Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Мембранный потенциал, электрогенная активность протонного насоса и калиевые каналы плазмалеммы в регуляции синтеза полисахаридов клеточной стенки

ВАК РФ 03.00.12, Физиология и биохимия растений

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Ильина, Татьяна Михайловна

ОСНОВНЫЕ СОКРАЩЕНИЯ И ОБОЗНАЧЕНИЯ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Состав и структура клеточной стенки

1.2. Современные представления о механизме синтеза полисахаридов клеточной стенки

1.3. Нуклеотидсахара, гликозилтрансферазы

1.4. Целлюлозосинтетазный комплекс, целлюлоза I, II

1.5. Цитоскелет и синтез целлюлозы

1.6 Регуляция биосинтеза полисахаридов клеточной стенки

ГЛАВА 2.0БЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1 Объекты исследования

2.2 Выделение и фракционирование клеточной стенки

2.3 Измерение мембранного потенциала

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

3.1 Краткий анализ данных литературы по вопросу о наличии зависимости интенсивности синтеза целлюлозы от величины мембранного потенциала на плазмалемме.

3.2 Существует ли потенциалозависимость целлюлозосинтетазного комплекса?

3.3 О связи интенсивности синтеза полисахаридов клеточной стенки с электрогенной активностью протонного насоса плазмалеммы.

3.4 Роль протонного насоса плазмалеммы в мембранной регуляции синтеза целлюлозы.

3.5 О роли внутриклеточной концентрации ионов калия в интенсивности синтеза целлюлозы клеточной стенки

Введение Диссертация по биологии, на тему "Мембранный потенциал, электрогенная активность протонного насоса и калиевые каналы плазмалеммы в регуляции синтеза полисахаридов клеточной стенки"

Постановка проблемы и ее актуальность. К настоящему времени получена обширная информация о составе и структуре растительной клеточной стенки. Существенно скуднее выглядят данные литературы о механизмах регуляции синтеза основных её компонентов - полисахаридов и, в частности, целлюлозы. Изучена структурная организация целлюлозосинтетазного комплекса в плазматической мембране растительных клеток (Тарчевский, Марченко, 1985; Saxena et al., 2001). Однако роль самой плазмалеммы в регуляции этого комплекса остается малоизученной. Интерес к такой проблеме обусловлен гипотезой о возможности непосредственного влияния величины электрического мембранного потенциала (МП) плазмалеммы на интенсивность синтеза целлюлозы, высказанной Делмер с соавторами на основании данных, полученных ими на модельных препаратах из волосков семян хлопчатника и на целых метаболизирующих клетках ацетобактерий (Delmer et al., 1982). Эта гипотеза не противоречит физическим процессам, которые могут сопровождать функционирование ферментных комплексов в сильных электрических полях, как это имеет место в случае трансмембранного целлюлозосинтетазного комплекса. Действительно, при потенциале около 100 мВ и толщине плазмалеммы около 10 нм, напряженность электрического поля в толще этой мембраны может достигать 100 кВ/см, поэтому конформационная динамика глобул целлюлозосинтетазного комплекса, а, возможно, и целлюлозосинтетазная активность клеток, могут находиться под контролем МП. Многие исследователи, отмечая работы группы Делмер о связи интенсивности синтеза целлюлозы с величиной мембранного потенциала на плазмалемме, выражали удивление, что эти работы не имеют продолжения (см., например, Gibeaut and Carpita, 1994). Вместе с этим нельзя было исключать, что вышеотмеченные данные Делмер имеют и другую трактовку. Важным элементом, формирующим и определяющим МП, а также регулирующим транспортные процессы на плазмалемме, является её протонный насос (электрогенная Н^-АТФаза). Важная роль в поддержании МП у клеток высших растений принадлежит также ионам калия. Поэтому не исключено, что регулирующую роль мембранного потенциала в синтезе полисахаридов клеточной стенки у растений необходимо рассматривать во взаимосвязи МП с электрогенной активностью протонного насоса и /или с активностью калиевых каналов плазмалеммы.

Цель и задачи исследования. Цель работы состояла в изучении роли мембранного потенциала, протонного насоса и калиевых каналов плазмалеммы в регуляции синтеза полисахаридов клеточной стенки у растений с акцентом на изучение их роли в целлюлозосинтетазной активности клеток. В связи с этой целью были поставлены следующие задачи исследования:

1 - изучить изменения во включении экзогенной С-глюкозы в различные по растворимости фракции полисахаридов клеточной стенки при изменениях величины МП на плазмалемме (как в сторону увеличения, так и в сторону уменьшения абсолютной величины МП от нормального (контрольного) состояния), вызванных путем изменения соотношения вкладов метаболической и диффузионной составляющих в общую величину МП,

2 - изучить влияние мембранных каналоформеров (грамицидин Б, нистатин) на биосинтез полисахаридов клеточной стенки и на метаболическую составляющую МП,

3 - изучить влияние некоторых ингибиторов и активаторов протонного насоса плазмалеммы на интенсивность включения метки в целлюлозную фракцию клеточной стенки,

4 - изучить влияние блокаторов калиевых каналов плазмалеммы на интенсивность синтеза целлюлозы.

Научная новизна работы. Вопреки существующей гипотезе продемонстрировано, что интенсивность синтеза целлюлозы не находится под прямым контролем мембранного потенциала плазмалеммы.

Показано, что на уровне плазмалеммы отличие, приводящее к кардинальным изменениям в интенсивности синтеза целлюлозы под влиянием двух широкоизвестных активаторов ростовых процессов - ИУК и фузикокцина, связано с тем, что последствием активации протонного насоса под влиянием ИУК является активация калиевых каналов входящего выпрямления, а активирующий протонный насос эффект фузикокцина сопряжен с блокированием этих каналов.

Показано, что причиной наблюдаемой по результатам большого числа экспериментов корреляции интенсивности синтеза целлюлозы с МП и с величиной метаболической составляющей МП может быть сопряженная с электрогенной активностью протонного насоса активность (вероятность открытого состояния) К;п+-каналов плазмалеммы.

Выдвинута гипотеза о том, что на заключительном этапе изменений ионного транспорта через плазмалемму эта мембрана регулирует интенсивность синтеза целлюлозы посредством контроля цитоплазматической концентрации ионов калия.

Практическая значимость работы. Полученные результаты вносят вклад в понимание механизмов, лежащих в основе регуляции биосинтеза целлюлозы. Обнаруженное изменение полисахаридного состава клеточных стенок под влиянием экзогенных ионов калия и кальция создает предпосылки для возможности управления составом полисахаридов клеточной стенки и технологическими качествами промышленно важных сортов растений.

Заключение Диссертация по теме "Физиология и биохимия растений", Ильина, Татьяна Михайловна

ВЫВОДЫ

1. Совокупность полученных экспериментальных данных и результаты их анализа свидетельствуют о том, что интенсивность синтеза целлюлозы клеточной стенки у растений не контролируется мембранным потенциалом плазмалеммы.

2. Обнаружено, что два широко известных активатора ростовых процессов - ИУК и фузикокцин - по-разному влияют на интенсивность включения экзогенной ,4С-глюкозы в целлюлозу клеточной стенки (ИУК активирует, а фузикокцин замедляет). Сделано заключение, что на уровне плазмалеммы отличие, приводящее к таким кардинальным изменениям в интенсивности синтеза целлюлозы под влиянием ИУК и фузикокцина, связано с тем, что последствием активации протонного насоса под влиянием ИУК является активация калиевых каналов входящего выпрямления, а активирующий протонный насос эффект фузикокцина сопряжен с блокированием этих каналов.

3. Результатами опытов с мембранными каналоформерами -грамицидином 8 и нистатином - установлено, что наличие общего для синтеза целлюлозы и для протонного насоса плазмалеммы энергетического субстрата — АТФ - не является причиной наблюдаемой по результатам большого числа экспериментов корреляции интенсивности синтеза целлюлозы с метаболической составляющей МП. Показано, что причиной такой корреляции может быть сопряженная с электрогенной активностью протонного насоса активность (вероятность открытого состояния) К(П+-каналов плазмалеммы.

4. Полученные нами результаты позволяют выдвинуть гипотезу о том, что плазмалемма регулирует интенсивность синтеза целлюлозы посредством контроля цитоплазматической концентрации ионов калия.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Во многих наших экспериментах наблюдалась десинхронизация включения меченой глюкозы в целлюлозу и в гемицеллюлозы клеточной стенки. Особая роль плазмалеммы в регуляции синтеза целлюлозы по сравнению с ее ролью в регуляции синтеза других полисахаридов клеточной стенки обусловлена тем, что в синтезе целлюлозы принимает участие расположенная непосредственно в плазмалемме сложная трансмембранная ферментная система - целлюлозосинтетазный комплекс, который принимает участие в продукции микрофибрилл целлюлозы и является как бы "производственным связующим звеном", стоящим в иерархии процессов, связанных с биосинтезом целлюлозы, между готовой продукцией -микрофибриллами целлюлозы в клеточной стенке - и метаболизмом предшественников целлюлозы в цитоплазме. Такое "узкое горло" может лимитировать всю цепь названных процессов, а факторы, способные влиять на него, могут контролировать биосинтез целлюлозы. Поскольку целлюлозосинтетаза реализует свою функцию, находясь в сильном электрическом поле мембраны, то, в первую очередь, мы исследовали влияние на целлюлозосинтетазную активность клеток изменений мембранного потенциала плазмалеммы. Нами были продемонстрированы опыты с корнями пшеницы и льна, в которых при одинаковой величине увеличения МП клеток от уровня контроля за счет экзогенного фитогормона - индолилуксусной кислоты или кальциевого хелатора - ЭДТА наблюдали разнонаправленные изменения в интенсивности включения экзогенной ,4С-глюкозы в целлюлозу клеточной стенки (увеличение в случае действия фитогормона и уменьшение в случае ЭДТА). Разнонаправленными оказались такие изменения и при уменьшении МП от уровня контроля за счет воздействия ингибиторов энергетического метаболизма или при повышении наружной концентрации ионов калия (снижение интенсивности синтеза целлюлозы при действии ингибиторов и увеличение - при повышении концентрации калия). Другими словами, было установлено, что, вызывая различными способами однонаправленные изменения МП (в частности, путем изменения вклада метаболической или диффузионной составляющих в общую величину МП плазмалеммы), можно было получить разнонаправленные изменения в интенсивности синтеза целлюлозы. Это означает, что общий уровень МП в физиологическом диапазоне его изменений не оказывает прямого влияния на интенсивность синтеза целлюлозы клеточной стенки, и что величина МП, по-видимому, не является лимитирующим фактором в синтезе целлюлозы in vivo. Полученные результаты свидетельствовали также о малой вероятности существования прямой потенциалозависимости мембраносвязанного целлюлозосинтетазного комплекса. Вместе с этим, при анализе полученного экспериментального материала возникло предположение о наличии связи интенсивности синтеза целлюлозы с величиной метаболической составляющей МП. Действительно, при увеличении интенсивности синтеза целлюлозы под влиянием ИУК наблюдается увеличение метаболической составляющей МП, а при ингибировании этой составляющей с помощью ДЦКД интенсивность синтеза целлюлозы уменьшается. В опытах с ЭДТА нами показано уменьшение метаболической компоненты напряжения на плазмалемме и соответствующее уменьшение включения меченой глюкозы в целлюлозу. В опытах с увеличением концентрации экзогенного калия показана активация метаболической компоненты МП и увеличение включения метки в целлюлозу. Аналогичные результаты получены нами и в опытах с мембранными каналоформерами - грамицидином S и нистатином. Однако, несмотря на то, что и результаты наших собственных опытов и некоторые дополнительные данные из литературы свидетельствовали в пользу существования прямой корреляции между электрогенной активностью протонного насоса плазмалеммы (метаболической составляющей МП) и интенсивностью синтеза целлюлозы, в действительности оказалось, что увеличение метаболической составляющей МП не является достаточным условием для активации интенсивности синтеза целлюлозы. Наиболее показательным в этом смысле, оказался результат опыта с широкоизвестным активатором ростовых процессов и протонного нассоса плазмалеммы растительных клеток - грибным токсином фузикокцином. Под влиянием этого агента, в противоположность ожиданию, мы наблюдали резкое снижение целлюлозосинтетазной активности у клеток корня. Становится очевидным, что в механизме мембранной регуляции целлюлозосинтетазной активности могут быть важны еще какие-то, сопряженные с изменениями активности протонного насоса, изменения в трансмембранном ионном обмене. В этой связи и в первую очередь, необходимо было понять причину разительных отличий в ответе целлюлозосинтетазы на воздействия ИУК и ФК - двух агентов, каждый из которых активирует протонный насос плазмалеммы и вызывает активацию ростовых процессов у растительных клеток. Проведенный нами анализ литературы и собственные экспериментальные данные позволили сделать заключение, что на уровне плазмалеммы отличие, приводящее к кардинальным изменениям в интенсивности синтеза целлюлозы, связано с тем, что под влиянием ИУК активация протонного насоса сопряжена с активацией калиевых каналов входящего выпрямления, а активирующий протонный насос эффект ФК сопряжен с блокированием этих каналов. Поэтому дальнейшие наши опыты были направлены на демонстрацию роли калиевых каналов плазмалеммы в регуляции целлюлозосинтетазной активности клеток. Для этой цели использовали блокаторы калиевых каналов растительных клеток - ионы аллюминия и тетраэтиламмония. В результате была выдвинута гипотеза о том, что плазмалемма регулирует интенсивность синтеза целлюлозы посредством контроля цитоплазматической концентрации ионов калия, а часто наблюдаемая корреляция интенсивности целлюлозного синтеза с электрогенной активностью протонного насоса плазмалеммы или с величиной её мембранного потенциала может быть обусловлена тем, что именно Н^АТФаза плазмалеммы обеспечивает транспорт калия путем создания движущей силы для такого транспорта с помощью калиевых каналов.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Ильина, Татьяна Михайловна, Казань

1. Алексеева В.Я., Николаев Б.А., Гордон JI.X., Полыгалова О.О., Ценцевицкий А.Н., Пахомова В.М. Действие валиномицина на Непроницаемость и потребление кислорода корнями пшеницы. // Физиология растений. 1984. Т.31. №4. С.692-698.

2. Великанов Г.А., Ценцевицкий А.Н., Нуриев И.Х., Еварестов A.C., Гордон Л.Х. Межклеточный перенос воды и ионов в корнях проростков пшеницы. // Физиология растений. 1992. Т.39. №5. С.972-982.

3. Воробьев Л.Н., Магеррамов М.Г., Бабаков A.B., Муромцев Г.С. Действие фузикокцина на проводимость и мембранный потенциал клеток Nitellopus obtusa. // Физиология растений. 1987. Т.34. №2. С.342-349.

4. Воробьев Л.Н. Регулирование ионного транспорта: теоретические и практические аспекты минерального питания растений.// Итоги науки и техники. Серия физиология растений. М.: ВИНИТИ. 1988. Т.5. 180с.

5. Гамалей Ю.В. Аппарат Гольджи источник микрофибрилл и матрикса оболочки растительной клетки. ДАН СССР. 1973. Т.210. №1. С.213-214.

6. Гамалей Ю.В. Мезофилл. Атлас ультраструктуры растительных тканей. Под ред. Даниловой М.Ф. и Козубова Г.М. Петрозаводск. Карелия. 1980. С.97-126.

7. Гордон Л.Х., Алексеева В.Я., Бичурина A.A., Николаев Б.А., Великанов Г.А. Влияние полиеновых антибиотиков на дыхательный обмен растительных тканей. // Физиология растений. 1977. Т. 24. №4. С.756-776.

8. Горшкова Т.А. Метаболизм полисахаридов растительной клеточной стенки. // Автореф. дисс. . докт. биол. наук. М. 1997. 47с.

9. Кретович В.Л. Биохимия растений. М.: Высшая школа. 1980. 445с.

10. Кулаева О.Н. Гормональная регуляция физиологических процессов у растений на уровне синтеза РНК и белка. М.: Наука. 1982. 83с.

11. Курсанов А.Л. Транспорт ассимилятов в растении. М.: Наука. 1976. 646с.

12. Курсанов А.Л., Выскребенцева Э.И. Синтез целлюлозы в хлопковом волокне. // Биохимия. 1953. Т. 18. Вып.4. С.228-451.

13. Ларская И. А., Заботин А.И. Изучение изменений Н^-АТФазной активности плазмалеммы корней на первой фазе закаливания проростков озимои пшеницы. // Н^-АТФазы и реактивность растительной клетки. Казань. КИБ КФАН СССР. 1989. С.30-39.

14. Лозовая В.В., Горшкова Т.А., Райманов И.Т., Сальников В.В., Хусаинов М.Б., Тарчевский И.А. Влияние освещения на синтез структурных полисахаридов в процессе регенерации клеточной стенки изолированными протопластами. ДАН СССР. 1982. Т.266. №1. С.229-234.

15. Лозовая В.В. Субстратная, энергетическая и гормональная активация синтеза целлюлозы. Автореф. дисс. . докт. биол. наук. М. 1985. 40с.

16. Лозовая В.В., Тарчевский И.А. Структура клеточной стенки и регуляция ее формирования. // Рост растения и его регуляция. Кишинев: Штиинца. 1985. С.49-60.

17. Лозовая В.В., Сальников В.В., Юмашев Н.В. Формирование клеточных стенок в тканях стебля льна-долгунца. // Казань. АН СССР КНЦ. 1990. 172 с.

18. Лозовая В.В. Особенности формирования клеточной стенки изолированными протопластами высших растений. Казань. КИБ. АН СССР. 1987. 126с.

19. Маркова М.Н., Лозовая В.В., Тарчевский И.А. Влияние фитогормонов на образование полисахаридов клеточной стенки. // Синтез целлюлозы и его регуляция. Казань. Изд-во Казанского университета. 1980. 29 с.

20. Медведев С.С., Батов А.Ю., Мошков A.B., Маркова И.В. Роль ионных каналов в трансдукции ауксинового сигнала. // Физиология растений. 1999. Т.46. №5. С.711-717.

21. Николаев Б.А. Дыхательный газообмен корней пшеницы при модификации проницаемости плазмалеммы. Автореф.дисс.канд.биол.наук. Казань. 1988. 20с.

22. Новак В.А., Иванкина Н.Г. // Цитология. 1977. Т. 19. №5. С.508 29.0водов Ю.С. Полисахариды цветковых растений: структура и физиологическая активность. // Биоорганическая химия. 1998. Вып.7. С.483-501.

23. ЗО.Опритов В.А., Пятыгин С.С., Ретивин В.Г. Биоэлектрогенез у высших растений. М.: Наука. 1991. 216 с.

24. Орлова О.В. Анализ модулирующего действия Alf/ на работу некоторых систем активного транспорта в плазматических мембранах клеток высших растений // Дисс.канд. биол. наук. Нижегородский Государственный Университет. 1999. 135с.

25. Пахомова В.М., Пахомов Д.В. Неспецифический адаптационный синдром отсеченных корней. // Успехи современной биологии. 1992. 112. №3. С.398-409.

26. Полевой В.В. Физиология растений. М.: Высшая школа. 1989. 464с.

27. Полевой В.В. Роль ауксина в системах регуляции у растений. JL: Наука. 1986. 80с.

28. Семенов И. Л., Выскребенцева Э. И. Физиолого-биохимическоие исследования поверхности растительных клеток. // Новые направления в физиологии растений. М.: Наука. 1985. С.274-282.

29. Соколик А.И., Юрин В.М. Транспортные свойства калиевых каналов плазмалеммы клеток Nitella в состоянии покоя. // Физиология растений. 1981. Т.28. №2. С.294-301.

30. Тарчевский И.А. Основы фотосинтеза. М.: Высшая школа. 1977. 253с.

31. Тарчевский H.A., Лозовая В.В., Маркова М.Н. Влияние концентрации экзогенной глюкозы на интенсивность синтеза из нее целлюлозы в волосках семян хлопчатника. // ДАН СССР. 1980 (а). Т.255. С.510-512.

32. Тарчевский И.А., Лозовая В.В., Русева Л.Г., Маркова М.Н. Обеспеченность синтеза хлопковой целлюлозы макроэргическими фосфатами. // Физиология растений. 1980 (б). Т.27. Вып.5. С. 1052-1055.

33. Тарчевский И.А., Лозовая В.В., Воробьева Л.З. Обеспеченность синтеза целлюлозы аденозинтрифосфатом в клетках листьев пшеницы. // Физиология и биохимия культурных растений. 1982 (а). Т.4. №1. С.45-48.

34. Тарчевский И.А., Лозовая В.В., Гордон Л.Х., Ахмерова В.А. Изменение в синтезе структурных полисахаридов под действием модификаторов плазмалеммы азотнокислого свинца и пипольфена. // Физиология растений. 1982 (б). Т.29. №5. С.895-900.

35. Тарчевский И. А., Марченко Г. Н. Биосинтез и структура целлюлозы.// М.: Наука. 1985. 280с.

36. Торчинский Ю.М. Сера в белках. М.: Наука. 1977. 302 с.

37. Трофимова М.С., Драбкин А.В.,Смоленская И.Н., Бабаков А.В. Действие фузикокцина на протопласты, полученные из суспензионной культуры сахарной свеклы; индукция Н -транспорта и связывание с рецепторами. // Физиология растений. 1996. Т.43. №4. С.519-526.

38. Шольц К.Ф., Соловьева Н.А. Энергозависимый "неионофорный" транспорт ионов в митохондриях. // Митохондрии. Аккумуляция энергии и регуляция ферментативных процессов. М.: Наука. 1977. С.88-100.

39. Эсау К. Анатомия семенных растений. М.: Мир. 1969. 564с.

40. Abeijon С., Mandon Е.С., Hirschberg С.В. Transporters of nucleotide sugars, nucleotide sulfate and ATP in the Golgi apparatus. // Trends Biochem.Sci. 1997. V.22. P. 203-207.

41. Akashi Т., Shibaoka H. Involvement of transmembrane proteins in the association of cortical microtubules with the plasma membrane in tobacco BY-2 cells. //J.Cell Sci. 1991. V.98. 169-174.

42. Atalla R.H., Vander Hart D.L. Native cellulose: a composite of two distinct crystalline forms. // Science. 1984. V.223. P.283-285.

43. Albersheim P., Darvill A., Roberts K., Staehelin L.A., Varner J.E. Do the structures of cell wall polysaccarides define their mode of synthesis? // Plant physiol. 1997. V. 113. P. 1-3.

44. Amor J., Haigler C.H., Johnson S., Wainscott M., Delmer D.P. A membrane-associated form of sucrose synthase and its potential role in synthesis of cellulose and callose in plants. // Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1995. V.92. P. 9353-9357.

45. Aspinall G.D., Kessler G.The structure of callóse from the grape vine. //Chem Ind. (London). 1957. 1296 p.

46. Bacic A., Delmer D.P. Stimulation of membrane-assosiated polysaccharide synthetases by a membrane potential in developing cotton fibers. // Planta. 1981. 152. V.4. P.346-351.

47. Bacic A., Harris P.J. Stone B.A. Structure and function of plant cell walls. // In the Biochemistry of Plants. Ed. N.E.Tolbert. 1980. P.91-162.

48. Bentrup F.W. Potassium ion channels in the plasmalemma. // Physiol.Plantarum. 1990. V.79. P.705-711.

49. Benziman M., Haigler C.H., Brown R.M.Jr., White A.R., Cooper K.M. Cellulose biogenesis: polymerization and crystallization are coupled processes in Acetobacter xylinum. //Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1980. V.77. P. 6678-6682.

50. Blanton R.L., Haigler C.H. Cellulose biogenesis. // In membranes: Specialized Functions in Plants. Ed. M.Smallwood, J.P.Knox, D.J.Bowles. Oxford. UK: Bios.Sci. 1996. P.57-76.

51. Bolwell G. P., Northcote D. H. Control of hemicellulose and pectin synthesis during differentiation of vasculor tissue in bean callus and in bean hypocotyls. // Planta. 1981. V.152. № 3. P.225-233.

52. Bradley D.J., Kjelbom P., Lamb C.J. Elicitor- and wound-induced oxidative cross-linking of a proline-rich plant cell wall protein: a novel, rapid defense response. // Cell. 1992. V.70. P. 21-30.

53. Breton C., Bettler E., Joziasse D.H., Geremia R.A., Imbertly A. Sequence-function relationships of procariotic and eucariotic galactosyltransferases. // J.Biochemistry. 1998. V.123.P. 1000-1009.

54. Breton C., Oriol R., Imberty A. Conserved structural features in eucariotic and procaryotic fucosyltransferases. // Glycobiology. 1998. V.8. P.87-94.

55. Brower P.L., Hepler P.K. // Protoplasma. 1976. 87p.

56. Brown R. M., Franke W. W., Kleining H., Falk H., Sitte P. Scale formation in Chrisophycean algae. 1. Cellulosic and noncellulosic wall components made by the Golgi apparatus. // Cell Biol. 1970. V.45. P.246-270.

57. Brown R.M.Jr., Montezinos D. Cellulose microfibrils: visualization of biosynthetic and orienting complexes in assosiation with the plasma membrane. // Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1976. V.73. P.147-157.

58. Brown R.M.Jr., Romanovicz D.K. Biogenesis and structure of Golgi-derived cellulosic scales in Pleurochrysis. I. Role of the endomembrane system in scale assembly and exocytosis. // Appl.Polym.Symp. 1976. V.28. P.537-585.

59. Brown R.M.Jr. The biosynthesis of cellulose. // J.Macromol.Sci.Pure Appl.Chem. 1996. A33 (10). P. 1345-1373.

60. Brown R.M.Jr., Saxena I.M., Kudliska K. Cellulose biosynthesis in higher plants. // Trends Plant Sci. 1996. V.l. P. 149-156.

61. Brown R.M.Jr., Saxena I.M., Cellulose biosynthesis: a model for understanding the assembly of biopolymers. // Plant Physiol. Biochem. 2000. V.38 (1/2). P.57-67.

62. Brummell D.A., Catala C., Lachbrook C.C., Bennett A.B. A membrane-anchored E-type endo-l,4-beta-glucanase is localized on Golgi and plasma membranes of higher plants.// Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1997. V.94. P.4794-4799.

63. Buckeridge M.S., Vergata C.E., Carpita N.C. The mechanism of synthesis of a mixed-linkage (1-3), (1-4) (3-D-glucan in maize (Zea mays L.). Evidence for multiple sites of glucosyl transfer in the synthase complex. // Plant Physiol. 1999. V.120. P. 1-12.

64. Bulone V., Lam B.T., Stone B.A. The effect of amino acid modifying reagents on the activity of a (l-3)-|3-glucan synthase from Italian ryegrass (Lolium multiflorum) endosperm. // Phytochemistry. 1999. V.50. P.9-15.

65. Burgess J., Watts J., Fleming E.N., King J.M. Plasmalemma fine structure in isolated tobacco methofyll protoplasts. //Planta. 1973. V.l 10. №4. P.291-301.

66. Burgess J., Linstead P.J. Ultrastructural observations of cell wall regeneration around isolated plant protoplasts. // J. Cell Sci. 1974. V.14. P.439-449.

67. Canale-Parola E. Biology of the sugar-fermenting Sarcinae. // Bacteriol.Rev. 1970. V.34. P. 82-97.

68. Carpita N.C., Delmer D.P. Protection of cellulose synthesis in detached cotton fibers by polyethylene glycol. // Plant Physiology. 1980. V.66. P.911-916.

69. Carpita N.C., Gibeaut D. M. Structural models of primary cell walls in flowering plants: consistensy of molecular structure with the physical properties of the walls during growth. // Plant Journal. 1993. V.3 (1). P. 1-30.

70. Carpita N., Vergata C. A recept for cellulose. // Science. 1998. P.672-73.

71. Chanzy H., Henrissat B. Undirectional degradation of Valonia cellulose microcrystals subjected to cellulase action. // FEBS Lett. 1985. V.184. P.285-288.

72. Chappie C., Carpita N. Plant cell wall as target for biotechnology. // Curr.Opin.Plant Biol. 1998. VI. P.179-185.

73. Cheeseman J.M., Hanson J.B. Energy-linked potassium influx as related to cell potential in corn roots. // Plant. Physiol. 1979. V.64. P.842-845.

74. Chourey P.S., Chen Y.C., Miller M.E. Early cell degeneration in developing endosperm is unique to the Shrunken mutation in maize. // Maydica. 1991. V.36. P.141-146.

75. Cocking E.C. The fction of indoly 1-3-acetic acide on isolated protoplasts of tomato cotyledons. //Biochem J. 1961. V.82. №1. P. 12-13.

76. Colley K.J. Golgi localization of glucosyltransferases more questions than answers. // Glycobiology. 1997. V.7. P. 1-13.

77. Copeland L. Enzymes of sucrose metabolism. // Meth.Plant Biochem. 1990. V.3. P. 74-85.

78. Cousins S.K., Brown R.M.Jr. Cellulose I microfibril assembly: computational molecular mechanics energy analisis favors bonding by van derWaals forces as the initial step in crystallization. // Polymer. 1995. V.36. P. 3885-3888.

79. Cyr RJ. Microtubules in plant morphogenesis: role of the cortical array. // Annu.Rev.Cell Biol. 1994. V.10. P.153-180.

80. Crasnier M., Noat G., Richard S. Purification and molecular properties of acid phosphatase from sycamore cell walls. // Plant Cell Env. 1980. V.3. P.217-224.

81. Darvill A. G., McNeil M., Delmer D. P., Albersheim P. The primary cell walls of flowering plants. // The Biochemistry of plants. 1980. V.l. P.91-162.

82. Delmer D.P., Benziman M., Padan E. Requirement for a membrane potential for cellulose synthesis in intact cells of Acetobacter xylinum // Proc.Natl.Acad.Sci.USA Biol.Sci. 1982. V.79. №17. P.5282-5286.

83. Delmer D. Biosynthesis of cellulose. // Adv.Carbohydr.Chem.Biochem. 1983. 41. P.105-153.

84. Delmer D.P., Thelen M., Marsden P.F. Regulatory mechanism for the synthesis of P-glucans in plants. // Symposium on plant cell walls. University of California. 1984. P. 1-2.

85. Delmer D. Cellulose biosynthesis. // Annu. Rev.Plant Physiol. 1987. 38. P.259-290.

86. Delmer D., Amor Y., Johnson S., Wainscott M., Haigler C. Discovery of a membrane-associated form of sucrose synthase and its potential role in P-glucan synthesis in plants. // Abstr.7th Cell Wall Meeting, Spain. 1995. P. 185.

87. Delmer D.P., Amor J. Cellulose biosynthesis. // Plant Cell. 1995. V.7. P.987-1000.

88. Delmer D.P. Cellulose biosynthesis: exciting times for a difficult field of study. //Annu.Rev.Plant.Physiol.Plant.Mol.Biol. 1999. V.50. P.245-276.

89. De Ruyter C.A. et al., Lipochitooligosaccharides re-initiate root hair tip growth in Vicia sativa with high calcium and spectrin-like antigen at the tip. // Plant J. 1998. V.13.P.341-350.

90. Dey P.M., Brinson K. Plant cell walls. // Adv.Carbohydr.Chem.Biochem. 1984. V.42. P.265-382.

91. Dick P.S., ap Rees T. Sucrose metabolismby roots of Pisum sativum. // Phytochemistry. 1976. V.15. P.255-259.

92. Elimert K., Villand P., Kilian A., Klieczkowski L.A. Cloning and characterization of several cDNAs for UDF-glucose pyrophosphorilase from barley (Hordeum vulgare) tissues. // Gene. 1996. V.170. P.227-232.

93. Emons A.M.C. The effect of colchicine on microtubules and microfibrils in root hairs. // Acta Bot.Neerl. 1990. V.39. P. 19-27.

94. Emons A.M.C. The role of rossettes and terminal globules in cellulose synthesis. // In Biosynthesis and Biodégradation of Cellulose and Cellulose Material Ed. Weimer P., Haigler C.H. 1991. P.71-98.

95. Emons A.M.C. Do microtubules control plant cell wall microfibrils? // Physiol.Plant. 1992. V.84. P.486-493.

96. Emons A.M.C. Winding threads around plant cell: a geometrical model for microfibril deposition. // Plant Cell Environ. 1994. V.17. P.3-14.

97. Emons A.M.C. The making of architecture of the plant cell wall: how cells exploit geometry. //Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1998. 95. P.7215-7219.

98. Emons A.M.C., Kieft H. Winding cells around plant cells: application of geometrical model for microfibrill deposition. // Protoplasma. 1994. V.180. P.59-69.

99. Emons A.M.C., Mulder B.M. Plant cell wall architecture. // Comments Theor.Biol. 1997. V.4. P.l 15-131.

100. Emons A.M.C., Mulder B.M. How the deposition of cellulose microfibrils builds cell wall architecture. // Trends in plant science. 2000. V.5. №1. P.35-40.

101. Englehardt J. Sources, industrial derivatives and commercial applications of cellulose. // Carbohydr.Eur. 1995. V.12. P.5-14.

102. Epstein L., Lamport D.T.A. An intramolecular lineage involving isoditirosine in extensin. //Phytochemistry. 1984. V.23. P.1241-1246.

103. Faik A., Chileshe C., Sterling J., Maclachlan G. Xyloglucan galactosyl- and fucosyltransferase activities from pea epicotyl microsomes. // Plant Physiol. 1997. V.114. P.245-254.

104. Feingold D.S., Avigad G. Sugar nucleotide transformations in plants. // The Biochemistry of Plants.Carbohydrates: Structure and Function. 1980. V.3. P.101-170.

105. Felle H.H., Hepler P.K. The cytosolic Ca concentration gradient of Sinapis• 2+ • •alba root hairs as revealed by Ca -selective microelectrode tests and fura-dextranratio imaging. // Plant Physiology. 1997. V.l 14. P.39-45.

106. Fincher G. B., Stone B. A., Clarke A. E. Aralinogalactan-proteins: structure, biosynthesis and function. // Annu. Rev. Plant Physiol. 1983. V34. P.47-70.

107. Franz G., Blaschek W. Cellulose. // Methods in Plant Biochemistry. 1990. V.2. P.291-322.

108. Fredrikson K., Kielbom P., Larson C. Isolation and polypeptide composition of l,3-|3-glucan synthase from plasma membranes of Brassica oleracca. // Physiol.Plant. 1991. V.81. P.289-294.

109. French A.D., Miller D.P., Aabloo A. Miniature crystal models of cellulose polymorphs and other carbohydrates. // Int.J.Biol.Macromol. 1993. 15. P. 30-36.

110. Fry S.C. Primary cell wall metabolism. // Oxford Surv.Plant Mol.Biol. ed. B.J.Miflin. Oxfod University Press. 1985. V.2. P.l-42.

111. Fry S.C. The growing plant cell wall: chemical and metabolic analysis. // 1988. 333p.

112. Gibeaut D. M., Carpita N. C. Biosynthesis of plant cell wall polysaccharides.// The FASEB Journal. Y8. 1994. P.904-915.

113. Giddings T.H., Staehelin L.A. Microtubule-mediated control of microfibril deposition: a re-examination of the hypothesis. // See Ref. 82a. 1991. P.85-99.

114. Gilpoy S., Jones R.L., Gibberellic acid and abscisic acid coordinately regulate cytoplasmic calcium and secretory activity in barley aleurone protoplasts. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V.89. P.3591-3595.

115. Girard V., Maclachlan G. Modulation of pea membrane P-glucan synthase activity by calcium, polycation, endogenous protease and protease ingibitor. // Plant.Physiol. 1987. V.85. P.131-136.

116. Gorshkova T.A., Chemikosova S.B., Lozovaya V.V., Carpita N.C. Turnover of galactans and other cell wall polysaccharides during development of flax plants. // Plant Physiol. 1997. V.l 14. P.723-729.

117. Green P. Mechanism for plant cellular morphogenesis. // Science. 1962. V.138. P.1404-1405.

118. Green P.B., Selker J.M.L. Mutual aligments of cell walls, cellulose and cytoskeletons: their role in meristems. // See Ref. 1991. 82a. P.303-22.

119. Grimson H.J., Haigler C.H. New information about memrane structures associated with cellulose microfibril formation revealed by improved freez fracture methods. // Plant Physiol. 1995. V.108. P.83-88.

120. Haigler C.H., Brown R.M. Transport of rosettes from the Golgi apparatus to the plasma membrane in isolated mesophyll cells of Zinnia elegans during differentiation to tracheary elements in suspension culture. // Protoplasma. 1986. V.134. P.l 11-120.

121. Haigler C.H., Ivanova-Datcheva M., Hogan P.S., Salnikov V.V., Hwang S., Martin K., Delmer D.P. Carbon partitioning to cellulose synthesis. // Plant Molecular Biology. 2001. V.47.P. 29-51.

122. Hayashi T., Maclachlan G. Pea cellulose and xyloglucan: biosynthesis and biodégradation. // In cellulose: structure, modification and hydrolysis. Ed. R.A. Young, R.M.Rowell. 1986. P.67-76.

123. Hayashi T., Koyama T., Matsuda K. Formation of UDF-xylose and xyloglucan in soybean Golgi membranes // Plant Physiol. 1988. V.87. P. 341-345.

124. Hayashi T. Xyloglucans in the primary cell wall. // Annu.Rev.Plant.Physiol.Plant.Mol.Biol. 1989. V.40. P.139-168.

125. Hayashi T., Marsden M.P.F., Delmer D.P. Pea xyloglucan and cellulose in teractions in vitro ad in vivo. // Plant Physiol. 1987. V.83. P.384-389.

126. Heath J.B. A unified hypothesis for the role of membrane-bound enzyme complexes and microtubules in plant cell wall synthesis. 1974. V.48. P.445-448.

127. Hedrich R., Schroeder J. The physiology of ion channels and electrogenic pump in higher plants. // Annu.Rev.Plant Physiol. 1989. V.40. P.539-569.

128. Hestrine S. Synthesis of polymeric homopolysaccharides. // The Bacteria. Ed. I.C.Guncalus, R.Y.Stanick. 1962. P.378-388.

129. Hirschberg C.B. Transporters of nucleotide sugars, nucleotide sulfate and ATP in Golgi apparatus membrane where next? // Glicobiology. 1997. V.7. P.169-171.

130. Hong Z., Delauney A.J., Verma D.P.S. A cell-plate-spesific callose synthase and its interaction with fragmoplastin. // The Plant Cell. 2001. V. 13. P.755-768.

131. Hotchkiss A.T., Brown R.MJr. Evolution of the cellulose cell wall in the charophyceae. // In: Schuerch C. (ed.), Cellulose and Wood-Chemistry and Technolgy. John Wiley and Sons Inc. New York. 1988. P.591-609.

132. Iraki N. M., Singh N. K., Bressan R. A., Carpita N. C. Cell walls of tobacco cells and changes in composition associated with reduced growth upon adaptation to water and saline stress. // Plant Physiol. 1989a. 91. P.48-53.

133. Iraki N. M., Bressan R. A., Hasegawa P. M., Carpita N. C. Alteration of the physical and chemical structure of the primary cell wall of growth-limited plant cells adapted to osmotic stress. // Plant Physiol. 1989b. 91. P.39-47.

134. Jacob S.R., Northcote D.H. In vitro glucan synthesis by membranes of celery petioles: the role of the membrane in determining the type of linkage formed. // J. Cell. Sci. Suppl. 1985.2. P.l-11.

135. Jarvis M. C. Structure and properties of pectin gels in plant all walls. // Plant Cell Environ. 1984. 7. P. 153-164.

136. Jones R.L. Gibberelic acide and ion release from barley aleurone tissue. // Plant Physiol. // 1973. V.52. P.303-308.

137. Kauss H. Some aspects of calcium-dependent regulation in plant metabolism. // Ann.Rev.Plant Physiol. 1987. V.38. P.47-72.

138. Kawagoe J., Delmer D.P. Recent progress in the field of cellulose biosynthesis. // Trends Glycosci.Glycotechnol. 1988. V.10. P.291-305.

139. Kawagoe J., Delmer D.P. Pathways and genes involved in cellulose biosynthesis. // Genet.Eng. 1997. V. 19. P.63-87.

140. Kawakita M., Ishida N., Miura N., Sun-Wada G.H., Yoshioka S. Nucleotide sugar transporters: elucidation of their molecular identity and its implication for future studies. //J.Biochem. 1998. V.123. P.777-785.

141. Kieliszewski M. J., Leykam J. F., Lamport D. T. A. Structure of threonin-rich extensin from Zea mays. // Plant Physiol. 1990. 92. P.316-326.

142. Klecczkowski L.A. Glucose activation and metabolism through UDF-glucose pyrophosphorilase in plants. // Phytochemistry. 1994. V.37. P.1507-1515.

143. Kobayashi H., Fukuda H., Shibaoka H. Reorganization of actin filaments associated with the differentiation of tracheary elements in Zinnia mesophyll cells. // Protoplasma. 1987. V. 138. P.69-71.

144. Koyama M., Helbert W., Imai R., Sugiyama J., Henrissat B. Parallel-up structure evidences the molecular directionality during biosynthesis of bacterial cellulose. //Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1997. 94. P.9091-9095.

145. Kuga S., Takagi S., Brown R.M.Jr. Native folded-chain cellulose II. // Polymer. 1993. V.34. P.3293-97.

146. Lamport D.T.A. Cell wall metabolism. // Annu.Rev.Plant Physiol. 1970. V.24. P.235-270.

147. Laosinchai W., Kimura S., Itoh T., Brown R.M.Jr. Immunogold labeling of the rosette terminal cellulose synthesis complex. // Abstract.Plant Physiology Meetings. Baltimore. M.D. 1999.

148. Li, Brown J.R.M. P-Glucan synthesis in the cotton fiber. II Regulation and kinetic properties of J3-glucan synthases. // Plant Physiol. 1993. V.101. P.1143-1148.

149. Lichter F.T., Lucas W., Spauswick R.M. Effect of sulfhydryl reagents on the biophysical properties of the plasmalemma of chara corallina. // Plant Physiology. 1981.68. P.899-904.

150. Matthysse A., White S., Lightfoot R. Genes required for cellulose synthesis in Agrobacterium tumefaciencs. //J.Bacteriol. 1995a. V.177. P.1069-1075.

151. Matthysse A., Thomas D.O.L., White A.R. Mechanism of cellulose synthesis in Agrobacterium tumefaciencs. // J.Bacteriol. 1995b. V.177. P. 1076-1081.

152. McClinton R.S. Cytomorphogenesis in Arabidopsis. // PhD thesis Univ.Calif.Berkley. 1998. P.19.

153. Mitsui T., Honma M., Kondo T., Hashimoto N., Kimura S., Igaue L. Structure and function of Golgi complex in rice cells II. Purification and characterization of Golgi membrane-bound nucleoside diphosphatase. // Plant Physiol. 1994. V.106. P.l 19-125.

154. Mizuno K. Tubulin-containing granules in the plasma membranes of Azuki bean epicotyls and their relationship to the synthesis of (3-glucan. // Plant Cell Physiol. 1996. 37. P.20.

155. Moor P.J., Staehelin I.A. Cis and trans Golgi cisternae assemble and package different types of secretory polysaccharides. // J.Cell Biol.Suppl. 1987. V.105. P.76-82.

156. Mueller S.C., Brown R.M.Jr. Evidence for a intramembrane component associated with a cellulose micrifibril synthesizing complex in higher plants. // J.Cell Biol. 1980. V.84. P.315-326.

157. Muhlethaler K. Ultrastructure and formation of plant cell walls. // Ann. Rev. Plant Physiol. 1967. V.18. P. 1-24.

158. Munoz P., Norambuena L., Orellana A. Evidence for a UDF-glucose transporter in Golgi apparatus-derived vesicles from pea and its possible role in polysaccharide biosynthesis. // Plant Physiol. 1996. V.l 12. P. 1585-1594.

159. Nakajima N., Morikawa H., Igarashi S., Senda M. Differential effect of calcium and magnesium on mechanical properties of pea stem cell walls. // Plant cell Physiol. 1981. 22. P.1305-1315.

160. Nari J., Neat G., Ricard J., Franchini E., Moustacas A.M. Catalytic properties and tentative function of cell wall P-glucosyltransferase from soybean cell cultured in vitro. //Plant Sci. 1983. V.38. P.312-320.

161. Neuhaus G., Bowler C., Kern R., Chua N.H. Calmodulin-dependent and independent phytochrome signal transduction pathways. // Cell. 1993. V.73. P.937-955.1.l

162. Newcomb E.H. The general cell. // The Biochemistry of Plants. N.Y.Acad.Press. 1980. l.P.2-57.

163. Nicol F., Hofte H. Plant cell expansion: scaling the wall. // Curr.Opin.Cell Biol. 1998. V.l.P.12-17.

164. Nicolas T.N., Bassot J.M. Freez substitution after fast-freez fixation in preparation for immunocytochemistry. // Microscopy Res. Tech. V.24. P.474-487.

165. Nishitani K., Masuda J. Roles of auxin and gibberelic acide in growth and maturation of epicotyls of Vigna angularis: cell wall changes. // Physiol.Plant. 1982. V.56. №1. P.38-45.

166. Nolte K.D., Hendrix D.L., Radin J.W., Koch K.E. Sucrose synthase localization during initiation of seed development and trichome differentiation in cotton ovules. //Plant Physiol. 1995. V.109. P.1285-1293.

167. Ohana P., Benziman M., Delmer D. Stimulation of callose synthesis in vivo correlates with changes // Plant Physiol. 1993. V. 101. P. 187-191.

168. Oka K., Naiton S., Yoshida M., Ishikawa H., Ohta E., Sakata M. Membrane potential measurment of protoplasts isolated from Vigna mungo hypocotyls using a fluorescent probe, dis-C3-(5). // Plant and Cell Physiol. 1987. V.28. №5. P.843.

169. Okuda K., Brown R.M.Jr. A new putative celulose synthesizing complex of Cobochaete scutata. // Protoplasma. 1992. V.168. P.51-63.• • th

170. Pennell C., Carpin S., Creppin H. Pectins as protein binding structure. // 8th th1.ternational Cell Wall Meeting, John Innes center. Norwich. lin -5 September. 1998. P35.

171. Petzold U., Dahse I., Muller E. Biochem. Und Physiol. Planzen. 1985. B.180. №9. S.655.

172. Pickett-Heaps J.D., Northcote D.H. // J.Exp.Bot. 1966, 17.

173. Pillonel C., Buchala A.J., Meier A. Glucan synthesis by intact cotton fibres fed with different precursors at the stages of primary and secondary wall formation. // Planta. 1980. V.149. 3. P.306-312.

174. Piro G., Dalessandro G., Northcote D.H. Glucomannan synthesis in pea epicotyls: the mannose and glucose transferases. // Planta. 1993. V.190. P.206-220.

175. Preston R.D. Structural and mechanical aspects of plant cell walls with particular evidence to synyhesis and growth. // In the Formation of wood in forest trees. M.N.Zimmermann. ed (N.Y.Acad.Press).1964. P. 169-201.

176. Quader H. Role of the linear terminal complexes in cellulose synthesis. // In: Biosynthesis and Biodégradation of Cellulose. Eds. Haigler C.H., Weimer P.J., New York: Marcel Dekker 1991. P.51-69.

177. Quick W.P., Schaffer A.A. Sucrose metabolism in sources and sinks. // In: E.Zamski, A.A.Schaffer (Eds). Photoassimilate Distribution in Plants and Crops. 1996. P.l 15-156.

178. Ray P.M Cell wall synthesis and cell elongation in oat coleoptile tissue. // Am. J. Bot. 1962. V.49. P.928-939.

179. Ray P.M. Regulation of glucan synthetase activity by auxin in pea stem tissue. // Plant Physiology. 1973. V.51. №4. P.601-614.

180. Ray P.M., Eisinger W.R., Robinson D.G. Organells involved in cell wall polysaccharid formation and transport in pea cells. // Ber. Dtsch. Ges. 1976. V.89. P.121-146.

181. Read S.M., Delmer D.P. Identification of UDP-glucose-binding proteins in mung bean membranes. // In Cell Walls.1986. Paris. P.308-312.

182. Reiter W.D. The molecular analysis of cell wall components. // Trends Plant Sci. 1998. V.3. P.27-32.

183. Robenek H. Relationship between the endoplasmic reticulum and plasma membrane of protoplasts of Skimmia japonica Thunb. during wall regeneration. // Biol. Zbl. 1980. V.99. P.13-23.

184. Robenek H., Peveling E. Ultrastructure of the cell wall regeneration of isolated protoplasts of Skimmia japonica Thunb. // Planta. 1977. V.136. №2. P.135-145.

185. Roberts S.K., Tester M. Inward and outward K+-selective currents in the plasma membrane of protoplasts from maize root cortex and stele. // The Plant Journal. 1995. V.8. №6. P.811-825.

186. Robinson D. SuSy, GluSy: new developments in the field of cellulose biosynthesis. // Bot.Acta. 1996. V.109. P.261-263.

187. Robinson D.G., Preston R.D. Plasmalemma structure in relation to microfibril biosynthesis in Oocystis. // Planta. 1972. V.104. №3. P.234-246.

188. Robinson D.G. The role of endomembrane organelles in plant cell wall synthesis. // Cell compartmentation and metabolic chanalling. Jena: VEB Gustav Fisher Verl. 1980. P.485-493.

189. Rollit J., Maclachlan G.A. Synthesis of wall glucan from sucrose by enzyme preparations from Pisum sativum. // Phytochemistry. 1974. V.13. P.367-374.

190. Ross P., Mayer R., Benziman M. Cellulose biosynthesis and function in bacteria. //Microbiol.Rev. 1991. V.55. P.35-58.

191. Ruan Y.L., Chourey P.S., Delmer D.P., Perez-Grau L. The differentional expression of sucrose synthase in relation to diverse patterns of carbon partitioning in developing cotton seed. // Plant Physiol. 1997. V.l 15. P.375-385.

192. Samuels A.L., Giddings T.H., Staehelin L.A. Cytokinesis in tobacco BY-2 and root tip cells: a new model of cell plate formation in higher plants. // J.Cell Biol. 1995. V.130. P.1345-1357.

193. Satter R.L., Geballe G.T., Applewhite P.B., Galston A.W. Potassum flux of leaf movement in Samanea saman. // J.Gen.Physiol. 1974. V.64. P.413-430.

194. Saxena I.M., Lin F.C., Brown R.M.Jr. Cloning and sequencing of the cellulose synthase catalitic subunit gene of Acetobacter xylinum. // Plant Mol.Biol. 1990. P.673-686.

195. Saxena I.M., Kudlicka K., Okuda K., Brown R.M.Jr. Characterization of genes in the cellulose-synthesizing operon (acs Operon) of Acetobacter xylinum: implication for cellulose crystallization. //J.Bacteriol. 1994. V.176. P.5735-52.

196. Saxena I.M., Brown R.M.Jr., Fevre M., Geremia R.A., Henrissat B. Multidomain architecture of P-glycosyltransferases; implications for mechanism of action. // J.Bacteriol. 1995. V.177. P. 1419-1424.

197. Saxena I.H., Brown R.M.Jr. Identification of cellulose synthase(s) in higher plants: sequence analysis of processiv P-glycosyltransferases with the common motif "D, D, D 35 Q (R, Q)-XRW". // Cellulose. 1997. V.4. Pl-17.

198. Saxena I.M., Brown R.M.Jr., Dandekar T. Structure-function characterization of cellulose synthase: relationship to other glycosyltransferases. // Phytochemistry. 2001. V.57. P.l 135-1148.

199. Seagull R.W. The effects of microtubule and microfilament disruption agents on cytoskeletal arrays and wall deposition in developing cotton fibers. // Protoplasma. 1990. V.159. P.44-59.

200. Shacklock P.S., Read N.D., Trewavas A.J. Cytosolic free calcium mediates red light-inducedphotomorphogenesis. //Nature. 1992. V.358. P.753-755.

201. Schlupmann H., Bacic A., Read S.H. A novel callose synthase from pollen tubes of Nicotiana. //Planta. 1993. V. 191. P.470-481.

202. Schmidt H. W., Schonherr G. Fine structure of isolated and nonisolated potato tuber periderm. // Planta. 1982. V.154. № 1. P.76-80.

203. Showalter A. M. Structure and function of plant cell wall proteins. // Plant Cell. 1993. V5. №1 P.9-23.

204. Shroeder J.I. K+transport properties of K+ channels in the plasma membrane of Vicia faba guard cells. // J.Gen.Physiol. 1988. V.92. P.667.

205. Sisson W.A.Some X-ray observations regarding the membrane structure of Halicystis. // Contrib.Boyce Thompson Inst. 1941. 12:31-44.

206. Staehelin L.A., Giddings T.H.Jr. Membrane-mediated control of cell wall microfibrillar order. // In Developmental Order: Its Origin and Regulation (Subtelny S., Green P.B., eds.). 1982. P.133-147.

207. Stevenson T.T., Darvill A.G., Albersheim P. Structure of plant-cell walls, 23, structural features of the plant cell-wall polysaccharide rhamnogalacturonan-II. // Carbohydr. 1989 V. 182. P.207-226.

208. Stone B.A., Clarke A.E. The biology of (l-3)-|3-glucans. // Australia: La Trobe University Press. 1992. 517p.

209. Sugiyama J., Vuong R., Chanzy H. Electron diffraction study of two crystalline phases occuring in native cellulose from an algae cell wall. // Macromolecules. 1991. V.24. P.4168-4175.

210. Tarchevskii I.A., Lozovaya V.V., Vorobjeva S.F. Utilization of exogenous and endogenous substrates in cellulose synthesis in wheat depending on their concentration. // Photosynthetica. 1984. V.18. №4. P. 14-22.

211. Taylor N.G., Scheible W.R., Cutler S., Somerville C.R., Turner S.R. The irregular xylem locus of Arabidopsis encodes a cellulose synthase required for secondary wall synthesis. // Plant Cell. 1999. V.l 1. P.769-780.

212. Tester M. Plant ion channels: whole-cell and single-channel studies. // New Phytol. 1990. V.l 14. P.305-340.

213. Thiband J.B., Soler A., Grignon C. H+and K+ electrogenic exchanges in corn roots. // Plant Physiol. 1986. V.81. №3. P.847-853.

214. Trewavas A., Gilroy S. Signal transduction in plant cells. // Trends in genetics. 1991. V.7. P.356-361.

215. Van derHart D.L., Atalla R.H. // In Cellulose: Structure, Modification and Hydrolysis, ed. R.A.Young, R.M.Rowell. New York: Wiley-Intersci. 1986. P.88-118.

216. Vaughn K.C., Hoffman J.C., Hahn M.G., Staehelin L.A. The herbicide dichlobenil disrupts cell plate formation: immunogold characterization. // Protoplasma. 1996. V.194. P. 117-132.

217. Volman G., Ohana P., Benziman M. Biochemistry and molecular biology of cellulose biosynthesis. // Carbohydr.Eur. 1995. V.12. P.20-27.

218. Wada M., Staechelin L.A. Freez-fracture observations on the plasma membrane, the cell wall and cuticle of growing protonemata of Adiantum capillus-veneris L. //Planta. 1981. V. 151. №5. P.462-468.

219. Walters-Arts A. M. C., Sassen M. M. A. Deposition and reorientation of cellulose microflbriles in elongating cells of Petima stylar tissue. // Planta. 1991. V.185. P.179-189.

220. Wang F., Sanz A., Brenner M.L., Smith A. Sucrose synthase, starch accumulation and tomato fruit sink strength. // Plant Physiol. 1993. V.101. P. 321327.

221. Weinhouse H., Sapir S., Amikam D., Shilo Y., Volman G., Ohana P., Benziman M. C-di-GMF-binding protein, a new factor regulating cellulose synthesis in Acetobacter xylinum. // FEBS Lett. 1997. V.416. P.207-211.

222. Winter H., Huber J.L., Huber S.C. Membrane-association of sucrose synthase: changes during gravitropic response and possible control by protein phosphorilation. // FEBS Lett. 1997. V.420. P.151-155.

223. Winter H., Huber J.L., Huber S.C. Identification of sucrose sunthase as an actin-binding protein. // FEBS Lett. 1998. V.430. P.205-208.

224. Wooding F.B.P. Radioautographic and chemical studies of incorporation into sycamore tissue walls. // J.Cell Sci. 1968. V.3. P.71-80.

225. Wymer C., Lloyd C. Dynamic microtubules: implications for cell wall patterns. // Trends Plant Sci. 1996. V.7. P. 222-228.

226. Yamoka T., Tsukada K., Takanashi H., Yamauchi N. Purification of a cell wall bound pectin-gelatinizing factor and examination of its identity with pectin methilesterase. // Bot.Mag. (Tokyo). 1983. V.96. P. 139-144.

227. Ye Z.-H., Varner J.E. Tissue-specific expression of cell walls proteins in developing soybean tissues. // Plant Cell. 1991. V.3. P.23-37.1. V "roc::;'1. оъ