Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Лактатдегидрогеназа при старении эритроцитов

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Титова, Надежда Митрофановна

ВВЕДЕНИЕ. ЧАСТЬ I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ГЛАВА I. ХАРАКТЕРИСТИКА ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ. II

1.1. Активный центр и механизм действия ЛДГ. II

1.2. Изоферментный спектр ДЦГ.

1.3. Кинетические свойства ДЦГ.

1.4. Физиологическая роль ДЦГ.

ГЛАВА 2. НЕКОТОРЫЕ АСПЕКТЫ МЕТАБОЛИЗМА ЭРИТРОЦИТОВ.

2.1. Особенности энергетического обмена ретикуло-цитов и эритроцитов.

2.2. Лактатдегидрогеназа эритроцитов.

2.3. Содержание и пути превращения

НАД4" и НАДН в эритроцитах.

2.4. Лактат и пируват в эритроцитах.

ЧАСТЬ II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

ГЛАВА 3. МЕТОД! ИССЛЕДОВАНИЙ.

3.1. Фракционирование эритроцитов.

3.2. Определение активности лактатдегидрогеназы.

3.3. Разделение изоферментов лактатдегидрогеназы.

3.4. Определение содержания пирувата и лактата.

3.5. Определение содержания НАДН.

3.6. Определение содеркания НАД4".

3.7. Выделение изофермента ЛДГ-1 из эритроцитов кролика.

3.8. Характеристика основных кинетических параметров и статистическая обработка результатов.

ГЛАВА 4. АКТИВНОСТЬ, КИНЕТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА И И30ЮМТ-НЫЙ СПЕКТР ЛЖВДЕГИДРОГЕНАЗЫ, СОДЕРЖАНИЕ НАД4", НАДН, ПИРУВАТА И ЛАКТАТА ПРИ СТАРЕНИИ ЭРИТРОЦИТОВ, ПРОДУЦИРОВАННЫХ В УСЛОВИЯХ НОРМАЛЬНОГО ЗРИТР0П0ЭЗА.

4.1. Активность и кинетические свойства ДЦГ.

4.2. Изоферментный спектр ДЦГ.

4.3. Кинетические свойства изофермента ДЦГ-1.

4.4. Содеркание НАД1", НАДН, пирувата и лактата в эритроцитах интактных кроликов.

ГЛАВА 5. АКТИВНОСТЬ, КИНЕТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА И ИЗОсЮМЕНГ-НЫЙ СПЕКТР ЛАКТАТдаГЙДРОГЕНАЗЫ, СОДЕРЖАНИЕ НАД+, НАДЯ, ПИРУВАТА И ЛАКТАТА ПРИ СТАРЕНИИ ЭРИТРОЦИТОВ, ПРОДУЦИРОВАННЫХ В УСЛОВИЯХ НАПРЯЖЕННОГО ЭРИТРОПОЭЗА.

5.1. Активность, кинетические свойства, изофермент-ный спектр ЛДГ, содержание НАД4", НАДН, пирува-та и лактата во фракции молодых, старых эритроцитов и общей эритроцитарной массе на 7 день после кровопотери.

5.1.1. Активность и кинетические свойства ЛДГ.

5.1.2. Изоферментный спектр ЛДГ.

5.1.3. Содержание НАД1", НАДН, пирувата и лактата.

5.2. Активность, кинетические свойства, изоферментный спектр ЛДГ, содержание НАД4", НАДН, пирувата и лактата во фракции молодых, старых эритроцитов и общей эритроцитарной массе на день после кровопотери.

5.2.1. Активность и кинетические свойства ДЦГ.

5.2.2. Изоферментный спектр ЛДГ.

5.2.3. Содержание НАД1", НАДН, пирувата и лактата. 102 5.3. Активность, кинетические свойства, изофер-ментный спектр ДЦГ, содержание НАД4", НАДЯ, пирувата и лактата во фракции молодых, старик эритроцитов и общей эритроцитарной массе на 30 день после кровопотери.

5.3.1. Активность и кинетические свойства ЛДГ.

5.3.2. Изоферментный спектр ДЦГ.

5.3.3. Содержание НАД1-, НАДН, пирувата и лактата.

ГЛАВА 6. ОБЩЕЕ ОБСУВДНИЕ.ИЗ

ВЫВ0Д1.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Лактатдегидрогеназа при старении эритроцитов"

Актуальность теш. Изучение процесса старения - одна из важнейших общебиологических проблем. Эритроциты млекопитающих являются удобным объектом для изучения старения на молекулярном и клеточном уровнях, поскольку эти клетки, лишенные ядра и клеточных органоидов, не способны к биосинтезу белка, и обновления белковых молекул в них не происходит. Особые преимущества эритроцитов связаны также с их легкой доступностью и возможностью разделения на различные возрастные группы.

Старение эритроцитов сопровождается прогрессивным снижением метаболической активности. Значительно снижается интенсивность гликолиза - основного энергетического процесса в зрелых эритроцитах /7, 12, 122, 143, 181, 340/, уменьшается уровень АТФ /58, 118, 136, 147, 245, 246, 270/. Это, в свою очередь, обусловливает цепь последовательно развивающихся ч событий: нарушение: синтеза отдельных низкомолекулярных компонентов - глутатиона, фосфорибозилпирофосфата, НАД4", накопление метгемоглобина /21, 28, 50, 245/, нарушение работы ионных насосов /8, 9, 122,- 147/, повышение внутриклеточной о, концентрации ионов /234, 335, 371/, вызывающее агрегацию мембранных белков /129, 146, 247, 330/, активацию фос-фолипазы Аг> /23 , 287/ и накопление лизофосфатидов /2, 3/. Потеря липидов /368, 370, 372, 391/ и структурные перестройки мембранных гликопротеидов /112, 120/ в процессе старения приводят к изменению антигенной структуры эритроцитов и обеспечивают селективную элиминацию старых клеток из кровяного русла фагоцитами /228, 229, 252, 363/.

Таким образом, процесс старения эритроцита затрагивает все его компоненты. Комплексность и взаимосвязанность изменений затрудняют выявление начального звена при старении клетки. Согласно исследованиям Marks P.et al,Fornaini G ., Brewer G.,Bartosz G . ,Bocci V.,Ganzoni A.et al /Ц6, 117, 132, 134, 181, 190, 259, 260/, ведущим в процессе старения эритроцитов является снижение активности энзиматических систем и, в первую очередь, ферментов, гликолиза.

Во многих работах возрастные изменения, активности эрит-роцитарных ферментов только констатируются без достаточного анализа причин. Между тем, выяснение механизмов изменения активности ферментов - важное звено в изучении проблемы старения эритроцитов.

Поскольку синтез белков в зрелых эритроцитах не проист-ходит, белковые молекулы в. процессе старения могут подвергаться деградации в результате, протеолиза и модификациям, приводящим к полной или частичной потере их активности. Вклад каждого из этих процессов, в снижение активности ферментов в: достаточной мере не изучен.

Конечным ферментом гликолиза является лактатдегидроге-наза, катализирующая обратимое восстановление пирувата до лактата, с соответствующим взаимопревращением восстановленной и окисленной форм НАД. В зрелых эритроцитах роль этого фермента велика. Реакция, катализируемая ДЦГ, входит в цикл регенерации НАД и, таким образом, связана с важнейшей реакцией гликолиза, катализируемой глицеральдегидфосфатдегидро-геназой.

Многие вопросы, касающиеся функционирования лактатдегидрогеназы в процессе старения эритроцитов, изучены недостаточно и подчас противоречивы. Так, нет единого мнения относительно изменения активности данного фермента и его изо-ферлентного спектра при старении эритроцитов, не проведены исследования кинетических свойств ДЦГ. В литературе отсутствуют сведения о содержании пирувата при старении эритроцитов, имеются лишь немногочисленные и неоднозначные данные о концентрации восстановленной формы НАД, что не позволяет судить об изменении активности ДЦГ in vivo при старении эритроцитов.

Подходом к изучению механизмов изменения активности и свойств того или иного фермента при старении эритроцитов может быть сравнительное исследование его активности и свойств, а также содержания субстратов и продуктов данной ферментативной реакции при старении эритроцитов, продуцированных в условиях нормального и напряженного эритропоэза. Эритроциты, образованные в условиях напряженного эритропоэза, отличаются от нормальных клеток некоторыми метаболическими особенностями, физико-химическими свойствами, укороченным сроком жизни /I, 5, 8, 29, 68, 89, 139, 346/. Свойства ла-ктатдегидрогеназы при старении эритроцитов, продуцированных в условиях напряженного эритропоэза, не изучены.

Цель работы. Провести сравнительное исследование активности и свойств лактатдегидрогеназы при старении эритроцитов, образованных в условиях нормального и напряженного эритропоэза, и выяснить возможные причины изменения активности фермента в процессе, старения эритроцитов.

Задачи исследования заключались в следующем:

- изучить динамику активности и кинетических параметров ДЦГ при старении эритроцитов, образованных в условиях нормального и напряженного эритропоэза;

- исследовать изоферментный спектр ДЦГ, активность и соотношение отдельных изоферментов при старении эритроцитов, продуцированных в нормальных условиях и при напряженном эри-тропоэзе; .

- изучить кинетические параметры очищенного препарата основного изофермента ДЦГ-1 при старении эритроцитов, образованных в условиях нормального эритропоэза;

- изучить содержание субстратов и продуктов лактатде-гидрогеназной реакции при старении эритроцитов, образованных в условиях нормального и напряженного эритропоэза.

Научная новизна. Впервые показано, что при старении эритроцитов, образованных в условиях нормального эритропоэза, происходит изменение кинетических свойств лактатдегидро-геназы - увеличение Н^ для пирувата и НАДН и снижение максимальной скорости реакции. Впервые проведено изучение кинетических свойств очищенного изофермента ДЦГ-1 при старении эритроцитов. Сравнительный анализ кинетических свойств основного изофермента ДЦГ-1 из фракции молодых, старых эритроцитов, общей эритроцитарной массы и суммарного препарата ДЦГ в гемолизатах показал, что причиной снижения активности фермента при старении эритроцитов являются конформационные изменения в белковой структуре, накапливающиеся в процессе функционирования ДЦГ. Проведена количественная оценка активности отдельных изоферментов ДЦГ в эритроцитах, образованных в условиях нормального и напряженного эритропоэза, показано, что в процессе старения эритроцитов происходит избирательное ингибирование, а не деградация минорных изоферментов. Впервые показано , что лактатдегидрогеназа в эритроцитах, продуцированных при напряженном эритропоэзе, характеризуется повышенной активностью, существенными отличиями в кинетических свойствах и изоферментном спектре, что может свидетельствовать о качественном отличии эритроцитов, продуцированных в условиях напряженного эритропоэза, от клеток, образованных в нормальных условиях кроветворения. Впервые определены концентрации лактата, пирувата, НАД4", НАДН в эритроцитах, продуцированных в условиях напряженного эритропоэза.

Теоретическое значение. Результаты работы вносят вклад в понимание механизмов снижения активности ферментов при старении эритроцитов, образованных в условиях нормального и напряженного эритропоэза. Кроме того, исследования, проведенные в данной работе, свидетельствуют о том, что эритроциты, образованные после стресс-воздействия /массивная кровопоте-ря/, являются качественно иными по сравнению с клетками, образованными в условиях нормального эритропоэза.

Практическая ценность. Исследования изоферментного спектра ДЦГ в эритроцитах, продуцированных в условиях напряженного эритропоэза, показали существенные отличия от спектра изоферментов нормальных эритроцитов, что может быть использовано в клинической практике для оценки состояния эритропоэза и качества эритроцитов после гемолитических кризов, массивных кровопотерь. Материалы, полученные в данной работе, используются при чтении лекций по спецдисциплинам; / кинетика ферментативных реакция, энзимология, 'биохимия крови/ студентам биолого-химического факультета Красноярского Госуниверситета и медико-биологического факультета Томского медицинского института. Методы, использованные при выполнении работы, вошли в методическое руководство по большому биохимическому практикуму.

Основные положения, выносимые на защиту

1. При старении эритроцитов, образованных в условиях нормального эритропоэза, имеет место снижение активности и •изменение кинетических параметров лактатдегидрогеназы: увеличение КцЛ для пирувата и НАДН и уменьшение максимальной скорости реакции -V . Это обусловлено возрастными изменениями свойств основного изофермента ДЦГ-1.

2. При старении эритроцитов происходит обратимое инги-бирование минорных изоферментов лактатдегидрогеназы, которое может устраняться при функционировании эритроцитов в стрессовых ситуациях.

3. Лактатдегидрогеназа в эритроцитах, продуцированных в условиях напряженного эритропоэза, существенно отличается по активности и свойствам от ДЦГ в клетках, образованных в условиях нормального кроветворения.

- II

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Титова, Надежда Митрофановна

вывода

1. Старение эритроцитов, образованных в условиях нормального эритропоэза, сопровождается снижением активности лактатдегидрогеназы, повышением для пирувата. и НАДН. Зависимость скорости лактатдегидрогеназной реакции от концентрации пирувата и НАДН в эритроцитах кроликов подчиняется гиперболическому закону Михаэлиса-Ментен. Характер кривых не меняется в процессе старения.

2. Изоферментный спектр лактатдегидрогеназы эритроцитов кроликов представлен четырьмя изофермент шли: ЛДГ-1, ЛДГ-2, ЛДГ-3 и ЛДГ-4. Аналогичное количество изоферментов содержится в ретикулоцитах. Основным изоферментом является.ЛДГ-1. При старении эритроцитов происходит изменение активности отдельных изоферментов, изоферментного спектра, и соотношения между изоферментами. Во фракции старых эритроцитов обнаружено только два изофермента: ДЦГ-I и ЛДГ-2.

3. Сравнение величин констант Михаэлиса для пирувата и НАДН очищенного препарата, основного изофермента ЛДГ-1 и ЛДГ в гемолизатах свидетельствует об изменении структуры фермента при старении клетки.

4. При старении эритроцитов происходит увеличение субстратного торможения и повышение чувствительности изофермента ДЦГ-I к ингибирующему действию естественного ингибитора фермента - оксалата.

5. Функционирование эритроцит<эв, образованных в условиях нормального кроветворения, в стрессовых ситуациях приводит к значительной активации минорных изоферментов в старых клетках, что свидетельствует против мнения об их деградаций

- 131 -при старении эритроцитов.

6. Исследование концентраций субстратов и продуктов лактатдегидрогеназной реакции при старении эритроцитов, образованных в условиях нормального эритропоэза, свидетельствует о снижении активности лактатдегидрогеназы в интактной клетке.

7. Эритроциты, продуцированные в условиях напряженного эритропоэза, первоначально характеризуются повышенной активностью ДЦГ, меньшими величинами для пирувата и НАДН. При старении этих клеток наблюдается снижение активности фермента, повышение констант Михаэлиса для субстрата и кофермента более выраженное, чем при старении эритроцитов, образованных в условиях нормального эритропоэза.

8. Изоферментный спектр ДЦГ в ретикулоцитах и молодых эритроцитах, продуцированных в условиях напряжения, характеризуется отсутствием изофермента ДЦГ-4 и резким снижением активности минорных изоферментов ДЦГ-3 и ДЦГ-2 по сравнению с нормальными клетками. Это может быть обусловлено асинхрон-« ным синтезом отдельных субъединиц ДЦГ и перескоками в терминальных делениях при созревании эритроидных клеток.:в условиях напряженного эритропоэза.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Титова, Надежда Митрофановна, Красноярск

1. Авраамова Т.В., Боровкова Г.И. Альдолаза эритроцитов, продуцированных при нормальном и напряженном эритропоэ-зе. В кн.: Биофизика, физиология и патология эритрона. -Красноярск, 1974, с.245-251

2. Авраамова Т.В., Боровкова Г.И., Титова Н.М. Малат-дегидрогеназа эритроцитов, продуцированных в различных условиях кроветворения. В кн.: Анализ регуляции в системе красной крови. - Красноярск, 1975, с.175-180.

3. Авраамова Т.В., Груздева Е.И. Кинетические характеристики гексокиназы эритроцитов кроликов. В кн.: Химия и биохимия углеводов. Тезисы Всесоюзной конференции. - Пущино,1982, с.38

4. Авраамова Т.В., Зобова Н.В., Титова Н.М. Гликолити-ческая активность при старении эритроцитов, образованных в условиях нормального и напряженного кроветворения. В кн.: Нарушения метаболизма. - Томск, 1974, с.98-101

5. Авраамова Т.В., Романова Е.М. Исследование АТФазной активности при старении эритроцитов. В кн.: Гуморальная регуляция эритропоэза. - Красноярск, 1982, с.81-86

6. Авраамова Т.В., Смолина Е.В. Активность фосфофрук-токиназы при старении эритроцитов. В кн.: Гомеостатические процессы в изолированных системах и органах. - Красноярск,1983, с.85-91

7. Авраамова Т.В., Титова Н.М. Содеркание 2,3-дифосфо-глицерата при старении эритроцитов. -В кн.: Гуморальная регуляция эритропоэза. Красноярск, 1982, с.74-80

8. Авраамова Т.В., Титова Н.М., Зобова Н.В., Горбунова Н.П. Гликолиз эритроцитов, продуцированных при различных условиях эритропоэза. Тезисы Ш Всесоюзного биохимического съезда. - Рига, 1974, с.258

9. Алексеенко Л.П., Золотов Н.Н., Орехович В.Н., Позд-нев В.ф. Пролилспецифические эндопептидазы в гемолизате эритроцитов человека. Докл. АН СССР, 1982, т.279, с.1258--1261- 134

10. Ашкинази Д.Е. Разрушение эритроцитов. В кн.: Физиология системы крови. Физиология эритропоэза. - Л.: Наука, 1979, с.274-334

11. Асатиани B.C. Ферментные методы анализа. М.: Наука, 1969. - 740 с.

12. Бойтлер Э. Нарушения метаболизма эритроцитов и гемолитическая анемия. М.: Медицина, 1981. - 254 с.

13. Боровкова Г.И. Фосфолипидный спектр эритроцитов, образованных в условиях нормального и напряженного кроветворения. В кн.: Механизмы регуляции в системе крови.Часть 2. Материалы Всесоюзной конференции. - Красноярск, 1978, с. 69-70

14. Бриллиант М.Д., Воробьев А.И. К вопросу о фракционировании эритроцитов по возрастным группам. В кн.: Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов. Вып.2. -Красноярск, 1961, с.62-64

15. Бродан В., Кун Э. Лактат и физическая нагрузка. -Чехословац. медиц. обозрение, 1971, т.17, с.93-120

16. Вайнштейн Б.К., Борисов В.В. Структура и функции глобулярных белков в свете данных рентгеноструктурного анализа. В кн.: Успехи биологической химии. Т.Х1У. - М.: Наука, 1973, с.91-145

17. Вельтищев Ю.Е., Юрьева Э.А., Мусаев М.А., Шемано-ва Г.Ф. Фосфолипазы человека в норме и при патологии.

18. Вопр. мед. химии, 1981, т.27, с.441-449

19. Вертиев Ю.В., Езепчук Ю.В. НАД-гликогидролазы в связи с функцией некоторых бактериальных токсинов. В кн.: Успехи биологической химии, т.XXII. - М.: Наука, 1982,с.214-224

20. Воронцов Е.А., Калачева Н.И., Лифшиц Н.Л. и др.

21. О конформационных перестройках комплексов лактатдегидрогеназы, образованных пируватом и аналогами кофермента. Биохимия, 1979, т.44, с.324-331

22. Воронцов Е.А., Мальцев Н.И., Щорс Е.И., Яковлев В.А Взаимодействие -никотиноиламинокислот с активным центром НАД-зависимых дегидрогеназ. Биохимия, 1974, т.39, с.252--265

23. Газарян К.Ф., Кульминская А.С. Изучение механизма инактивации генома эритроцитов птиц. Ш. Пути терминальной дифференцировки эритроцитов. Онтогенез, 1975, т.6, с.31-38

24. Гительзон И.И., Гомзякова Н.В. Накопление метгемо-глобина и возраст эритроцитов. В кн.: Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов. - Красноярск, 1967, с,132--134

25. Гительзон И.И., Макаров В.П., Нефедов В.П. и др. Механизмы управления эритропоэзом в организме. 13-й Всесо- 136 юзный съезд физиологического общества им. И.П.Павлова / Баку, 1979 г./, т.2. Л., 1979, с.235-236

26. Гительзон И.й., Терсков И.А., Мочкина С.Е. Исследование функционального состояния эритрона методом эритрограмм. В кн.: Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов. - Красноярск, I960, с.85-89

27. Григорьев Г.Д. Электрофоретическое исследование мембранных белков эритроцитов разного возраста. Вопр. мед. химии, 1981, т.27, с.91-96

28. Губерниева Л.М., Сафронова Е.Е., Малахов В.Н. Изучение некоторых кинетических свойств изоферментов лактатде-гидрогеназы человека. Биохимия, 1972, т.37, с.1241-1245

29. Гуревич В.М., Курганов Б.И., Сугробова Н.П., Яковлев В.А. Изучение взаимодействия лактатдегидрогеназы с НАДН методом кругового дихроизма. Биохимия, 1972, т.37, с.1023--1025

30. Демченко А.П., Орловская Н.Н. Изменение структуры и функции белков при старении и их возможные механизмы. -Успехи соврем, биологии, 1981, т.92, с.180-197

31. Иващенко А.Т., Балмуханов Б.С., Жубанова А.А., Бал-муханов С.Б. Влияние одновалентных ионов на АТФазную активность мембран эритроцитов крысы. Докл. АН СССР, 1974,т.214, с.712-714

32. Иващенко А.Т. Некоторые свойства аниончувствитель-ной АТФазы эритроцитов. Вопр. мед. химии, 1980, т.26,с.668-671.

33. Иржак Л.И. Гемоглобины и их свойства. М.: Наука, 1975. - 240 с.- 137

34. Канунго М. Биохимия старения. М.: Мир, 1982. -294 с.

35. Камышенцев М.В., Блинов М.Н. Ацетилхолинэстераза при старении эритроцитов человека. Бюл. эксперим. биол. и мед., 1976, № 10, с.I198-1200

36. Корвин-Павловская Е.Г., Кульминская А.С., Карало-ва Е.М. и др. Характеристика путей дифференцировки эритроид-ных клеток птиц в условиях анемии. Цитология, 1983, т.25, с.148-155

37. Коржуев П.А. Гемоглобин. Сравнительная физиология и биохимия. М.: Наука, 1964. - 286 с.

38. Корочкин Л.И. Генетика изоферментов и развитие. -Онтогенез, 1976, т.7, с.3-17

39. Корочкин Л.И., Серов О.Л., Пудовкин А.И. и др. Генетика изоферментов. М.: Наука, 1977. - 278 с.

40. Котык А., Яначек К. Мембранный транспорт. М.:Мир, 1980. - 341 с.

41. Кулинский В.И., Колесниченко Л.С. Кинетические и регуляторные свойства дисульфидредуктазного фермента из печени мыши. Биохимия, 1976, т.41, с.276-288

42. Кульминская А.С., Корвин-Павловская Е.Г., Газарян К.Г. Изучение механизма инактивации генома эритроцитов птиц. У1. Митотиче'ская активность эритробластов костного мозга в норме и при анемии. Онтогенез, 1980, т.II, с.222-228

43. Курганов Б.И. Кинетический анализ равновесной ферментативной системы неактивный димер активный тетрамермодель лактатдегидрогеназы /. Молекул, биол., 1968, т.2, с.166-179- 138

44. Курганов Б.И. Коферментная и регуляторная функция никотинамидадениннуклеотидов. Кинетический аспект. В кн.: Коферменты /Под ред. В.А.Яковлева. - М.: Медицина, 1973,с.82-117

45. Курганов Б.И. Аллостерические ферменты. М.: Наука, 1978. - 267 с.

46. Кушаковский В.И. Клинические формы повреждения гемоглобина. Л.: Медицина, 1968. - 325 с.

47. Луговой В.И., Воловельская В.А., Грек A.M. .Влияние замораживания-оттаивания на активность изоферментов лактатдегидрогеназы. Укр. биохим. ж.,1982, т.54, с.274-279

48. Мальцев Н.И. Взаимодействие никотинамидадениндинук-леотидов с апоферментами дегидрогеназ. В кн.: Коферменты /Под ред. В.А.Яковлева. - М.: Медицина, 1973, с.13-67

49. Мальцев Н.И. Использование аналогов коферментов и субстратов в изучении механизма действия ЛДГ. Биоорган, химия, 1978, т.4, с.1445-1460

50. Маркерт К., Уршпрунг Г. Генетика развития. М.: Мир, 1973. - 270 с.

51. Маркович Д.С., Умрихина Н.П., Фин Р.Т. и др. Исследование конформационных изменений активного центра ДБ,Г при помощи спектральной метки "репортера". Докл. АН СССР, 1970, т.194, с.1365-1367

52. Маурер Г. Диск-электрофорез. М.: Мир, 1971. -247 с.

53. Медведев Ж.А. Биохимические механизмы старения ядерных и безъядерных эритроцитов. Цитология, 1973, т.15, с.963-975- 139

54. Медведев JI.H., Авраамова Т.В. Содержание К, а и АТФ в эритроцитах анемизированных кроликов. Изв. СО АН СССР, сер. биол. наук, 1974, т.15, с.155-160

55. Митропольский А.К. Техника статистических вычислений. М.: Физматгиз, 1961, с.252-260, 439

56. Митрофанова А.Н., Чухрай Е.С., Полторак О.М. Некоторые аспекты действия лактатдегидрогеназы в растворе и иммобилизованном состоянии. Вестник МГУ, сер. хим., 1976,1. Р 4, с.413-416

57. Мосягина Е.И., Федоров Н.А., ГУдим В.И. и др. Эрит-ропоэз. В кн.: Нормальное кроветворение и его регуляция. /Под ред. Н.А.Федорова. - М.: Медицина, 1976, с.341-457

58. Немчинская В.Л., Божков В.М., Кушнер В.П. Биосинтез никотинамидных коферментов, их внутриклеточная локализацияи регуляция в животных тканях. Цитология, 1971, т.13, с.799-812

59. Немчинская В.Л., Ганелина Л.М., Браун А.Д. О различиях в изозимном составе лактатдегидрогеназ ядра и цитоплазмы. Цитология, 1968, т.10, с.322-328

60. Ньюсхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма. М.: Мир, 1977. - 407 с.

61. Парина Е.В., Калиман П.А. Механизмы регуляции ферментов в онтогенезе. Харьков, Вища школа,1978. - 204 с.

62. Покровский А.А., Абрамчук И.Ф., Бондаренко М.В. и др. К вопросу о денситометрическом анализе изоферментных спектров. Лаб. дело, 1971, № I, с.8-12

63. Покровский А.А., Коровников К.А. К вопросу о функциональном значении изоферментов дегидрогеназ. В кн.: Про- 140 блемы медицинской химии /Под ред. В.С.Шалота и Э.Г.Ларского. М.: Медицина, 1973, с.5-36

64. Поэтова В.Т., Гительзон И.И., Терсков И.А. Изменения в качественном составе эритроцитов, продуцированных при напряженном эритропоэзе. В кн.: Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов. Вып.З. - М.: Наука, 1967, с.27--31

65. Рапопорт С. Белки, ингибирующие дыхание: принцип регуляции процессов созревания клетки. Биохимия, 1974, т.39, с.359-366

66. Рубина Х.М. Биохимия эритроцита. В кн.: Физиология системы крови. Физиология эритропоэза. - Л.: Наука, 1979, с.211-232

67. Рябов С.И., Шостка Г.Д. Молекулярно-генетические аспекты эритропоэза. Л.: Наука, 1973, 280 с.

68. Салменкова Е.А. Генетика изоферментов рыб. Успехи соврем, биологии, 1973, т.75, с.217-235

69. Сафронова Е.Е., Малахов В.Н., Губерниева Л.М. К вопросу о внутритетрамерноШ каталитической независимости активных центров изоферментов ДЦГ. Биохимия, 1975, т.40,с.739-745

70. Северин С.Е., Телепнева В.И., Цейтлин Л.А. Пути и локализация процессов обмена никотинамидадениндинуклеотида в клетке. В кн.: Химические факторы регуляции активностии биосинтеза ферментов /Под ред. В.Н.Ореховича. М.: Наука, 1969, с.118-135

71. Северин С.Е., Цейтлин Л.А., Телепнева В.И. Биосинтез никотинамидмононуклеотида в мышце сердца. Биохимия,1967, т.32, с.181-188

72. Сейц И.Ф. Взаимодействие дыхания и гликолиза в клетке. Л.: Медгиз, 1961. - 263 с.

73. Серов О.Л., Глазко В.И., Корочкин Л.И. Генетический контроль экспрессии гена А лактатдегидрогеназы в эритроцитах овец. Генетика, 1975, т.II, с.27-31

74. Серов О.Л. Генетика изоферментов. Генетика, 1968, т.4, с.131-141

75. Стародуб Н.Ф. Онтогенез красной кровяной клетки и гетерогенная система гемоглобина. Успехи соврем, биол.,1976, т.81, с.244-257

76. Стародуб Н.Ф. Гетерогенная система гемоглобина: регуляция синтеза в норме и при патологии. : Автореф. Дис. . докт. биол. наук. М., 1982. - 46 с.

77. Стойка Р.С., Кусень С.И. Регуляция активности лактатдегидрогеназы и ее изоферментные спектры в тканях позвоночных животных. Успехи соврем, биол., 1981, т.91, с.178--193

78. Сугробова Н.П., Курганов Б.И., Гуревич В.М., Яковлев В.А. Изучение кинетики образования тройного комплекса ДЦГ-НАД-пируват. Молекул, биол., 1972, т.6, с.274-291

79. Сугробова Н.П., Курганов Б.И., Яковлев В.А. Роль ДЦГ-системы в стабилизации соотношения между окисленной и восстановленной формами НАД. Биохимия, 1974, т.39, с. 619-624

80. Сугробова Н.П., Курганов Б.И., Яковлев В.А. Роль енолизации пирувата в образовании непродуктивного итройного комплекса лактатдегидрогеназа-НАД-пируват. Молекул, биол.,1974, т.8, с.716-722

81. Тодоров Й. Клинические лабораторные исследования в педиатрии. София. Медицина и физкультура, 1963. - 784 с.

82. Уайт А., Хандлер Ф., Смит Э. и др. Основы биохимии.- М.: Мир, 1982, т.2, с.587-588, 988-989

83. Уилкинсон Дж. Изоферменты. М.: Мир, 1968. - 228 с

84. Усатенко М.С., Тесленко Л.В., Цапко Л.И. Регулятор-ная роль изоферментов ДЦГ митохондрий скелетных мышц и печени. В кн.: Митохондрии. Регуляция процессов окисления и сопряжения. - М.: Наука, 1974, с.98-103

85. Федоров Н.А., Горбунова Н.А. Изучение продолжительности' жизни эритроцитов у собак при острой и хронической кровопотере. Пат. физиол. и эксперим. терапия, 1963, т.7, с.65-67

86. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов.- М.: Мир, 1980. 432 с.

87. Филиппова В.Н., Филановская Л.И., Блинов М.Н. Синтез нуклеотидов в эритроцитах при некоторых формах анемий. / Обзор литературы /. Пробл. гем. и перел. крови, 1977,3, с.37-41

88. Хлебодарова Т.М., Серов О.Л. Очистка и некоторые свойства изофермента I и 5 лактатдегидрогеназы из сердечной и скелетной мышц. Биохимия, 1977, т.42, с.1380-1386

89. Хлебодарова Т.М., Серов О.Л., Закиян С.М. Изучение механизмов генной регуляции спектра изоферментов лактатдегидрогеназы в эритроцитах серебристо-черных лисиц. Генетика, 1978, т.14, с.250-255

90. Цейтлин Л.А. Никотинамидные коферменты. В кн.:- 143

91. Успехи биологической химии, 1967, т.УШ, с.249-277

92. Черницкий Е.А., Воробей А.В. Структура и функции эритроцит арных мембран. Шнек, 1981. - 215 с.

93. Черняк Н.Б. Биохимические процессы при созревании и старении эритроцитов. В кн.: Нормальное кроветворение и его регуляция /Под ред. Н.А.Федорова. - М.: Медицина, 1976, с.159-186

94. Шаронов 10.А., Шаронова Н.А. Структура и функции гемоглобина. Молекул, биол., 1975, т.9, с.145-172

95. Шпицберг В.Л., Горюнов А.И. Аллостерические свойства изофермента лактатдегидрогеназы из мышц свиньи. Докл. АН СССР, 1969, т.189, с.1132-1134

96. Щорс Е.И., Калачева Н.И., Мальцев Н.И., Яковлев В. А. Кинетические проявления медленных изменений в конформации лактатдегидрогеназы мышц свиньи. Молекул, биол., 1974,т.8, с.792-799

97. Яковлева В.И. Изоферменты. В кн.: Успехи биологической химии, 1968, т.IX, с.55-94

98. АЪе К., Sugita Y. Propeties of cytochrom Ъ^ and methemoglot>in reductase in human erythrocytes. Eur.J.Bio-chem., 1979, v.101, pp. 423-428

99. Adams M.J., Bucher M., Chandraselchar K. et al. Structure-function relationships in lactate dehydrogenase. -Proc.Efat.Acad;Sci.USA, 1973, v.70, pp. 1968-1972

100. Adams M.J., Ford G.C., Koekoek R. et al. Structure of lactate d-ehydrogenase at 2,8 R resolution. Nature, 1970, v.227, pp. 1098-1103

101. Adams M.J., McPherson A.Jr., Rossmann M.G. et al.- 144

102. The structure of the nicotinaraide-adeninedinucleotide coenzyme when bound to lactate dehydrogenase. J.Mol.Biol., 1970, v.51, PP. 31-38

103. Agar U.S., Smith J.E. Enzymes and glycolytic intermediates in the rabbit erythrocyte. Enzyme, 1974, v.17,pp. 205-209

104. Agostoni A., Vergani C., Villa L. Intracellular distribution of the different forms of LDH. Nature, 1966,v.209, pp. 1024-1025

105. Alivisatos G.A., Denstedt O.F. Lactic dehydrogenase and DPN-ase activity of blood. Science, 1951, v.114, pp. 281-283

106. Alpert N.R. Regulation of the lactate metabolism. Helv.Med.Acta, 1969/1970, v.35, pp. 335-353

107. Appella E., Markert C.L. Dissociation of lactate dehydrogenase into subunits with guanidine hydrochloride. -Biochem. and Biophys.Res.Commun., 1961, v.6, pp. 171-176

108. Arese P., Bosia A., Giallo E. et all. Red cell glycolysis in a case of 3-ph.osphoglycerate kinase deficiency. -Europ.J.Clin.Invest., 1973, v.3, pp. 86-92

109. Atkinson D*E. Adaptations of enzymes for regulation of catalytic function. Biochem.Soc.Symp., 1976, v.41> pp. 205-223

110. Balduini C., Brovelli A., Pallavicini G. et al. Reversible and irreversible structural modifications of erythrocyte membrane. Acta biol.med.germ., 1981, v.40,pp.401-408

111. Ballos S., Burka E. Pathways of de novo phospholipid synthesis in reticulocytes. Biochim. et Biophys.Acta,- 145 -1974, v. 337, pp. 239-247

112. Banner M.R., Rosalki S.B. Glyoxylate as a substrate for lactate dehydrogenase. Nature, 1967, v.213, pp. 7.26727

113. Bartholmes P., Durchschlag H., Jaenicke R. Molecular properties of lactic dehydrogenase under the conditions of the enzymatic test. Sedimentation analysis and gel filtration in t-he microgram and nanogram range. Eur.J.Biochem., 1973, v.39, pp. 101-108

114. Bartosz G. Aging of the erythrocyte. VII. On the possible causes of inactivation of red cell enzymes. Mech. Ageing and Develop., 1980, v. 13, pp. 379-385

115. Bartosz G. Bovine erythrocyte membrane: does not act as a molecular sieve or allow for hemolytic fractionation of red cells according to age. Сотр.Biochem. and Physiol., 1981, v.B69, pp. 273-275

116. Bartosz G., Grzelinska E., Wagner J. Aging of the erythrocyte.XIV. ATP content does decrease. Experientia, 1982, v.38, p.575

117. Bartosz G., Soszynski M., Retelewslca W. Aging of the erythrocyte.X. Immunoelectrophoretic studies on the denatu-ration of superoxide dismutase. Mech.Ageing and Develop., 1981, v.17, pp. 237-251

118. Bernstein R.E. Alterations in metabolic energetics and cation transport during aging of red- cells. J.Clin. Invest., 1959, v.38, pp. 1572-1586

119. Beutler E. General aspects of erythrocyte physiology and biochemistry. Exp.Eye Res., 1971, v.11, pp. 261-263

120. Beutler E. Red cell metabolism. A manual of biochemical methods. New York-San Francisco-London, Grune& Strat-ton, 2nd ed., 1975, -160 p.

121. Beutler E. Red cell: general considerations. In: Red blood cell and lens metabolism. /Ed. S.Srivastava^

122. Jew York, e.a., 1980, pp. 11-14

123. Beutler E., Guinto E. Mechanism of stimulation of the hexose monophosphate shunt of erythrocytes by pyruvate. Enzyme, 1974, v.18, pp. 7-18

124. Beutler E., Matsumoto F., Guinto E. The effect of 2,3-DPG on red cell enzymes. Experientia, 1974, v.30, pp. 190-192

125. Binette P., Pragay D., Recate A. Reversibility of the lactate dehydrogenase isoenzyme shift induced by low oxygen tension. Life Sci., 1977f v.20, pp. 1809-1814

126. Bjerrum O.J., Hawkins M., Swanson P. et al. An immunochemical approach for the analysis by membrane protein al2+teration in Ca -loaded human erythrocytes. J.Supramol. Struct., and Cell.Biochem., 1981, v.16, pp. 17-29

127. Blanco A., Zinkham W., Walker D. LDH-X; Cellular localization, catalytic properties and genetic control of synthesis. In: Isozymes. Vol.3 /Ed. C.L.Markert. - New York-San Francisco-London, Acad.Press, 1975, pp. 297-312- 147

128. Bloxham D.P. The chemical reactivity of the histi-dine-195 residue in lactate dehydrogenase thiomethylated at the cysteine-165 residue. Biochem.J., 1981, v.193, pp. 9397

129. Bocci V. Determinants of erythrocyte ageing: a reappraisal. Brit.J.Haematol., 1981, v.48, pp. 515-522

130. Brewer G.J. Adenosinetriphosphate. In: Biochemical methods in red cell genetics /Ed. J.J.Yunis. - Hew York, Acad. Press, 1969, pp. 201-230

131. Brewer G.J. Red cell metabolism and function. In: The red blood cell. Vol.I /Ed. D.MacN.Surgenor. - Hew York-London, Acad.Press, 2nd ed., 1974, pp. 474-508

132. Brewer G.J. General red cell metabolism. In: The red blood cell. Vol.I /Ed. D.MacN.Surgenor. - Hew York-London, Acad.Press, 2nd ed., 1974, pp. 387-433

133. Brok P., Ramot В., Zwang E., Danon D. Enzyme activities in human red blood cells of different age groups. Israel J.Med.Sci., 1966, v.2, pp. 291-296

134. Busch D., Boie K. IIAD/1IADH, HADP/HADPH' und GSSG/ GSH in Menschlichen Erythrozyten. Klin.Y/ochenschr., 1969, v.47, S. 1172-1174

135. Cahn R.D., Kaplan И.О., Levine L., Zwilling E. Mature and development of lactic dehydrogenases. Science, 1962, v.136, pp. 962-969

136. Card R.I1., McGrath M.J., Paulson E.J., Valberg L.S. Life span and autohemolysis of macrocytic erythrocytes produced in responce to hemorrhage. Amer.J.Physiol., 1969, v.216, pp. 974-978

137. Chalfin D. Differences between young and mature erythrocyte. J.Cell.Сотр.Physiol., 1956, v.47, p. 215

138. Chang H., Langer P.J., Lodish H.P. Asynchronous synthesis of erythrocyte membrane protein. Proc .ITat .Acad. Sci.USA, 1976, v.73, pp. 3206-3210

139. Chapman R.G., Hennessey M.A., Watersdortph A.M. et al. Erythrocyte metabolism. V. Levels of glycolytic enzymes and regulation of glycolysis. J.Clin.Invest., 1962, v.41, pp. 1249-1256

140. Chapman R.G., Schaumburg L. Glycolysis and glycolytic enzyme activity of aging red cells in man. Brit.J. Haematol., 1967, v.13, pp. 663-678

141. Chiba H., Narita H., Yanagawa S.J. et al. Changes in the enzymes related to 2,3-d.iphosphoglycerate metabolism in developing erythroid cells. Acta biol.med.germ., 1981, v.40, pp. 633-637

142. Clark P.I., Kostuk W.J., Henderson A.R. Time-dependent of human lactate dehydrogenase isoenzyme 5 inhibition by urea. Clin.Chem., 1976, v.22, pp. 2059-2062

143. Coetzer T.L., Zail S.S. Cross-linking of membrane proteins of metabolically-depleted and calcium-loaded erythrocytes. Brit.J.Haematol., 1979, v.43, pp. 375-390

144. Cohen U.S., Elholm J.E., Luthra M.G., Hanahan D.J. Characterization biochemical of density-separated human erythrocytes.- Biochim. et Biophys.Acta, 1976, v.419, pp. 229242

145. CrowV.L., Pritchard G.G. Fructose-1,6-diphosphate activated L-lactate dehydrogenase from Streptococcus lactis:- 149 kinetic properties and factors affecting activation. J.Bacterid., 1977, v.131, PP. 32-91

146. Cutten A.E.C. Calcutta-1 LDH: kinetic and thermodynamic properties of an electrophoretic variant of human LDH.- Int.J.Biochem., 1981, v.3, pp. 999-1004

147. Davidson W.D., kanaka K.R. Factors affecting pentose phosphate pathway activity in human red cells. Brit.J. Haematol., 1972, v.23, pp. 371-386

148. Dawson D.M., Goodfriend T.L., Kaplan N.O. Lactic dehydrogenase: functions of two types. Science, 1964, v.143, pp. 929-933

149. De Flora A., Melloni E., Saldino p# et al. Characterization and possible pathophysiological significance of human erythrocyte proteinases. In: Metabol.Interconvers. Enzymes, 1980, Int.Titisee Conf., Berlin e.a., 1981, pp.239247

150. Deuticke B. Transfer of monovalent organic anions across the red cell membrane: mechanisms and experimental alterations. In: Erythrocytes, thrombocytes, leucocytes /Ed. E.Gerlach, K.Moser, E.Deutsch. - Stuttgart, 1973, pp. 81-87

151. Deuticke B. The specific monocarboxylate carrier system in the erythrocyte membrane. In: Biophys.Membrane Transport.Sch.Proc.5th Winter Sch., Michalowice, 1979, Part 2.- Wloclaw, 1979, pp. 157-190

152. Deuticke B. Monocarboxylate transport in erythrocytes. J.Membrane Biol., 1982, v.70, pp. 89-103

153. Deuticke В., Beyer В., ^'orst B. Discrimination ofthree parallel pathways of lactate transport in the human erythrocyte membrane by inhibitors and kinetic properties. -Biochim. et Biophys.Acta, 1982, v.684, pp. 96-110

154. Deuticke В., Haest C.W., Fischer Т.Ы. Zell-und Mem-branphysiologie des Erythrozyten: Fakten und Konzepte /Refe-rat/. Anat.Anz., 1980, v.148, Erganzungsh., S. 203-219

155. Deuticke В., Rickert I., Beyer E. Stereoselective, SH-dependent transfer of lactate in mammalian erythrocytes. -Biochim. et Biophys.Acta, 1978, v.507, pp. 137-155

156. Deutsch J., Blumenfeld 0.0. Membrane protein synthesis by rabbit reticulocytes. Biochem. and Biophys.Res. Commun., 1974, v.58, pp. 454-459

157. Dioguardi IT., Agostoni A., Fiorelli G., Mannucci P.M. Characteristics of lactic dehydrogenase in human erythrocytes. Enzymol.Biol.Clin., 1964, v.4, pp. 31-38

158. Domenech E.LI., Domenech G.E., Aoki A., Blanco A. Association of the testicular lactate dehydrogenase isozyme with a special type of mitochondria. Biol.Reprod., 1972, v.6, pp. 136-147

159. Drury D.R., Wick A.N. Chemistry and metabolism of L- and D-lactic acids. Ann.N.Y.Acad.Sci., 1965, v.119, pp. 1061-1069

160. Dubiel W., Muller Ivl., Rathmann J. et al. Determination and characteristics of energy-dependent proteolysis in rabbit reticulocytes. Acta biol.med.germ., 1981, v.40,pp. 625-628

161. Duchon G., Collier H.B. Enzyme activities of human erythrocyte ghosts: effect of various treatments. J.Mem-brane Biol., 1971, v.6, pp. 138-157

162. Eaton J.W., Brewer G.J. Pentose phosphate metabolism. In: The red blood cell. Vol.1 /Ed. D.MacN.Surgenor. -Hew York-London, Acad.Press, 2nd ed., 1974, pp. 436-471

163. Emerson P.M., Wilkinson J.M. Effect of oxalate on the activity of lactate dehydrogenase isoenzymes. Nature, 1964, v.202, pp. 1337-1338

164. Eventoff W., Hackert M.L., Rossmann M.G. A low-resolution crystallographic study of porcine heart lactate dehydrogenase. J.Mol.Biol., 1975, v.98, pp. 249-258

165. Eventoff W., Rossmann M.G., Taylor S.S. et al. Structural adaptations of lactate dehydrogenase isozymes. -Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1977, v.74, pp. 2677-2681

166. Everse J., Berger R.L., Kaplan N.O. Physiological concentrations of lactate dehydrogenases and substrate inhibition. Science, 1970, v.169, pp. 1236-1238

167. Everse J., Kaplan N.O. Lactate dehydrogenase: structure and function. In: Adv. in Enzymol., Vol.37 /Ed. P.P.Ford. - New York, Interscience, John Wiley, 1973, pp. 61-133

168. Everse J., Kaplan N.O. Mechanism of action and biological function of various dehydrogenase isozymes. In: Isozymes. Vol.11 /Ed. C.L.Markert. - New York-San Fransisco- 152 - London, Acad.Press, 1975, pp. 29-43

169. Evrev T.I. The properties of purified LDH-C^ from human tests. In: Isozymes. Vol.11 /Ed. C.L.Markert. - New York-San Francisco-London, Acad.Press, 1975, pp. 113-128

170. Fairbanks G., Steele Th.L., Wallach D.P.N. Electro-phoretic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane. Biochemistry, 1971, v.10, pp. 26062617

171. Feo C., Mohandes II. Clarification of role of ATP in red cell morphology and function. Nature, 1977, v.256, pp. 166-168

172. Fernandes-Santos Т., Lluis C., Bozal J. Abortive complexes as a cause of substrate inhibition of rabbit muscle lactate dehydrogenase. J.Mol.Catal., 1979, v.5, pp. 247-262

173. Pine I.П., Kaplan N.O., Kuftinec D. Developmental changes of mammalian lactate dehydrogenase. Biochemistry, 1963, v.8, pp. 116-121

174. Fisher V., Watts R.W.E. The metabolism of glyoxy-late in blood from normal subjects and patients with primary hyperoxaluria. Clin.Sci., 1968, v.34, pp. 97-110

175. Fondy T.P., Kaplan N.O. Structural and functional properties of the H and M subunits of lactic dehydrogenase.- Ann.N.Y.Acad.Sci., 1964, v.119, pp. 888-903

176. Forlano A.J. Effects of the component parts of nicotinamide adenine dinucleotide (HAD+) as inhibitors of lactic dehydrogenase. J.Pharm.Sci., 1967, v.56, pp.763-765

177. Fornaini G. Biochemical modifications during the- 153 life span of the erythrocytes. Ital.J.Biochem., 1968, v. XVI, pp. 257-330

178. Fossel E.T., Solomon A.K. Ouabain-sensitive interaction between human red cell membrane and glycolytic enzyme complex in cytosol. Biochim. et Biophys.Acta, 1978, v. 510, pp. 99-111

179. Friedemann H., Rapoport S.M., Enzymes of the red cell; a critical catologue. In: Cellular and Molecular Biology of erythrocytes /Eds. II.Yoshikawa, S.M.Rapoport. - Tokyo, University of Tokyo Press, 1974, pp. 181-259

180. Fritz P.J. Rabbit muscle lactate dehydrogenase 5: a regulatory enzyme. Science, 1965, v.150, pp. 364-366

181. Fritz P.J. Rabbit lactate dehydrogenase isozymes: effect of pH on activity. Science, 1967, v.156, pp. 82-83

182. Fritz P.J., Morrison W.J., White E.L., Vesell E.S. Comparative study of methods for quantitation of lactate dehydrogenase isozymes. Anal.Biochem., 1970, v.36, pp. 443453

183. Fritz P.J., Vesell E.S., White E.L., Pruitt K.M. The roles of synthesis and degradation in determing tissue concentrations of lactate dehydrogenase-5. Proc.ITat.Acad. Sci.,USA, 1969, v.62, pp. 558-565

184. Fritz P.J., White E.L., Pruitt K.M., Vesell E.S. LDII isozymes. Turnover in rat heart, skeletal muscle and liver. Biochemistry, 1973, v.12, pp. 4034-4039

185. Fritz P.J., White E.L., Pruitt K.M. Intracellular turnover of lactate dehydrogenase isozymes. In: Isozymes. v.3/Ed. C.L.Markert. - New York-San Francisco-London, Acad.- 154 -Press, 1975, pp. 347-358

186. Ganzoni A.M., Barras J.P., Marti H.R. Red cell ageing and death. Vox.Sang., 1976, v.30, pp. 161-174

187. Gerber G.K., Schultze M., Rapoport S.M. Occurenceand function of high-K hexokinase in immature red blood cells.M- Eur.J.Biochem., 1970, v.17, pp. 445-449

188. Gershon D., Glass G., Allison L.L. et al. Enzyme alterations in agingi Biol.Cell., 1982, v.45, pp. 391-393

189. Goldberg E. Lactate dehydrogenase in spermatozoa: subunit interaction in vitro. Arch.Biochem. and Biophys., 1965, v.109, pp. 134-141

190. Goodfriend T.L., Sokol D.M., Kaplan N.O. Control of synthesis of lactic acid dehydrogenase. J.Mol.Biol., 1966, v.15, pp. 18-31

191. Griffin J.H., Criddle R.S. Substrate-inhibited lactate dehydrogenase. Reaction mechanism and essential role of dissociated subunits. Biochemistry, 1970, v.9, pp. 1195— 1205

192. Grimes A.J. Glycolysis in young and mature normal erythrocytes. ITature, 1963, v.198, pp. 1312-1313

193. Grosh A.K., Sloviter II.A. Glycolysis and the Pasteur effect in rat reticulocytes. J.Biol.Chem., 1981, v. 248, pp. 3035-3040

194. Gupta G.S., Goldberg E. Thermodynamic stability of lactate dehydrogenase isozymes from guinea-pig & rabbit. -Indian J.Biochem. and Biophys., 1981, v.18, pp.182-186

195. Hagenfeldt L., Arvidson A. The distribution of amino acid between plasma and erythrocytes. — Clin.Chi.Acta, 1980, v.100, pp. 133-141

196. Halestrap A.P. Transport of pyruvate and lactate into human erythrocytes. Evidence for the involvement of the chloride carrier and chloride-independent carrier. Biochem. J., 1976, v.156, pp. 193-207

197. Harkness D.R., Ponce J., Glayson V. A comparative study on the phosphoglyceric acid cycle in mammalian erythrocytes. -.Сотр.Biochem. and Physiol., 1969, v. 28, pp. 129138

198. Harvey J.W., Kaneko J.J. Glucose metabolism of mammalian erythrocytes. J.Cell.Physiol., 1976, v.89, pp. 219224

199. Hasart E., Jacobasch G., Rapoport S. Yerhalten des NAD(P)-Spiegels in Erythrozyten des Menschen bei Variation des pH-V/ertes und unter Einfluss von Methylenblau. Acta Biol, et Med.Germ., 1972, v.28, S. 603-613

200. Hawtrey C., Goldberg E. Differential synthesis of LDH in mouse tests. Ann.N.Y.Acad.Sci., 1968, v.151, pp. 611-615

201. Heck H.d'A. Porcine heart lactate dehydrogenase. Optical rotatory dispersion, thermodynamics and kinetics of binding reactions. J.Biochem., 1969, v.244, pp. 4375-4381

202. Hjelm Ы. Methodological aspects of current procedures to separate erythrocytes into age groups. In: Cellular and molecular biology of erythrocytes /Eds. H.Yoshikawa, S.M.Rapoport. - Tokyo, University Tokyo Press, 1974, pp. 427441

203. Hoek A.K., Van den, Zail S.S. Polyacrylamide gelelectrophoresis of human erythrocyte membrane enzymes solu-bilized with triton X-100. Clin.Ghim.Acta, 1977, v.79, pp. 7-14

204. Holbrook J.J., Liljas A., Steindel S.J., Rossmann M. Lactate dehydrogenase. In: The enzymes /Ed., P.D.Boyer. -New York, Acad.Press, 1975, v.XI, pp. 191-292

205. Hsieh S.H., Jaffe E.r. The metabolism of methemo-globin in human erythrocytes. In: The red blood cell. V.II /Eds. D.MacN.Surganor. - New York-San Francisco-London, 1975» pp. 799-824

206. Hultin H.O. Effect of environment on kinetic characteristics of chicken lactate dehydrogenase isozymes.1.: Isozymes. V.II /Ed. C.L.Markert. New York-San Prancisco-London, Acad.Press, 1975, pp. 69-85

207. Ikawa LI., Yoshida A. Change of enzyme properties caused by cross-linking treatment of human erythrocytes. -Amer.J.Hemat., 1982, v.13, pp. 9-13

208. Jacobasch G., Minakami S., Rapoport S.M. Glycolysis of the erythrocyte. In: Cellular and molecular biology of erythrocytes /Eds. H.Yoshikawa, S.M.Rapoport. - Tokyo, University Tokyo Press, 1974, pp. 55-92

209. Jaffe E.R. Metabolic processes involved in the formation and reduction of methemoglobin in human erythrocytes. In: The red blood cell. A comprehensive treatise /Eds.

210. C.Bishop, D.Surgenor. London, Acad.Press, 1964, pp. 397422

211. Jaenicke R., Gregori E., Laepple M. Conformational effects of coenzyme binding to porcine lactic dehydrogenase.- 157 - Biophys.Struct. and Mech., 1979, v.6, pp. 57-65

212. Jaenicke R., Koberstein R., Teuscher B. The enzyma-tically active units of lactic dehydrogenase. Molecular properties of lactic dehydrogenase at low-protein and high salt concentrations. Eur.J.Biochem., 1971, v.23, pp. 150-159

213. Jaenicke R., Vogel V/., Rudolph R. Dimeric intermediates in the dissociation of lactic dehydrogenase. Eur.J. Biochem., 1981, v.144, pp. 525-531

214. JaffeE.R. Introduction to discussion of red cell GSH metabolism: the functions of reduced glutatione in human erythrocytes. Expl.Eye.Res., 1971, v.11, pp. 306-309

215. Jelic-Ivanovic Z., Majkic-Singh IT., Berkes I. Kinetic characteristics of human erythrocyte malate-dehydrogenase.- Biochem.Soc.Trans., 1981, v.9, p. 321

216. Johnson R., Gotto A. Phospholipids in biology and medicine. Part I. New Engl.J.Med., 1974, v.290, pp. 24-29

217. Jones М.Ы., Nickson J.R. Identifying the monoccaha-ride transport in the human erythrocyte membrane. FEBS Let., 1980, v.115, pp. 1-8

218. Kagi J.H.R., Ottolenghi P. The distribution of lactic dehydrogenase isozymes in stromal and soluble fractions of the human erythrocyte. Compt.rend.trav.lab.Carlsberg, 1963, v.33, pp. 455-462

219. Kaplan N.O. Lactate dehydrogenase structure and function. - Broolchaven Symp.Biol., v.17. Subunit structure of proteins. Biochemical and genetic aspects, 1964, pp. 131— 149

220. Kaplan N.O., Everse J. Regulatory characteristicsof lactate dehydrogenase. Adv. in Enzyme Regul., 1972, v.10, pp. 323-336

221. Kaplan N.O., Everse J., Admiraal J. Significance of substrate inhibition of dehydrogenases. Ann.N. Y.Acad.Sci., 1968, v.151, pp. 400-412

222. Kaplan И.О., Goodfriend T.R. Role of the two types of lactic dehydrogenases. Adv.Enzyme Regul., 1964, v.2, pp. 203-212

223. Katunurna N., Kito K., Kominami E. A new enzyme that specifically inactivates apo-protein of NAD-dependent dehydrogenases. Biochem. and Biophys Res.Gommun., 1971, v.45,pp. 76-81

224. Katunuma N., Kominami E., Kominami S., Kito K. Mode of action of specific inactivating enzymes for pyridoxal ед-zymes and NAD-dependent enzymes and their biological significance. Adv. in Enzyme Reg., 1972, v.10, pp. 289-306

225. Kay M.M.B. Mechanism of removal of senescent cells by human macrophages. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1975, v.72, pp. 3521-3525

226. Kay M.M.B. Role of physiological autoantibody in the removal of senescent human red cell. J.Supramol.Struct. 1979, v.9, pp. 55-567

227. Keokitichai S., Wrigglesworth J.M. Association of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase with the membrane of the intact human erythrocyte. Biochem.J., 1980, v.187, pp. 837-841

228. Kiltz H., Keil W. et al. The primary structure of porcine lactate dehydrogenase: isoenzymesand H^. Hop- 159 pe-Seyler's Z.Physiol.Chem., 1977, v.358, pp. 123-127

229. Konttinen A., Lindy S. Differential sensitivity of lactate dehydrogenase isoenzymes to inactivation by urea and guanidine hydrochloride. Ann.mod.Exptl.Biol., 1967, v.45, pp. 434-437

230. Kreisberg R. Lactate homeostasis and lactic acidosis. Ann.Intern.Med., 1980, v.92, pp. 227-237

231. Lane Т., Ballos S., Burka E. Lipid synthesis in human erythroid cells: the.effect of sickling. Blood, 1976, v.47, pp. 189-195

232. Letko G., Bohnensack R. Investigations on the release of membrane-bound glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. FEBS Lett., 1974, v.39, pp. 313-316

233. Levitzki A., Tenenbaum H. Dimers as intermediates in the assembly of tetrameric proteins. A study on lactate dehydrogenase isozymes. Israel.J.Chem., 1974, v.12, pp. 327-337

234. Lichtman M. Does ATP decrease exponentially during red cell aging? Houv.Rev.Pranc.Hematol., (1975),1976, v.15, pp. 625-632

235. Light 1ST.D., Tanner M. Changes in surface membrane components during the differentiation of rabbit erythroid cells. Biochem.J., 1982, v.164, pp. 565-578

236. Lineweaver H., Burk D. The determination of enzyme dissociation constants. J.Amer.Chem.Soc., 1934, v.56,pp. 658-666

237. Lionetti P. Pentose phosphate pathway in human erythrocytes. In: Cellular and molecular biology of erythrocytes /Eds. II.Yoshikawa, S.Rapoport.' - Tokyo, University of Tokyo Press, 1974, pp. 143-166

238. Lluis C., Bozal J. Relationship between hydroxypy-ruvate and the production by oxalate in vitro. Biochim. et Biophys.Acta, 1977, v.461, pp. 209-217

239. Lodish H., Small B. Membrane protein synthesized by rabbit reticulocytes. J.Cell.Biol., 1975, v.65, pp.5164

240. Lohr G., Waller H. Zur Biochemie des Erythrozyten-alterung. Folia Haematol., 1961, v.78, S. 385-395

241. Lohr G., Waller H. et al. Zur Biochemie der Alte-rung Menschlicher Erythrozyten. Klin.Wochenschr., 1958* v.36, S. 1008-1013

242. London I. Metabolism of the mammalian erythrocyte. Bull.New York Acad.Med., 1960, v.36, pp. 79-96

243. Lorand L., Weissmann L. et al. Role of the intrin2+sic transglutaminase in the Ca -mediated cross-linking of eruthrocyte proteins. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1976, v.73, pp. 4479-4481

244. Love J., Wiygul G., McEwen E. Glucose metabolism and the hexose monophosphate shunt in bovine erythrocytes. Int. J.Biochem., 1974, v.5, pp. 271-274

245. Lowenstein L. The mammalian reticulocyte. Int.

246. Rev.Cytol., 1959, v.8, pp. 135-174

247. Lowry 0., Passoneau J. et al. The measurement of pyridine nucleotides by enzymatic cycling. J.Biol.Chem., 1961, v.236, pp. 2746-2755

248. Lowy В., Ramot В., London J. The biosynthesis of adenosine triphosphate and guanosine triphosphate in the rabbit erythrocyte in vivo and in vitro. J.Biol.Chem., 1960, v.235, pp. 2920-2923

249. Lutz Ii. A cell-age specific antigen on senescent human red blood cells. Acta Biol.Med.Germ., 1981, v.40, p.393

250. Magnani M., Piatti E., Dacha M., Pornaini G. Comparative studies of glucose metabolism on mammal's red blood cells. Сотр.Biochem. and Physiol., 1980, v.B67, pp. 139-142

251. Magnani M., Stocchi V., Bossu M. et al. Decay pattern of rabbit erythrocyte hexokinase in cell aging. Mech. Ageing and Develop., 1979, v.11, pp. 209-217

252. Markert C. Lactate dehydrogenase isozymes: dissociation and recombination of subunits. Science, 1963, v.140, pp.' 1329-1330

253. Markert C. The molecular basis for isozymes. -Ann.IT.Y.Acad.Sci., 1968, v.151, pp. 14-40

254. Markert C., Appella E. Immunological properties of lactate dehydrogenase isozymes. Ann.N.Y.Acad.Sci., 1963, v.103, pp. 915-929

255. McPherson A. Interaction of lactate dehydrogenase with its coenzymes, nicotinamide-adenine dinucleotide. J. Mol.Biol., 1970, v.51, pp. 39-46

256. Marks P., Johnson A., Hirschberg E. Effect of age on the enzyme activity in erythrocyte. Proc .ITat .Acad.Sci., 1958, v.44, pp. 529-536

257. Marks P., Johnson S., Hirschberg E., Banks J. Studies of the mechanism of aging of human red blood cells. -Ann.N.Y.Acad.Sci., 1958, v.75, pp. 95-105

258. Marshall W., Omachi A. Measured and calculated NAD+/NADH ratio in human erythrocyte. Biochim. et Biophys. Acta, 1974, v.354, pp. 1-10

259. Masters C., Holmes R. Isoenzymes and ontogeny. -Biol.Rev., 1972, v.47, pp. 309-361

260. Melender E., Municio A. Studies on the control of lactate dehydrogenase isoenzyme activity from rat brain by NAD+. Int.J.Biochem., 1972, v.3, pp. 437-442

261. Melloni E., Salamino P. et al. Decay of proteinase and peptidase activities of human and rabbit erythrocytes during cellular aging. Biochim. et Biophys.Acta, 1981, v.675, pp. 110-116

262. Mennecier P., Weber A., Tudury C., Dreyfus J. Modifications of aldolase during in vivo aging of rabbit red cells. Biochimie, 1979, v.61, pp. 79-85

263. Metz E., Sagone A., Balgerzak S. Control of hexose monophosphate shunt activity (HMPS) in human RBC. Blood, 1972, v.40, p. 941

264. Millar D., Prattali V., Willick A. The quaternary structure of lactate dehydrogenase: the subunit molecular weight and the reversible association at acid pH. Biochemistry, 1969, v.8, pp. 2416-2421- 163

265. Minakami S., Suzuki С. et al. Studies on glycolysis erythrocytes. I. Determination of the glycolytic intermediates in human erythrocytes. J.Biochem., 1965, v.58, pp.543550

266. Minakami S., Yoshikawa H. Studies on erythrocyte glycolysis. II. Free energy changes and rate limiting steps in erythrocyte glycolysis. J.Biochem., 1966, v.59, pp. 697-702

267. Miwa S. Pathological and biochemical observations on the mechanism of red cell destruction due to aging. -Asian Med.J., 1974, v.17, pp. 489-495

268. Mohrenweiser H., IJovotny J. An enzymatically inactive variant of human lactate dehydrogenase LDKg GUA-I. Study of subunit interaction. - Biochirn. et Biophys.Acta, 1982, v.702, pp. 90-98

269. Moog F. The control of enzyme activity in mammalia in early development and in old age. In: Enzyme synthesis and degradation in mammalian systems /Eds. M.Rechcigl, D.Washington. - Basel, Karger, 1971, pp. 47-76

270. Mulder E. Van Deenen L. Metabolism of red cell lipids. I. Incorporation in vitro fatty acids into phospholipids from mature erythrocytes. Biochim. et Biophys.Acta, 1965, v. 106, pp. 106-117

271. Miiller M., Dubiel W. et al. Determination and characteristics of energy-dependent proteolysis in rabbit reticulocytes. Eur.J.Biochem., 1980, v.109, pp. 405-4Ю

272. Murphy J. Erythrocyte metabolism. II. Glucose metabolism and pathways. J.Lab.Clin.Med., 1960, v.55, pp.286-302- 164

273. Nakao M. ATP-requiring phenomena in red cell membranes. In: Cellular and molecular biology of erythrocytes. /Eds. H.Yoshikawa, S.Eapoport. - Tokyo, University of Tokyo Press, 1974, pp. 35-54

274. Weill V/., Jensen P. et al. Effect of decreased 02 supply to tissue on the lactate: pyruvate ratio in blood.-J.Glin.Invest., 1969, v.48, pp. 1862-1869

275. Novoa W., Winer A. et al. Lactic dehydrogenase. V. Inhibition by oxamate and by oxalate. J.Biol.Chem., 1959, v.234, pp. 1143-1148

276. Ohnishi S., Barr J. Asimplified methos of quantita-ting protein using the biuret and phenol reagents. Anal-. Biochem., 1978, v.86, pp. 193-200

277. Omachi A., Scott C., Hegarty H. Pyridine nucleotide in human erythrocytes in different metabolic states. Bio-chim. et Biophys.Acta, 1969, v.184, pp. 139-147

278. Ottolenghi P., Denstedi 0. Mechanism of the action of the lactic dehydrogenase of the mammalian erythrocyte. I.- 165 1.fluence of inhibitors. Canad.J.Biochem. and Physiol., 1958, v.36, pp. 1075-2083

279. Ottolenghi P., Denstedt 0. Mechanism of the action of the lactic dehydrogenase of the mammalian erythrocyte. II. The mechanism of substrate inhibition. Canad.J.Biochem. and Physiol., 1958, v.36, pp. 1085-1091

280. Paglia D., Valentine W. Evidence for molecular alteration of pyruvate kinase as a consequence of erythrocyte aging. J.Lab.Clin.Med., 1970, v.76, p. 202

281. Paigen K. The genetic of enzyme realization. In: Enzyme synthesis and degradation in mammalian systems /Eds. M.Recheigl, D.Washington. - Basel, Karger, 1971, pp. 1-46

282. Parra G., Schewe Т., Rapoport S. On the presence of calcium-stimulated phospholipase A in the stroma-free supernatant fluid of rabbit reticulocytes. Acta Biol.Med.Germ., 1975, v.34, pp. 1075-1077

283. Pekala P., Anderson B. Studies of bovine erythrocyte HAD-glycohydrolase. J.Biol.Chem., 1978, v.253, pp.7453-7459

284. Passow II. Anion transport across the red blood cell membrane and the protein in band 3. Acta Biol.Med.

285. Germ., 1977, v.36, pp. 817-821

286. Pennel R. Composition of normal human red cells, -In: The red blood cell. Vol.1 /Ed. D.IvIacII.Surgenor. Hew York-London, Acad.Press, 2nd ed., 1974, pp. 93-146

287. Percy A., Schmell E. et al. Phospholipid biosynthesis in the mature red blood cells. Biochemistry, 1973, v.12, pp. 2456-2461

288. Pesce A., Mc Kay R. et al. The comparative enzymology of lactic dehydrogenase. I. Properties of crystalline beef and chicken enzymes. J.Biol.Chem., 1964, v.239, pp.1753-1761

289. Peace A., Pondy T. et al. The comparative enzymolo-gy of lactic dehydrogenase. Ill.Properties of the H^ and M^ enzymes from a number of vertebrates. J.Biol.Chem., 1967, v.242, pp. 2151-2167

290. Pettit S., Nealon D. et al. A rapid and simple procedure for the preparation of human lactate dehydrogenase-2 from erythrocytes using an ion-exchange column. Clin.Chim. Acta, 1980, v.100, pp. 59-63

291. Pescarnoma G., Bracone A. et al. Regulation of HAD and NADP synthesis in human red cell. Acta Biol, et Med. Germ., 1977, v.36, pp. 759-763

292. Pfleiderer G. Lactatdehydrogenase. Ein Beispiel fur' die Entwicklung der modernen Enzymologie. Naturwissenschaf-ten, 1978, v.65, pp. 397-406

293. Pfleiderer G., Mella K. Comparison of primary structure of pig heart and muscle lactate dehydrogenase. In: Enzymes and isoenzymes /Ed. D.Shugar. - London, Acad.Press, 1970, v.18, pp. 151-156

294. Plagemann P., Gregory K., Wroblev/ski P. The electro-phoretically distinct forms of mammalian lactic dehydrogenase.

295. Distribution of lactic dehydrogenase in rabbit and human tissues. J.Biol.Chem., 1960, v.235, pp. 2282-2287

296. Plagemann P., Gregory K., Wroblewski P. The electro-phoretically distinct forms of mammalian lactic dehydrogenase.1.. Properties and interrelationships of rabbit and human lactic dehydrogenase isozymes. J.Biol.Chem., 1960, v.235, pp.2288-2293

297. Ponce J., Poth 3.', Harkness D. Kinetic studies on the inhibition of glycolic kinases of human erythrocytes by 2,3-diphosphoglyceric acid. Biochim. et Biophys.Acta, 1971, v.250, pp. 63-74

298. Pontremolli S., Melloni E., Salamino P. et al. Identification of proteolytic activities in the cytosolic of mature human erythrocytes. Eur.J.Biochem., 1980, v.110, pp. 421-430

299. Prankerd T. The ageing of red cells. J.Physiol., 1958, v.143, pp. 325-331

300. Preiss J., Handler P. Biosynthesis of diphosphopy-ridine nucleotide. I. Identification of intermediates. J. Biol.Chem., 1958, v.233, pp. 448-492

301. Preiss J., Handler P. Biosynthesis of diphosphopy-ridine nucleotide. II. Enzymic aspects. J.Biol.Chem., 1958, v.233, pp. 493-500

302. Plummer D., Elliott В., Cooke K., Wilkinson J. Organ specificity and lactate dehydrogenase activity.I. The relative activities with pyruvate and 2-oxobyturate of electro-phoretically separated fractions. Biochem.J., 1963, v.87, pp. 416-422

303. Plummer D., Wilkinson J. Organ specificity and lactate dehydrogenase activity.2. Some properties of human heart and liver preparations. Biochem.J., 1963, v. 87, pp. 423-429

304. Rapoport S. Regulation of metabolism in red cells. In: Proc. II-th Congr.Int.Soc.Blood Transf., Sidney, 1966,1. PP. 133-U5

305. Rapoport S. The regulation of glycolysis in mammalian erythrocytes. Essays Biochem., Vol.4 /Eds. G.Campbell, G.Greville. - London-New York, Acad.Press, 1968, pp. 69-103

306. Rapoport S. Molecularbiologische Probleme der Rei-fung von Erythrozyten. Polia Haemat., 1968, v.89, S.105-121

307. Rapoport S. Metabolic pathways in the rabbit reticulocyte. Ergeb.Exp.Med., 1978, v.28, pp. 9-22

308. Rapoport S., Ababei L., Wagenknecht C., Sarkar R. Enzyme regulation mechanisms at the level of lactate-oxido-reductase in erythrocytes and ascites tumour cells. Nature, 1965, v.208, pp. 185-187

309. Rapoport S., Dubiel V/., Muller M. The mechanism of maturation-dёpendent breakdown of mitochondria in reticulocytes. Acta Biol.Med.Germ., 1981, v.40, pp. 1277-1283

310. Rapoport S., Eisner R., Milder L. et al. NADPH production in the oxidative pentose phosphate pathways as source of reducing equivalents in glycolysis of human red cells in vitro. Acta Biol.Med.Germ., 1979, v.38, pp. 901-908

311. Rapoport S., Sarkar R. Isocitric dehydrogenase of rabbit reticulocytes and erythrocytes. Acta Biol.Med.Germ., 1963, v•11, pp. 335-344

312. Rapoport S., Muller M. The influence of methylene blue on the respiratory metabolism of the reticulocyte. -Eur.J.Biochem., 1974, v.46, pp. 335-340

313. Rapoport S., Muller M., Dumdey R., Rathmann J. Nitrogen economy and the metabolism of serine and glycine inreticulocytes of rabbit. Eur.J.Biochem., 1980, v.108, pp. 449-455

314. Rapoport S., Rosenthal S., Schewe T. et al. The metabolism of the reticulocyte. In: Cellular and molecular biology of the erythrocytes /Eds. H.Yoshikawa, S.Rapoport. -Tokyo, University of Tokyo Press, 1974, pp. 93-141

315. Rapoport S., Schewe Т., Wiesner R. et al. The lipoxygenase of reticulocytes. Eur.J.Biochem., 1979, v.96,pp. 545-561

316. Ravindranath S., Appaji Rao N. Regulation of the metabolism of coenzyme nucleotides. J.Sci.Indian Res., 1972, v.31, pp. 210-218

317. Rechcigl M., Jr. Intracellular protein turnover and the roles of synthesis and degradation in regulation of enzyme levels. In: Enzyme synthesis and degradation in mammalian systems /Eds. M.Rechcigl, J.Washington. - Basel, Kar-ger, 1971, PP. 236-310

318. Roman ¥. Quantitative estimation of lactate dehydrogenase isoenzymes in serum.I. Review of method and distribution in human tissues. Enzymologia, 1969, v.36, pp. 189-209

319. Romano M., Cerra M. The action by crystalline lactate dehydrogenase from rabbit muscle on glyoxylate. Bio-chim. et Biophys.Acta, 1969, v.177, pp. 421-426

320. Rosa J., Shapiro P. Lactic dehydrogenase isozymes and ageing of erythrocytes. Nature, 1964, v.204, p. 883

321. Rossiter R. Lipids and lipidoses /Ed. G.Schettler New York, Springler-Verlag, 1967, p. 93

322. Rossmann Ы., Jeffery В., Main P., Warren S. The crystal structure of lactate dehydrogenase. Proc.Nat.Acad. Sci.USA, 1967, v.57, pp. 515-524

323. Rost J., Rapoport S. The pathway of glutamate oxidation in rabbit reticulocytes. Eur.J.Biochem., 1972, v.26, pp. 106-111

324. Rothe G. A survey on the formation and localization of secondary isozymes in mammalia. Hum.Genet., 1980, v.56, pp. 129-155

325. Rubinstein D., Ottolenghi P., Destedt 0. The metabolism of the erythrocyte. XII. Enzyme activity in the reticulocyte. Can.J.Biochem. and Physiol., 1956, v.34, pp. 222-235

326. Sass M., Vorsanger E., Spear P. Enzyme activity as an indicator of red cell age. Clin.Chim.Acta, 1964, v.10, pp. 21-26

327. Sawaki S., Hattori II., Yamada K. Glyoxylate dehydrogenase activity of lactate dehydrogenase. J.Biochem., 1967, v.62, pp. 263-268

328. Sawaki S., Yamada K. Glyoxylate reductase activity by lactate dehydrogenase. Nature, 1966, v.210, p. 912++

329. Schatzmann II. Active calcium transport and Ca activated ATPase in human red cell. In: Current topics in membranes and transport /Eds. E.Bronner, A.Kleinzeller. -New York, Acad.Press, 1975, pp.125-168

330. Schmid P., Hintz H.J., Jaenicke R. Thermodynamic studies of binary and ternary complexes of pig heart LDH. -Biochemistry, 1976, v.15, pp. 3052-3059

331. Sciaky N., Razin A., Garit В., Mager J. Regulatory aspects of the synthesis of 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate in human red blood cells.In: Purine metabol.man Enzymes and metabol.pathways. Acad.Press, New York-London, 1974, pp. 87-92

332. Seaman C., Wyss S., Piomelli S. The decline in energetic metabolism with aging of the erythrocyte and its relationship to cell death. Amer.J.Hematol., 1980, v.8, pp.31-42

333. Sempere S., Cortes A., Bozal J. Kinetic mechanism of guinea-pig skeletal muscle lactate dehydrogenase (M^) with. oxaloacetate-NADH and pyruvate-NADH as substrates. Int.J. Biochem., 1981, v.13, pp. 727-731

334. Setchenska M., Arnstein H. Changes in the lactatedehydrogenase isozyme pattern during differentiation of rabbit bone-marrow erythroid cells. Biochem.J., 1978, v.170, pp. 193-201

335. Shapira P., Rosa J. The isozymes of lacticodehydro-genase of the erythrocyte. Nouv.Rev.Franc .Hematol., 1967, v.7, pp. 109-114

336. Shaw C. Isozymes: classification, frequency and significance. Intern.Rev.Cytol., 1969, v.25, pp. 297-332

337. Shaw C., Barto E. Genetic evidence for the subunit structure of LDH isozymes. Proc.Nat.Acad.Sci.USA,. 1963, v.50, pp. 211-214

338. Shimada A. A maturation of reticulocytes. II. Life span of red cells originating from stress reticulocytes. -Acta Med. Okayama, 1972, v.29, pp. 283-289

339. Shows Т., Ruddle F. Function of the lactate dehydrogenase В gene in mouse erythrocytes: evidence for control bya regulatory gene. Proc.Nat.Acad.Sci.Wash., 1968, v.61, pp. 574-581

340. Shrago E. Cytoplasmic characteristics of human erythrocyte malic dehydrogenase. Arch.Biochem. and Biophys., 1965, v.109, pp. 57-61

341. Shultze M., Rost J., Augustin W. et al. The oxidation of fatty acids by rabbit reticulocytes and their isolated mitochondria. Eur.J.Biochem., 1972, v.27, pp. 43-47

342. Siems W., Muller M., Dumdey R. et al. Quantification of pathways of glucose utilization and balance of energy metabolism of rabbit reticulocytes. Eur.J.Biochem., 1982, v.124, pp. 567-576

343. Siems W., MullerM., Dumdey R. et al. Balance of glucose utilization in rabbit reticulocytes. Acta Biol.Med. Germ., 1981, v.40, pp. 703-706

344. Simon E., Topper Y. Fractionation of human erythrocyte on the basis of their age. Nature, 1957, v.180, pp. 1211-1212

345. Sloviter H., Rose R. Evaluation of synthesis of lipids by reticulocytes. Biochim. et Biophys.Acta, 1966,v. 116, pp. 156-158

346. Smith L., Bauer R., Williams H. Oxalate and glyco-late synthesis by hemic cells. J.Lab. and Clin.Med., 1971, v.78, pp. 245-254

347. Smith L., Bauer R., Craig J. et al. Inhibition of oxalate synthesis: in vitro studies using analogues of oxalate and glycolate. Biochem.J., 1972, v.6, pp. 317-332

348. Smith J., McCants M., Parks P., Jones E. Influence of erythrocyte age on enzyme activity in the bovine. Сотр. Biochem. and Physiol., 1972, v.41B,pp. 551-558

349. Stambaugh R., Post D. Substrate and product inhibition of rabbit muscle lactic dehydrogenase heart (H^) and muscle (M^) isozymes. J.Biol.Chem., 1966, v.241, pp.14621467

350. Stambaugh R., Post D. Effects of tissue extracts and temperature on lactate dehydrogenase isozymes. Biochim. et Biophys.Acta, 1966, v.122, pp. 541-543

351. Starkweather W., Consinean L. et al. Alterations of erythrocyte lactate dehydrogenase in man. Blood, 1965, v.26, pp. 63-73- 174

352. Szeinberg A., Marks P. Substances stimulating glucose metabolism by the oxidative reactions of the pentose phosphate pathway in human erythrocytes. J.Clin.Invest., 1961, v.40, pp. 914-924

353. Tannert Ch., Schmidt G., Klatt D., Rapoport S. Mechanism of senescence of red blood cells. Acta Biol.Med.Germ., 1977, v.36, pp. 831-836

354. Thebault M., Bernicard A., Lennon J. Lactate dehydr-genase from the caudal muscle of the shrimp Palaemon serva-tus: purification and characterization. Comp.Biochem. and Biophys., 1981, v.68B, pp. 65-70

355. Thiele В., Andree H., Hohne M., Rapoport S. Regulation of the synthesis of lipoxygenase in erythroid cells. -Acta Biol.Med.Germ., 1981, v.40, pp. 597-602

356. Tillrnann W., Cordue A., Schroter W. Organization of enzymes of glycolysis and of glutatione metabolism in human red cell membranes. Biochim. et Biophys.Acta, 1975, v.382, pp. 157-171

357. Trausch G. On the quaternary structure of lactate dehydrogenase (M^). IV. Reactivity of different temperature. Arch.Int.Physiol.Biochim., 1972, v.80, pp. 331-338

358. Trausch G., Tannert C., Maretzki D. Disproportional- 175 loss of membrane constituents in the cource of erythrocyte ageing. Acta Biol.Med.Germ., 1981, v.40, pp. 743-746

359. Turner В., Fisher R., Harris H. Post-translational alterations of human erythrocyte enzymes. In: Isozymes. Vol.1 /Ed. C.Markert. - New York-San Francisco-London, Acad. Press, 1975, pp. 781-795

360. Van Deenen L., De Gier J. Lipids of red cell membrane. In: The red blood cell. Vol.1 /Ed. D.MacN.Surgenor. -New York-London, Acad.Press, 2nd ed., 1974, pp. 148-211

361. Van den Bosch A., Arsman A. A review on methods of phospholipase a determination. Agents and Actions, 1979, v.9, pp. 382-389

362. Van uastel C., Van den Berg D., De Gier J., Van Deenen L. Some lipid characteristics of normal red blood cells of different age. Brit.J.Haemat., i965, v.11, pp-. 193-201

363. Vesell E. Medical uses of isozymes. In: Isozymes. Vol.2 /Ed. C.Markert. - New York-San Francisco-London, Acad.Press, 1975, pp. 1-28

364. Vesell E., Beam A. Variations in the lactic dehydrogenase of vertebrate erythrocytes. J.Gen.Physiol., .1962, v.45, pp. 553-565

365. Vesell E., Beam A. Localization of a lactic dehydrogenase isozyme in nuclei of young cells in the erythrocytes series. Proc.Soc.Exp.Biol.Wash., 1962, v.111, рр.'ЮО-104

366. Vesell E., Fritz P. Factors affecting the activity tissue distribution, synthesis and degradation of isozymes.1.: Enzyme synthesis and degradation in mammalian systems /Eds. M.Rechcigl, D.Washington. Basel, Karger, 1971, pp. 339-374

367. Vesell E., Fritz P., White E. Effect of pH, ionic strength and temperature on lactate dehydrogenase isozymes. -Biochim. et Biophys.Acta, i968, v.150, pp. 236-243

368. Vesell E., Yielding K. Effect of pH, ionic strength and metabolic intermediates on the rates of heat inactivation of lactate dehydrogenase isozymes. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1966, v.56, pp. 1311-1324

369. Vesell E., Yielding K. Protection of lactate dehydrogenase isozymes from heat inactivation and enzymatic degradation. Ann.N.Y.Acad.Sci., 1968, v.151, pp. 678-689

370. Walter H., Selby F., Francisco J. Altered electro-phoretic mobilities of some erythrocyte enzymes as a function of their age. Nature, 1965, vt208, pp. 76-77

371. Wang Ch.S. Inhibition of human erythrocyte lactate dehydrogenase by high concentration of pyruvate. Eur.J. Biochem., 1977, v.78, pp. 569-574

372. Warburton F., Waddecar J. Changing lactate dehydrogenase isoenzyme pattern in the ageing erythrocyte. Enzymo-logia, 1969, v.37, pp. 197-202

373. Warren W. Stereochemistry of glyoxylate oxidation by NAD and mammalian lactate dehydrogenase. Biochim. et Biophys.Acta, 1970, v.212, pp. 503-505

374. Warren V/. Catalysis of both oxidation and reduction of glyoxylate by pig heart lactate dehydrogenase isoxyme I.-J.Biol.Chem., 1970, v.245, pp. 1675-1681- 177

375. Widdas W. Membrane transport of sugars. In: Carbohydrate metabolism and its disorders /Eds. P.Dickens, W. Whelan, P.Randle. - Hew York, Acad.Press, 1968, pp. 1-23

376. Wieland Т., Pfleiderer G. Chemical differences between multiple forms of lactic dehydrogenase. Ann.K.Y.Acad. Sci., 1961, v.94, pp. 691-700

377. Wilkinson J., Walter S. Oxamate as differential inhibitor of lactate dehydrogenase isoenzymes. Enzymologia, 1972, v.13, pp. 170-176

378. William K., Theodore P. Thermal stability of lactic dehydrogenase from human tissues. Amer.J.Clin.Pathol., 1967, v.4, pp. 171-174

379. Winer A., Schwert G. Lactate dehydrogenase. IV.The influence of pH on the kinetics of the reaction. J.Biol.: Chem., 1958, v.231, pp. 1065-1083

380. Wins P., Schoffeniels E. The association of some oxidoreductases with the red cell membrane. Biochim. et Biophys.Acta, 1969, v.185, pp. 287-296

381. Winterbourn C., Batt R. Lipid composition of human red cells of different ages. Biochim. et Biophys.Acta, 1970, v.202, pp. 1-8

382. Withycombe W., Plummer D., Wikinson J. Organ specificity and lactic dehydrogenase activity. Differential inhibition by urea and related compounds. Biochem.J., 1965, v.94, pp. 384-389

383. Wreschner D., Mishan-Daban H., Raab M., Herzberg M. Interaction between membrane proteins and protein synthesis. In vitro synthesis of membrane proteins during erythropoiesis. Exp.Cell.Res., 1977, v.108, pp. 321-330

384. Wu J., Lennon M., Suhadolni K. Catabolism of 1TAD+ in rabbit reticulocyte lysates. Biochim. et Biophys.Acta, 1978, v.520, pp. 588-597

385. Wuntch Т., Vesell E., Chen R. Studies on rates of abortive ternary complex formation of lactate dehydrogenase isozymes. J.Biol.Chem., 1969, v.244, pp. 6100-6104

386. Young J., Ellory J.C. Red cell amino acid transport. In: Membrane transport in red cells /Eds. J.Ellory, V.Lew. - London, Acad.Press, 1977, pp. 301-325

387. Yoshikawa H., Minakami S. Regulation of glycolysis in human red cells. Folia Haematol., 1968, v.89, pp. 357375

388. Yubisui Т., Takeshita M., Yoneyama Y. Reduction of methemoglobin through flavin at the physiological concentration by ETADPH-flavin reductase of human erythrocytes. -J. Biochem., 1980, v.87, pp. 1715-1720

389. Zinkham V/., Blanco A. Lactate dehydrogenase in testis: dissociation and recombination of subunits. -Science, 1963, v.142, pp. 1303-1304

390. Zondag H. Lactate dehydrogenase isozymes: lability at low temperature. Science, 1963, v.142, pp. 965-967

391. Zail S., Hoek A van den. Lactate dehydrogenase isoenzymes of erythrocyte membranes. Clin.Chim.Acta, 1977, v.79, pp. 15-19

392. Zinkham V/., Blanco A., Clowry L. An unusual isozyme of lactate dehydrogenase in mature testes: Localization, ontogeny and kinetic properties. Ann.H.Y.Acad.Sci., 1964,v.121, pp. 571-588

393. Zewe P., Fromm H. Kinetic studies of rabbit muscle lactate dehydrogenase. J.Biol.Chem., 1962, v.237» pp. 1668-" 1675