Влияние абиотических стрессовых факторов на содержание, синтез и активность ряда стрессовых белков у байкальских и палеарктических амфипод

Шатилина, Жанна Михайловна

Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему
Влияние абиотических стрессовых факторов на содержание, синтез и активность ряда стрессовых белков у байкальских и палеарктических амфипод
ВАК РФ 03.00.16, Экология

Автореферат диссертации по теме "Влияние абиотических стрессовых факторов на содержание, синтез и активность ряда стрессовых белков у байкальских и палеарктических амфипод"

На правах рукописи

Шатилина Жанна Михайловна

Влияние абиотических стрессовых факторов на содержание, синтез и активность ряда стрессовых белков у байкальских и палеарктических амфипод

03.00.16 - экология

03.00.04 - биохимия

АВТОРЕФЕРАТ диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук

Иркутск - 2005

Работа выполнена в Иркутском Государственном Университете, г. Иркутск

Научные руководители: доктор биологических наук.

Алексей Викторович Колесниченко;

кандидат биологических наук, Максим Анатольевич Тимофеев

Официальные оппоненты:

доктор биологических наук,

профессор Октябрина Павловна Родченко,

НИИ Биологии при ИГУ, г. Иркутск

кандидат биологических наук Александр Борисович Купчинский, Иркутский Государственный Педагогический Университет, г. Иркутск

Ведущая организация:

Противочумный институт МЗ РФ (биохимический отдел), г. Иркутск

Защита диссертации состоится "29" июня 2005 г. в 10.00 ч на заседании диссертационного совета Д 212.074.07 при Иркутском Государственном Университете по адресу: 664003, г. Иркутск, ул. Сухэ-Батора, 5, Байкальский музей им. профессора М.М. Кожова (ауд. 219). Почтовый адрес: 664003, г. Иркутск, ул. Сухэ-Батора, 5. С диссертацией можно ознакомиться в научной библиотеке Иркутского государственного университета.

Автореферат разослан "16" мая 2005 г.

Ученый секретарь диссертационного совета

кандидат биологических наук

Е.С. Купчинская

WCb-Y

fisi

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

Актуальность проблемы. Большинство живых организмов в течение своей жизни сталкиваются с изменением факторов среды, многие из которых оказывают стрессовое воздействие. Особенно актуально это для гидробионтов, существование которых напрямую обусловлено характеристиками внешней среды. Организмы в ходе эволюционного развития выработали комплекс адаптивных механизмов компенсации стрессовых воздействий на поведенческом, физиологическом, биохимическом и молекулярном уровнях (Lindquist, Craig, 1988; Озернюк, 1992; Feder, Krebs, 1997; Имашева, 1999; Тимофеев, 2000).

Фауна озера Байкал представляет собой уникальный объект для изучения различных механизмов адаптации гидробионтов к факторам окружающей среды. Особенностью оз. Байкал является существование широкого разнообразия населяющих его форм, обитающих в специфичных условиях. К настоящему моменту проведен ряд работ по изучению этологических и физиологических аспектов адаптации байкальских гидробионтов к факторам среды различной природы. Так М.Ю. Бекман (1954), М.А. Тимофеевым (2000) и рядом других исследователей изучалось влияние гидрохимических характеристик байкальской воды на палеарктические и байкальские организмы. А.Я. Базикалова (1941), Б.И. Колупаев (1989), М.А. Тимофеев (2002) и другие исследователи проводили исследование влияния гипоксии на байкальские организмы. Материалы исследования влияния температурного фактора на байкальские виды представлены в работах R.W. Brover (1984), H.И. Козловой (1997), Т.А. Гиль (2000), М.А. Тимофеева (2000). Большое развитие получили экспериментальные работы по изучению токсикорезистентности байкальских организмов (Камалтынов, 1970; Черепанов, 1981; Наделяев, 1981; Косолапов, 1982; Тимофеев, 1997).

Несмотря на широкий интерес исследователей к проблеме оценке отношения байкальских гидробионтов к факторам среды, базовые механизмы резистентности и стресс-адаптации на клеточном уровне у байкальских организмов практически не исследованы.

Известно, что одним из базовых механизмов стресс-адаптации на клеточном уровне является синтез стрессовых белков. К стрессовым белкам относят те группы белков, экспрессия и(или) активность которых увеличивается в ответ на воздействие различных стрессоров. Так, синтез стрессовых белков индуцируется широким кругом стрессовых воздействий, такими как экстремальные температуры, токсический и окислительный стрессы и др. (Gething, Sambrook, 1992, Sanders, 1993; Колесниченко, Войников, 2003; Wang, Spector, 1995; Arrigo, 1998; Morimoto, Santoro, 1998). В основном стрессовые белки представлены белками теплового шока (БТШ), низкомолекулярными белками теплового шока (нмБТШ), а так же рядом ферментов (включая антиоксидантные ферменты).

Байкальские амфиподы представляют собой наиболее интересный

3 I БИБЛИОТЕКА

- " ЗОНАЛЬНАЯ ,

объект для изучения многообразия механизмов стресс-адаптаций у организмов оз. Байкал. В озере представлено более 257 видов амфипод (ТакЫееу, 1997), населяющих разнообразные экологические зоны и обладающих широким спектром адаптации. Особенностью фауны Байкала является ее длительное эволюционирование в особых условиях, что, вероятно, могло привести к появлению адаптации специфических для байкальских эндемиков. Сопоставительное исследование представителей фаун амфипод Байкала и видов Папеарктики позволило бы не только выявить механизмы и адаптивные процессы, характерные для байкальских эндемиков, но и более полно понять, как факторы среды влияют на механизмы стресс-адаптации у гидробионтов, и как это связано с экологическими характеристиками видов и особенностями их эволюционного формирования.

Цель и задачи исследования. Целью настоящего исследования было изучение влияния абиотических стрессовых факторов среды на содержание, синтез и активность ряда стрессовых белков байкальских и палеарктических амфипод, в частности исследование группы белков теплового шока семейств БТШ70 и нмБТШ, а также пероксидазы.

Для достижения поставленной цели было необходимо решить следующие задачи:

1. Сравнить и оценить белковые спектры байкальских и палеарктических видов амфипод, и их изменения под действием абиотических стрессовых факторов.

2. Изучить влияние абиотических стрессовых факторов на содержание и синтез стрессовых белков семейств БТШ70 и нмБТШ и на активность пероксидазы у представителей байкальских и палеарктических видов амфипод.

3. Изучить влияние окислительного стресса на уровень перекисного окисления липидов у байкальских и палеарктических видов амфипод.

Основное положение, выносимое на защиту:

Байкальские эндемичные виды амфипод имеют особенности функционирования биохимических механизмов стресс-адаптации на клеточном уровне, отличные от таковых у видов, представителей фауны Папеарктики.

Научная новизна. Впервые проведено исследование участия важнейших стрессовых белков в системе стрессовой адаптации у широкого ряда пресноводных амфипод, представителей байкальской и палеарктической фаун. Впервые проведен сопоставительный анализ белковых спектров пресноводных амфипод (байкальских эндемиков и палеарктических видов). Проведены сопоставления спектров белков у организмов до и после воздействия стрессовых факторов различной природы, оценка их изменений. Впервые показан синтез белков теплового шока (БТШ) у байкальских видов амфипод, а так же изменения их синтеза при воздействии ряда стрессоров. Показана специфика синтеза БТШ70 у

байкальских видов амфипод.

Впервые показан синтез низкомолекулярных белков теплового шока (нмБТШ), родственных ос-кристаллину, у пресноводных амфипод, индуцируемый температурным и токсическим стрессами. Амфиподы являются вторым объектом, относящимся к классу ракообразных, у которого обнаружен синтез нмБТШ родственных а-кристаллину. В работе впервые проведены измерения активности пероксидазы у байкальских амфипод, проведено сопоставление с палеарктическими видами. Оценено изменение активности пероксидазы при стрессах разной природы.

Теоретическая и практическая значимость работы. Материалы исследования представляют интерес для понимания основных биохимических процессов, являющихся базовыми основами стресс-адаптации всего организма. Полученные данные позволяют сделать вывод о специфике формирования у байкальских организмов особых механизмов стресс-адаптации, что является необходимым для понимания процессов эволюции и видообразования фауны оз. Байкал.

Данные о специфике синтеза стрессовых белков у эндемичных байкальских видов амфипод позволяют рекомендовать использовать нмБТШ в качестве биомаркера стрессовых воздействий при мониторинговых исследованиях на байкальских организмах и не рекомендовать применение стрессового белка БТШ70.

Публикации и апробация работы. По материалам диссертации опубликовано 11 работ, еще 2 статьи приняты в печать. Основные результаты работы докладывались на Международном симпозиуме «Ecotechnology in environmental protection and fresh water lake management» (Taejon, Korea, 2000), Третьем Международном симпозиуме «Ancient Lakes: speciation, development in time and space, natural history» (Novosibirsk, 2002), European Life Scientists Organization (ELSO) 2003 meeting, (Dresden 2003), Всероссийской научно-практической конференции "Развитие физико-химической биологии и биотехнологии на современном этапе" (Иркутск, 2003), на ежегодной научно-теоретической конференции ИГУ (Иркутск, 2004), I Всероссийской молодёжной школе-семинаре "Концептуальные и практические аспекты научных исследований и образования в области зоологии беспозвоночных" (Томск, 2004). Работа поддержана индивидуальным грантом РФФИ 03-04-06251-МАС и индивидуальным грантом Минобразования А03-2.12-34.

Структура и объем работы. Диссертационная работа изложена на 147 страницах машинописного текста, состоит из введения, обзора литературы, методической и экспериментальной частей, результатов исследований и их обсуждения, выводов и списка цитируемой литературы. Работа включает 34 рисунка. Список литературы состоит из 271 источника, в том числе 170 зарубежных авторов.

ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ В работе использованы байкальские виды: Eulimnogammarus vittatus (Dyb.), Е verrucosus (Gerstf.), E marituji (Baz.), E. cyaneus (Dyb.), E.maacki

(Gerstf.), Gmelinoides fasciatus (Stebb.), Ommatogammarus flavus (Dyb.) и палеарктические виды: Gammarus lacustris Sars., G. tigrinus (Sexton) и Chaetogammarus ischnus (Stebb.).

Материал был собран в 2000-2004 гг. Сбор амфипод проводили с использованием гидробиологического сачка, глубоководные виды отлавливались с помощью драги, дночерпателя и глубоководных ловушек. Байкальских амфипод отлавливали в прибрежной зоне озера Байкал в районе пос. Листвянка (Южный Байкал), а так же в районе пос. Большие Коты. G. lacustris - в озере, расположенном в черте г. Иркутска и небольшом озере в районе пос. Большие Коты. G. tigrinus и С. ischnus отлавливали на урезе озера Mugulsee (Германия). Перед экспериментами проводили преаклимацию амфипод в лабораторных условиях: раздельно по видам, в аэрируемых аквариумах, при температуре 6-7°С не менее 1-2 суток. При данных условиях у рачков наблюдался равномерный рост и высокая двигательная активность. Во всех экспериментах использовали здоровых и активно плавающих рачков.

В работе оценивали стрессовое воздействие температурного, окислительного, токсического факторов. Оценку температурного воздействия проводили экспонированием амфипод при различных температурах в диапазоне 14 - 25°С в термостатируемых камерах. Влияние окислительного стресса оценивали экспонированием амфипод в растворах гуминсодержащих препаратов "Sanctuary pond" и "Schwarzsee" (IGB, Германия), растворы которых индуцируют образование широкого спектра активных форм кислорода (Steinberg, 2003), с концентрациями 30, 50 и 60 мг/л. Влияние токсического стресса оценивали экспонированием амфипод в растворах хлористого кадмия с концентрациями 5 мг/л, 0,5 мг/л и 0,05 мг/л. Все эксперименты (за исключением температурных), проводили при температуре 6-7 °С. Длительность экспериментов составляла от 30 минут до 6 суток. После экспериментов рачков замораживали в жидком азоте и проводили последующие анализы из недифферинцируемых тканей.

Электорофорез в ПААГ с ДДС-Na: электрофорез проводили в блоках полиакридамидного геля в модифицированной системе Лэммли (Laemli,1970), используя прибор для электрофореза Mini-PROTEAN II Electrophoretic Cell фирмы BIO RAD (США). Окраску гелей проводили Кумасси Р-250 (Корытов, Калачева, 1986). Калибровку электрофореграмм и расчет молекулярных масс белков проводили с использованием специализированных программ Sigma Gel (USA) и Total Lab V 1.7 (USA).

Вестерн-блоттинг: перенос белков после электрофоретического разделения на нитроцеллюлозную мембрану проводили в Toubin- буфере (25 мМ трис, 192 мМ глицин, 20% метанол, pH 9,2). После переноса белков нитроцеллюлозную мембрану инкубировали в растворах первичных и вторичных антител, конъюгированных со щелочной фосфатазой и окрашивали раствором красителя (BCIP+NBT), приготовленным в соответствии с рекомендациями фирмы-производителя. После окрашивания мембраны сканировали.

Определение активности пероксидазы: Приготовление образцов для

анализа и измерение активности пероксидазы происходило согласно методике Pflugmacher, Steinberg (1997). Активность пероксидазы (выраженную в нкат/мг белка) измеряли, используя в качестве субстрата гваякол, в соответствии с методиками Bergmeyer (1986) и Drotar et al, (1985).

Определение интенсивности перекисного окисления липидов по образованию диеновых конъюгатов: уровень перекисного окисления липидов определялся измерением первичного продукта ПОЛ - диеновой конъюгации по модифицированному методу И.Д.Стальной (Стальная, 1977, Зыкова и др., 2000) в трех повторностях.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ 3.1 Полиморфизм белковых спектров байкальских и палеарктических видов амфипод. Оценка влияния абиотических

стрессовых факторов на содержание белков у амфипод. 3.1.1 Межвидовой полиморфизм белковых спектров. Для получения данных о возможности существования межвидового полиморфизма белков было проведено сопоставление белковых спектров 10 видов амфипод, из них 3 вида палеарктических: С. ischnus, G. tigrinus, G. lacustris, 1 байкальских: G. fasciatus, E. cyaneus, E. vittatus, E. verrucosus, E. maruluji, E. maacki и О. flavus. Как видно из электрофореграммы (рис. 1), качественный и количественный состав белков у всех видов неоднороден. При этом полиморфизм характерен не только для систематически далеких видов, таких как, например, Е.cyaneus и G. tigrinus, но и для близкородственных видов, находящихся в пределах одного рода как, например, Е. vittatus и Е. cyaneus.

12 345 67 8 9М

Рис. 1 Электрофореграмма белков байкальских амфипод, акклимированных к различным температурам.

G. fasciatus: 1 - 7°С; 2 - 16°С; 3 - 18°С;

Е. cyaneus: 4 - 7°С; 5 - 16°С; 6 - 18°С;

Е. vittatus: 7 - 7°С; 8 - 16°С; 9 - 18°С. М - маркеры.

Для байкальских видов характерно высокое содержание белков с молекулярной массой близкой к 80-90 кДа. Следует отметить, что данные

белки также представлены и у палеарктического вида G. lacustris из прибайкальских озер, и слабо выражены в спектрах амфипод европейских видов.

Сопоставление белков байкальских и европейских видов, показало, что у байкальских видов белковый состав характеризуется большим количеством высокомолекулярных белков, а у европейских видов белковые спектры в основном представлены низкомолекулярными белками.

3.1.2 Возрастной полиморфизм белковых спектров.

Для сопоставления белков разновозрастных особей использованы Е. vittatus, Е. verrucosus и О flavus. Выбор видов для сопоставления был обусловлен тем, что разновозрастные группы Е. vittatus, и Е. verrucosus характеризуются предпочтением мест обитания с различным условиями среды, в то время как взрослые и молодь вида О. flavus обитают в температурно- и гидрохимически-стабильных условиях, предпочитая большие глубины. У разновозрастных групп амфипод видов Е. vittatus, Е. verrucosus наблюдается выраженный полиморфизм белков. При анализе электрофореграмм белков взрослых особей Е. verrucosus отмечены белки с молекулярной массой около 35 кДа, которые слабо представлены у молоди. У молоди данного вида при температурном стрессе отмечали наличие белков близких к 36 кДа и 30 кДа, которые слабо детектировались у взрослых особей этого вида.

Рис. 2 Электрофоре грамма белков амфипод вила £ vШatus акклимированных в течение 24 часов к различным температурам.

1. взрослые особи при 18 °С; 2. молодь при 18°С; 3. взрослые особи при 7°С; 4. молодь при 7°С; М-маркеры.

У амфипод вида Е. vittatus (рис. 2) отмечается увеличенное количество белков 80-90 кДа у взрослых особей. Схожая картина зафиксирована и для белков близких к 50 кДа, 39 кДа и 30 кДа.

Отличия в содержании белков у разновозрастных групп вида О. flavus отмечены не были.

3.1.3 Влияние стрессовых факторов на содержание белков у байкальских и палеарктических амфипод.

3.1.3.1 Влияние температурного стресса.

Как показало исследование, температурный стресс отражается на содержании белков у большинства видов. У амфипод термочувствительных видов Е. verrucosus и Е. vittatus отмечено снижение содержания белков с молекулярной массой 80-90 кДа при повышении

температуры. Другая картина наблюдается у видов с высокими термотолерантными способностями. Так, у амфипод вида Е. cyaneus содержание белков с молекулярной массой 80-90 кДа не изменялось от температурной акклимации. У амфипод другого термоустойчивого вида G. fasciatus гипертермия ведет к увеличению содержания данных белков. Температурно-индуцированные изменения характерны не только для белков 80-90 кДа. Так, в у амфипод видов Е. verrucosus, Е. vittatus, Е. cyaneus при 18°С акклимации отмечено заметное снижение содержания белка с молекулярной массой около 30 кДа. У G. fasciatus при экспозиции амфипод при температуре 16 °С в отмечается увеличение содержания белка с молекулярной массой около 40 кДа и снижение содержания белков 24 и 32 кДа. У амфипод палеарктического вида G. lacustris, экспонированных при температуре 14 °С происходит увеличение содержания белков с молекулярными массами в районе 80 - 90 кДа, 50 и 60 кДа по сравнению с контролем, однако при температуре 18 °С количество белков снижается до контрольного уровня. При повышении температуры содержание белков с молекулярными массами 27 и 32 кДа увеличивается, а белка с молекулярной массой 37 кДа уменьшается.

Таким образом, показано, что при температурном стрессе у амфипод большинства видов изменяется содержание белков с молекулярной массой 80-90 кДа. Причем у видов с высокими термотолерантными способностями содержание данных белков увеличивается или же не изменяется, у видов чувствительных к повышению температуры -снижается. Так же отмечено изменение содержания ряда низкомолекулярных белков.

3.1.3.2 Влияние токсического стресса.

Для оценки токсического воздействия на содержание белков у амфипод были проведены эксперименты с амфиподами видов G.lacustris и Е. cyaneus экспонированных в растворах хлористого кадмия с концентрацией 0,05 мг/л амфипод.

У амфипод вида G.lacustris после экспонирования в растворе кадмия наблюдалось увеличение содержания белка с молекулярной массой близкой 60 кДа, и снижение содержания белка с молекулярной массой 5658 кДа. После 3 суток экспозиции амфипод отмечалось снижение содержания белков с молекулярными массами около 27 кДа и 63 кДа.

У амфипод вида Е.cyaneus после 30 минут экспозиции отмечалось увеличение содержания белка с молекулярной массой около 40 кДа, содержание которых снижалось после 3 и 12 часов экспозиции, и вновь увеличивалось после 2 и 3 суточной экспозиции. Также наблюдалось увеличение содержания белка с молекулярной массой около 20 кДа и снижение содержания белка с молекулярной массой около 18 кДа у амфипод после 30 минут экспозиции, но уже после 3 часов экспозиции содержание данного белка вновь возвращалось к контрольному уровню.

Таким образом, при анализе влияния стрессовых факторов на содержание белков отмечали изменения содержания белков с высокой

молекулярной массой и ряда белков с низкими молекулярными массами, в связи с чем для последующего исследования были выбраны стрессовые белки семейства БТШ70 и нмБТШ.

3.2 Влияние абиотических стрессовых факторов на содержание и синтез ряда групп стрессовых белков у байкальских и палеарктических видов амфипод.

3.2.1 Конститутивный синтез БТШ.

В ходе данного этапа работы были оценены отличия синтеза стрессовых белков семейства БТШ70 и семейства нмБТШ иммунохимически родственных а-кристаллину, у палеарктических видов С. ischnus, G. tigrinus, G. lacustris, и байкальских Е. vittatus, Е. verrucosus и Е. cyaneus. Определение конститутивного синтеза БТШ70 проводили у видов С. ischnus, Е. cyaneus, Е. maacki, Е. verrucosus, Е. vittatus (рис. 3, 14). Показано наличие конститутивного синтеза данного белка у всех видов, хотя у байкальских видов синтез БТШ70 заметно слабее, чем у палеарктических видов.

Конститутивный синтез нмБТШ определяли у байкальских Е. cyaneus, Е. maacki, Е. verrucosus, Е. vittatus и у палеарктического G. lacusrtris (рис. 3, 5-9). Было установлено, что конститутивный синтез нмБТШ у всех исследованных видов отсутствует.

____________Рис. 3. Вестерн-блоттинг на

БТШ70 и нмБТШ у амфипод видов Е. cyaneus (1,5), Е.

__ ■ Maacki (2,6), Е. verrucosus (3,

7), Е. vittatus (4, 8) и G. lacustris (9) при 6 °С.

1-4 - проявление антителами против БТШ70, 5-9 - проявление антителами

__против нмБТШ.

123456 789

3.2.2 Влияние температурного стресса на содержание и синтез БТШ у амфипод.

Участие белков БТШ70 и нмБТШ в ответе на температурный стресс оценивали у видов Е. vittatus, Е. verrucosus и Е. cyaneus. Как показали результаты экспериментов, температурный стресс ведет к редукции синтеза БТШ70 и индукции синтеза нмБТШ, родственных а-кристаллину, у всех изученных байкальских видов. При этом у Е. vittatus и E.verrucosus при акклимации к 18°С отмечены две группы гомологичных нмБТШ, родственных а-кристаллину - с молекулярными массами 15 и 32 кДа. У Е verrucosus акклимация к 18°С в течение 30 мин вызывает индукцию синтеза нмБТШ с молекулярной массой 32 кДа. После суточной экспозиции наблюдается снижение синтеза нмБТШ с молекулярной массой 32 кДа и индукция синтеза нмБТШ с молекулярной массой 15 кДа. Экспонирование амфипод вида Е. vittatus при 18°С вызывает индукцию

синтеза нмБТШ с молекулярными массами 15 и 32 кДа уже через 30 минут экспозиции. Уровень синтеза данных белков не изменялся и после суток экспонирования. Акклимация изученных видов амфипод к 20°С вызывает индукцию синтеза нмБТШ с молекулярной массой 32 кДа.

3.2.3 Влияние окислительного стресса на содержание и синтез БТШ у амфипод.

Оценка влияния окислительного стресса на уровень синтеза БТШ70 была проведена для видов й. tigrinus, С. ¡яс/тия, Е.суапеш. Полученные результаты свидетельствуют, что окислительный стресс не ведет к увеличению синтеза БТШ70 у байкальских амфипод. Напротив, у европейских видов & ^гтш, С. 'яскпш наблюдалась хорошо выраженная индукция синтеза БТШ70 (рис. 4).

Рис. 4. Вестерн-блоттинг на 205 БТШ70 амфипод до и после

** - не окислительного стресса.

* jS. -97 1 - G. tigrinus контроль;

_ Т а 2 - G. tigrinus стресс;

с _ 3 - С. ischnus контроль;

4 - С. ischnus стресс; 12 3 4 5 5 - Е .cyaneus стресс.

3.2.4 Влияние токсического стресса на содержание и синтез БТШ у амфипод.

Влияние токсического стресса на индукцию синтеза нмБТШ изучали у амфипод видов G. lacustris, Е. cyaneus и Е. verrucosus.

к» _ „__ _ __ _ .12 kl)

2X11) — .

Рис. 5. Индукция синтеза нмБТШ у амфипод после 24 часовой экспозиции в растворах CdCl2 различных концентраций

1) G lacustris контроль; 2) G lacustris 5 мг/л; 3) G lacmtris 0,5 мг/л; 4) G lacustris 0,05 мг/л; 5) Е cyaneus контроль; 6) Е cyaneus 5 мг/л; 7) Е cyaneus 0,5 мг/л; 8) Е cyaneus 0,05 мг/л; 9) Е verrucosus контроль; 10) Е verrucosus 5 мг/л; 11) Е verrucosus 0,5 мг/л; 12) Е. verrucosus 0,05 мг/л.

Экспозиция рачков в растворах CdCl2 вызывала индукцию синтеза нескольких групп нмБТШ, родственных а-кристалл и ну, у исследованных видов (рис. 5). Токсический стресс ведет к синтезу нмБТШ с

молекулярными массами 15, 28, 32, 52 и 57 кДа. При этом синтез белка с молекулярной массой 32 кДа отмечен у всех исследованных видов. Наибольший уровень синтеза белка обнаруживается у особей экспонированных в растворе с самой высокой концентрацией Сс1СЬ2 - 5 мг/л, а наименьший - в растворе с концентрацией - 0,05мг/л.

3.3 Влияние абиотических факторов на активность пероксидазы у амфипод

3.3.1 Сравнительный анализ активности пероксидазы у представителей байкальских и палеарктических видов амфипод

Уровень активности пероксидазы исследовался у видов G lacustris, Е. cyaneus и Е. verrucosus. Установлено, что у G. lacustris активность фермента при контрольных условиях составляет 0,06(±0,02) нкат/мг белка, у Е. cyaneus - 0,15(±0,03) нкат/мг белка, у E.verrucosus - 0,28(±0,07) нкат/мг белка, G. tigrinus - 33,5(±15) нкат/мг белка, С. ischnus - 0,4(±0,1) нкат/мг белка.

3.3.2 Влияние температурного стресса на активность пероксидазы у амфипод

Экспозиция амфипод видов G. lacustris, Е. cyaneus и Е. verrucosus при температуре 20 °С следующим образом отразилась на уровнях активности пероксидазы исследуемых видов (рис. 6).

016 0 14 О 12

\ 0 10

£ 0 08

0 0й 0 04 0 02

I одо

12ч 1сут 2<ут

12ч lcyi 2cyt

Рис. 6. Активность пероксидазы у амфипод экспонированных при 20 °С.

А - G. lacustris, Б - Е. cyaneus, В- Е. verrucosus * - статистически достоверное отклонение от контроля при Р>0.95.

Йл

У рачков термоустойчивого палеарктического вида G. lacustris не

наблюдаются статистически достоверных изменений активности пероксидазы. Изменения активности пероксидазы у амфипод вида Е. cyaneus так же не отмечены. У термочувствительного байкальского Е. verrucosus экспозиция при 20 °С ведет к достоверному снижению активности пероксидазы до 46% к контролю уже через 3 часа экспозиции. После 6 часов экспозиции уровень активности фермента немного увеличился. При дальнейшей экспозиции уровень активности пероксидазы равномерно снижался и через двое суток был 25% от контроля. При экспозиции рачков при температуре 25 °С у вида G. lacustris, достоверных изменений активности фермента не наблюдали, у термоустойчивого байкальского Е. cyaneus отмечали снижение активности фермента до 67% после 1 суток экспозиции. После 2 суток экспозиции активность фермента падала до 47%. У Е. verrucosus уже после 3 часов экспозиции активность фермента снижалась на 75%

Таким образом, у амфипод тепловыносливых видов G. lacustris и Е. cyaneus, изменений активности пероксидазы при 20 °С не отмечается. Однако при температуре 25 °С у байкальского Е. cyaneus активность фермента снижается. У холодолюбивого вида Е. verrucosus отмечается снижение активности фермента при акклимации к обеим температурам.

3.3.3 Влияние окислительного стресса на активность пероксидазы у амфипод

Окислительный стресс ведет к активации пероксидазы у палеарктических амфипод G. lacustris, G. tigrinus и С. ischnus. Экспозиция амфипод вида G. lacustris в растворе гуминсодержащего препарата "Schwarzsee" с концентрацией 30 мг/л (Рис. 7А) ведет к достоверному увеличению активности фермента уже на 30 минуте, причем, показатель активности превышает контроль в 5 раз, через 2 часа индуцированного оксидативного стресса уровень активности повышается более, чем в 6 раз, затем, на период 6 часовой экспозиции, уровень активации в растворах обеих концентраций оказывается сниженным. Далее, к 24 часам экспонирования, активность пероксидазы вновь возрастает. После окончания эксперимента (6 дней экспозиции) уровень активности пероксидазы в 4 раза выше контрольного.

При экспонировании амфипод вида G. lacustris в растворах препарата с концентрацией 60 мг/л (рис. 7Б) отмечали схожую картину активации пероксидазы. Возрастание активации фермента наблюдается уже через 30 минут экспозиции. В этот момент активность пероксидазы возрастает в 7 раз. После 6 часов экспозиции происходит резкий спад активности фермента. Максимум второго пика активности достигается через 3 дня экспозиции, когда он увеличивается в 6 раз.

У Е. cyaneus, экспонированных в растворах гуминсодержащего препарата "Schwarzsee" с концентрацией 30 мг/л (рис. 8А) экспозиция ведет к снижению показателя активности фермента. Наблюдается достоверное снижение активности пероксидазы на 40% начиная с 2 часов экспозиции. После 24 часовой экспозиции уровень активности фермента

немного повышается. Далее активность пероксидазы вновь снижается, и на момент окончания эксперимента составляла 47% к контролю.

J" г !£ F rh

Z' rh 1 1 п и

Рис. 7. Активность пероксидазы у амфипод вида О. ЪастМз экспонированных в растворах гуминсодержащего препарата "8сЬ\уаг2зее" с концентрацией 30 мг/л -А, 60 мг/л - Б.

* - статистически достоверное отклонение от контроля при Р>0.95.

Рис. 8. Активность пероксидазы у амфипод вида Е. суапеш экспонированных в растворах гуминсодержащего препарата "БсЬшаггзее" с концентрацией 30 мг/л -А, 60 мг/л - Б.

* - статистически достоверное отклонение от контроля при Р>0.95.

Рис. 9. Активность пероксидазы у амфипод вида Е. verrucosus экспонированных в растворах гуминсодержащего препарата "Schwarzsee" с концентрацией 30 мг/л -А, 60 мг/л - Б.

* - статистически достоверное отклонение от контроля при Р>0.95.

При экспонировании амфипод вида Е. cyaneus в растворах препарата с концентрацией 60 мг/л (рис. 8Б) отмечено ингибирование пероксидазы уже к 30 минутам экспозиции, при этом показатель активности фермента снижен на 60%. После 3 суток экспозиции уровень активности фермента

падает до 47%, а затем вновь незначительно повышается и составляет 67%.

Наблюдаемая картина у Е. verrucosus, экспонированного в растворах гуминсодержащего препарата "Schwarzsee" 30 мг/л (Рис. 9А) в целом близка к таковой у Е. cyaneus. Экспозиция амфипод в растворе препарат ведет к снижению показателей активности фермента начиная с 2 часов экспозиции. После 24 часов экспозиции отмечается небольшая активация фермента. Затем активность фермента начинает снижаться и к окончанию эксперимента достигает минимального значения - 39% от контрольного уровня.

В растворах с концентрацией препарата 60 мг/л (Рис. 9Б) достоверное ингибирование пероксидазы у Е. verrucosus отмечено уже к 30 минутам экспозиции и составляет 54% от контроля. После 24 часов экспозиции наблюдается незначительная активация фермента. Далее активность фермента вновь снижается и после 6 суток экспозиции приходит к своему минимальному значению 39%.

Таким образом, полученные результаты говорят о различии механизмов защиты от окислительного стресса у исследованных палеарктических и байкальских видов амфипод.

3.3.4 Влияние токсического стресса на активность пероксидазы у амфипод.

Токсический стресс следующим образом повлиял на активность пероксидазы амфипод исследованных видов:

У рачков G. lacustris уровень активности пероксидазы в течение экспозиции постепенно снижался (Рис. 10А). После 2 часов экспозиции активность фермента снизилась на 45%, после 6 часов - до 33%. Через сутки экспонирования активность пероксидазы стала повышаться и достигла 55%. После 6 дней экспозиции активность пероксидазы достигла своего минимального значения 28%.

Достоверное уменьшение активности фермента у амфипод вида Е. cyaneus (Рис. 10Б) наблюдалось уже после шести часов экспозиции - до 67%. Далее наблюдалось равномерное снижение активности фермента, и после 3 дней экспозиции активность снизилась на 43%. Этот уровень активности сохранился и после 6 суток экспозиции.

Активность пероксидазы у особей вида Е. verrucosus, так же как и предыдущего вида, снижалась равномерно (Рис. 10В). Статистически достоверное снижение активности фермента происходило после 3 суток экспозиции, тогда активность составляла 40% от контрольного уровня. Данное минимальное значение активности фермента сохраняется и после 6 суток экспозиции.

Таким образом, следует отметить, что наблюдается снижение активности фермента у всех видов, причем у палеарктического вида G. lacustris отмечается более быстрое снижение активности пероксидазы, чем у байкальских видов.

Необходимо отметить, что, если у палеарктического G lacustris

активность пероксидазы усиливается при окислительном стрессе и снижается при токсическом, то у байкальских видов амфипод все виды стрессов вызывают снижение активности фермента в той или иной степени.

Рис. 10. Активность пероксидазы у амфипод экспонированных в растворах CdCl2 с концентрацией 0,05 мг/л. Виды: А - G. lacustris\ Б - Е. cyaneus', В - Е. verrucosus. * - статистически достоверное отклонение от контроля при Р>0.95.

1 п— ,_

«I f i ¡-"i iT*

L " L J - . £_i K-* . : ,

3.4 Влияние окислительного стресса на интенсивность перекисного окисления липидов у амфипод.

Учитывая тот факт, что окислительный стресс вызывает повреждение мембранных структур, следующим этапом работы было изучение влияния окислительного стресса на интенсивность процессов перекисного окисления липидов (ПОЛ) у байкальских и палеарктических видов амфипод.

Рис. 11. Уровень перекисного окисления липидов у амфипод вида Е.суапеш экспонированных в растворах гуминсодержащего препарата "8сН\уагг5ее" с концентрациями 30 мг/л -А, 60 мг/л - Б. * - статистически достоверное отклонение от контроля при Р>0.95.

Было проведено определение уровня клеточного повреждения

вызванного окислительным стрессом в результате экспозиции рачков в растворах гуминсодержащих препаратов "Sanctuary pond" и "Schwarzsee". Были исследованы следующие виды амфипод: Е. vittatus, E.cyaneus и G.lacustris.

Амфиподы видов Е. vittatus и E.cyaneus подвергались окислительному стрессу, в результате экспонирования в течение 20 часов в растворах гуминсодержащего препарата "Sanctuary pond" с концентрацией 50 мг/л. Исследование показало, что окислительный стресс увеличивает уровень перекисного окисления липидов у исследованных видов. Причем у Е cyaneus отмечали статистически достоверное возрастание уровня более чем в два раза. Достоверное увеличение наблюдали и у Е. vittatus.

У амфипод вида Е. cyaneus окислительный стресс, вызванный экспонированием рачков в растворах гуминсодержащего препарата "Schwarzsee" с концентрацией 30 мг/л (рис 11 А) ведет к достоверному возрастанию уровней ПОЛ. Рост уровня ПОЛ отмечен на период 2 часовой экспозиции. Максимального значения уровень ПОЛ достигает к 3 суткам, однако, к 6 суткам экспозиции отмечали падение значения уровня ПОЛ до контрольного уровня.

Рост уровня ПОЛ у амфипод вида Е. cyaneus, вызванного окислительным стрессом, в результате их экспозиции в растворах гуминсодержащего препарата "Schwarzsee" с концентрацией 60 мг/л, отмечен уже на период 30 минут экспозиции (рис. 11 Б). Возрастание уровня продолжается до 3 суток экспозиции. К периоду 6 суток уровень ПОЛ несколько снижен, однако, достоверно превышает контрольный.

1100 -|

Jcyi tttyi

Рис. 12. Уровень перекисного окисления липидов у амфипод вида в. lacustris экспонированных в растворах гуминсодержащего препарата "8с1тагг5ее" с концентрациями 30 мг/л - А, 60 мг/л - Б. * - статистически достоверное отклонение от контроля при Р>0.95.

24ч 5<yi 4 су:

Окислительный стресс, вызванный экспонированием амфипод С. 1асих1г1з в растворах гуминсодержащего препарата "Schwarzsee" с концентрациями 30 мг/л и 60 мг/л (рис. 12), ведет к достоверному

возрастанию уровней ПОЛ. При этом независимо от концентрации препарата, начало роста показателей ПОЛ отмечали на 6-м часу экспозиции. На 3 и 6 дни экспозиции показатели ПОЛ достигали максимальных уровней.

Таким образом, у исследованных видов амфипод отмечен рост уровня перекисного окисления липидов, индуцированный окислительным стрессом. Не смотря на то, что механизмы защиты от повреждений вызванных окислительным стрессом у байкальских и папеарктических видов различны, повреждения в результате окислительного стресса одинаковы.

ВЫВОДЫ

1. У исследованных байкальских и папеарктических видов амфипод наблюдается межвидовой и межвозрастной полиморфизм белков, зависящий так же от принадлежности к той или иной фаунистической группе. Абиотические стрессовые факторы оказывают влияние на содержание и синтез отдельных белков у амфипод, при этом отмечены межвидовые и возрастные различия.

2. У изученных байкальских и папеарктических видов амфипод наблюдается конститутивный синтез БТШ70 и отсутствует конститутивный синтез нмБТШ. Уровень конститутивного синтеза БТШ70 у байкальских видов амфипод выражен слабее, чем у папеарктических видов.

3. Абиотические стрессовые факторы оказывают влияние на интенсивность синтеза БТШ70 и нмБТШ у изученных видов амфипод. Наблюдается усиление синтеза БТШ70 при влиянии окислительного стресса у папеарктических видов амфипод и снижение синтеза БТШ70 у байкальских амфипод при влиянии температурного стресса. Показано усиление синтеза нмБТШ у некоторых представителей байкальских и папеарктических амфипод при температурном и токсическом стрессовых воздействиях.

4. Показаны межвидовые различия в активности пероксидазы у изученных видов амфипод. Абиотические стрессовые факторы оказывают воздействие на показатели активности пероксидазы у изученных видов амфипод. Отмечена многократная активация пероксидазы у представителей папеарктических видов и ингибирование активности у байкальских видов при окислительном стрессе. Наблюдается снижение активности пероксидазы у холодолюбивого E.verrucosus и отсутствие изменений активности пероксидазы у тепловыносливых Е. cyaneus и G.lacustris при температурном стрессе при 20°С. Токсический стресс ведет к снижению активности фермента у всех изученных видов.

5. Отмечены близкие уровни интенсивности перекисного окисления липидов у изученных представителей байкальских и папеарктических видов амфипод. Окислительное стрессовое воздействие усиливает интенсивность процессов перекисного окисления липидов у всех

изученных амфипод.

6. Установлены различия между функционированием защитных механизмов у эндемичных байкальских и палеарктических видов амфипод.

Список основных работ, опубликованных по теме диссертации

1. Влияние веществ гуминового комплекса на уровень перекисного окисления липидов у трех видов амфипод из оз. Байкал / М.А. Тимофеев, Ж.М. Шатилина, А.В Колесниченко и др // Экологические, физиологические и паразитологические исследования пресноводных амфипод. Сборник научн трудов - Иркутск, Иркут Ун-т, 2002.-С. 15-23.

2. NOM have a direct effect on lipids peroxidation level at three endemic amphipods (Amphipoda, Crustacea) species from Lake Baikal / Z. Shatilina, M Timofeyev, A. Kolesnichenko et. al. // in proceeding of EI.SO meeting, 2003. - Dresden,

2003.-P.80.

3. Induction of sHSP26 family proteins during toxic stress in Baikalian endemic amphipods (Amphipoda, Crustacea) / Z. Shatilina, M. Timofeyev, A. Kolesnichenko et al. // in proceeding of ELSO meeting, 2003. - Dresden, 2003. - P.171.

4. Оксидативное влияние растворов гуминовых веществ на европейских и байкальских амфипод; эволюционный взгляд на причины резистентных различий / М.А. Тимофеев, Ж.М. Шаталина, A.B. Колесниченко и др //Сибирский экологический журнал.- 2003,- №5.- С. 569-574.

5 Стрессовые белки в системе адаптации к неблагоприятным факторам среды у пресноводных амфипод / M А. Тимофеев, Ж.М. Шатилина, A.B. Колесниченко и др. // Бюллетень ВСНЦ СО РАМН - 2003.- №7.- С. 149 - 152.

6 Impact of natural organic matter (NOM) on freshwater amphipods / M.A. Timofeyev, C. Wiegand, B.K. Burnison et. al. // Science of the total environment. -

2004,-V. 319.-P. 115-121.

7. Шатилина Ж.М. Индукция синтеза стрессовых белков семейства а-кристаллинов у амфипод, подвергнутых стрессовым воздействиям / Ж.М Шатилина, М.А. Тимофеев // Вестник Иркутского университета Специальный выпуск Материалы ежегодной научно-теоретической конференции молодых ученых. - Иркутск: Иркут. ун.-т., 2004. - С. 22-23.

8. Шатилина Ж.М. Изучение биохимических механизмов стрессовой адаптации пресноводных амфипод, активирующихся в ответ на влияние биотических факторов / Ж M Шатилина, ДС Бедулина, MA Тимофеев // Материалы I Всероссийской школы семинара с международным участием «Концептуальные и практические аспекты научных исследований и образования в области зоологии беспозвоночных» (Томск, ТГУ, 20-22 октября 2004 г.) - Вестник Томского государственного университета. Общенаучный периодический журнал Серия «Естественные науки». Приложение. Материалы международных, всероссийских и региональных научных конференций, симпозиумов, школ, проводимых в ТГУ, №11, ноябрь 2004. - С. 143.

9 Шатилина Ж.М Особенности активации механизмов антиоксидантной защиты у эндемичных байкальских амфипод / Ж M Шатилина, Д.С. Бедулина, М.А. Тимофеев // там же - С 144.

10. Индукция синтеза нмБТШ у амфипод при абиотических стрессовых воздействиях / M А Тимофеев, Ж М. Шаталина, A.B. Колесниченко и др // Актуальные проблемы экологической физиологии, биохимии и генетики животных- материалы Междунар. науч конф. / редкол А Б Ручин (отв. ред ) [и др.] - Саранск: Изд-во Мордов. ун-та, 2005. - С 240-241.

Hi 1 О 6 6 1

РНБ Русский фонд

2006i4 8292

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Шатилина, Жанна Михайловна

палеарктических амфипод.

03.00.16 - Экология 03.00.04 - Биохимия

Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук

Научные руководители: д.б.н. А.В. Колесниченко к.б.н. М.А. Тимофеев

Иркутск

ОГЛАВЛЕНИЕ

1 ВВЕДЕНИЕ.

2 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1 Стрессы, виды стрессовых воздействий, реакция организмов на стресс.

2.1.1 Температурный стресс.

2.1.2 Окислительный стресс.

2.1.3 Токсическое воздействие ксенобиотиков.

2.2 Клеточные механизмы стресс- резистентности.

2.2.1 Стрессовые белки.

2.2.2 Пероксидаза как стрессовый белок.

2.3 Перекисное окисление липидов и повреждение мембран при стрессах.

2.4 Исследования механизмов адаптации у байкальских организмов к факторам среды абиотической природы.

3 ПОСТАНОВКА ЦЕЛИ И ЗАДАЧ ИССЛЕДОВАНИЯ.

4 ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

4.1 Систематика и экология изучаемых видов.

4.2 Методика сбора и содержания амфипод.

4.3 Выбор условий и методов проведения экспериментов.

4.4 Методы анализа.

4.4.1 Электрофорез.

4.4.2 Вестерн-блоттинг.

4.4.3 Определение активности пероксидазы.

4.4.4 Определение интенсивности перекисного окисления липидов по образованию диеновых конъюгатов.

4.4.5 Расчет и статистическая обработка данных.

5 РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

5.1 Изучение полиморфизма белковых спектров байкальских и

11алеарктических видов амфипод. оценка влияния абиотических стрессовых факторов на содержание белков у амфипод.

5.1.1 Межвидовой полиморфизм белковых спектров.

5.1.2 Возрастной полиморфизм белковых спектров.

5.1.3 Влияние стрессовых факторов на содержание белков у байкальских и палеарктических амфипод.

5.2 изучение влияния абиотических стрессовых факторов на содержание и синтез ряда групп стрессовых белков у байкальских и палеарктических видов амфипод.

5.2.1 Конститутивный синтез БТШ.

5.2.2 Влияние температурного стресса на содержание и синтез БТШ у амфипод.

5.2.3 Влияние окислительного стресса на содержание и синтез БТШ у амфипод.

5.2.4 Влияние токсического стресса на содержание и синтез БТШ у амфипод.

5.3 Изучение влияния абиотических факторов на активность пероксидазы у амфипод.

5.3.1 Сравнительный анализ активности пероксидазы у представителей байкальских и палеарктических видов амфипод.

5.3.2 Влияние температурного стресса на активность пероксидазы у амфипод

5.3.3 Влияние окислительного стресса на активность пероксидазы у амфипод.

5.3.4 Влияние токсического стресса на активность пероксидазы у амфипод. .107 5.4 Изучение влияния окислительного стресса на интенсивность перекисного окисления липидов у амфипод.

6 ВЫВОДЫ.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Влияние абиотических стрессовых факторов на содержание, синтез и активность ряда стрессовых белков у байкальских и палеарктических амфипод"

Большинство живых организмов в течение своей жизни сталкиваются с изменением факторов среды, многие из которых оказывают стрессовое воздействие. Особенно актуально это для гидробионтов, существование которых напрямую обусловлено характеристиками внешней среды. Организмы в ходе эволюционного развития выработали комплекс адаптивных механизмов компенсации стрессовых воздействий на поведенческом, физиологическом, биохимическом и молекулярном уровнях (Lindquist, Craig, 1988; Озернюк, 1992; Feder, Krebs, 1997; Имашева, 1999; Тимофеев, 2000; Тимофеев, Кириченко, 2004).

Фауна озера Байкал представляет собой уникальный объект для изучения различных механизмов адаптаций гидробионтов к факторам окружающей среды. Особенностью оз. Байкал является существование широкого разнообразия населяющих его форм, обитающих в специфичных условиях. К настоящему моменту проведен ряд работ по изучению этологических и физиологических аспектов адаптации байкальских гидробионтов к факторам среды различной природы. Так М.Ю. Бекман (1954), М.А. Тимофеевым (2000) и рядом других исследователей изучалось влияние гидрохимических характеристик байкальской воды на палеарктические и байкальские организмы. А .Я. Базикалова (1941), Б.И. Колупаев (1989), М.А. Тимофеев (2002) и другие исследователи проводили исследование влияния гипоксии на байкальские организмы. Материалы исследования влияния температурного фактора на байкальские виды представлены в работах R.W. Brover (1984), Н.И. Козловой (1997), Т.А. Гиль (2000), М.А. Тимофеева (2002). Большое развитие получили экспериментальные работы по изучению токсикорезистентности байкальских организмов (Камалтынов, 1970; Черепанов, 1981; Наделяев, 1981; Косолапов, 1982; Тимофеев, 1997).

Байкальские амфиподы представляют собой наиболее интересный объект для изучения многообразия механизмов стресс-адаптаций у организмов оз. Байкал. В озере представлено более 257 видов амфипод (Takhteev, 1997), населяющих разнообразные экологические зоны и обладающих широким спектром адаптаций. Особенностью фауны Байкала является ее длительное эволюционирование в особых условиях, что, вероятно, могло привести к появлению адаптаций специфических для байкальских эндемиков. Сопоставительное исследование представителей фаун амфипод Байкала и видов Палеарктики позволило бы не только выявить механизмы и адаптивные процессы, характерные для байкальских эндемиков, но и более полно понять, как факторы среды влияют на механизмы стресс-адаптации у гидробионтов на клеточном уровне, и как это связано с экологическими характеристиками видов и особенностями их эволюционного формирования.

2 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение Диссертация по теме "Экология", Шатилина, Жанна Михайловна

6 выводы

1. У исследованных байкальских и палеарктических видов амфипод наблюдается межвидовой и межвозрастной полиморфизм белков, зависящий так же от принадлежности к той или иной фаунистической группе. Абиотические стрессовые факторы оказывают влияние на содержание и синтез отдельных белков у амфипод, при этом отмечены межвидовые и возрастные различия.

2. У изученных байкальских и палеарктических видов амфипод наблюдается конститутивный синтез БТШ70 и отсутствует конститутивный синтез нмБТШ. Уровень конститутивного синтеза БТШ70 у байкальских видов амфипод выражен слабее, чем у палеарктических видов.

3. Абиотические стрессовые факторы оказывают влияние на интенсивность синтеза БТШ70 и нмБТШ у изученных видов амфипод. Наблюдается усиление синтеза БТШ70 при влиянии окислительного стресса у палеарктических видов амфипод и снижение синтеза БТШ70 у байкальских амфипод при влиянии температурного стресса. Показано усиление синтеза нмБТШ у некоторых представителей байкальских и палеарктических амфипод при температурном и токсическом стрессовых воздействиях.

4. Показаны межвидовые различия в активности пероксидазы у изученных видов амфипод. Абиотические стрессовые факторы оказывают воздействие на показатели активности пероксидазы у изученных видов амфипод. Отмечена многократная активация пероксидазы у представителей палеарктических видов и ингибирование активности у байкальских видов при окислительном стрессе. Наблюдается снижение активности пероксидазы у холодолюбивого E.verrucosus и отсутствие изменений активности пероксидазы у тепловыносливых E.cyaneus и G. lacustris при температурном стрессе при 20°С. Токсический стресс ведет к снижению активности фермента у всех изученных видов.

5. Отмечены близкие уровни интенсивности перекисного окисления липидов у изученных представителей байкальских и палеарктических видов амфипод. Окислительное стрессовое воздействие усиливает интенсивность процессов перекисного окисления липидов у всех изученных амфипод.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Шатилина, Жанна Михайловна, Иркутск

1. Андреева В.А. Фермент пероксидаза: Участие в защитном механизме растений / В.А. Андреева. М.: Наука, 1988. - 128 с.

2. Арчаков А.И. Микросомальное окисление / А.И. Арчаков. М.: Наука, 1975.- 327 с.

3. Базикалова А.Я. Амфиподы оз. Байкал: Тр. Байкальской лимнологической станции АН СССР / А.Я. Базикалова. Т.11, 1945. - 440 с.

4. Базикалова А.Я. Материалы по изучению размножения байкальских амфипод: Изв. АН СССР серия биол. / А.Я. Базикалова. №3, 1941. - С. 407 -425.

5. Базикалова А.Я. О росте некоторых амфипод из Байкала и Ангары: Труды Байкальской Лимнологической станции / А.Я. Базикалова.- Т. XIII, 1951.-С. 206-216.

6. Базикалова А.Я. Об амфиподах реки Ангары: Труды Байкальской Лимнологической станции / А.Я. Базикалова. Т. XV, 1957 - С. 377 - 387.

7. Балаболкин М.И. Роль окислительного стресса в патогенезе сосудистых осложнений диабета / М.И. Балаболкин, Е.М. Клебанов // Проблемы эндокринологии. 2000. - Т. 46, № 6. С. 29 -34.

8. Бекман М.Ю. Биология Gammarus lacustris Sars в прибайкальских озерах: Труды Байк. Лимн. Ст. АН СССР / М.Ю.Бекман. Т. XIV, 1954. - С. 268-311.

9. Бекман М.Ю. Экология и продукция Micruropus possolskii (Saw) и Gmelinoides fasciatus (Stebb.) // Труды Лимнологического института, 1962. — Т. 2(22), ч. 1.-С. 141-155.

10. Бекман М.Ю., Базикалова А.Я. Биология и продукционные возможности некоторых байкальских и сибирских бокоплавов // Тр. Проблемных итематических совещаний ЗИН: Проблемы гидрологии внутренних вод. Л., 1951.-Вып. 1.-С. 61-67.

11. Бекман М.Ю., Деньгина Р.С. Население бентали и кормовые ресурсы рыб Байкала // Биологическая продуктивность водоемов Сибири. М., 1969. -С. 42- 47.

12. Бергер В.Я. Действие некоторых физиологически активных веществ на адаптивные реакции клеток мерцательного эпителия жабр мидии при изменении солености среды / В.Я. Бергер // Цитология. 1976. - Т. 18, №8. -С.981- 984.

13. Бергер В.Я., Луканин В.В. Подавление актиномицином Д способности личинок Aurelia aurita (L) к акклимации при изменении солености среды / В.Я. Бергер, В.В. Луканин // Докл. АН СССР. 1972. - Т.202, №1. - С.205-207.

14. Болдырев А.А. Окислительный стресс и мозг / А.А. Болдырев // Соросовский образовательный журнал. 2001. - Т.7, № 4. — С.21-28.

15. Вейнберг И.В. Сообщества макрозообентоса каменистого пляжа озера Байкал: Дис. канд. биол. наук:./И.В.Вейнберг; -Иркутск, 1995. 180 с.

16. Вейнберг И.В., Камалтынов P.M. Сообщества макрозообентоса каменистого пляжа озера Байкал / И.В. Вейнберг, P.M. Камалтынов // Зоологический журнал. 1998. - Т.77, №3,- С.259 - 265.

17. Веселовский В.А. О роли биоантиоксидантов в устойчивости растений /

18. B.А. Веселовский // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии.-М.: Наука, 1982.- С. 150-152.

19. Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в клетке / Ю.А. Владимиров // Природа. 1997. - №4. - С.47-54.

20. Воробьева Л.И. Стрессоры, стрессы и выживаемость бактерий (обзор) / Л.И. Воробьева // Прикладная биохимия и микробиология. — 2004. Т.40, №3. -С.261-269.

21. Гаврилов Г.Б. К вопросу о времени размножения амфипод и изопод оз. Байкал / Г.Б. Гаврилов // Докл. АН СССР. 1949. - T.LXIV, №5,- С.739 - 742.

22. Гиль Т.А. Термоустойчивость некоторых байкальских ракообразных / Т.А. Гиль // Биоразнообразие Байкальского региона: Тр. биол.-почвенного ф-та ИГУ. Иркутск: Изд-во Иркут. ун-та, 2000. - Вып.2. - 104 с.

23. Евгеньев М.Б. Молекулярные механизмы адаптации к гипертермии у высших организмов. 1. Синтез белков теплового шока в клетках культуры различных видов шелкопряда и гусеницах / М.Б. Евгеньев, В.Ш. Шейнкер,

24. A.В. Левин и др. // Молекуляр. биология. 1987. - Т. 21, №2. - С. 484-494. Жибоедов П.М. Белковый состав и мембранные липидыинтродуцированных растений в Заполярье / П.М. Жибоедов, В.К. Жиров,

25. C.М. Руденко Апатиты: Кольский филиал АН СССР, 1987.- 144 с.

26. B.Г. Зайцев, В.И. Закревский // Вестник Волгоградской медицинской академии. 1998. - Вып. 4, Волгоград. - С.49-53.

27. Зеленин К.Н. Что такое химическая экотоксикология / К.Н. Зеленин // Соросовский образовательный журнал. 2000. - Т.6, №6. - С.32-36.

28. Зыкова В.В. Стрессовый разобщающий белок БХШ 310 индуцирует перекисное окисление липидов в митохондриях пшеницы при гипотермии /

29. B.В. Зыкова, О.И. Грабельных, С.В.'Владимирова и др. // Доклады РАН. -2000. Т.372, №4. - С.562-564.

30. Имашева А.Г. Стрессовые условия среды и генетическая изменчивость в популяциях животных / А.Г. Имашева // Генетика. 1999. - Т.35, № 4.1. C.421—431.

31. Каган В.Е. Разрушение мембран кардиомиоцитов при ишемии / В.Е. Каган, Ф.З. Меерсон // Патогенез и предупреждение стрессорных и ишемических повреждений сердца.- М.: медицина, 1984.- с. 122 135.

32. Каган В.Е., Шведова А.А., Новиков К.Н. Об участии фосфолипаз в репарации фоторецепторных мембран, подвергшихся перекисному окислению / В.Е. Каган, А.А. Шведова, К.Н. Новиков // Биофизика.- 1978.-Т.23, № 2. С. 279-284.

33. Калабухов Н.И. Спячка млекопитающих / Н.И. Калабухов. М.: Наука, 1985.-260 с.

34. Камалтынов P.M. Сообщества амфипод Юга Байкала и их изменение под воздействие сточных вод Байкальского целлюлозно-бумажного комбината: Авторефер. дис . канд. биол. наук: 03.00.16 / P.M. Камалтынов. -Иркутск, 1970.-34с.

35. Камалтынов P.M. Токсикологическая устойчивость амфипод / Р.М Камалтынов // Экология Южного Байкала. Иркутск, 1983. — С.251-262.

36. Карасев Г.С., Красавцев О.А.,Трунова Т.И. Роль белков в адаптации растений к морозу // 3 съезд Всерос. Об-ва физиологов растений (24-29 июня, 1993 г., Санкт-Петебург): Тез докл. 6. СПб, 1993, 601.

37. Кожов М.М. Биология озера Байка / М.М. Кожов. М., 1962.

38. Козлов Ю.П. Молекулярные механизмы повреждения кислородом системы транспорта кальция в саркоплазматическом ретикулуме мышц / Ю.П. Козлов, В.Е. Каган, Ю.В. Архипенко. Иркутск: Изд-во Иркутского университета, 1983.- 134 с.

39. Козлова Н. И. Экология байкальского омуля в раннем пстэмбриогенезе

40. Coregonus autunalis miatorius.-Автореф.дисс. канд. наук.-Иркутск,1997.-19с.

41. Колупаев Б.И. Дыхание гидробионтов в норме и патологии / Б.И. Колупаев. Казань, 1989. - 189 с.

42. Константинов А.С. Общая гидробиология: Учеб. для студентов биол. спец. Вузов / А.С. Константинов. — 4-е изд., перераб. и доп. М.: Высш. шк., 1986.-472 с.

43. Колесниченко А.В., Войников В.К. Белки низкотемпературного стресса растений / А.В. Колесниченко, В.К. Войников (Отв. ред. В.К. Войников); СО РАН. Сибирский Институт Физиологии и Биохимии Растений (СИФИБР). -Иркутск: Арт-Пресс, 2003. — 196 с.

44. Белки четырех видов злаков, иммунохимически родственные стрессовому белку 310 кДа / А.В. Колесниченко, Е.А. Остроумова, В.В. Зыкова и др. // Физиология растений. 2000. - Т.47, № 2. - С. 199-202.

45. Корытов М.В. Прибор для окрашивания и обесцвечивания плоских полиакриламидных гелей / М.В. Корытов, Е.А. Калачева // Лабораторное дело. Москва: Медицина, 1986.- С. 231 - 232.

46. Косолапов В.Н. Действие фенола промышленных стоков ИБП на двигательную активность гидробионтов / В.Н. Косолапов, JI.H. Синева // Токсикогенетические и экологические аспекты загрязнения окружающей среды. Иркутск, 1982ю - С.96-102.

47. Кошкин В.В. Генерация супероксидного радикала и перекисное окисление липидов / В.В. Кошкин // Биохимия.- 1985.- Т.50, № 9.- С.1406 -1410.

48. Кулаева О.Н. Белки теплового шока и устойчивость растений к стрессу. / О.Н. Кулаева // Соросовский образовательный журнал. 1997. - №2. - С. 5-13.

49. Кулинский В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита / В.И. Кулинский // Соросовский образовательный журнал. — 1999. №1. - С.2-7.

50. Кулинский В.И. Обезвреживание ксенобиотиков / В.И. Кулинский // Соросовский образовательный журнал. — 1999. №1. - С.8-12.

51. Куценко С.А. Основы токсикологии. — С.Пб. — 2002.

52. Мордухай-Болтовский Ф.Д. О распространении байкальского бокоплава Gmelinoides fasciatus (Stebbing) в Горьковском водохранилище / Ф.Д.Мордухай-Болтовский, З.Н. Чиркова // Биология внутренних вод: Информ. Бюл. 1971.-№9.-С. 38-41.

53. Наградова Н.К. Внутриклеточная регуляция формирования нативной пространственной структуры белков / Н.К. Наградова // Соросовский образовательный журнал. 1996. - №7. - С. 10-18

54. Наделяев И.Н. Влияние органических токсикантов на выживаемость и газообмен байкальских амфипод Е. verrucosus II И.Н. Наделяев // Круговорот веществ и энергии в водоемах. Иркутск, 1981. - Вып.2. - С. 146-148.

55. Нестерович А.И. Влияние температурного режима водоема на модель размножения Gammarus lacustris Sars / А.И. Нестерович // Вид в ареалебиология, экология и продуктивность водных беспозвоночных. Мн.: Навука i тэхшка, 1990. - С. 42-49.

56. Нестерович А.И. Особенности размножения Gammarus lacustris (Sars) в прибайкальском водоеме / А.И. Нестерович, В.Е. Рощин // Проблемы экологии Прибайкалья: Тез. докл. Иркутск, 1988. - С. 72.

57. Нилова О.И. Некоторые черты экологии и биологии Gmelinoides fasciatus Stebb., акклиматизированных в озере Отрадное Ленинградской области / О.И. Нилова // Известия Гос. НИИОиРРХ. Т. 110. - Ленинград,1976.-С. 10- 15.

58. Одум Ю. Основы экологии. / Ю. Одум. М., 1975.

59. Озернюк Н.Д. Температурные границы жизни / Н.Д. Озернюк // Природа. 2003. - №2. - С. 16-22.

60. Озернюк Н.Д. Механизмы адаптации / Н.Д. Озернюк. М.: Наука, 1992.272 с.

61. Панасенко О.О., Ким М.В., Гусев Н.Б. Структура и свойства малых белков теплового шока / О.О. Панасенко, М.В. Ким, Н.Б. Гусев // Успехи биол. химии. 2003. - Т. 43. - С.59-98.

62. Парк Д.Б. Биохимия чужеродных соединений / Д.Б. Парк. М.: Медицина, 1973. - 288 с.

63. Пескин А.В. Взаимодействие активного кислорода с ДНК / А.В. Пескин // Биохимия. 1997. - №12. - С.1571-1578.

64. Проссер Л. Сравнительная физиология животных / Л. Проссер. М.,1977.-Т.1.-608 е.; Т.2.-571 с.

65. Раев С.Н. Реакция избегания байкальской воды некоторыми гидробионтами / С.Н. Раев, А.Э. Балаян, Д.И. Стом // Природные условия, история и культура Западной Монголии и сопредельных регионов: Матер. V Междунар. конф., 20-24 сентября 2001. -Ховда, 2001.

66. Рубин А.В. Свободнорадикальное перекисное окисление мембран / А.В. Рубин // Биофизика.- М.: Высшая школа, 1987.- 42 с.

67. Рубин Б.А. Окисление липидных компонентов в изолированных хлоропластах под действием света субстрата и продукты переокисления липидов / Б.А. Рубин, М.Н. Мерзляк, С.Г. Юферова // Физиология и биохимия культурных растений,- 1976.- Т.23, № 2.- С.254 261.

68. Савич И.М. Пероксидазы стрессовые белки растений / И.М. Савич // Успехи современной биологии. - 1989. - Т.107, вып. 3. - С.406 — 417.

69. Сафронов Г.П. К экологии Gmelinoides fasciatus Братского водохранилища / Г.П. Сафронов // III Всесоюз. конф. «Проблемы экологии Прибайкалья», Иркутск, 5-10 сентября, 1998. Тез. докл. - Иркутск, 1998. -С. 83.

70. Селье Г. На уровне целого организма / Г. Селье. М., 1982. - 246 с.

71. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран / В.П. Скулачев. -М.: Наука, 1989.-564 с.

72. Скулачев В.П. Кислород в живой клетке: добро и зло / В.П. Скулачев // Соросовский образовательный журнал. 1996. - №3. - С.4-10.

73. Скулачев В.П. Явления запрограммированной смерти. Митохондрии, клетки и органы: роль активных форм кислорода / В.П. Скулачев // Соросовский образовательный журнал. 2001. - Т.7, №6. — С.4-10.

74. Снимщиков JI.H. Бентос Истокского сора / JI.H. Снимщиков // Лимнология прибрежно-соровой зоны Байкала. Новосибирск: Изд-во «Наука», 1977.-С. 191-198.

75. Стальная И.Д. Метод определения диеновой конъюгации ненасыщенных высших жирных кислот / И.Д. Стальная // Современные методы биохимии. -М.: Медицина, 1977. С. 63-64.

76. Стом А.Д. Влияние температуры и света на подвижность байкальских ручейников / А.Д. Стом, Ю.Л. Кулишенко, А.Э. Балаян // Бюллетень ВСНЦ СО РАМН. №7. - С. 142-143.

77. Стом Д.И. О реакции избегания Gammarus lacustris Sars байкальской воды / Д.И. Стом, М.А. Тимофеев // Стбирский экологический журнал. -1999.-№6.-С.649-655.

78. Тарусов Б.Н. Первичные процессы лучевого поражения / Б.Н. Тарусов. -М.: Госатомиздат, 1962.- 96 с.

79. Тахтеев В.В. Жизненные формы амфипод озера Байкал / В.В. Тахтеев // Проблемы систематики, экологии и токсикологии беспозвоночных. -Иркутск: Изд-во ИГУ, 2000. С. 12 - 21.

80. Тахтеев В.В. Фауна бокоплавов прибрежной зоны Байкала в районе Б. Котов. Методические указания /В.В. Тахтеев Иркутск: ИГУ, 1993. - 30 с.

81. Тимофеев М.А. Экспериментальная оценка роли абиотических факторов в ограничении распространения эндемиков за пределы озера Байкал на примере амфипод / М.А. Тимофеев, К.А. Кириченко // Сибирский экологический журнал. 2004. - №1. - С.41-50.

82. Тыщенко В.П. Основы физиологии насекомых / В.П. Тыщенко. Л., 1976. - 4.1.-134 с.

83. Хлебович В.В. Акклимация живых организмов / В.В. Хлебович. Л.: Наука, 1981.- 135 с.

84. Хочачка П. Стратегия биохимической адаптации / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир, 1977. - 398 с.

85. Хочачка П. Биохимическая адаптация / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир, 1988.-567 с.

86. Зообентос прибрежно-соровых участков Северного Байкала / В.В Черепанов., В.Н.Александров, Р.М.Камалтынов и др. Новосибирск: Изд-во «Наука», 1977. - С. 198-207.

87. Токсикологическая устойчивость байкальских организмов / В.В. Черепанов, М.А. Арипова, Т.Д. Евстигнеева и др. // Круговорот веществ и энергии в водоемах. -Иркутск, 1981. -Вып.2. С.142-143.

88. Эмануэль Н.М. Цепные реакции окисления углеводородов в жидкой фазе / Н.М. Эмануэль, Е.Т. Денисов, З.К. Майзус М.: Наука, 1965.- 376 с.

89. Эмануэль Н.М. Торможение процессов окисления жиров / Н.М. Эмануэль, Ю.Н. Лясковская М.: Наука, 1975.- 375 с.

90. Юрин В.М. Основы ксенобиологии: Учебное пособие/ В.М. Юрин. -Мн.:БГУ, 2001.-234 с.

91. The use of the oxidative stress responses as biomarkers in Nile tilapia (Oreochromis niloticus) exposed to in vivo cadmium contamination / J.A. Almedia, Y.S. Diniz, S.F.G. Marques et al. // Environment International. 2002. -V.27, №7. - P.673-679.

92. Genomic and proteomic profiling of responses to toxic metals in human lung cells / A.S. Andrew, AJ. Warren, A. Barchowsky et al. / Environmental Health Perspectives. 2003. - V.l 11. - P.825-838.

93. Arrigo A.P. Small stress proteins: Chaperones that act as regulators of intracellular redox state and programmed cell death / A.P. Arrigo // Biol. Chem. -1998. V.379, №1. -P.19-26.

94. Arrigo A.P. sHSP as novel regulators of programmed cell death and tumorigenicity / A.P. Arrigo // Pathol. Biol. 2000. - V.48. - P.280-288.

95. Hypoxic microenvironmental control of stress protein and erythropoietin gene expression / S.H. Baek, M.Y. Han, S.H. Lee et al. // J. of Biochem. and Mol. Biol. 1999. Vol.32, №2. - P. 112-118.

96. Role of small heat shock protein HSP25 in radioresistance and glutathione-redox cycle / S.H Baek., J.N. Min, E.M. Park et al. // J. of Cell Physiol. 2000. -V.l83, №1. — P.100-107.

97. Baldwin J. Interpretation of isozymes in thermal acclimation / J. Baldwin, P. Hochachka // Biochem. J. 1970. - V.l 16. - P. 883 - 887.

98. Beckmann R.B. Interactions of hsp70 with newly synthesized proteins: implications for protein folding and assembly / R.B. Beckmann, L.A. Mizzen, W.J. Welch // Science. 1990. - V.248. - P.850-862.

99. Berger H.M., Woodward M.P. Small heat shock proteins in Drosophila may confer thermal tolerance / H.M. Berger, M.P. Woodward // Exp. Cell Res. 1983. - V. 147.-P.437-443.

100. Bergmeyer H.U. (ed.) Methods of enzymatic analysis, 1983-1986. Vol. I-XII. - 663p.

101. Black A.R. The biology and physiology of the heat shock and glucose-regulated stress protein systems / A.R. Black, J.R. Subjeck // Methods Achieve. Exp. Pathol. 1991.-V.15.-P.126-131.

102. Developmental toxicology of cadmium in living embryos of a stable transgenic zebrafish line / S.R. Blechinger, J.T. Warren, J.Y. Kuwada // Envir. Health Perspectives. 2002. - V. 110. - P. 1041 -1046.

103. Blokhina O. Antioxidants, oxidative damage and oxygen deprivation / O. Blokhina, E. Virolainen, K.V. Fagerstedt // Annals of Botany. 2003. - V.91. -P.179-194.

104. Boon-Niermeijer E.K. Evidence for two states of thermotolerance / Boon-E.K. Niermeijer, M. Tuyl, H. Van de Scheur // Int. J. Hyperthermia. 1986. - V.2. -P.93-100.

105. Thermotolerance and synthesis of heat shock proteins: these responses are present in Hydra attenuata but absent in Hydra oligactis / T.C.G. Bosch, S.M. Krylow, H.R. Bode etal. //Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1988. - V.85. -P.7927-7935.

106. Boston R.S. Molecular chaperones and protein folding in plants / R.S. Boston, P.V. Viitanen, E. Vierling // Plant Mol. Biol. 1996. - V.32. - P. 191-222.

107. Braakman, I. Role of ATP and disulfide bonds during protein folding in the endoplasmic reticulum /1. Braakman, J. Helenius, A. Helenius // Nature. 1992. -V.356. - P.260-271.

108. Brover R.W. Pressure effect on thermal preference behavior in gammarid amphipods from 600-1000 m in Lake Baikal // R.W.Brover, M.R. Vordan, G.I. Galazii //J. Threm. Biol. 1984. -№3. - P.305-313.

109. Cadmium uptake and drfrnse mechanism in insect cells / B. Braeckman, G. Smagghe, N. Brutsaerrt et al. // Environ. Research. 1999. - V.80. - P.231-243.

110. GroE facilitates refolding of citrate synthase by suppressing aggregation / J. Buchner, M. Schmidt, S. Fuchs et al. // Biochemistry. 1991. - V.30. - P. 15861594.

111. Caspers G.J. The expanding small heat-shock protein family, and structure predictions of the conserved "alpha-crystallin domain" / G.J Caspers., J.A. Leunissen, W.W. de Jong // J. Mol. Ecol. 1995. - V.40. - P.238-248.

112. Several regions of the human estrogen receptor are involved in the formation of receptor-heat shock protein 90 complexes / B. Chambraud, M. Berry, G. Redeuilh et al. // J. Biol. Chem. 1990. - V.265. - P.20686-20692.

113. Chan H.W.S. Autooxidation of methyl linoleate. Separation and analysis of isomeric mixtures of methyl linoleate hydroperoxides and methyl hydroxilino-leates / H.W.S. Chan, G. Lewett // Lipids.- 1977.- V.12, № 1.- P.99-104.

114. Reactive oxygen species generated at mitchondrial complex III stabilize hypoxia-inducible factor-1 alpha durng hypoxia a mechanism of 02 sensing / N.S. Chandel, D.S. McClintock, C.E. Feliciano et al. // J. Biol. Chem. - 2000. -V.275. — P.25130-25138.

115. Childress J.J. Life at stable low oxygen levels: adaptations of animals to oceanic oxygen minimum layers / J.J. Childress, B.A. Seibel // J. Exp. Biol. — 1998. V.201. - P.1223-1232.

116. A role for a 70-kilodalton heat shock protein in lysosomal degradation of intracellular proteins / H.L. Chiang, S.R. Terlecky, C.P. Plant et al. // Science. -1989. V.246. - P.382-391.

117. Choi D.W. Calcium: still center-stage in hypoxic-ischemic neuronal death / D.W. Choi // Trends Neurosci. 1995. - V.l8. -P.58-60.

118. Clegg J.S. Metabolic consequences of the extent and disposition of the aqueous intracellular environment / J.S. Clegg // J. Exp. Zool. 1981. - V.215. -P.303-313.

119. Clegg J.S. Embryos of Artemia franciscana survive four years of continuous anoxia: the case for complete metabolic rate depression / J.S. Clegg // J. Exp. Biol. 1997. - V.200. - P.467-475.

120. Clegg J.S. Extensive intracellular translocation of a major protein accompany anoxia in embryos of Artemia franciscana / J.S. Clegg, S.A. Jackson, A.H. Warner 11 Exp. Cell Res. 1994. - V.212. - P.83-77.

121. Correi A.D. Effects of water-borne cooper on metallothionein and lipid peroxidation in the marine amphipod Gammarus locusta / A.D. Correi, D.R. Livingstone, M.H. Costa // Mar. Environ. Res. 2002. - V.54. - P.357-360.

122. Craig, E.A. Expression of Drosophila heat-shock cognate genes during heat-shock and development / E.A. Craig, T.D. Ingolia, L.J. Manseau // Dev. Biol. -1983. V.99. — P.418-428.

123. Cutler R.G. Oxidative stress: its potential relevance to human disease and longevity determinants / R.G. Cutler // Age. 1995. - V. 3. - P.91-96.

124. Das A.B. Biochemical changes in tissues of gold fish acclimated to high and low temperatures. II. Synthesis of protein and RNA of subcellular fractions and tissue composition / A.B. Das // Сотр. Biochem. and Physiol. 1967. - Vol.21. -P.469- 485.

125. Derham B.K Alpha crystalline as a molecular chaperone / B.K. Derham, J.J. Harding // Prog. Retin. Eye Res. 1999. - V.4. - P.463-509.

126. De Vries A.L. Biological antifreezes and survival in freezing environments / A.L. de Vries // Animals and environmental fitness/ Ed. R. Gilles N.Y.: Pergamon press, 1980. - P.5 83-607.

127. Di Y.P., Repasky E.A., Subjeck J.R. Distribution of HSP70, protein kinase C, and spectrin is altered in lymphocytes during a fever-like hyperthermia exposure // J. Cell. Physiol., 1997, 172, p. 44-54.

128. Dietz T.J. The threshold induction temperature of the 90-kDa heat shock protein is subject to acclimatization in eurythermal goby fishes (genus Gillichthys)

129. T.J. Dietz, G.N. Somero // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. - V.89. - P.3389-3393.

130. Domenico P. Lipid peroxidation and the aging process / P. Domenico // Science of aging knowledge environment. 2002. - V.5.

131. Downs C.A. Assessing the health of grass shrimp {Palaeomonetes pugio) exposed to natural and anthropogenic stressors: a molecular biomarker system / C.A. Downs, J.E. Faiths, C.M. Woodley // Mar. Biotechnol. 2001. V.3. - P.380-397.

132. Drew M.C. Soil aeration and plant root metabolism / M.C. Drew // Soil Sci. -1992.-V.154.-P.259-268.

133. Droge W. Free radicals in the physiological control of cell function / W. Droge // Physiol. Rev. 2002. - V.82. - P.47-95.

134. Drotar A. Evidence for glutathione peroxidase activities in cultured plant cells / A. Drotar, P. Phelps, R. Fall // Plant Sci. 1985. - V.42. - P.35-40.

135. Dunn J.R. An ultrastructural and histochemical study of the axial musculature in the african lungfish / J.R. Dunn, W. Davison, G.M. Maloiy // Cell and Tissue Ras.- 1981. V.220.-P.599-609.

136. Heat shock protein Hsp70 expression and DNA damage in Baikalian sponges exposed to model pollutants and wastewater from Baikalsk Pulp and Paper Plant / S.M. Efremova, B.A. Margulis, I.V. Guzhova et al. // Aquatic Toxicol. 2002. -V.57. — P.267-280.

137. Ellis R.J. The molecular chaperon concept / R.J. Ellis // Semin. Cell Biol. -1990. V.l. - P.l-15.

138. Fader S.C. Seasonal variation in heat shock proteins (hsp70) in stream fish under natural conditions / S.C. Fader, Z. Yu, J.R.Spotila // J. Therm. Biol. 1994. - V.19. - P.335-341.

139. Farnsworth P.N. Self-complementary motifs (SCM) in a-crystallin small heat shock proteins / P.N. Farnsworth, K. Singh // FEBS batters. 2000. - V.482. P.175-179.

140. Feder M.E. Necrotic fruit: a novel model system for thermal ecologists / M.E. Feder // J. Therm. Biol. 1997. - V.22. - P. 1-9.

141. Feder M.E. Natural thermal stress and heat-shock protein expression in Drosophila larvae and pupae / M.E. Feder, N. Blair, H. Figueras // Funct. Ecol. — 1997.-V.l 1.-P.90-100.

142. Feder M.E. Heat-shock proteins, molecular chaperones, and the stress response: evolutionary and ecological physiology / M.E. Feder, G.E. Hofmann // Annu. Rev. Physiol. 1999. - V.61. - P.243 - 282.

143. Hard F.U. Molecular chaperones in cellular protein folding / F.U. Hartl // Nature. 1996.-V.381.-P.571-579.

144. Feder M.E. The stress response and stress proteins / M.E. Feder, D.A. Parsell, S.L. Lindquist // Cell Biology of Trauma / ed. J.J. Lemasters, C. Oliver Boca Raton, FL:CRC, 1995. - P.177-191.

145. Fridovich I. Oxygen toxicity: a radical explanation / I. Fridovich // The Journal of Experimental biology. 1998. - № 201. - P.1203-1209.

146. Renaturation of denatured A, repressor requires heat shock proteins / G.A. Gaitanaris, A.G. Papavassiliou, P. Rubock et al. // Cell. 1990. - V.61. - P.1013-1025.

147. Geret F. Antioxidant enzyme activities, metallothioneins and lipid peroxidation as biomarkers in Ruditapes decussates / F. Geret, A. Serafim, M.J. Bebianno // Ecotoxicol. 2003. - V.l2. - P.417-426.

148. Gething, M.J. Protein folding in the cell / M.J. Gething, J. Sambrook // Nature. 1992. - V.355. - P.33-46.

149. Goldstone V. Chemistry of superoxide radical in seawater: CDOM associated sink of superoxide in coastal waters / V. Goldstone, B. Voelker // Environ. Sci. Technol. 2000. - V.34. - P.1043-1048.

150. Antioxidant-mediated inhibition of the heat shock response leads to apoptosis / A.M. Gorman, B. Heavey, E. Creagh et al. // FEBS Letters. 1999. - V.445. -P.98-102.

151. Gusev N.B. Structure and properties of small heat shock proteins (sHsp) and their interaction with cytoskeleton proteins / N.B. Gusev, N.V. Bogatcheva, S.B. Marston // Biochemistry (Moscow). 2002. - Vol. 67. - № 5. - P.511-519.

152. Gutteridge J.M. Lipid peroxidation and antioxidants as biomarkers of tissue damage / J.M. Gutteridge // Clinac. Chem. 1995. - V.41. - P.1819-1828.

153. Guy C. Cold acclimation and freezing stress tolerance: role of protein metabolism / C. Guy // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. - V.41. -P. 187-223.

154. Handy R.D. Physiological responses: their measurements and use as environmental biomarkers in ecotoxicology / R.D. Handy, M.H. Depledge // Ecotoxicology. 1999. - V.8. - P.329-349.

155. Hartl, F.U. Protein folding in the cell: the role of molecular chaperones Hsp70 and Hsp60 / F.U. Hartl, J. Martin, W. Neupert // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1992. - V.21. - P.293-307.

156. Hartl F.U. Molecular chaperones in cellular protein folding / F.U. Hartl // Nature. 1996. - V.381. - P.571 -579.

157. Hayes R.L. Induction of 70-kD heat shock protein in scleractinian corals by elevated temperature: significance for coral bleaching / R.L. Hayes, C.M. King // Mol. Mar. Biol. Biotechnol. 1995. - V.4. - P.36-42.

158. Heat-shock gene expression in animal embryonic systems / JJ. Heikkila, L.W. Browder, L. Gedamu et al. // Can. J. Genet. Cytol. 1986. - V.28. - P. 10931108.

159. Hendrick J.P. Molecular chaperone functions of heat-shock proteins / J.P. Hendrick, F.U. Hard // Annu. Rev. Biochem. 1993 - V.62. - P.349-384.

160. Hydrogen peroxide production rates in clean and polluted coastal marine waters of the Mediterranean, Red and Baltic sea / B. Herut, E. Shoham-Frider, N. Kress, et al. // Marine Pollution Bulletin. 1998. - V.36. - P.994-1003.

161. Hochachka P.W. Isoenzymes in metabolic adaptation of a poikilotherm: subunit relationships in lactic dahydrogenases of goldfish / P.W. Hochachka // Arch. Biochem. and Biophys. 1965. - Vol. 111, № 1. - P.91 - 103.

162. Unifying theory of hypoxia tolerance: Molecular/ metabolic defense and rescue mechanism for surviving oxygen lack / P.W. Hochachka, L.T. Buck, C.J. Doll et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. - V.93. - P.9493-9498.

163. Hoffmann A.A. Adaptation of Drosophila to temperature extremes: bringing together quantitative and molecular approaches / A.A. Hoffmann, J.G. Sorensen, V. Loeschcke // J. of Thermal Biol. 2003. - V.28. - P. 175-216.

164. Heat-shock protein expressions is absent in the Antarctic fish Trematomus bernacchii (Family Nototheniidae) / G.E. Hofmann, B.A. Buckley, S. Airaksinen et al. // The J. of experimental Biol. 2000. -V.203. -P.2331-2339.

165. Hofmann G.E. Evidence for protein damage at environment temperatures: seasonal changes in levels of ubiquitin conjugates and hsp70 in the intertidal mussel Mytilus trossulus / G.E. Hofmann, G.N. Somero // J. Exp. Biol. 1995 -V.198. - P. 1509-1518.

166. Horwitz J. a-Crystallin can function as a molecular chaperone / J. Horwitz // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. - V.89. - P. 10449-10453.

167. Jackson S.A. Ontogeny of low molecular weight stress protein p26 during early development of the brine shrimp, Artemia franciscana / S.A. Jackson, J.S. Clegg // J. Exp. Biol. 1996. - V.200. - P.467-475.

168. Small heat shock proteins are molecular chaperones / U. Jakob, M. Gaestel, K. Engel et al. // J. Biol. Chem. 1993. - V.268. - P.1517-1520.

169. Jamieson D. Oxygen toxicity and reactive oxygen metabolites in mammals / D. Jamieson // Free Radic. Biol. Med. 1989. - V.7. - P.87-108.

170. Fatty acid cycling mechanism and mitochondrial uncoupling proteins / P. Jezek, H. Engstova, M. Zackova et al. // Biochem. Biophis. Acta. 1998. - V.1365. -P.319-327.

171. Johansson D. Effects of anoxia on energy metabolism in crucian carp brain slices studied with microcalorimetry / D. Johansson, G.E. Nilsson, E. Tornblom // J. Exp. Biol. 1995 - V. 198. - P.853-859.

172. Johnston I.A. Temperature acclimation in crucian carp Carassius carassius L., morphometric analysis of muscle fibre ultrastructure / I.A. Johnston, B. Maitland // J. Fish. Biol. 1980 - V. 17. - P.l 13-125.

173. Joplin K.H. Cold shock elicit expression of heat shock proteins in the flesh fly Sarcophaga crassipalpis / K.H. Joplin, G.D. Yocum, D.L. Denlinger // J. Insect Physiol. 1990. - V.36. - P.825-834.

174. Kanner J. Initiation of lipid peroxidation in biological systems / J. Kanner, J.B. German, J.E. Kinsella // Crit. Rev. Food. Sci. Nutr. 1987. - V.25. - P.317-364.

175. Conduction of two low-molecular-weight stress proteins, aB-crystallin and HSP28, by heat or arsenite stress in human glioma cells / K. Kato, S. Goto, K. Hasegawa et al. // J. Biochem. 1993. - V.l 14. - P.640-647.

176. Ко L.J. p53: puzzle and paradigm / L.J. Ко, С. Prives // Genes Dev. 1996. -V.10. -P.1054-1072.

177. Molecular adaptation to environmental temperature: heat-shock response of the eurythermal teleost Fundulus heteroclitus / M. Koban, A.A. Yup, L.B. Agellon, D.A. Powers//Mol. Mar. Biol. Biotechnol. 1991. - V.l. - P. 1-16.

178. Synthesis and degradation of heat shock proteins during development and decay of thermotolerance / J. Landry, D. Bernier, P.Chretien et al. // Cancer Res. -1982 V.42. - P.2457-2469.

179. G.C. Induction of thermotolerance and enhanced heat shock protein in transiently thermotolerant Chinese hamster fibroblasts by sodium arsenite and ethanol / G.C. Li // J. Cell Physiol. 1983. - V.122. - P.91-99.

180. Margulis B.A. 70 kDA heat shock proteins from mollusk and human cells have common structural and functional domains / B.A. Margulis, O.Y. Antropova, A.D. Kharazova // Comp.Biochem. Physiol. 1989. - V.94b. - P.621-627.

181. Martin, J. Prevention of protein denaturation under heat stress by chaperonin hsp60 / J. Martin, A.L. Horwich, F.U. Hartl // Science. 1992. - V.258. - P.995-1109.

182. Chaperonin- mediated protein folding at the surface of groEL through a "molten globule'Mike intermediate / J. Martin, T. Langer, R. Boteva et al. // Nature. 1991.- V.352. - P.36-44.

183. McMullin T.W. A highly evolutionarily conserved mitochondrial protein is structurally related to the protein encoded by the Escherichia groEL gene / T.W. McMullin, R.L. Hallberg // Mol. Cell. Biol. V.l988. - V.8. - P.371-382.

184. Antioxidant status and lipid peroxidation in type II diabetes mellitus / R. Memisogullari, S. Taysi, E. Bakan et al. // Cell Biochem. Funct. 2003. - V.21. — P.291-296.

185. Miller D. The heat shock response of the cryptobiotic brine shrimp Artemia. I. A comparison of the thermotolerance of cysts and larvae / D. Miller, A.G. McLennan // J. Therm. Biol. 1988. - V.l3. - P. 119-124.

186. Mosser D.D. Relationship between heat-shock protein synthesis and thermotolerance in rainbow trout fibroblasts / D.D. Mosser, N.C. Bols // J. Сотр. Physiol. B. 1988. - V.158. - P.457-466.

187. Morimoto RI. Cells in stress: transcriptional activation of heat shock genes / RL Morimoto //Science. 1993.- V.259. - P. 1409-1433.

188. Morimoto R.I. Stress-inducible responses and heat shock proteins: new pharmacologic targets for cytoprotection / R.I. Morimoto, G. Santoro // Nature Biotech. 1998. - V.16. - P.833-838.

189. Association of 70-kilodalton heat-shock cognate proteins with acclimation to cold I L.G. Neven, D.W. Haskell, C.L. Guy et al.// Plant Physiol. 1992. - V.99. -P.1362-1369.

190. Reactive oxygen species play an important role in the activation of heat shock factor 1 in ischemic-reperfused heart / J. Nishizawa, A. Nakai, K. Matsuda et al. // Circulation. 1999. - V.99. - P.934-941.

191. Nover L. The Heat Shock Response / L. Nover. CRC Press, Boca Raton, FL, 1991,-265 p.

192. Stress-induced gene expression requires programmed recovery from translational repression / I. Novoa, Y. Zhang, H. Zeng, et al. // The EMBO J. -2003. V.22, №5. - P. 1180-1187.

193. Ostroumova E.A. The search for proteins with immunochemical affinity to plant stress proteins at cold-adapted endemic Baikal fishes / E.A. Ostroumova, V.A. Ostroumov, O.N. Sumina//J. of Therm. Biol. -2001. -V.26. -P.209-214.

194. Panov V.E. Establishment of the baikalian endemic amphipod Gmelinoides fasciatus Stebb. in lake Ladoga / V.E. Panov I I Hydrobiologia. 1996. - V.322. -P. 187-192.

195. Pelham H.R.B. Functions of the hsp70 protein family: an overview / H.R.B. Pelham // Stress Proteins in Biology and Medicine; Eds. Morimoto R.I., Tissieres A., Georgopoulos C. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1990.-287p.

196. Pflugmacher S. Activity of phase I and phase II detoxication enzymes in aquatic macrophytes / S. Pflugmacher, C.E.W. Steinberg // J. Appl. Botany. -1997. V.71. - P.144-146.

197. Pflugmacher S. Dissolved humic substance can directly affect freshwater organisms / S. Pflugmacher, L.F. Tidwell, C.E.W. Steinberg // Acta Hydrochem. Hydrobiol. 2001. - V.29. - P.34-^0.

198. Phillips G.J. Heat-shock proteins DnaK and GroEL facilitate export of Lac Z hybrid proteins in E. coli / G.J. Phillips, T.J. Silhavy // Nature. 1990. - 344. -P.882-889.

199. Reduced levels of hsp90 compromise steroid receptor action in vivo / D. Picard, B. Khursheed, M.J. Garabedian et al. // Nature. 1990. - V.348. - P. 166171.

200. Pigliucci M. How organisms respond to environmental changes: from phenotypes to molecules (and vice versa) / M. Pigliucci // Trends Ecol. Evol. -1996. V.l 1. — P. 168-173.

201. Mitochondria are selective targets for the protective effects of heat shock against oxidative injury / B.S. Polla, S. Katengwa, D. Francois et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. - V.50. - P. 1031-1038.

202. Pratt W.B. The role of Hsp90-based chaperone system in signal transduction by nuclear receptors and receptors signaling via MAP kinase / W.B. Pratt // Annual Review Pharmacol. Toxicol. 1997. - V.37. - P.297-326.

203. Direct interaction between molecular chaperones heat-shock protein (Hsp) 70 and Hsp40: yeast Hsp70 Ssl binds the extreme C-terminal region of yeast Hsp40

204. Sisl / X. Qian, W. Hou, L. Zhengang et al. // Biochem. J. 2002. - V.361. - P.27-34.

205. Raderecht H.J. Molecular biology in the interpretation of metabolic toxic mechanisms and possibilities for estimating the potential toxicity of metals, illustrated by the example of mercury an iron / H.J. Raderecht // Clin. Lab 1998. - №2. — P.33-50.

206. Rahman I. Exposure of rats to ozone: evidence of damage to heart and brain / I. Rahman, G.D. Massaro, D. Massaro // Free Radic. Biol. Med. 1992. - V.12. -P.323-326.

207. Oxygen sensing, hipoxia-inducible factor-1 and the regulation of mammalian gene expression / P.J. Ratcliffe, J.F. O'Rouke, P.H. Maxwell et al. // J. Exp. Biol. -1998.-V.201.-P.1153-1162.

208. Ritossa F. A new puffing pattern induced by heat shock and DNP in Drosophila / F. Ritossa // Experientia. 1962. - V. 18. - P.571 -582.

209. Robert J. Evolution of heat shock protein and immunity / J. Robert // Developmental and Comparative Immunology. 2003. - V.27. - P.449-464.

210. Roberts D.A. Heat-shock protein expression in Mytilus californianus: acclimatization (seasonal and tidal-height comparisons) and acclimation effects / D.A. Roberts, G.E. Hofmann, G.N. Somero // Biol. Bull. 1997. - V.192. - P.309 -320.

211. Rothman J.E. Polypeptide chain binding proteins: catalysts of protein folding and related processes in cell / J.E. Rothman // Cell. 1989. - V59. - P.591-603.

212. Relationship of the 99-kDa murine heat shock protein to the untransformed and transformed states of the L. cell glucocorticoid receptor / E.R. Sanchez, S. Meshinchi, W. Tienrungroj et al. // J. Biol. Chem. 1987. - V.262. - P.6986-6998.

213. Characterization of the stress protein response in two species of Collisella limpets with different temperature tolerances / B.M. Sanders, C. Hope, V.M. Pascoe et al. // Physiol. Zool. 1991. - V.64, №6. -P.l471-1489.

214. Sanders B.M. Stress proteins in aquatic organisms: an environmental perspective / B.M. Sanders // Crit. Rev. in Toxicol. 1993. - V.23, №1. - P.49-75.

215. Heat shock: from Bacteria to Man / M.J. Schlesinger, M. Ashburner, A. Tissieres: Eds. Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, NY, 1982. - 352p.

216. Seckler R. Protein folding and protein refolding / R. Seckler, R. Jaenicke // FASEB J. 1992. - V.6. - P.2545-2553.

217. Shankovich R. Conformational activation of a basic helix-loop-helix protein (MyoDl) by the c-terminal region of murine HSP990 (HSP84) / R. Shankovich, G. Shue, D.S. Kohtz // Mol. Cell. Biol. 1992. - V.12. - P.5059-5068.

218. Expression of low molecular weight HSP70 related polypeptides from the symbiotic sea anemone Anemonia viridis Forskal in response to heat shock / V.A. Sharp, D. Miller, J.C. Bythell et al. // J. Exp. Mar. Biol. Ecol. 1994. - V.179. - P. 179-193.

219. Shugart L.R. DNA damage as biomarker of exposure / L.R. Shugart // Ecotoxicology. 2000. - V.9. - P.329-340.

220. Skowyra D. The E. coli dnaK gene product, the hsp70 homolog, can reactivate heat-inactivated RNA polymerase in an ATP hydrolysis-dependent manner / D. Skowyra, C. Georgopoulos, W. Zylicz // Cell. 1990. - V.62. -P.939-947.

221. Steinberg C. Ecology of humic substances in freshwaters / C. Steinberg -Springer-Verlag, 2003. 430 p.

222. Storey K.B. Oxidative stress: animal adaptations in natura / K.B. Storey // Braz. J. Med. Biol. Res. 1996. - V.29. - P.1715-1733.

223. Storey K.B. Intermediary metabolism during low temperature acclimation in the overwintering gall fly larva, Eurosta solidaginis / K.B. Storey, J.G. Baust, J.M. Storey//J. Сотр. Physiol. 1981. - V.144. - P.183-190.

224. Szaniwska A. The invasive amphipod Gammarus tigrinus Sexton, 1939, in Puck Bay / A. Szaniwska, T. Lapucki, M. Normant // Oceanologia. 2003. - V.45, №3. - P.507-510.

225. Tesh F. Die Auswirkungen des eingeburgerten Flohkrebs (Gammarus tigrinus Sexton) auf Fischbestand und die Fischerei in der Weser // F. Tesh, G. Fries // Fischwirtsch. Bremerh. 1963. - V.l 1. - P. 1-18.

226. Timm V. The recent appearance of a baikalian crustacean, Gmelinoides fasciatus (Stebbing, 1899) (Amphipoda, Gammaridea) in lake Peipsi / V. Timm, T. Timm // Eeati Teaduste Akadeemia Toimetised Bioloogia. 1993. - V.42, №2. -P.144- 153.

227. Takhteev V.V. The gammarid genus Plesiogammarus Stebbing, 1899, in Lake Baikal, Siberia (Crustacea Amphipoda Gammaridea) / V.V. Takhteev // Arthropoda Selecta. 1997. - Vol.6. No. 1-2. - P.31-54.

228. Timofeyev M.A. On the role of adaptive abilities in the distribution of endemic amphipods from Lake Baikal / M.A.Timofeyev // Verh. Intrenat. Verein. Limnol. 2002. - V. 28. - P.1613-1615.

229. Tissieres A. Protein synthesis in salivary glands of D. melanogaster. Relation to chromosome puffs / A. Tissieres, H.K. Mitchell, U.M. Tracy // J. Mol. Biol. -1974.-V.84. -P.389- 398.

230. Tsugawa K. Direct adaptation of cells to temperature: similar changes of LDH isozyme patterns by in vitro and in situ adaptation in Xenopus laevis / K. Tsugawa // Сотр. Biochem. and Physiol. 1976. - V.55, №2. - P.259 - 263.

231. Specificity and uniqueness of endothelial cell stress responses / M. Tucci, R.J. McDonald, R. Aaronson et al. // Am. J. Physiol. 1996. - V.271. - P.L341-L348.

232. Van Voorhies W.A. Broad oxygen tolerance in the nematode Caenorhabditis elegans / W.A. Van Voorhies, S. Ward // The J. of Experimental Biol. 2000. -V.203. — P.2467-2478.

233. Vega M.P. Oxidative stress and defence mechanisms of the freshwater Daphnia longispina exposed to UV radiation / M.P. Vega, R.A. Pizarro // J. Photochem. Photobiol. В 2000. - V.54. - P.121-125.

234. Wang K. Alpha-crystalln can act as a chaperone under condition of oxidative stress / K. Wang, A. Spector // Invest. Ophthalmology and Visual Sci. 1995. - V. 36. - P.311-321.

235. Welch W.J. The role of heat-shock proteins as molecular chaperones / W.J. Welch // Curr. Opin. Cell Biol. 1991. - V.3. - P.1033-1050.

236. Werner I. Stress proteins HSP60 and HSP70 in three species of amphipods exposed to cadmium, diazinon, dieldrin and fluoranthene / I. Werner, R. Nagel // Envir. Toxicol. And Chem- 1997. V.l6, №11. - P.2393-2403.

237. Wijnhoven S. Exotic and indigenous freshwater gammarid species: physiological tolerance to water temperature in relation to ionic content of the water / S. Wijnhoven, M.C. van Riel, G. van der Velde // Aquatic ecology. 2003. - V.37. - P.151-158.

238. Willsie J.K. Nuclear p26, a small heat shock/a-crystallin protein, and its relationship to stress resistance in Artemia franciscana embryos / J.K. Willsie, J.S. Clegg // J. of Experiment. Biol. 2001. - V.204. - P.2339-2350.

239. Winston G.W. Oxidants and antioxidants in aquatic animals / G.W. Winston //Сотр. Biochem. physiol. 1991. - V.l 00c, № 1. - P. 173-176.

240. Wiseman H. Damage to DNA by reactive oxygen and nitrogen species: Role in inflammatory disease and progression to cancer / H. Wiseman, B. Halliwell // J. Biochem. 1996. - №1. - P.17-29.

241. Wojtaszek P. Oxidative burst: an early plant response to pathogen infection / P. Wojtaszek // Biochem. J. 1997. - V.322. - P.681-692.

242. Yu В.P. Aging and oxidative stress: modulation by dietary restriction / B.P. Yu // Free Radic. Biol. Med. 1996. - V.21. - P.651-688.

Информация о работе

Шатилина, Жанна Михайловна
кандидата биологических наук
Иркутск, 2005
ВАК 03.00.16

Диссертация

Влияние абиотических стрессовых факторов на содержание, синтез и активность ряда стрессовых белков у байкальских и палеарктических амфипод - тема диссертации по биологии, скачайте бесплатно

Автореферат

Похожие работы