Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Эффект аллельных замещений в генах гистона Н1 на количественные признаки бобовых трибы Vicieae

ВАК РФ 03.00.15, Генетика

Заключение Диссертация по теме "Генетика", Трусов, Юрий Андреевич

выводы

1. Построена рекомбинационная карта сложного локуса His(2-6), содержащего пять тесно сцепленных генов гистона HI гороха.

2. С помощью пары почти изогенных линий гороха, различающихся участком хромосомы не более 0.1 сМ, несущим ген фракции 5 гистона HI, проведен анализ эффектов аллельного замещения в этом гене на количественные признаки. По трем из них зафиксированы статистически значимые различия.

3. У посевной чины и обыкновенной чечевицы обнаружены варианты фракции 1 гистона HI с измененной элекгрофоретической подвижностью, возникшие в результате недавних мутационных событий.

4. Анализ просеквенированых аллелей фракции 1 гистона HI у гороха, чины и чечвевицы обнаружил повторенные последовательности АКРААК в С-терминальном домене белка. У «нормальных» аллельных вариантов гистона HI гороха и чины найдено 12 повторов, у чечевицы - 13. Аномальные аллельные варианты гистона HI гороха и чечевицы отличаются числом этих повторов. У чины разница аллелей возникает за счет дупликции 33 нуклеотидов в области, кодирующей N-терминальный домен молекулы белка.

5. Получены пары почти изогенных линий чины и чечевицы, различающихся аллельными вариантами фракции 1 гистона HI. Замещения аллельных вариантов у чечевицы привели к значимому сдвигу многих количественных признаков. При замещении аллельных вариантов у чины зарегистрированы сдвиги только по признакам цветка.

6. У гороха исследован эффект замещения небольшого участка хромосомы, несущего аллели гена фракции 1 гистона HI, на экспрессию гомеозисного гена Tendril-less (Tl). Получены достоверные результаты, свидетельствующие о заметном влиянии гистона HI на фенотипическое проявление гена Т1 в гемизиготном состоянии, что согласуется с гипотезой о взаимодействии этого белка с транскрипционными факторами.

ГЛАВА 6. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Структурная функция линкерных гистонов, в частности HI, заключается в создании наднуклеосомного уровня упаковки хроматина, а регуляторная, как считалось, состоит в общей репрессии генной активности. Однако, в последнее время появились новые данные, которые заставляют критически взглянуть на традиционные представления.

В лаборатории экспериментального моделирования эволюционных процессов ИЦиГ СО РАН было накоплено значительное количество фактов, касающихся структуры, функций и эволюции гистона HI. Были получены свидетельства в пользу адаптивного характера молекулярной эволюции гистона HI как на макро- так и на микроэволюционном уровнях, это позволило предположить, что гистон HI может оказывать эффект на количественные признаки. Сравнительный анализ пар изогенных линий гороха, различающихся небольшим участком хромосомы, несущим разные аллели HI, подтвердил это предположение.

В рамках настоящей работы описано создание ряда новых уникальных линий, позволивших нам не только воспроизвести полученные ранее результаты на других модельных объектах, но и обнаружить новые интересные факты.

Эксперименты, которые легли в основу данной диссертационной работы, преследовали три главные цели: выявление эффекта аллельных замещений отдельно по генам 1 и 5 фракций гистона HI посевного гороха; изучение мутаций, локализованных в С- и N-терминальных доменах молекулы гистона HI, эти мутации были обнаружены у посевной чины и обыкновенной чечевицы; и третье направление - это исследование влияние аллельного замещения в гене первой фракции гистона HI посевного гороха на фенотипическое проявление гомеозисного гена Tendril-less (Tl).

Опыты с аллельным замещением по генам фракций 1 и 5 гистона HI гороха показали, что эти фракции имеют индивидуальные функциональные особенности. Этот факт хорошо согласуется с адаптивным характером полиморфизма, выявленным ранее для обеих фракций при исследовании географического распределения аллелей гистона HI гороха.

Второе направление включало также два эксперимента по анализу морфологических изменений вызываемых мутациями: 1) в N-терминальном домене гистона Н1 посевной чины; и 2) и в С-терминальном домене Н1 обыкновенной чечевицы. Отличительной чертой этих экспериментов является использование недавно возникших мутаций при создании изогенных линий, что практически исключает возможность влияния других каких-либо генов на изучаемые признаки.

Наконец, третье направление - эффект аллельных замещений в гене первой фракции гистона Н1 гороха на проявление гомеозисного гена 77. Предполагается, что гомеозисные гены кодируют белки, регулирующие транскрипцию, так называемые транскрипционные факторы. Как уже упоминалось выше было обнаружено удивительное сходство третичной структуры глобулярного домена линкерных гистонов и ДНК связывающих доменов некоторых транскрипционных факторов. Этот факт согласуется с идеей о конкуренции гистона Н1 и транс-факторов за сайты связывания [БсИ^ве! а1., 1984]. Таким образом, есть основания ожидать, что изменения в молекуле гистона Н1 могут отразиться на его конкурентной способности и вылиться в регистрируемые различия на морфологическом уровне.

Ген 77 участвует в развитии сложного листа гороха и, возможно, кодирует некий транскрипционный фактор. Хорошо известная мутация этого гена «акациевидные листья» в гомозиготе обусловливает развитие листочков вместо усиков. Гетерозиготные растения имеют усики с очень узкой листовой пластинкой. Для изучения эффекта Н1 на экспрессию гена 77, была разработана удобная генетическая система. Она была синтезирована на основе изогенной линии «Дельта», полученной в лаборатории экспериментального моделирования эволюционных процессов ИЦиГ СО РАН. Эта линия характерна тем, что сегмент 5 хромосомы, размером приблизительно 8 сМ, включающий локусы 77 и ген первой фракции гистона Н1, поддерживался в гетерозиготном состоянии в течение 15 поколений самоопыления. Причем, одна хромосома несла делецию по локусу 77. Из этой линии были выведены две сублинии, гомозиготные по одному из двух аллелей гена первой фракции гистона Н1 — Дельта-Б с «медленным» вариантом гистона Н1 и Дельта^ - с «быстрым». Обе линии были гемизиготными по гену 77. Мы сравнили эти сублинии по ширине плоских усиков на двух ярусах растения - на 11 и на 17 узлах, причем отдельно измерения снимались с терминального и двух пар боковых усиков.

На обоих ярусах растения средние значения ширины усиков были достоверно выше в линии Дельта-я. Отношение массы усиков к их длине дало, такое же различие у этих линий. Таким образом, можно сделать однозначный вывод о влиянии замещения хромосомного сегмента, содержащего ген гистона Н1 на ширину плоского усика.

В результате работы построена генетическая карта сложного локуса Н1з2-6, просеквенированы семь вариантов первой фракции гистона Н1 трех видов бобовых, изучены эффекты аллельного замещения по различным генам гистона Н1 и получено подтверждение возможного механизма контроля генной экспрессии со стороны гистона Н1.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Трусов, Юрий Андреевич, Новосибирск

1. Беляев А.И., Бердников В.А., Полиморфизм и локализация генов гистона HI у гороха (Pisum sativum L.) // Генетика, 1981, T. 17 С.498-504.

2. Беляев А.И., Бердников В.А., Внутривидовой полиморфизм гистона HI дикорастущих видов бобовых//Генетика, 1985, Т. 21 С.605-613.

3. Бердников В.А., Горель Ф.Л., Изучение количественных соотношений между гистоновыми фракциями//Мол. Биол., 1975, Т. 9 С.699-705

4. Бердников В.А., Горель Ф.Л., Аргутинская C.B., Черепанова В.А., Килева Е.В., Изучение связи между субфракционным составом гистона HI и типом ткани у птиц // Молекулярная биология, 1976(a), Т. 10 С.887-896.

5. Бердников В.А, Горель Ф.Л., Шарыпов В.Ф., Изменеия в субфракционном составе лизин-богатого гистона кур в ходе онтогенеза. // Биохимия, 1976(6), Т. 41(5) С. 847-853.

6. Бердников В.А., Горель Ф.Л., Свинарчук Ф.П., Исследование эволюционных изменений в субфракционном составе гистона HI птиц. // Биохимия, 1978, Т. 43(5) С. 830-837.

7. Бердников В.А, Горель Ф.Л, Родин С.Н., Внутривидовой полиморфизм по гистону Н5 у обыкновенной чечетки (Acanthis flammed) II Доклады АН СССР, 1983, Т. 271(3) С. 732-735.

8. Бердников В.А., Розов С.М., Козлов C.B., Горель Ф.Л., Вариабельность гистона HI в различных таксономических группах насекомых. // Журнал Общей Биологии, 1984 б, Т. 45 С.318-328.

9. Бердников В.А., Богданова B.C., Розов С.М., Костерин О.Э., Формирование многообразия генов гистона HI в ходе культурной эволюции гороха. // Наследие Н.И. Вавилова в современной науке., М. С. Наука, 1989, стр.72-89.

10. Бердников В. А., Основные факторы макроэволюции. // Новосибирск, Наука, 1990.

11. Богданова B.C., Розов С.М., Бердников В.А., Фенотипический эффект аллельных замещений по локусам гистона HI у посевного гороха (Pisum sativum). //Генетика, 1989, Т. 25 С. 1420-1430.

12. Горель Ф.Л., Бердников В.А., Розов С.М., Молекулярные вариантыгистонаН5 чечетки. //Молекулярная биология, 1982, Т. 16(4) С. 790-798.

13. Горель Ф.Л., Бердников В.А., Вариабельность гистона Н5 в различных таксономических группах птиц. // Журнал общей биологии, 1982, Т. 43(4) С.547-552.

14. Дарбре А., Практическая химия белка. // Москва, Мир, 1989.

15. Заленский А.О., Брыкова Л.В., Горель Ф.Л., Бердников В.А., Заленская И.А., Гистоны рыб семейства Salmonidae. Сравнительное изучение гистонов разных видов и внутривидовая изменчивость HI Oncorhynchus nerka. //Биохимия, 1981, T. 46(3) С.481-485

16. Розов С.М., Бердников В.А., Определение числа остатков лизина, положительного заряда и молекулярной длины гистонов HI и Н5 методом неполного сукцинилирования. //Биохимия, 1982, Т. 47 С. 13781385.

17. Розов С.М., Бердников В.А., Горель Ф.Л., Лаврентьева М.В., Солоненко Л.П., Структурные характеристики лизин-богатого гистона из спермы моллюска Anodontapiscinalis. II Мол. Биол., 1984, Т. 18(6) С.1497-1508.

18. Розов С.М., Богданова B.C., Бердников В.А., Различная хромосомная локализация генов, кодирующих фракции гистона HI у гороха Pisum sativum. II Генетика, 1986(a), T. 22 С.2159-2166.

19. Розов С.М., Горель Ф.Л., Козлова C.B., Бердников В. А., Гистон HI медузы Rhizostoma pulmo: гомология с гистоном Н5 птиц. // Молекулярная биология, 1986(6), Т. 20(1) С. 163-170.

20. Розов С.М., Горель Ф.Л., Бердников В.А., Эволюционные преобразования структуры гидрофобного домена гистона HI хвощей. // Молекулярная биология, 1986(b), Т. 20(1) С. 171-180.

21. Свинарчук Ф.П., Розов С.М., Бердников В.А., Гистон HI пресмыкающихся, гомологичный гистону Н5 птиц. // Молекулярная биология, 1982, Т. 16(4) С. 703-711.

22. Свинарчук Ф.П., Бердников В.А., Эволюционные взаимоотношения гистонов HI и Н5 у позвоночных. // Молекулярная биология, 1983, Т. 17(4) С. 793-802.

23. Шкутина Ф.М., Якубов Л.А., Бердников В.А., Влияние взаимодействия геномов разных форм подтрибы Triticinae на субфракционный состав лизин-богатого гистона. //Генетика, 1977, Т. 13(9) С. 1517-1523.

24. Яковлев Г.П., Бобовые земного шара. // Ленинград, Наука, 1991.

25. Abe S., Ito Y., Davies E., Isolation of a heparin sensitive, ribosome sedimenting factor from the cytoskeleton fraction from peas and corn. // Plant Physiology and Biochemistry, 1995, V. 38(4) P. 463-470.

26. Abril A.M., Marco S., Carrascosa J.L., Salas M., Hermoso J.M., Oligomeric structures of the phage phi29 histone-like protein p6. // J Mol Biol., 1999, V. 292(3) P. 581-588.

27. Albig W., Meergans T., Doenecke D., Characterization of the HI.5 gene completes the set of human HI subtype genes. // Gene, 1997, V. 184(2) P. 141-148.

28. Allan J., Mitchell T., Harborne N., Bohm L., Crane-Robinson C., Roles of HI domains in determining higher order chromatin structure and HI location. // J Mol Biol., 1986, V. 187(4) P. 591-601

29. Alonso V., Martinez E., Carmelo E., Pinero J., Gonzalez A., Zurita A., Ortega A. and Valladares B., HI from Leishmania brazitiensis. II Published in database GeneBank, 2000.

30. Angelov D., Novakov E., Khochbin S., Dimitrov S., Ultraviolet laser footprinting of histone Hl(0)-four-way junction DNA complexes. // Biochemistry, 1999, V. 38(35) P. 11333-11339.

31. Arents G., Burlingame R.W., Wang B.C., Love W.E., Moudrianakis E.N., The nucleosomal core histone octamer at 3.1 A resolution: a tripartite protein assembly and a left-handed superhelix. // Proc Natl Acad Sci U S A, 1991, V. 88(22) P. 10148-10152

32. Ascenzi R., Gantt J.S., A drought-stress-inducible histone gene in Arabidopsis thaliana is a member of a distinct class of plant linker histone variants. // Plant Mol. Biol. 1997, V. 34(4) P. 629-41

33. Aslund L., Carlsson L., Henriksson J., Rydaker M., Toro G.C., Galanti N., Pettersson U., A gene family encoding heterogeneous histone HI proteins in Trypanosoma cruzi. II Mol. Biochem. Parasitol 1994, V. 65(2) P. 317-330.

34. Aviles F.J., Chapman G.E., Kneale G.G., Crane-Robinson C., Bradbury E.M., The conformation of histone H5. Isolation and characterisation of the globular segment. //Eur J Biochem., 1978, V. 88(2) P. 363-371.

35. Baldauf S.L., Roger A.J., Wenk-Siefert I., Doolittle W.F., A kingdom-level phylogeny of eukaryotes based on combined protein data. // Science, 2000, V. 290(5493) P. 972-977.

36. Barra J.L., Rhounim L., Rossignol J.L. and Faugeron G., Histone HI is dispensable for methylation-associated gene silencing in Ascobolus and essential for long life-span. // Mol. Cell. Biol., 2000, V. 20(1) P. 61-69.

37. Belli S., Formenton A., Noll T., Ivens A., Jacquet R., Desponds C., Hofer D., Fasel N., Leishmania major, histone HI gene expression from the sw3 locus. //ExpParasitol., 1999, V. 91(2)P. 151-160.

38. Bednar J., Horowitz R.A., Grigoryev S.A., Carruthers L.M., Hansen J.C.,

39. Koster A.J., Woodcock C.L., Nucleosomes, linker DNA, and linker histone form a unique structural motif that directs the higher-order folding and compaction of chromatin. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1998, V. 95 P. 14173-14178

40. Berdnikov V.A., Bogdanova V.S., Gorel F.L., Rozov S.M., Territorial distribution of histone HI alleles in a population of Vicia unijuga A. Br., formed after urbanization of natural habitat. // Can. J. Bot., 1992, V. 70 P. 1591-1595.

41. Berdnikov V.A., Bogdanova V.S., Rozov S.M., Kosterin O.E., Geographic patterns of histone HI allelic frequences formed in coarse of pea (Visum sativum L.) cultivation. // Heredity, 1993, V. 70 P. 199-209.

42. Bogdanova V.S., Rozov S.M., Trusov Y.A., Berdnikov V.A., Phenotypic effect of substitutions of short chromosomal segments contaning different alleles of histone HI loci in the garden pea (Pisum sativum L.) // Genet, Res., 1994, V. 64 P. 35-41.

43. Bonner J., Ts'o P., The Nucleohistones, 1964, Holden Day Inc., San Francisco.

44. Bouvet P., Dimitrov S., Wolffe A.P., Specific regulation of Xenopus chromosomal 5S rRNA gene transcription in vivo by histone HI. // Genes Dev., 1994, V. 8(10) P. 1147-1159.

45. Bradshaw H.D., Wilbert S.M., Otto K.G., Schemske D.W., Genetic mapping of floral traits associated with reproductive isolation in monkeyflowers (Mimulus). //Nature, 1995, V. 376P. 762-765.

46. Bradshaw H.D., Otto K.G., Frewen B.E., MacKay J.K., Schemske D.W., Quantitative trait loci affecting differences in floral morfology between two species of monkeyflower (Mimulus). II Genetics, 1998, V. 149 P. 367-382.

47. Brandt W.F., Schwager S.U., Rodrigues J. A., Busslinger M., Isolation and amino acid sequence analysis reveal an ancient evolutionary origin of the cleavage stage (CS) histones of the sea urchin. // Eur. J. Biochem., 1997, V. 247(3) P. 784-791.

48. Bray E., Shih T.Y., Moses M.S., Cohen A., Imai R., Plant A.L., Water-deficit induction of a tomato HI histone requires abscisic acid. // Plant Growth

49. Regulation, 1999, V. 29(1/2) P. 35-46.

50. Brennan R.G., The winged-helix DNA-binding motif: another helix-turn-helix takeoff. I I Cell, 1993, V. 74(5) P. 773-776.

51. Brocard M.P., Triebe S., Peretti M., Doenecke D, Khochbin S., Characterization of the two Hl(zero)-encoding genes from Xenopus laevis. 11 Gene, 1997, V. 189(1) P. 127-134.

52. Brown G.L., Rutledge R.G., Neelin J.M., Anural erythrocytes and liver both contain satellite histone Hl(s). // Life Sci., 1981, V. 28 P. 2993-2999.

53. Brown D.T., Gunjan A., Alexander B.T., Sittman D.B., Differential effect of HI variant overproduction on gene expression is due to differences in the central globular domain. //Nucleic Acids Res., 1997, V. 25(24) P. 5003-5009.

54. Bustin M., Cole R.D., Species and organ specificity in very lysine-rich histones. //J. Biol. Chem., 1968, V. 243(17) P. 4500-4505.

55. Bustin M., Cole R.D., A study of the multiplicity of lysine-rich histones. // J. Biol. Chem., 1969, V. 244(19) P. 5286-5290.

56. Butler J. A., Johns E.W., Phillips D.M., Recent investigations on histones and their functions. // Prog. Biophys. Mol. Biol., 1968, V. 18 P. 209-244.

57. Butler A.P., Laughlin T.J., Cadilla C.L., Henry J.M., Olins DE., Physical structure of gene-sized chromatin from the protozoan Oxytricha. II Nucleic Acids Res 1984, V. 12(7) P. 3201-3217.

58. Camargo L.E.A., Osborn T.C., Mapping loci controlling flowering time in Brassica oleracea. // Theor. Appl. Genet, 1996, V. 92 P. 610-616.

59. Caron F., Thomas J.O., Exchange of histone HI between segments of chromatin. //J. Mol. Biol., 1981, V. 146(4) P. 513-537

60. Cary P.D., Carpenter B.G., Foote A.M., Physical studies by NMR and circular dichroism determining three structurally different domains in Physarum polycephalum histone HI. // Eur. J. Biochem., 1985, V. 151(3) P. 579-589.

61. Castiglia, D., Gristina R., Scaturro M. and Di Liegro I., Cloning and analysis of cDNA for rat histone H1(0). //Nucleic Acids Res., 1993, V. 21 (7), 1674.

62. Cavalier-Smith T., Kingdom protozoa and its 18 phyla. // Microbiol. Rev., 1993, V. 57(4) P. 953-994.

63. Certa U., Colavito-Shepanski M., Grunstein M., Yeast may not contain histone HI: the only known 'histone HI-like' protein in Saccharomyces cerevisiae is a mitochondrial protein. // Nucleic Acids Res., 1984, V. 12 P. 7975-7985.

64. Chaboute M.E., Chaubet N., Clement В., Gigot C., Philipps G., Polyadenylation of histone H3 and H4 mRNAs in dicotyledonous plants. // Gene 1988, V. 71(1) P. 217-223.

65. Chaubet N., Clement В., Gigot C., Genes encoding a histone НЗ.З-like variant in Arabidopsis contain intervening sequences. I I J. Mol. Biol., 1992, V. 225(2) P. 569-574.

66. Chen X., Rubock M.J., Whitman M., A transcriptional partner for MAD proteins in TGF-beta signalling. //Nature, 1996, V. 383(6602)P. 691-696.

67. Churchill M.E.A., Suzuki M, 'SPKK' motifs prefer to bind to ДНК at A/T rich sites. // EMBO J, 1989, V. 8 P. 4189-4195.

68. Cirillo L. A., McPherson C.E., Bossard P., Stevens K., Cherian S., Shim E.Y., Clark K.L., Burley S.K., Zaret K.S., Binding of the winged-helix transcription factor HNF3 to a linker histone site on the nucleosome. // EMBO J., 1998, V. 17(1) P. 244-254.

69. Clark D.J., Hill C.S., Martin S.R., Thomas J.O., Alpha-helix in the carboxy-terminal domains of histones HI and H5. // EMBO J., 1988, V. 7(1) P. 69-75.

70. Cole K.D., York R.G., Kistler W.S., 1984, The amino acid sequence of boar Hit, a testis-specific HI histone variant. // J. Biol. Chem., 1984, V. 259(22) P. 13695-13702.

71. Cole R.D., Microheterogeneity in HI histones and its consequences. // Int. J. Pept. Protein Res., 1987, V. 30(4) P. 433-449

72. Colvin J.R., Smith D.B., Cook W.H., The microheterogeneity of proteins. // Chemical Review, 1954, V. 54 P. 687-711.

73. Coyne J.A., Genetics and speciation. // Nature, 1992, V. 355(6360) P. 511515.

74. Crane-Robinson C., Briand G., Sautiere P., Champagne M., Location of the globular region in chicken erythrocyte histone H5. // Biochim. Biophys. Acta. 1977, V. 493(2) P. 283-292.

75. DeLange R.J., Fambrough D.M., Smith E.L., Bonner J., Calf and pea histone IV. 3. Complete amino acid sequence of pea seedling histone IV; comparison with the homologous calf thymus histone. // J. Biol. Chem., 1969, V. 244(20) P. 5669-5679.

76. Dimitrov S., Almouzni G., Dasso M., WolfFe A.P., Chromatin transitions during early Xenopus embryogenesis: changes in histone H4 acetylation and in linker histone type. // Dev. Biol., 1993, V. 160(1) P. 214-227.

77. Doebley J., Stec A., Inheritance of the morphological differences between maize and teosinte: comparison of results for two F2 populations. // Genetics, 1993, V. 134(2) P. 559-570.

78. Doenecke D., Albig W., Bouterfa H., Drabent B., Organization and expression of HI histone and HI replacement histone genes. // J. Cell Biochem., 1994, V. 54(4) P. 423-431.

79. Dopico B. and Labrador E., cDNA sequence encoding a lysine-rich HI histone of Cicer arietinum (Accession No. AJ006767) (PGR99-020) // Plant Physiol., 1999, V. 119 C. 806-806.

80. Drabent B., Bode C., Miosge N., Herken R., Doenecke D., Expression of the mouse histone gene Hit begins at premeiotic stages of spermatogenesis. // Cell Tissue Res., 1998, V. 291(1) P. 127-132.

81. Drlica K., Rouviere-Yaniv J., Histonelike proteins of bacteria. // Microbiol. Rev., 1987, V. 51(3) P. 301-319.

82. Duschak V.G., Cazzulo J.J., The histones of the insect trypanosomatid, Crithidiafasciculata. //Biochim. Biophys. Acta, 1990, V. 1040(2)P. 159-166.

83. Emerson R.A., East E.M., The inheritance of quantitative characters in maize. //Nebraska Agric. Exp. Res. Bull., 1913, P. 120.

84. Gabrielli F., Human histone variants. // In: Histone and other basic nuclear proteins, ed. Hnilica, L., CRC Press, Inc. Boca Raton, Florida, 1989, P. 3-16

85. Gantt J.S., Key J.L., Molecular cloning of a pea HI histone cDNA. // Eur. J. Biochem., 1987, V. 166(1) P. 119-125.

86. Gantt J.S., Lenvik T.R., Arabidopsis thaliana HI histones. Analysis of two members of a small gene family. // Eur. J. Biochem., 1991, V. 202(3) P. 102939.

87. Goff G.G., Histones ofNeurospora crassa. II J. Biol. Chem., 1976, V. 251(13) P. 4131-4138.

88. Gorel F.L., Berdnikov V.A., Linkage of loci encoding HI histone and cotyledon protein in lentil. II J. Hered., 1993, V. 84 P. 131-133.

89. Gornicka-Michalska E., Palyga J., Lubon H., Kowalski A., Cywa-Benko K., Genetic variants of chicken erythrocyte histone H5. // Biochem Mol Biol Int., 1998, V. 44(3) P. 605-615.

90. Goytisolo F.A., Gerchman S.E., Yu X., Rees C., Graziano V., Identification of two flHK-binding sites on the globular domain of histone H5. // EMBO J. 1996, V. 15 P. 3421-3429.

91. Grandillo S., Tanksley S.D., QTL analysis of horticultural traits differenciated the cultivated tomato from the closely related speices Lycopersocon pimpinellifolium. //Theor. Appl. Genet, 1996, V. 92 P. 935-951.

92. Graziano V., Gerchman S.E., Schneider D.K., Ramakrishnan V., Histone HI is located in the interior of the chromatin 30-nm filament. // Nature, 1994, V. 368(6469) P. 351-354.

93. Grunstein M., Hecht A., Fisher-Adams G., Wan J., Mann R.K., Strahl-Bolsinger S., Laroche T., Gasser S., The regulation of euchromatin and heterochromatin by histones in yeast. // J. Cell Sei. Suppl., 1995, V. 19 P. 2936.

94. Fabry S., Muller K., Lindauer A., Park P.B., Cornelius T., Schmitt R., The organization structure and regulatory elements of Chlamydomonas histone genes reveal features linking plant and animal genes. // Curr Genet, 1995, V. 28(4) P. 333-345.

95. Faraone-Mennella M.R., De Lucia F., Gentile N., Quesada P., Farina B., In vitro poly(ADP-ribosyl)ated histones HI a and Hit modulate rat testis chromatin condensation differently. II J. Cell Biochem., 1999, V. 76(1) P. 2029.

96. Fei H., Childs G., Temporal embryonic expression of the sea urchin early HI gene is controlled by sequences immediately upstream and downstream of the TATA element. //Dev. Biol., 1993, V. 155(2) P. 383-395.

97. Felden R.A., Sanders M.M., Morris N.R., Presence of histones in Aspergillus nidulans. //J. Cell Biol., 1976, V. 68(3) P. 430-439.

98. Finch J.T., Klug A., Solenoidal model for superstructure in chromatin. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976, V. 73(6) P. 1897-1901.

99. Fisher, R.A., The genetical theory of natural selection. // Clarendon Press, Oxford UK, 1930.

100. Franke K., Drabent В., Doenecke D., Expression of murine HI histone genes during postnatal development. // Biochim. Biophys. Acta, 1998, V. 1398(3) P. 232-242.

101. Frankham R., Exchanges in the rRNA multigene family as a source of genetic variation. // In Proceedings of the second international conference on quantitative genetics, Ed. Weir BS., Eisen EJ., Goodman MM., Namkoong G., 1988, P. 236-242.

102. Hamiche A., Schultz P., Ramakrishnan V., Oudet P., Prunell A., Linker histone-dependent ДНК structure in lin-ear mononucleosomes. // J. Mol. Biol., 1996, V. 257 P. 30-42.

103. Hansen J.C., Ausio J., Stanik V.H., van Holde K.E., Homogeneous reconstituted oligonucleosomes, evidence for salt-dependent folding in the absence of histone HI. //Biochemistry, 1989, V. 28(23) P. 9129-9136.

104. Hauser L.J., Treat M. and Olins D.E., Cloning and analysis of the macronuclear gene for histone HI from Euplotes eurystomus. // Nucleic Acids Res., 1993, V. 21 P. 3586-3586.

105. Hauser L.J., Dhar M.S., Olins D.E., Dictyostelium discoideum contains a single-copy gene encoding a unique subtype of histone HI. // Gene, 1995, V. 154(1) P. 119-122.

106. Hayashi Т., Hayashi H., Iwai K., Tetrahymena histone HI. Isolation and amino acid sequence lacking the central hydrophobic domain conserved in other HI histones. // J. Biochem., (Tokyo) 1987, V. 102(2) P. 369-376.

107. Hayes J. J., Wolffe A.P., Preferential and asymmetric interaction of linker histones with 5S ДНК in the nucleosome. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1993, V. 90 P. 6415-6419.

108. Hellauer K., Sirard E., Turcotte В., Decreased expression of specific genes in yeast cells lacking histone HI. // J. Biol. Chem., 2001, V. 276, P. 13587135892.

109. Higurashi M., Adachi H., Ohba Y., Synthesis and degradation of HI histone subtypes in mouse lymphoma L5178Y cells. // J. Biol. Chem., 1987, V. 262(27) P. 13075-13080.

110. Hodges-Garcia Y., Hagerman P.J., Pettijohn D.E., DNA ring closure mediated by protein HU. // J. Biol. Chem., 1989, V. 264(25) P. 14621-14623.

111. Hoelzel A.R., Hancock J.M., Dover G.A., Generation of VNTRs andheteroplasmy by sequence turnover in the mitochondrial control region of two elephant seal species. // J. Mol. Evol., 1993, V. 37(2) P. 190-197.

112. Hozier J., Renz M., Nehls P., The chromosome fiber P. evidence for an ordered superstructure of nucleosomes. // Chromosoma, 1977, V. 62(4) P. 301-317.

113. Hughes, A.M.A., The mitotic cycle. // Butterworths Scientific Publications, London, 1952.

114. Hurley C.K., Stout J.T., Maize histone HI P. a partial structural characterization. //Biochemistry, 1980, V. 19(3)P. 410-416.

115. Jayawardene N., Riggs C.D., Molecular cloning, sequence analysis and differential expression of an intron-containing gene encoding tomato histone HI. //Eur. J. Biochem., 1994, V. 223(2) P. 693-699.

116. Jerzmanowski A., Moraczewska J., Distribution of postsynthetic methylation sites in Physarum histone HI. // Mol. Biol. Rep., 1988, V. 13(2) P. 97-101.

117. Joanin P., Gigot C., Philipps G., Nucleotide sequence and expression of two cDNA coding for two histone H2B variants of maize. // Plant Mol. Biol., 1992, V. 20(4) P. 581-588.

118. Kasinsky H.E., Huang S.Y., Mann M., Roca J., Subirana J.A., On the diversity of sperm histones in the vertebrates: IV. Cytochemical and amino acid analysis in Amir a. II J. Exp. Zool., 1985, V. 234(1) P. 33-46.

119. Kawaoka A., Kaothien P., Kato K., Endo S., Yamada K. and Ebinuma H. Functional analysis of tobacco LIM protein Ntliml involved in lignin biosynthesis. // Plant J., 2000, V. 22(4) P. 289-301.

120. Kenri T., Sasaki T., Kano Y., Identification and characterization of HU protein from Mycoplasma gallisepticum. //Biochem. Biophys. Res. Commun., 1998, V. 249(1) P. 48-52.

121. Kimura M., The neutral theory of molecular evolution. Cambridge, England; New York; Sydney: Cambridge University Press, 1983.

122. Kinkade J.M.J., Cole R.D., The resolution of four lysine-rich histonesderived from calf thymus. // J. Biol. Chem., 1966, V. 241(24) P. 5790-5797.

123. Kinkade J.M., Qualitative species differences and quantitative tissue differences in the distribution of lysine-rich histones. // J. Biol. Chem., 1969, V. 244 P. 3375-3386.

124. Klyszejko-Stefanowicz L., Krajewska W.M., Lipinska A., Histone occurrence, isolation, characterization, and biosynthesis. // In: Histone and other basic nuclear proteins, ed. by Hnilica LS., CRC Press, Inc., Boca Raton, Florida, 1989, P. 234.

125. Knowles J.A., Lai Z.C., Childs G.J., Isolation, characterization, and expression of the gene encoding the late histone subtype HI-gamma of the sea urchin Strongylocentrotuspurpuratus. // Mol. Cell Biol., 1987, V. 7(1) P. 478485.

126. Kmiecik D., Sellos D., Belaiche D. and Sautiere P., Primary structure of the two variants of a sperm-specific histone HI from the annelid Platynereis dumerilii // Eur. J. Biochem., 1985, V. 150 (2), 359-370.

127. Romberg R.D., Chromatin structure P. a repeating unit of histones and DNA. // Science, 1974, V. 184 P. 868-871.

128. Romberg R.D., Structure of chromatin. // Annu. Rev. Biochem., 1977, V. 46 P. 931-954.

129. Kossel A., The protamines and histones. // Longmans, Green, London, 1928.

130. Kosterin O.E., Mapping of the third locus of histone HI genes in peas. // Pisum Genet, 1992, V. 24 P. 56-59.

131. Kowalski A., Palyga J., Gornicka-Michalska E., Krajewska W.M., Allelic polymorphism of histone HI. a in duck erythrocytes. // Biochem Genet, 1998, V. 36(5-6) P. 183-191.

132. Krech A.B., Wulff D., Grasser K.D., Feix G., Plant chromosomal HMGI/Y proteins and histone HI exhibit a protein domain of common origin. //Gene, 1999, V. 230(1)P. 1-5.

133. Krylov D., Leuba S., van Holde K., Zlatanova J., Histones HI and H5 interact preferentially with crossovers of double-helical ДНК. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1993, V. 90 P. 5052-5056.

134. Landsman D., Histone HI in Saccharomyces cerevisiae: a double mystery solved?//Trends Biochem. Sci., 1996, V. 21(8) P. 287-288.

135. Langan T.A., Rail S.C., Cole R.D., Variation in primary structure at a phosphorylation site in lysine-rich hostones. // J. Biol. Chem., 1971, V. 246(6) P. 1942-1944.

136. Lai Z.C. and Childs G., Characterization of the structure and transcriptional patterns of the gene encoding the late histone subtype HI-beta of the sea urchin Strongylocentrotus purpuratus. II Mol. Cell. Biol. 1988, V. 8(4) P. 1842-1844.

137. Lee M.-C., Seok S.-J. and Eun M.-Y. Isolation and characterization of water stress inducible protein gene from rice. // Chin. Ann. Mag. Biochem.,1996, V. 24 P. 35-38.

138. Lennox R.W., Oshima R.G., Cohen L.H., The HI histones and their interphase phosphorylated states in differentiated and undifferentiated cell lines derived from murine teratocarcinomas. // J. Biol. Chem., 1982, V. 257(9) P. 5183-5189.

139. Lennox R.W., Differences in evolutionary stability among mammalian HI subtypes. Implications for the roles of HI subtypes in chromatin. // J. Biol. Chem., 1984, V. 259(1) P. 669-672.

140. Lindauer A., Muller K., Schmitt R., Two histone HI-encoding genes of the green alga Volvox carteri with features intermediate between plant and animal genes. // Gene, 1993, V. 129(1) P. 59-68.

141. Lindner H., Helliger W., Pushendorf B., Separation of rat tissue histone HI subtypes by reverse-phase HPLC. // Biochem. J., 1990, V. 269 P. 359-363.

142. Lindner H., Sarg B., Hoertnagl B., Helliger W., The microheterogeneity of the mammalian H1(0) histone. Evidence for an age-dependent deamidation. // J. Biol. Chem., 1998, V. 273(21) P. 13324-13330.

143. Luck J.M., Rasmussen P.S., Satake K., Tsetikov A.N., Further studies on the fractionation of calf thymus histone. // J. Biol. Chem., 1958, V. 233 P. 1407-1414.

144. Luger K., Mader A.W., Richmond R.K., Sargent D.F., Richmond T.J., Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution. // Nature,1997, V. 389(6648) P. 251-260.

145. Ma H., Yanofsky M.F., Meyerowitz E.M., AGL1-AGL6, an Arabidopsis gene family with similarity to floral homeotic and transcription factor genes. // Genes Dev., 1991, V. 5(3) P. 484-495.

146. Mackay T.F., The genetic basis of quantitative variation P. numbers of sensory bristles of Drosophila melanogaster as a model system. // Trends Genet, 1995, V. 11(12) P. 464-470.

147. Macleod A.R., Wong N.C., Dixon G.H., The amino-acid sequence of trout-testis histone HI. //Eur. J. Biochem., 1977, V. 78(1) P. 281-291.

148. Mather K., Variation and selection of polygenic characters. // J. Genet, 1941,V. 41 P. 159-193.

149. Mather, K., Response to selection // The Genetics and Biology of Drosophila. London, Acad. Press, 1983.

150. Matsuoka Y., Takechi S., Nakayama T., Yoneda Y., Exogenous histone HI injection into mitotic cells disrupts synchronous progression of mitotic events by delaying chromosome decondensation. // J. Cell Sei., 1994, V. 107 ( Pt3)P. 693-701.

151. Meergans T., Albig W., Doenecke D., Varied expression patterns of human HI histone genes in different cell lines. // DNA Cell Biol., 1997, V. 16(9) P. 1041-1049.

152. McGhee J.D., Nickol J.M., Felsenfeld G., Rau D.C., Higher order structure of chromatin: orientation of nucleosomes within the 30 nm chromatin solenoid is independent of species and spacer length. // Cell, 1983, V. 33(3) P. 831-841.

153. Neelin J.M., Variability in cell-specific and common histones of avian erythrocytes. //Can. J. Biochem., 1968, V. 46(3)P. 241-247.

154. Neelin J.M., Neelin E.M., Lindsay D.W., Palyga J., Nichols C.R., Cheng K.M., The occurrence of a mutant dimerizable histone H5 in Japanese quail erythrocytes. // Genome, 1995, V. 38(5) P. 982-990.

155. Noll M., Differences and similarities in chromatin structure of Neurospora crassa and higher eucaryotes. // Cell, 1976, V. 8(3) P. 349-355.

156. Noll T.M., Desponds C., Belli S.I., Glaser T.A., Fasel N.J., Histone Hl expression varies during the Leishmania major life cycle. // Mol. Biochem. Parasitol., 1997, V. 84(2) P. 215-227.

157. Ohsumi K., Katagiri C., Kishimoto T., Chromosome condensation in Xenopus mitotic extracts without histone HI. // Science, 1993, V. 262(5142) P. 2033-2035.

158. Palyga J., Polymorphism of histone HI in goose erythrocytes. // Biochem. Genet., 1990, V. 28(7-8) P. 359-365.

159. Palyga J., Genetic polymorphism of erythrocyte histone HI in Japanese quail. //Biochem. Genet., 1991, V. 29(9-10) P. 431-445.

160. Palyga J., Genes for polymorphic HI histones are linked in the Japanese quail genome. //Biochem. Genet., 1998 (a), V. 36(3-4) P. 93-103.

161. Palyga J., Distribution of allelic forms of erythrocyte HI histones in Japanese quail populations divergently selected for amount of weight loss after transient starvation. //Biochem Genet, 1998(b), V. 36(3-4) P. 79-92.

162. Palyga J., Gornicka-Michalska E., Kowalski A., Genetic polymorphism of histone Hl.z in duck erythrocytes. // Biochem. J., 1993, V. 294 ( Pt 3) P. 859863.

163. Palyga J., Neelin J.M., Isolation and preliminary characterization of histone Hl.b allelic variants from quail erythrocytes. // Genome, 1998, V. 41(5) P. 709-719.

164. Panyim S., Chalkley R., High resolution in acrilamid gel electrophoresis of histones. //Arch. Biochem. Biophys., 1969, V. 130 P. 4206-4215.

165. Parseghian M.H., Henschen A.H., Krieglstein K.G., Hamkalo B.A., A proposal for a coherent mammalian histone HI nomenclature correlated with amino acid sequences. //Protein Sci., 1994, V. 3(4)P. 575-587.

166. Perara E., Ganem D., Engel J.N., A developmentally regulated chlamydial gene with apparent homology to eukaryotic histone HI. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1992, V. 89(6) P. 2125-2129.

167. Pereira S.L., Grayling R.A., Lurz R., Reeve J.N., Archaeal nucleosomes. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1997, V. 94(23) P. 12633-12637.

168. Peretti M., Khochbin S., The evolution of the differentiation-specific histone HI gene basal promoter. // J. Mol. Evol., 1997, V. 44(2) P. 128-134.

169. Przewloka M.R., Stemmer C., Grasser K.D., Prymakowska-Bosak M. and Jerzmanowski A., Identification in tobacco of a histone HI variant homologous to the stress-inducible HI of Arabidopsis and tomato. // Published in database GeneBank, 2000.

170. Ramakrishnan V., Finch J.T., Graziano V., Lee P.L., Sweet R.M., Crystal structure of globular domain of hi stone H5 and its implications for nucleosome binding. //Nature, 1993, V. 362(6417)P. 219-223.

171. Ramakrishnan V., Histone HI and chromatin higher-order structure. // Crit. Rev. Eukaryot. Gene Expr., 1997, V. 7(3) P. 215-230.

172. Ramon,A., Muro-Pastor,M.I., Scazzocchio,C. and Gonzalez,R, Deletion of the unique gene encoding a typical histone HI has no apparent phenotype in Aspergillus nidulans II Mol. Microbiol., 2000, V. 35(1), P. 223-233.

173. Razafimahatratra P., Chaubet N., Philipps G., Gigot C., Nucleotide sequence and expression of a maize HI histone cDNA. // Nucleic Acids Res., 1991, V. 19(7) P. 1491-1496.

174. Ray S., Jahn C., Tebeau C.M., Larson M. and Price C.M., Differential expression of linker histone variants in Euplotes crassus. II Gene, 1999, V. 231 P. 15-20.

175. Reeve J.N., Sandman K., Daniels C.J., Archaeal histones, nucleosomes, and transcription initiation. // Cell, 1997, V. 89 P. 999-1002.

176. Riggs C.D., Molecular cloning of cDNAs encoding variants of meotin-1. // Chromosoma, 1994(a), V. 103 P. 251-261.

177. Riggs C.D., Purification and characterization of histone HI from meiotic cells of a monocotyledonous plant, Lilium longiflorum. II Genome, 1994, V. 37 P. 736-741.

178. Risley M.S., Eckhardt R. A., HI histone variants in Xenopus laevis. II Dev. Biol. 1981, V. 84 P. 79

179. Rizzo P.J., Morris R.L., Zweidler A., The histones of the endosymbiont alga of Peridinium balticum (Dinophyceae). 11 Biosystems, 1988, V. 21(3-4) P. 231-238.

180. Rutledge R.G., Neelin J.M., Seligy V.L., Isolation and expression of cDNA clones coding for two sequence variants of Xenopus laevis histone H5. I I Gene, 1988, V. 70(1) P. 117-126.

181. Rutledge R.G., Shay C.E., Brown G.L., Neelin J.M., The similarity of histones from turtle erythrocytes and liver. // Can. J. Biochem., 1981, V. 59(4) P. 273-279.

182. Sandman K., Pereira S.L., Reeve J.N., Diversity of prokaryoticchromosomal proteins and the origin of the nucleosome. // Cell Mol. Life Sci., 1998, V. 54(12) P. 1350-1364.

183. Sasaki T., Matsumoto, and Yamamoto K., Oryza sativa nipponbare(GA3) genomic DNA, chromosome 6, PAC clone P. P0493C11 // Published in DataBase GeneBank, 1999.

184. Sato S., Miura H., Yamamoto H., Takeuchi T., Identification of nuclear factors that bind to the mouse tyrosinase gene regulatory region. // Pigment Cell Res., 1994, V. 7(5) P. 279-284.

185. Sato M.H., Ura K., Hohmura K.I., Tokumasu F., Yoshimura S.H., Hanaoka F., Takeyasu K., Atomic force microscopy sees nucleosome positioning and histone HI-induced compaction in reconstituted chromatin. // FEBS Lett., 1999, V. 452(3) P. 267-271.

186. Schlissel M.S., Brown D.D., The transcriptional regulation of Xenopus 5s RNA genes in chromatin: the roles of active stable transcription complexes and histone HI. // Cell, 1984, V. 37(3) P. 903-913.

187. Schultz T.F., Spiker S., Quatrano R.S., Histone HI enhances the DNA binding activity of the transcription factor EmBP-1. // J. Biol. Chem., 1996, V. 271(42) P. 25742-25745.

188. Schwarz P.M., Hansen J.C., Formation and stability of higher order chromatin structures. Contributions of the histone octamer. // J. Biol. Chem., 1994, V. 269(23) P. 16284-16289.

189. Seguchi K, Takami Y., Nakayama T., Targeted disruption of 01H1 encoding a particular HI histone variant causes changes in protein patterns in the DT40 chicken B cell line. // J. Mol. Biol., 1995, V. 254(5) P. 869-880.

190. Sera T., Wolffe A.P., Role of histone HI as an architectural determinant of chromatin structure and as a specific repressor of transcription on Xenopus oocyte 5S rRNA genes. // Mol. Cell. Biol., 1998, V. 18(7) P. 3668-3680.

191. Seyedin S.M., Cole R.D., Kistler W.S., HI histones from mammalian testes. The widespread occurrence of Hit. // Exp. Cell Res., 1981(a), V. 136(2) P. 399-405.

192. Seyedin S.M., Cole R.D., HI histones of trout. // J. Biol. Chem., 1981(b), V. 256(1) P. 442-444.

193. Shannon M.F., Wells J.R., Characterization of the six chicken histone HI proteins and alignment with their respective genes. // J. Biol. Chem., 1987, V. 15;262(20) P. 9664-9668.

194. Shellman V.L., Pettijohn D.E., Introduction of proteins into living bacterial cells: distribution of labeled HU protein in Escherichia coli. // J. Bacterid., 1991, V. 173(10) P. 3047-3059.

195. Shen X., Yu. L., Weir J.W., Gorovsky M.A., Linker histones are not essential and affect chromatin condensation in vivo. II Cell, 1995, V. 82(1) P. 47-56.

196. Shen X., Gorovsky M.A., Linker histone HI regulates specific gene expression but not global transcription in vivo. II Cell, 1996, V. 86(3) P. 475483.

197. Simpson R.T., Structure of the chromatosome, a chromatin particle containing 160 base pairs of DNA and all the histones. // Biochemistry, 1978, V. 17(25) P. 5524-5531.

198. Simpson R.T., Thoma F., Brubaker J.M., Chromatin reconstituted from tandemly repeated cloned DNA fragments and core histones: a model system for study of higher order structure. // Cell, 1985, V. 42(3) P. 799-808.

199. Sirotkin A.M., Edelmann W., Cheng G., Klein-Szanto A., Kucherlapati R., Skoultchi A.I., Mice develop normally without the H1(0) linker histone. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1995, V. 92(14) P. 6434-6438.

200. Slesarev A.I., Belova G.I., Kozyavkin S.A., Lake J.A., Evidence for an early prokaryotic origin of histones H2A and H4 prior to the emergence of eukaryotes. // Nucleic Acids Res., 1998, V. 26(2) P. 427-430.

201. Smith B.J., Harris M.R., Sigournay C.M., Mayes E.L., Bustin M., A survey of Hlo-and H5-like protein structure and distribution in higher and lower eukaryotes. //Eur. J. Biochem., 1984, V. 138(2) P. 309-317.

202. Smith J.M., The genetics of stasis and punctuation. // Annu. Rev. Genet, 1983, V. 17 P. 11-25.

203. Smith G.P., Evolution of repeated DNA sequences by unequal crossingover. // Science, 1976, V. 191 P. 528-535.

204. Sommer., Yeast chromatin: search for histone HI. // Mol. Gen. Genet., 1978, V. 161 P. 323-331.

205. Spiker S., An evolutionary comparison of plant histones. // Biochim. Biophys. Acta, 1975, V. 400(2) P. 461-467.

206. Srebreva L., Zlatanova J., Occurrence of histone Hl(0)-related protein fraction in trout liver. // Biochim. Biophys. Acta, 1983, V. 740 P. 163.

207. Starich M.R., Sandman K, Reeve J.N., Summers M.F., NMR structure of HMfB from the hyperthermophile, Methanothermus fervidus, confirms that this archaeal protein is a histone. // J. Mol. Biol., 1996, V. 255(1) P. 187-203.

208. Stedman E., Stedman E., The chemical nature and functions of components of cell nuclei not histone, but protein. // Cold Spring Harbor Symp., 1947, V. 12 P. 224-236.

209. Stedman E., Stedman E., Cell specificity of histones. // Nature, 1950, V. 273 P. 780-781.

210. SteinhofF S., Structural and functional characterization of histone HI from animal and plant cells. // Ph.D. Thesis, 1998, University of Goettingen, Humboldtallee 34A, Goettingen

211. Stout J.T., Phillips R.L., Two independently inherited electrophoretic variants of the lysine-rich histones of maize (Zea mays). 11 Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1973, V. 70(11) P. 3043-7.

212. Subirana J. A., Analysis of the charge distribution in the C-terminal region of histone HI as related to its interaction with DNA. // Biopolymers 1990, V. 29(10-11) P. 1351-1357.

213. Sullivan S.A., Aravind L., Makalowska I., Baxevanis A.D., Landsman D., The Histone Database: a comprehensive WWW resource for histones and histone fold-containing proteins. //Nucleic Acids Research, 2000, V. 28(1) P. 320-322.

214. Szekeres M., Haizel T., Adam E., Nagy T., Molecular characterization and expression of a tobacco histone HI cDNA. // Plant Mol. Biol., 1995, V. 27(3) P. 597-605.

215. Takami Y., Nakayama T., A single copy of linker HI genes is enough for proliferation of the DT40 chicken B cell line, and linker HI variants participate in regulation of gene expression. // Genes Cells, 1997, V. 2(11) P. 711-723.

216. Talasz H., Sapojnikova N., Helliger W., Lindner H, Puschendorf B., In vitro binding of HI histone subtypes to nucleosomal organized mouse mammary tumor virus long terminal repeat promotor. // J. Biol. Chem., 1998, V. 273(48) P. 32236-32243.

217. Tanaka I., Akahori Y., Gomi K., Suzuki T., Ueda K., A novel histone variant localized in nucleoli of higher plant cells. // Chromosoma, 1999, V. 108(3) P. 190-199.

218. Taoka K., Ohtsubo N., Fujimoto Y., Mikami K., Meshi T. and Iwabuchi M. The modular structure and function of the wheat HI promoter with S phase-specific activity. //Plant Cell Physiol., 1998, V. 39 (3) P. 294-306.

219. Theissen G., Becker A., Di Rosa A., Kanno A., Kim J.T., Munster T., Winter K.U., Saedler H., A short history of MADS-box genes in plants. // Plant Mol. Biol., 2000, V. 42(1) P. 115-149.

220. Thoma F., Roller T., Klug A., Involvement of histone HI in the organization of the nucleosome and of the salt-dependent superstructures of chromatin. // J. Cell Biol. 1979, V. 83(2 Pt 1) P. 403-427.

221. Thoma F., Losa R., Roller T., Involvement of the domains of histones HI and H5 in the structural organization of soluble chromatin. // J. Mol. Biol., 1983, V. 167 P. 619-640.

222. Thomas J.O., Rees C., Exchange of histones HI and H5 between chromatin fragments. A preference of H5 for higher-order structures. // Eur. J. Biochem., 1983, V. 134(1) P. 109-115.

223. Thomas J.O, Wilson C.M., Selective radiolabelling and identification of a strong nucleosome binding site on the globular domain of histone H5. // EMBO J., 1986, V. 5(13) P. 3531-3537.

224. Thomas J.O., Histone HI; location and role. // Curr. Opin. Cell Biol., 1999, V. 11(3) P. 312-317.

225. Tonjes R.R, Paul D, Doenecke D., Transgenic mice transcribing the human HI zero histone gene exhibit a normal phenotype. // Eur. J. Biochem., 1997, V. 245(1) P. 97-102.

226. Trusov Y.A., Bogdanova V.S., Berdnikov V.A., Recombination within the complex locus His26 containing genes for five histone HI subtypes in pea. // Pisum Genetics, 1994, V. 26 P. 34-35

227. Trusov Y.A., Dear P.H., A molecular clock based on the expansion of gene families. //Nucleic Acids Res., 1996, V. 24(6) P. 995-999.

228. Varga-Weisz P., van Holde К., Zlatanova J., Preferential binding of histone HI to four-way helical junction ДНК. // J. Biol. Chem., 1993, V. 268 P. 20699-20700.

229. Varga-Weisz P., Zlatanova J., Leuba S.H., Schroth G.P., van Holde К., Binding of histones HI and H5 and their globular domains to four-way junction ДНК. //Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1994, V. 91 P. 3525-3529.

230. Viter S., Shaw K.J., Gennaro M.L., HSa of Staphylococcus aureus, a new member of the HU family of bacterial histone-like proteins. // Res. Microbiol., 1999, V. 150(4) P. 287-290.

231. Vogel Т., Singer M.F., Interaction of fl histone with superhelical ДНК. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1975, V. 72 P. 2597-2600.

232. Von Holt C., Strickland W.N., Brandt W.F., Strickland M.S., More histone structures. //FEBS Lett., 1979, V. 100(2) P. 201-218.

233. Wang Z.F., Sirotkin A.M., Buchold G.M., Skoultchi A.I., MarzlufF W.F., The mouse histone HI genes: gene organization and differential regulation. // J. Mol. Biol., 1997, V. 271(1) P. 124-138.

234. Weintraub H., Assembly and propagation of repressed and depressed chromosomal states. // Cell, 1985, V. 42(3) P. 705-711.

235. Wellman, S.E., Carboxyl-terminal peptides from histone HI variants: DNA binding characteristics and solution conformation. // Biopolymers, 1996, V. 39(4) P. 491-501.

236. Wellman S.E., Song Y., Mamoon N.M., Sequence preference of mouse H1(0) and Hit. //Biochemistry, 1999, V. 38(40) P. 13112-13118.

237. Wheeler D.L., Chappey C., Lash A.E., Leipe D.D., Madden T.L., Schuler G.D., Tatusova T.A., Rapp B.A., Database resources of the National Center for Biotechnology Information. // Nucleic Acids Res., 2000, V. 28(1) P. 1014.

238. Wolffe A.P., Brown D.D., Differential 5S RNA gene expression in vitro. II Cell, 1987, V. 51(5) P. 733-740.

239. Wolffe A.P., Khochbin S., Dimitrov S., What do linker histones do in chromatin?//Bioessays, 1997, V. 19(3) P. 249-255

240. Woo H.H., Brigham L.A., Hawes M.C., Molecular cloning and expression of mRNAs encoding HI histone and an HI histone-like sequences in root tips of pea (Psium sativum L). //Plant Mol. Biol., 1995, V. 28(6) P. 1143-1147.

241. Woodcock C.L., Frado L.L., Rattner J.B., The higher-order structure of chromatin: evidence for a helical ribbon arrangement. // J. Cell Biol., 1984, V. 99(1 Ptl) P. 42-52.

242. Wu M., Allis C.D., Richman R, Cook R.G., Gorovsky M.A., An intervening sequence in an unusual histone HI gene of Tetrahymena thermophila. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1986, V. 83(22) P. 8674-8678.

243. Yano M., Sasaki T., Genetic and molecular dissection of quantitative traits in rice. //Plant Mol. Biol., 1997, V. 35(1-2)P. 145-153.

244. Zentgraf H., Franke W.W., Differences of supranucleosomal organization in different kinds of chromatin: cell type-specific globular subunits containing different numbers of nucleosomes. // J. Cell Biol., 1984, V. 99(1 Pt 1) P. 272286.

245. Zharkikh A.A., Rzhetsky A.Y., Morosov P.S., Sitnikova T.L., Krushkal J.S., VOSTORG: a package of microcomputer programs for sequence analysis and construction of phylogenetic trees. // Gene, 1991, V. 101 P. 251-254.

246. Zhou YB, Gerchman SE, Ramakrishnan V, Travers A, Muyldermans S., Position and orientation of the globular domain of linker histone H5 on the nucleosome. // Nature, 1998, V. 395(6700) P. 402-405.

247. Zlatanova J., van Holde K, The linker histones and chromatin structure: new twists. //Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol., 1996, V. 52 P. 217-259.

248. Zubay G., Doty P., // J. Mol. Biol., 1959, V. 1 P. 1-20.

249. Zweidler A., Core histone variants of the mouse: primary structure and differential expression. // In: Histone genes: Stucture, Organization and

250. Regulation. Ed. Stein G.S., Stein J.L. and Marzluff W.M.), John Wiley & Sons, New York, 1984, P.339-371.