartate-Aminotransferase and Acid- Phosphatase in Cryopreserved Trout Sperm // Reproduction Fertility Development. 1996. V.8. N.8. P.l 179-1184.

199. Good A.T., Muench D.G. Purification and characterization of an anaerobically induced alanine aminotransferase from barley roots // Plant. Physiol. 1992. V.99. N.4. P.1520-1525.

200. Goodson JL.,Bass AH. Forebrain Peptides Modulate Sexually Polymorphic Vocal Circuitry //Nature. 2000. V.403. N.6771. P.769-772.

201. Groves T.D.D. Body composition changes during growth in young sockeye (Oncorhynchus nerca) in fresh water // J. Fish. Res. Board Can. 1970. V.27. N5. P.929-942.

202. Himick B.A., Peter R.E. Neuropeptide Regulation of Feeding and Growth Hormone Secretion in Fish // Netherlands J. Zoology. 1995. V.45. N.l-2. P.3-9.

203. Hiraoka S., Hyodo S., Kubokawa K., Ando H., Urano A. Effects of osmotic stimulation on expression of neurohypophysial hormone genes in pre-spawning chum salmon//Zol. Sc. 1996. V.13. N5. P.737-745.

204. Holloway A.C., Leatherland J.F. Neuroendocrine Regulation of Growth Hormone Secretion in Teleost Fishes with Emphasis on the Involvement of Gonadal Sex Steroids // Rev. Fish. Biol. Fisheries. 1998. V.l 8. N.4. P.409-429.

205. Holmgren S. Neuropeptide Control of the Cardiovascular System in Fish and Reptiles // Brazil. J. medic. Biolog. Res. 1995. V.28. N.ll-12. P.1207-1216.

206. Holmgren S., Axelsson M., Farrell A.P. The Effect of Catecholamines, Substance P and Vasoactive Intestinal Polypeptide on Blood Flow to the Gut in the Dogfish Squalus acanthias II J. Exper. Biolog. 1992. V.l68. N.7. P. 161175.

207. Holmqvist B.I., Ekstrom P. Galanin Like Immunoreactivity in the Brain of Teleosts Distribution and Relation to Substance P, Vasotocin, and Isotocin in the Atlantic Salmon (Salmo salarj // J. Comp. Neurol. 1991. V.306. N.3. P.361-381.

208. Hotz H., Uzzell T., Berger L. Linkage groups of protein coding genes in western palearctic water frogs reveal extensive evolutionary conservation // Genet. 1997. V.147. N.l. P.255-270.

209. Houlihan D.F., Mathers E.M., Foster A.R. Biochemical correlates of growth rate in fish // Fish Ecophysiol. London. 1993. P.45-71.

210. Imperial S., Busguets M., Cortes A., Bozal J. Cytosolic aspartate aminotransferases from different chicken tissues purification and character ization of their multiple forms // Prep. Biochem. 1989 V.19. N.2. P. 113-127.

211. Ishiguro M., Suzuki M., Takio k., Matsuzawa T., Titani K. Complete Amino Acid Sequence of Rat Liver Cytosolic Alanine aminotransferase // Biochem. 1991. V.30. N.24. P.6048-6053.

212. Jadhao AG. Localization of Molluscan Cardioexcitatory Tetrapeptide in the Brain of African Cichlid Fish {Haplochromis urtoni) Revealed by Immunocytochemistry //Neurosci Lett. 2001. V.303. N.2. P. 103-106.

213. Jafri A.K. Seasonal changes in the biochemical composition of cat fish (Mystus seenghata Suk.es) // Broteria Cienc. Natur. 1968. V.37. N1-2. P.45-58.

214. Jensen J, Axelsson M, Holmgren S. Effects of Substance P and Vasoactive Intestinal Polypeptide on Gastrointestinal Blood Flow in the Atlantic Cod Gadus Morhua//J. Exper. Biol. 1991. V.156. N.3 P.361-373.

215. Jensen J, Conlon J.M, Substance P Related and Neurokinin A Related Peptides from the Brain of the Cod and Trout // Europ. J. Biochem. 1992. V.206.N.3. P.659-664.

216. Kagamiyama H, Sakakibara R, Wada H, Tanase S, Morino Y. The complete Amino Acid Segurnce of Mitochondrial Aspartate Aminitransferase from Pig Heart // J. Biochem. 1977. V.82. P.291.

217. Karan V, Vitorovic S, Tutundzic V, Poleksic V. Functional enzymes activity and gill histology of carp after copper sulfate exposure and recovery // Ecotoxic. environm. Saf. 1998. V.40. N.l-2. P.49-55.

218. Kato Y, Asano Y, Makar T.k, Cooper A.J.L. Irreversible inactivation of aspartate aminotransferase by 2-oxoglutaconic acid and its dimethyl ester // J. Biochem. 1996. V.120. N.3. P.531-539.

219. Kuramitsu S, Kawaguehi S, Okamoto A. Enzymes that recognize two different rids of substrate // Protein End. 1994. V.7. N.9. P.l 152-1153.

220. Lahnsteiner F, Berger B, Weismann T, Patzner R.A. Determination of semen quality of the Rainbow trout, Oncorhynchus mykiss, by sperm motility, seminal plasma parameters, and Spermatozoal metabolism // Aquacul. 1998. V.163. N.l-2. P.163-181.

221. Lahnsteiner F, Weismann T, Patzner R.A. Physiological and biochemical parameters for egg quality determination in Lake trout, Salmo trutta Lacustris //Fish Physiol. Biochem. 1999. V.20. N.4. P.375-388.

222. Lamacz M, Tonon M.C, Louiset E, Cazin L, Vaudry H. The Intermediate Lobe of the Pituitary A Model of Neuroendocrine Integration // Archives Intern. Physiol. Biochim. Biophysiq. 1991. V.99. N.3. P.205-219.

223. Larhammar D,Blomqvist AG,Soderberg C.Evolution of Neuropeptide Y and Its Related Peptides // Comp. Biochem. Physiol. 1993. V.106. N.3. P.743-752.

224. Larhammar D.Evolution of Neuropeptide Y, Peptide YY and Pancreatic Polypeptide // Regulatory Peptides. 1996. V.62. N. 1. P. 1 -11.

225. Larson B.A, Madani Z. Sequential Changes in urotensin immunoreactivitu patterns in the trout, Oncorhunchus mukiss, caudal neurosecretory system in respronse to seawater challenge // Zool. Sc. 1996. V.13. N3. P.403-414.

226. Larsson A, Haux C, Sjobek M.L. Fish physiology and metal pollution: results and experiences from laboratory and field studies // Ecotoxicol. environm. Saf.9. 1985. P.250-281.

227. Le Roith D., Roith J. Vertebrate hormone and heuropeptides in microbes: evolutionary of intercellular communication // Frontiers Neuroendocrinol. 1984. V.8. P.l-26.

228. Lemevel J.C., Mabin D., Vaudry H. Intracerebroventricular Injection of Arginine Vasotocin Induces Elevation of Blood Pressure in Anesthetized Trout //Peptides. 1991. V.12. N.3. P.477-481.

229. Leonard J.B.K., Mccormick S.D. Effect of Migration Distance and Timing on Metabolic Enzyme Activity in an Anadromous Clupeid, the American Shad (Alosa sapidissima) // Fish Physiol. Biochem. 1999. V.20. N.2. P. 163-179.

230. Lovejoy D.A., King J.A., Sherwood N.M., Peter R.E. Identification of Gonadotropin-releasing hormone and Associated Binding Substances in the Blood Serum of a Holocephalan {Hydrolagus colliei) // Peptides. 1993. V.14. N.6. P.1237-1243.

231. Lowry O.N., Rosenbrough N.J., Farr A.L.,Rangal R.L. Protein measurement with the Folin Phenol Reagent // J. Biol. Chem. 1951. V.193. N.2. P.265-275.

232. Lundin K., Holmgren S. An X Ray Study of the Influence of Vasoactive Intestinal Polypeptide and Substance P on the Secretion of Gas into the Swimbladder of a Teleost Gctdus morhna II J. Exper. Biol. 1991. V.157. Iss may. P.287-298.

233. Luskova V.,Lusk S. Enzyme activities in the blood plasma of brown trout, Salmo trutta M Fario during spawning // Folia Zool. 1995. V.44. N.l. P.81-89.

234. Mann H. Utilization of nitrogen content in dry feed by rainbowtrout // Eif. Ac. Techn. Pap. 1967. N.3. P.69-72.

235. Matsuzawa T., Kobayashi T., Ogawa H., Kasahara M. Microheterogeneity and intrahepatic localization of human and rat liver cytosolic alanine aminotransferase // Biochem. Biophys. Acta, Protein Struct, mol. Enzymol. 1997. V.1340. N.l. P.l 15-122.

236. Mattioli R., Santangelo E.M., Costa A.C.C., Vasconcelos L., Substance P. Facilitates Memory in Goldfish in an Appetitively Motivated Learning Task // Behavioural Brain Research. 1997. V.85. N.l. P.l 17-120.

237. Mikodina E.V. Physiological and biochemical specifity of the effects of dalargin and its analogues on hatchability of fish eggs // Proc. Intern. Con. Fish. Reproduction'92. CSSR. Vodnany. P.103-105.

238. Murata H., Sakai T., Yamauchi K., Ito T., Tsuda T., Yoshida T., Fukudome M. In vivo lipid peroxidation levels and antioxidant activities of cultured and wild yellowtail // Fish. Sc. 1996. V.62. N.l. P.64-68.

239. Muske L.E. Evolution of Gonadotropin-Releasing Hormone (GnRH) Neuronal Systems // Brain Behavior Evolution. 1993. V.42. N.4-5. P.215-230.

240. Nahon J.L., Presse F., Schoepfer R., Vale W. Identification of a Single Melanin-concentrating Hormone Messenger Ribonucleic Acid in Coho salmon Structural Relatedness with 7S Ribonucleic Acid // J. Neuroendocrinol. 1991. V.3. N.2. P.173-183.

241. Nassel D.R. Neuropeptides in insect brain: a review // Cell. End Tissye Res. 1993. N.273. P.1-29.

242. Okamoto A., Kato R., Masui R., Yamagiahi A., Oshima T., Kuramitsu S. An aspartate aminotransferase from an extremely thermophilic bacterium, Thermus thermophilus HB8II J. Biochem. 1996. V.l 19. N.l. P.135-144.

243. Pacheco M., Santos M.A. Biotransformation, Endocrine, and Genetic Responses of Anguilla anguilla L. to Petroleum Distillate Products and Environmentally Contaminated Waters // Ecotoxicol. environm.Saf. 2001. V.49. N.l. P.64-75.

244. Paul B.N., Nandi S., Sarkar S., Mukhopadhyay P.K. Effects of feeding unconventional animal protein sources on the nitrogen metabolism in Rohu labeo rohita (Hamilton) // Isp. J. Aquae. 1997.V.49. N.4. P. 183-192.

245. Pestarino M., Vallarino M. Immunoreactive Phe-Met-Arg-Phe-NH2-Like Peptides in the Brain of the Antarctic Icefish, Chionodraco hamatus II Neuroscience Letters. 1996. V.213. N.L P.21-24.

246. Petanen T., Soimasuo R., Oikari A. Use of fish biomarkers to assess the recovery of a lake ecosystem receiving pulp and paper mill Effluents Source // Paper. Timber. 1996. V.78. N.5. P.299-304.

247. Petrovic S., Ozretic B., Krajnovic-Ozretic M. Cytosolic aspartate aminotransferase from the Grey mullet (Mugil auratus Risso) redmuscle: Isolation and properties // Int. J. Biochem. cell. Biol. 1996. V.28. N.8. P.873-881.

248. Petrovic S., Semencic L., Ozretic B., Krajnovicozretic M. Selective determination of fish aspartate aminotransferase isoenzymes by theirdifferential sensitivity to proteases // Comp. Biochem. Physiol. 1999. V.124. N.2. P.209-214.

249. Philip G.H., Rajasree B.H. Action of cypermethrin on tissue transamination during nitrogen metabolism in Cyprinus carpio II Ecotoxicol. environm. Saf. 1996. V.34. N.2. P.174-179.

250. Platzack B., Schaffert C., Hazon N., Conlon J.M. Cardiovascular Actions of Dogfish Urotensin-I in the Dogfish, Scyliorhinus canicula II General. Comp. Endocrinol. 1998. V.109. N.2. P.269-275.

251. Plee Gautier E., Grimal H., Aggerbeck M., Barouki R., Forest C. Cytosolic aspartate aminotransferase gene is a member of the glucose-regulated protein gene family in adipocytes // Biochem. J. 1998. V.329. N.l. P.37-40.

252. Poleksic V., Karan V. Effects of trifluralin on Carp biochemical and histological evaluation // Ecotoxicol. environm. Saf. 1999, V.43. N.2. P.213-221.

253. Preston E., Mcmanus C.D., Jonsson A.C., Courtice G.P. Vasoconstrictor Effects of Galanin and Distribution of Galanin Containing Fibers in 3 Species of Elasmobranch Fish // Regulat. Peptides. 1995. V.58. N.3. P.123-134.

254. Puppo J., Blasco J. Partial characterization of alanine aminotransferase from gills and digestive gland of the bivalve Ruditapes philippinarum II Comp.Biochem. Physiol. 1995. V.lll. N.l. P.99-109.

255. Quiroga C., Imperal S., Busguets M., Corfes A. Comparison of some of the properties of holoenzymes and apoenzymea of the molecular forms of chicken liver cytoplasmic aspartate aminotransferase // Biochem. Soc. Trans. 1991. V.19. N.l. P.745.

256. Reitman S., Frankel S. A colorimetric metod for the determination of serum glutamic oxalacetic and glutamic pyruvic transaminases //Ann. J. Clin. Path. 1957. V.49. N.l. P.260-267.

257. Rocdyn D.B. The classification and partial tabulation of enzume studies on subcellular fractions isolated by differential centrifuging // Int. Rev. Cytol. 1965. V.18. N.l. P.99-190.

258. Rose J.D., Kinnaird J.R., Moore F.L. Neurophysiological Effects of Vasotocin and Corticosterone on Medullary Neurons Implications for Hormonal Control of Amphibian Courtship Behavior // Neuroendocrinology. 1995. V.62.N.4. P.406-417.

259. Sakuraba H., Fujiwara S., Noguchi T. Metabolism of Glyoxylate, the End-Product of Purin Degradation, in Liver Peroxisomes of Fresh Water Fish // Biochem. Biophys. Res.Com. 1996. V.229. N.2. P.603-606.

260. Sasayama Y., Abe I., Suzuki N., Hayakawa T. Plasma calcium and calcitonin levels at food intake in eels and goldfisn // Zool. Sc. 1996. V.13. N5. P.731-735.

261. Schmidt D., Jaussi R., Christen P. Precursor of mitochondrial aspartate aminotransferase synthesized in Escherichia coli is complexed with heat-shock protein DnaK // Eur. J. Biochem. 1992. V.208. N.3. P.699-704.

262. Senatore F., Zollo F., Gaglione C. Aminoacid liberi nel tessuto muscolare di sci specie di gasteropodi marini // Boll. Soc. natur. Napoli. 1978 (1979). V.87. P.23-26.

263. Seoka M., Takii K., Takaoka O., Nakamura M., Kumai H. Biochemical Phases in Embryonic Red Sea Bream Development // Fish. Sc. 1997. V.63. N.l. P.122-127.

264. Sherwood N.M., Lovejoy D.A. Gonadotropin-Releasing Hormone in Cartilaginous Fishes Structure, Location, and Transport // Environm. Biol. Fish. 1993. V.38. N.l-3. P.197-208.

265. Shiau S.Y., Hsieh H.L. Vitamin B-6 requirements of Tilapia oreochromis-Niloticus X Oreochromis aureus Fed 2 Dietary protein concentrations // Fich. Sc. 1997. V.63. N.6. P.1002-1007.

266. Shikata T. Carbohydrate and amino acid metabolism in the liver of masu Salmon Oncorhynchus masou in the early period of seawater migration // Fish. Sc. 1998, V.64. N.3. P.487-491.

267. Shikata T., Shimeno S. Metabolic response to dietary stearic acid, linoleic acid, and highly unsaturated fatty acid in Carp source // Fish. Sc. 1994. V.60. N.6. P.735-739.

268. Shimeno S., Hosokawa H., Takeda M. Metabolic response of juvenile yellowtail to dietary carbohydrate to lipid ratios // Fish. Sc. 1996. V.62. N.6 P.945-949.

269. Shimeno S., Shikata T., Hosokawa H., Masumoto T., Kheyyali D. Metabolic response to feeding rates in Common carp, Cyprinus carpio II Aquae. 1997. V.151. N.l-4. P.371-377.

270. Shrago E., Lardy H.A. Paths of carbon in gluconeogenesis and lipogenesis IIJ. Biol. Chem. 1966. V.241. N.3. P.663-667.

271. Siebert G., Schmitt A., Bottre I. Enzymes of the amino acid metabolism in cod musculature // Arch. Fish. Wiss. 1964. V.15. P.233-244.

272. Srivastava A.S., Oohara I., Suzuki T., Singh SN. Activity and expression of aspartate aminotransferase during the reproductive cycle of a fresh water Fish, Clarias batrachus //Fish Physiol. Biochem. 1999. V.20. N.3. P.243-250.

273. Srivastava AS., Oohara I., Suzuki T., Singh SN. Activity and expression of glutamate oxaloacetate transaminase during the reproductive cycle of a fresh water fish Labeo rohita // Fish. Sc. 1998. V.64. N.4. P.621-626.

274. Steiger R.F., Opperdoes F.R., Bontemps J. Subcellular fractionation of Trypanosoma brucei blood stream forms with special reference to hydrolases. Eur. J. Biochem. 1980. V.105. N.l. P.161-175.

275. Storey R.B., Bailey E. Intracellylar distribution of enzumes associated with lipogenesis and gluconeogenesis in fat body of the adult cockroach, Periplaneta//Insect. Biochem. 1978.V.8. N.2. P.125-131/

276. Sullivan K.B., Lydy M.J. Differences in Survival Functions of Mosquitofish (Gambusia affinis) and Sand Shiner (Notropis ludibundus) Genotypes Exposed to Pesticides // Environm. Toxicolog. Chem. 1999. V.18. N.5. P.906-911.

277. Takei Y., Tierney M.L. Angiotensin II and its the dogfisl, Triakis schylla//Zool. Sc. 1997. V.14. Suppl. P.5.

278. Tanaka T., Tokuda T., Tachibana A., Taniguchi M., Oi S. Purification and some properties of aspartate aminotransferase of Methanobacterium thermoformicicum SF-4II Agr. Biol. Chem. 1990. Y.54. N.3. P.625-631.

279. Umemura J., Janagiya K., Komatsubara S., Sato T., Tosa T. Purification and some properties of alanine aminotransferase from Candida malfosa II Biosci., Biotechnol. Biochem. 1994. V.58. N.2. P.283-287.

280. Vallarino M., Feuilloley M., Daniello B., Rastogi R.K., Vaudry H. Distribution of FMRFAmide Like Immunoreactivity in the Brain of the Lizard Podarcis sicula //Peptides. 1994. V.15. N.6. P.1057-1065.

281. Vallarino M., Feuilloley M., Vandesande F., Vaudry H. Immunohistochemical Mapping of Galanin like Immunoreactivity in the Brain of the Dogfish Scyliorhinus canicula II Peptides. 1991. V.l 2. N.2. P.351-357.

282. Vallarino M., Feuilloley M., Yon L., Charnay Y., Vaudry H. Immunohistochemical Localization of Delta Sleep Inducing Peptide (DSIP) in the Brain and Pituitary of the Cartilaginous Fish Scyliorhinus canicula //Peptides. 1992. V.13. N.4. P.645-652.

283. Vijayan M.M., Morgan J.D., Sakamoto T., Grau E.G., Iwama G.K. Food deprivation affects seawater acclimation in Tilapia hormonal and metabolic changes //J. Exp. Biol. 1996. V.199. N.l 1. P.2467-2475.

284. Wadsworth G.J., Gebhardt J.S., Matthews B.F. Characterization of a soybean cDNA clone encoding the mitochondrial isozyme of aspartate aminotransferase, AAT4 // Plant Mol. Biol. 1995. V.27. N.6. P.1085-1095.

285. Wagner G.F., Jaworski E.M., Radman D.P. Salmon calcitonin inhibits whole body Ca" uptake in young rainbow trout // J. Endocrinol. 1997. V.155. N.3. P.459-465.

286. Watazu Y., Orabe H., Sugiuchi H., Uji Y., Shirahase Y., Kaneda N. Proteolytic measurement of mitochondrial aspartate aminotransferase in human serum // Clin. Biochem. 1990. V.23. N.2. P.127-130.

287. Waugh D., Groff K.E., Platzack B., Youson J.H., Olson K.R., Conlon J.M. Isolation, Localization, and Cardiovascular Activity of Tachykinins from the Stomach of the Bowfin Amia calva II Amer. J. Physiol. 1995. V.38. N.3. P.565-571.

288. Wood CM.,Milligan CL.,Walsh PJ.Renal responses of trout to chronic respiratory and metabolic acidoses and metabolic alkalosis //Am. J. Physiol. 1999. V.277. N.2. P.482-492.

289. Xiang H. Comparative Aspects of the Role of Neuropeptide Y in the Regulation of the Vertebrate Heart // Cardioscience. 1994. V.5. N.4. P.209-213.

290. Yadi T., Masaki K., Yamamoto S. Distribution and cellular localization of aspartate aminotransferase isoenzymes in rice // Biosci., Biotechnol. Biochem. 1993. V.57. N.12. P.2081-2084.

291. Yagi T., Sako M., Moriuti S., Shounaka M., Masaki K., Yamamoto S. Purification and characterization of aspartate aminotransferase isoenzymes from rice bran // Biosci., Biotechnol. and Biochem. 1993. V.37. N.12. P.2074-2080.

292. Yagi T., Shounaka M., Yamamoto S. Distribution of aspartate aminotransferase activity in yeasts, and purification and cytosolic isoenzymes from Rhodotorula marina //J. Biochem. 1990. V.107. N.l. P. 151-159.

293. Yamamoto T., Maler L., Nagy J.I. Organization of Galanin Like Immunoreactive Neuronal Systems in Weakly Electric Fish {Apteronotus leptorhynchus) // J. Chem. Neuroanatom. 1992. V.5. N.l. P. 19-38.

294. Yano T., Oue S., Kagamiyama H. Directed evolution of an aspartate aminotransferase with new substrate specifites // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1998. V.95.N.10. P.5511-5515.

295. Zahn T., Arnold H., Braunbeck T. Cytological and biochemical response of R1 cells and isolated hepatocytes from Rainbow trout (Oncorhynchus mykiss)166to Subacute in vitro exposure to disulfoton // Exp. Toxicol. Pathol. 1996. V.48 N.l. P.47-64.

296. Zupanc G.K.H. Neurogenesis, Cell Death and Regeneration in the Adult Gymnotiform Brain // J. Exp. Biol. 1999. V.202. N.10. P.1435-1446.

297. Zupanc G.K.H., Clint S.C. Radial Glia Mediated Up Regulation of Somatostatin in the Regenerating Adult Fish Brain // Neurosci Lett. 2001. V.309. N.3. P.149-152.